Миофибриллы в мышечных клетках: Состав, строение и функции миофибриллы

Содержание

Состав, строение и функции миофибриллы

Описан состав, строение и функции миофибриллы. При силовой тренировке наблюдается миофибриллярная гипертрофия – увеличение количества и объема миофибрилл. У детей гипертрофия миофибрилл происходит за счет их роста в длину, при силовой тренировке – в толщину.

Общая характеристика

Для того чтобы понять, какие механизмы лежат в основе гипертрофии мышц, нужно рассмотреть состав, строение (структуру) и функции миофибриллы.

Миофибриллы представляют собой органеллы специального назначения мышечного волокна. Это – тонкие белковые нити, расположенные вдоль мышечного волокна параллельно друг другу (рис.1). Миофибриллы, в отличие от других компонентов мышечного волокна, не имеет оболочки. Роль оболочки играет саркоплазматический ретикулум, который окружает каждую миофибриллу в виде «муфточки». Миофибриллы идут от одного конца мышечного волокна до другого, их длина соответствует длине волокна.

Рис.1. Миофибриллы мышечного волокна, окруженные саркоплазматическим ретикулумом

Функции миофибриллы

Миофибриллы – основные сократительные элементы мышечного волокна, поэтому их основная функция — укорочение под воздействием нервного импульса. Вследствие этого мышца развивает определенную силу.

Более подробно строение и функции мышц описаны в моих книгах:

Гипертрофия скелетных мышц человека
Биомеханика опорно-двигательного аппарата человека

Состав миофибриллы

Миофибриллы состоят из элементов, имеющих цилиндрическую форму – саркомеров, которые расположены последовательно, друг за другом вдоль миофибриллы (рис.2). Друг от друга саркомеры отделены Z-дисками (в плоскости – Z-линии). Миофибриллу можно сравнить со стеблем бамбука, длинные секции которого соединяются друг с другом толстыми дисками. Длина одного саркомера в среднем равна 2,5 мкм, поэтому в одной миофибрилле длиной 5 см находится до 20000 саркомеров.

Рис.2. Миофибрилла состоит из саркомеров

Расположение в мышечном волокне

Рис. 3. Связь периферических миофибрилл с оболочкой мышечного волокна (сарколеммой) посредством белковых структур, которые называются костамерами.

В мышечном волокне может содержаться от нескольких десятков до нескольких тысяч миофибрилл. Каждая миофибрилла в мышечном волокне «привязана» к соседней посредством белковых соединений, которые называются промежуточными филаментами. Все периферические миофибриллы имеют связь с оболочкой мышечного волокна (сарколеммой) посредством белковых структур, которые называются костамерами.

Влияние силовой тренировки на объем и количество миофибрилл

Доказано, что под влиянием силовой тренировки в мышечном волокне увеличивается количество миофибрилл и их объем. Это явление называется миофибриллярной гипертрофией.

Увеличение количества миофибрилл называется гиперплазией миофибрилл. Увеличение объема миофибрилл называется гипертрофией миофибрилл.

У взрослых объем миофибрилл возрастает за счет изменения площади поперечного сечения миофибриллы (она становится толще). Ученый Голдспинк еще в 1970 году доказал, что при достижении миофибриллы больших размеров, она расщепляется на две миофибриллы.

Гипертрофия миофибрилл у детей

У детей происходит увеличение длины мышц, соответственно «растут» в длину и миофибриллы. Это происходит за счет добавления саркомеров на концах миофибрилл. Таким образом увеличивается объем миофибрилл, то есть происходит их гипертрофия.

Неиспользование

Если конечность травмирована, например, наложен гипс, и фиксирована длина мышцы, через несколько часов длина мышцы начинает уменьшаться. Длина миофибрилл также уменьшается. Это происходит за счет разрушения саркомеров, расположенных на краях миофибрилл. Кроме того, происходит уменьшение толщины миофибрилл и их количества.

