Содержание

Аминокислоты BCAA: рост мышц и польза для здоровья

Если вы занимаетесь спортом, а особенно — бодибилдингом, то наверняка вы не раз слышали название «BCAA». Аминокислоты этого типа очень популярны как среди профессиональных спортсменов, так и у целеустремлённых любителей. Так что же это такое — BCAA, зачем они нужны? Заставляют ли они расти мышцы как на дрожжах? Или, наоборот, способствуют быстрому похудению?

Для ответа на эти вопросы прежде всего необходимо разобраться в химическом смысле этой добавки. BCAA — это, по сути, набор из трёх аминокислот (напоминаем, что аминокислоты — это то, из чего состоит белок): лейцин, изолейцин, валин. Всего существует 20 аминокислот, которые формируют; так чем же примечательны именно эти три? Дело в том, что они играют особенно значимую роль в анаболических процессах построения мышц. Эти аминокислоты являются незаменимыми, то есть они не вырабатываются организмом автономно. Их можно получить либо с пищей, либо из специальной спортивной добавки.

Традиционно спортсмены употребляют BCAA с целью поддержания существующих мышечных объемов и набора сухой мышечной массы. Кроме того, в результате целого ряда экспериментов установлено, что приём BCAA, во-первых, позволяет существенно повысить силовые показатели (что может быть особенно полезно для преодоления так называемого состояния «плато»), во-вторых, повысить эффективность принимаемого в комплексе с ними другого спортивного питания. Все эти полезные свойства и делают аминокислоты BCAA одним из лидеров рынка спортивного питания. Также вы можете приобрести спортивное питание тут.

После покупки резонно встаёт вопрос: как и когда принимать аминокислоты? Если вы в данный момент «на массе», то советуем употреблять дозу аминокислот во время тренировки (чтобы предотвратить катаболические эффекты) и сразу после тренировки (мышцы в это время особенно нуждаются в скорейшем притоке питательных веществ). Если вы сейчас находитесь на периоде «сушки», следует принимать BCAA до и после тренировки, а также в перерывах между приёмами пищи.

Обилие BCAA в течение дня будет гарантировать вам сохранение мышечных объёмов даже в период жёсткой сушки.

Типичная доза аминокислот BCAA совпадает с дозировкой у таких популярных добавок, как креатин и глютамин, и равна приблизительно 5 гр за раз. При этом в течение суток рекомендуется употреблять 2-5 таких доз.

Для достижения максимального анаболического эффекта применяйте аминокислоты BCAA в комплексе с другими спортивными добавками: креатин моногидрат, протеин (сывороточный и казеиновый), глютамин, витаминный комплекс. Ну и главное — не забывайте интенсивно тренироваться и сбалансировано питаться.

Аминокислоты bcaa польза или вред для организма

Польза аминокислоты bcaa для здоровья

 

     Всего три аминокислоты составляют незаменимый комплекс для любого спортсмена — Изолейцин, Лейцин и Валийн: на их основе строится программа помогающая в построении новых мышц и существенно увеличивающая анаболизм восстановления после тренировок.

И хотя на аминокислоты bcaa цена бывает довольно высока для начинающих спортсменов, включение их в тренировочную программу совершенно оправдано для достижения быстрых и плодотворных результатов.
     Среди одних из главных особенностей незаменимых кислот стоит отметить антикатаболическое действие — наращённая мышечная масса перестаёт становиться питанием для истощённого в процессе тренировки или сушки организма, который получает всё необходимое из разложения аминокислот для восполнения энергии. Особенно важно учитывать, что данные аминокислоты — незаменимые для нас, они не синтезируются организмом и могут быть получены только из внешнего источника. С обычной пищей их количество, попадающее в организм мизерно, и потому при любых физических нагрузках рекомендуется аминокислоты bcaa купить в специализированном магазине спортивного питания.
     И хотя эти виды аминокислот не вырабатываются организмом, они являются основой для синтеза многих важных для нас элементов, в том числе глютамина.
 

Аминокислоты и bcaa разница в результатах и влияние на рост мышц

 

     При определённых условиях они стимулируют выработку инсулина, что полезно при особенных программах тренировки, заточенных на рост мышечной массы. Многие исследователи сходятся в едином мнении, что при использовании аминокислоты и bcaa разница в результатах по сравнению с контрольной группой достигает значительных показателей. Хотя длительный приём аминокислот данной группы только косвенно влияет на улучшение выносливости и нет подтверждённых исследований в данной области, общее влияние на рост и восстановление мышц, а так же наполнение энергией для тренировок показывает благоприятную для улучшения выносливости базу.  

     Большой спектр применения аминокислот от наращивания мышц до похудения и работе с рельефом делают их универсальным средством, которое должно присутствовать в арсенале спортсмена. Для большего удобства дозировки и приёма, выпускаются аминокислоты bcaa в капсулах — теперь достаточно легко принимать их непосредственно перед тренировкой. Стоит отметить, что превышение рекомендуемой дозы не вызывает заметных побочных эффектов, но и к значительному улучшению результата не приведут. Оптимальными для среднего организма считаются дозы в 6-15 грамм на приём, снижающие разрушение белковой массы мышц и помогающие восстановлению при травмах.
     Отдельный приём аминокислот оправдан, если вы не получаете их в достаточном количестве с другой добавкой — во многие протеиновые комплексы BCAA включены как дополнение, и в таком случае отельный приём не требуется. Множество официальных исследований делают аминокислоты bcaa 1000 одними из самых доказано эффективных во всём спортивном питании — как и у протеина, их польза действительна подтверждена научно, а не только заявлена в рекламных обещаниях фармацевтических компаний. Указанна исключительная важность приёма непосредственно перед или сразу после тренировки — в таком случае возросшая потребность организма в энергии будет немедленно удовлетворена, что снизит разрушение мышц и даже благотворно повлияет на синтез в оных протеина.

     Включая незаменимые аминокислоты спортивное питание становится полноценным, увеличивая сухую мышечную массу, повышая анаболический отклик пропорционально количеству потреблённого вещества и приводя к снижению жировых отложений.

Высокочтимые аминокислоты: Что на самом деле делают ВСАА

Для того, чтобы сформировать красивую рельефную фигуру, необходимо активно заниматься спортом. Но существует одна составляющая, без которой будет трудно добиться поставленного результата ― это правильное питание. Ведь для формирования мышц, помимо регулярных тренировок, организм должен получать в нужном количестве «строительный материал».

Зачастую многим спортсменам приходится корректировать свой рацион различными добавками: протеинами, аминокислотами ― они помогают насытить рацион питательными веществами, чтобы получить максимальный результат. Сегодня, в любом спортивном магазине, можно купить огромное количество таких пищевых добавок, но как в этом сориентироваться новичку? В этой статье мы с Вами разберёмся в одной из самых распространённых добавок ― аминокислотах.

Многие люди называют аминокислоты «строительным материалом», поскольку без него наш организм не сможет создавать разные виды белка. Поэтому данную добавку часто используют те, кто занимается бодибилдингом и пауэрлифтингом, ведь мышцы состоят почти из одних белков.

Одним из главных преимуществ аминокислот является то, что они не только способствуют росту мышц, но и помогают убрать лишний жир, сделать свой живот более рельефным. Кроме того, улучшают общее стояние организма.

Почему так необходимы аминокислоты?
  • Аминокислоты очень нужны, ведь они помогают восстановиться мышечным волокнам после занятий спортом. Одним из главных факторов является, то что они могут сохранить мышцы во время сброса веса, сушки, и во время интенсивного роста массы.
  • Повышают эффективность тренировки. Аминокислоты могут дать дополнительные силы для завершения интенсивных занятий. С этим они справляются на много лучше, чем протеиновые батончики и углеводные добавки.
  • Препятствуют разрушению мышц
    , а также помогают уменьшить ощущение боли в них после усиленной нагрузки.
  • Способствуют быстрому восстановлению, уменьшают аппетит и способствуют жиросжиганию и сушке тела.

Виды аминокислот:

По своей сути их разделяют на несколько групп ― заменимые и незаменимые. С заменимыми аминокислотами всё просто ― их организм способен регенерировать сам. С незаменимыми может возникнуть более серьёзная ситуация ― организм не может сам синтезировать эти аминокислоты, в этом случае нам оказывают помощь продукты и добавки, которые содержат аминокислоты. При нехватке аминокислот могут произойти нарушения обмена веществ, резкое похудение и уменьшение объёма мышечной ткани.

Существует всего около 20 аминокислот, из них 9 ― незаменимые. Тем, кто тренируется, активно занимается спортом, нехватка аминокислот ухудшает результат тренировок, помимо этого увеличивается шанс получить травмы.

Незаменимые аминокислоты:

На сегодня, многие учёные и эксперты не могут выяснить точное количество незаменимых для человека аминокислот. Но, на текущий момент, следующий перечень является наиболее близким к истине:

  • Фенилаланин — данная аминокислота помогает улучшить мозговую деятельность, также притупляет чувство голода и помогает справиться с депрессией. Если вы хотите восполнить фенилаланин с помощью обычных продуктов, то стоит употреблять: творог, бобы, арахис, кунжутные семечки. Противопоказан только беременным женщинам. 
  • Лизин ― вид аминокислоты, который чистит сосуды, и не допускает появления бляшек. Содействует усвоению кальция и правильному формированию костей. Помимо этого, лизин повышает иммунитет, также способствует снижению лишних килограммов. В обычных продуктах её можно найти в яйцах, молоке, картофеле.
  • Треонин
    ― аминокислота, которая помогает улучшить мозговую деятельность, также содействует чистке печени и налаживает работу пищеварительного тракта. Находится в молочных продуктах.
  • Метионин ― аминокислота, которая способствует быстрому сжиганию жира. Помимо этого, метионин синтезирует адреналин, и способствует быстрому усвоению витаминов В12. Также помогает снизить холестерин в крови. Если вы хотите пополнить организм метионином с помощью обычных продуктов, то стоит употреблять: чеснок, яйца, соевые бобы.
  • Валин — это необычная аминокислота, которая может повлиять на весь организм в целом. Она положительно влияет на обмен веществ, также помогает за короткое время восстановиться повреждённым тканям. Помимо этого, валин уменьшает чувствительность к жаре и холоду. Он находится в таких продуктах: грибы, арахис, молочные продукты, мясо.
  • Лейцин — способствует укреплению иммунитета, помогает выводить различные токсины из организма. Данная аминокислота способна замедлять распад белков. Также, она понижает сахар в крови. В продуктах лейцин находится в бобах, орехах, пшеничной муке, мясе.
  • Триптофан — если вас очень часто беспокоит чувство тревоги, усталость, то эта аминокислота сможет избавить вас от этого в кратчайшие сроки. Помимо этого, она способна вырабатывать гормона роста. Также принимает активное участие в снижении голода и нормализует эмоциональное состояние человека.  Находится аминокислота в таких продуктах: молоко, мясо, творог, банан, индейка.
  • Гистидин — данная аминокислота способствует формированию гемоглобина. Она считается самым лучшим средством для восстановления организма после травм.
  • Изолейцин ― увеличивает выносливость во время большой физической активности. Также восстанавливает мышечную ткань. Аминокислота находится в рыбе, орехах, курином мясе, чечевице.

Если вы хотите принимать сразу несколько аминокислот, то можете сходить в магазин спортивного питания, там можно купить, как отдельные аминокислоты, так и их комплексы.

Следует отметить, что наиболее часто используемым комплексом является ВСАА. В этот комплекс входят 3 незаменимых аминокислоты: лейцин, валин, изолейцин. Он уникален, поскольку подходит не только людям, которые хотят набрать мышечную массу, но и тем, кто хочет похудеть.

Польза комплекса ВСАА
  • Быстро восстанавливает энергию после активных тренировок и восполняет недостаток белка.
  • Уменьшает выработку кортизола.
  • Способствует, быстрому восстановлению мышц после активной тренировки.
  • Принимает участие в наращивании мышечной ткани и в формировании новых мышечных волокон.
  • Помогает сушке тела и способствует уменьшению лишнего жира в организме.
  • Способствует выработке инсулина.
  • Увеличивает выносливость и работоспособность.
  • Способствует на 40% более быстрому усвоению спортивного питания.
  • Способствует улучшению памяти и общей деятельности мозга.
  • Благоприятно влияет на весь организм.

В 2004 году на конференции Национальной ассоциации силы и физической формы, представили один эксперимент.  Его проводили для того, чтобы проверить на сколько эффективен комплекс ВСАА. В исследовании принимали участие 6 мужчин, которые занимались тяжёлой атлетикой. Они должны были принимать ВСАА согласно распорядку и продолжать занимать атлетикой. Исследование показало, что у всех мужчин снизился уровень кортизола и повысился тестостерон. Учёные так же отметили: чтобы сбросить лишний жир, необходимо принимать ВСАА в большем количестве, чем в данном эксперименте.

Сам комплекс может принести вред, только в том случае, если его будут употреблять больше чем нужно. Тогда могут появиться различные заболевания желудка, пищевое отравление. Также его не следует принимать людям, у которых есть заболевания почек, печени и кишечника.

Проблемы, возникшие при нехватке аминокислот:

Мы уже выяснили, что аминокислоты необходимы для синтезирования белка, поэтому его нехватка может привести к нарушениям в работе печени. Также может нарушить гормональный фон, что приведёт к резким перепадам настроения. Одним из последствий является ухудшение усвоения в организме различных питательных веществ. Также это может привести к ухудшению памяти, ослаблению иммунитета, уменьшению работоспособности. Возникнуть нехватка аминокислот   может у тех людей, кто придерживается веганства, либо выполняет тяжелую физическую нагрузку и ведёт несбалансированное питание.

Когда стоит употреблять:

            Аминокислоты могут выпускать в порошке, таблетках, капсулах и инъекциях. Стоит заметить, что, если   принимать аминокислоты в инъекциях, то быстрее они действовать не начнут, чем к примеру, если их начать принимать в порошке. Но при этом могут начаться различные осложнения, поэтому прежде, чем вы решитесь на применение инъекций, стоит проконсультироваться об этом с врачом.

Если ваша цель — набор мышечной массы, в таком случае лучше всего принимать аминокислоты до тренировки и после нее. Также утром перед первым приёмом пищи. Это несколько периодов, когда организму просто необходимы аминокислоты для восстановления и строительства мышц.

Для похудения необходимо принимать аминокислоты перед каждым приёмом пищи 3–4 раза в день.  Обязательно перед завтраком, и перед сном.  Также эксперты советуют принимать аминокислоты 1–2 месяца. Это связано с тем, что организм может привыкнуть к добавке и эффект действия уменьшиться. Поэтому, чтобы этого не случилось, необходимо делать перерыв на 2 недели, а потом обратно возвращаться к добавке.

Аминокислоты — это добавка, которую необходимо правильно использовать! Если грамотно сочетать аминокислоты со спортом и питанием, то можно в кратчайшие сроки получить желаемые результаты!

Аминокислоты BCAA — что это такое и зачем они нам?

ВСАА (от английского словосочетания Branched-chain amino acids — Аминокислоты с разветвленными цепочками) — это аминокомплекс, который состоит из трех незаменимых аминокислот: Лейцина (Leucine), Изолейцина (Isoleucine) и Валина (Valine). Эти аминокислоты называются незаменимыми, так как в организме не вырабатываются, и человек может получать их только с пищей или биологически-активными витаминными добавками. ВСАА — это более трети всех аминокислот, находящихся в мышечной ткани, где они в основном и синтезируются, поэтому аминокислотный комплекс ВСАА по праву называют «топливом» для мышц.

Комплекс ВСАА улучшает общее состояние здоровья, значительно повышает спортивные показатели, и при всём этом он абсолютно безопасен, не вызывает привыкания, и не вызывает синдрома отмены при прекращении приёма или перерыве в нём.

ВСАА в бодибилдинге: доказанная эффективность.

  • Предохраняют мышцы от разрушения
  • Повышают мышечную массу
  • Снижают удельный вес жировой ткани в организме
  • Повышают силовые показатели
  • Потенциируют эффект от других видов спортивного питания

Что делают ВСАА в организме человека?

  • Являются исходным материалом для синтеза мышечных белков
  • Являются субстратом для выработки организмом энергии
  • Участвуют в реакциях выработки других аминокислот, в частности, глутамина и аланина
  • Не только являются исходным материалом, но и стимулируют синтез мышечного белка
  • Подавляют процессы катаболизма, препятствуют разрушению мышечной ткани
  • Обладают жиросжигающим эффектом
  • Повышают выработку инсулина, что важно для переработки глюкозы

Таким образом, ВСАА обладают множеством полезных свойств, что и объясняет их многоцелевое назначение: этот комплекс аминокислот великолепен как при наборе мышечной массы, так и при похудении, как при формировании рельефа, так и при аэробных нагрузках.

Стоит обратить внимание на то, что ВСАА — один из тех комплексов в спортивном питании, чья эффективность подтверждается реальными биохимическими исследованиями, а не рекламными слоганами.

Как правильно принимать ВСАА?

Набор мышечной массы

Оптимальная формула приёма ВССА — до, во время и сразу после тренировки — именно в это время комплекс наиболее эффективен. Лучше всего будет если вы приготовите энергетический напиток, растворив в стакане воды несколько ложек сахара и порцию ВСАА — такая смесь обеспечит ваш организм одновременно и необходимой жидкостью, и аминокислотами и углеводами — всем, что требуется в ходе силовой тренировки. Также комплекс полезно принимать сразу после пробуждения — тогда он будет подавлять утренние процессы катаболизма. ВСАА эффективны и в комплексе с протеиновым коктейлем.

