Содержание

Реферат на тему Незаменимые аминокислоты

ОРЕНБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ УФИМСКИЙ ФИЛИАЛ КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1 По___________________БИОХИМИИ___________________ ____________________________________________________ студента__________Кобельковой Юлии Дмитриевны_______ группа_________ТХС-2-1_____________ шифр студента____04-ТХ-423__________ учебный год______2005_______________ Содержание Вопрос №59................... ии ии 3 стр. Вопрос №33................. ии 8 стр. Вопрос №58.................. ии 10 стр. Используемая литература.................. 4. 15 стр. 3 бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука. Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином. Изолейцин (Иле; Ile; I) ФОРМУЛА: Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин очень нужен спортсменам, так как увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышечной ткани. К пищевым источникам изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки. Треонин (Тре; Tre; T) ФОРМУЛА: 3 Треонин - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложению жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет. Метионин (Мет; Met; M) ФОРМУЛА: Метионин - незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Эта аминокислота способствует пищеварению, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт. Фенилаланин (Фен; Fhe; F) ФОРМУЛА: 3 Фенилаланин в организме может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норэпинефрина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения. Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, не дают беременным женщинам, лицам с диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией. Триптофан (Трп; Trp; W) ФОРМУЛА: Триптофан - это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Триптофан снижает вредное воздействие никотина. К пищевым источникам триптофана относятся: бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок. Лизин (Лиз; Lys; K) ФОРМУЛА: 3  лейцин;  изолейцин. Гидроксиаминокислоты характеризуются присутствием гидроксильной (ОН) группы в составе боковых цепей. Из незаменимых аминокислот к этой группе относятся:  треонин. Аминокислоты с катинирующими группами. Эти аминокислоты в составе боковых цепей содержат группировки способные заряжаться положительно, образуя катионы. Это:  лизин;  аргинин. Серосодержащие аминокислоты в своем составе содержат серу (S):  метионин. Ароматические аминокислоты характеризуются присутствием циклической, ароматической группировкой:  фенилаланин;  триптофан. Вопрос №33: Гликоген как основной резервный полисахарид животных и человека. Химическое строение и биологическая роль гликогена. Ответ: Полисахариды - высокомолекулярные природные соединения углеводов, состоящие из большого количества моносахаридных звеньев, носят название полисахаридов. Число встречающихся в природе полисахаридов чрезвычайно велико, но самые важные из них целлюлоза, крахмал и гликоген. Полисахариды выполняют две основные функции структурную и питательную. Целлюлоза является структурным компонентом растительных тканей, содержится главным образом в стенках растительных клеток. Крахмал основное запасное питательное 3 вещество растений. Этот важнейший пищевой полисахарид содержится в больших количествах в клубнях картофеля, во фруктах. Химическое строение гликогена. Гликоген, или животный крахмал, важный резервный полисахарид животных и человека. В организме человека и млекопитающих он накапливается главным образом в печени и мышцах. Тем самым гликоген осуществляет резервную функцию, причем он является резервом не только энергетическим, но также и резервом пластического материала. Гетерополисахариды выполняют в организме структурную функцию - они входят в состав глизаминопротеогликанов; последние, наряду со структурными белками типа коллагена или эластина, формируют межклеточное вещество различных органов и тканей. Гликозаминопротеоггликановые агрегаты, имея сетчатую структуру, выполняют функцию молекулярных фильтров, препятствующих или сильно тормозящих движение макромолекул в межклеточной среде. Кроме того, молекулы гетерополисахаридов имеют в своей структуре множество полярных и несущих отрицательный заряд группировок, за счет которых они могут связывать большое количество воды и катионов, выполняя роль своеобразных депо для этих молекул. 3 Вопрос №58: Классификация витаминов. Витамины группы D, химическая структура, биологическая роль, распространение в природе, суточная потребность. Ответ: 3 Дефицит кальциферола возникает также у беременных, длительно лишенных солнечного света и потребляющих высокоуглеводные пищевые продукты с нарушенным соотношением между кальцием и фосфором; у пожилых лиц, не потребляющих животных продуктов; у лиц, проживающих на Крайнем Севере. Кальциферол давно известен как вещество, обладающее токсическим действием в случае использования его в больших дозах. Витамин D относительно устойчив к кислороду воздуха, а также при нагревании до температуры 1000С и несколько выше, но продолжительное действие воздуха или нагревание до температуры 2000C разрушают витамин D2. Потребность в витамине D взрослых людей удовлетворяется за счет образования его в коже человека под влиянием ультрафиолетовых лучей и частично за счет поступления его с пищей. Кроме того, печень взрослого человека способна накапливать заметное количество витамина, достаточное для обеспечения его потребности в течение 1 года. Ежедневная потребность для взрослого - 1 мкг. Витамин в первую очередь необходим детям (10 мкг/сут детям до 3 лет), так как он играет огромную роль в формировании костного скелета. Источником витаминов являются продукты питания растительного и животного происхождения, с которыми они и поступают внутрь. Образование некоторых витаминов частично происходит в организме, в частности, при участии микробов, обитающих в толстой кишке. Следует считать абсолютно необоснованным бытующее у некоторых людей представление о безвредности витаминов. Бесконтрольное применение витаминов в больших дозах может привести к интоксикации организма с развитием гипервитаминоза, кроме того, вызвать аллергическую реакцию, вплоть до развития анафилактического шока. Применение поливитаминных препаратов, особенно у детей, необходимо согласовать с лечащим врачом. При недостаточном поступлении витаминов в организм развивается гиповитаминоз, в тяжелых случаях - авитаминоз с характерными для каждого витамина симптомами. Высокая психоэмоциональная нагрузка, ухудшение 3 экологической обстановки, повышенный радиационный фон, нарушение культуры питания, бесконтрольное применение лекарств, преобладание искусственного вскармливания детей - вот далеко не весь перечень факторов, способствующих массовому развитию витаминной недостаточности. Гиповитаминоз - это проблема современного питания. Доказано, что человек в течение суток должен употреблять около 600 пищевых веществ, поэтому такое их количество требует разработки рецептур разнообразных блюд и наборов продуктов питания. Но еще никто из ученых не разработал рацион, который бы удовлетворил запросы человека на все случаи жизни, потому что не существует определенных норм тех или иных пищевых веществ, необходимых в каждом конкретном случае. В растительных продуктах витамина практически нет. Из животных продуктов его больше всего содержится в некоторых рыбных продуктах: рыбном жире, печени трески, сельди атлантической, нототении. В яйцах его содержание составляет 2,2 мкг%, в молоке - 0,05 мкг%, в сливочном масле - 1,3 мкг%, присутствует он в грибах. В лекарственных растениях: в крапиве, тысячелистнике, в шпинате. Большое влияние на содержание витамина D в растительных и животных жирах имеет облучение их ультрафиолетовыми лучами. Овощи, выращенные в парниках, содержат меньше витамина D, чем овощи, выращенные в огороде, так как стекла парниковых рам не пропускают этих лучей. Отсюда понятно благоприятное влияние солнечного света на детей, особенно больных рахитом. Ультрафиолетовые лучи способствуют образованию витамина D. Женское молоко при обычном питании не содержит витамина D. Но при обильном введении его с пищей или при принятии солнечных ванн для лица, груди, рук, ног и прочее (загаре), его можно обнаружить в молоке в больших количествах. Имеется ряд противопоказаний к применению этого витамина (в виде лекарственной формы): заболевания желудочно-кишечного тракта, язва желудка и 3 двенадцатиперстной кишки, острых и хронических заболеваниях почек и печени, органических поражениях сердца и некоторых других. Следует проявлять осторожность при назначении витамина D лицам преклонного возраста: усиливая отложения кальция в организме, витамин D может способствовать развитию атеросклероза. С осторожностью следует назначать его беременным в возрасте свыше 35 лет и детям (под наблюдением анализа крови и моче). Токсическое действие больших доз витамина D ослабляется при одновременном приеме витамина А. Обязательно следует учитывать, что витамин D обладает способностью накапливаться в организме. При длительном применении препарата необходимо производить исследования содержания кальция в крови и моче. Витамина D получают из холестерина с помощью облучения ультрафиолетовыми лучами. При облучении могут образовываться токсические продукты, которые трудно определить, так как нет достаточно хороших химических методов количественного определения, поэтому важна дозировка препарата. Используемая литература:

Реферат по химии на тему "Аминокислоты"

Государственное бюджетное образовательное учреждение

средняя общеобразовательная школа №225 Адмиралтейского района Санкт-Петербурга

РЕФЕРАТ ПО ХИМИИ

Аминокислоты

Выполнил ученица

_____10 А___класса

Панина Дара Станиславовна

Учитель химии:

Воронаев Иван Геннадьевич

Оценка ___________________

Санкт-Петербург

2018

  • Что такое аминокислоты?

  • Применение аминокислот

  • Виды аминокислот

  • Классификация аминокислот

  • Группы аминокислот

  • Химические свойства

ЧТО ТАКОЕ АМИНОКИСЛЫТЫ?

Органические вещества — основной элемент построения всех белков животных и растительных организмов

Представляют собой органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известно около 500 встречающихся в природе аминокислот

1

ПРИМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

  • Аминокислоты способны к поликонденсации, что позволяет им образовывать полиамиды ( белки, пептиды, энант, капрон, нейлон). В результате взаимодействия аминокислот с полиамидами можно получить, к примеру, капроновые волокна или другие, более прочные ткани, которые в дальнейшем могут использоваться для изготовления веревок, канатов, сетей и т.д.

  • Также аминокислоты применяются в качестве лекарственных средств.

  • Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок.

  • В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.

  • В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая  или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

2

ВИДЫ АМИОКИСЛОТ

  • Глюкогенные

    : глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

Глюкогенные аминокислоты — аминокислоты, углеродная цепь которых в процессе метаболизма может быть превращена в глюкозу или гликоген.

К ним относятся аминокислоты, при распаде которых образуются пируват и метаболиты ЦТК

Кетогенные аминокислоты- аминокислоты, в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к кетогенным аминокислотам относятся пролин, лейцин и др.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

4

ГРУППЫ АМИНОКИСЛОТ

Существует три группы аминокислот:

  • Незаменимые аминокислоты — эти виды аминокислот не могут синтезироваться организмом, поэтому они должны поступать с пищей.

  • Условно заменимые аминокислоты — эти виды аминокислот обычно синтезируются организмом, но в условиях стресса (физические нагрузки, болезнь) вырабатываются в недостаточных количествах или же не синтезируются вообще.

5

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Химические свойства. Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H2N–CH2–COOH + HCl ® Cl- [H3N–CH2–COOH]+

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли

H2N–CH2–COOH + NaOH ® H2N–CH2–COO- Na+ + H2O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие a-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух a-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярное взаимодействие трех a-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

6

Источники:

https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D1%8B

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/primenenie-aminokislot.html

https://ppt-online.org/57931

http://www.xumuk.ru/biologhim/010.html

http://pumping-effect.ru/sportivnoe-pitanie/vidy-aminokislot.html

7

Заменимые и незаменимые аминокислоты, значение и потребность в них

В настоящее время известно 80 аминокислот, наибольшее значение в питании имеют 30, которые наиболее часто встречаются в продуктах и чаще всего потребляются человеком. К ним относятся следующие.

1. Алифатические аминокислоты:

а) моноаминомонокарбоновые – глицин, аланин, изолейцин, лейцин, валин;

б) оксимоноаминокарбоновые – серин, треонин;

в) моноаминодикарбоновые – аспаргиновая, глютаминовая;

г) амиды моноаминодикарбоновых кислот – аспарагин, глутамин;

д) диаминомонокарбоновые – аргинин, лизин;

е) серосодержащие – гистин, цистеин, метионин.

2. Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин.

3. Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин, оксипролин.

Наибольшее значение в питании представляют незаменимые аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и поступают только извне – с продуктами питания. К их числу относят 8 аминокислот: метионин, лизин, триптофан, треонин, фенилаланин, валин, лейцин, изолейцин. В эту группу входят и аминокислоты, которые в детском организме не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве. Прежде всего это гистидин. Предметом дискуссий является также вопрос о незаменимости в детском возрасте глицина, цистина, а у недоношенных детей также глицина и тирозина. Биологическая активность гормонов АКТГ, инсулина, а также коэнзима А и глютатиона определена наличием в их составе SH-групп цистина. У новорожденных детей из-за недостатка цистеназы лимитирован переход метионина в цистин. В организме взрослого человека тирозин легко образуется из фенилаланина, а цистин – из метионина, однако обратной заменяемости нет. Таким образом, можно считать, что число незаменимых аминокислот составляет 11—12.

Поступающий белок считается полноценным, если в нем присутствуют все незаменимые аминокислоты в сбалансированном состоянии. К таким белкам по своему химическому составу приближаются белки молока, мяса, рыбы, яиц, усвояемость которых около 90 %. Белки растительного происхождения (мука, крупа, бобовые) не содержат полного набора незаменимых аминокислот и поэтому относятся к разряду неполноценных. В частности, в них содержится недостаточное количество лизина. Усвоение таких белков составляет, по некоторым данным, 60 %.

Для изучения биологической ценности белков используют две группы методов: биологические и химические. В основе биологических лежит оценка скорости роста и степени утилизации пищевых белков организмом. Данные методы являются трудоемкими и дорогостоящими.

Химический метод колоночной хроматографии позволяет быстро и объективно определить содержание аминокислот в пищевых белках. На основании этих данных биологическую ценность белков определяют путем сравнения аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка или аминограмм высококачественных стандартных белков. Этот методический прием получил название аминокислотного СКОРА = отношению количества АК в мг в 1 г исследуемого белка к количеству АК в мг в 1 г идеального белка, умноженного на 100 %.

Белки животного происхождения имеют наибольшую биологическую ценность, растительные – лимитированы по ряду незаменимых аминокислот, прежде всего по лизину, а в пшенице и рисе – также и по треонину. Белки коровьего молока отличаются от белков грудного дефицитом серосодержащих аминокислот (метионина, цистина). К «идеальному белку» по данным ВОЗ приближается белок грудного молока и яиц.

Важным показателем качества пищевого белка служит также степень его усвояемости. По степени переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки располагаются следующим образом:

1) белки рыбы и молока;

2) белки мяса;

3) белки хлеба и круп.

Белки рыбы лучше усваиваются из-за отсутствия в их составе белка соединительной ткани. Белковая полноценность мяса оценивается по соотношению между триптофаном и оксипролином. Для мяса высокого качества это соотношение составляет 5,8.

Каждая аминокислота из группы эссенциальных играет определенную роль. Их недостаток или избыток ведет к каким-либо изменениям в организме.

Биологическая роль незаменимых аминокислот

Гистидин играет важную роль в образовании гемоглобина крови. Недостаток гистидина приводит к снижению уровня гемоглобина в крови. При декарбоксилировании гистидин превращается в гистамин – вещество, имеющее большое значение в расширении сосудистой стенки и ее проницаемости, влияет на выделение желудочного пищеварительного сока. Недостаток гистидина, так же как и избыток, ухудшает условно-рефлекторную деятельность.

Валин – физиологическая роль данной НАК недостаточно ясна. При недостаточном поступлении у лабораторных животных отмечаются расстройства координации движений, гиперестезия.

Изолейцин наряду с лейцином входит в состав всех белков организма (за исключением гемоглобина). В плазме крови содержится 0,89 мг% изолейцина. Отсутствие изолейцина в пище приводит к отрицательному азотистому балансу, к замедлению процессов роста и развития.

Лизин относится к одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Он входит в триаду аминокислот, особенно учитываемых при определении общей полноценности питания: триптофан, лизин, метионин. Оптимальное соотношение этих аминокислот составляет: 1 : 3 : 2 или 1 : 3 : 3, если взять метионин + цистин (серосодержащие аминокислоты). Недостаток в пище лизина приводит к нарушению кровообращения, снижению количества эритроцитов и уменьшению в них гемоглобина. Также отмечаются нарушение азотистого баланса, истощение мышц, нарушение кальцификации костей. Происходит также ряд изменений в печени и легких. Потребность в лизине составляет 3—5 г в сутки. В значительных количествах лизин содержится в твороге, мясе, рыбе.

Метионин играет важную роль в процессах метилирования и трансметилирования. Это основной донатор метильных групп, которые используются организмом для синтеза холина (витамина группы В). Метионин относится к липотропным веществам. Он оказывает влияние на обмен жиров и фосфолипидов в печени и таким образом играет важную роль в профилактике и лечении атеросклероза. Установлена связь метионина с обменом витамина В12 и фолиевой кислотой, которые стимулируют отделение метильных групп метионина, обеспечивая таким образом синтез холина в организме. Метионин имеет большое значение для функции надпочечников и необходим для синтеза адреналина. Суточная потребность в метионине составляет около 3 г. Основным источником метионина следует считать молоко и молочные продукты: в 100 г казеина содержится 3 г метионина.