С уважением, А.В. Самсонова

Методы гиперплазии миофибрилл в мышечных волокнах — Департамент физической культуры и спорта

ПечатьDOCPDF

В. Н. Селуянов, В. А. Рыбаков, М. П. Шестаков

Глава 4. Методы управления адаптационными процессами

Для управления адаптационными процессами в определенных клетках органов тела человека необходимо знать устройство органа, механизм его функционирования, факторы, обеспечивающие целевое направление адаптационных процессов. Модель организма спортсмена построена в предыдущих главах. На основе этой модели может быть реализовано теоретическое мышление в виде умозрительного или компьютерного (математического) моделирования. В ходе имитационного моделирования находятся различные варианты принятия управленческих решений, из которых в дальнейшем выбирается наиболее подходящая к данным условиям технология спортивной подготовки. Технология управления адаптационными процессами, реализуемая с помощью физических упражнений, характеризуется следующими параметрами: интенсивность сокращения мышц (ИС), средняя интенсивность упражнения (ИУ), продолжительность (П), интервал отдыха (ИО), количество повторений упражнения (КП), интервал отдыха до следующей тренировки (ИОТ). Анализ, построенной модели показал, что в мышечных волокнах можно изменить массы органелл миофибрилл, митохондрий, гликогена для изменения функциональных возможностей спортсмена. Покажем, как можно управлять синтезом (гиперплазией) этих структур.

4.1. Методы гиперплазии миофибрилл в мышечных волокнах

Цель силовой подготовки — увеличить число миофибрилл в мышечных волокнах. Силовое воздействие человека на окружающую среду есть следствие функционирования мышц. Мышца состоит из мышечных волокон — клеток. Для увеличения силы тяги МВ необходимо добиться гиперплазии (увеличения) миофибрилл. Этот процесс возникает при ускорении синтеза и при прежних темпах распада белка. Исследования последних лет позволили выявить четыре основных фактора, определяющих ускоренный синтез белка в клетке:

1. Запас аминокислот в клетке. (Аминокислоты в клетке накапливаются после потребления пищи богатой белками.)

2. Повышенная концентрация анаболических гормонов в крови как результат психического напряжения (Holloszy et al. , 1971; Schants, 1986).

3. Повышенная концентрация «свободного» креатина в МВ (Walker, 1979).

4. Повышенная концентрация ионов водорода (Панин Л. Е., 1983).

Второй, третий и четвертый факторы прямо связаны с содержанием тренировочных упражнений.

Механизм синтеза органелл в клетке, в частности, миофибрилл, можно описать следующим образом.

В ходе выполнения упражнения энергия АТФ тратится на образование актин миозиновых соединений, выполнение механической работы. Ресинтез АТФ идет благодаря запасам КрФ. Появление свободного Кр активизирует деятельность всех метаболических путей, связанных с образованием АТФ (гликолиз в цитоплазме, аэробное окисление в различных митохондриях, например, миофибриллярных, а также в находящихся в ядрышке и на мембранах СПР). В быстрых мышечных волокнах (БМВ) преобладает мышечная лактат-дегидрогеназа (М ЛДГ), поэтому пируват, образующийся в ходе анаэробного гликолиза, в основном трансформируется в лактат. В ходе такого процесса в клетке накапливаются ионы Н.

Мощность гликолиза меньше мощности затрат АТФ, поэтому в клетке начинают накапливаться Кр, Н, La, АДФ.

Наряду с важной ролью в определении сократительных свойств в регуляции энергетического метаболизма, накопление свободного креатина в саркоплазматическом пространстве служит мощным эндогенным стимулом, возбуждающим белковый синтез в скелетных мышцах (Walker J., 1979; Волков Н. И. с соав., 1983). Показано, что между содержанием сократительных белков и содержанием креатина имеется строгое соответствие. Свободный креатин, видимо, влияет на синтез и РНК, т. е. на транскрипцию в ядрышках МВ, либо активирует деятельность ядерных митохондрий, которые начинают в большей мере вырабатывать АТФ, которая используется для транскрипции ДНК (Walker, 1979).