Похудение

Формула та же: перед, во время и после тренировки. Также ВСАА стоит принимать в перерывах между едой: комплекс будет подавлять катаболизм, снижать аппетит и при этом сохранять от разрушения мышцы.

Оптимальная дозировка

Как при наборе мышечной массы, так и при похудении, разовая доза ВСАА составляет 4-8 граммов х 1-3 раза в день. Эффективны и меньшие дозы комплекса, однако потребности организма в аминокислотах они покрывать не будут. ВСАА можно принимать постоянно, не разбивая на курсы, и не делая в приёме перерывов.

Сочетаемость с другими видами спортивного питания

ВСАА отлично сочетаются практически с любым спортивным питанием. При наборе мышечной массы хорошо работают в комбинации с протеином, анаболическими комплексами и креатином.

3 причины, зачем нужны ВСАА

Итак, вы всерьёз решили заняться своим телом. Следующий шаг — подобрать такое спортивное питание, чтобы не заплатить лишнего и получить максимальный эффект.

Аминокислоты — это то, на что следует обращать основное внимание, когда вы пытаетесь достичь успехов в спорте. И здесь мы особо выделим ВСАА — три ключевых анаболических аминокислоты (лейцин, изолейцин, и валин), без которых невозможен рост и восстановление мышц. Мало того — ВСАА не могут быть выработаны нашим телом, поэтому их необходимо получать извне.

Почему же нам нужны ВСАА?

1. ВСАА и иммунная система

Первое, что вам нужно помнить, прежде чем развивать своё тело и волю, это поддержка вашего иммунитета. Иммунитет = ваше здоровье. Когда вы тренируетесь в спортивном зале, ваш организм испытывает большой стресс и иммунитет просто падает. Повышается риск к заболеванию.

Исследования, проведённые Лабораторией Человеческого Питания для Атлетов (Laboratory of Human Nutrition for Athletes, США), установили — приём ВСАА до и после тренировки значительно снижают стрессовые реакции организма на интенсивные и тяжёлые нагрузки.

2. Ущерб от недостатка ВСАА

Как прогрессирующий спортсмен, вы должны быть озабочены скоростью синтеза (производства) протеина в вашем организме. Почему? Потому что от этой скорости зависит количество восстановленных мышечных клеток и появления новых клеток — свежей и рабочей мышечной массы. ВСАА непосредственно участвуют в формировании новых мышечных клеток и поддержании работоспособности «старых» клеток.

Дополнительная выгода от приёма ВСАА — вы не будете испытывать недостатка на общем уровне аминокислот в организме. Например, если вы придерживаетесь диеты или у вас жёсткий период предсоревновательной подготовки, то без ВСАА вам просто не обойтись. Иначе у вас будет дефицит этих аминокислот, который приведёт к снижению работоспособности и иммунитета.

3. ВСАА, как щит для ваших мышц

Когда вы отдыхаете и восстанавливаетесь, существует опасность потери чистой мышечной массы (катаболизм). Принимая ВСАА, вы эту опасность многократно снижаете. Потому что ВСАА ускоряют многие процессы восстановления не только в мышцах, но и в организме в целом. А пока ваши мышцы получают самые необходимые аминокислоты в виде ВСАА, другие аминокислоты, взятые из пищи или протеина, спокойно «воюют» с катаболическим эффектом.

Крайне эффективно принимать ВСАА при снижении веса. Потому что сокращая жировую прослойку, вы рискуете также потерять часть драгоценной мышечной массы. ВСАА могут оградить ваши мышцы от такой неприятной утечки.

Возможно, такой тип продуктов спортивного питания, как ВСАА, кажется довольно простым дополнением к вашему рациону, но они реально меняют ситуацию в вашей профессиональной подготовке и стремлению к новым результатам! ВСАА всегда оказывают помощь: набираете вы массу, худеете, или просто поддерживаете форму.

По материалам статьи Шеннона Кларка.

P.S. Загляните в раздел ВСАА, и подберите оптимальный продукт для своего тела и тренировочной программы. Кроме того, обратите внимание, что определённая доля ВСАА содержится в комплексных аминокислотах.

Аминокислоты

Глютамин — Что это? Как и когда принимать?

Начинающие атлеты часто относятся к спортивному питанию настороженно, путая пищевые добавки с фармакологическими препаратами, используемыми опытными и профессиональными бодибилдерами. На деле же, бояться спортивного питания не следует — все добавки и концентраты состоят из тех же натуральных веществ, что и обычная

человеческая пища, и не навредят организму. Отличие спортивного питания от обычной еды состоит в концентрации питательных веществ. Это позволяет добавкам усваиваться быстрее и полнее. При этом организму не нужно тратить дополнительную энергию на переваривание. Однако новичкам следует понимать, что спортивные добавки — всего лишь дополнение к рациону атлета, и они не работают сами по себе без регулярного тренинга и специальной спортивной диеты.

Что такое глютамин?

Белок состоит из различных аминокислот, которые образуются при расщеплении ферментами в желудочно-кишечном тракте и всасываются в кровь для использования

мышцами и другими тканями организма. Для жизнедеятельности организма нужно 22 аминокислоты. Они могут соединяться между собой с помощью пептидных связей, образуя белки, необходимые для роста и восстановления мышечных волокон.

Что касается глютамина, то его относят к условно незаменимым аминокислотам. Они называются незаменимыми потому что частично вырабатываются организмом, однако при определенных условиях их может быть недостаточно. Нехватку аминокислот можно восполнить с помощью белковой пищи и/или спортивных добавок. Большое количество глютамина содержится в рыбе, мясе и молочных продуктах (сыр, творог). Из растительных источников глютамина стоит упомянуть свеклу, бобы, капусту и горохе.

Глютамин – это самая распространенная аминокислота в организме, причем большая ее часть (около 60%) хранится в мышцах, что объясняет широкое применение этой добавки в спорте и бодибилдинге. Кроме этого, эта аминокислота содержится в мозге, легких и печени. Глютамин способствует нормализации работы пищеварительной системы и повышает активность синтеза белков. Кроме того, глютамин защищает клетки печени от токсинов и выводит аммиак, который образуется вследствие повышенного потребления белка. Глютамин принимает участие в процессе образования глютатиона, который является одним из самых мощных антиоксидантов в организме человека.

Основные эффекты глютамина

— Участие в синтезе белка

— Подавление секреции кортизола (Антикатаболическое действие)

— Снижение риска перетренированности

— Стимулирование выработки гликогена

— Укрепление иммунитета

— Усиление выработки собственного гормона роста

Рассмотрим приведенные эффекты глютамина более внимательно:

В результате интенсивных физических нагрузок или длительного стресса запасы глютамина в мышцах сокращаются, что повышает риск распада и потери мышечной ткани. Дополнительное потребление глютамина позволит предотвратить данный процесс. Особенно хорошо глютамин помогает справиться с мышечной болью после тренировок.

Также глютамин способствует выработке гликогена, что позволяет сохранять энергию для тренировок более длительное время. Ведутся споры по поводу влияния глютамина на уровень гликогена. Некоторые ученые отмечают, что глютамин стимулирует выработку гликогена, другие уверены, что он препятствует распаду. Тем не менее, имеются данные исследований, которые показывают более высокую концентрацию гликогена в мышцах при приеме глютамина, чем без него.

Кроме того, глютамин служит основным источником топлива для клеток иммунной системы. Интенсивные физические нагрузки могут ослабить иммунитет, что неминуемо скажется на здоровье и самочувствии спортсменов, и соответственно повлияет на тренировочный план. Помимо поддержания иммунитета, глютамин помогает лучше и быстрее восстанавливаться после травм, оперативного вмешательства или длительных заболеваний.

При приеме глютамина перед сном, усиливается выработка гормона роста, что положительно сказывается на росте и восстановлении мышц.

Вывод

Таким образом можно сделать вывод, что основная задача глютамина – это улучшение восстановления мышц во время и после тренировок. Несмотря на отсутствие серьезных многоуровневых исследований по эффективности глютамина, он получил широкое применение у таких признанных атлетов, как Сергей Шелестов и Алексей Шредер. Последний особенно отмечает эффективность глютамина как добавки для спортсменов, тренирующихся без применения фармакологии.

Как и когда принимать?

Организм каждого человека индивидуален, поэтому влияние добавок может отличаться. При определении дозы глютамина учитываются вес тела, уровень активности, уровень повседневных стрессов, общее состояние здоровья, диета. В общем случае рекомендуется потреблять 5-10 грамм глютамина, разделенных на несколько приемов пищи.

Целесообразно принимать глютамин сразу после тренировки для предотвращения катаболизма мышц и запуска мышечного роста, а также непосредственно перед сном для стимулирования максимального уровня выброса гормона роста. В дни отдыха можно использовать добавку сразу после пробуждения на пустой желудок. Со временем, когда вы лучше поймете влияние глютамина на свой организм, дозировку можно повысить.

Как и большинство других добавок спортивного питания, глютамин не имеет побочных эффектов. Существуют отдельные сообщения о расстройстве желудка после применения больших доз глютамина, однако данное утверждение актуально практически для любой пищи, которая поступила в организм в большем количестве, чем организм смог усвоить.

Применение с креатином

Применение глютамина целесообразно сочетать с креатином, так как обе добавки нацелены на увеличение массы и силы и их совместное применение позволит добиться эффекта синергии. Кроме того, глютамин является отличной транспортной системой для креатина, повышая эффективность последнего.

Как правильно принимать глютамин

Для чего нужен глютамин, полезные свойства и противопоказания к использованию, инструкция по применению препарата в разных видах.

Глютамин — это аминокислота, входящая в состав белка и необходимая для нормального функционирования организма. Его концентрация в крови человека высока, потому что он в достаточном количестве содержится в продуктах питания. Однако эта аминокислота является незаменимой для спортсменов, потому что ускоряет метаболические процессы в мышцах и при этом замедляет катаболические процессы после тяжелых тренировок. Другими словами, глютамин — прекрасное средство, восстанавливающее и формирующее мышечную ткань после физических нагрузок. Чтобы это вещество придало сил и укрепило организм, важно знать, как правильно его принимать.

Для чего нужен глютамин

Когда человек здоров и находится в спокойном состоянии, глютамин в организме есть в избытке, он скапливается в мышцах и постепенно расходуется в зависимости от деятельности. При серьезных физических нагрузках это вещество быстро тратится, а рост мышечной массы без его наличия невозможен. Именно по этой причине глютамин часто используется спортсменами, в частности бодибилдерами, для наращивания мышц.

Когда принимают глютамин:

Когда спортсмен тренируется и стремится быстрее нарастить мышечную ткань. Вещество участвует в синтезе протеинов мышц.

Если необходимо притормозить процесс распада белка — оказать антикатаболическое действие. Другими словами, эта аминокислота долго держит мышцы упругими.

Чтобы повысить в организме уровень гормонов роста.

Для повышения защитных функций иммунной системы.

При необходимости зарядить организм энергией во время тяжелых физических нагрузок. По своей природе глютамин является таким же мощным источником энергии, как глюкоза.

При употреблении определенных продуктов питания глютамин будет синтезироваться в организме природным образом. Лучше всего для его выработки подходят: говядина, рыба, яйца, курица, молочные продукты, свекла, капуста, шпинат и петрушка. Именно взаимодействие белковой и растительной пищи способствует получению качественной аминокислоты.

Однако в процессе пищеварения объем полезного вещества снижается, поэтому считается, что эффективнее принимать чистый глютамин в виде специальной добавки. Как отмечают врачи, именно в чистом виде он усваивается лучше, укрепляя мышечную ткань и повышая иммунитет.

Важно! Основная причина приема добавки — восполнение объемов белковой аминокислоты во время активных спортивных тренировок, когда ее уровень снижается на 20-30%, тем самым уменьшая эффективность занятий.

Полезные свойства аминокислоты глютамин

Глютамин — это строительный элемент для организма, который способен помочь спортсмену не только нарастить мышцы, но и сделать тренировки более эффективными и менее болезненными.

К полезным свойствам глютамина относятся:

1) Быстрое восстановление после травм. Аминокислота обладает способностью заживлять микротравмы волокон, полученные на тренировках.

2) Увеличение мышечной массы. При правильно выбранной системе тренировок эта добавка помогает питать мышцы, улучшая синтез протеинов. Формирует гладкую и поперечно-полосатую мускулатуру.

3) Укрепление иммунитета. Доказано, что спортсмены, употребляющие глютамин, действительно реже болеют вирусными заболеваниями.

4) Обезболивание. Уменьшает сильные послетренировочные боли в ногах и руках, которые еще называют крепатурой. Его прием позволяет сделать последующие тренировки более эффективными.

5) Заряд энергией. Несмотря на то, что не существует исследований, подтверждающих этот тезис, спортсмены из разных стран отмечают, что во время приема добавки они занимаются на тренировках более активно, не жалуясь на усталость, упадок сил и плохое настроение.

6) Стабилизация эмоционального состояния и функционирования нервной системы. Аминокислота улучшает нервную проводимость клеток и нормализирует метаболизм нейронов.

7) Активизирует мозговую деятельность. Это кратковременный результат, который появляется почти сразу после приема вещества и длится несколько часов.

Обратите внимание! Аминокислота глютамин — это не какое-то химическое соединение, а натуральное вещество, необходимое для роста мышечной ткани, поэтому ее полезные свойства помогают многим спортсменам.

Противопоказания к применению глютамина

Глютамин в чистом виде — это пищевая добавка, которая оказывает существенное влияние на организм, поэтому она не может быть полностью безопасной и подходить абсолютно всем.

К категориям лиц, которым ее принимать нежелательно, относятся:

Люди, ведущие размеренный образ жизни, не утруждающие себя физическими нагрузками. В их организме глютамин находится в избытке, и прием любых добавок с этим веществом может вызвать передозировку и является бессмысленным.

Спортсмены с заболеванием почек, анемией, повышенной возбудимостью, потому что составляющие компоненты добавки активизируют все процессы в организме и могут вызвать обострение любого из вышеперечисленных состояний.

Спортсмены, которые параллельно принимают сложные биологические добавки. Это может привести к диарее, тошноте, нервному возбуждению, пересыханию слизистой оболочки во рту, трещинкам на губах.

Люди, принимающие определенные лекарственные препараты. Параллельный прием данной аминокислоты может аннулировать лечебный эффект.

Любые осложнения, связанные с приемом этой добавки, могут возникнуть только в случае ее бесконтрольного использования.

Важно! Перед употреблением глютамина обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Правила приема в инструкции к глютамину

В большинстве инструкций к глютамину любой формы указано, что рассчитывать дозу вещества нужно индивидуально. Для этого умножьте массу вашего тела на 0,3 г аминокислоты.

Какие еще важные тезисы указаны в инструкции:

Глютамин — абсолютно безопасная аминокислота. Даже если происходит передозировка, ее избыток естественным образом выводится из организма.

Принимать суточную норму за раз в полном объеме можно только в случае сверхактивных тренировок. Если у спортсмена выдалось несколько свободных дней между занятиями, нужно принять утром только половину суточной дозы.

Когда тренировки заканчиваются или человек планирует прекратить прием добавки, надо делать это постепенно. 3-5 дней стоит пить половинку суточной дозы, еще два дня — четверть, уже потом можно завершить прием.

Пить глютамин можно параллельно с некоторыми другими спортивными добавками, но для этого предварительно следует проконсультироваться с врачом, чтобы определить дозировку.

Инструкция по применению глютамина

Принимать глютамин достаточно просто: нужно добавлять это вещество к своему основному рациону питания. Суточная доза аминокислоты — 10-30 граммов, в зависимости от веса человека, его рациона и интенсивности тренировок. Существует несколько схем приема препарата, которые отличаются из-за разной фасовки.

Прием глютамина в капсулах

Белковая аминокислота в капсулах считается очень удобным вариантом для употребления, потому что их легко запить водой при любых условиях. В среднем в одной капсуле находится 5 г сухого вещества, покрытого желатиновой оболочкой. После того как человек проглатывает капсулу, она рассасывается, и порошок быстро проникает в кровь, начиная работать.

Из-за быстрого действия глютамин в капсулах рекомендуется пить непосредственно перед тренировкой и сразу после нее. Принимать каждому спортсмену нужно свою индивидуальную дозу. Половину суточной нормы употребляете перед занятием и вторую после.

Обязательно запивайте капсулы простой водой, а не соками или морсами, потому что сахар может замедлить всасывание аминокислоты в кровь.

Единственный минус такой формы — сложность при необходимости отмерить сухой порошок до грамма. В этом случае можно вскрыть желатиновую капсулу руками, высыпать вещество и отмерять на специальных весах.

Как принимать глютамин в порошке

Порошкообразная форма глютамина пользуется большей популярность из-за того, что является более дешевой и экономной. Считается, что сухое вещество проще измерять, но это же может быть и минусом, ведь каждый день нужно проводить манипуляцию с весами и мерной ложкой. А лишние действия не всем нравятся, потому что отнимают время.

Добавку аминокислоты в порошке перед употреблением необходимо растворить в воде комнатной температуры и выпить медленными глотками.

Схема приема глютамина в порошке немного отличается от капсуловидной формы: суточную дозу нужно разделить пополам и выпить одну часть сначала утром, а вторую — вечером. Так организм получит максимальное количество вещества, которое хорошо усвоится. Привязывать к тренировкам не нужно — они могут проходить в любое время.

Как принимать глютамин с протеиновым коктейлем

Самая приятная форма приема глютамина — с протеиновым коктейлем. Для этого суточную дозу вещества разделите на четыре равные части и каждую смешайте со 100 граммами напитка. Употреблять протеиновый коктейль с глютамином нужно четыре раза: первый раз утром, второй — перед тренировкой, третий — после, четвертый — перед сном.