Триптофан, так же как и треонин, – фактор роста и поддержания азотистого равновесия. Участвует в образовании сывороточных белков и гемоглобина. Триптофан необходим для синтеза никотиновой кислоты. Установлено, что из 50 мг триптофана образуется около 1 мг ниацина, в связи с чем 1 мг ниацина или 60 мг триптофана могут быть приняты как единый «ниациновый эквивалент». Суточная потребность в никотиновой кислоте в среднем определена в количестве 14—28 ниациновых эквивалентов, а в расчете на сбалансированную мегакалорию – 6,6 ниациновых эквивалентов. Потребность организма в триптофане составляет 1 г в сутки. В продуктах питания триптофан распределен неравномерно. Так, например, 100 г мяса эквивалентно по содержанию триптофана 500 мл молока. Из растительных продуктов необходимо выделить бобовые. Очень мало триптофана в кукурузе, поэтому в тех районах, где кукуруза является традиционным источником питания, следует проводить профилактические осмотры для определения обеспеченности организма витамином PP.

Фенилаланин связан с функцией щитовидной железы и надпочечников. Он дает ядро для синтеза тироксина – основной аминокислоты, образующей белок щитовидной железы. Из фенилаланина может синтезироваться тирозин и далее адреналин. Однако обратного синтеза из тирозина-фенилаланин не происходит.

Существуют стандарты сбалансированности НАК, разработанные с учетом возрастных данных. Для взрослого человека (г/сутки): триптофана – 1, лейцина 4—6, изолейцина 3—4, валина 3—4, треонина 2—3, лизина 3—5, метионина 2—4, фенилаланина 2—4, гистидина 1,5—2.

Заменимые аминокислоты

Потребность организма в заменимых аминокислотах удовлетворяется в основном за счет эндогенного синтеза, или реутилизации. За счет реутилизации образуется 2/3 собственных белков организма. Ориентировочная суточная потребность взрослого человека в основных заменимых аминокислотах следующая (г/сутки): аргинин – 6, цистин – 2—3, тирозин – 3—4, аланин – 3, серин – 3, глутаминовая кислота – 16, аспирагиновая кислота – 6, пролин – 5, глюкокол (глицин) – 3.

Заменимые аминокислоты выполняют в организме весьма важные функции, причем некоторые из них (аргинин, цистин, тирозин, глутаминовая кислота) играют физиологическую роль не меньшую, чем незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Интересны некоторые аспекты использования заменимых аминокислот в пищевой промышленности, например глутаминовой кислоты. В наибольших количествах она содержится только в свежих пищевых продуктах. По мере хранения или консервирования пищевых продуктов глутаминовая кислота в них разрушается, и продукты теряют свойственные им ароматы и вкус. В промышленности чаще используют натриевую соль глутаминовой кислоты. В Японии глутаминат натрия называют «Аджино мотто» – сущность вкуса. Пищевые продукты опрыскивают 1,5—5%-ным раствором глутамината натрия, и они долго сохраняют аромат свежести. Поскольку глутаминат натрия обладает антиокислительными свойствами, то пищевые продукты могут храниться более длительные сроки.

Потребность в белках зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности, климатических и национальных особенностей и т. д. Исследованиями установлено, что азотистое равновесие в организме взрослого человека поддерживается при поступлении не менее 55—60 г белка, однако эта величина не учитывает стрессовые ситуации, болезни, интенсивные физические нагрузки. В связи с этим в нашей стране установлена оптимальная потребность взрослого человека в белке 90—100 г/сутки. При этом в пищевом рационе за счет белка должно обеспечиваться в среднем 11—13 % общей его энергетической ценности, а в процентном отношении белок животного происхождения должен составлять не менее 55 %.

Американскими и шведскими учеными установлены ультраминимальные нормы потребления белков на основании эндогенного распада тканевых белков при безбелковых диетах: 20—25 г/сутки. Однако такие нормы при постоянном использовании не удовлетворяют потребности организма человека и не обеспечивают нормальной работоспособности, так как при распаде тканевых белков образующиеся аминокислоты, используемые в дальнейшем для ресинтеза белка, не могут обеспечить должную замену животного белка, поступающего с пищей, и это приводит к отрицательному азотистому балансу.

Энергетическая потребность людей первой группы интенсивности труда (группа умственного труда) составляет 2500 ккал. 13 % от этой величины составляет 325 ккал. Таким образом, потребность в белке у студентов составляет приблизительно 80 г (325 ккал: 4 ккал = 81,25 г) белка.

У детей потребность в белках определяется возрастными нормами. Количество белка из-за преобладания в организме пластических процессов на 1 кг массы тела увеличено. В среднем эта величина составляет 4 г/кг у детей от 1 до 3 лет жизни, 3,5 —4 г/кг для детей 3—7 лет, 3 г/кг – для детей 8—10 лет и детей старше 11 лет – 2,5—2 г/кг, в то время как в среднем у взрослых 1,2—1,5 г/кг в сутки.

Биологическая роль жиров

Жиры относятся к основным питательным веществам и являются обязательным компонентом в сбалансированном питании.

Физиологическое значение жира весьма многообразно. Жиры является источником энергии, превосходящей энергию всех других пищевых веществ. При сгорании 1 г жира образуется 9 ккал, тогда как при сгорании 1 г углеводов или белков – по 4 ккал. Жиры участвуют в пластических процессах, являясь структурной частью клеток и их мембранных систем.

Жиры являются растворителями витаминов А, Е, D и способствуют их усвоению. С жирами поступает ряд биологически ценных веществ: фосфолипиды (лецитин), ПНЖК, стерины и токоферолы и другие биологически активные вещества. Жир улучшает вкусовые свойства пищи, а также повышает ее питательность.

Недостаточное поступление жира приводит к нарушениям в центральной нервной системе ослаблению иммунобиологических механизмов, дегенеративным нарушениям функции кожи, почек, органа зрения и др.

В составе жира и сопутствующих ему веществ выявлены эссеециальные, жизненно необходимые незаменимые компоненты, в том числе липотропного, антиатеросклеротического действия (ПНЖК, лецитин, витамины А, Е и др.).

Жир оказывает влияние на проницаемость клеточной стенки, состояние ее внутренних элементов, что способствует сбережению белка. В целом от уровня сбалансированности жира с другими пищевыми веществами зависят интенсивность и характер многих процессов, протекающих в организме, связанных с обменом и усвоением пищевых веществ.

По химическому составу жиры представляют собой сложные комплексы органических соединений, основными структурными компонентами которых являются глицерин и жирные кислоты. Удельный вес глицерина в составе жира незначителен и составляет 10 %. Основное значение, определяющее свойства жиров, имеют жирные кислоты. Они подразделяются на предельные (насыщенные) и непредельные (ненасыщенные).

Аминокислоты. Классификация и физико-химические свойства. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

Введение

Среди огромного разнообразия природных веществ аминокислоты занимают особое место. Оно объясняется их исключительным значением как в биологии, так и в органической химии. Дело в том, что из аминокислот состоят молекулы простых и сложных белков, являющихся основой всех без исключения форм жизни на Земле. Именно по этой причине наука уделяет серьезное внимание изучению таких вопросов, как строение аминокислот, их свойства, получение и применение. Велико значение этих соединений и в медицине, где они применяются в качестве лечебных препаратов. Для тех людей, кто серьезно занимается собственным здоровьем и ведет активный способ жизни, мономеры белков являются одной из форм пищи (так называемое спортивное питание). Некоторые их виды применяются в химии органического синтеза в качестве исходного сырья при производстве синтетических волокон – энанта и капрона. Как видим, аминокарбоновые кислоты играют очень важную роль как в природе, так и в жизни человеческого общества, поэтому познакомимся с ними более подробно.
Соединения этого класса относятся к амфотерным органическим веществам, то есть содержат две функциональные группы, а, значит, проявляют двойственные свойства. В частности, в составе молекул присутствуют углеводородные радикалы, соединенные с аминогруппами Nh3 и карбоксильными группами СООН. В химических реакциях с другими веществами аминокислоты выступают то как основания, то как кислоты. Изомерия таких соединений проявляется вследствие изменения или пространственной конфигурации углеродного скелета, или положения аминогруппы, а классификация аминокислот определяется на основании особенностей строения и свойств углеводородного радикала. Он может иметь форму неразветвленной или разветвленной цепи, а также содержать циклические структуры.

1.Аминокислоты

Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и функции белков и аминокислот зависят от их состава.
Аминокислоты — это органические соединения, физико-химическое поведение и разнообразные реакции которых объясняются одновременным присутствием в молекуле основной аминогруппы Nh3 — и кислой карбоксильной группы — СООН [9].

Многообразные пептиды и белки состоят из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них обнаружены только в определенном сообществе или даже в одном организме.
Все мономеры полипептидов, а их 20 видов, представленных в организмах растений, животных и человека, относятся к L-аминокислотам. Большинство из них содержат ассиметричный атом карбона, поворачивающий при вращении поляризованный пучок света влево. Два мономера: изолейцин и треонин - имеют два таких атома углерода, а аминоуксусная кислота (глицин) - ни одного. Классификация аминокислот по оптической активности широко применяется в биохимии и молекулярной биологии при изучении процесса трансляции в биосинтезе белка. Интересно, что D-формы аминокислот никогда не входят в состав полипептидных цепей белков, зато присутствуют в бактериальных оболочках и в продуктах метаболизма грибов-актиномицетов, то есть, по сути, их обнаруживают в природных антибиотиках, например в грамицидине. В биохимии широко известны вещества с D-формой пространственного строения, как цитруллин, гомосерин, орнитин, играющие важную роль в реакциях клеточного метаболизма.
Рассмотрим группу 20 наиболее важных аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках.

Продолжение таблицы 1

Продолжение таблицы 1.

Аминокислоты № 1 – 5; 7 – 13; 15, 17, 20 относятся к алифатическим; аминокислоты № 6, 14, 18 являются гетероциклическими и аминокислоты № 16, 19 – это ароматические аминокислоты.
Белки в свою очередь служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и др [4].
Мономеры белков имеют в своем составе функциональные группы аминов и карбоновых кислот. Частицы -Nh3 и СООН взаимодействуют между собой внутри молекулы, что приводит к появлению внутренней соли, называемой биполярным ионом (цвиттер-ионом). Такое внутреннее строение аминокислот объясняет их высокую способность к взаимодействию с полярными растворителями, например с водой. Присутствие же в растворах заряженных частиц обуславливает их электропроводность

Зарегистрируйся, чтобы продолжить изучение работы

.
Если аминная группа расположена в молекуле при первом атоме карбона, считая от места нахождения карбоксила, такую аминокислоту относят к классу α-аминокислот. Они занимают ведущее место в классификации, потому что именно из этих мономеров и построены все биологически активные белковые молекулы, например такие, как ферменты, гемоглобин, актин, коллаген и т. д. Строение аминокислот этого класса можно рассмотреть на примере глицина, того самого, который широко применяют в неврологической практике, как успокоительный препарат при лечении легких форм депрессии и неврастении. Международное название этой аминокислоты – α-аминоуксусная, она имеет оптическую L-форму и является протеиногенной, то есть участвует в процессе трансляции и входит в состав белковых макромолекул.

2.Заменимые и незаменимые аминокислоты

Как уже было сказано, аминокислоты являются тем, из чего состоит белок, то есть его мономером. Именно поэтому огромную роль играет аминокислотный состав белка. Принято делить все аминокислоты на две группы – заменимые и незаменимые.
Незаменимыми называются те аминокислоты, которые наш организм не может изготовить сам и должен получать с пищей. К ним относятся: триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин, фенилаланин. Еще две – цистеин и тирозин – могут в случае большой нужды синтезироваться организмом, Остальные аминокслоты – аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин являются заменимыми.
Таблица 2. Класификация замемых и незаменимых аминокислот

*Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека (аргинин и гистидин незаменимы только для детского организма). **Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека.

Большинсво аминокислот имеют две формы, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами. В животном организме и растениях содержатся лишь L- формы (исключение фенилаланин который представлен обеими формами), поэтому важно при покупке аминокислотных добавок смотреть на состав и уточнять в какой форме и какая аминокислота есть в данном продукте.

Стереоизомеры всех аминокислот, соответствующие по конфигурации α-углеродного атома L-глицеральдегиду, обозначаются буквой L, а стереоизомеры, соответствующие D-глицеральдегиду – буквой D.

Расположение в проекционной формуле Фишера аминогруппы слева соответствует L-конфигурации, справа – D-конфигурации α-углеродного атома. По R,S-системе обозначений α-углеродный атом у всех α-аминокислот L-ряда имеет S-, а у D-ряда – R-конфигурацию (исключение составляет цистеин).

В состав белков человеческого организма входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты встречаются довольно редко, например, они входят в состав белков клеточной стенки бактерий, в состав некоторых пептидных антибиотиков.

2.1.Ионные свойства аминокислот

α-Аминокислоты являются амфотерными соединениями, что обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (COOH) и основного (Nh3) характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:

В водном растворе α-аминокислота существует в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекул. Положение равновесия зависит от pH среды.

Простая моноаминомонокарбоновая α-аминокислота представляет собой в катионной форме по существу двухосновную кислоту, диссоциация которой происходит в две стадии (2 различных значения pKa). Области существования различных ионных состояний показаны на кривой титрования для нейтральной аминокислоты, у которой остаток R не содержит ионогенных групп (рис. 1).

Рисунок 1 – Общий вид кривой титрования нейтральной аминокислоты.
Значение pH=pI называют изоэлектрической точкой, при этом суммарный заряд молекулы аминокислоты равен нулю. Очевидно, что pI любой нейтральной аминокислоты равна среднему арифметическому обеих pKa. В любой другой точке кривой суммарный заряд молекулы аминокислоты определяется относительными концентрациями двух видов частиц, находящихся в равновесии друг с другом. Например, при pH, соответствующем pKa1 и pKa2, суммарный заряд будет равен +1/2 и –1/2 соответственно. Суммарный заряд при любом другом pH можно установить, воспользовавшись следующими соображениями: 1. суммарный заряд аминокислоты определяется pH, т.е. заряд меняется вслед за изменением pH; 2. никакие две аминокислоты не обладают совершенно одинаковой способностью ионизоваться, т.е

Роль аминокислот в программах омоложения

Аминокислоты - мономеры белков.
В состав белков входят 20 разновидностей АК. Они связываются между собой пептидными связями и образуют молекулу полимера - полипептид. 

Как воздействуют аминокислоты на процессы похудения?

Помощь белковых «кирпичиков» состоит в следующем:

  • «разгоняют» скорость метаболизма;
  • сжигают излишки жира в зонах его скопления;
  • снижают аппетит;
  • уменьшают количество холестерина и сахара;
  • являются источником дополнительной энергии;
  • относятся к группе антиоксидантов;
  • наращивают мышечные ткани, вместо жировых прослоек;
  • помогают сбросить вес в ходе тренировок.
Для нормальной работы организма нужно 20 аминокислот (amino acida – лат.). 12 из них относятся к заменимым, которые синтезируются в ходе метаболизма самим организмом и 8 являются незаменимыми, поступающими извне.

Какие же аминокислоты жизненно необходимы для человека?
1) Незаменимые аминокислоты:
  • Валин
  • Лейцин
  • Изолейцин
  • Лизин
  • Метионин
  • Треонин
  • Фенилаланин
  • Триптофан
2)  Заменимые аминокислоты:
  • Гликокол 
  •  Аланин
  •  Цитруллин
  •  Серин
  •  Цистин
  •  Аспарагиновая кислота
  •  Глютаминовая кислота
  •  Тирозин
  •  Пролин
  •  Оксипролин
  •  Аргинин
  •  Гистидин
Незаменимые аминокислоты лейцин, валин и изолейцин – – необходимы  организму, чтобы восполнить потери энергии,  при этом расщепляет не свой внутренний белок, а запасы подкожного жира. 
L-карнитин же, который принято считать жиросжигателем, тоже относится формально к аминокислотам. На самом деле, он участвует в процессе похудения, доставляя жиры к месту их расщепления интенсивнее, чем этот процесс идет обычно, потому и усиливает эффект физических нагрузок для похудения. 
Триптофан и тирозин подавляют чувство голода, регулируя уровень гормона инсулина в крови. Потому эти аминокислоты можно применять для похудения без тренировок, только на фоне ограниченного питания. К тому же, триптофан обладает некоторым успокаивающим действием, что позволяет снизить уровень стресса, который вызывают диеты и переживания о лишнем весе. 

