Щелочные аминокислоты – Химические свойства аминокислот

Содержание

Химические свойства аминокислот | Химия онлайн

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH₂) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона —

цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН<7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н⁺.

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН^—.

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH₂), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

Образуются соли:

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Образуются амиды:

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой

(р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Аминокислоты

himija-online.ru

Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот.

Амины

Амины – производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены на углеводородные радикалы.
По количеству замещенных атомов водорода амины делят на:

первичные	вторичные	третичные
R-NH₂

По характеру углеводородных заместителей амины делят на

Общие особенности строения аминов

Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:

По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.

Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:

Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота. Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом. В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н⁺

Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.

Химические свойства предельных аминов

Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:

Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:

Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.

Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.

Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак. Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных. Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H

Взаимодействие с кислотами

Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:

Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:

Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:

2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N₂ и воды. Например:

Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:

Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.

Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

Взаимодействие с галогеналканами

Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:

Получение аминов:

1) Алкилирование аммиака галогеналканами:

В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:

2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:

с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:

3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:

Химические свойства анилина

Анилин

– тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:

Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.

Взаимодействие анилина с кислотами

Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:

Взаимодействие анилина с галогенами

Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах , втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре. Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы. Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.

Взаимодействие анилина с азотистой кислотой

Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.

Реакции алкилирования анилина

С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:

Получение анилина

1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:

C₆H₅-NO₂ + 3Fe + 7HCl = [C₆H₅-NH₃]+Cl- + 3FeCl₂ + 2H₂O

2. Далее полученную соль обрабатывают щелочью для высвобождения анилина:

[C₆H₅-NH₃]⁺Cl^— + NaOH = C₆H₅-NH₂ + NaCl + H₂O

В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.

Реакция хлорбензола с аммиаком:

С₆H₅−Cl + 2NH₃ → C₆H₅NH₂ + NH₄Cl

Химические свойства аминокислот

Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH₂) и карбокси- (-COOH) группы.

Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH₂)_xR(COOH)_y, где x и y чаще всего равны единице или двум.

Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.

Кислотные свойства аминокислот

Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов

Этерификация аминокислот

Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:

NH₂CH₂COOH + CH₃OH → NH₂CH₂COOCH₃+ H₂O

Основные свойства аминокислот

1. Oбразование солей при взаимодействии с кислотами

NH₂CH₂COOH + HCl → [NH₃CH₂COOH]⁺Cl^—

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

NH₂-CH₂-COOH + HNO₂ → НО-CH₂-COOH + N₂↑ + H₂O

Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами

3. Алкилирование

NH₂CH₂COOH + CH₃I → [CH₃NH₂CHCOOH]⁺I^—

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом

Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-

При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:

Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:

И аланина:

Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.

Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:

Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.

Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе

В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):

Получение аминокислот

1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ = NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.

scienceforyou.ru

что это такое, полезные свойства и как их правильно принимать

Аминокислоты — сложные органические вещества, состоящие из углеводородного скелета и двух дополнительных групп: аминной и карбоксильной. Последние два радикала обусловливают уникальные свойства аминокислот — они могут проявлять свойства как кислот, так и щелочей: первые — за счет карбоксильной группы, вторые — за счет аминогруппы. Теперь, когда, что такое аминокислоты с точки зрения биохимии, — мы разобрались, давайте рассмотрим их влияние на организм человека и применение в спорте.

Для спорта аминокислоты важны своим участием в протеиновом обмене. Именно из отдельных аминокислот строятся протеины для роста мышечной массы нашего тела — мышечная, скелетная, печеночная, соединительная ткани. Помимо этого, некоторые аминокислоты непосредственно участвуют в обмене веществ, например, аргинин участвует в, так называемом, орнитиновом цикле мочевины — уникальном механизме обезвреживания аммиака, образующегося в печени в процессе переваривания белков.