Протеиновые коктейли для этой цели можно легко приготовить в домашних условиях. Для этого возьмите 50 г клубники, 100 мл молока и 50 г творога. Все смешайте при помощи блендера, добавьте глютамин и пейте.

Для тех, кто не любит фруктовые коктейли, можно приготовить острый напиток. Для этого смешайте 50 г воды, 100 г творога и 15 г сухой смеси перцев на ваш вкус, добавьте глютамин.

Такие коктейли в тандеме с аминокислотой дадут более мощный результат: добавят физической выносливости и насытят организм полезными микроэлементами.

Как пить глютамин с креатином

Спортсмены, которые ежедневно тренируются, часто употребляют глютамин вместе с еще одной эффективной добавкой — креатином. Это карбоновая кислота, необходимая для увеличения физической силы и выносливости. Это вещество находится в натуральном виде в разных сортах мяса, но лучше усваивается именно в виде добавки.

Вместе с глютамином креатин формирует в организме устойчивость к вирусам, способность выдерживать серьезные нагрузки и еще быстрее формировать мускулатуру.

Пить аминокислоту с креатином следует по определенной схеме — это важное условия, обеспечивающее лучшее усваивание компонентов. Суточную дозу креатина (5-7 г) разделите на две части. Одну часть выпейте за 30 минут до тренировки, а еще через 20 минут — половину суточной дозы глютамина.

Креатин обязательно запивайте сладким чаем или компотом, важно, чтобы в напитке была глюкоза, это будет способствовать его усваиванию. После занятий примите вторую часть дозы креатина и соответственно через 20 минут глютамина.

Сколько принимать глютамин

Не думайте, что при приеме глютамина мышцы сами начнут расти. Аминокислота — это рабочее вещество, которое дает эффект только при правильно разработанном комплексе тренировок.

Есть три момента, которые стоит учитывать при определении сроков приема добавки:

Принимать суточную дозу ежедневно можно в период особо сильных физических нагрузок. Каждые полгода при этом нужно проходить общее обследование у врача.

Если степень нагрузки средняя и вопрос только в наращивании мышц, лучше введите в рацион максимальное количество продуктов с глютамином, а саму добавку употребляйте с интервалами. Например, в течение месяца занимайтесь с добавкой, а потом делайте пару недель перерыв.

Если нужно укрепить иммунитет после болезни, поправить нервную систему или быстро обеспечить организм белком, глютамин назначается курсом на 20 дней. Продолжать его прием можно только после консультации с врачом.

Обратите внимание! По сути, жестких ограничений по длительности приема этой добавки не существует, но иммунологи утверждают, что, если пить ее постоянно, организм откажется усваивать эту аминокислоту из натуральных продуктов.

Глютамин — это аминокислота, которая присутствует в организме в высокой концентрации, но спортсменам она необходима, потому что во время физических нагрузок вещество очень быстро расходуется. Именно поэтому так популярна эта пищевая добавка, обеспечивающая организм энергией, укрепляющая иммунитет и формирующая мощную мускулатуру. Рассчитывать дозу и разрабатывать схему приема глютамина нужно только под наблюдением врача или тренера.

Чем полезно БЦА спортивное питание, для чего и как его пьют, возможен ли вред?

BCAA (БЦА) — это аббревиатура, которая переводится с английского как «аминокислоты с разветвленными цепями». Такое название используется для обозначения особого вида спортивного питания, популярного в России и других странах.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — стройматериал для мышц. В «продуцировании» белка участвуют два десятка аминокислот. Из них изолейцин, лейцин и валин можно использовать в качества источника энергии для мышц при физических нагрузках. Это позволяет уменьшить расходование аминокислот, входящих в состав самих мышц. Изолейцин, лейцин и валин составляют 35% всех аминокислот, присутствующих в мышцах, и относятся к незаменимым, так как не продуцируются самим организмом, а могут попадать туда только извне.

Валин, изолейцин и лецин содержит Комплекс аминокислот BCAA из линейки спортивного питания Siberian Super Natural Sport, который обеспечивает мышцы питательными веществами, помогает быстрее восстанавливаться, замедляет процессы катаболизма и устраняет ощущение перетренированности.


Лейцин присутствует в любых белках. Минимальная суточная потребность в лейцине составляет 1,1 г для мужчин и 0,62 г для женщин. В частности, 3 г лейцина содержится в 1 ст. л. сывороточного протеина, состоящего на четверть из BCAA, в 160-250 г творога либо в 100-120 г куриной грудки

Изолейцин, лейцин и валин содержатся в пищевой добавке BCAA. Из этих аминокислот главной является лейцин. Две другие аминокислоты выполняют, в основном, энергетическую функцию, а лейцин способствует росту мышц и участвует в секреции гормона роста.

Польза

Употребление БЦА оказывает положительное воздействие на организм:

  1. Усиливает синтез белка. БЦА стимулируют выработку инсулина, что ускоряет поступление в кровь необходимых аминокислот.
  2. Замедляет катаболизм. Поступление лейцина в кровь тормозит выработку кортизола, способствующего разрушению мышц, поэтому спортсменам рекомендован прием БЦА после занятий в спортзале.
  3. Ускоряет регенерацию и рост мышц. Прием ВСАА восполняет запас наиболее полезных аминокислот, способствуя восстановлению мышц.
  4. Способствует сжиганию жира. Прием БЦА активизирует усиленную секрецию лептина – гормона, который регулирует метаболизм. В результате организм расходует больше калорий и «расстается» с жиром.
  5. Используется для обеспечения организма энергией. При низкоуглеводных диетах запасы гликогена в мышцах истощаются. Организм начинает потреблять аминокислоты, забирая их, в том числе из мышц.

Высокое содержание качественного белка (21 г) в каждой порции и приятный вкус вам подарит Сывороточный протеин Fitness Catalyst (тирамису). Концентрат сывороточного протеина с отличным аминокислотным профилем без искусственных подсластителей, разрыхлителей, усилителей вкуса и консервантов подходит для поклонников активного образа жизни и профессиональных атлетов.


    BCAA для похудения

    BCAA не может никоим образом способствовать похудению. Однако такое спортивное питание рекомендуется принимать при низкокалорийных диетах. Это позволит сжигать жир, сохраняя при этом мышечную массу.

    Для тех, кто считает калории, представляем Питательный коктейль Яблоко и корица — Yoo Gо, содержащий витамины, аминокислоты и полезные жиры. Каждая порция — это полезный набор пищевых волокон, омега-3 ПНЖК, белка и L-карнитина. Сбалансированный состав обеспечивает организм жизненно важными нутриентами и помогает сохранить ощущение сытости долгое время.

    Как принимать?

    Существует несколько форм выпуска БЦА. От выбора фармакологической формы этого вида спортивного питания зависит, за сколько времени до тренировки следует начать пить ВСАА.

    Таблетки

    Таблетки имеют невысокую стоимость, и при их приеме перед сном можно избежать заметного ночного катаболизма, особенно если вы придерживаетесь строгой диеты.

    Капсулы

    Капсулы могут выпускаться в кишечнорастворимой или обычной оболочке.


    Количество капсул, принимаемых в день, зависит от веса спортсмена и от количества активного вещества, которое в них присутствует.

    Жидкая форма

    Аминокислоты в жидкой форме быстро всасываются. Активное вещество воздействует на организм уже через 5-10 минут. Такую добавку можно принимать в ходе тренировки или после тренировки, через 1 час после ее начала.

    Порошок

    Порошковая форма, либо BCAA powder, применяется для приготовления специального напитка и быстро усваивается. Лучше выбирать варианты со вкусовыми добавками, так как «чистый» BCAA очень горький. Обратите внимание, что доза не должна превышать 9 г за 1 прием.

    Вред БЦА

    Вред БЦА связан с передозировкой аминокислот, содержащихся в этом виде спортивного питания. Есть мнение, что она повышает уровень энзима mTOR, что может привести к увеличению риска образования рака. Передозировка БЦА может привести к повышенному уровню соединений азота в крови, что ухудшает способность мышц выполнять полезную нагрузку и нагружает печень, которая обезвреживает соединения азота.

    Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и обзоры , JM Мышечные и плазменные аминокислоты после травмы: гипокалорийная глюкоза против инфузии аминокислот. Ann Surg. 1980; 191 (4): 465-472. Просмотр аннотации.

    Бассит Р. А., Савада Л. А., Бакурау Р. Ф., Наварро Ф. и Коста Роса Л. Ф. Влияние добавок BCAA на иммунный ответ триатлонистов. Медико-спортивные упражнения. 2000; 32 (7): 1214-1219. Просмотр аннотации.

    Берри, Х. К., Бруннер, Р. Л., Хант, М. М., и Уайт, П. П. Валин, изолейцин и лейцин. Новое средство от фенилкетонурии. Ам Дж. Дис Чайлд 1990; 144 (5): 539-543. Просмотр аннотации.

    Бигард, А. X., Лавье, П., Ульманн, Л., Легран, Х., Дус, П., и Гезеннек, К. Ю. Прием аминокислот с разветвленной цепью во время повторяющихся длительных тренировок на лыжах на высоте. Int.J Sport Nutr 1996; 6 (3): 295-306. Просмотр аннотации.

    Бломстранд, Э. и Ньюсхолм, Э. А. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации ароматических аминокислот в мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1992; 146 (3): 293-298. Просмотр аннотации.

    Blomstrand, E. и Saltin, B. Потребление BCAA влияет на метаболизм белка в мышцах у людей после, но не во время физических упражнений. Am J Physiol Endocrinol. Metab 2001; 281 (2): E365-E374. Просмотр аннотации.

    Бломстранд, Э. , Андерссон, С., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Е. А. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации аминокислот в плазме и мышцах у людей. Acta Physiol Scand. 1995; 153 (2): 87-96. Просмотр аннотации.

    Бломстранд, Э., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Э. А. Введение аминокислот с разветвленной цепью во время длительных тренировок — влияние на работоспособность и концентрацию некоторых аминокислот в плазме. Eur J Appl.Physiol Occup.Physiol 1991; 63 (2): 83-88. Просмотр аннотации.

    Калви, Х., Дэвис, М., и Уильямс, Р. Контролируемое испытание пищевых добавок с обогащением аминокислот с разветвленной цепью и без него при лечении острого алкогольного гепатита. J Hepatol. 1985; 1 (2): 141-151. Просмотр аннотации.

    Карли, Г., Бонифази, М., Лоди, Л., Лупо, К., Мартелли, Г., и Вити, А. Изменения в вызванной физической нагрузкой гормональной реакции на введение аминокислот с разветвленной цепью. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 64 (3): 272-277.Просмотр аннотации.

    Colker CM, Swain MA Fabrucini B Shi Q Kalman DS. Влияние дополнительного протеина на состав тела и мышечную силу у здоровых, атлетичных взрослых мужчин. Текущие терапевтические исследования, клинические и экспериментальные 2000; 61 (1): 19-28.

    Дэвис, Дж. М., Уэлш, Р. С., Де Вольв, К. Л., и Олдерсон, Н. А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на утомляемость во время прерывистого высокоинтенсивного бега. Int.J Sports Med 1999; 20 (5): 309-314. Просмотр аннотации.

    De Palo EF, Metus P Gatti R Previti O Bigon L De Palo CB. Аминокислоты с разветвленной цепью: хроническое лечение и выполнение мышечной нагрузки у спортсменов: исследование уровней ацетил-карнитина в плазме. Аминокислоты 1993; 4 (3): 255-266.

    di, Luigi L., Guidetti, L., Pigozzi, F., Baldari, C., Casini, A., Nordio, M., and Romanelli, F. Добавки с острыми аминокислотами усиливают реакцию гипофиза у спортсменов. Медико-спортивные упражнения. 1999; 31 (12): 1748-1754. Просмотр аннотации.

    Эгбертс, Э.H., Schomerus, H., Hamster, W., and Jurgens, P. [Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Плацебо-контролируемое двойное слепое перекрестное исследование]. Z.Ernahrungswiss. 1986; 25 (1): 9-28. Просмотр аннотации.

    Engelen, MP, Rutten, EP, De Castro, CL, Wouters, EF, Schols, AM и Deutz, NE Добавление соевого белка с аминокислотами с разветвленной цепью изменяет метаболизм белка у здоровых пожилых людей и даже в большей степени у пациентов с хроническими заболеваниями. обструктивная болезнь легких.Am J Clin Nutr 2007; 85 (2): 431-439. Просмотр аннотации.

    Эрикссон, Л. С., Перссон, А. и Варен, Дж. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении хронической печеночной энцефалопатии. Gut 1982; 23 (10): 801-806. Просмотр аннотации.

    Evangeliou, A., Spilioti, M., Doulioglou, V., Kalaidopoulou, P., Ilias, A., Skarpalezou, A., Katsanika, I. , Kalamitsou, S., Vasilaki, K., Chatziioanidis, I. ., Гарганис, К., Павлоу, Э., Варламис, С., и Николаидис, Н. Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве дополнительной терапии кетогенной диеты при эпилепсии: пилотное исследование и гипотеза.J Child Neurol. 2009; 24 (10): 1268-1272. Просмотр аннотации.

    Freyssenet, D., Berthon, P., Denis, C., Barthelemy, JC, Guezennec, CY, and Chatard, JC Влияние 6-недельной программы тренировок на выносливость и добавок аминокислот с разветвленной цепью на гистоморфометрические характеристики пожилых людей человеческие мышцы. Arch. Physiol Biochem 1996; 104 (2): 157-162. Просмотр аннотации.

    Ganzit GP, Benzio S Filippa M Goitra B Severin B Gribaudo CG. Эффекты перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у бодибилдеров.Медицина Делло Спорт 1997; 50 (3): 293-303.

    Gil R and Neau JP. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование аминокислот с разветвленной цепью и L-треонина для краткосрочного лечения признаков и симптомов бокового амиотрофического склероза. La semaine des (Париж) 1992; 68: 1472-1475.

    Грир, Б. К., Вудард, Дж. Л., Уайт, Дж. П., Аргуэлло, Э. М. и Хеймс, Э. М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью и индикаторы повреждения мышц после упражнений на выносливость. Int.J Sport Nutr Exercise.Метаб 2007; 17 (6): 595-607. Просмотр аннотации.

    Grungreiff K, Kleine F-D Musil HE Diete U Franke D Klauck S Page I Kleine S Lossner B Pfeiffer KP. Обогащенные валином аминокислоты с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии. Энцефалопатия З. Гастроэнтерол. 1993; 31 (4): 235-241.

    Хабу, Д., Нисигучи, С., Накатани, С., Ли, К., Эномото, М., Тамори, А., Такеда, Т., Охфудзи, С., Фукусима, В., Танака, Т. ., Кавамура, Э., и Шиоми, С. Сравнение влияния гранул BCAA на декомпенсированный и компенсированный цирроз.Гепатогастроэнтерология 2009; 56 (96): 1719-1723. Просмотр аннотации.

    Джекман, С. Р., Витард, О. К., Джекендруп, А. Э. и Типтон, К. Д. Прием аминокислот с разветвленной цепью может уменьшить болезненность при эксцентрических упражнениях. Медико-спортивные упражнения. 2010; 42 (5): 962-970. Просмотр аннотации.

    Хименес Хименес, Ф.Дж., Ортис, Лейба К., Гарсия Гармендиа, Дж. Л., Гарначо, Монтеро Дж., Родригес Фернандес, Дж. М., и Эспигадо, Тосино, И. [Проспективное сравнительное исследование различных аминокислотных и липидных растворов при парентеральном питании пациентов, перенесших трансплантацию костного мозга].Nutr Hosp. 1999; 14 (2): 57-66. Просмотр аннотации.

    Кавамура, Э., Хабу, Д., Морикава, Х., Эномото, М., Кавабе, Дж., Тамори, А., Сакагути, Х., Саеки, С., Кавада, Н., и Сиоми, S. Рандомизированное пилотное испытание пероральных аминокислот с разветвленной цепью при раннем циррозе: проверка с использованием прогностических маркеров для состояния перед трансплантацией печени. Liver Transpl. 2009; 15 (7): 790-797. Просмотр аннотации.

    Койвусало, А. М., Тейкари, Т., Хокерстедт, К., и Исониеми, Х. Диализ альбумина оказывает благоприятное влияние на аминокислотный профиль при печеночной энцефалопатии. Metab Brain Dis 2008; 23 (4): 387-398. Просмотр аннотации.

    Долгосрочное пероральное введение аминокислот с разветвленной цепью после радикальной резекции гепатоцеллюлярной карциномы: проспективное рандомизированное исследование. Группа хирургии печени Сан-ин. Br.J Surg. 1997; 84 (11): 1525-1531. Просмотр аннотации.

    Мэдсен, К., Маклин, Д. А., Киенс, Б., и Кристенсен, Д. Влияние глюкозы, глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью или плацебо на результативность велосипеда на дистанции более 100 км. J. Appl. Physiol 1996; 81 (6): 2644-2650.Просмотр аннотации.

    Marchesini, G., Bianchi, G., Merli, M., Amodio, P., Panella, C., Loguercio, C., Rossi, Fanelli F., and Abbiati, R. Пищевые добавки с аминокислотами с разветвленной цепью кислоты при запущенном циррозе печени: двойное слепое рандомизированное исследование. Гастроэнтерология 2003; 124 (7): 1792-1801. Просмотр аннотации.

    Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Сакураи, М., Хигучи, Т., и Мията, Х. Прием аминокислот с разветвленной цепью снижает болезненность, повреждение и воспаление мышц во время интенсивных тренировок. программа.J Sports Med Phys.Fitness 2009; 49 (4): 424-431. Просмотр аннотации.

    Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Цудзимото, Х. и Мицудзоно, Р. Прием аминокислот с разветвленной цепью увеличивает порог лактата во время дополнительных упражнений у тренированных людей. J Nutr Sci Vitaminol. (Токио) 2009; 55 (1): 52-58. Просмотр аннотации.

    Mendenhall, C., Bongiovanni, G., Goldberg, S., Miller, B., Moore, J., Rouster, S., Schneider, D., Tamburro, C., Tosch, T., and Weesner, Р. В. Совместное исследование алкогольного гепатита.III: Изменения в белково-калорийной недостаточности, связанные с 30-дневной госпитализацией с терапией энтеральным питанием и без нее. JPEN J Parenter, Enteral Nutr 1985; 9 (5): 590-596. Просмотр аннотации.

    Mikulski, T., Ziemba, A, Chmura J., Wisnik P., Kurek Z., Kaciuba, Uscilko H., and Nazar, K. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на психомоторные функции во время поэтапные упражнения на людях. Биология спорта (Варшава), 2002; 19 (4): 295-301.

    Миттлман, К.Д., Риччи, М. Р. и Бейли, С. П. Аминокислоты с разветвленной цепью продлевают физическую нагрузку во время теплового стресса у мужчин и женщин. Медико-спортивные упражнения. 1998; 30 (1): 83-91. Просмотр аннотации.

    Морган, М. Ю., Хоули, К. Э. и Стамбук, Д. Аминокислотная толерантность у пациентов с циррозом печени после пероральных протеиновых и аминокислотных нагрузок. Алимент, Фармакол., 1990; 4 (2): 183-200. Просмотр аннотации.

    Мори, М., Адачи, Ю., Мори, Н., Курихара, С., Кашивая, Ю., Кусуми, М., Такешима, Т., и Накашима, К. Двойное слепое перекрестное исследование разветвленных цепная аминокислотная терапия у пациентов со спиноцеребеллярной дегенерацией.Журнал Neurol.Sci 3-30-2002; 195 (2): 149-152. Просмотр аннотации.

    Накая, Ю., Окита, К., Судзуки, К., Мориваки, Х., Като, А., Мива, Ю., Сираиси, К., Окуда, Х., Онджи, М., Канадзава, Х. ., Цубучи, Х., Като, С., Кайто, М., Ватанабэ, А., Хабу, Д., Ито, С., Исикава, Т., Кавамура, Н., и Аракава, Ю. BCAA-обогащенный перекус улучшает нутритивное состояние при циррозе печени. Питание 2007; 23 (2): 113-120. Просмотр аннотации.

    Нильссон М., Холст Дж. Дж. И Бьорк И. М. Метаболические эффекты смесей аминокислот и сывороточного протеина у здоровых субъектов: исследования с использованием напитков, эквивалентных глюкозе.Am J Clin Nutr 2007; 85 (4): 996-1004. Просмотр аннотации.

    Поортманс, Дж., Парри, Биллингс М., Дюшато, Дж., Леклерк, Р., Брассер, М., и Ньюсхолм, Е. Концентрации аминокислот и цитокинов в плазме крови после марафонского забега. Португальский журнал исследований деятельности человека (Лиссабон) 1993; 9 (1): 9-14.

    Портье, Х., Шатар, Дж. К., Филайр, Э., Жоне-Девьен, М. Ф., Роберт, А. и Гезеннек, К. Й. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на физиологические и психологические показатели во время морских гонок.Eur J Appl. Physiol 2008; 104 (5): 787-794. Просмотр аннотации.

    Росси-Фанелли, Ф., Риджио, О., Кангиано, К., Кашино, А. , Де, Консилиис Д., Мерли, М., Стортони, М., и Джунчи, Г. Аминокислоты с разветвленной цепью против лактулозы в лечении печеночной комы: контролируемое исследование. Дисс. Наук, 1982; 27 (10): 929-935. Просмотр аннотации.

    Сайто Ю., Сайто Х., Накамура М., Вакабаяши К., Такаги Т., Эбинума Х. и Исии Х. Влияние молярного отношения разветвленных аминокислот к ароматическим на рост и экспрессию мРНК альбумина линий клеток рака печени человека в бессывороточной среде.Nutr Cancer 2001; 39 (1): 126-131. Просмотр аннотации.

    Schena, F., Guerrini, F., Tregnaghi, P., и Kayser, B. Добавление аминокислот с разветвленной цепью во время треккинга на большой высоте. Влияние на потерю массы тела, состава тела и мышечной силы. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 65 (5): 394-398. Просмотр аннотации.

    Sun, LC, Shih, YL, Lu, CY, Hsieh, JS, Chuang, JF, Chen, FM, Ma, CJ, and Wang, JY Рандомизированное контролируемое исследование общего парентерального питания, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у недоедающих пациенты с раком желудочно-кишечного тракта, перенесшие операцию. Am Surg. 2008; 74 (3): 237-242. Просмотр аннотации.

    Уотсон, П., Ширреффс, С. М. и Моган, Р. Дж. Влияние острого приема аминокислот с разветвленной цепью на длительные физические нагрузки в теплой среде. Eur J Appl. Physiol 2004; 93 (3): 306-314. Просмотр аннотации.

    Занетти, М., Бараццони, Р., Киванука, Э., и Тессари, П. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и инсулина на кинетику лейцина предплечья. Clin Sci (Лондон) 1999; 97 (4): 437-448. Просмотр аннотации.

    Андерссон-Холл Ю., Густавссон С., Педерсен А., Мальмодин Д., Йоэльссон Л., Холмансон А.Более высокие концентрации BCAA и 3-HIB связаны с инсулинорезистентностью при переходе от гестационного диабета к диабету 2 типа. J Diabetes Res. 2018; 2018: 4207067. Просмотр аннотации.

    Аноним. Аминокислоты с разветвленной цепью и боковой амиотрофический склероз: неудача лечения? Итальянская группа по изучению БАС. Неврология 1993; 43: 2466-70. Просмотр аннотации.

    Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., Кимбалл С. Р., Джефферсон Л.С. Сигнальные пути, участвующие в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах лейцином.J Nutr 2001; 131: 856S-60S .. Просмотреть аннотацию.

    Энтони Дж. К., Ланг Ч., Крозье С. Дж. И др. Вклад инсулина в трансляционный контроль синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. Am J Physiol Endocrinol Metab 282: E1092-101 .. Просмотреть аннотацию.

    Аквилани Р. Пероральное введение аминокислот пациентам с сахарным диабетом: добавки или метаболическая терапия? Am J Cardiol 2004; 93: 21A-22A .. Просмотреть аннотацию.

    Аресес Ф., Салинеро Дж. Дж., Абиан-Висен Дж. И др.7-дневный пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью оказался неэффективным для предотвращения повреждения мышц во время марафона. Аминокислоты 2014; 46 (5): 1169-76. Просмотр аннотации.

    Бейкер DH. Переносимость аминокислот с разветвленной цепью у экспериментальных животных и людей. J Nutr 2005; 135: 1585S-90S. Просмотр аннотации.

    Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию аминокислот в плазме и мышцах во время длительных субмаксимальных упражнений.Питание 1996; 12: 485-90. Просмотр аннотации.

    Бломстранд Э, Хассмен П., Эк С. и др. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на ощущаемую нагрузку во время упражнений. Acta Physiol Scand 1997; 159: 41-9. Просмотр аннотации.

    Borengasser SJ, Baker PR 2nd, Kerns ME, et al. Прием микронутриентов до зачатия снижает количество циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью на 12 неделе беременности в открытом испытании гватемальских женщин с избыточным весом или ожирением. Питательные вещества. 2018; 10 (9).pii: E1282. Просмотр аннотации.

    Бранчи Л., Бранчи М., Шоу С., Либер К.С. Связь между изменениями аминокислот в плазме и депрессией у больных алкоголизмом. Am J Psychiatry 1984; 141: 1212-5. Просмотр аннотации.

    Buondonno I, Sassi F, Carignano G, et al. От митохондрий к здоровому старению: роль лечения аминокислот с разветвленной цепью: MATeR — рандомизированное исследование. Clin Nutr. 2020; 39 (7): 2080-2091. Просмотр аннотации.

    Cangiano C, Laviano A, Meguid MM, et al. Влияние перорального приема аминокислот с разветвленной цепью на анорексию и потребление калорий у онкологических больных.J Natl Cancer Inst 1996; 88: 550-2.

    Чанг С.К., Чанг Чиен К.М., Чанг Дж. Х. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью и аргинин улучшают производительность в течение двух дней подряд симулированных игр в гандбол у спортсменов мужского и женского пола: рандомизированное испытание. PLoS One 2015; 10 (3): e0121866. Просмотр аннотации.

    Chen IF, Wu HJ, Chen CY, Chou KM, Chang CK. Аминокислоты с разветвленной цепью, аргинин, цитруллин снимают центральную усталость после 3 имитационных матчей у спортсменов тхэквондо: рандомизированное контролируемое исследование.J Int Soc Sports Nutr. 2016; 13:28. Просмотр аннотации.

    Чуах С.Ю., Эллис Б.Дж., Мейберри Дж.Ф. Обострение печеночной энцефалопатии из-за аминокислот с разветвленной цепью — клинический случай. J Hum Nutr Diet 1992; 5: 53-6.

    DiPiro JT, Talbert RL, Yee GC и др .; ред. Фармакотерапия: патофизиологический подход. 4-е изд. Стэмфорд, Коннектикут: Appleton & Lange, 1999.

    Du X, Li Y, Wang Y, et al. Повышенные уровни аминокислот с разветвленной цепью связаны с долгосрочными неблагоприятными сердечно-сосудистыми событиями у пациентов с ИМпST и острой сердечной недостаточностью.Life Sci. 2018; 209: 167-172. Просмотр аннотации.

    Egberts EH, Schomerus H, Hamster W, Jurgens P. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Гастроэнтерология 1985; 88: 887-95. Просмотр аннотации.

    Estoche JM, Jacinto JL, Roveratti MC и др. Аминокислоты с разветвленной цепью не улучшают восстановление мышц после упражнений с отягощениями у нетренированных молодых людей. Аминокислоты. 2019; 51 (9): 1387-1395. Просмотр аннотации.

    Fabbri A, Magrini N, Bianchi G, et al. Обзор рандомизированных клинических испытаний перорального лечения с помощью аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии. JPEN J Parenter Enteral Nutr 1996; 20: 159-64. Просмотр аннотации.

    Факты и сравнения сотрудников. Факты о лекарствах и их сравнение. Сент-Луис: Компания Wolters Kluwer (обновляется ежемесячно).

    Федева М.В., Спенсер С.О., Уильямс Т.Д., Беккер З.Э., Фукуа, Калифорния. Влияние добавок с аминокислотами с разветвленной цепью на болезненность мышц после упражнений: метаанализ.Int J Vitam Nutr Res. 2019; 89 (5-6): 348-356. Просмотр аннотации.

    Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Каталог одобренных FDA лекарственных препаратов. Доступно по адресу: https://www.accessdata.fda.gov/scripts/cder/drugsatfda/ (по состоянию на 28 июня 2005 г.).

    Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов) с пищей. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 2002. Доступно по адресу: https: // www.nap.edu/books/03073/html/.

    Ну и дела Т.И., Дениэл С. Прием аминокислот с разветвленной цепью ослабляет снижение способности к выработке энергии после интенсивных силовых тренировок. J Sports Med Phys Fitness. 2016; 56 (12): 1511-1517. Просмотр аннотации.

    Gietzen DW, Magrum LJ. Молекулярные механизмы в головном мозге, участвующие в анорексии из-за дефицита аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr 2001; 131: 851S-5S .. Просмотреть аннотацию.

    Gluud LL, Dam G, Les I, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией.Кокрановская база данных Syst Rev 2015; (9): CD001939. Просмотр аннотации.

    Gluud LL, Dam G, Les I, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией. Кокрановская база данных Syst Rev.2017; 5: CD001939. Просмотр аннотации.

    Гуалано А.Б., Бозза Т., Лопес де Кампос П. и др. Прием аминокислот с разветвленной цепью повышает выносливость и окисление липидов во время тренировок на выносливость после истощения мышечного гликогена. J Sports Med Phys Fitness 2011; 51 (1): 82-8. Просмотр аннотации.

    Харрис Р.А., Кобаяши Р., Мураками Т., Шимомура Ю. Регулирование экспрессии киназы дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в печени крысы. J Nutr 2001; 131: 841S-5S .. Просмотреть аннотацию.

    Хиросигэ К., Сонта Т., Суда Т. и др. Пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью улучшает состояние питания у пожилых пациентов, находящихся на хроническом гемодиализе. Циферблатная трансплантация нефрола 2001; 16: 1856-62 .. Просмотреть аннотацию.

    Hsu MC, Chien KY, Hsu CC и др. Влияние комбинированного напитка с BCAA, аргинином и углеводами на биохимический ответ после тренировки и психологическое состояние.Chin J Physiol 2011; 54 (2): 71-8. Просмотр аннотации.

    Hsueh CF, Wu HJ, Tsai TS, Wu CL, Chang CK. Влияние аминокислот с разветвленной цепью, цитруллина и аргинина на высокоинтенсивные интервальные тренировки у юных пловцов. Питательные вещества. 2018; 10 (12). pii: E1979. Просмотр аннотации.

    Хатсон С.М., Харрис РА. Вступление. Симпозиум: Лейцин как пищевой сигнал. J Nutr 2001; 131: 839S-40S.

    Hutson SM, Lieth E, LaNoue KF. Функция лейцина в метаболизме возбуждающих нейротрансмиттеров в центральной нервной системе.J Nutr 2001; 131: 846S-50S .. Просмотреть аннотацию.

    Икеда Т., Мацунага Ю., Канбара М. и др. Влияние лечебной физкультуры в сочетании с добавлением аминокислот с разветвленной цепью на мышечную силу у пожилых женщин после тотального эндопротезирования тазобедренного сустава: рандомизированное контролируемое исследование. Азия Пак Дж. Клин Нутр. 2019; 28 (4): 720-726. Просмотр аннотации.

    Икеда Т., Моротоми Н., Камоно А. и др. Влияние времени приема обогащенных лейцином аминокислот на состав тела и физические функции у пациентов с инсультом: рандомизированное контролируемое исследование.Питательные вещества. 2020; 12 (7): 1928. Просмотр аннотации.

    Медицинский институт. Роль белка и аминокислот в поддержании и повышении работоспособности. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 1999. Доступно по адресу: https://books.nap.edu/books/030

    69/html/309.html#pagetop

    Катагири Р., Гото А., Накагава Т. и др. Повышенные уровни аминокислот с разветвленной цепью, связанные с повышенным риском рака поджелудочной железы, в проспективном исследовании «случай-контроль» большой когорты. Гастроэнтерология.2018; 155 (5): 1474-1482.e1. Просмотр аннотации.

    Kimball SR, Farrell PA, Jefferson LS. Приглашенный обзор: Роль инсулина в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах с помощью аминокислот или упражнений. J Appl Physiol 2002; 93: 1168-80 .. Просмотреть аннотацию.

    Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Контроль синтеза белка по доступности аминокислот. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2002; 5: 63-7 .. Просмотреть аннотацию.

    Непрофессионал ДК. Роль лейцина в диетах для похудания и гомеостазе глюкозы.J Nutr 2003; 133: 261S-7S .. Просмотреть аннотацию.

    Линч С.Дж., Хатсон С.М., Патсон Б.Дж. и др. Тканеспецифические эффекты хронических диетических добавок лейцина и норлейцина на синтез белка у крыс. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002; 283: E824-35 .. Просмотреть аннотацию.

    Линч CJ. Роль лейцина в регуляции mTOR аминокислотами: результаты исследований структуры-активности. J Nutr 2001; 131: 861S-5S .. Просмотреть аннотацию.

    MacLean DA, Graham TE, Saltin B. Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают метаболизм аммиака, уменьшая распад белка во время упражнений.Am J Physiol 1994; 267: E1010-22. Просмотр аннотации.

    Маклин Д.А., Грэм Т.Э. Добавки аминокислот с разветвленной цепью усиливают реакцию на аммиак в плазме у людей во время физических упражнений. J Appl Physiol 1993; 74: 2711-7. Просмотр аннотации.

    Mager DR, Wykes LJ, Ball RO, Pencharz PB. Потребность в аминокислотах с разветвленной цепью у детей школьного возраста определяется методом индикаторного окисления аминокислот (IAAO). J Nutr 2003; 133: 3540-5. Просмотр аннотации.

    Маджумдар С.К., Шоу Г.К., Томсон А.Д. и др.Изменения в структуре аминокислот в плазме у хронических алкоголиков во время синдрома отмены этанола: их клинические последствия. Med Hypotheses 1983; 12: 239-51. Просмотр аннотации.

    Марчезини Дж., Бьянки Дж., Росси Б. и др. Диетическое лечение с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени. Журнал Гастроэнтерол 2000; 35: 7-12. Просмотр аннотации.

    Marchesini G, Dioguardi FS, Bianchi GP, et al. Длительное пероральное лечение аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии.Рандомизированное двойное слепое исследование с использованием казеина. Итальянская многоцентровая исследовательская группа. J. Hepatol 1990; 11: 92-101. Просмотр аннотации.

    Мишель Х, Борис П., Обен Дж. П. и др. Лечение острой печеночной энцефалопатии у пациентов с циррозом печени обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью по сравнению с традиционной смесью аминокислот. Контролируемое исследование 70 пациентов. Печень 1985; 5: 282-9. Просмотр аннотации.