«Содержание незаменимых аминокислот в пищевых продуктах»:

  •  Лизин: злаковые и молочные продукты, яйца, орехи, рыба
  •  Гистидин: бобовые и мясные продукты
  • Триптофан: кунжут, финики, бананы
  • Треонин: яйца и молочные продукты
  • Фенилаланин: крупы, бобовые, мясные продукты
ВИТА НУТРИЕНТЫ С УНИКАЛЬНЫМИ СВОЙСТВАМИ
Убихинон (Q10) - присутствует в любой клетке организма. Защищает организм от воздействия свободных радикалов. Обязательная составляющая часть программ лечения ожирения, гипертонии, диабета. Но главное, способно замедлять процессы старения
Терапевтический эффект после 45 лет - 60-90 мг в сутки

Креатин - белок, поставляющий энергию для сокращения мышц;
Организм синтезирует этот белок из аминокислот аргинина, глицина, метионина. Терапевтический эффект наступает при приеме 20 г в сутки.

Повышение качества жизни и энергичности
Следить за рационом питания, в котором, в котором много белка и мало простых сахаров
Необходимы: Магний 400-800 мг, Глутатион 0,5-1г, Витамин С3-5 г, Витамин Е 600-1000 МЕ (высвобождает эстроген из жировых клеток).

Целлюлит - это интоксикация соединительно -тканного матрикса дермы и гиподермы. Причина - нарушение клеточного дренажа, циркуляторного,иммунного, гормонального нарушения в организме.
Необходимо улучшить крово-и лимфообращение, стимулировать метаболизм адипоцитов, проводить детоксикации подкожно-жировой клетчатки, активизировать липолиз, нормализовать гормональную сферу.

Посмотреть бесплатный вебинар о роли аминокислот в программах омоложения и коррекции фигуры.

Незаменимые есть: ученые заставили клетки давать ценные аминокислоты | Статьи

Специалисты Курчатовского геномного центра создали микроорганизмы, способные производить так называемые незаменимые аминокислоты в большом количестве. Эти вещества не образуются в организме человека и животных, но нормальная жизнедеятельность без них невозможна. Для разработки ученые применили технологию редактирования генома. В 2020 году мировой рынок незаменимых аминокислот достиг $20 млрд. Благодаря достижениям наших исследователей Россия сможет побороться на нем за ведущие позиции.

Производство незаменимых

В Курчатовском геномном центре (НИЦ «Курчатовский институт» — ГосНИИгенетика) ведут работы по созданию микроорганизмов, которые смогут в большом количестве производить незаменимые аминокислоты. Особенность этих веществ в том, что организм не может их синтезировать, они поступают в него только с пищей. В сельском хозяйстве это — важнейшие составляющие кормов.

— Если незаменимые аминокислоты содержатся в недостаточном количестве в пище, то у человека нарушается нормальное развитие, а сельскохозяйственные животные медленно набирают вес, потребляя большое количество корма, — пояснил заместитель директора НИЦ «Курчатовский институт» Александр Яненко.

Специалисты уже подготовили инструментарий для направленной модификации продуцентов клеточных метаболитов в различных бактериях, включая коринебактерии, бациллы и другие простейшие организмы. В руках ученых специальные ферменты — «молекулярные ножницы», с помощью которых редактируют геномы для получения нужных штаммов. Кроме этого, чтобы направленно изменять геном (ДНК) клетки, нужно знать ее полные нуклеотидные последовательности, поэтому специалисты Курчатовского института проводят массовое полногеномное секвенирование микроорганизмов (полная расшифровка их генома). Сегодня прочитано уже больше 1 тыс.

Перехитрить бактерию

В обычных условиях в клетках микроорганизма содержится не более 0,2–0,5 г аминокислоты на литр питательной среды. Для промышленного производства нужно, чтобы клетка продуцировала не менее 100 г на 1 л. Такое количество аминокислоты выделяется в среднем за 40–50 ч.

Задача ученых — так изменить метаболизм микроорганизма, чтобы он направил все силы на генерацию нужных веществ. Уже сегодня ученым Курчатовского геномного центра удалось усилить в 100 раз продукцию микроорганизмами лизина, треонина и валина, а в ближайшее время они планируют добиться таких же результатов и для триптофана.

Справка «Известий»

Валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин относятся к незаменимым аминокислотам. Эти вещества не синтезируются клетками человека и животных, поэтому должны обязательно содержаться в нужном количестве в их пище. Незаменимые аминокислоты принимают активное участие в синтезе белков и других важных для организма соединений. Они необходимы для нормального роста и синтеза тканей тела, служат источником энергии в мышечных клетках. Нехватка этих веществ может приводить к быстрой утомляемости, усталости, слабости и иным нарушениям. В природе незаменимые аминокислоты синтезируют микроорганизмы, растения и грибы.

Раньше для получения микроорганизмов с нужными свойствами использовалась генная инженерия: в клетку встраивали чужеродные гены, чтобы получить больше нужной продукции. Но безопасность использования генно-модифицированных организмов вызывает слишком много вопросов, поэтому ученые разработали альтернативный метод геномного редактирования.

При таком подходе для модификации генов микроорганизма ученые используют механизмы, которые в норме существуют в клетке. В природных условиях гены изменяются, теряются или переходят с места на место. Эти процессы не выходят за рамки естественной клеточной изменчивости. То же самое ученые делают и при редактировании генов.

Из тысячи клеточных метаболитов они активируют один, который в результате начинает работать в 100 раз активнее. Клетка препятствует этому сверхсинтезу и стремится исправить дисбаланс. Она отключает синтез этого вещества на уровне взаимодействия белков с ДНК. Поэтому, чтобы «обмануть» клетку, ученые корректируют механизмы ее регуляции, меняя последовательности или даже удаляя некоторые гены. Только так можно получить штамм с нужным уровнем продуктивности.

Не так давно ученые Курчатовского геномного центра проанализировали штаммы, которые были разработаны в 1970–1980-х годах для производства незаменимой аминокислоты валина. Тогда не существовало методов направленного изменения генома. Микроорганизмы просто обрабатывали веществами (мутагенами), которые повышали частоту образования мутаций. Сегодня удалось обнаружить конкретные мутации, отвечающие за выработку валина. Их успешно ввели в геном штамма-суперпродуцента.

— В 2020 году мировой рынок незаменимых аминокислот составил около $20 млрд. Благодаря достижениям наших ученых Россия сможет обеспечить незаменимыми аминокислотами собственное животноводство, а также побороться за ведущие позиции на этом рынке, — считает Александр Яненко.

На верном пути

Прочесть геномы более 1 тыс. микроорганизмов — уже значительный научный результат, уверен директор научного центра «RASA-Политех» Санкт-Петербургского политехнического университета Петра Великого (вуз — участник проекта повышения конкурентоспособности образования «5-100») Игорь Радченко.

— Обычно генетическая информация многомерна: один и тот же ген может одновременно влиять на несколько, казалось бы, независимых функций организма. Поэтому специалисты из Курчатовского института пошли по верному пути, взяв для модификации одноклеточные микроорганизмы, — отметил эксперт.

На примере единичных клеток легко увидеть результаты редактирования, полагает ученый. Кроме того, в процессе исследования можно отделить клетки, где процесс происходит удачно. Таким образом создается колония отредактированных клеток, которая продолжает делиться и развиваться. И все клетки-потомки несут именно те генетические изменения, которые были заложены изначально, добавил Игорь Радченко.

— Во всем мире проводят работы, направленные на получение эффективных штаммов-продуцентов. Безусловно, применение этих технологий в России имеет огромное значение как для развития отечественной промышленности, так и сельского хозяйства, — сказала доцент Исследовательской школы химических и биомедицинских технологий Томского политехнического университета Александра Першина.

Разработки в данной области довольно быстро коммерциализируются, добавила она.

Биологическая ценность белков кормов и методы ее оценки

Опубликовано: 17.03.2018

Автор: Долгая Н.Н., к.б.н., с.н.с., руководитель по качеству ООО «СмартБиоЛаб»

Биологическая ценность (БЦ) белков характеризует их качество, способность обеспечить пластические процессы и синтез метаболически активных субстанций, и обусловлена наличием в них незаменимых аминокислот, их соотношением с заменимыми, и усвояемостью в желудочно-кишечном тракте.

В целом можно утверждать, что БЦ белка определяется его первой лимитирующей аминокислотой. Если организм требует, например, 1 г фенилаланина ежедневно, а с пищевыми продуктами поступает 500 г белка и при этом всего 0,5 г фенилаланина, БЦ белка является очень низкой, поскольку для анаболических целей будет использована только часть белка, а остальные - выведена из организма.

Низкая БЦ белка должна быть компенсирована другими белками. Например, когда белок содержит мало лейцина, его БЦ низкая. Комбинирование такого белка с белком, который имеет высокий уровень лейцина, позволит получить белок с более высокой БЦ, чем у первого. Следует учесть, что в комбинированном белка лимитирующей аминокислотой может оказаться другая аминокислота, которая и определит БЦ результата комбинирования.

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принятого с пищей белка, но и от качественного его состава. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества различных пищевых белков приводит в ряде случаев к развитию отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание одних и тех же количеств казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к негативному - во втором. Все дело заключается в разном аминокислотном составе белков, и послужило базой для предположения о существовании в природе якобы «неполноценных» белков.

Оказывается, из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин, кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Эти данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма нужны достаточные количества различных белков пищи. Пожалуй, справедливо положение, что чем ближе аминокислотный состав принятого пищевого белка в аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит от эффективности его распада под действием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, шерсть, волосы, перья и т.д.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизируются протеиназами кишечника человека и большинства животных.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет его аминокислотный состав. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и белка зеина, выделенного из кукурузы, который не содержит в своем составе лизина и триптофана, показало, что при получении казеина рост животных не нарушался. Замена казеина на зеин приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; а добавлении в рацион еще и лизина способствовала тому, что масса тела животных прогрессивно нарастала. Таким образом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, который не содержит двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшение массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.

Однако человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, например, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана всего 0,1%. Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, только различать биологически более ценные и менее ценные (в питательном отношении) белки.

Различия в усвояемости влияют на утилизацию белков, в связи с чем вводят поправки на усвояемость при пересчете потребности в эталонных белках в соответствующие безопасные уровни потребления обычных смесей пищевых белков. Поскольку оценка безопасных уровней потребления основана на данных, полученных при использовании белков молока, яиц, мяса и рыбы, усвояемость других белков выражают в сопоставлении с усвояемостью белков вышеперечисленных продуктов.

Биологическую ценность белков оценивают химическими, биохимическими и биологическими методами (см. Таблицу 1).

Нужно отметить, что химическая оценка биологической ценности белков пассивная, поскольку отражает лишь потенциальную возможность белка в удовлетворении потребностей человека и животных. Конечный же результат зависит от особенностей структуры белка и действием на него со стороны пищеварительных протеиназ (пепсин, химотрипсин, трипсин и др.).

Показатель качества протеина зависит от того, какой именно из данных методов использовался. Например, при использовании одной методики оценки яичный белок может иметь высокий показатель качества, при использовании другой таким белком будет казеин. Еще одним, и, пожалуй, более важным фактором является то, что полученный показатель качества протеина будет напрямую зависеть от физиологических потребностей объекта исследования.

Таким образом, первый вопрос, который требует ответа: какая из методик оценки качества протеинов является идеальной и оптимальной?

Ответ ни одна, поскольку все они используют при расчетах допущение или основываются на моделях, достоверность которых не бесспорна.

Несмотря на существование большого количества различных методик оценки качества протеинов, только некоторые из них реально используются. Среди них: химический скоринг, оценка биологической ценности, оценка коэффициента эффективности, а также скорректирована по аминокислотам оценка усвояемости протеина.

 

Таблица 1. - Показатели биологической ценности белков
Химические Биохимические Биологические

Химический гидролиз белков

Определение аминокислотного состава белков

Сравнение аминокислотного состава белков по стандартной аминокислотной шкале

Ферментативный гидролиз белков в моделях in vitro

Определение скорости и глубины расщепления исследуемого белка по сравнению со стандартным белком

Исследование усвоения и использования белков в метаболизме людей, животных, микроорганизмов

Химические методы

Для расчета биологической ценности белка используют следующие методы:

Метод оценки по «химическому числу», где каждая незаменимая аминокислота (АК) продукта исследуется и выражается в процентном отношении к содержанию этой аминокислоты (АК) в белке цельного куриного яйца. Полученные проценты всех незаменимых аминокислот суммируются и делятся на количество взятых для расчета аминокислот, что и принимается как показатель биологической ценности.

Расчет «химического числа» проводят по формуле:

Метод «аминокислотного скора». В этом методе в качестве идеальной шкалы вместо аминокислот белка куриного яйца используется аминокислотная шкала стандарта ФАО / ВОЗ.

Расчет «аминокислотного скора» проводят по формуле:

Метод «индекс Осера» - представляет собой среднее геометрическое соотношение содержания отдельных аминокислот в исследуемом белке (г) к таким же показателям в белке цельного куриного яйца (s).

Расчет «индекса Осера» проводят по формуле:

где, In. Osera – индекс Осера;
а – отношение количества каждой незаменимой аминокислоты (НЗАК) в исследуемом белке в ее же количества к белку цельного куриного яйца;
n – количество НЗАК; где n - число аминокислот, которые учитываются.

Данный метод расчета имеет свои недостатки, так как в этой методике, как и в других, описанных выше, не учитываются заменимые аминокислоты, которые также играют важную роль в белковом питании животных.

Метод Карпаци - Линдера - Варга, основанный на сравнении аминокислотного состава исследуемого белка к стандарту, в качестве которого используется аминокислотный состав белка куриного яйца. При этом в расчете учитываются и заменимые аминокислоты.

Расчет по 10-и незаменимым проводят по формуле:

где, ax1 – содержание НЗАК у исследуемом белке, количество которого меньше, чем в белке яйца, %;
aя1 – содержание этих же аминокислот в белке яйца, %;
бя1 – содержание НЗАК, колличество которых в белке яйца меньше, чем в исследуемом белке, %;
бx1 – содержание этих же АК в белке яйца, %;
Рx – сумма заменимых АК в исследуемом белке, %;
Ря – сумма заменимых АК в белке яйца, %;

Модифицированный метод Карпаци - Линдера - Варга, где в качестве стандарта взят аминокислотный состав белка сои (по справочным данным), потому что соя - зернобобовая культура, которая наиболее широко используется в мировом кормопроизводстве.

где, ax1 – содержание НЗАК в исследуемом белке, количество которого меньше, чем в белке сои, %;
aя1 – содержание этих же аминокислот в белке сои,%;
бя1 – содержание НЗАК, количество которых в белке сои меньше, чем в исследуемом белке,%;
бx1 – содержание этих же аминокислот в исследуемом белке, %;
Рx – сумма заменимых АК в исследуемом белке,%;
Ря – сумма заменимых АК в белке сои,%.

Метод «комплетного белка», основанный на методе «аминокислотного скора» для отдельных аминокислот.

Расчет проводят по формуле:

КБ – содержание комплетного белка, %;
СБ – содержание сырого белка в опытном образце, %.

Для злаковых культур КБ определяют по аминокислотному скором лимитирующей аминокислоты. Для других кормовых культур - по аминокислотному скором для лизина.

КБ = 10% - является стандартом;
КБ = 11,0-9,0% - полноценный продукт;
КБ = 9,0-7,5 % - удовлетворительное;
КБ = 7,5- 5,5% - низкокачественный;
КБ < 5,5% - некачественный;
КБ > 11,0% - белковая добавка.

В российской научной школе при оценке БЦ белков используют коэффициент различия АК исследуемого белка (КРАС), который рассчитывают по формуле

где, ΔРАС – разница аминокислотного скора аминокислот, рассчитывается по формуле:

где, Сі – избыток СКОРА первой лимитирующей незаменимой аминокислоты, %;
Сmin – минимальный из скоров незаменимой аминокислоты белка, который исследуется, по отношению к эталону, %;
n - количество незаменимых аминокислот.

Величину биологической ценности определяют по формуле:

При этом, чем меньше величина КРАС, тем выше качество белка.

Показателем, характеризующим белок по степени его усвоения, использования с пользой, является коэффициент утилитарности (U или Ку), который учитывает сбалансированность АК состава не только по лимитирующим аминокислотами, но и по их избытку (по отношению к потребности).