Предполагается, что повышение концентрации ионов водорода вызывает лабилизацию мембран (увеличение размеров пор в мембранах, это ведет к облегчению проникновения гормонов в клетку), активизирует действие ферментов, облегчает доступ гормонов к наследственной информации, к молекулам ДНК (Панин Л.

Е., 1983). В ответ на одновременное повышение концентрации Кр и Н интенсивнее образуются РНК. Срок жизни и РНК короток, несколько секунд в ходе выполнения силового упражнения плюс пять минут в паузе отдыха (Виру А. А., 1981). Затем молекулы и РНК разрушаются.

Теоретический анализ показывает, что при выполнении силового упражнения до отказа, например 10 приседаний со штангой с темпом одно приседание за 3–5 с, упражнение длится до 50 с. В мышцах в это время идет циклический процесс: опускание и подъем со штангой 1–2 с выполняется за счет запасов АТФ; за 2–3 с паузы, когда мышцы становятся малоактивными (нагрузка распространяется вдоль позвоночного столба и костей ног), идет ресинтез АТФ из запасов КрФ, а КрФ ресинтезируется за счет аэробных процессов в ОМВ и анаэробного гликолиза в ГМВ. В связи с тем, что мощность аэробных и гликолитических процессов значительно ниже скорости расхода АТФ, запасы КрФ постепенно исчерпываются, продолжение упражнения заданной мощности становится невозможным наступает отказ.

Одновременно с развертыванием анаэробного гликолиза в мышце накапливаются лактат и ионы водорода (о справедливости высказываний говорят данные исследований на установках ЯМР; Sapega et al, 1987). Ионы водорода по мере накопления разрушают связи в четвертичных и третичных структурах белковых молекул, это приводит к изменению активности ферментов, лабилизации мембран, облегчению доступа гормонов к ДНК. Очевидно, что чрезмерное накопление или увеличение длительности действия кислоты даже не очень большой концентрации может привести к серьезным разрушениям, после которых разрушенные части клетки должны будут элиминироваться (Salminen et al, 1984). Заметим, что повышение концентрации ионов водорода в саркоплазме стимулирует развитие реакции перекисного окисления (Хочачка и Сомеро, 1988). Свободные радикалы способны вызвать фрагментацию митохондриальных ферментов, протекающую наиболее интенсивно при низких, характерных для лизосом, значениях рН. Лизосомы участвуют в генерации свободных радикалов, в катаболических реакциях.

В частности, в исследовании А. Salminen e. a. (1984) на крысах было показано, что интенсивный (гликолитический) бег вызывает некротические изменения и 4–5-кратное увеличение активности лизосомальных ферментов. Совместное действие ионов водорода и свободного Кр приводит к активизации синтеза РНК. Известно, что Кр присутствует в мышечном волокне в ходе упражнения и в течение 30–60 с после него, пока идет ресинтез КрФ. Поэтому можно считать, что за один подход к снаряду спортсмен набирает около одной минуты чистого времени, когда в его мышцах происходит образование и РНК. При повторении подходов количество накопленной и РНК будет расти, но одновременно с повышением концентрации ионов Н; поэтому возникает противоречие, то есть можно разрушить больше, чем потом будет синтезировано. Избежать этого можно при проведении подходов с большими интервалами отдыха или тренировках несколько раз в день с небольшим числом подходов в каждой тренировке.