    Мори Н., Адачи Ю., Такешима Т. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью при спиноцеребеллярной дегенерации: пилотное клиническое перекрестное исследование.Intern Med 1999; 38: 401-6. Просмотр аннотации.

    Нагата К., Накамура К., Вада К., Цудзи М., Тамай Ю., Кавачи Т. Потребление аминокислот с разветвленной цепью и риск диабета в японском сообществе: исследование Такаяма. Am J Epidemiol. 2013; 178 (8): 1226-32. Просмотр аннотации.

    Наканиши К., Намисаки Т., Машитани Т. и др. Поздний вечерний перекус с питательными веществами, обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью, не всегда подавляет явный диабет у пациентов с циррозом печени: пилотное исследование. Питательные вещества. 2019; 11 (9): 2140.Просмотр аннотации.

    Naylor CD, O’Rourke K, Detsky AS, Baker JP. Парентеральное питание аминокислот с разветвленной цепью при печеночной энцефалопатии. Метаанализ. Гастроэнтерология 1989; 97: 1033-42. Просмотр аннотации.

    Negro M, Giardina S, Marzani B, Marzatico F. Добавки аминокислот с разветвленной цепью не улучшают спортивные результаты, но влияют на восстановление мышц и иммунную систему. J Sports Med Phys Fitness 2008; 48 (3): 347-51. Просмотр аннотации.

    Nojiri S, Fujiwara K, Shinkai N, Iio E, Joh T.Эффекты добавления аминокислот с разветвленной цепью после радиочастотной абляции при гепатоцеллюлярной карциноме: рандомизированное исследование. Питание. 2017; 33: 20-27. Просмотр аннотации.

    Новин З.С., Гавамзаде С., Мехдизаде А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и витамина B6 на потерю веса: рандомизированное контролируемое исследование на женщинах с ожирением и избыточным весом. Int J Vitam Nutr Res. 2018; 88 (1-2): 80-89. Просмотр аннотации.

    О’Киф С.Дж., Огден Дж., Дикер Дж. Энтеральная и парентеральная нутритивная поддержка с добавлением аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с энцефалопатией из-за алкогольной болезни печени.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1987; 11: 447-53. Просмотр аннотации.

    Okekunle AP, Wu X, Duan W, Feng R, Li Y, Sun C. Диетическое потребление аминокислот с разветвленной цепью и риск диабета 2 типа у взрослых: Харбинское когортное исследование диеты, питания и хронических неинфекционных заболеваний Изучение болезней. Может J Диабет. 2018; 42 (5): 484-492.e7. Просмотр аннотации.

    Okekunle AP, Zhang M, Wang Z, et al. Потребление аминокислот с разветвленной цепью в пище показало другую взаимосвязь с диабетом 2 типа и риском ожирения: метаанализ.Acta Diabetol. 2019; 56 (2): 187-195. Просмотр аннотации.

    Park JG, Tak WY, Park SY и др. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на прогрессирование прогрессирующего заболевания печени: корейское национальное многоцентровое проспективное обсервационное когортное исследование. Питательные вещества. 2020; 12 (5): 1429. Просмотр аннотации.

    Партин Ю.Ф., Пушкин Ю.Р. Тахиаритмия и гипомания при роговой козьей травке. Психосоматика 2004; 45: 536-7. Просмотр аннотации.

    Plaitakis A, Smith J, Mandeli J, Yahr MD.Пилотные испытания аминокислот с разветвленной цепью при боковом амиотрофическом склерозе. Ланцет 1988; 1: 1015-8. Просмотр аннотации.

    Гордый CG. Регулирование факторов трансляции млекопитающих питательными веществами. Eur J Biochem 2002; 269: 5338-49 .. Просмотреть аннотацию.

    Ра С.Г., Миядзаки Т., Кодзима Р. и др. Влияние времени приема BCAA на болезненность и повреждение мышц, вызванные физической нагрузкой: пилотное плацебо-контролируемое двойное слепое исследование. J Sports Med Phys Fitness. 2018; 58 (11): 1582-1591. Просмотр аннотации.

    Rahimi MH, Shab-Bidar S, Mollahosseini M, Djafarian K.Добавки аминокислот с разветвленной цепью и повреждение мышц, вызванное физической нагрузкой, при восстановлении после упражнений: метаанализ рандомизированных клинических испытаний. Питание. 2017; 42: 30-36. Просмотр аннотации.

    Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Рид Л.Л. и др. Эффективность аминокислот с разветвленной цепью при лечении поздней дискинезии у мужчин. Am J Psychiatry 2003; 160: 1117-24 .. Просмотреть аннотацию.

    Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Вебер Дж. Б. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают симптомы поздней дискинезии.Психофармакология (Берл) 1999; 143: 358-64. Просмотр аннотации.

    Ричардсон М.А., Смолл А.М., Рид Л.Л. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью поздней дискинезии у детей и подростков. J Clin Psychiatry 2004; 65: 92-6. Просмотр аннотации.

    Риордан С.М., Уильямс Р. Лечение печеночной энцефалопатии. N Engl J Med 1997; 337: 473-9.

    Rosen HM, Yoshimura N, Hodgman JM, Fischer JE. Аминокислотный состав плазмы при печеночной энцефалопатии различной этиологии. Гастроэнтерология 1977; 72: 483-7.Просмотр аннотации.

    Росси Фанелли Ф., Кангиано С., Капокачча Л. и др. Использование аминокислот с разветвленной цепью для лечения печеночной энцефалопатии: клинический опыт. Gut 1986; 27: 111-5. Просмотр аннотации.

    Scarna A, Gijsman HJ, McTavish SF, et al. Эффект от напитка с разветвленной цепью аминокислот при мании. Br J Psychiatry 2003; 182: 210-3 .. Просмотреть аннотацию.

    Шимомура Й, Мураками Т., Накаи Н, Нагасаки М., Харрис Р.А. Упражнения способствуют катаболизму BCAA: воздействие добавок BCAA на скелетные мышцы во время упражнений.J Nutr 2004; 134 (6 доп.): 1583S-1587S. Просмотр аннотации.

    Шимомура Ю., Ямамото Ю., Бахотто Дж. И др. Нутрицевтические эффекты аминокислот с разветвленной цепью на скелетные мышцы. J Nutr 2006; 136 (2): 529S-532S. Просмотр аннотации.

    Stein TP, Schluter MD, Leskiw MJ, Boden G. Ослабление белкового истощения, связанного с постельным режимом, аминокислотами с разветвленной цепью. Питание 1999; 15: 656-60. Просмотр аннотации.

    Сурьяван А., Хавс Дж. У., Харрис Р. А. и др. Молекулярная модель метаболизма аминокислот с разветвленной цепью человека.Am J Clin Nutr 1998; 68: 72-81. Просмотр аннотации.

    Takeuchi I, Yoshimura Y, Shimazu S, Jeong S, Yamaga M, Koga H. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью и витамина D на физическую функцию, мышечную массу и силу, а также статус питания у пожилых людей с саркопенией, находящихся в больнице. реабилитация на основе: многоцентровое рандомизированное контролируемое исследование. Гериатр Геронтол Инт. 2019; 19 (1): 12-17. Просмотр аннотации.

    Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др. Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I.Клинические, функциональные и максимальные изометрические данные крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотр аннотации.

    Теста Д., Карачени Т., Фетони В. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении бокового амиотрофического склероза. J. Neurol 1989; 236: 445-7. Просмотр аннотации.

    Кому CY, Freeman M, Van Winkle LJ. Потребление аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) в течение 2-10 дней беременности вызывает аномальный рост плода и плаценты: последствия для добавок BCAA для людей. Int J Environ Res Public Health.2020; 17 (7): 2445. Просмотр аннотации.

    Цубуку С., Хатаяма К., Кацумата Т. и др. Тринадцатинедельное исследование пероральной токсичности аминокислот с разветвленной цепью у крыс. Int J Toxicol 2004; 23 (2): 119-26. Просмотр аннотации.

    Tynkkynen J, Chouraki V, van der Lee SJ, et al. Связь аминокислот с разветвленной цепью и других циркулирующих метаболитов с риском развития деменции и болезни Альцгеймера: проспективное исследование в восьми когортах. Демент Альцгеймера. 2018; 14 (6): 723-733. Просмотр аннотации.

    Uchino Y, Watanabe M, Takata M и др.Влияние пероральных аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию сывороточного альбумина у пациентов с сердечной недостаточностью и гипоальбуминемией: результаты предварительного исследования. Am J Cardiovasc Drugs. 2018; 18 (4): 327-332. Просмотр аннотации.

    ван Холл G, Raaymakers JS, Saris WH. Попадание в организм человека аминокислот с разветвленной цепью и триптофана во время продолжительных физических упражнений: неспособность повлиять на работоспособность. J. Physiol (Лондон), 1995; 486: 789-94. Просмотр аннотации.

    van Loon LJ, Kruijshoop M, Menheere PP, et al. Прием аминокислот значительно увеличивает секрецию инсулина у пациентов с длительным диабетом 2 типа.Уход за диабетом 2003; 26: 625-30. Просмотр аннотации.

    ВанДуссельдорп Т.А., Эскобар К.А., Джонсон К.Э. и др. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью на восстановление после острых эксцентрических упражнений. Питательные вещества. 2018; 10 (10). pii: E1389. Просмотр аннотации.

    Vilstrup H, Gluud C, Hardt F и др. Аминокислота с разветвленной цепью в сравнении с лечением печеночной энцефалопатии глюкозой. Двойное слепое исследование 65 пациентов с циррозом печени. J Hepatol 1990; 10: 291-6. Просмотр аннотации.

    Варен Дж., Денис Дж., Десурмонт П., Эрикссон Л.С. и др.Эффективно ли внутривенное введение аминокислот с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии? Многоцентровое исследование. Гепатол 1983; 3: 475-80. Просмотр аннотации.

    Уолдрон М., Уилан К., Джеффрис О., Берт Д., Хоу Л., Паттерсон С.Д. Влияние острого приема добавок с аминокислотами с разветвленной цепью на восстановление после одного приступа гипертрофических упражнений у спортсменов, тренирующихся с отягощениями. Appl Physiol Nutr Metab. 2017; 42 (6): 630-636. Просмотр аннотации.

    Zheng Y, Li Y, Qi Q, et al.Совокупное потребление аминокислот с разветвленной цепью и заболеваемость диабетом 2 типа. Int J Epidemiol. 2016; 45 (5): 1482-1492. Просмотр аннотации.

    Аминокислоты с разветвленной цепью при здоровье и болезнях: метаболизм, изменения в плазме крови и в качестве пищевых добавок | Питание и обмен веществ

  1. 1.

    Chen L, Chen Y, Wang X, Li H, Zhang H, Gong J, Shen S, Yin W, Hu H. Эффективность и безопасность перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у пациентов, перенесших вмешательства для гепатоцеллюлярной карциномы: метаанализ.Нутр Дж. 2015; 14: 67.

    PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

  2. 2.

    Бифари Ф., Нисоли Э. Аминокислоты с разветвленной цепью по-разному модулируют катаболические и анаболические состояния у млекопитающих: фармакологическая точка зрения. Br J Pharmacol. 2017; 174: 1366–77.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  3. 3.

    Харпер А.Е., Миллер Р.Х., Блок КП.Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью. Annu Rev Nutr. 1984. 4: 409–54.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  4. 4.

    Holecek M. Метаболизм лейцина у голодных крыс и крыс, получавших фактор некроза опухоли. Clin Nutr. 1996; 15: 91–3.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  5. 5.

    Holecek M, Sprongl L, Skopec F, Andrýs C., Pecka M. Метаболизм лейцина у крыс, обработанных TNF-α и эндотоксином: вклад ткани печени Am J Phys 1997; 273: E1052-E1058.

  6. 6.

    Свейн Л.М., Шиота Т., Вальзер М. Использование для синтеза белка лейцина и валина по сравнению с их кетоаналогами. Am J Clin Nutr. 1990; 51: 411–5.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  7. 7.

    Холечек М., Шпронгл Л., Тихи М., Пецка М. Метаболизм лейцина в печени крысы после болюсной инъекции эндотоксина. Обмен веществ. 1998; 47: 681–5.

    PubMed Статья Google ученый

  8. 8.

    Holecek M, Rysava R, Safranek R, Kadlcikova J, Sprongl L. Острые эффекты снижения поступления глутамина на метаболизм белков и аминокислот в ткани печени: исследование с использованием изолированной перфузированной печени крысы. Обмен веществ. 2003. 52: 1062–7.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  9. 9.

    Adibi SA. Влияние диетических деприваций на плазменную концентрацию свободных аминокислот человека. J Appl Physiol. 1968; 25: 52–7.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  10. 10.

    Холечек М., Мичуда С. Концентрация аминокислот и белковый метаболизм двух типов скелетных мышц крыс в постпрандиальном состоянии и после кратковременного голодания. Physiol Res. 2017; 66: 959–67.

    PubMed Google ученый

  11. 11.

    Холечек М. Цикл BCAA-BCKA: его связь с синтезом аланина и глутамина и белковым балансом. Питание. 2001; 17:70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  12. 12.

    Наир К.С., Короткий КР. Гормональная и сигнальная роль аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr. 2005; 135: 1547С – 52С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  13. 13.

    Флойд Дж. К. Младший, Фаянс СС, Конн Дж. У., Кнопф РФ, Рулл Дж. Стимуляция секреции инсулина аминокислотами. J Clin Invest. 1966; 45: 1487–502.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  14. 14.

    Tischler ME, Desautels M, Goldberg AL. Регулирует ли лейцин, лейцил-тРНК или какой-либо метаболит лейцина синтез и деградацию белка в скелетных и сердечных мышцах? J Biol Chem. 1982; 257: 1613–21.

    CAS PubMed Google ученый

  15. 15.

    Mitch WE, Walser M, Sapir DG. Сбережение азота, вызванное лейцином, по сравнению с его кето-аналогом, альфа-кетоизокапроатом, у людей с ожирением натощак. J Clin Invest.1981; 67: 553–62.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  16. 16.

    Сапир Д.Г., Стюарт П.М., Вальзер М., Мореадит С., Мойер Э.Д., Имбембо А.Л. и др. Влияние альфа-кетоизокапроата и лейцина на метаболизм азота у послеоперационных пациентов. Ланцет. 1983; 1 (8332): 1010–4.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  17. 17.

    Голечек М.Добавка бета-гидрокси-бета-метилбутирата и скелетных мышц в здоровых условиях и в условиях истощения мышц. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2017; 8: 529–41.

    PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  18. 18.

    Fischer JE, Funovics JM, Aguirre A, James JH, Keane JM, Wesdorp RI, et al. Роль аминокислот в плазме при печеночной энцефалопатии. Операция. 1975. 78: 276–90.

    CAS PubMed Google ученый

  19. 19.

    Педросо Дж. А., Зампиери Т. Т., Донато Дж. Анализ влияния добавок L-лейцина на регулирование потребления пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы. Питательные вещества. 2015; 7: 3914–37.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  20. 20.

    Нишитани С., Такехана К., Фудзитани С., Сонака И. Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают метаболизм глюкозы у крыс с циррозом печени. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol.2005; 288: G1292–300.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  21. 21.

    Zhang S, Zeng X, Ren M, Mao X, Qiao S. Новые метаболические и физиологические функции аминокислот с разветвленной цепью: обзор. J Anim Sci Biotechnol. 2017; 8: 10.

    PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

  22. 22.

    Um SH, D’Alessio D, Thomas G. Перегрузка питательными веществами, инсулинорезистентность и рибосомный протеин S6 киназа 1, S6K1.Cell Metab. 2006; 3: 393–402.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  23. 23.

    Tremblay F, Lavigne C, Jacques H, Marette A. Роль пищевых белков и аминокислот в патогенезе инсулинорезистентности. Annu Rev Nutr. 2007. 27: 293–310.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  24. 24.

    Уайт П.Дж., Лэпворт А.Л., Ан Дж., Ван Л., МакГарра Р.В., Стивенс Р.Д. и др.Ограничение аминокислот с разветвленной цепью у крыс Zucker-fatty улучшает чувствительность мышц к инсулину за счет повышения эффективности окисления жирных кислот и экспорта ацил-глицина. Mol Metab. 2016; 5: 538–51.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  25. 25.

    Манчестер KL. Окисление аминокислот изолированной диафрагмой крысы и влияние инсулина. Biochim Biophys Acta. 1965; 100: 295–8.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  26. 26.

    Холечек М., Симан П., Воденикаровова М., Кандар Р. Изменения в метаболизме белков и аминокислот у крыс, получавших диету с разветвленной цепью, обогащенную аминокислотами или лейцином, во время постпрандиального и постабсорбтивного состояний. Нутр Метаб (Лондон). 2016; 13: 12.

    Артикул CAS Google ученый

  27. 27.

    Adibi SA. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при изменении питания. Обмен веществ. 1976; 25: 1287–302.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  28. 28.

    Schauder P, Herbertz L, Langenbeck U. Аминокислотный и кетокислотный ответ с разветвленной цепью в сыворотке крови на голодание у людей. Обмен веществ. 1985; 34: 58–61.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  29. 29.

    Фрибург Д.А., Барретт Э.Д., Луар Р.Дж., Гельфанд Р.А. Влияние голодания на метаболизм мышечных белков человека и его реакцию на инсулин. Am J Phys. 1990; 259: E477–82.

    CAS Google ученый

  30. 30.

    Holecek M, Sprongl L, Tilser I. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью у голодных крыс: роль ткани печени. Physiol Res. 2001. 50: 25–33.