Из тирозина в коре надпочечников синтезируются катехоламины — адреналин и норадреналин — гормоны, функция которых — поддержание тонуса сердечно сосудистой системы, мгновенная реакция на стрессовую ситуацию и, в итоге, сохранение жизни индивидуума.
Триптофан является предшественником гормона сна — мелатонина, вырабатывающегося в шишковидном теле — эпифизе, в головном мозге. При недостатке этой аминокислоты в рационе, процесс засыпания сильно усложняется, приводя к бессоннице и ряду заболеваний, ею обусловленных. Перечислять можно долго, однако остановимся на аминокислоте, значение которой особенно велико для спортсменов и людей, умеренно занимающихся спортом.

Для чего нужен глютамин?

Глютамин — аминокислота, которая лимитирует синтез протеина, из которого состоит наша иммунная ткань — лимфатические узлы и отдельные образования лимфоидной ткани. Значение этой системы переоценить трудно, ведь без должного сопротивления инфекциям ни о каком тренировочном процессе говорить не приходится. Тем более, что каждая тренировка — не важно, профессиональная или любительская — является дозированным стрессом.

Стресс — необходимое явление для того, чтобы сдвинуть с места нашу «точку равновесия», то есть вызвать определенные биохимические и физиологические изменения в организме человека. Однако, любой стресс — это цепь реакций, мобилизующих тело. В промежуток, характеризующий регресс каскада реакций симпатоадреналовой системы (а именно они и олицетворяют собой стресс) происходит снижение синтеза лимфоидной ткани. Из-за этого процесс распада в ней превышает скорость синтеза, а, значит, иммунитет ослабевает. Так вот, дополнительный прием глютамина помогает свести к минимуму этот не совсем желательный, но неизбежный эффект физической нагрузки

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Для того чтобы понять, для чего нужны незаменимые аминокислоты в спорте, необходимо иметь общие представления о белковом обмене. Потребленные человеком белки на уровне желудочно-кишечного тракта обрабатываются ферментами — веществами, расщепляющими ту пищу, которую мы употребили.

В частности, белки распадаются сперва до пептидов — отдельных цепочек аминокислот, не имеющих четвертичной пространственной структуры. И уже пептиды распадутся на отдельные аминокислоты. Те, в свою очередь, могут быть усвоены организмом человека. Это значит, что аминокислоты всасываются в кровь, и только с этого этапа могут быть использованы в качестве продуктов для синтеза белка тела.

Забегая вперед скажем, что прием отдельных аминокислот в спорте, помогает сократить данный этап — отдельные аминокислоты будут сразу же всасываться в кровь и процессы синтеза, и, соответственно, биологический эффект аминокислот наступит быстрее. Всего существует двадцать аминокислот, образующих полный спектр последних. Для того, чтобы процесс синтеза белка в теле человека стал возможным в принципе, в рационе человека должен присутствовать полный спектр аминокислот.

Незаменимые

Вот с этого момента и появляется понятие незаменимости. К незаменимым аминокислотам относятся строго те, которые наше тело не способно синтезировать самостоятельно из каких- то других аминокислот. То есть, появиться им ,кроме как из продуктов питания, неоткуда. Таких аминокислот восемь плюс 2 частично-заменимые. Рассмотрим в таблице, в каких продуктах содержится аминокислота и ее роль в организме человека:

Название	В каких продуктах содержится?	Роль в организме
Лейцин	Орехи, овес, рыба, яйца, курица, чечевица.	Снижает содержание сахара в крови.
Изолейцин	Нут, чечевица, кешью, мясо, соя, рыба, яйца, печень, миндаль, мясо.	Восстанавливает мышечную ткань.
Лизин	Амарант, пшеница, рыба, мясо, большинство молочных продуктов.	Принимает участие в усвоении кальция.
Валин	Арахис, грибы, мясо, бобовые, молочные продукты, многие зерновые.	Принимает участие в обменных процессах азота.
Фенилаланин	Говядина, орехи, творог, молоко, рыба, яйца, разные бобовые.	Улучшение памяти.
Треонин	Яйца, орехи, бобы, молочные продукты.	Синтезирует коллаген.
Метионин	Фасоль, соя, яйца, мясо, рыба, бобовые, чечевица.	Принимает участие в защите от радиации.
Триптофан	Кунжут, овес, бобовые, арахис, кедровые орехи, большинство молочных продуктов, курица, индейка, мясо, рыба, сушенные финики.	Улучшает и делает сон глубже.
Гистидин (частично-заменимая)	Чечевица, соевые бобы, арахис, тунец, лосось, говяжье и куриное филе, свиная вырезка.	Принимает участие в противовоспалительных реакциях.
Аргинин (частично-заменимая)	Йогурт, кунжут, семена тыквы, швейцарский сыр, говядина, свинина, арахис.	Способствует росту и восстановлению тканей организма.

В достаточном количестве они содержаться в животных источниках белка — рыбе, мясе, птице. При отсутствии таковых в рационе, весьма целесообразен прием недостающих аминокислот в качестве добавок спортивного питания. Особенно это актуально для спортсменов-вегетарианцев. Крайне большое внимание последним нужно обратить на такие добавки, как ВСАА — смесь лейцина, валина и изолейцина.

Именно по этим аминокислотам возможна «просадка» в рационе, не содержащем животных источников белка. Для спортсмена, не важно профессионала или любителя, это абсолютно не допустимо, так как в долгосрочной перспективе приведет к катаболизму со стороны внутренних органов и к заболеваниям последних. В первую очередь, печени.

Заменимые

Заменимые аминокислоты и их роль, рассмотрим в таблице ниже:

Название	Роль в организме
Аланин	Принимает участие в глюконеогенезе печени.
Пролин	Отвечает за составление прочной структуры коллагена.
Левокарнитин	Поддерживает кофермент А.
Тирозин	Отвечает за ферментативную активность.
Серин	Отвечает за построение природных белков.
Глютамин	Синтезирует протеины мышц.
Глицин	Снижает напряжение т уменьшает агрессивность.
Цистеин	Положительно влияет на текстуру и состояние кожи.
Таурин	Оказывает метаболическое действие.
Орнитин	Принимает участие в биосинтезе мочевины.

Что происходит с аминокислотами и протеинами в вашем теле?

Аминокислоты, попавшие в кровоток, распределяются, в первую очередь, по тканям тела, где в них есть наибольшая потребность. Именно поэтому, если у вас есть «просадка» по определенным аминокислотам, прием дополнительного количества белка, богатого ими, либо прием дополнительных аминокислот, будет вам полезен.

Синтез белка происходит на клеточном уровне. В каждой клетка есть ядро — самая важная часть клетки. Именно в ней происходит считывание генетической информации и ее воспроизводство. По сути дела, вся информация закодирована в последовательности аминокислот.

Как выбрать аминокислоты простому любителю, умеренно занимающемуся спортом 3-4 раза в неделю? Никак. Они ему просто не нужны. На современном этапе развития человечества, более важным для такого любителя будет, в первую очередь:

Начать питаться регулярно, в одно и то же время.
Сбалансировать свой рацион по белкам жирам и углеводам.
Убрать фастфуд и некачественную пищу из своего рациона.
Начать употреблять достаточное количество воды — 30 мл на килограмм массы тела.
Отказаться от рафинированного сахара.

Эти, казалось бы, банальные манипуляции с рационом принесут гораздо больше, чем добавление в рацион каких бы то ни было добавок. Более того, эти самые добавки, без соблюдения этих условий, будут абсолютно бесполезны. Как вы можете быть уверены в том, какие аминокислоты вам нужны, если вы питаетесь непонятно чем? Откуда вы знаете, из чего сделаны котлеты в столовой? Или сосиски? Или что за мясо в котлете в бургера? Про начинку для пиццы вообще промолчим. Поэтому прежде, чем делать вывод о потребности в аминокислотах, нужно начать питаться тем, что приготовил сам, из простых и чистых продуктов. Ну, и выполнить описанные выше шаги. То же самое касается дополнительного приема белка, если в вашем рационе присутствует белок, в количестве 1,5- 2 грамма на килограмм массы тела, никакой дополнительный белок вам не нужен. Лучше потратить деньги на покупку качественных продуктов питания.