Вопрос об интервале отдыха между днями силовой тренировки связан со скоростью реализации и РНК в органеллы клетки, в частности, в миофибриллы. Известно (Дин, 1981; Виру А. А., 1981), что сама и РНК распадается в первые десятки минут после упражнения, однако структуры, образованные на их основе, синтезируются в органеллы на 70–80 % в течение 4–7 дней. В подтверждение можно напомнить данные о ходе структурных преобразований в мышечных волокнах и согласующихся с ними субъективных ощущениях после работы мышцы в эксцентрическом режиме: первые 3–4 дня наблюдаются нарушения в структуре миофибрилл (около Z-пластинок) и сильные болевые ощущения в мышце, затем МВ нормализуется и боли проходят (Прилуцкий Б. И., 1989; Friden, 1984, 1988). Можно привести также данные собственных исследований (Cелуянов В. Н. с соав., 1990, 1996), в которых было показано, что после силовой тренировки концентрация мочевины (Мо) в крови утром натощак в течение 3–4 дней находится ниже обычного уровня, что свидетельствует о преобладании процессов синтеза над деградацией.

Логика происходящего при выполнении силовой тренировки представляется в основном корректной, однако доказать ее истинность может лишь эксперимент. Проведение эксперимента требует затрат времени, привлечения испытуемых и др., а если логика окажется где-то порочной, то придется вновь проводить эксперимент. Понятно, что такой подход возможен, но малоэффективен. Более продуктивен подход с применением модели организма человека и имитационным моделированием физиологических функций и структурных, адаптационных перестроек в системах и органах. На ЭВМ возможно в короткое время систематически изучать процессы адаптации и проверять корректность планирования физической подготовки. Эксперимент же можно проводить уже после того, как будет ясно, что грубых ошибок в планировании не допущено.

Из описания механизма должно быть ясно, что ОМВ и БГВ должны тренироваться в ходе выполнения разных упражнений, разными методиками.

3.1

3.2

4.1

4.2

4.3

4.3.1

Оглавление

Миофибриллы – определение, функции и структура

Миофибриллы Определение

Миофибриллы являются компонентом скелетных мышц животных. Миофибриллы представляют собой длинные нити, идущие параллельно друг другу и образующие мышечные (мио) волокна. Миофибриллы и возникающие в результате миофибриллы могут иметь длину несколько сантиметров. Мышечные волокна представляют собой одиночные многоядерные клетки, которые объединяются, образуя мышцу. Миофибриллы состоят из повторяющихся субъединиц, называемых саркомерами. Эти саркомеры отвечают за сокращение мышц.

Структура миофибрилл

Миофибриллы состоят из двух типов филаментов: тонких филаментов и толстых филаментов. Тонкие филаменты состоят из скрученных вместе нитей белка актина и регуляторного белка, тогда как толстые филаменты состоят из нитей белка миозина. Тонкие и толстые филаменты образуют частично перекрывающиеся слои, которые образуют функциональные единицы, называемые саркомерами. Из-за того, как расположены миофиламенты, миофибриллы имеют темные и светлые полосы, что придает мышцам поперечно-полосатый вид. Темные полосы известны как полосы А и состоят из толстых нитей и некоторых тонких нитей. В центре полосы А находится Н-зона, где присутствуют только толстые филаменты, и М-линия, содержащая ферменты, участвующие в энергетическом обмене. Светлые полосы, известные как полосы I, представляют собой области, содержащие только тонкие нити, и находятся между полосами A. Полосы I сосредоточены в области, известной как линия Z, диске, состоящем из белка α-актинина, который закрепляет тонкие актиновые филаменты и действует как граница между субъединицами саркомера.

Функция миофибрилл

Миофибриллы состоят из саркомеров, функциональных единиц мышцы. Функция миофибрилл заключается в сокращении мышц по модели скользящих нитей. Когда мышцы находятся в состоянии покоя, между тонкими и толстыми филаментами наблюдается неполное перекрытие, а в некоторых областях содержится только один из двух типов. Когда мышца сокращается, саркомеры укорачиваются в длину из-за скольжения толстых и тонких филаментов друг по другу, что приводит к большему перекрытию филаментов и укорочению H-зоны и I-диапазона. В то время как длина саркомера уменьшается при мышечном сокращении, длина самих миофиламентов не изменяется.