    CAS PubMed Google ученый

  31. 31.

    Адиби С.А., Петерсон Дж.А., Кшисик Б.А. Регулирование активности лейцинтрансаминазы диетическими средствами. Am J Phys. 1975; 228: 432–5.

    CAS Google ученый

  32. 32.

    Sketcher RD, Fern EB, James WP.Адаптация мышечного окисления лейцина к диетическому белку и потребляемой энергии. Br J Nutr. 1974; 31: 333–42.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  33. 33.

    Холечек М. Влияние голодания на активность дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в сердце и скелетных мышцах крыс. Physiol Res. 2001; 50: 19–24.

    CAS PubMed Google ученый

  34. 34.

    Гримбл РФ, Уайтхед Р.Г. Изменение концентрации специфических аминокислот в сыворотке крови экспериментально истощенных свиней. Br J Nutr. 1970; 24: 557–64.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  35. 35.

    Holt LE, Snyderman SE, Norton PM, Roitman E, Finch J. Аминограмма плазмы в квашиоркоре. Ланцет. 1963; 2 (7322): 1342–8.

    PubMed Google ученый

  36. 36.

    Трости PJ. Катаболизм валина у истощенных крыс. Исследования in vivo и in vitro с различными мечеными формами валина. Br J Nutr. 1974; 31: 259–70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  37. 37.

    Варен Дж., Фелиг П., Хагенфельдт Л. Влияние приема белка на внутренний и нижний метаболизм у нормального человека и у пациентов с сахарным диабетом. J Clin Invest. 1976; 57: 987–99.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  38. 38.

    Холечек М., Коварик М. Изменения белкового обмена и концентрации аминокислот у крыс, получавших высокобелковую (обогащенную казеином) диету — эффект голодания. Food Chem Toxicol. 2011; 49: 3336–42.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  39. 39.

    Watford M. Пониженные концентрации аминокислот с разветвленной цепью приводят к нарушению роста и неврологическим проблемам: выводы из модели мышей с дефицитом киназы комплекса альфа-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью.Nutr Rev.2007; 65: 167–72.

    PubMed Статья Google ученый

  40. 40.

    Энтони Т.Г., Рейтер А.К., Энтони Дж.С., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Дефицит ЕАА с пищей преимущественно ингибирует трансляцию мРНК рибосомных белков в печени крыс, получавших пищу. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001; 281: E430–9.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  41. 41.

    Бломстранд Э.Аминокислоты и центральная усталость. Аминокислоты. 2001; 20: 25–34.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  42. 42.

    Дасарати С., Хатцоглу М. Гипераммонемия и протеостаз при циррозе печени. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2018; 21: 30–6.

    PubMed Статья Google ученый

  43. 43.

    Leweling H, Breitkreutz R, Behne F, Staedt U, Striebel JP, Holm E. Вызванное гипераммонемией истощение глутамата и аминокислот с разветвленной цепью в мышцах и плазме.J Hepatol. 1996. 25: 756–62.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  44. 44.

    Холечек М., Шпронгл Л., Тихи М. Влияние гипераммониемии на лейцин и метаболизм белков у крыс. Обмен веществ. 2000; 49: 1330–4.

    PubMed Статья Google ученый

  45. 45.

    Холечек М., Кандар Р., Сиспера Л., Коварик М. Острая гипераммонемия активирует катаболизм аминокислот с разветвленной цепью и снижает их внеклеточные концентрации: различная чувствительность красных и белых мышц.Аминокислоты. 2011; 40: 575–84.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  46. 46.

    Holeček M, Mráz J, Tilšer I. Аминокислоты плазмы в четырех моделях экспериментального повреждения печени у крыс. Аминокислоты. 1996; 10: 229–41.

    PubMed Статья Google ученый

  47. 47.

    Davis JM, Alderson NL, Welsh RS. Серотонин и усталость центральной нервной системы: рекомендации по питанию.Am J Clin Nutr. 2000; 72: 573С – 8С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  48. 48.

    Холечек М. Три цели добавления аминокислот с разветвленной цепью при лечении заболеваний печени. Питание. 2010; 26: 482–90.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  49. 49.

    Holecek M, Simek J, Palicka V, Zadák Z. Влияние инфузии глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на начало регенерации печени и аминокислотный образец плазмы у частично гепатэктомированных крыс.J Hepatol. 1991; 13: 14–20.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  50. 50.

    Алс-Нильсен Б., Корец Р.Л., Кьяргард Л.Л., Глууд С. Аминокислоты с разветвленной цепью для печеночной энцефалопатии. Кокрановская база данных Syst Rev.2003; 2: CD001939.

    Google ученый

  51. 51.

    Gluud LL, Dam G, Les I, Córdoba J, Marchesini G, Borre M, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией.Кокрановская база данных Syst Rev.2015; 9: CD001939.

    Google ученый

  52. 52.

    Холечек М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью в лечении цирроза печени: обновленные взгляды на то, как уменьшить их вредное воздействие на катаплероз и образование аммиака. Питание. 2017; 41: 80–5.

    PubMed Статья CAS Google ученый

  53. 53.

    Родни С., Боне А. Профили аминокислот у пациентов с нарушениями цикла мочевины при поступлении в больницу из-за метаболической декомпенсации.JIMD Rep. 2013; 9: 97–104.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  54. 54.

    Холечек М. Доказательства порочного круга в синтезе глутамина и его распаде в патогенезе печеночной энцефалопатии — терапевтические перспективы. Metab Brain Dis. 2014; 29: 9–17.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  55. 55.

    Холечек М., Воденикаровова М., Симан П. Острые эффекты фенилбутирата на метаболизм глутамина, аминокислот с разветвленной цепью и белков в скелетных мышцах крыс.Int J Exp Pathol. 2017; 98: 127–33.

    CAS PubMed Статья PubMed Central Google ученый

  56. 56.

    Brunetti-Pierri N, Lanpher B, Erez A, Ananieva EA, Islam M, Marini JC, et al. Фенилбутиратная терапия при болезни мочи кленовым сиропом. Hum Mol Genet. 2011; 20: 631–40.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  57. 57.

    Scaglia F, Carter S, O’Brien WE, Lee B.Влияние альтернативной терапии на метаболизм аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с нарушением цикла мочевины. Mol Genet Metab. 2004. 81: S79–85.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  58. 58.

    Adam S, Almeida MF, Assoun M, Baruteau J, Bernabei SM, Bigot S, et al. Диетическое лечение нарушений цикла мочевины: европейская практика. Mol Genet Metab. 2013; 110: 439–45.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  59. 59.

    Schauder P, Matthaei D, Henning HV, Scheler F, Langenbeck U. Уровни в крови аминокислот с разветвленной цепью и альфа-кетокислот у пациентов с уремией, получавших кетоаналоги незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 1980; 33: 1660–6.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  60. 60.

    Гариботто Г., Паолетти Е., Фиорини Ф, Руссо Р., Робаудо С., Деферрари Г., Тицианелло А. Периферический метаболизм кетокислот с разветвленной цепью у пациентов с хронической почечной недостаточностью.Miner Electrolyte Metab. 1993; 19: 25–31.

    CAS PubMed Google ученый

  61. 61.

    Holecek M, Sprongl L, Tilser I., Tichý M. Лейцин и метаболизм белков у крыс с хронической почечной недостаточностью. Exp Toxicol Pathol. 2001; 53: 71–6.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  62. 62.

    Альвестранд А., Фюрст П., Бергстрём Дж. Плазма и свободные от мышц аминокислоты при уремии: влияние питания с аминокислотами.Clin Nephrol. 1982; 18: 297–305.

    CAS PubMed Google ученый

  63. 63.

    Hara Y, May RC, Kelly RA, Mitch WE. Ацидоз, а не азотемия, стимулирует катаболизм аминокислот с разветвленной цепью у уремических крыс. Kidney Int. 1987. 32: 808–14.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  64. 64.

    May RC, Masud T, Logue B, Bailey J, England BK. Метаболический ацидоз ускоряет деградацию белков всего тела и окисление лейцина по глюкокортикоидозависимому механизму.Miner Electrolyte Metab. 1992; 18: 245–9.

    CAS PubMed Google ученый

  65. 65.

    Teplan V, Schück O, Horácková M, Skibová J, Holecek M. Влияние кетокислотно-аминокислотной добавки на метаболизм и почечную элиминацию аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с хронической почечной недостаточностью. низкобелковая диета. Wien Klin Wochenschr. 2000; 112: 876–81.

    CAS PubMed Google ученый

  66. 66.

    Ковесди С.П., Коппле Дж.Д., Калантар-Заде К. Управление белково-энергетической потерей при недиализно-зависимой хронической болезни почек: сочетание низкого потребления белка с диетической терапией. Am J Clin Nutr. 2013; 97: 1163–77.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  67. 67.

    Айви Дж. Х., Свек М., Фриман С. Уровни свободной плазмы и экскреция восемнадцати аминокислот с мочой у здоровых собак и собак с диабетом. Am J Phys.1951; 167: 182–92.

    CAS Google ученый

  68. 68.

    Borghi L, Lugari R, Montanari A, Dall’Argine P, Elia GF, Nicolotti V, et al. Свободные аминокислоты в плазме и скелетных мышцах у пациентов с диабетом типа I, леченных инсулином. Диабет. 1985; 34: 812–5.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  69. 69.

    Родригес Т., Альварес Б., Бускетс С., Карбо Н., Лопес-Сориано Ф.Дж., Аргилес Дж. М..Повышенный обмен белков в скелетных мышцах крыс, страдающих стрептозотоциновым диабетом, связан с высокими концентрациями аминокислот с разветвленной цепью. Biochem Mol Med. 1997. 61: 87–94.

    PubMed Статья Google ученый

  70. 70.

    Йенсен-Варн М., Андерссон М., Круз Р., Нильссон Б., Ларссон Р., Корсгрен О., Эссен-Густавссон Б. Эффекты индуцированного стрептозотоцином диабета у домашних свиней с акцентом на метаболизм аминокислот. Lab Anim.2009. 43: 249–54.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  71. 71.

    Hutson SM, Harper AE. Концентрации аминокислот с разветвленной цепью и альфа-кетокислот в крови и тканях: влияние диеты, голодания и болезней. Am J Clin Nutr. 1981; 34: 173–83.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  72. 72.

    Гибсон Р., Чжао Ю., Яскевич Дж., Файнберг С.Е., Харрис Р.А.Влияние диабета на активность и содержание комплекса альфа-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью в печени. Arch Biochem Biophys. 1993; 306: 22–8.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  73. 73.

    Афтринг Р.П., Миллер В.Дж., Бузе М.Г. Влияние диабета и голодания на активность дегидрогеназы альфа-кетокислоты с разветвленной цепью скелетных мышц. Am J Phys. 1988; 254: E292–300.

    CAS Google ученый

  74. 74.

    Фелиг П., Варен Дж., Шервин Р., Палеологос Г. Аминокислотный и белковый метаболизм при сахарном диабете. Arch Intern Med. 1977; 137: 507–13.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  75. 75.

    Карлстен А., Халльгрен Б., Ягенбург Р., Сванборг А., Веркё Л. Аминокислоты и свободные жирные кислоты в плазме при диабете. I. Влияние инсулина на артериальный уровень. Acta Med Scand. 1966; 179: 361–70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  76. 76.

    Ше П., Ван Хорн С., Рид Т., Хатсон С.М., Куни Р.Н., Линч С.Дж. Повышение уровня лейцина в плазме, связанное с ожирением, связано с изменениями ферментов, участвующих в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 293: E1552–63.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  77. 77.

    Кузуя Т., Катано Ю., Накано И., Хироока Ю., Ито А., Исигами М. и др. Регулирование катаболизма аминокислот с разветвленной цепью в моделях на крысах спонтанного сахарного диабета 2 типа.Biochem Biophys Res Commun. 2008; 373: 94–8.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  78. 78.

    Wang TJ, Larson MG, Vasan RS, Cheng S, Rhee EP, McCabe E, et al. Профили метаболитов и риск развития диабета. Nat Med. 2011; 17: 448–53.

    PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

  79. 79.

    Newgard CB, An J, Bain JR, Muehlbauer MJ, Stevens RD, Lien LF, et al.Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением от худощавых и способствует развитию инсулинорезистентности. Cell Metab. 2009; 9: 311–26.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  80. 80.

    Macotela Y, Emanuelli B., Bång AM, Espinoza DO, Boucher J, Beebe K, et al. Пищевой лейцин — экологический модификатор инсулинорезистентности, действующий на нескольких уровнях метаболизма. PLoS One.2011; 6: e21187.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  81. 81.

    Hinault C, Mothe-Satney I, Gautier N, Lawrence JC Jr, Van Obberghen E. Аминокислоты и лейцин позволяют инсулину активировать путь PKB / mTOR в нормальных адипоцитах, обработанных вортманнином, и в адипоцитах из db / db мышей. FASEB J. 2004; 18: 1894–6.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  82. 82.

    Аракава М., Масаки Т., Нисимура Дж., Сейке М., Йошимацу Х. Влияние гранул аминокислот с разветвленной цепью на накопление тканевых триглицеридов и разобщение белков у мышей с ожирением, вызванным диетой. Эндокр Дж. 2011; 58: 161–70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  83. 83.

    Scaini G, Jeremias IC, Morais MO, Borges GD, Munhoz BP, Leffa DD, et al. Повреждение ДНК на животной модели болезни мочи кленового сиропа. Mol Genet Metab.2012; 106: 169–74.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  84. 84.

    Касперек Г.Дж., Дом Г.Л., Снайдер Р.Д. Активация дегидрогеназы кетокислот с разветвленной цепью физическими упражнениями. Am J Phys. 1985; 248: R166–71.

    CAS Google ученый

  85. 85.

    dos Santos RV, Caperuto EC, de Mello MT, Batista ML Jr, Rosa LF. Влияние упражнений на синтез и транспорт глутамина в скелетных мышцах крыс.Clin Exp Pharmacol Physiol. 2009; 36: 770–5.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  86. 86.

    Shimomura Y, Fujii H, Suzuki M, Murakami T., Fujitsuka N, Nakai N. Комплекс альфа-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью в скелетных мышцах крыс: регулирование активности и экспрессии генов с помощью питания и физических упражнений . J Nutr. 1995; 125: 1762S – 5S.

    CAS PubMed Google ученый

  87. 87.

    Poortmans JR, Siest G, Galteau MM, Houot O. Распределение аминокислот в плазме у людей во время субмаксимальных длительных упражнений. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1974. 32: 143–147.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  88. 88.

    Refsum HE, Gjessing LR, Strømme SB. Изменения в распределении аминокислот в плазме и экскреции аминокислот с мочой при длительных тяжелых физических нагрузках. Сканд Дж. Клин Лаб Инвест. 1979; 39: 407–13.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  89. 89.

    Альборг Г., Фелиг П., Хагенфельдт Л., Хендлер Р., Варен Дж. Обмен субстрата во время длительных физических упражнений у человека. Спланхнический и ножной метаболизм глюкозы, свободных жирных кислот и аминокислот. J Clin Invest. 1974; 53: 1080–90.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  90. 90.

    Шимомура Ю., Мураками Т., Накаи Н., Нагасаки М., Харрис Р.А. Упражнения способствуют катаболизму BCAA: воздействие добавок BCAA на скелетные мышцы во время упражнений.J Nutr. 2004; 134: 1583С – 7С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  91. 91.

    Спиллейн М., Эмерсон С., Уиллоуби Д.С. Влияние 8-недельных тренировок с отягощениями и добавок аминокислот с разветвленной цепью на композицию тела и работоспособность мышц. Nutr Health. 2012; 21: 263–73.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  92. 92.

    Watson P, Shirreffs SM, Maughan RJ.Влияние острого приема добавок с аминокислотами с разветвленной цепью на длительную физическую нагрузку в теплой среде. Eur J Appl Physiol. 2004; 93: 306–14.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  93. 93.

    Falavigna G, de Araújo AJ, Rogero MM, Pires IS, Pedrosa RG, Martins E, et al. Влияние диет, дополненных аминокислотами с разветвленной цепью, на работоспособность и механизмы утомления крыс, подвергшихся длительным физическим нагрузкам.Питательные вещества. 2012; 4: 1767–80.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  94. 94.

    Nawabi MD, Block KP, Chakrabarti MC, Buse MG. Введение крысам эндотоксина, фактора некроза опухоли или интерлейкина 1 активирует дегидрогеназу α-кетокислоты скелетных мышц с разветвленной цепью. J Clin Invest. 1990; 85: 256–63.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  95. 95.

    Фюрст П., Альберс С., Стеле П. Стресс-индуцированное внутриклеточное истощение глютамина. Возможное использование глутаминсодержащих пептидов в парентеральном питании. Beitr Infusionther Klin Ernahr. 1987. 17: 117–36.

    PubMed Google ученый

  96. 96.

    Харди Дж., Харди И.Дж. Может ли глютамин помочь тяжелобольным лучше справиться с инфекцией? JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2008. 32: 489–91.

    PubMed Статья Google ученый

  97. 97.

    Holecek M, Sispera L. Дефицит глутамина во внеклеточной жидкости оказывает неблагоприятное воздействие на метаболизм белков и аминокислот в скелетных мышцах здоровых, лапаротомированных крыс и крыс с сепсисом. Аминокислоты. 2014; 46: 1377–84.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  98. 98.

    Hasselgren PO, Pedersen P, Sax HC, Warner BW, Fischer JE. Современные концепции белкового обмена и транспорта аминокислот в печени и скелетных мышцах во время сепсиса.Arch Surg. 1988; 123: 992–9.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  99. 99.