Важно понимать, что протеин и аминокислоты — это не фармакологические препараты!

Это всего лишь добавки спортивного питания. И ключевое слово здесь — добавки. Добавлять их следует по потребности. А для того, чтобы понять, есть ли потребность, нужно контролировать свое питание. В случае, если вы уже прошли описанные выше шаги, и поняли, что добавить в рацион что-либо нужно, все, что вы должны сделать, — это пойти в магазин спортивного питания и выбрать соответствующий продукт, сообразно вашим финансовым возможностям. Единственное, чего не следует делать, так это покупать аминокислоты с натуральным вкусом — пить их довольно трудно, в силу чрезвычайной горечи.

Вред, побочные эффекты, противопоказания

Если у вас есть заболевания, которые характеризуются непереносимостью одной из аминокислот спектра, вы об этом знаете с рождения, так же как и ваши родители. Этой аминокислоты нужно избегать и дальше. Если же этого нет, говорить о вреде и противопоказаниях для БАДов глупо.

Аминокислоты — составляющая часть белка, белок — привычная часть рациона человека. Все то, что продается в магазинах спортивного питания, не является фармакологическими препаратами! И говорить о каком-то вреде и противопоказаниях — дело старушек на лавочке у подъезда. По той же причине мы не будем рассматривать такое понятие, как побочные эффекты аминокислот — оно попросту не состоятельно.

Трезво подходите к своему рациону, занятиям, жизни! Будьте здоровы!

Оцените материал

cross.expert

Физические свойства аминокислот

Хотя аминокислоты обычно изображают как соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы (H₂N  CHR  COOH), некоторые их свойства, как физические, так и химические, не согласуются с этой структурой. Присутствие в молекуле у одного атома углерода двух функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Во-первых, в противоположность аминам и карбоновым кислотам аминокислоты представляют собой нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при близких и довольно высоких температурах, поэтому идентификации аминокислот по температурам плавления достаточно затруднительна.

Во-вторых, аминокислоты очень плохо растворимы в неполярных растворителях типа петролейного эфира, диэтилового эфира, бензола и хорошо растворимы в воде.

В-третьих, в водных растворах аминокислоты имеют высокие дипольные моменты.

В-четвертых, константы кислотности и основности для групп СООН и NH₂ необычайно малы. Так, для глицина константа кислотности K_a = 1,610^¹⁰, а константа основности K_b = 2,510^¹²; в то время как для большинства карбоновых кислот K_a  10^⁵ а для алифатических аминов K_b  10^⁴. Все эти свойства вполне объяснимы, если принять во внимание тот факт, что аминокислоты существуют в виде диполярного иона, который образуется за счет отщепления протона от карбоксильной группы и присоединения его к аминогруппе. Диполярный ион часто называют внутренней солью.

Кислотно-основные свойства также становятся понятными, если учесть, что измеряемая K_a в действительности относится к кислотности иона RNH₃⁺:

а константа основности (K_b) в действительности относится к основности карбоксилат-иона.

При подщелачивании раствора аминокислоты диполярный ион I превращается в анион II, так как более сильное основание (гидроксильный ион) отрывает протон от иона аммония и образуется более слабое основание  амин.

Если подкислить раствор аминокислоты, ион I превратится в катион III, так как более сильная кислота Н₃О⁺ отдает протон карбоксилат-иону и образуется более слабая кислота:

Необходимо отметить, что ионы II и Ш, содержащие свободную аминогруппу или свободную карбоксильную группу, находятся в равновесии с диполярным ионом:

Однако следует иметь в виду, что в данном равновесии участвует также определенное (хотя и небольшое) количество незаряженных молекул аминокислот.