Движение миофиламентов обеспечивается гидролизом АТФ в АДФ и неорганический фосфат. В состоянии покоя молекула АТФ присоединяется к глобулярной головке миозина на толстой нити. По мере гидролиза АТФ головка миозина меняет конформацию и образует соединение, известное как поперечный мостик с тонкой нитью. Когда молекулы АДФ и фосфата высвобождаются, головка миозина снова меняет конформацию и толкает тонкую нить к центру саркомера. Когда новая молекула АТФ затем связывается с головкой миозина, головка возвращается к своей исходной конформации и высвобождает тонкую нить в ее новом положении ближе к центральной М-линии. Затем цикл повторяется: новая молекула АТФ гидролизуется до АДФ и неорганического фосфата, а головка миозина меняет конформацию, в результате чего тонкая нить смещается к центру саркомера. Каждый толстый филамент содержит несколько сотен миозиновых головок, которые могут образовывать поперечные мостики с тонкими филаментами примерно пять раз в секунду. Непрерывное сокращение миофибрилл приводит к сокращению мышц.

Мышечные сокращения питаются от АТФ. Поскольку само мышечное волокно хранит очень небольшое количество АТФ, энергия поступает из двух других соединений, хранящихся в мышцах: креатинфосфата и гликогена. АТФ, хранящийся в мышечном волокне, и АТФ, который может образовываться из креатинфосфата, используются для кратковременных всплесков энергии; они могут обеспечивать энергию до 15 секунд. Гликоген может обеспечить долгосрочный источник энергии, поскольку гликоген распадается на глюкозу, которая затем превращается в АТФ посредством гликолиза и аэробного дыхания.

На этом рисунке изображен саркомер, единица внутри миофибриллы. На нем показаны тонкие актиновые филаменты и толстые миозиновые филаменты, а также то, как меняется их положение при сокращении мышцы.

Тест

1. Сколько типов миофиламентов содержится в миофибрилле?
A. 1
B. 2
C. 4
D. нет

Правильный ответ на вопрос №1

В миофибрилле есть два типа миофиламентов: толстые филаменты, состоящие из миозина, и тонкие филаменты, состоящие из актина.

2. Какая структура служит границей между саркомерами?
A. A-Band
B. H-Zone
C. M-Line
D. Z-Line

Ответ на Вопрос № 2

D . Z-линия, также известная как Z-диск, действует как граница между саркомерами. Это также точка крепления тонких нитей.

3. Какой долгосрочный источник энергии лучше всего подходит для сокращения мышц?
A. АТФ
B. крахмал
C. гликоген
D. креатинфосфат

Правильный ответ на вопрос №3 В то время как мышечные сокращения питаются от АТФ, у мышц будет очень небольшой запас АТФ, готового к использованию. Гликоген преобразуется в АТФ для длительного использования посредством аэробного дыхания.

Ссылки

Кэмпбелл, Н. А., и Рис, Дж. Б. (2005). Биология, 7-я. изд. Гл. 49. Сан-Франциско, Калифорния: Бенджамин Каммингс. ISBN: 0-8053-7171-0.
Рэндалл Д., Бурггрен В. и Френч К. (2002). Эккерт, физиология животных: механизмы и приспособления, 5. изд. Гл. 10. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: У.Х. Фримен и компания. ISBN: 0-7167-3863-5.

Миофибриллогенез в клетках скелетных мышц

Обзор

. Октябрь 2002 г. (403 Дополнение): S153-62.

дои: 10. 1097/00003086-200210001-00018.

Джозеф В. Сэнгер ¹ , Прокаш Чоураши, Натан С. Шейнер, Саймон Спальтхофф, Джушуо Ван, Нэнси Л. Фриман, Джин М. Сэнгер

Принадлежности

принадлежность

¹ Кафедра клеточной биологии и биологии развития, Медицинский факультет Университета Пенсильвании, 421 Curie Boulevard, Philadelphia, PA 19104-6058, USA.