    Гардинер К., Барбул А. Поглощение аминокислот в кишечнике во время сепсиса. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1993; 17: 277–83.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  100. 100.

    Bower RH, Kern KA, Fischer JE. Использование раствора, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у пациентов с метаболическим стрессом.Am J Surg. 1985; 149: 266–70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  101. 101.

    Оки Дж. К., Кадди П. Г.. Аминокислотная поддержка с разветвленной цепью у пациентов, находящихся в состоянии стресса. DICP. 1989. 23: 399–410.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  102. 102.

    Хименес Хименес Ф.Дж., Ортис Лейба С., Моралес Менедес С., Баррос Перес М., Муньос Г.Дж. Проспективное исследование эффективности аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с сепсисом.J Parenter Enter Nutr. 1991; 15: 252–61.

    Артикул Google ученый

  103. 103.

    De Bandt JP, Cynober L. Терапевтическое использование аминокислот с разветвленной цепью при ожогах, травмах и сепсисе. J Nutr. 2006; 136: 308С – 13С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  104. 104.

    Platell C, Kong SE, McCauley R, Hall JC. Аминокислоты с разветвленной цепью. J Gastroenterol Hepatol.2000; 15: 706–17.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  105. 105.

    Mattick JSA, Kamisoglu K, Ierapetritou MG, Androulakis IP, Berthiaume F. Добавки аминокислот с разветвленной цепью: влияние на передачу сигналов и актуальность для критических заболеваний. Wiley Interdiscip Rev Syst Biol Med. 2013; 5: 449–60.

    CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

  106. 106.

    Lang CH, Frost RA. Эндотоксин нарушает лейцин-сигнальный путь, включающий фосфорилирование mTOR, 4E-BP1 и S6K1 в скелетных мышцах. J. Cell Physiol. 2005. 203: 144–55.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  107. 107.

    Коул Дж. Т., Митала С. М., Кунду С., Верма А., Элкинд Дж. А., Ниссим И., Коэн А. С.. Пищевые аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивные нарушения, вызванные травмами. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2010; 107: 366–71.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  108. 108.

    Jeter CB, Hergenroeder GW, Ward NH, Moore AN, Dash PK. Легкая черепно-мозговая травма у человека снижает уровень циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью и их метаболитов. J Neurotrauma. 2013; 30: 671–9.

    PubMed Статья Google ученый

  109. 109.

    Аквилани Р., Иадарола П., Контарди А., Боселли М., Верри М., Пасторис О. и др.Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивное восстановление пациентов с тяжелой черепно-мозговой травмой. Arch Phys Med Rehabil. 2005; 86: 1729–35.

    PubMed Статья Google ученый

  110. 110.

    Баракос В.Е., Маккензи М.Л. Исследования аминокислот с разветвленной цепью и их метаболитов на животных моделях рака. J Nutr. 2006; 136: 237С – 42С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  111. 111.

    Ананьева Э.А., Уилкинсон АС. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при раке. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2018; 21: 64–70.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  112. 112.

    Choudry HA, Pan M, Karinch AM, Souba WW. Нутритивная поддержка, обогащенная аминокислотами с разветвленной цепью, у хирургических и онкологических пациентов. J Nutr. 2006; 136: 314С – 8С.

    CAS PubMed Статья Google ученый

  113. Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

    Abstract

    Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин.Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленной цепью сами по себе вызывают у людей анаболический ответ, обусловленный стимуляцией синтеза мышечного белка. В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения. Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA — это разница между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), потому что другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка.На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного протеина на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено. Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка только на перорально введенные BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка.Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA. Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

    Ключевые слова: лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

    Общие сведения

    Всего мышечный белок составляет двадцать аминокислот.Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты. Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах.Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например, [1]).

    Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс.В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального эффекта BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA. Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al.[4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

    Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека. Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5].В то время как недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются. Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крысы, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции.Напротив, как будет показано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут. Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка.Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться. Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения.Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

    Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес. В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ.BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации роль регулятора скорости в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

    Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

    Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

    Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этих условиях обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в постабсорбционном состоянии обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

    Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбтивном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и окислительных путей. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

    Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

    Теоретические соображения

    Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в состоянии после абсорбции за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базовом состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

    Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате расщепления белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбирующем состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

    Эмпирические результаты

    BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается ответ синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

    Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения отдельных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — это единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

    Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

    Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к повышению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

    Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA поддерживать увеличение. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

    Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

    Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

    Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. И наоборот, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентраций ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза базальных мышечных белков у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

    Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

    Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

    В центре внимания этого обзора была реакция на только BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоназотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси BCAA с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

    В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

    Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

    В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка только BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ только на лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Следовательно, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основным аргументом в пользу диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, является преодоление снижения концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

    В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют за транспорт с другими аминокислотами, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

    Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

    Abstract

    Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин. Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленной цепью сами по себе вызывают у людей анаболический ответ, обусловленный стимуляцией синтеза мышечного белка.В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения. Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA — это разница между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), потому что другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка. На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного протеина на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено.Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка только на перорально введенные BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка. Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA.Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

    Ключевые слова: лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

    Общие сведения

    Всего мышечный белок составляет двадцать аминокислот. Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты.Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах. Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например,г., [1]).

    Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс. В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального эффекта BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA.Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al. [4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

    Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека.Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5]. В то время как недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются.Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крысы, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции. Напротив, как будет показано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут.Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка. Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться.Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения. Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

    Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес.В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ. BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации роль регулятора скорости в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

    Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

    Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

    Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этих условиях обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в постабсорбционном состоянии обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

    Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбтивном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и окислительных путей. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

    Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

    Теоретические соображения

    Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в состоянии после абсорбции за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базовом состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

    Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате расщепления белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбирующем состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

    Эмпирические результаты

    BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается ответ синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

    Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения отдельных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — это единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

    Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

    Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к повышению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

    Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA поддерживать увеличение. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

    Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

    Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

    Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. И наоборот, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентраций ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза базальных мышечных белков у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

    Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

    Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

    В центре внимания этого обзора была реакция на только BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоназотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси BCAA с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

    В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

    Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

    В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка только BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ только на лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Следовательно, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основным аргументом в пользу диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, является преодоление снижения концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

    В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют за транспорт с другими аминокислотами, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

    Аминокислоты с разветвленной цепью — обзор

    18.1.5.2 Измененные уровни BCAA и метаболизм при ожирении и T2D

    BCAA валин, изолейцин и лейцин являются незаменимыми аминокислотами и составляют ~ 20-25% пищевых белков (Harper et al. ., 1984), и участвуют в регуляции синтеза белка, секреции инсулина, насыщения и гомеостаза глюкозы.Однако раннее исследование более четырех десятилетий назад показало, что уровни BCAA в плазме были выше у лиц с ожирением по сравнению с контрольной группой худощавого возраста и пола, и что они коррелировали с уровнями инсулина (Felig et al., 1969). Более поздние исследования с использованием сложных метаболомических анализов показали аналогичные результаты не только у взрослых людей с ожирением, но и у детей с ожирением, а также при других инсулинорезистентных состояниях, таких как метаболический синдром или синдром поликистозных яичников (Felig et al., 1974; McCormack et al., 2013; Ньюгард и др., 2009; Perng et al., 2014; Серральде-Зунига и др., 2014; Tai et al., 2010; Виклунд и др., 2014; Чжао и др., 2012). Кроме того, проспективные исследования установили связь между уровнями BCAA и будущим риском развития СД2 (Cheng et al., 2012; Lee et al., 2014; McCormack et al., 2013; Wang et al., 2011).

    Несколько механизмов действия могут способствовать увеличению уровней BCAA при метаболических нарушениях, связанных с ожирением. Возможные гипотезы включают скорость появления (прием пищи и протеолиз) и исчезновения (синтез и катаболизм белка) BCAA и других метаболически связанных аминокислот.Очень уместно задаться вопросом, может ли переедание или высокое потребление BCAA и белка способствовать циркулирующим уровням BCAA в плазме и ухудшать метаболизм глюкозы, как это наблюдается у субъектов с ожирением и диабетом 2 типа. Однако сообщалось, что потребление белка и BCAA не было связано с уровнями BCAA у инсулинорезистентных субъектов (Shah et al., 2012; Tai et al., 2010; Wang et al., 2011). Долгосрочные эпидемиологические исследования также показали, что высокие уровни потребления BCAA не связаны с более высоким риском развития диабета в более позднем возрасте (Qin et al., 2011) и даже может быть защитным (Nagata et al., 2013). Если посмотреть на общее влияние диеты, богатой белком (> 20% потребляемой энергии) на инсулинорезистентность или исходы СД2, результаты интервенционных и лонгитюдных исследований остаются неубедительными (обзор в Rietman et al., 2014). С одной стороны, диета, богатая белком, может помочь людям с ожирением похудеть, а с другой стороны, со временем они могут увеличить секрецию инсулина (Rietman et al., 2014). Более того, многие ключевые переменные варьируются между исследованиями, то есть тип изучаемой популяции, наличие или отсутствие потери веса и продолжительность исследования, что затрудняет достоверную оценку того, может ли богатая белком диета повысить риск инсулина. резистентность и СД2 (Rietman et al., 2014). Интересной гипотезой, впервые предложенной некоторыми авторами (Newgard et al., 2009), является «перегрузка BCAA», которая предполагает, что избыточное питание, состоящее из высокого уровня жира и белка у тучных людей, может подавить катаболическую систему BCAA и привести к более высокому чем нормальный уровень BCAA в этом состоянии.

    С другой стороны, уровни BCAA в плазме были изучены в контексте более низкого потребления пищи, например, при голодании или белковом недоедании (Shimomura et al., 2001) и после операций желудочного обходного анастомоза (GBS), а также при диетическом вмешательстве. и программы изменения образа жизни (Kamaura et al., 2010; Лаферрере и др., 2011; Lips et al., 2014; Magkos et al., 2013; She et al., 2007b). Хотя сообщалось о снижении уровней BCAA в результате диетического вмешательства в результате снижения веса (Kamaura et al., 2010; Shah et al., 2012), другие не наблюдали этого эффекта, несмотря на улучшение гомеостаза глюкозы (Lips et al., 2014) . Однако похоже, что GBS, особенно операция Roux-en-Y, оказывает более глубокое влияние на уровни BCAA и / или их производных, которые даже кажутся независимыми от потери веса (Laferrere et al., 2011; Lips et al., 2014).

    Механизмы дефектного протеолиза и синтеза белка также изучались в контексте повышенных уровней BCAA. Хотя хорошо известно, что инсулин является ключевым модулятором метаболизма глюкозы и липидов (Sesti, 2006), он также является ключевым регулятором метаболизма белков, способствуя синтезу белка и подавляя протеолиз у здоровых людей (Liu et al., 2006). . Однако остается неясным, вносят ли изменения в протеолиз и синтез белка свой вклад в обычно более высокие уровни BCAA и AA у пациентов с СД2.Синтез белка всего тела эффективен при гипераминоацидемических состояниях, при наличии или отсутствии гиперинсулинемии как у пациентов без диабета, так и у пациентов с СД2 (обзор в Tessari et al., 2011). Однако другие подчеркивают более высокий обмен белка, снижение синтеза белка и восстановление метаболизма белка при концентрациях инсулина, необходимых для нормализации гликемии у пациентов с ожирением и / или диабетом 2 типа (Gougeon et al., 1994, 1997, 1998, 2000, 2008; Перейра и др., 2008). Что касается протеолиза, то было обнаружено, что он ингибируется только при использовании более высоких концентраций инсулина у пациентов с СД2 (обзор в Tessari et al., 2011). Таким образом, нарушения протеолиза и скорости синтеза белка, безусловно, вносят свой вклад, но не могут полностью объяснить повышенные уровни BCAA у лиц с ожирением, инсулинорезистентностью или СД2.

    Растущее количество данных указывает на то, что катаболизм BCAA также может быть причиной изменения уровней BCAA у субъектов с ожирением и диабетом 2 типа. Эта система регулируется определенным набором ферментов и белков: BCATm или BCATc (митохондриальная или цитозольная аминотрансфераза с разветвленной цепью), BCKDHC (комплекс дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью), BCKDK (киназа α-кетоациддегидрогеназы с разветвленной цепью). ) и протеинфосфатаза 1К (PPM1K или PP2CM).В отличие от других АК, BCAA обходят печень (Brosnan and Brosnan, 2006), но затем преимущественно катаболизируются скелетными мышцами и жировой тканью через BCATm и BCKDHC (Brosnan and Brosnan, 2006). Их трансаминирование приводит к синтезу BCKAs (кетокислот с разветвленной цепью) с помощью BCATm или BCATc, генерируя α-кетоизовалерат (KIV) из валина, α-кетоизокапроат (KIC) из лейцина и α-кето-β-метилвалерат (KMV). из изолейцина. Второй этап катаболизма BCAA приводит к необратимому декарбоксилированию BCKA посредством BCKDHC, экспрессируемого в печени, жировой ткани и скелетных мышцах (Brosnan and Brosnan, 2006) и состоящего из нескольких компонентов (Harris et al., 2005). BCKDHC является ферментом с ограниченной скоростью этого пути и инактивируется BCKDK путем фосфорилирования BCKDHC на E1-α Ser293, тем самым останавливая катаболизм BCKA и сохраняя BCAA для синтеза белка. Напротив, BCKDH фосфатаза (PP2cm) активирует BCKDHC дефосфорилированием, когда BCAA присутствуют в избытке (Shimomura et al., 2001). Окисление BCKA на второй стадии приводит к образованию либо ацетил-КоА лейцином, либо пропионил-КоА, либо сукцинил-КоА посредством изолейцина и валина, и эти метаболиты затем участвуют в цикле лимонной кислоты (Valerio et al., 2011). Эти ацил-КоА генерируют ацилкарнитины в митохондриях, которые можно измерить в моче или плазме, когда окислительная способность (или активность) митохондрий нарушена, как сообщалось у субъектов с ожирением и СД2 (Huffman et al., 2009; Mihalik et al. , 2010; Newgard et al., 2009).

    Изменения катаболизма BCAA изучались при различных состояниях питания и болезнях, а также в различных тканях (Shimomura et al., 2001). Например, при болезни мочи кленовым сиропом дефектные гены, кодирующие BCKDHC, приводят к снижению способности к окислению BCAA, повышению уровня BCAA в плазме, повреждению мозга и судорогам (Zimmerman et al., 2013). Интересно, что снижение экспрессии гена или белка и / или фосфорилирование нескольких молекулярных компонентов BCKDHC наблюдались в жировой ткани генетических моделей ожирения на грызунах и у животных, получавших диету с высоким содержанием жиров (Herman et al., 2010; Lackey et al., 2013; She et al., 2007b, 2013). Напротив, бариатрическая хирургия нормализует уровни BCAA и экспрессию белков жировой ткани у людей (She et al., 2007b). В этом отношении связанные с ожирением дисфункции жировой ткани, по-видимому, вовлечены в измененный катаболизм BCAA.Это было продемонстрировано путем трансплантации жировой ткани от здоровых мышей дикого типа мышам BCAT2 — / — , характеризующимся дефектной способностью к катаболизму BCAA и, следовательно, с более низкими BCKA и более высокими уровнями BCAA (Herman et al., 2010). Трансплантат жировой ткани снизил уровни BCAA на 31 и 46% при голодании и сытости, соответственно, без изменений уровня гликемии, инсулина или лептина (Herman et al., 2010). Эти результаты согласуются с другим исследованием (Zimmerman et al., 2013), в котором подкожная трансплантация жировой ткани привела к снижению уровней BCAA на 51–82% у мышей BCAT2 — / — и PP2Cm — / — . , последний характеризуется повышенным содержанием BCKA и BCAA (Zimmerman et al., 2013). Эти результаты демонстрируют, что жировая ткань играет важную роль в окислении BCAA и, таким образом, является основным фактором, определяющим уровни BCAA в плазме.

    Следует также отметить, что существуют региональные различия в метаболизме BCAA в жировой ткани. Действительно, было продемонстрировано, что катаболизм BCAA изменяется в сальниковой, но не подкожной жировой ткани у взрослых женщин с ожирением (Boulet et al., 2015) и с MetS (Lackey et al., 2013), предполагая, что висцеральное ожирение способствует изменениям в Катаболизм BCAA.В этом отношении у мышей C57BL / 6, получавших лиганд PPARγ розиглитазон в течение 14 дней, наблюдалось повышенное содержание белка BCKD E1α в забрюшинном (висцеральном) жире, тогда как этот эффект был снижен у мышей с ожирением db / db. Агонисты PPARγ также увеличивают экспрессию гена BCAA жировой ткани в адипоцитах (Lackey et al., 2013), а также in vivo у крыс и людей, получавших лиганды PPARγ (Hsiao et al., 2011; Sears et al., 2009). . На рис. 18.4 показано, как различные физиологические, пищевые, генетические и фармацевтические условия могут играть роль в модуляции катаболизма BCAA за счет скорости появления и исчезновения BCAA в плазме.

    Рисунок 18.4. Различные физиологические, пищевые, генетические и фармацевтические условия, которые могут играть роль в модуляции метаболизма BCAA за счет скорости появления и исчезновения BCAA в плазме. BCAA, аминокислоты с разветвленной цепью; BCAT2, трансфераза 2 аминокислот с разветвленной цепью; BCKDHC, комплекс дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью; МетС, метаболический синдром; MSUD, болезнь мочи кленового сиропа; СПКЯ, синдром поликистозных яичников; PPARγ, гамма-рецептор, активируемый пролифератором пероксисом; ППМК, протеинфосфатаза К; СД2, сахарный диабет 2 типа.Пунктирная линия указывает на то, что микробиота кишечника, возможно, участвует в метаболизме BCAA, но этот вопрос еще предстоит изучить.