Изоэлектрическая точка аминокислот

Мы рассмотрели превращение в кислой и щелочной средах моноаминомонокарбоновых кислот, в радикалах которых не содержится ионогенных групп (аминокислоты с недиссоциирующими радикалами).

Изменение суммарного заряда аминокислот с анионными и катионными группами в радикале, в зависимости от рН среды, можно представить в следующей таблице. Для сравнения в эту же таблицу поместим аминокислоты, в радикале которых нет диссоциирующих групп.

В сильнокислом растворе имеется значительный избыток катионов, а в сильно щелочном  избыток анионов.

Если раствор аминокислоты поместить в электрическое поле, то в зависимости от активной реакции среды будет наблюдаться следующая картина: в кислой среде ион аминокислоты мигрирует к катоду, а в щелочной  к аноду. Если при определенном рН среды концентрация катионов станет равной концентрации анионов, то никакого движения аминокислоты происходить не будет.

Среда
Сильнокислая		Нейтральная		Сильнощелочная
I. Аминокислоты с недиссоциирующими радикалами
Заряд: +1		0		1
II. Аминокислоты, содержащие в радикале анионные группы
Заряд: +1	1			2
III. Аминокислоты, содержащие в радикале катионные группы
Заряд: +2	+1		1

Концентрация ионов водорода (pH), при которой аминокислота не перемещается в электрическом поле, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты (рI).

Изоэлектрическая точка аминокислоты зависит от кислотности группы  NH₃⁺, основности карбоксилат-аниона, природы радикала и присутствия в молекуле кислоты любой дополнительной основной или кислотной группы.

При pH ≠ pI в растворе присутствует равновесная смесь диполярного иона и катионной или анионной формы, что в некоторых случаях может привести к появлению у растворов аминокислот буферных свойств (подробнее см. учебное пособие «Общая химия, часть III» под редакцией профессора А.С. Берлянда, глава «Буферные системы»). Значительной буферной ёмкостью в интервале физиологических значений рН, (т.е. в интервале 6-8) обладает только гистидин. Отметим лишь, что при pH = pI растворы аминокислот буферного действия не проявляют.

При пропускании постоянного тока через раствор, содержащий смесь нескольких аминокислот, каждая из них будет двигаться к катоду или к аноду со скоростью, зависящей от природы этой аминокислоты и от рН среды. Разделение и анализ смесей амино-кислот, основанное на этом явлении, называется электрофорезом.

studfiles.net

Свойства аминокислот: химические и физические

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Взаимодействие аминокислот:

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH₂-CH₂-COOH + NaOH NH₂-CH₂-COONa + h3O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH₂-CH₂-COOH + CH₃OH NH₂-CH₂-COOCH₃ + H₂O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

NH₂-CH(R)-COOH + H-NH₂ = NH₂-CH(R)-CONH₂ + H₂O

Амид

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

HOOC-CH₂-NH₂ + HCl → [HOOC-CH₂-NH₃]Cl (или HOOC-CH₂-NH₂*HCl↑)

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

Бесцветные
Имеют кристаллическую форму
Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
Аминокислоты имеют свойство оптической активности
Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
Нелетучие
Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

uchilegko.info

составная часть белков » Привет Студент!

Аминокислоты — составная часть белков

Способы выделения аминокислот из белков

В состав белков входят аминокислоты, которые можно выделить при гидролизе (кислотном или щелочном) или при действии протеолитических ферментов.

Кислотный гидролиз проводят кипячением белка с крепкими растворами соляной или серной кислоты в течение 10—20 ч. Этот способ получения из белка смеси аминокислот относительно прост, но имеет существенный недостаток. При таком гидролизе природного белка, содержащего всегда примеси других органических соединений, в частности углеводов, образуется смесь побочных продуктов коричневого цвета, связывающих часть освободившихся из белка аминокислот. Кроме того, при кислотном гидролизе не удается полностью выделить аминокислоту триптофан, так как она разрушается.