PMID: 12394464
DOI: 10.1097/00003086-200210001-00018

Обзор

Joseph W Sanger et al. Clin Orthop Relat Relat Res. 2002 Октябрь

. Октябрь 2002 г. (403 Дополнение): S153-62.

doi: 10.1097/00003086-200210001-00018.

Авторы

Джозеф В. Сэнгер ¹

, Прокаш Чоураши, Натан С. Шейнер, Саймон Спальтхофф, Джушуо Ван, Нэнси Л. Фриман, Джин М. Сэнгер

принадлежность

¹ Кафедра клеточной биологии и биологии развития, Медицинский факультет Пенсильванского университета, 421 Curie Boulevard, Philadelphia, PA 19104-6058, США.

PMID: 12394464
DOI: 10.1097/00003086-200210001-00018

Абстрактный

Как устроены миофибриллы в скелетных мышцах? Текущие авторы представляют доказательства того, что миофибриллы собираются по трехэтапной модели: от премиофибрилл к зарождающимся миофибриллам и к зрелым миофибриллам. Эта трехэтапная последовательность первоначально была основана на исследованиях живых и фиксированных культивируемых клеток сердечной мышцы. Данные по птичьим первичным мышечным клеткам и по линии трансгенных клеток скелетных мышей указывают на то, что премиофибриллярная модель миофибриллогенеза также верна для клеток скелетных мышц. Премиофибриллы характеризуются минисаркомерами, ограниченными Z-тельцами, состоящими из мышечной изоформы альфа-актинина. Актиновые филаменты связаны с этими Z-тельцами и с мини-А-полосами, состоящими из немышечных миозиновых филаментов II. Зарождающиеся миофибриллы образуются, когда премиофибриллы выравниваются и модифицируются за счет добавления нитей тайтина и мышечного миозина II. Зрелые миофибриллы возникают, когда немышечный миозин II элиминируется из миофибрилл и богатые альфа-актинином Z-тельца сливаются по мере увеличения расстояния между ними от 0,5 мкм в премиофибриллах до 2-2,5 мкм в зрелых миофибриллах.

Цитируется

Биоинженерные in vitro скелетных мышц как новые инструменты для доклинических исследований мышечных дистрофий.
Фернандес-Коста Х.М., Фернандес-Гарибай Х., Веласко-Мальорки Ф., Рамон-Аскон Х. Фернандес-Коста Х.М. и др. J ткани инженер. 2021 10 фев; 12:2041731420981339. дои: 10.1177/2041731420981339. электронная коллекция 2021 янв.-дек. J ткани инженер. 2021. PMID: 33628411 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.
Протеомное разрешение комплексов IGFN1 выявляет функциональное взаимодействие с нуклеирующим белком актина COBL.
Крэкнелл Т. , Маннсверк С., Николс А., Доул А., Бланко Г. Крэкнелл Т. и др. Разрешение ячейки опыта. 2020 15 октября; 395 (2): 112179. doi: 10.1016/j.yexcr.2020.112179. Epub 2020 5 августа. Разрешение ячейки опыта. 2020. PMID: 32768501 Бесплатная статья ЧВК.
Внеклеточный матрикс в регуляции сократительной системы кардиомиоцитов.
Бильдюг Н. Бильдюг Н. Int J Mol Sci. 2019 11 октября; 20 (20): 5054. дои: 10.3390/ijms20205054. Int J Mol Sci. 2019. PMID: 31614676 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.
Эволюционная потеря мышц стопы во время развития с признаками атрофии и отсутствием признаков гибели клеток.
Тран М.П., Цуцуми Р., Эрберих Дж.М., Чен К.Д., Флорес М.Д., Купер К.Л. Тран М.П. и др. Элиф.