    Что такое добавки BCAA и помогут ли они мне тренироваться дольше? | The Independent

    Благодаря тому, что протеиновые порошки успешно перешли из нишевого продукта для бодибилдинга в мейнстрим, следующая добавка, которую фитнес-индустрия продвигает для среднего посетителя спортзала, — это BCAA.

    Это аминокислоты с разветвленной цепью, и, согласно MyProtein, их популярность быстро растет среди более широких масс потребителей, занимающихся здоровьем и фитнесом.

    Обычно употребляемые в виде порошка, который добавляют в воду для создания полупрозрачной жидкости, можно увидеть, как посетители спортзала принимают BCAA до, во время и после тренировки, а также пьют в течение дня.

    Но для чего они нужны? И действительно ли они вам нужны?

    Что такое BCAAS?

    BCAA состоят из трех из девяти незаменимых аминокислот: лейцина, изолейцина и валина — на их долю приходится примерно 35 процентов незаменимых аминокислот в мышечных белках.

    «Белок состоит примерно из 20–22 аминокислот, девять из которых классифицируются как« незаменимые », потому что мы не можем вырабатывать их в организме», — пояснила зарегистрированный диетолог MyProtein Дженни Блоу для The Independent .

    «Следовательно, нам необходимо получать эти девять аминокислот из источников белка с пищей. Мы можем производить незаменимые аминокислоты в организме. BCAA могут расщепляться в мышцах, тогда как другие незаменимые аминокислоты расщепляются в основном в печени.

    Блоу говорит, что BCAA могут быть полезны для тех, кто хочет сохранить или увеличить мышечную массу, но не все эксперты в этом уверены.

    Что должны делать BCAA?

    Идея, лежащая в основе BCAA, заключается в том, что они помогут нарастить мышцы, продлить работоспособность и ускорить синтез мышечного белка (в частности, за счет лейцина).

    Многие фанатики фитнеса используют BCAA, потягивая их в течение дня, во время тренировок и после тяжелых занятий в тренажерном зале.

    «BCAA стали неотъемлемой частью моей тренировки», — сказала 24-летняя Лара The Independent .«Если я не буду их принимать, я обнаружу, что у меня значительно ухудшается состояние DOMS [отсроченная болезненность мышц]».

    Почему нужно принимать BCAA вместе с протеиновыми коктейлями?

    В то время как протеиновые коктейли предназначены для употребления после тренировки, чтобы помочь восстановить мышечные волокна, BCAA можно употреблять в течение дня, чтобы обеспечить вашим мышцам постоянный запас аминокислот.

    По словам Блоу, BCAA полезны, потому что они не содержат углеводов или жиров, в отличие от протеиновых коктейлей: «Итак, если у вас дефицит калорий или план сжигания жира и вы хотите увеличить мышечную массу, вы можете увеличить количество необходимых аминокислот. потребление кислоты без дополнительных калорий.

    Однако идея о том, что BCAA не содержат калорий, на самом деле является мифом.

    Есть ли в BCAA калории?

    BCAA содержат шесть ккал на грамм по сравнению с нормальным сывороточным протеином, который составляет четыре ккал на грамм. «Они в основном выполняют ту же работу, что и сыворотка, но не так хорошо, для большего количества калорий и более высокой стоимости», — объяснил личный тренер Гарри Смит в интервью The Independent .

    «Часть шумихи вокруг BCAA заключается в том, что они содержат соотношение аминокислот лейцина, изолейцина и валина 2: 1: 1», — говорит Смит.«Вы можете достичь такого же соотношения с 0,5 мерной ложки сыворотки (около 15 г) по сравнению с 10 г BCAA. Сыворотка содержит больше белка и составляет около 50% стоимости ».

    Нормальная порция 10 г BCAA составляет 40 калорий.

    Рекомендуют ли их специалисты?

    Каждый личный тренер и диетолог, не связанный с брендом пищевых добавок, с которым мы говорили, сказали, что они не рекомендуют людям принимать BCAA. Более того, BCAA еще не соответствуют утвержденным ЕС заявлениям о пользе для здоровья, поскольку недостаточно доказательств, чтобы соответствовать их строгим стандартам.

    «Отсутствуют достоверные данные исследований, показывающих, что добавление BCAA (когда общее ежедневное потребление белка уже оптимизировано) делает что-либо, кроме как высосать из вашего кошелька», — объясняет Смит.

    «Что касается утверждения о том, что они увеличивают нагрузочную способность, BCAA не влияют на выносливость в девяти из 13 исследований, в которых это было проверено. Из исследований, посвященных влиянию BCAA на силу, мощность или состав тела, восемь из 12 исследований не показали положительных эффектов.

    Смит также отмечает, что BCAA использовались в качестве стимуляторов аппетита у пациентов с анорексией, чтобы стимулировать набор веса, поэтому они могут мешать достижению ваших фитнес-целей.

    «Доказано, что BCAA бесполезны», — говорит Смит. «Остерегайтесь индустрии пищевых добавок, которая рекламирует продукт только для увеличения продаж».

    Диетолог с Harley Street Рианнон Ламберт соглашается, подчеркивая, что нет никаких научных исследований, подтверждающих утверждения, касающиеся BCAA: «Исследования не показали никаких доказательств, подтверждающих эти утверждения об этой добавке, и было высказано предположение, что чрезмерное потребление BCAA может уменьшить абсорбция других аминокислот.

    «Есть некоторые свидетельства того, что они могут помочь в восстановлении мышц, но не больше, чем можно получить с помощью адекватной диеты», — сказал Ламберт The Independent . «Горсть арахиса может содержать эквивалент 11 таблеток с добавкой BCAA».

    Смит рекомендует посетителям тренажерного зала сосредоточиться на потреблении достаточного количества белка из высококачественных источников, таких как мясо, молочные продукты, сыворотка и некоторые веганские альтернативы, прежде чем беспокоиться о BCAA. «После того, как они будут оптимизированы, они станут полностью излишними», — говорит он.

    Персональный тренер Том Манс также считает, что вы можете получить все необходимое из BCAA, соблюдая сбалансированную диету: «Нет никакой пользы от приема добавок BCAA по сравнению с сывороточным белком и другими источниками белка, особенно если вы придерживаетесь диеты с высоким содержанием белка».

    Он говорит, что не будет рекомендовать добавки BCAA большинству людей, но один тип людей, которые могут получить пользу, — это те, кто плохо переваривает пищу или страдает аллергией на сывороточный протеин и нуждается в альтернативной добавке для увеличения потребления протеина.

    В нижней строке?

    «Принимать BCAA поверх сывороточного протеина и продуктов с высоким содержанием протеина — это пустая трата времени и денег», — говорит Манс.

    аминокислот и белков — что такое BCAAS?

    Мы все знаем, что получение достаточного количества белка необходимо для поддержания формы и достижения фитнес-целей, таких как наращивание мышечной массы и похудание, — но почему? Как именно белок помогает наращивать и поддерживать мышцы?

    Белок играет важную роль в создании и поддержании каждой клетки нашего тела.Когда вы едите белок, ваше тело расщепляет белок на аминокислоты. Эти аминокислоты, которые часто называют строительными блоками белка, затем используются для восстановления и роста новых мышечных волокон.

    Аминокислоты подразделяются на незаменимые аминокислоты, условно незаменимые аминокислоты или заменимые аминокислоты. Их классификация зависит, прежде всего, от того, в какой степени организм способен их синтезировать. Незаменимая аминокислота — это аминокислота, которую наш организм может производить, даже если мы не получаем ее с пищей, которую мы едим.Примером незаменимой аминокислоты является аланин. Аминокислоты, которые не могут быть произведены организмом, являются незаменимыми кислотами. В результате незаменимые кислоты должны поступать с пищей.

    (Условно незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые становятся незаменимыми только в определенных ситуациях в зависимости от метаболического состояния человека. Например, такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, могут считаться условно незаменимыми, потому что организм не может синтезировать их в достаточных количествах во время определенных физиологических процессов. периоды роста, такие как беременность или рост в подростковом возрасте.)

    Есть девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все они играют разные, но одинаково важные роли в поддержании жизненно важных процессов организма. Некоторые аминокислоты, такие как гистидин, фенилаланин и триптофан, вырабатывают нейротрансмиттеры, которые регулируют иммунный ответ, аппетит, пищеварение, настроение, сексуальную функцию и циклы сна-бодрствования. Другие, такие как треонин, лизин и метионин, важны для выработки коллагена и эластина в коже, а также для метаболизма и детоксикации организма.

    Но для стимулирования роста мышц ключевыми являются три аминокислоты, известные под общим названием аминокислоты с разветвленной цепью (BCAAS).

    Какая аминокислота лучшая для роста мышц? Все о аминокислотах с разветвленной цепью

    Три BCAA — это лейцин, изолейцин и валин. Эти незаменимые аминокислоты используются организмом для снятия усталости, улучшения спортивных результатов и стимулирования восстановления мышц после упражнений. Фактически, недавний обзор восьми исследований показал, что добавление BCAA даже лучше, чем отдых, в ускорении восстановления мышц и уменьшении болезненности после интенсивных упражнений.

    В исследовании 2017 года, опубликованном в рецензируемом журнале Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism, более подробно изучалось влияние добавок BCAA на восстановление после повреждения мышц, вызванного физической нагрузкой. Для исследования исследователи случайным образом распределили 16 опытных спортсменов, тренирующихся с отягощениями, в группу BCAA или группу плацебо. BCAA вводили в дозе 0,087 г / кг массы тела с соотношением лейцина, изолейцина и валина 2: 1: 1. Участники выполнили шесть подходов по 10 полных приседаний с максимумом одного повторения 70%, чтобы вызвать повреждение мышц, и все участники соблюдали диету на протяжении всего исследования.Ощущаемая болезненность мышц и высота прыжка противодействия измерялись до тренировки, а также через один час, 24 часа и 48 часов после тренировки. Исследование показало, что добавление BCAA улучшило работоспособность и увеличило скорость восстановления ощущаемой болезненности мышц по сравнению с плацебо.

    Вышеупомянутое исследование проводилось с участием опытных спортсменов, но было показано, что BCAA также улучшают силовые показатели и восстановление мышц у не спортсменов. Результаты контролируемого клинического исследования, опубликованного в Международном журнале спортивной физиологии и производительности, показывают, что добавление лейцина также может улучшить силовые показатели у нетренированных спортсменов.В рамках 12-недельной программы тренировок с отягощениями 13 изначально нетренированных участников мужского пола принимали 4 г / сут лейцина, в то время как 13 других участников группы плацебо принимали соответствующее количество лактозы. Все участники тренировались под наблюдением два раза в неделю, следуя предписанной программе тренировок с отягощениями с использованием восьми стандартных тренажеров. Тестирование проводилось на исходном уровне и в конце периода приема добавок. По истечении 12 недель группа лейцина продемонстрировала значительно более высокий прирост общей силы, предполагая, что незаменимые аминокислоты, такие как лейцин, помогают предотвратить усталость, улучшить спортивные результаты и стимулировать восстановление мышц после упражнений у всех типов людей, а не только у бодибилдеров или спортсменов.

    Хотя из многочисленных исследований ясно, что BCAA важны для наращивания силы и восстановления мышц, ваши мышцы по-прежнему получают пользу от сочетания аминокислот — даже тех, которые не являются BCAA. Вместе девять незаменимых аминокислот помогают предотвратить потерю мышечной массы, особенно у пожилых людей. 10-дневное исследование, опубликованное в журнале Clinical Nutrition, с участием 22 пожилых людей, соблюдающих постельный режим, показало, что участники, получившие 15 граммов смешанных незаменимых аминокислот, поддерживали синтез мышечного белка, в то время как в группе плацебо этот процесс снизился на 30%.

    Обеспечение того, чтобы в вашем рационе были все незаменимые аминокислоты, — это один из способов помочь нарастить мышцы, предотвратить их разрушение и сохранить мышечную массу.

    Какой белок содержит самые незаменимые аминокислоты? Сывороточный протеин и растительный протеин

    Когда дело доходит до аминокислот, не все протеины равны. Согласно исследованию 2018 года, опубликованному в журнале Amino Acids под названием «Содержание белка и аминокислотный состав коммерчески доступных изолятов растительного белка», сывороточный белок имеет самое высокое содержание незаменимых аминокислот — 43%, за ним следует казеиновый белок (34%). и яичный белок (32%).

    Сыворотка является побочным продуктом производства сыра. Во время сыроделия в нагретое молоко добавляют специальные ферменты. Эти ферменты заставляют казеин в молоке переходить в твердое состояние и отделяться от жидкого вещества. Это жидкое вещество — сывороточный протеин, который промывают и сушат в порошкообразную форму, которую вы можете употреблять в качестве добавки. Несмотря на то, что сывороточный белок проходит несколько процессов, прежде чем он будет готов к употреблению, его аминокислотный профиль сохраняется. Сыворотка обладает наивысшей биологической ценностью из всех белков, что означает, что незаменимые аминокислоты усваиваются и используются вашим организмом более эффективно по сравнению с другими источниками белка.

    Но даже другие животные белки, такие как казеин и яйца, как правило, легче усваиваются нашим организмом, чем растительный белок. Когда вы потребляете животный белок, а не растительный, ваше тело с большей вероятностью действительно получит (а затем правильно использует!) Необходимые ему незаменимые аминокислоты.

    Несколько исследований подтвердили, что содержание аминокислот в растительном белке ниже: в одном исследовании 2019 года, опубликованном в рецензируемом журнале Nutrients, анаболические свойства растительного белка сравнивались с анаболическими свойствами животного белка в попытке определить способность этих белков поддерживать массу скелетных мышц у здоровых людей (особенно у здоровых пожилых людей).Исследователи подтвердили, что белки растительного происхождения обладают меньшим анаболическим эффектом, чем белки животного происхождения, из-за их более низкой усвояемости. Поскольку меньшая доля аминокислот в растениях фактически переваривается, они не так эффективно усваиваются и не используются для таких вещей, как наращивание мышечной массы. Это означает, что потребность человека в незаменимых аминокислотах не будет удовлетворена, если растительный белок (например, гороховый белок, соевый белок и белок коричневого риса) является единственным потребляемым источником белка.

    Однако это не означает, что человек с непереносимостью лактозы или без молочных продуктов не может получить необходимые аминокислоты.Если вы не можете принимать добавки с сывороткой или другим животным белком из-за того, что вы веган или у вас есть диетические ограничения, например непереносимость лактозы, вы можете попробовать комбинацию белков, в которую входит гороховый белок. Гороховый белок является предпочтительным выбором среди растительных белков, потому что гороховый белок содержит все девять незаменимых аминокислот. Из девяти незаменимых аминокислот гороховый белок также содержит BCAA. Белок гороха также содержит большое количество железа и аргинина, которые способствуют здоровому кровотоку и здоровью сердца.

    Несмотря на то, что гороховый белок содержит все девять незаменимых аминокислот, он официально не является полноценным белком, поскольку он является недостаточным источником метионина и цистеина. Полный белок содержит не менее 25 мг / г метионина и цистеина, а белок гороха дает только около 11 мг / г. Если вы решите добавлять гороховый белок вместо животного белка, такого как сыворотка, вам все равно необходимо убедиться, что вы получаете нужное количество метионина и цистеина из другого немолочного источника белка, такого как белок коричневого риса.

    Аминокислотные добавки: следует ли принимать аминокислоты с белком?

    Вам не нужны дополнительные аминокислотные добавки, если вы потребляете необходимое количество белка. Белок в вашем рационе даст все необходимые BCAA, особенно если вы уже принимаете протеиновый порошок. Большинство людей стремятся к общей цели — девять граммов BCAA в день для женщин и 12 граммов в день для мужчин. Если вы особенно активны, вашему организму может потребоваться до 20 граммов BCAA, чтобы получить максимальную пользу, но есть вероятность, что вы получаете все необходимые BCAA из здоровой диеты и протеиновых добавок.

    И если вас беспокоит обратная проблема (получение слишком большого количества BCAAS), будьте уверены: довольно сложно принять слишком много, не прилагая особых усилий. Исследование 2012 года, опубликованное в Американском журнале клинического питания, показало, что верхний предел потребления лейцина, одного из трех BCAA, составляет около 35 граммов в день (и это консервативная оценка, по мнению исследователей). Поскольку большинство добавок BCAA и порошка BCAA лишь частично состоят из лейцина, это означает, что вам нужно будет потребить более 35 граммов BCAA, чтобы достичь предела — количества, которого большинство людей вряд ли достигнет, особенно случайно.

    Но если вы все еще хотите получить еще больше от своего белка, можно безопасно принимать вместе глутамин и белковые добавки (особенно учитывая, что глютамин является одним из строительных блоков белка).

    Наугад из BCAAS и протеиновых порошков для достижения оптимального питания

    Теперь вы знаете все о EAA, BCAA … так как же найти правильный белок, чтобы убедиться, что ваше тело действительно получает их?

    Позвольте Gainful вмешаться. При таком большом количестве различных вариантов выбор протеиновой добавки может оказаться непосильной задачей.Но Gainful позволяет легко найти индивидуальный протеиновый порошок, который идеально подходит именно вам. Начните с нашей викторины, где вы можете выбрать любые диетические ограничения (без глютена, без молока и т. Д.) И другие предпочтения. Затем Gainful позаботится обо всем остальном, разработав высококачественный протеиновый порошок, содержащий все незаменимые аминокислоты, специально для вас и ваших нужд.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.