Для оценки коэффициента утилизации аі каждой АК используют формулу:

где, АКС min – минимальный аминокислотный скор;
АКС і НЗАК – аминокислотный скор і-й незаменимой аминокислоты.

Коэффициент утилитарности белка (Ку) рассчитывают по формуле:

где, содержание iНЗАК – содержание каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке;
АКС iНЗАК – аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке;
аiНЗАК, % - коэффициент утилизации каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке.

Метод определения БЦ белка по скорректированному аминокислотному скором с учетом лимитирующей аминокислоты и «видимой» переваримости белка - PDCAAS предложено ФАО/WHO в 1991 по формуле G.Schaafsma, 2000.

где, КП – коэффициент «видимой» переваримости белка продукта.

DIAAS – относительно новый метод, рекомендуется ФАО/ВОЗ и используется как основной при оценке белковой ценности белка. Он оценивает биологическую ценность по аминокислотному скору, скорректированному с усвояемостью незаменимых аминокислот в подвздошной кишке, основанный на измерении усвояемости каждой отдельной эссенциальной (незаменимой) аминокислоты в подвздошной кишке, и противопоставляется традиционно принятому методу определения усвояемости протеина, измеряемого в фекалиях.

Метод рекомендуется ФАО/ВОЗ и используется как основной при оценке БЦ белка. Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций (ФАО в 2013 году) опубликовала доклад с рекомендациями по применению нового, усовершенствованного метода для оценки качества белков.

Метод получил название DIAAS, и его предложено использовать вместо PDCAAS. Применение метода DIAAS позволяет обеспечить более точное измерение количества аминокислот, которые усваиваются организмом, дифференцировать источники белка по их способности поставлять аминокислоты для использования.

У таблице 2 приведены рассчитанные данные по оценке биологической ценности белков различными методами, показано, что наибольший расчетный коэффициент для кормовых дрожжей максимальный по методу «Химического числа», соотношению НЗАК/ЗАК и АКС, однако по методу КРАС, коэффициенту утилитарности Ку и комплектному белку он 12-й, 5 -й и 2-й соответственно. Не на самом высоком уровне они и при расчете при использовании в качестве эталонов белка сои.

То есть оценка биологической ценности достаточно условный показатель, и не может корректно использоваться для оценки качества белка в кормлении животных.

 

Таблица 2. - Биологическая ценность белка кормов для сельскохозяйственных животных, рассчитанная различными методическими подходами, %

незаменимых и заменимых аминокислот по отношению к глутамату

Назначение Цель этой статьи - рассмотреть питательную и пищевую ценность тыквы Cucurbita, а также различные преимущества для здоровья. Cucurbita (тыква) - это травянистая лоза, принадлежащая к семейству Cucurbitaceae. Это съедобное, термочувствительное растение, которое имеет большое количество активных соединений, таких как каротиноиды, алкалоиды, флавоноиды, полифенолы, дубильные вещества, токоферолы, фитостерины и кукурбитацин, которые обладают многочисленными преимуществами для здоровья, а именно антидиабетическими, антиоксидантными, антиканцерогенными и канцерогенными свойствами. гипотензивная, гиперзащитная деятельность.Дизайн / методология / подход Были выбраны основные известные библиометрические источники информации, такие как Web of Science, Scopus, Mendeley и Google Scholar, по таким ключевым словам, как пищевая ценность Cucurbita, использование Cucurbita, биоактивные соединения тыквы, польза для здоровья, обработка, составы продуктов питания и текущие сценарии. для получения большого количества статей для анализа. Окончательная инвентаризация 105 научных источников была проведена после их сортировки и классификации по различным критериям, основанным на теме, академической области, стране происхождения и году публикации.Выводы Комплексный обзор различной литературы, источников данных и исследовательских работ направлен на поиск и обсуждение различных питательных свойств тыквы. Он содержит все необходимые макро- и микронутриенты, аминокислоты, витамины, антиоксиданты и биологически активные соединения с относительно низким количеством антинутриентов. Недавний всплеск интереса потребителей к продуктам, способствующим укреплению здоровья, открыл новые возможности для растительных продуктов, содержащих биологически активные соединения в различных пищевых рецептурах. Оригинальность / ценность Этот документ содержит информацию о химическом составе, питательной ценности, фитохимических исследованиях, фармакологических свойствах, биодоступности, пищевых продуктах и ​​промышленном применении тыквы.Во всем мире тыква используется в качестве пищевой добавки в различных пищевых продуктах, таких как конфеты, смеси для отъема, кукурузная крупа, кхир, джем, крекеры, хлеб и т. Д. Влияние различных методов обработки, таких как высокая температура, pH, бланширование, сушка в духовке, замораживание. -сушка для сохранения или минимизации потерь в случае цвета, текстуры, вкуса и каротиноидов. В обзорной статье освещаются питательные, терапевтические, потенциальные и технологические свойства.

Реферат C065: Диетическое лишение незаменимых аминокислот улучшает иммунотерапию против PD-1 при раке толстой кишки у мышей

Тезисы: Международная конференция AACR-NCI-EORTC по молекулярным мишеням и терапии рака; 26-30 октября 2019 г .; Boston, MA

Abstract

Раковым клеткам для выживания требуется внешний запас некоторых заменимых аминокислот (NEAA), что, вероятно, связано с их измененным метаболизмом.Ограничение питания некоторых NEAA может замедлить рост множественных солидных опухолей у мышей, создав новую немедикаментозную стратегию лечения рака, в которой иммунотерапия представляет собой одну из самых многообещающих технологий. Однако неясно, может ли диетическая депривация NEAA сочетаться с иммунотерапией для улучшения профилей безопасности-эффективности. Лишение NEAA может негативно повлиять на активацию иммунной системы, важный процесс для иммунотерапии, потому что быстрая пролиферация клеток создает более высокий спрос на строительные блоки, такие как NEAA.

В этом исследовании мы протестировали эффекты диеты, лишенной NEAA, и ингибитора контрольной точки анти-PD-1 при раке толстой кишки с использованием сингенной модели мыши (BALB / c), несущей опухоли линии клеток колоректального рака мыши CT-26. Были протестированы три диеты, в том числе натуральная диета для грызунов Teklad ENVIGO Global 16% Protein Rodent Diet (контроль 1), комплексная диета, полностью содержащая NEAA (контроль 2, с использованием смеси аминокислот вместо белка), и разработанная диета, лишенная NEAA. диета FTN203 (лечение с использованием смеси аминокислот вместо белка).И COMPLETE, и FTN203 имеют одинаковую структуру питания, содержат 17% весового эквивалента белка и являются изокалорийными. После рандомизации на основе размера опухоли эти диеты давали мышам ad libitum на протяжении всего теста. Каждую из этих диет использовали отдельно или в сочетании с антителом против PD-1 (внутрибрюшинно, два раза в неделю в течение 2 недель) на мышах.

Мы обнаружили 1) На 24 день после имплантации опухоли диета FTN203, лишенная NEAA, значительно снижала рост опухоли при использовании отдельно по сравнению с группой, получавшей Teklad ENVIGO (на 49%, P = 0.0054, непарный t-критерий после поправки Велча) и ПОЛНЫЙ (на 50%, P = 0,013) соответственно; 2) Эффективность FTN203 сравнима с эффективностью анти-PD-1 в отношении роста опухоли и средней выживаемости; 3) FTN203 не отрицает эффективности иммунотерапевтического антитела против PD-1 при объединении; 4) FTN203 значительно повысил эффективность анти-PD-1 за счет дальнейшего снижения роста опухоли (на 19% на 26 день, P = 0,046) и увеличения средней выживаемости (на 5 дней или 14%, логарифмический тест P = 0,031), против комбинации COMPLETE и anti-PD-1; 5) Ни одно из моно- или комбинированных курсов лечения не вызывало потери массы тела или изменения инфильтрирующих опухоль лимфоцитов.Наши данные подтверждают использование диетической депривации NEAA для повышения эффективности иммунотерапии против PD-1 при колоректальном раке без заметных побочных эффектов. При дальнейшем развитии диетическая депривация NEAA может стать многообещающей основой для широкого спектра методов лечения рака.

Формат цитирования: Zehui Li, Grace Yang, Shuang Zhou, Xin Wang, Xiyan Li. Отсутствие в рационе незаменимых аминокислот улучшает иммунотерапию против PD-1 при раке толстой кишки у мышей [аннотация].В: Материалы Международной конференции AACR-NCI-EORTC по молекулярным мишеням и терапии рака; 26-30 октября 2019 г .; Бостон, Массачусетс. Филадельфия (Пенсильвания): AACR; Mol Cancer Ther 2019; 18 (12 Suppl): Реферат № C065. DOI: 10.1158 / 1535-7163.TARG-19-C065

  • © Американская ассоциация исследований рака, 2019 г.

% PDF-1.4 % 367 0 объект > эндобдж xref 367 146 0000000016 00000 н. 0000004580 00000 н. 0000004825 00000 н. 0000004867 00000 н. 0000004903 00000 н. 0000005460 00000 н. 0000005618 00000 н. 0000005801 00000 п. 0000005838 00000 н. 0000070309 00000 п. 0000070464 00000 п. 0000070649 00000 п. 0000070804 00000 п. 0000070989 00000 п. 0000071142 00000 п. 0000071325 00000 п. 0000071481 00000 п. 0000071662 00000 п. 0000071818 00000 п. 0000071999 00000 п. 0000072155 00000 п. 0000072338 00000 п. 0000072493 00000 п. 0000072678 00000 п. 0000072833 00000 п. 0000073018 00000 п. 0000073173 00000 п. 0000073358 00000 п. 0000073514 00000 п. 0000073699 00000 п. 0000073852 00000 п. 0000074037 00000 п. 0000074195 00000 п. 0000074380 00000 п. 0000074538 00000 п. 0000074723 00000 п. 0000074876 00000 п. 0000075059 00000 п. 0000075197 00000 п. 0000075380 00000 п. 0000075518 00000 п. 0000075699 00000 п. 0000075779 00000 п. 0000075859 00000 п. 0000075938 00000 п. 0000076018 00000 п. 0000076098 00000 п. 0000076178 00000 п. 0000076257 00000 п. 0000076337 00000 п. 0000076416 00000 п. 0000076495 00000 п. 0000076573 00000 п. 0000076652 00000 п. 0000076730 00000 п. 0000076809 00000 п. 0000076887 00000 п. 0000076967 00000 п. 0000077046 00000 п. 0000077126 00000 п. 0000077205 00000 п. 0000077284 00000 п. 0000077362 00000 п. 0000077441 00000 п. 0000077519 00000 п. 0000077599 00000 п. 0000077679 00000 п. 0000077759 00000 п. 0000077839 00000 п. 0000077922 00000 п. 0000078055 00000 п. 0000078113 00000 п. 0000078173 00000 п. 0000079133 00000 п. 0000079609 00000 п. 0000080115 00000 п. 0000080837 00000 п. 0000081171 00000 п. 0000081583 00000 п. 0000082065 00000 п. 0000083352 00000 п. 0000083941 00000 п. 0000084432 00000 п. 0000084658 00000 п. 0000085003 00000 п. 0000085427 00000 п. 0000085753 00000 п. 0000087847 00000 п. 0000087912 00000 п. 0000088744 00000 п. 0000088960 00000 п. 0000089383 00000 п. 0000089567 00000 п. 0000089811 00000 п. 0000089991 00000 н. 0000092129 00000 п. 0000094446 00000 п. 0000094554 00000 п. 0000097203 00000 п. 0000097508 00000 п. 0000098011 00000 п. 0000098422 00000 п. 0000098477 00000 п. 0000098522 00000 п. 0000098575 00000 п. 0000101101 00000 п. 0000101420 00000 н. 0000101830 00000 н. 0000103530 00000 н. 0000105333 00000 п. 0000110014 00000 н. 0000115483 00000 н. 0000122768 00000 н. 0000132066 00000 н. 0000137490 00000 н. 0000151032 00000 н. 0000152734 00000 н. 0000153281 00000 н. 0000153327 00000 н. 0000153851 00000 н. 0000153959 00000 н. 0000157560 00000 н. 0000157599 00000 н. 0000158137 00000 н. 0000158260 00000 н. 0000158314 00000 н. 0000158390 00000 н. 0000158462 00000 н. 0000158596 00000 н. 0000158734 00000 н. 0000158925 00000 н. 0000159094 00000 н. 0000159257 00000 н. 0000159412 00000 н. 0000159595 00000 н. 0000159811 00000 н. 0000159985 00000 н. 0000160259 00000 н. 0000160541 00000 н. 0000160813 00000 н. 0000161042 00000 н. 0000161331 00000 н. 0000161586 00000 н. 0000161801 00000 н. 0000162076 00000 н. 0000003216 00000 н. трейлер ] / Назад 621878 >> startxref 0 %% EOF 512 0 объект > поток h ޴ U {LSg? - (- `Svy) ZqPp83A ^ c [ ʐh, ꜲtKtLQnј - ^ [d˲ vNsι_

Клеточная оценка состава заменимых аминокислот как небиоактивного контроля для активации и стимуляции синтеза мышечного белка с использованием сыворотки человека ex vivo

Аннотация

Назначение

Целью данного исследования было сравнить влияние обработки клеток скелетных мышц средой, кондиционированной сывороткой человека ex vivo после приема пищи, получавшей либо изоназотистую заменимую аминокислоту (NEAA), либо гидролизат сывороточного протеина (WPH), на стимуляцию мышц. Синтез белка (MPS) в клетках скелетных мышц C2C12.

Методы

Кровь брали у шести молодых здоровых мужчин после ночного голодания (натощак) и 60 минут после приема пищи (кормление) либо WPH, либо NEAA (0,33 г / кг -1 масса тела). Миотрубки C2C12 обрабатывали средой, кондиционированной ex vivo человеческой сывороткой (20%) в течение 4 часов. Активацию передачи сигналов MPS (фосфорилирование mTOR, P70S6K и 4E-BP1) определяли in vitro, вестерн-блоттингом и последующие MPS определяли in vitro, вестерн-блоттингом и методами поверхностного зондирования трансляции (SUnSET), соответственно.

Результаты

Среда, кондиционированная сывороткой, подаваемой NEAA, не оказывала влияния на передачу сигналов белков или MPS по сравнению с натощак, тогда как среда, кондиционированная сывороткой, полученной с помощью WPH, значительно увеличивала фосфорилирование mTOR (Ser2448), P70S6K и 4E-BP1 (p <0,01, p <0,05) по сравнению с сыворотка натощак. Кроме того, влияние среды, кондиционированной сывороткой, полученной с использованием WPH, на передачу сигналов белка и MPS было значительно увеличено (p <0,01, p <0,05) по сравнению с сывороткой, полученной с использованием NEAA.

Заключение

Таким образом, среда, кондиционированная сывороткой, подаваемой с NEAA, не приводила к активации MPS.Следовательно, эти результаты in vitro предполагают, что использование изонитрогенного NEAA действует как эффективный контроль для сравнения биологической активности различных белков при активации MPS.

Образец цитирования: Patel B, Pauk M, Amigo-Benavent M, Nongonierma AB, Fitzgerald RJ, Jakeman PM, et al. (2019) Клеточная оценка состава заменимых аминокислот в качестве небиоактивного контроля для активации и стимуляции синтеза мышечного белка с использованием сыворотки человека ex vivo .PLoS ONE 14 (11): e0220757. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220757

Редактор: Макото Канзаки, Университет Тохоку, ЯПОНИЯ

Поступила: 22 июля 2019 г .; Одобрена: 24 октября 2019 г .; Опубликован: 19 ноября 2019 г.

Авторские права: © 2019 Patel et al. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Доступность данных: Все соответствующие данные находятся в документе и его файлах с вспомогательной информацией.