При щелочном разложении белков часть L-аминокислот переходит в D-аминокислоты (о стереоизомерии аминокислот см. с. 16), а некоторые из них разрушаются. Чаще всего этот способ гидролиза применяют для получения из белка триптофана, который не может быть получен кислотным гидролизом.

Можно гидролизовать белки при оптимальной температуре с помощью ферментов — пептидаз. Аминокислоты при этом не разрушаются, но осуществить полный гидролиз и отщепить все аминокислоты в свободном виде не удается.

Если для гидролиза брать белки из живых организмов как животного, так и растительного происхождения, а также белки из различных органов и тканей, то все равно получается смесь одинаковых аминокислот. Оказывается, в гидролизатах любых белков содержится

только двадцать аминокислот, но каждая из них может встречаться в одном белке несколько раз в различных участках макромолекулы.

Свойства аминокислот

Кроме аминокислот, входящих в структуру белков, известно еще более ста аминокислот, которые встречаются в отдельных пептидах, гормонах, антибиотиках или просто находятся в свободном состоянии. Например, а-аминопропионовая кислота (а-аланин) — это одна из двадцати «белковых аминокислот», в-аминопропионовая кислота (в-аланин) в белках отсутствует, но встречается в растениях и клетках животных в свободном виде:

Эти аминокислоты отличаются местом расположения аминогруппы: в одном она находится в a-положении по отношению к карбоксильной группе, в другом — в в-положении.

Замечено, что в состав белков входят только а-аминокислоты. Основными функциональными группами их являются

способные к диссоциации. При растворении белков или отдельных аминокислот в воде образуются растворы кислого или основного характера. Этот факт объясняется еще и тем, что в белках могут содержаться такие аминокислоты, как аспарагиновая и глютаминовая, имеющие две СООН-группы. Тогда белок приобретает кислотные свойства. В других белках преобладают аргинин, лизин или гистидин, имеющие две Nh3-группы, что сообщает белкам основные свойства.

В широком интервале pH аминокислоты существуют преимущественно в виде биполярных ионов как молекулы с диссоциированнои карбоксильной группой и протонированной аминогруппой:

Для а-аминокислот, входящих в состав белков, характерна оптическая изомерия. Оптическая активность органических веществ обусловлена отсутствием центра симметрии в молекуле. Выявить такие соединения можно, если определить, есть ли в молекуле асимметричный атом углерода, т. е. атом, все четыре валентности которого насыщены различными радикалами:

Если в указанном примере вместо радикала поставить атом водорода, то получится аминокислота глицин:

В молекуле этой аминокислоты у углерода уже две валентности заняты одинаковыми атомами — водородом, а значит, углеродный атом теперь не будет считаться асимметричным. Действительно, глицин — единственная из природных аминокислот, не обладающая оптической активностью. Обнаружить оптическую активность можно, если направить поляризованный луч света на раствор какой-либо аминокислоты: если луч отклоняется вправо, аминокислоту обозначают знаком ( + ), если влево — знаком ( — ). Остальные физические и химические свойства оптических изомеров одинаковы.

Стереохимические изомеры аминокислот в отличие от разобранных выше оптических изомеров обозначают буквами L или D.

Если при асимметричном атоме углерода аминогруппа расположена справа, это D-аминокислота, если слева — L-аминокислота:

В белках животных встречаются только a-L-аминокислоты. Их и называют природными. Незначительные количества D-аминокислот обнаружены только у микроорганизмов. D-Аминокислоты не усваиваются животными и растениями, у которых нет ферментов, способных катализировать превращения веществ D-ряда.

Состав аминокислот

Аминокислоты можно сгруппировать в зависимости от особенностей их строения. Перечислим основные аминокислоты.

Моноамшомонокарбоновые имеют одну амино- и одну каобоксильную группы в молекуле:

Глицин не имеет асимметричного углерода, оптически неактивен, является аминопроизводным уксусной кислоты.

Сходное строение у аминокислоты аланина:

Наличие у серина ОН-группы увеличивает его реакционную способность. Свободная ОН-группа серина в составе белка позволяет увеличить реакционную способность белковой молекулы:

Присутствие SH-группы у цистеина сообщает ему особые свойства:

Из двух молекул цистеина может образоваться новая аминокислота — цистин. Сульфгидрильные группы цистеина при этом превратятся в дисульфидный мостик цистина:

Сера содержится еще в одной важной для обмена веществ аминокислоте:

У аминокислоты треонина следующее строение молекулы:

Производным изовалериановой кислоты является валин:

Производными капроновой кислоты являются лейцин и изолейцин:

Моноаминодикарбоновые кислоты имеют кислый характер, а в составе белковой молекулы придают кислый характер белку за счет диссоциации свободных карбоксильных групп:

Диаминомонокарбоновые аминокислоты содержат на одну карбоксильную группу две аминогруппы:

В некоторых белках обнаружено гидроксильное производное этой аминокислоты:

Важной диаминомонокарбоновои кислотои является аргинин:

Включение в состав белка лизина, аргинина или окси-лизина придает ему щелочные свойства.

Среди аминокислот, входящих в белки, есть такие, в радикал которых входят циклические структуры. Например, если один водород в аланине заменить фенильным радикалом, то получится аминокислота фенилаланин:

И в структурном, и в функциональном отношении к фенилаланину близка другая аминокислота — тирозин:

Иной циклический радикал имеет аминокислота триптофан:

Следующая аминокислота — гистидин — имеет щелочную реакцию, так как содержит две основные группы, т. е. —NH₂ и =NH:

Еще две аминокислоты были обнаружены в белках, хотя их не совсем правомерно называть аминокислотами. Они содержат не аминогруппу —Nh3, а иминогруппу =NH:

Оксипролин и оксилизин чаще встречаются в белках, выделенных из соединительной ткани, например в коллагене.

В последнее время появились сообщения об обнаружении в белках новой — двадцать первой — аминокислоты — аминолимонной:

От всех других аминокислот, встречающихся в белках, ее отличает наличие трех карбоксильных групп, высокий отрицательный заряд. Она обнаружена в различных тканях человека, животных и некоторых бактерий. О функции этой аминокислоты пока ничего не известно.

Так же мало известно и еще об одной — двадцать второй, недавно открытой в рибосомах аминокислоте — карбоксиаспарагиновой:

Ее молекулы тоже обладают необычно большим отрицательным зарядом.

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Пароль на архив: privetstudent.com

privetstudent.com

Аминокислоты, химические свойства

Аминокислотами называются азотосодержащие органические вещества, молекулы которых содержат карбоксильную группу – COOH и аминогруппу – NH₂.

NH₂ –CH₂ –COOH NH₂ –CH₂ –CH₂ –COOH

аминоуксусная кислота β-аминопропиновая кислота

CH₃-CH-COOH α-аминопропиновая кислота
|
NH₂

Физические свойства

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1. Кислотные свойства

а) Взаимодействие со щелочами

NH₂ –CH₂ –COOH + NaOH →NH₂ –CH₂ –COONa + H₂O

б) Взаимодействие со спиртами

NH₂ –CH₂ –COOH + C₂H₅OH →NH₂ –CH₂ –COOC₂H₅ + H₂O

2. Основные свойства

Взаимодействие с кислотами

NH₂ –CH₂ –COOH + HCl → NH₃Cl–CH₂ –COOH

Аминокислоты – амфотерные вещества.

3. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

NH₂ –CH₂ –COOH + NH₂ –CH₂ –COOH → NH₂ –CH₂ –CO-NH–CH₂ –COOH + Н₂О

дипептид

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Применение

Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.

Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.

biofile.ru