Финансирование: Эта работа была поддержана Food for Health Ireland, http://www.fhi.ie/ (грант Enterprise Ireland TC20130001 для PMJ & BPC). Спонсоры не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе данных, анализе, решении опубликовать или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

1. Введение

Синтез мышечного белка (MPS) является неотъемлемой частью восстановления, роста и поддержания скелетных мышц и чувствителен к поступлению питательных веществ. В нескольких исследованиях оценивалась роль белков и аминокислот в регуляции MPS [1–4]. Важность соответствующего контроля в установлении биоактивности соединений в исследованиях MPS человека подчеркивалась в недавних обзорах Morton et al. [5] и Филлипс [6]. Эти мета-анализы включают множество исследований, сообщающих о влиянии добавок аминокислот и белков на MPS, в которых используются либо менее подходящие (включая углеводы и коллаген), либо отсутствие контроля кормления / плацебо [5,7,8].Кроме того, Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) рекомендует, чтобы «исследования с участием человека, оценивающие влияние конкретного источника / компонента белка на другой изоазотный источник / компонент белка, рассматривались как имеющие отношение к заявлению, в то время как исследования, контролирующие только энергию (например, с использованием изокалорийной составляющей). источники углеводов в качестве плацебо) не могут быть использованы для научного обоснования этих утверждений »[9], поскольку сравнение тестируемого белка с изоэнергетическим, но не изоазотным контролем углеводов с большей вероятностью покажет эффект протеиновых добавок [6].Следовательно, валидация соответствующих небиоактивных изоазотных средств контроля важна для будущей оценки биоактивности белковых препаратов.

Исследования, оценивающие роль белка и аминокислот в регуляции MPS, устанавливают тесную взаимосвязь между внеклеточной концентрацией незаменимых аминокислот (EAA) и скоростью MPS [2,10,11], а лейцин является наиболее сильнодействующим веществом. in vitro, [12] и исследования на людях [8,13–16]. Таким образом, эффективность потребления белка и / или аминокислот для стимуляции MPS зависит от характера и величины изменения внеклеточного EAA, вызванного после приема внутрь, что, в свою очередь, зависит от типа, количества и времени приема белка или аминокислоты.Предыдущие исследования также показывают, что совместный прием заменимых аминокислот (NEAA) является избыточным по сравнению с необходимостью стимулировать MPS, когда присутствуют EAA [1–4,17], что, возможно, неудивительно, поскольку NEAA считаются легко доступными в плазме, интерстициальные и внутриклеточные мышечные компартменты. Следовательно, сбалансированная смесь NEAA может также действовать как подходящий изоазотный контроль (ноль) для оценки влияния конкретных белков на MPS у людей.

Недавно мы разработали модель на основе мышечных клеток для оценки реакции MPS на прием белков молока и их производных [18].В этой модели кондиционирующая среда с человеческой сывороткой приводила к увеличению MPS в полностью дифференцированных клетках скелетных мышц C2C12. Кроме того, также можно было продемонстрировать, что кондиционирующая среда с образцом сыворотки человека, отобранным через 60 мин после приема сывороточного протеина, стимулировала MPS в зрелых мышечных трубках C2C12 в большей степени, чем сыворотка, отобранная после ночного голодания [18]. Сыворотка - это растворимый молочный белок с высоким содержанием EAA (~ 50% EAA), который, как было доказано, стимулирует MPS у молодых и пожилых людей [19,20].Прием внутрь ~ 0,33 г / кг сывороточного протеина с массой тела -1 приводит к постпищевой аминоацидемии и увеличению циркулирующих ЕАА примерно в 3 раза в течение 60 минут [18]. Хотя это было двусмысленно, казалось правдоподобным предположить усиленный ответ MPS мышечных трубок, подвергшихся воздействию «сытых» по сравнению с . «Натощак» кондиционированная среда для сыворотки была вызвана увеличением циркулирующего EAA в сыворотке после кормления и тем, что подобная аминоацидемия из-за увеличения [NEAA] не приводила к увеличению MPS. Чтобы проверить эту гипотезу, мы использовали состав NEAA, разработанный Norton et al.( в обзоре ), изонитрогенный по отношению к сывороточному белку, для участников-людей. Используя модель C2C12 in vitro , созданную ранее [18], образцы сыворотки крови до и после кормления использовали для кондиционирования среды миотрубок C2C12 для оценки изменения внутриклеточной передачи сигналов и MPS. Целью этого исследования было оценить: i) если обработка клеток скелетных мышц средой, кондиционированной сывороткой человека с введенным составом NEAA, приводит к усилению внутриклеточной передачи сигналов и MPS, и (ii) если среда, кондиционированная сывороткой человека с введенным составом NEAA, сопоставима с действие сред, обусловленных человеческой сывороткой, получавшей WPH.

2. Материалы и методы

2.1 Этическое разрешение

Исследование было одобрено местным комитетом по этике Университета Лимерика (EHSREC_2013_01_13) и соответствовало стандартам, установленным Хельсинкской декларацией. Шесть молодых здоровых участников мужского пола (26 ± 4,7 лет; 77,7 ± 10,1 кг, 1,77 ± 0,08 м, 25 ± 3,3 кг ∙ м -2 , 19 ± 6,9% BF) согласились принять участие в исследовании, дали информированное письменное согласие. и завершили интервенционное испытание.

2.2 Дизайн исследования

Участники сообщили в лабораторию после ночного голодания (> 10 часов) и не выполняли упражнения в предыдущие 24 часа в двух отдельных случаях, разделенных как минимум 7 днями. Образец крови из антекубитальной вены собирался на исходном уровне (t = 0 мин) клинической медсестрой каждый день, как описано ранее [18]. Участники, которым вводили двойной слепой прием, потребляли 0,33 г / кг -1 массы тела либо изоазотного небиоактивного контрольного напитка NEAA, либо WPH (500 мл; 7.6% мас. / Об.) Напитка в течение 5 мин (таблица 1). Поскольку ранее было показано, что аминоацидемия и MPS достигают пика между 45–90 минутами после кормления протеином [21,22], дополнительный образец крови был взят через 60 минут после приема пищи.

Таблица 1. Состав WPH и изоназотистого NEAA.

Доза в пересчете на кг массы тела (0,33 г / кг -1 ) и указанное количество типично для участника 80 кг. BCAA, аминокислоты с разветвленной цепью; EAA, незаменимые аминокислоты; NEAA, заменимые аминокислоты; АК, аминокислоты.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220757.t001

2.3 Аминокислотный анализ

Аминокислотный профиль (АК) в плазме крови каждого участника через 0 и 60 мин после приема пищи был определен, как сообщалось ранее [23], на системе Agilent 1200 RP-UPLC (Agilent Technologies, Санта-Клара, Калифорния, США), оснащенной двоичным анализатором Agilent 1260. насос и автоматизированная система перекачки жидкости G1367C. Разделение АК, сбор данных и количественный анализ выполнялись, как обсуждалось ранее [18].

2.4 Анализ метаболических / гуморальных биомаркеров

Плазменный инсулин определяли с использованием коммерческого набора (Merck Millipore) на ридере MAGPIXTM Multiplex и обрабатывали с помощью Bio-Plex ManagerTM MP.

2,5 Культура клеток

Анализ in vitro проводили с использованием линии клеток скелетных мышц мышей C2C12. Клетки культивировали, субкультивировали и дифференцировали (до 7 дней) в среде DMEM, как описано ранее [18,24]. Перед обработкой средой, кондиционированной сывороткой человека, полностью дифференцированные мышечные трубочки лишали питательных веществ в среде DMEM без АК и сыворотки (США биологический, Салем, Массачусетс, США) с добавлением 1 мМ пирувата натрия (GE Healthcare, Thermo-Fisher). 1% (об. / Об.) Раствор пенициллина / стрептомицина, 1 мМ L-глутамин, 6 мМ D-глюкоза (Sigma-Aldrich) и 34 мМ NaCl (Sigma-Aldrich) (pH 7.3).

2,6 Синтез мышечного белка

Метод поверхностного распознавания трансляции (SUnSET) [25] был использован для измерения синтеза мышечного белка в C2C12 myoutbes после обработки средой, кондиционированной сывороткой человека ex vivo (после еды или натощак). Дифференцированные и зрелые миотрубки C2C12 лишали питательных веществ в среде АА и бессывороточной среде DMEM в течение 1 часа, после чего их обрабатывали средой, содержащей 20% человеческой сыворотки (после еды или натощак) и 1 мкМ пуромицина (Merck Millipore Limited) в течение следующих 4 часов. .Оптимальное время лишения питательных веществ, пуромицин, время обработки кондиционированной средой и процент используемой сыворотки крови человека были установлены ранее [18]. MPS и передачу сигналов белков определяли из клеточных лизатов, как описано ранее [18,24] и подробно описано ниже.

2.7 Иммуноблоттинг

Белковые лизаты (30 мкг) денатурировали и разделяли гель-электрофорезом с использованием готовых гелей SDS-PAGE с линейным градиентом 4–15% (Mini-Protean TGX Stain-free, Bio-Rad 456–8083). После электрофореза общий белок (контроль нагрузки) в каждой полосе геля определяли с использованием незапятненной УФ-индуцированной флуоресценции, которая активирует остатки триптофана на геле (UVITEC Cambridge Imaging system, UVITEC, Кембридж, Великобритания).Метод полусухого переноса (Trans-blot® Turbo TM Bio-Rad) был адаптирован для переноса белков из УФ-активированного геля на нитроцеллюлозную мембрану 0,2 мкм. Мембраны зондировали первичными антителами (1: 1000, растворенными в 5% BSA + TBST (0,05% твин)) на пуромицин (антипуромицин MABE343, клон 12D10 мышиный моноклональный, Merck Millipore Limited), фосфорилированный-4E-BP1 (Thr37 / 46) (# 2855), 4E-BP1 (# 9644), фосфорилированный-P70S6K (Thr389) (# 9234), P70S6K (# 2708), фосфорилированный-mTOR (Ser2448) (# 2971), mTOR (# 2972) и эталонный белок β-актин (Cell Signaling).Количественное определение белка проводили с помощью флуоресценции, и мембраны зондировали вторичным антителом против кролика IRDye® 800CW (1: 10000, растворенным в 5% BSA + TBST (0,05% твин)) (926–32211, LI-COR Biosciences UK Ltd, UK) для всех белков, кроме пуромицина, где использовали вторичные антитела козы против IgG2a мыши IRDye 800CW (LI-COR Biosciences UK Ltd). Изображения получали в системе UVITEC Cambridge Imaging (UVITEC, Кембридж, Великобритания), а денситометрию по одной полосе и по всей полосе (пуромицин и общий белок) проводили с использованием программного обеспечения NineAlliance UVITEC (UVITEC, Кембридж, Великобритания).После зондирования с помощью фосфо-антител мембраны удаляли в соответствии с инструкциями производителя (Millipore, # 2504) перед повторным зондированием с помощью общих антител. Для количественной оценки фосфорилированные белки были нормализованы к их соответствующему общему белку, пуромицин нормализован к общему белку, как определено по плотности свободных от пятен дорожек.

2.8 Статистический анализ

GraphPad Prism v7.03 использовался для статистического анализа. Данные были проверены на нормальность (критерий Шапиро-Уилка) и однородность дисперсий (критерий Левена).Парные образцы T -тесты использовали для анализа различий в плазме [инсулина] и [AA] между состояниями человека натощак и после еды. Двухфакторные повторные измерения ANOVA использовался для установления основных эффектов, после чего последовали множественные сравнения Тьюки post-hoc, где основные эффекты были очевидны. Парный образец T- Test был использован post-hoc, чтобы установить, приводила ли среда, кондиционированная образцом человеческой сыворотки после приема препарата NEAA, к усилению внутриклеточной передачи сигналов и MPS в мышечных трубках C2C12 и непарному образцу T-. если эти эффекты отличались от воздействия среды, кондиционированной образцом сыворотки крови человека, взятым после приема WPH.Уровень значимости был установлен на 95% ( p <0,05).

3. Результаты

Плазма [инсулин] и [AA] после ночного голодания и 60 минут после приема WPH или NEAA (0,33 г / кг -1 масса тела) представлены в таблице 2. Относительно голодания, {AA ] значительно увеличился после приема WPH (p <0,05) и только [NEAA] и [треонин] увеличились после приема NEAA (p <0,05) ( Таблица 2 ). Общее [EAA] увеличилось на 97% после приема WPH, но оставалось на уровне натощак после приема NEAA.Общее [NEAA] увеличилось на 34% и 55% после приема WPH и NEAA, соответственно. [Инсулин] в плазме увеличивался на 44% после приема WPH (p <0,05) и на 41% после приема NEAA (p <0,05).

Двухфакторный дисперсионный анализ ANOVA выявил значительную разницу между условиями с основными эффектами для лечения (белок) и взаимодействия (белок * кормление) (p <0,05). Клетки, обработанные средой, кондиционированной сывороткой, питаемой WPH, наблюдали значительно увеличенное фосфорилирование mTOR ( p <0,01) ( фиг. 1, ) по сравнению с соответствующей сывороткой натощак ( фиг. 1A и 1B ).Это увеличение фосфорилирования mTOR постоянно наблюдалось в сыворотке от каждого участника (n = 6) (, рис. 1A, ). Для сравнения, сыворотка, питаемая NEAA, не фосфорилировала mTOR (, фиг. 1, ), который оставался на уровне, аналогичном его соответствующей сыворотке натощак (, фиг. 1A и 1B, ). Кроме того, при нормализации к соответствующей сыворотке натощак ( фиг. 1B) фосфорилирование mTOR в условиях кормления WPH было значительно увеличено ( p <0,01) по сравнению с состоянием, полученным при кормлении NEAA.

Рис. 1. Фосфорилирование mTOR в ответ на обработку средой, кондиционированной сывороткой человека ex vivo (n = 6).

Миотрубки

C2C12 лишались питательных веществ в течение 1 часа с последующей обработкой средой, кондиционированной натощак ( голодание, ) или 60 минут после приема пищи ( после приема пищи ) ex vivo сывороткой в ​​течение 4 часов. Постпрандиальная сыворотка была получена через 1 час после приема WPH или изоназотного NEAA. Денситометрический анализ фосфорилирования ( A ) mTOR до и после обработки средой, обработанной WPH или NEAA-питательной сывороткой ex vivo и ( B ) относительно сыворотки ex vivo натощак.( C ) Репрезентативный иммуноблот фосфорилирования mTOR, общего mTOR и β-актина. Данные представлены как Среднее ± SEM относительно соответствующих общих белков, ** внутри групп p <0,01, ## между группами p <0,01.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220757.g001

Стимуляция нижестоящих мишеней активации mTOR, P70S6K и 4E-BP1, произошла после обработки мышечных трубок C2C12 средой, кондиционированной сывороткой ( Рис. 2 ).Как и mTOR, двухфакторный дисперсионный анализ ANOVA выявил значительную разницу между условиями (p <0,05) активации P70S6K (основной эффект для кормления) ( рис. 2A и 2B, ) и 4E-BP1 (основные эффекты для кормления и взаимодействия белка * кормление) ( рис. 2С и 2D ), оба из которых были значительно увеличены ( p <0,05) в условиях кормления WPH по сравнению с соответствующей сывороткой натощак. Для сравнения, никаких изменений в фосфорилировании P70S6K (, фиг. 2A и 2B, ) или 4E-BP1 (, фиг. 2C и 2D, ) по сравнению с натощаком после обработки средой, кондиционированной сывороткой, питаемой NEAA, не наблюдалось.Это постоянно наблюдалось у каждого участника (, рис. 2А и 2С, ). Значительное увеличение ( p <0,05) фосфорилирования P70S6K (, рис. 2B, ) и 4E-BP1 (, рис. 2D, ) наблюдалось в средах, кондиционированных при кормлении WPH, по сравнению с сывороткой, получавшей кормление NEAA (непарный T-тест) .

Рис. 2. Фосфорилирование P70S6K и 4E-BP1 в ответ на обработку средой, кондиционированной сывороткой человека ex vivo (n = 6).

Миотрубок C2C12 лишали питательных веществ в течение 1 часа с последующей обработкой средой, кондиционированной ex vivo голодание (быстро) или 60 минут после приема пищи (после приема пищи) сывороткой в ​​течение 4 часов.Постпрандиальная сыворотка была получена через 1 час после приема WPH или изоназотного NEAA. Денситометрический анализ фосфорилирования P70S6K и 4E-BP1 до и после обработки средой, кондиционированной WPH или NEAA-питаемой сывороткой (A, C) и относительно сыворотки натощак (B, D) . Репрезентативные иммуноблоты фосфо-P70S6K, фосфо-4E-BP1, их соответствующих общих белков и β-актина (E) . Данные представлены как Среднее ± SEM относительно их соответствующих общих белков * внутри групп p <0.05, # между группами p <0,05.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220757.g002

Метод SunSET [25] был использован для проверки того, что активация mTOR, P70S6K и 4E-BP1 приводит к увеличению MPS в клетках скелетных мышц. Двухфакторный дисперсионный анализ показал значительную разницу между условиями (основной эффект для кормления) (p <0,05). Статистически значимого увеличения MPS не наблюдалось в клетках скелетных мышц, обработанных средой, кондиционированной сывороткой, питаемой NEAA или WPH, по сравнению с обработкой средой, кондиционированной их соответствующей сывороткой натощак (, фиг. 3, ).Однако, при нормировании на соответствующую сыворотку натощак, значительно более высокий MPS был обнаружен в клетках, обработанных средой, кондиционированной с питанием WPH, по сравнению с сывороткой, питаемой NEAA ( p <0,05) ( фиг. 3B ).

Рис. 3. MPS в ответ на обработку средой, кондиционированной сывороткой человека ex vivo (n = 6).

Миотрубки

C2C12 лишались питательных веществ в течение 1 часа с последующей обработкой сывороткой человека ex vivo натощак ( голодание ) или 60 минут после приема пищи ( после приема пищи ) в течение 4 часов.Постпрандиальная сыворотка была получена через 1 час после приема WPH или изоназотного NEAA. Денситометрический анализ ( A ) MPS до и после обработки средой, кондиционированной сывороткой, питаемой WPH или NEAA, и ( B ) относительно сыворотки натощак. ( C ) Репрезентативный иммуноблот MPS (измеренный по включению пуромицина) относительно общего белка (контроль нагрузки). Данные представлены как Среднее ± SEM, # между группами p <0,05.

https: // doi.org / 10.1371 / journal.pone.0220757.g003

4. Обсуждение

Важность использования соответствующих отрицательных контролей в исследованиях МПС человека недавно была подчеркнута ключевыми лидерами мнений в этой области [5,6]. Многие исследования в этих метаанализах сообщают о влиянии добавок аминокислот и белков на MPS у людей, которые используют менее подходящие средства контроля [5,7,8]. В соответствии с научным мнением EFSA, что исследования вмешательства человека, оценивающие влияние различных белков на физиологические процессы, требуют изонитрогенного компаратора, состав, содержащий только NEAA, изонитрогенный по отношению к белку молочной сыворотки, скармливаемый участникам-людям в дозе, равной дозе сывороточного белка. гидролизат.Сыворотку после кормления и натощак использовали для кондиционирования среды миотрубок C2C12 и оценки изменения внутриклеточной передачи сигналов и MPS. Наши результаты показывают, что среды, кондиционированные сывороткой, питаемой WPH, стимулировали киназы пути mTOR и MPS in vitro , а среды, кондиционированные сывороткой, питаемой NEAA, этого не делали.

Как и ожидалось, концентрация EAA в плазме, включая лейцин, не была значительно повышена по сравнению с уровнями натощак после приема NEAA, но была увеличена после приема WPH ( Таблица 2 ).Ранее было показано, что повышенные уровни EAA в плазме после протеинового кормления значительно увеличивают MPS [15,26]. Ренни и его коллеги сообщили, что увеличение внеклеточного лейцина на ~ 80 мкмоль / л необходимо для увеличения MPS in vivo [27,28]. Здесь мы наблюдали увеличение более чем на ~ 200 мкмоль / л для WPH-кормили, однако этот порог не был достигнут в условиях питания NEAA и, вероятно, объясняет отсутствие активации MPS в нашей модели, подтверждая NEAA как эффективный изоназотистый не- биоактивный контроль.

Несколько гуморальных факторов могут действовать индивидуально или коллективно, чтобы стимулировать MPS. Принимая во внимание, что циркулирующие EAA считаются основными движущими силами MPS, потребление белка, как было показано, вызывает повышение инсулина, что считается «разрешающим» по отношению к MPS [29]. В этом исследовании мы сообщаем о небольшом увеличении (~ 40–45%) циркулирующего инсулина при приеме как WPH, так и NEAA. Как описано в другом месте [30] и после недавнего метаанализа [31], значительное увеличение MPS происходит из-за того, что EAA регулирует анаболические ответы, тогда как инсулин регулирует антикатаболические (MPB) ответы независимо от доступности AA [30,31].Было показано, что инсулин, даже в низких концентрациях, наблюдаемых здесь (WPH: 133 ± 38; NEAA 95 ± 31), ослабляет MPB in vivo [32], однако считается, что это не влияет на MPS (в центре внимания данной статьи). бумага), когда доставка EAA не увеличивается, как в случае небиоактивного контроля NEAA. Потребление NEAA действительно привело к инсулино-опосредованному удалению EAA из кровотока с небольшим сокращением циркулирующих EAA в диапазоне от 1 до 10%. В результате мы постулируем, что только повышение уровня циркулирующего EAA может привести к усилению передачи сигналов и MPS в ответ на среду, кондиционированную сывороткой ex vivo, содержащей белок .Следовательно, в отсутствие увеличения циркулирующих ЕАА, как здесь наблюдается, мы ожидаем, что изонитрогенная композиция NEAA может действовать как эффективный небиоактивный контроль для дальнейшего исследования влияния протеинового кормления на MPS в этой модели.

Потенциал среды, кондиционированной ex vivo человеческой сывороткой, в которую вводили изонитрогенный NEAA или WPH, активировать MPS в мышечных трубках C2C12, измеряли по фосфорилированию mTOR и его нижележащих молекулярных белков P70S6K и 4E-BP1.Дикинсон и его коллеги определили, что активация mTOR и его нижестоящих сигнальных белков P70S6K и 4E-BP1 необходима для стимуляции MPS скелета человека с помощью EAA [33]. Добавление сыворотки, питаемой NEAA, в среду для кондиционирующих клеток не стимулировало фосфорилирование mTOR, P70S6K или 4E-BP1 в клетках скелетных мышц C2C12. Это подтверждает отсутствие биологической активности для активации MPS в составе NEAA. Для сравнения, среды, кондиционированные сывороткой, питаемой WPH, значительно увеличивали фосфорилирование mTOR, P70S6K и 4E-BP1, выраженное в абсолютных значениях ( рис. 1A, 2A и 2C, ), нормализованных относительно сыворотки натощак ( рис. 1B, 2B и 2D. ) и по сравнению с кормом NEAA.Эти данные in vitro и подтверждают биоактивность WPH в отношении активации MPS. Кроме того, фосфорилирование mTOR, P70S6K и 4E-BP1 средой, кондиционированной сывороткой, питаемой WPH, приводило к значительно большей стимуляции MPS, чем среда, кондиционированная сывороткой, питаемой NEAA (, рис. 3B, ), обеспечивая дальнейшую валидацию состава NEAA, используемого в это исследование в качестве изоазотного, небиоактивного контроля.

В этом исследовании мы продемонстрировали, что изонитрогенная добавка NEAA может использоваться в качестве небиоактивного контроля MPS в исследованиях кормления белком.Как уже говорилось, ранее было продемонстрировано, что NEAA не несет основную ответственность или не обязателен для стимуляции MPS [1–3,17]. Точно так же, в отличие от биоактивной добавки WPH, изонитрогенный небиоактивный контроль NEAA, используемый здесь, не изменял сигнальную активность белков mTOR, P70S6K и 4E-BP1 или уровни MPS по сравнению с его соответствующей сывороткой натощак. Это говорит о том, что в исследованиях острого кормления эта изонитрогенная небиоактивная добавка NEAA может служить подходящим контролем. Однако в качестве ограничения этого исследования следует отметить, что среда, кондиционированная сывороткой, питаемой WPH, не приводила к статистически значимому увеличению по сравнению с соответствующей сывороткой натощак.Дальнейшие исследования должны быть направлены на добавление ЕАА в сыворотку натощак для дальнейшей проверки этой модели.

5. Выводы

В заключение, мы предложили и продемонстрировали использование изоназотного контроля NEAA, который не влияет на уровни циркулирующих биомаркеров, не опосредует передачу сигналов через путь mTOR и не увеличивает и не ослабляет MPS при использовании для кондиционирования сред клетки скелетных мышц in vitro . Мы также продемонстрировали, что изоазотный небиоактивный контроль NEAA можно использовать в качестве средства сравнения с биоактивным в этой модели.Это исследование также предоставляет дополнительные доказательства использования сыворотки человека ex vivo до и после кормления для регулирования MPS in vitro .

Вспомогательная информация

Файл S1. Необработанные изображения вестерн-блотов, используемые для анализа данных.

Необработанные изображения всех вестерн-блотов, использованных для количественной оценки пуромицина, общего белка, pmTOR, общего mTOR, pP70S6K, общего P70S6K, p4E-BP1 и общего 4E-BP1, с идентифицированными и помеченными дорожками для каждого состояния.

https: // doi.org / 10.1371 / journal.pone.0220757.s001

(PDF)

S2 Файл. Необработанные данные, используемые для статистического анализа.

Необработанная денситометрия относительно общего белка и данных о состоянии кормления относительно состояния натощак по количественной оценке вестерн-блоттинга, используемых для статистического анализа пуромицина, pmTOR, pP70S6K, p4E-BP1.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220757.s002

(XLSX)

Ссылки

  1. 1. Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR (2002) Восстановление незаменимых аминокислот и мышечного белка после упражнений с отягощениями.Am J Physiol Endocrinol Metab 283: E648–657. pmid: 12217881
  2. 2. Смит К., Рейнольдс Н., Дауни С., Патель А., Ренни М. Дж. (1998) Влияние наводнения аминокислот на включение меченых аминокислот в мышечный белок человека. Am J Physiol 275: E73–78. pmid: 9688876
  3. 3. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR (2003) Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечного белка у здоровых пожилых людей.Am J Clin Nutr 78: 250–258. pmid: 12885705
  4. 4. Типтон К.Д., Гуркин Б.Е., Матин С., Вулф Р.Р. (1999) Заменимые аминокислоты не являются необходимыми для стимуляции синтеза чистого мышечного белка у здоровых добровольцев. J Nutr Biochem 10: 89–95. pmid: 15539275
  5. 5. Мортон Р.В., Мерфи К.Т., Маккеллар С.Р., Шенфельд Б.Дж., Хенсельманс М. и др. (2018) Систематический обзор, метаанализ и мета-регрессия влияния протеиновых добавок на прирост мышечной массы и силы у здоровых взрослых, вызванный тренировками с отягощениями.Br J Sports Med 52: 376–384. pmid: 28698222
  6. 6. Филлипс С.М. (2016) Влияние качества белка на стимулирование изменений мышечной массы, вызванных упражнениями с отягощениями. Нутр Метаб (Лондон) 13: 64
  7. 7. Xu ZR, Tan ZJ, Zhang Q, Gui QF, Yang YM (2014) Клиническая эффективность добавок белков и аминокислот для наращивания мышечной массы у пожилых людей: метаанализ. PLoS One 9: e109141. pmid: 25268791
  8. 8. Xu ZR, Tan ZJ, Zhang Q, Gui QF, Yang YM (2015) Эффективность лейцина на синтез мышечного белка, безжировую массу тела и прирост безжировой массы ног у пожилых людей: систематический обзор и метаанализ.Br J Nutr 113: 25–34. pmid: 25234223
  9. 9. Комиссия EFSA по диетическим продуктам NaAENP (2018) Проект руководства по научным требованиям для заявлений о здоровье, связанных с функцией мышц и физической работоспособностью. Журнал EFSA 16: 5434.
  10. 10. Bohe J, Low A, Wolfe RR, Rennie MJ (2003) Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование зависимости от дозы. J Physiol 552: 315–324. pmid: 12909668
  11. 11.Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ (1992) Наводнение L- [1-13C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1-13C] валина. Am J Physiol 262: E372–376. pmid: 1550230
  12. 12. Atherton PJ, Smith K, Etheridge T, Rankin D, Rennie MJ (2010) Отчетливые анаболические сигнальные реакции на аминокислоты в клетках скелетных мышц C2C12. Аминокислоты 38: 1533–1539. pmid: 19882215
  13. 13. Атертон П.Дж., Кумар В., Селби А.Л., Рэнкин Д., Хильдебрандт В. и др.(2017) Обогащение протеинового напитка лейцином увеличивает синтез мышечного белка после упражнений с отягощениями у молодых и пожилых мужчин. Clin Nutr 36: 888–895. pmid: 27208923
  14. 14. Купман Р., Вагенмакерс А.Дж., Мандерс Р.Дж., Зоренц А.Х., Сенден Дж.М. и др. (2005) Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у мужчин. Am J Physiol Endocrinol Metab 288: E645–653. pmid: 15562251
  15. 15. Wilkinson DJ, Bukhari SSI, Phillips BE, Limb MC, Cegielski J, et al.(2017) Влияние болюсного введения обогащенных лейцином незаменимых аминокислот и сывороточного протеина на синтез белка в скелетных мышцах у пожилых женщин в состоянии покоя и после тренировки. Clin Nutr.
  16. 16. Wilkinson DJ, Hossain T., Hill DS, Phillips BE, Crossland H и др. (2013) Влияние лейцина и его метаболита бета-гидрокси-бета-метилбутират на метаболизм белков скелетных мышц человека. J. Physiol 591: 2911–2923. pmid: 23551944
  17. 17. Wilkinson SB, Kim PL, Armstrong D, Phillips SM (2006) Добавление глутамина к незаменимым аминокислотам и углеводам не улучшает анаболизм у молодых мужчин после упражнений.Appl Physiol Nutr Metab 31: 518–529. pmid: 17111006
  18. 18. Карсон Б.П., Патель Б., Амиго-Бенавент М., Паук М., Кумар Гуджулла С. и др. (2018) Регулирование синтеза мышечного белка в модели клеток in vitro с использованием сыворотки человека ex vivo. Exp Physiol.
  19. 19. Пеннингс Б., Буари И., Сенден Дж. М., Гийсен А. П., Койперс Х. и др. (2011) Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного белка после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr 93: 997–1005.pmid: 21367943
  20. 20. Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М. (2009) Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Appl Physiol (1985) 107: 987–992.
  21. 21. Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А. и др. (2010) Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1.Am J Clin Nutr 92: 1080–1088. pmid: 20844073
  22. 22. McCormack WG, Cooke JP, O'Connor WT, Jakeman PM (2017) Динамические измерения диализата скелетных мышц и концентрации аминокислот в плазме в ответ на упражнения и прием питательных веществ у здоровых взрослых мужчин. Аминокислоты 49: 151–159. pmid: 27704291
  23. 23. Пауэр-Грант О., Маккормак В.Г., Рамиа Де Кап М., Амиго-Бенавент М., Фицджеральд Р.Дж. и др. (2016) Оценка антиоксидантной способности белковой матрицы молока in vitro и in vivo у женщин в возрасте 50–70 лет.Int J Food Sci Nutr 67: 325–334. pmid: 26960816
  24. 24. Murphy SM, Kiely M, Jakeman PM, Kiely PA, Carson BP (2016) Оптимизация биоанализа in vitro для мониторинга роста и образования мышечных трубок в режиме реального времени. Biosci Rep 36.
  25. 25. Goodman CA, Mabrey DM, Frey JW, Miu MH, Schmidt EK, et al. (2011) Новое понимание регуляции синтеза белка в скелетных мышцах, выявленное с помощью новой нерадиоактивной техники in vivo. FASEB J 25: 1028–1039. pmid: 21148113
  26. 26.Митчелл В.К., Филлипс Б.Е., Хилл I, Гринхафф П., Лунд Дж. Н. и др. (2017) Скелетные мышцы человека невосприимчивы к анаболическим эффектам лейцина в период послеобеденного набора мышечной массы у пожилых мужчин. Clin Sci (Лондон) 131: 2643–2653.
  27. 27. Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ (2001) Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека во время непрерывного вливания аминокислот. J Physiol 532: 575–579. pmid: 11306673
  28. 28. Ренни М.Дж. (2007) Механизмы, контролируемые упражнениями и питательными веществами, участвующие в поддержании мышечно-скелетной массы.Biochem Soc Trans 35: 1302–1305. pmid: 17956336
  29. 29. Гринхафф П.Л., Карагунис Л.Г., Пирс Н., Симпсон Э.Дж., Хазелл М. и др. (2008) Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab 295: E595–604. pmid: 18577697
  30. 30. Атертон П.Дж., Смит К. (2012) Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения. J Physiol 590: 1049–1057. pmid: 22289911
  31. 31.Абдулла Х., Смит К., Атертон П.Дж., Идрис И. (2016) Роль инсулина в регуляции синтеза и распада белка скелетных мышц человека: систематический обзор и метаанализ. Диабетология 59: 44–55. pmid: 26404065
  32. 32. Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д. и др. (2009) Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr 90: 1343–1350. pmid: 19740975
  33. 33.Дикинсон Дж. М., Фрай С. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. М., Уокер Д. К. и др. (2011) У млекопитающих цель активации комплекса 1 рапамицина необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr 141: 856–862. pmid: 21430254

Акцент на аргинин и глутамин - Орегонский университет здоровья и науки

TY - JOUR

T1 - Приобретенный дефицит аминокислот

T2 - Внимание на аргинин и глутамин

AU - Morris, Claudia R.

AU - Гамильтон-Ривз, Джилл

AU - Мартиндейл, Роберт Г.

AU - Сарав, Менака

AU - Очоа Готье, Хуан Б.

PY - 2017/4/1

Y1 - 2017 / 4/1

N2 - Заменимые аминокислоты синтезируются de novo и, следовательно, не зависят от диеты. Напротив, незаменимые аминокислоты должны быть получены с пищей, поскольку они не могут быть синтезированы внутренне. Некоторые заменимые аминокислоты могут стать незаменимыми в условиях стресса и катаболических состояний, когда способность к синтезу эндогенных аминокислот превышена.Аргинин и глутамин - две такие условно незаменимые аминокислоты, которым и посвящен этот обзор. Низкая биодоступность аргинина играет ключевую роль в патогенезе растущего числа различных заболеваний, включая серповидноклеточную анемию, талассемию, малярию, острую астму, муковисцидоз, легочную гипертензию, сердечно-сосудистые заболевания, некоторые виды рака и травмы, среди прочего. Катаболизм аргинина ферментами аргиназы является наиболее частой причиной синдрома приобретенного дефицита аргинина, часто способствующего эндотелиальной дисфункции и / или дисфункции Т-клеток, в зависимости от клинического сценария и состояния болезни.Глютамин, предшественник аргинина, является одной из самых распространенных аминокислот в организме и, как и аргинин, испытывает дефицит при нескольких стрессовых состояниях, включая критические заболевания, травмы, инфекции, рак и желудочно-кишечные расстройства. Группы риска обсуждаются вместе с терапевтическими вариантами, направленными на эти специфические приобретенные дефициты аминокислот.

AB - Заменимые аминокислоты синтезируются de novo и, следовательно, не зависят от диеты. Напротив, незаменимые аминокислоты должны быть получены с пищей, поскольку они не могут быть синтезированы внутренне.Некоторые заменимые аминокислоты могут стать незаменимыми в условиях стресса и катаболических состояний, когда способность к синтезу эндогенных аминокислот превышена. Аргинин и глутамин - две такие условно незаменимые аминокислоты, которым и посвящен этот обзор. Низкая биодоступность аргинина играет ключевую роль в патогенезе растущего числа различных заболеваний, включая серповидноклеточную анемию, талассемию, малярию, острую астму, муковисцидоз, легочную гипертензию, сердечно-сосудистые заболевания, некоторые виды рака и травмы, среди прочего.Катаболизм аргинина ферментами аргиназы является наиболее частой причиной синдрома приобретенного дефицита аргинина, часто способствующего эндотелиальной дисфункции и / или дисфункции Т-клеток, в зависимости от клинического сценария и состояния болезни. Глютамин, предшественник аргинина, является одной из самых распространенных аминокислот в организме и, как и аргинин, испытывает дефицит при нескольких стрессовых состояниях, включая критические заболевания, травмы, инфекции, рак и желудочно-кишечные расстройства. Группы риска обсуждаются вместе с терапевтическими вариантами, направленными на эти специфические приобретенные дефициты аминокислот.

KW - аргиназа

KW - аргинин

KW - незаменимые аминокислоты

KW - глутамин

KW - гемолиз

KW - подавляющие клетки миелоидного происхождения

KW - серповидно-клеточная анемия

0003 UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=85018767661&partnerID=8YFLogxK

UR - http://www.scopus.com/inward/citedby.url?scp=85018767661&partnerID=80003 9000xK 9000xK У2 - 10.1177 / 0884533617691250

ДО - 10.1177/0884533617691250

M3 - Артикул

C2 - 28388380

AN - ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ: 85018767661

VL - 32

SP - 30S-47S

JO - Питание в клинической практике

JO - Питание в клинической практике

J SN - 0884-5336

IS - 1_suppl

ER -

Профиль метаболизма аминокислот в плазме, важный для контроля уровня глюкозы у иорданцев с диабетом 2 типа

Abstract

Предпосылки Нарушения метаболизма свободных аминокислот в плазме крови сахарный диабет изучался ранее, но не среди населения Иордании.Это исследование было направлено на оценку связи между диабетом 2 типа (T2D) и метаболомом аминокислот в репрезентативной группе людей из Иордании.

Методы Были собраны образцы крови 124 человек с СД2 и 67 здоровых людей из контрольной группы, совпадающих по возрасту, полу и ИМТ, и их анализировали на глюкозу и HbA1c. Двадцать одна аминокислота, принадлежащая к разным категориям (незаменимые, заменимые, полу-незаменимые и метаболические показатели), была оценена в обеих группах с помощью анализатора аминокислот.

Результаты Концентрации свободных аминокислот в плазме от общего количества аминокислот, общего количества незаменимых аминокислот, общего количества незаменимых аминокислот и общего количества полузаменимых аминокислот не различались при СД2 по сравнению со здоровым контролем. Однако концентрации в плазме четырех незаменимых аминокислот (лейцин, лизин, фенилаланин, триптофан) были увеличены в присутствии T2D (лейцин, p <0,01, лизин, p <0,001, фенилаланин, p <0,01, триптофан, p <0,05). . И наоборот, среди заменимых аминокислот уровень аланина и серина был снижен при диабете 2 типа (аланин, p <0.01, серин, p <0,001), тогда как аспартат и глутамат были увеличены при СД2 по сравнению со здоровой контрольной плазмой (аспартат, p <0,001, глутамат, p <0,01). Уровень полузаменимой аминокислоты цистина также был повышен при СД2 по сравнению со здоровым контролем (p <0,01). Цитруллин, аминокислота-индикатор метаболизма, продемонстрировал более низкую концентрацию в плазме при СД2 по сравнению со здоровым контролем (p <0,01).

Заключение Несколько аминокислот из разных категорий нарушают регуляцию при СД2, что может быть использовано в качестве терапевтической мишени для улучшения лечения СД2 и его осложнений.

Заявление о конкурирующем интересе

Авторы заявили об отсутствии конкурирующего интереса.

Отчет о финансировании

Эта работа была поддержана деканатом научных исследований Хашимитского университета, Иордания.

Заявления авторов

Я подтверждаю, что были соблюдены все соответствующие этические принципы и получены все необходимые разрешения IRB и / или комитета по этике.

Да

Подробная информация об IRB / надзорном органе, предоставившем одобрение или исключение для описанного исследования, приводится ниже:

Этическое одобрение для этого исследования было получено от институционального наблюдательного совета (номер IRB 6/7/2017/2018). ) в Хашимитском университете, Зарка, Иордания, и все процедуры соответствовали Хельсинкской декларации 1964 года.

Получено все необходимое согласие пациента / участника, а соответствующие институциональные формы заархивированы.

Да

Я понимаю, что все клинические испытания и любые другие проспективные интервенционные исследования должны быть зарегистрированы в одобренном ICMJE реестре, таком как ClinicalTrials.gov. Я подтверждаю, что любое такое исследование, указанное в рукописи, было зарегистрировано и предоставлен идентификатор регистрации исследования (примечание: при публикации проспективного исследования, зарегистрированного ретроспективно, просьба предоставить заявление в поле идентификатора исследования, объясняющее, почему исследование не было зарегистрировано заранее) .

Да

Я выполнил все соответствующие инструкции по составлению отчетов об исследованиях и загрузил соответствующие контрольные списки отчетов по исследованиям сети EQUATOR и другие соответствующие материалы в качестве дополнительных файлов, если применимо.

Да

Доступность данных

Наборы данных, созданные во время и / или проанализированные в ходе текущего исследования, доступны у соответствующего автора по разумному запросу.

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и отзывы

Begley, T.П., Кинсленд К. и Штраус Е. Биосинтез кофермента А в бактериях. Vitam Horm. 2001; 61: 157-171. Просмотр аннотации.

Даннетт, М. и Харрис, Р.С. Влияние пероральных добавок бета-аланина и L-гистидина на содержание карнозина в средней ягодичной мышце. Equine Vet. J. Suppl. 1999; 30: 499-504. Просмотр аннотации.

Hoffman, JR, Ratamess, NA, Faigenbaum, AD, Ross, R., Kang, J., Stout, JR, and Wise, JA Кратковременный прием бета-аланина увеличивает объем тренировок и снижает субъективное чувство усталости в колледже футболисты.Nutr Res 2008; 28 (1): 31-35. Просмотр аннотации.

Hoffman, J., Ratamess, N., Kang, J., Mangine, G., Faigenbaum, A., and Stout, J. Влияние добавок креатина и бета-аланина на производительность и эндокринные реакции у силовых / силовых спортсменов . Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2006; 16 (4): 430-446. Просмотр аннотации.

Kendrick, IP, Kim, HJ, Harris, RC, Kim, CK, Dang, VH, Lam, TQ, Bui, TT и Wise, JA Влияние 4-недельного приема бета-аланина и изокинетических тренировок на концентрацию карнозина в организме человека. волокна скелетных мышц человека I и II типа.Eur J Appl. Physiol 2009; 106 (1): 131-138. Просмотр аннотации.

Керн, Б. и Робинсон, Т. Влияние добавок бета-аланина на производительность и состав тела у студенческих борцов и футболистов. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6 (Дополнение 1)

Рено, Р. и Маклер, Дж. [Лечение приливов, вызванных менопаузой. Сравнительное исследование двух препаратов (авторский перевод). Сем.Хоп. 2-18-1981; 57 (7-8): 353-355. Просмотр аннотации.

Шелмадин, Б., Кук, М., Буфорд, Т., Хадсон, Г., Redd, L., Leutholtz, B., and Willoughby, DS Влияние 28 дней тренировок с отягощениями и употребления коммерчески доступной предтренировочной добавки NO-Shotgun® на состав тела, силу и массу мышц, маркеры активация сателлитных клеток и маркеры клинической безопасности у мужчин. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6:16. Просмотр аннотации.

Смит, А. Э., Уолтер, А. А., Грэф, Дж. Л., Кендалл, К. Л., Мун, Дж. Р., Локвуд, К. М., Фукуда, Д. Х., Бек, Т. У., Крамер, Дж. Т., и Стаут, Дж. Р.Влияние добавок бета-аланина и высокоинтенсивных интервальных тренировок на выносливость и состав тела у мужчин; двойное слепое испытание. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6: 5. Просмотр аннотации.

Таллон, М. Дж., Харрис, Р. К., Бубис, Л. Х., Фаллоуфилд, Дж. Л., и Уайз, Дж. А. Содержание карнозина в латеральной широкой мышце бедра повышено у бодибилдеров, тренирующихся с отягощениями. J Strength Cond. Res 2005; 19 (4): 725-729. Просмотр аннотации.

Ван, Тьенен Р., Ван, Проиен К., Ванден Эйнде, Б., Puype, J., Lefere, T. и Hespel, P. Бета-аланин улучшает показатели спринта при велоспорте на выносливость. Med Sci Sports Exerc 2009; 41 (4): 898-903. Просмотр аннотации.

Zoeller, RF, Stout, JR, O'kroy, JA, Torok, DJ, и Mielke, M. Влияние 28-дневного приема бета-аланина и моногидрата креатина на аэробную мощность, порог вентиляции и лактата, а также время до истощения . Amino.Acids 2007; 33 (3): 505-510. Просмотр аннотации.

Derave W., Ozdemir MS, Harris RC, et al.Добавка бета-аланина увеличивает содержание карнозина в мышцах и снижает утомляемость во время повторяющихся изокинетических сокращений у тренированных спринтеров. J Appl Physiol 2007; 103: 1736-43. Просмотр аннотации.

Харрис Р.К., Таллон М.Дж., Даннет М. и др. Абсорбция перорально вводимого бета-аланина и его влияние на синтез карнозина в мышцах латеральной широкой мышцы бедра человека. Аминокислоты 2006; 30: 279-89. Просмотр аннотации.

Hill CA, Harris RC, Kim HJ, et al. Влияние добавок бета-аланина на концентрацию карнозина в скелетных мышцах и способность к высокоинтенсивной езде на велосипеде.Аминокислоты 2007; 32: 225-33. Просмотр аннотации.

Хобсон Р.М., Сондерс Б., Болл Г. и др. Влияние добавок бета-аланина на выполнение упражнений: метаанализ. Аминокислоты 2012; 43: 25-37. Просмотр аннотации.

Хоффман Дж., Ратамесс Н.А., Росс Р. и др. Бета-аланин и гормональный ответ на упражнения. Int J Sports Med 2008; 29: 952-8. Просмотр аннотации.

Канта С.С., Вада С., Танака Х. и др. Карнозин поддерживает сохранение морфологии клеток в непрерывной культуре фибробластов, подвергшейся воздействию питательных веществ.Biochem Biophys Res Commun 1996; 223: 278-82. Просмотр аннотации.

Кендрик И.П., Харрис Р.С., Ким Х.Дж. и др. Влияние 10 недель тренировок с отягощениями в сочетании с добавкой бета-аланина на силу всего тела, выработку силы, мышечную выносливость и композицию тела. Аминокислоты 2008; 34: 547-54. Просмотр аннотации.

Maynard LM, Boissonneault GA, Chow CK, Bruckner GG. Высокий уровень диетического карнозина связан с повышенными концентрациями карнозина и гистидина в камбаловидной мышце крысы.J Nutr 2001; 131: 287-90. Просмотр аннотации.

Мурота К., Терао Дж. Антиоксидантный флавоноид кверцетин: влияние его кишечной абсорбции и метаболизма. Arch Biochem Biophys 2003; 417: 12-7. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Крамер Дж. Т., Мильке М. и др. Влияние двадцати восьми дней приема бета-аланина и моногидрата креатина на физическую работоспособность при пороге нервно-мышечной усталости. J Strength Cond Res 2006; 20: 928-31. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Крамер Дж. Т., Зеллер РФ и др.Влияние добавок бета-аланина на возникновение нервно-мышечной усталости и порог вентиляции у женщин. Аминокислоты 2007; 32: 381-6. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Грейвс Б. С., Смит А. Е. и др. Влияние добавок бета-аланина на нервно-мышечную усталость у пожилых людей (55-92 года): двойное слепое рандомизированное исследование. J Int Soc Sports Nutr 2008; 5:21. Просмотр аннотации.

Залога Г.П., Робертс П.Р., Блэк К.В. и др. Карнозин - это новый пептидный модулятор внутриклеточного кальция и сократимости сердечных клеток.Am J Physiol 1997; 272: h562-8. Просмотр аннотации.

Даннетт, М. и Харрис, Р.С. Влияние пероральных добавок бета-аланина и L-гистидина на содержание карнозина в средней ягодичной мышце. Equine Vet. J. Suppl. 1999; 30: 499-504. Просмотр аннотации.

Hoffman, JR, Ratamess, NA, Faigenbaum, AD, Ross, R., Kang, J., Stout, JR, and Wise, JA Кратковременный прием бета-аланина увеличивает объем тренировок и снижает субъективное чувство усталости в колледже футболисты.Nutr Res 2008; 28 (1): 31-35. Просмотр аннотации.

Hoffman, J., Ratamess, N., Kang, J., Mangine, G., Faigenbaum, A., and Stout, J. Влияние добавок креатина и бета-аланина на производительность и эндокринные реакции у силовых / силовых спортсменов . Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2006; 16 (4): 430-446. Просмотр аннотации.

Kendrick, IP, Kim, HJ, Harris, RC, Kim, CK, Dang, VH, Lam, TQ, Bui, TT и Wise, JA Влияние 4-недельного приема бета-аланина и изокинетических тренировок на концентрацию карнозина в организме человека. волокна скелетных мышц человека I и II типа.Eur J Appl. Physiol 2009; 106 (1): 131-138. Просмотр аннотации.

Керн, Б. и Робинсон, Т. Влияние добавок бета-аланина на производительность и состав тела у студенческих борцов и футболистов. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6 (Дополнение 1)

Рено, Р. и Маклер, Дж. [Лечение приливов, вызванных менопаузой. Сравнительное исследование двух препаратов (авторский перевод). Сем.Хоп. 2-18-1981; 57 (7-8): 353-355. Просмотр аннотации.

Шелмадин, Б., Кук, М., Буфорд, Т., Хадсон, Г., Redd, L., Leutholtz, B., and Willoughby, DS Влияние 28 дней тренировок с отягощениями и употребления коммерчески доступной предтренировочной добавки NO-Shotgun® на состав тела, силу и массу мышц, маркеры активация сателлитных клеток и маркеры клинической безопасности у мужчин. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6:16. Просмотр аннотации.

Смит, А. Э., Уолтер, А. А., Грэф, Дж. Л., Кендалл, К. Л., Мун, Дж. Р., Локвуд, К. М., Фукуда, Д. Х., Бек, Т. У., Крамер, Дж. Т., и Стаут, Дж. Р.Влияние добавок бета-аланина и высокоинтенсивных интервальных тренировок на выносливость и состав тела у мужчин; двойное слепое испытание. J Int Soc Sports Nutr 2009; 6: 5. Просмотр аннотации.

Ван, Тьенен Р., Ван, Проайен К., Ванден Эйнде, Б., Пуйпе, Дж., Лефер, Т. и Хеспель, П. Бета-аланин улучшает показатели спринта при езде на выносливость. Med Sci Sports Exerc 2009; 41 (4): 898-903. Просмотр аннотации.

Зеллер, Р. Ф., Стаут, Дж. Р., Окрой, Дж. А., Торок, Д. Дж., И Мильке, М.Влияние 28-дневного приема бета-аланина и моногидрата креатина на аэробную мощность, пороги вентиляции и лактата, а также время до истощения. Amino.Acids 2007; 33 (3): 505-510. Просмотр аннотации.

Бейли С.Х., Синьориль Дж. Ф., Перри А.С., Джейкобс К.А., Майерс Н.Д. Бета-аланин не усиливает эффект тренировок с отягощениями у пожилых людей. J Diet Suppl. 2018; 15 (6): 860-870. Просмотр аннотации.

Bassinello D, de Salles Painelli V, Dolan E, et al. Добавка бета-аланина улучшает изометрическую, но не изотоническую или изокинетическую силовую выносливость у молодых людей, тренирующихся на силу рекреационно.Аминокислоты. 2019; 51 (1): 27-37. Просмотр аннотации.

Бизли Л., Смит Л., Антонио Дж., Гордон Д., Джонстон Дж., Робертс Дж. Влияние двух стратегий дозирования ß-аланина на 30-минутную результативность гребли: рандомизированное контролируемое испытание. J Int Soc Sports Nutr. 2018; 15 (1): 59. Просмотр аннотации.

Bellinger PM, Minahan CL. Влияние добавок бета-аланина на велотренажеры разной продолжительности. Eur J Sport Sci 2016; 16 (7): 829-36. Просмотр аннотации.

Carpentier A, Olbrechts N, Vieillevoye S, Poortmans JR.Добавка с бета-аланином немного улучшает повторные плиометрические результаты у людей после высокоинтенсивных тренировок. Аминокислоты 2015; 47 (7): 1479-83. Просмотр аннотации.

Чанг В., Шоу Г., Андерсон М.Э. и др. Влияние 10-недельного приема бета-аланина на соревнования и тренировочные результаты у элитных пловцов. Питательные вещества 2012; 4 (10): 1441-53. Просмотр аннотации.

Клаус Г.М., Редква П.Е., Брисола GMP и др. Добавка бета-аланина улучшает скорость броска при многократном спринте и плавании на 200 м у юных игроков в водное поло.Pediatr Exerc Sci 2017; 29 (2): 203-12. Просмотр аннотации.

Кокран А.Дж., Персиваль М.Э., Томпсон С. и др. Прием бета-аланина не увеличивает адаптационный ответ скелетных мышц на 6-недельную интервальную тренировку. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2015; 25 (6): 541-9. Просмотр аннотации.

да Силва Р.П., де Оливейра Л.Ф., Сондерс Б. и др. Влияние добавок бета-аланина и бикарбоната натрия на расчетный вклад энергетической системы во время высокоинтенсивных периодических упражнений.Аминокислоты. 2019; 51 (1): 83-96. Просмотр аннотации.

Данахер Дж., Гербер Т., Веллард Р.М., Статис К.Г. Влияние совместного приема ß-аланина и NaHCO3 на буферную способность и работоспособность при высокоинтенсивных упражнениях у здоровых мужчин. Eur J Appl Physiol 2014; 114 (8): 1715-24. Просмотр аннотации.

де Андраде Крац С., де Саллес Пейнелли V, де Андраде Немезио К.М. и др. Добавка бета-аланина улучшает спортивные результаты, связанные с дзюдо, у высококвалифицированных спортсменов. J Sci Med Sport 2017; 20 (4): 403-8.Просмотр аннотации.

Декомбаз Дж., Бомонт М., Вуичуд Дж., Буиссе Ф., Стеллингверфф Т. Влияние таблеток ß-аланина с медленным высвобождением на кинетику абсорбции и парестезию. Аминокислоты 2012; 43 (1): 67-76. Ошибка в: Amino Acids 2013; 45 (4): 1015. Просмотр аннотации.

дель Фаверо S, Roschel H, Solis MY и др. Добавка бета-аланина (карнозина) у пожилых людей (60-80 лет): влияние на содержание карнозина в мышцах и физическую работоспособность. Аминокислоты 2012; 43 (1): 49-56. Просмотр аннотации.

Derave W., Ozdemir MS, Harris RC, et al.Добавка бета-аланина увеличивает содержание карнозина в мышцах и снижает утомляемость во время повторяющихся изокинетических сокращений у тренированных спринтеров. J Appl Physiol 2007; 103: 1736-43. Просмотр аннотации.

Дакер К.Дж., Доусон Б., Уоллман К.Е. Влияние добавок бета-аланина и бикарбоната натрия на результаты повторных спринтов. Журнал Strength Cond Res 2013; 27 (12): 3450-60. Просмотр аннотации.

Дакер К.Дж., Доусон Б., Уоллман К.Е. Влияние добавок бета-аланина на результаты гребного эргометра на 2000 м.Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2013; 23 (4): 336-43. Просмотр аннотации.

Дакер К.Дж., Доусон Б., Уоллман К.Е. Влияние добавок бета-аланина на бег на 800 м. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2013; 23 (6): 554-61. Просмотр аннотации.

Furst T, Massaro A, Miller C, Williams BT, LaMacchia ZM, Horvath PJ. Добавки с бета-аланином улучшили физическую работоспособность и улучшили исполнительную функцию после упражнений на выносливость у людей среднего возраста. Журнал J Int Soc Sports Nutr 2018; 15 (1): 32.Просмотр аннотации.

Гленн Дж. М., Грей М., Стюарт Р. и др. Дополнительные эффекты 28-дневного приема бета-аланина на результаты высокоинтенсивной езды на велосипеде и уровень лактата в крови у опытных велосипедисток. Аминокислоты 2015; 47 (12): 2593-600. Просмотр аннотации.

Glenn JM, Gray M, Stewart RW Jr, et al. Влияние 28-дневного приема бета-аланина на изокинетические упражнения и состав тела у спортсменок-мастеров. J Strength Cond Res 2016; 30 (1): 200-7. Просмотр аннотации.

Гленн Дж. М., Смит К., Мойен Н. Е., Биннс А., Грей М. Влияние острого приема бета-аланина на анаэробные показатели у тренированных велосипедисток. J Nutr Sci Vitaminol (Токио) 2015; 61 (2): 161-6. Просмотр аннотации.

Gross M, Bieri K, Hoppeler H, Norman B, Vogt M. Добавка бета-аланина улучшает прыжковую силу и влияет на результативность профессиональных горнолыжников. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2014; 24 (6): 665-73. Просмотр аннотации.

Gross M, Boesch C, Bolliger CS и др.Влияние добавок бета-аланина и интервальных тренировок на физиологические детерминанты тяжелых физических нагрузок. Eur J Appl Physiol 2014; 114 (2): 221-34. Просмотр аннотации.

Харрис Р.К., Таллон М.Дж., Даннет М. и др. Абсорбция перорально вводимого бета-аланина и его влияние на синтез карнозина в мышцах латеральной широкой мышцы бедра человека. Аминокислоты 2006; 30: 279-89. Просмотр аннотации.

Hill CA, Harris RC, Kim HJ, et al. Влияние добавок бета-аланина на концентрацию карнозина в скелетных мышцах и способность к высокоинтенсивной езде на велосипеде.Аминокислоты 2007; 32: 225-33. Просмотр аннотации.

Хобсон Р.М., Харрис Р.К., Мартин Д. и др. Влияние бета-аланина с бикарбонатом натрия и без него на результативность гребли на 2000 м. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2013; 23 (5): 480-7. Просмотр аннотации.

Хобсон Р.М., Сондерс Б., Болл Г. и др. Влияние добавок бета-аланина на выполнение упражнений: метаанализ. Аминокислоты 2012; 43: 25-37. Просмотр аннотации.

Хоффман Дж., Ратамесс Н.А., Росс Р. и др. Бета-аланин и гормональный ответ на упражнения.Int J Sports Med 2008; 29: 952-8. Просмотр аннотации.

Хоффман Дж. Р., Ландау Дж., Стаут Дж. Р. и др. Прием бета-аланина увеличивает содержание карнозина в мышцах и повышает боевые характеристики солдат. Аминокислоты 2015; 47 (3): 627-36. Просмотр аннотации.

Хоффман-младший, Стаут-младший, Харрис Р.С., Моран Д.С. Добавка бета-аланина и боевые характеристики. Аминокислоты 2015; 47 (12): 2463-74. Просмотр аннотации.

Howe ST, Bellinger PM, Driller MW, Shing CM, Fell JW. Влияние добавок бета-аланина на изокинетическую силу и эффективность езды на велосипеде у хорошо подготовленных велосипедистов.Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2013; 23 (6): 562-70. Просмотр аннотации.

Jagim AR, Wright GA, Brice AG, Doberstein ST. Влияние добавок бета-аланина на выносливость в беге на короткие дистанции. J Strength Cond Res 2013; 27 (2): 526-32. Просмотр аннотации.

Канта С.С., Вада С., Танака Х. и др. Карнозин поддерживает сохранение морфологии клеток в непрерывной культуре фибробластов, подвергшейся воздействию питательных веществ. Biochem Biophys Res Commun 1996; 223: 278-82. Просмотр аннотации.

Кендрик И.П., Харрис Р.С., Ким Х.Дж. и др.Влияние 10 недель тренировок с отягощениями в сочетании с добавкой бета-аланина на силу всего тела, выработку силы, мышечную выносливость и композицию тела. Аминокислоты 2008; 34: 547-54. Просмотр аннотации.

Maté-Muñoz JL, Lougedo JH, Garnacho-Castaño MV, et al. Эффекты приема бета-аланина в течение 5-недельной программы силовых тренировок: рандомизированное контролируемое исследование. J Int Soc Sports Nutr 2018; 15:19. Просмотр аннотации.

Maynard LM, Boissonneault GA, Chow CK, Bruckner GG.Высокий уровень диетического карнозина связан с повышенными концентрациями карнозина и гистидина в камбаловидной мышце крысы. J Nutr 2001; 131: 287-90. Просмотр аннотации.

Маккормак В.П., Стаут Дж. Р., Эмерсон Н. С. и др. Пероральная пищевая добавка, обогащенная бета-аланином, улучшает физическую работоспособность у пожилых людей: рандомизированное плацебо-контролируемое исследование. Exp Gerontol 2013; 48 (9): 933-9. Просмотр аннотации.

Milioni F, Redkva PE, Barbieri FA, Zagatto AM. Шесть недель приема бета-аланина не улучшили способность к повторному бегу или технические характеристики у молодых элитных баскетболистов.Nutr Health 2017; 23 (2): 111-8. Просмотр аннотации.

Окудан Н., Белвиранли М., Пепе Х., Гёкбель Х. Влияние приема бета-аланина и креатина на работоспособность во время повторных циклов сверхмаксимальных упражнений у сидячих мужчин. J Sports Med Phys Fitness 2015; 55 (11): 1322-8. Просмотр аннотации.

Преступник Дж. Дж., Смит-Райан А. Э., Бакли А. Л. и др. Влияние бета-аланина на состав тела и показатели работоспособности у студенток. J Strength Cond Res 2016; 30 (9): 2627-37. Просмотр аннотации.

Рибейро Р., Дуарте Б., Гуэдес да Силва А. и др. Кратковременный прием бета-аланина не предотвратил пагубного воздействия интенсивного подготовительного периода на физическую работоспособность у высококлассных футболистов женского пола. Передний гайковерт 2020; 7: 43. Просмотр аннотации.

Roveratti MC, Jacinto JL, Oliveira DB и др. Влияние добавок бета-аланина на функцию мышц во время восстановления после упражнений с отягощениями у молодых людей. Аминокислоты. 2019; 51 (4): 589-597. Просмотр аннотации.

Sale C, Saunders B, Hudson S, Wise JA, Harris RC, Sunderland CD.Влияние ß-аланина и бикарбоната натрия на способность к высокоинтенсивной езде на велосипеде. Med Sci Sports Exerc 2011; 43 (10): 1972-8. Просмотр аннотации.

Saunders B, Elliott-Sale K, Artioli GG, et al. Добавки с бета-аланином для улучшения физической работоспособности и производительности: систематический обзор и метаанализ. Br J Sports Med 2017; 51 (8): 658-69. Просмотр аннотации.

Saunders B, Sale C, Harris RC, Сандерленд C. Влияние добавок бета-аланина на результаты повторных спринтов во время теста Loughborough Intermittent Shuttle Test.Аминокислоты 2012; 43 (1): 39-47. Просмотр аннотации.

Сондерс Б., Сейл С., Харрис Р.К., Сандерленд С. Влияние бикарбоната натрия и бета-аланина на повторяющиеся спринты во время периодических упражнений, выполняемых при гипоксии. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab 2014; 24 (2): 196-205. Просмотр аннотации.

Смит-Райан А.Е., Фукуда DH, Стаут-младший, Кендалл KL. Высокоскоростной прерывистый бег: влияние добавок бета-аланина. J Strength Cond Res 2012; 26 (10): 2798-805. Просмотр аннотации.

Смит-Райан А.Е., Весснер М.Н., Мелвин М.Н., Вингфилд Х.Л., Хакни А.С.Влияние добавок бета-аланина на физическую работоспособность на пороге ЧСС. Clin Physiol Funct Imaging 2014; 34 (5): 397-404. Просмотр аннотации.

Stellingwerff T, Anwander H, Egger A, et al. Влияние двух протоколов дозирования бета-аланина на синтез и вымывание мышечного карнозина. Аминокислоты 2012; 42 (6): 2461-72. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Крамер Дж. Т., Мильке М. и др. Влияние двадцати восьми дней приема бета-аланина и моногидрата креатина на физическую работоспособность при пороге нервно-мышечной усталости.J Strength Cond Res 2006; 20: 928-31. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Крамер Дж. Т., Зеллер РФ и др. Влияние добавок бета-аланина на возникновение нервно-мышечной усталости и порог вентиляции у женщин. Аминокислоты 2007; 32: 381-6. Просмотр аннотации.

Стаут Дж. Р., Грейвс Б. С., Смит А. Е. и др. Влияние добавок бета-аланина на нервно-мышечную усталость у пожилых людей (55-92 года): двойное слепое рандомизированное исследование. J Int Soc Sports Nutr 2008; 5:21. Просмотр аннотации.

Суини К.М., Райт Г.А., Гленн Брайс А., Доберштейн СТ.Влияние добавок бета-аланина на силовые показатели во время повторяющейся спринтерской активности. J Strength Cond Res 2010; 24 (1): 79-87. Просмотр аннотации.

Тауб SJ. Использование бромелайнов при синусите: двойная слепая клиническая оценка. Глаз Ухо Нос Горло Пн 1967; 46: 361-2. Просмотр аннотации.

Tobias G, Benatti FB, de Salles Painelli V, et al. Дополнительные эффекты бета-аланина и бикарбоната натрия на прерывистую работоспособность верхней части тела. Аминокислоты 2013; 45 (2): 309-17. Просмотр аннотации.

Traut TW. Бета-аланинсинтаза, фермент, участвующий в катаболизме урацила и тимина. Методы Enzymol 2000; 324: 399-410. Просмотр аннотации.

Вараноске А.Н., Хоффман-младший, Черч Д.Д. и др. Сравнение составов ß-аланина с замедленным и быстрым высвобождением по изменению содержания карнозина и гистидина в скелетных мышцах и изометрических характеристик в соответствии с протоколом повреждения мышц. Аминокислоты. 2019; 51 (1): 49-60. Просмотр аннотации.

Уолтер А.А., Смит А.Е., Кендалл К.Л., Стаут Дж. Р., Крамер Дж. Т..Шесть недель высокоинтенсивных интервальных тренировок с добавлением бета-аланина и без него для улучшения сердечно-сосудистой системы у женщин. J Strength Cond Res 2010; 24 (5): 1199-207.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *