Содержание

Аминокислоты. Состав аминокислот. Химические свойства аминокислот

Состав аминокислот

Аминокислоты — это производные углеводородов. В состав аминокислот входят молекулы, у которых есть два вида функциональных групп: карбоксильная группа, имеющая кислотные свойства и аминогруппа, обладающая основными свойствами этого вещества.

Состав аминокислот можно выразить формулой: NH2-R-COOH.

Примерами аминокислот могут быть:

  • Аминоуксусная NH2-СH2-COOH
  • Аминопропионовая NH2-СH2-СH2-COOH
  • Аминокапроновая NH2-(СH2)5-COOH
  • Аминоэнантовая NH2-(СH2)6-COOH
  • Аминобензойная NH2-С6H4-COOH
Глутаминовая кислта. АминокислотыГлицин. АминокислотыАцетилхолин. АминокислотыДофамин. АминокислотыСератонин. Аминокислоты

В зависимости от расположения этих функциональных групп возникает множество изомеров. Наибольший интерес представляет А-аминокислоты, то есть аминокислоты, в которых карбоксильная группа и аминогруппа находятся рядом. Именно А-аминокислоты входят в состав белков!

Аминокислоты — это твёрдые кристаллические вещества, что объясняется строением их молекул. В состав аминокислот входит внутренняя соль, где соль, надо понимать, как сложное вещество с химической точки зрения!).

Получение аминокислот

Получение аминокислот связано с гидролизом белков, но их можно синтезировать из карбоновых кислот, для чего сначала получают хлорпроизводные кислоты, которые затем обрабатывают аммиаком.

Сератонин. АминокислотыСератонин. АминокислотыСератонин. Аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот определяются наличием двух противоположных по свойствам функциональных групп (

карбоксильная группа и аминогруппа), входящих в состав аминокислот, что придает им амфотерные свойства (свойства и кислоты, и основания одновременно). Так, аминокислоты вступают в химическую реакцию с основаниями и спиртами, при этом образуются химические соединения, аналогичные продуктам реакции карбоновых кислот со щелочами и спиртами — соли и сложные эфиры.

Как основания, аминокислоты легко взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.

Сератонин. Аминокислоты

Химические свойства аминокислот позволяют им взаимодействовать друг с другом, но такое взаимодействие отличается от привычных реакций. В результате химических реакции могут образовываться соединения с большим числом аминокислотных остатков — полипептиды. Группа атомов — CO — NH, входящих в состав аминокислот, называется пептидной группой, а связь между атомами азота и углерода — пептидная связь или амидная связь. Благодаря этим связям остатки аминокислот соединяются молекулах белков и некоторых волокон (например, в капроне)

Аминокислоты как «кирпичики», из которых построены белки, применяются в медицине: их прописывают больным и сильно и сильно ослабленным после тяжёлых операций и лечения, при заболеваниях желудочного тракта, а также нервных заболеваний. Аминокислоты используют в сельском хозяйстве в качестве добавки к корму животных.

Аминокапроновая кислота и аминоэнантовая кислота, служат исходным сырьём для получения синтетических волокон «капрон» и «энант».

Аминопропионовая кислота — образуется при гидролизе натурального шёлка. А вот её остаток содержится почти во всех белках!

Аминоуксусная кислота — представляет собой белое кристаллические вещество, которое очень хорошо растворимо в воде. Она имеет сладкий вкус, поэтому её второе название гликоль.

Химический состав волоса | МЦ Данимед

Трихология, косметология, восстановительная медицина | Санкт-Петербург

Поговорим о химическом составе волоса.
Здоровые волосы состоят в основном из белка кератина, который построен из аминокислот.

Химический состав может изменяться при действии на волосы различных факторов: химических или физических, но примерный химический состав здорового волоса таков:
78% кератина и составляющих его аминокислот,
15% вода,
6% липиды
1% пигмент, который обеспечивает цвет нашим волосам (но об этом в следующих статьях)

Питательные вещества и незаменимые аминокислоты поступают в наш организм с пищей и разносятся по всему организму. К волосяной луковице, а в частности к волосяному сосочку, питательные вещества также попадают с током крови. Поэтому для здоровых и красивых волос так важно правильное и сбалансированное питание.

Сам белок кератин

, кроме аминокислот, также обогащен железом, цинком, медью, хромом, марганцем и витаминами А, В, Р, С, D. Некоторые аминокислоты, в составе белка, также содержат атомы серы.

Кроме того, стержень волоса имеет в своем составе 15% воды. А что же мы делаем феном и еще «лучше» утюжками – мы высушиваем эту воду до 6-7%. Вследствие этого волосы становятся ломкими, теряют свою эластичность.

Как мы видим: волосы на 6% состоят из липидов. Поэтому, милые дамы, жиры не так и плохи для нашего организма!

При химической завивке, частом окрашивании, мелировании, злоупотреблении феном и утюжками, подборе неправильных средств ухода, химический состав стержней волос изменяется, а значит, ухудшается их внешний вид, против чего мы все так усердно боремся.

Таким образом, жизненно необходимо для наших волос, подбирать качественные средства ухода за волосами, которые будут восстанавливать нормальный уровень влаги и фосфолипидов, а также не содержать вредных ПАВ (моющие компоненты, сульфаты), парабенов и консервантов.

Врачи косметологи, трихологи Центра косметологии и трихологии «Данимед»,
Якубовская М.В., Кукушкина К.С.

Что входит в состав молока: основные компоненты

В статье мы расскажем:

  1. Состав молока
  2. Аминокислоты в составе молока
  3. Классификацию белков в составе молока
  4. Аминокислотный состав белков молока
  5. Факторы, влияющие на состав молока

Что входит в состав молока, знает каждый из нас, – белки, жиры и углеводы. Но если копнуть глубже, то окажется, что это многокомпонентная сбалансированная система, полезная для детей и взрослых. В коровьем молоке есть витамины, микро- и макроэлементы.

Что входит в состав молока, что именно скрывается за надписями «белки, жиры и углеводы» на упаковке и почему молоко такое популярное и должно входить в недельное меню, расскажем в нашей статье.

Состав молока

Все вещества, входящие в состав коровьего молока, делятся на истинные и неистинные. Первые образуются в результате естественных процессов при секреции молока, тогда как вторые привносятся из кормов, других источников и на производстве. Это могут быть антибиотики, пестициды, тяжелые металлы, радиоактивные вещества, пр. Для вторых установлены нормы по допустимому содержанию, так как они опасны для человеческого здоровья.


С технологической точки зрения, интересующий нас продукт делится на воду и сухое вещество. Последнее включает в себя молочный жир и сухой обезжиренный остаток.

  • Соотношение макроэлементов.

Молоко богато калием и кальцием: на 100 г продукта приходится по 146 мг и 120 мг этих микроэлементов соответственно. Немаловажно, что кальций, содержащийся в данном напитке, усваивается человеком более чем на 90 %, а это очень высокий показатель.

Также в этом продукте содержится немало хлора: в 100 г его доля находится на уровне 110 мг, фосфора – 90 мг на ту же массу. Также в 100 г молока есть 50 мг натрия, 29 мг серы, 14 мг магния.

  • Соотношение микроэлементов.

Если говорить о том, что входит в состав молока, какие микроэлементы, то больше всего в этом продукте цинка – 0,4 мг и железа – 0,1 мг. Также отмечают содержание марганца – 0,006 мг.

Другие микроэлементы исчисляются микрограммами: алюминия – 50 мкг, фтора – 20 мкг, стронция – 17 мкг, олова – 13 мкг, меди – 12 мкг. Еще ниже содержание йода – 9 мкг, молибдена – 5 мкг, селена и хрома – по 2 мкг. Также анализ показывает небольшую долю кобальта – в пределах 1 мкг.

В 1 мл молока содержится 100–10 000 бактерий. В процессе доения и первичной обработки в напиток попадает с поверхности вымени, доильной аппаратуры и другого оборудования от 100 тысяч до 300 тысяч микроорганизмов на каждый миллилитр. В 1 л свежего молока содержится 50–80 см

3 газов, из них 60–70 % составляет углекислый газ, 25–30 % – азот и оставшиеся 5–10 % занимает кислород. В процессе хранения их становится меньше, а кипячение позволяет вовсе избавиться от газов в продукте.

Всего 11–14 % приходится на долю сухих веществ от общей массы молока, при этом конкретная цифра связана с составом продукта. Массовая доля сухого обезжиренного остатка обозначается COMO и находится в пределах 8-9 %. Выше всего ценится сухой остаток, а именно содержащийся в нем белок, поэтому его стараются максимально сохранить во время изготовления сыров.

Аминокислоты в составе молока

В молоке содержатся необходимые человеческому организму аминокислоты. Одна из них – серин, который необходим для строительства белков головного мозга, миелиновых оболочек, призванных защищать нервную систему от внешнего негативного влияния.


Другая аминокислота, содержащаяся в молоке, считается основой нормального протекания жизненных процессов на Земле. Это гистидин, и он представляет собой протеиногенное вещество, участвующее в образовании белка, от которого зависят метаболические реакции организма.

Тирозин – еще одно заменимое вещество, входящее в состав белков молока.

Аминовалериановая кислота аргинин относится к незаменимым кислотам и помогает работе сердца и сосудов.

Полин является шетероциклической заменимой аминокислотой и необходим для регенерации тканей.

Тогда как серосодержащая аминокислота цистеин облегчает работу ЖКТ, нейтрализует действие токсинов в организме.

Нужно отметить, что в состав молока входит глицин, относящийся к простейшем аминоуксусным кислотам. Не секрет, что глицин способствует более активной умственной деятельности, благотворно сказывается на работоспособности, образовании мышечной ткани, необходим для быстрого восстановления мышечной массы и здорового сна. Он играет немаловажную роль в построении ДНК. Также данное вещество смягчает пагубное воздействие на организм алкогольных напитков, медикаментов. В целом, глицин является пробиотиком, который активизирует внутреннюю защиту человека.

Кроме того, в молоке есть аминокислоты триптофан, лизин, метионин.

Среди всех доступных людям продуктов только молоко может похвастаться наличием молочного жира, лактозы, казеина, альбумина, глобулина, так как все перечисленные вещества синтезируются в молочных железах.

Немаловажно, что в интересующем нас напитке есть ферменты дегидрогеназы, каталаза, плазмин, ксантиноксидаза, липаза, амилаза, пероксидаза, фосфатаза, лизоцим, пр. В нем содержится немало гормонов: пролактин, окситоцин, соматотропин, кортикостероиды, андрогены, эстрогены, прогестерон, пр. И, как уже говорилось выше, к сожалению, в данном продукте можно встретить посторонние химические вещества: антибиотики, токсины, в том числе бактериального характера, пестициды, радионуклиды (90Sr, 137Cs, 131J), диоксины, детергенты, пр., а также газы СО2, О2, Н2.

Классификация белков в составе молока

Если вас интересуют пищевые вещества, которые входят в состав молока, то наибольшую ценность среди них представляют белки, относящиеся к высокомолекулярным соединениям. Строительным материалом белков являются аминокислоты, скрепленные между собой пептидными связями.


В молоке содержится 2,8–3,6 % белков. Последние имеют различное строение, физико-химические свойства, биологические функции. Изначально они были призваны обеспечить нормальное развитие и рост теленка, сегодня же стали играть немаловажную роль в питании человека.

Молочные белки входят в группу казеинов или сывороточных белков. Первые составляют 75–85 % от общего содержания белков. Тогда как остальные 15–22 % – это сывороточные белки, то есть глобулины и альбумины. Оба типа не относятся к гомогенным, наоборот, в их состав входит целая смесь различных белков.

Таблица 1. Классификация и основные показатели белков молока.

Белок

Содержание в обезжиренном молоке, г/100 мл

Молекулярная масса

Изоэлектрическая точка, рН

Казеины:

      

αs1-казеин

1,2–1,5

~23 000

4,44–4,76

αs2-казеин

0,3–0,4

~25 000

—

χ-казеин

0,2–0,4

~19 000

5,45–5,77

β-казеин

0,9–1,1

~24 000

4,83–5,07

Сывороточные белки:

      

β-лактоглобулин

0,2–0,4

~18 000

5,1

α-лактальбумин

0,06–0,17

~14 000

4,2–4,5

Альбумин сыворотки крови

0,04

~66 000

4,7–4,9

Иммуноглобулины

0.04–0,09

150 000–1 000 000

5,5–8,3

Лактоферрин

2–35 или 10–30

76 500

–

В основе данной классификации веществ, входящих в состав молока, лежит схема, созданная Комитетом по номенклатуре и методологии молочных белков Американской научной ассоциации молочной промышленности.

Рекомендуем

«Производство молока в России: проблемы, перспективы, статистика» Подробнее

Говоря о белках, нужно упомянуть ферменты, ряд гормонов, например, пролактин, и белки оболочек жировых шариков.

На сегодняшний день ученым известны биологические функции практически всех белков, которыми богат интересующий нас продукт. Так, казеины являются непосредственно пищевыми белками, ведь без дополнительной обработки отлично расщепляются пищеварительными протеиназами. Тогда как обычным глобулярным белкам для этого необходимо пройти процесс денатурации.

Казеины сворачиваются в желудке новорожденного, образуя сгустки высокой степени дисперсности. Они играют роль важных источников кальция, фосфора и магния, большого перечня физиологически активных пептидов. Так, за счет частичного гидролиза χ-казеина из-за реакции с химозином в желудке освобождаются гликомакропептиды. Они отвечают за регуляцию процесса пищеварения, а именно поддерживают необходимый уровень желудочной секреции. Считается, что физиологическая активность свойственна и растворимым фосфопептидам, появляющимся в результате гидролизе β-казеина.

Перечисляя то, что входит в состав молока, нельзя не упомянуть сывороточные белки, ведь они выполняют не менее важные биологические функции. Иммуноглобулины защищают организм, будучи носителями пассивного иммунитета. Лактоферрин и лизоцим, являющиеся ферментами молока, имеют немаловажные антибактериальные свойства.

Также лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную функцию, а именно помогают железу, витаминам и другим важным элементам попасть в кишечник новорожденного. Сывороточный белок α-лактальбумин имеет регуляторное действие и обеспечивают синтез лактозы. В-лактоглобулин считается ингибитором фермента плазмина.

Аминокислотный состав белков молока

В молочных белках есть практически все аминокислоты, свойственные любым другим разновидностям белков.


Таблица 2. Аминокислотный состав белков молока

Аминокислоты

Сокращенные обозначения

Содержание в белках молока, %

В казеине

В β-лакто-глобулине

В α-лактальбумине

В иммуноглобулине G

В альбумине сыворотки крови

В целом

В том числе по фракциям

α-казеин

χ-казеин

β-казеин

        

Незаменимые:

                  

Валин

Вал

7,2

5,6

5,1

10,2

5,8

4,7

9,6

12,3

Изолейцин

Иле

6,1

6

6,14

5,5

6,1

6,8

3,1

2,6

Лейцин

Лей

9,2

9,4

6,08

11,6

15,6

11,5

9,1

12,3

Лизин

Лиз

8,2

8,7

5,76

6,5

11,4

11,5

9,1

12,3

Метионин

Мет

2,8

3

1

3,4

3,2

1

1,1

0,8

Треонин

Тре

4,9

2,5

6,64

5,1

5,8

5,5

10,1

5,8

Триптофан

Три

1,7

2

1,05

0,83

1,9

7

2,7

0,7

Фемилаланин

Фен

5

5,6

4,07

5,8

3,5

4,5

3,8

6,6

Заменимые:

                  

Аланин

Ала

3

3,4

5,41

1,7

7,4

2,1

—

98

Аргинин

Арг

4,1

4,4

4

3,4

2,9

1,2

3,5

122

Аспарагиновая кислота

Асп

7,1

8,45

7,3

4,9

11,4

18,7

9,4

218

Гистидин

Гис

3,1

3,3

1,67

3,1

1,6

2,9

2,1

90

Глицин

Гли

2,7

3

1,31

2,40

1,4

3,2

—

47

Глутаминовая кислота

Глу

22,4

23,6

17,35

23,2

19,5

12,9

12,3

717

Пролин

Про

22,3

8,2

8,78

16

4,1

1,5

—

302

Серин

Сер

6,3

7,4

7,4

3,2

3,8

5,4

—

186

Тирозин

Тир

6,3

7,4

7,4

3,2

3,8

5,4

—

184

Цистеин + цистин

Цис

0,34

–

1,4

—

3,4

6,4

3

6
                     

Нужно понимать, что в состав белков молока входят и циклические, и ациклические аминокислоты, то есть нейтральные, кислые и основные, при этом среди последних большая доля приходится именно на кислые. Физико-химические свойства белков зависят от количества отдельных групп аминокислот. А этот показатель во многом связан с породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, временем года и другими особенностями.

Если сравнивать молочные белки с глобулярными белками других пищевых продуктов, то первые включают в себя больше лейцина, изолейцина, лизина, глутаминовой кислоты, также серина и пролина, при этом в них меньше цистеина. В то время как сывороточные белки отличаются большой долей серосодержащих аминокислот.

Рекомендуем

«Правила приемки молока: критерии оценки сырья» Подробнее

С точки зрения количества и соотношения незаменимых аминокислот, белки молока считаются биологически полноценными. Особенно ярко это прослеживается у сывороточных белков.

Факторы, влияющие на состав молока

Говоря о том, какие пищевые вещества входят в состав молока, нужно понимать, что его качество и состав во многом зависят от лактационного периода, породы коровы, условий кормления и содержания, состояния здоровья животного. В первые дни после отела молоко совсем не похоже на привычный нам продукт, его называют молозиво. Оно достаточно вязкое, имеет ярко выраженный кремовый цвет, солоноватый привкус, отличается высокой кислотностью, а при нагревании его белки сворачиваются.


Таблица 3. Состав молока коров различных пород, содержащихся в одинаковых условиях.

Порода

Среднесуточный удой

Содержание в молоке

Жира

Белка

Лактозы

Сухих веществ

 

Черно-пестрая

24,1

3,39

3,33

4,98

12,4

 

Костромская

18,1

3,7

3,51

5,06

12,97

 

Симментальская

20,2

3,79

3,42

4,94

12,85

 

Швицкая

21,2

3,53

3,42

5,1

12,85

 

Холмогорская

17

3,66

3,44

5

12,82

 

Лебединская

21,7

3,6

3,24

4,9

12,44

 

Ярославская

13,9

3,77

3,55

5

13,02

 

Красная степная

20,6

3,48

3,33

4,82

12,33

 

Красная горбатовская

15,9

3,96

3,51

4,92

13,12

 

Таблица 4. Химический состав молока, %.

Дни после отела

Жир

Общий белок

В том числе

Лактоза

Зола

Кислотность, 0 Т

Казеин

Альбумин + глобулин

1

5,4

15,08

2,68

12,4

3,31

1,2

49,5

2

5

11,89

2,65

8,14

3,77

0,93

40,9

3

4,1

5,25

2,22

3,02

3,77

0,82

29,8

4

3,4

4,68

2,28

1,8

4,46

0,85

28,7

5

4,6

3,45

2,47

0,97

3,88

0,81

26,7

6

3,4

3,23

2,48

0,75

3,97

0,8

25,6

7

4,1

3,56

2,94

0,62

4,49

0,77

25,5

8

3,3

3,25

2,68

0,58

4,89

0,8

24,7

9

3,3

3,41

2,78

0,63

4,89

0,79

23,7

10

3,4

3,3

2,61

0,69

4,74

0,79

22,5

11

3,4

3,34

2,27

0,62

4,74

0,75

21,8

Нужно понимать, что животные одной породы могут давать молоко разного состава, что связано с индивидуальными особенностями. Этот фактор обязательно принимают во внимание в процессе племенной работы.


Свойства и то, какие вещества входят в состав молока, зависят от качества и соотношения кормов, включенных в рацион скота. Улучшить состав продукта и удои позволяет кормление коров по порционам, которые формируются в соответствии с потребностью животных в питательных веществах, протеине, минералах, витаминах. Если у корма есть резкий запах, например, свойственный силосованным кормам, его можно давать скоту только после доения.

На составе молока негативно отражаются болезни животного. В случае субклинической формы мастита в каждой больной доле вымени теряется около 10–15 % молока за лактацию, при клиническом мастите эта цифра доходит до 50–80 %.

Маш — аминокислотный состав

Категория продуктов

Все продукты Мясо Мясо убойных животных Мясо диких животных (дичь) Субпродукты Мясо птицы (и субпродукты) Рыба Морепродукты (все категории) Моллюски Ракообразные (раки, крабы, креветки) Морские водоросли Яйца, яичные продукты Молоко и молочные продукты (все категории) Сыры Молоко и кисломолочные продукты Творог Другие продукты из молока Соя и соевые продукты Овощи и овощные продукты Клубнеплоды Корнеплоды Капустные (овощи) Салатные (овощи) Пряные (овощи) Луковичные (овощи) Паслёновые Бахчевые Бобовые Зерновые (овощи) Десертные (овощи) Зелень, травы, листья, салаты Фрукты, ягоды, сухофрукты Грибы Жиры, масла Сало, животный жир Растительные масла Орехи Крупы, злаки Семена Специи, пряности Мука, продукты из муки Мука и отруби, крахмал Хлеб, лепёшки и др. Макароны, лапша (паста) Сладости, кондитерские изделия Фастфуд Напитки, соки (все категории) Фруктовые соки и нектары Алкогольные напитки Напитки (безалкогольные напитки) Пророщенные семена Вегетарианские продукты Веганские продукты (без яиц и молока) Продукты для сыроедения Фрукты и овощи Продукты растительного происхождения Продукты животного происхождения Высокобелковые продукты

Содержание нутриента

ВодаБелкиЖирыУглеводыСахараГлюкозаФруктозаГалактозаСахарозаМальтозаЛактозаКрахмалКлетчаткаЗолаКалорииКальцийЖелезоМагнийФосфорКалийНатрийЦинкМедьМарганецСеленФторВитамин AБета-каротинАльфа-каротинВитамин DВитамин D2Витамин D3Витамин EВитамин KВитамин CВитамин B1Витамин B2Витамин B3Витамин B4Витамин B5Витамин B6Витамин B9Витамин B12ТриптофанТреонинИзолейцинЛейцинЛизинМетионинЦистинФенилаланинТирозинВалинАргининГистидинАланинАспарагиноваяГлутаминоваяГлицинПролинСеринСуммарно все насыщенные жирные кислотыМасляная к-та (бутановая к-та) (4:0)Капроновая кислота (6:0)Каприловая кислота (8:0)Каприновая кислота (10:0)Лауриновая кислота (12:0)Миристиновая кислота (14:0)Пальмитиновая кислота (16:0)Стеариновая кислота (18:0)Арахиновая кислота (20:0)Бегеновая кислота (22:0)Лигноцериновая кислота (24:0)Суммарно все мононенасыщенные жирные кислотыПальмитолеиновая к-та (16:1)Олеиновая кислота (18:1)Гадолиновая кислота (20:1)Эруковая кислота (22:1)Нервоновая кислота (24:1)Суммарно все полиненасыщенные жирные кислотыЛинолевая кислота (18:2)Линоленовая кислота (18:3)Альфа-линоленовая к-та (18:3) (Омега-3)Гамма-линоленовая к-та (18:3) (Омега-6)Эйкозадиеновая кислота (20:2) (Омега-6)Арахидоновая к-та (20:4) (Омега-6)Тимнодоновая к-та (20:5) (Омега-3)Докозапентаеновая к-та (22:5) (Омега-3)Холестерин (холестерол)Фитостерины (фитостеролы)СтигмастеролКампестеролБета-ситостерин (бета-ситостерол)Всего трансжировТрансжиры (моноеновые)Трансжиры (полиеновые)BCAAКреатинАлкогольКофеинТеобромин

1.1.3. Химический состав дрожжей — Технология производства дрожжей

Состав дрожжей зависит от условий культивирования дрожжей, состава питательной среды и физиологического состояния клетки.  В прессованных дрожжах содержится 67-75% воды и 25-33% сухого вещества. При этом часть воды находится в межклеточных пространствах и называется внеклеточной; остальная вода, находящаяся в цитоплазме дрожжей, называется внутриклеточной. Соотношение клеточной и внутриклеточной влаги в дрожжах может изменяться в зависимости от применяемой расы дрожжей, технологического режима их выращивания и способа ведения технологического процесса. Так, при выращивании дрожжей в концентрированной среде или с добавлением осмотически активных веществ, например хлористого натрия, общее количество влаги в дрожжах снижается в результате уменьшения внутриклеточной воды, а при обработке дрожжей хлористым натрием (при выделении) общее количество влаги в дрожжах снижается вследствие внеклеточной воды.

Состав сухого вещества хлебопекарных дрожжей по элементам следующий (в %): углерод 45-49; водород — 50-70; кислород 30-35; азот 7,1-10,8; фосфор 1,9-5,5; калий 1,4-4,3; магний 0,1-0,7; алюминий 0,002-0,020; сера 0,01-0,05; хлор 0,004-0,100; железо 0,005-0,012; кремний 0,02-0,20.  Кроме того, в сухом веществе дрожжей содержатся (в %): белки и другие азотистые вещества — 50; жиры — 1,6; углеводы — 40,8; зола — 7,6. Однако этот состав непостоянен и может колебаться в широких пределах.

Белки состоят из полипептидов и аминокислот — простых соединений, имеющих с одной стороны своей молекулы аминогруппу NH, а с другой — кислотную группу СООН. Самая простая аминокислота — глицин — имеет следующую формулу: NH-СН3-СООН. Соединяясь между собой, аминокислоты образуют молекулы простых белков или протеинов. К ним относятся альбумины, глобулины, гистоны и др. При присоединении к простому белку небелковой группы образуются сложные белки, или протеиды. Если небелковая группа состоит из нуклеиновых кислот, от образовавшийся сложный белок называют нуклеопротеидом, а если к простому белку присоединяются жиры, то сложный белок называют липопротеидом. Протеиды осуществляют в клетке ряд сложнейших реакций, которые называют обменом веществ, — размножение, питание, дыхание, передачу наследственных признаков, регулируют поступление питательных веществ внутрь клетки и выделение продуктов обмена во внешнюю среду. Белки весьма чувствительны к воздействию факторов внешней среды. Например, при воздействии либо очень высокой, либо очень низкой температуры происходит свертывание белка или его денатурация, в результате чего клетка отмирает. Такое же явление наблюдается при действии кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, излучения и др.

Углеводы состоят из углерода, кислорода и водорода. Их делят на высшие и низшие. К высшим углеводам относят полисахариды (крахмал; гликоген, клетчатка), а также дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза, галактоза). К низшим углеводам относят моносахариды (глюкоза, фруктоза, арабиноза, ксилоза и др.). При разложении полисахаридов, например крахмала, сначала образуются декстрины, затем дисахариды и моносахариды, а начало синтеза полисахаридов начинается с моносахаров. Гликоген, или животный крахмал, является запасным веществом в животном организме и дрожжах, как крахмал в растениях. Из углеводов клетка получает энергию.

Жиры — запасные вещества клетки. Они являются сложными эфирами трехатомного спирта (глицерина и органических кислот).  Жировые вещества дрожжей являются важной частью протоплазмы клеток. Молекулы жировых веществ соединяются в крупные частицы (жировые мицеллы) палочковидной формы, распределяющиеся между мицеллами протеинов. Иногда они образуют с последними сложные соединения (липопротеиды) и представляют собой основной структурный материал клетки. Жиры превращаются клеткой по мере необходимости в углеводы и используются затем для получения энергии.  Помимо связанных жировых веществ в протоплазме некоторых дрожжевых грибов имеются и свободные жировые вещества, обособленные в виде капель, хорошо окрашивающихся специальными красками.

Зола дрожжей составляет около 6,5-12,0% общей массы сухого вещества дрожжей. Состав золы колеблется в зависимости от условий их культивирования. Зола дрожжей состоит примерно наполовину из фосфора: большая часть фосфорной кислоты связана в дрожжах с органическими соединениями. В золе значительно больше калия, чем натрия, кальция и магния. Содержание серы в хлебопекарных дрожжах составляет 0,17-0,20%. Минеральные вещества золы дрожжей, растворяясь в межмицеллярной воде, играют большую роль в обмене веществ клетки. Наиболее важное значение имеют катионы натрия, калия, кальция, магния, железа, анионы хлора, фосфора.

Витамины. В дрожжах содержится целый ряд витаминов и витаминоподобных веществ. Обмен веществ у животных и человека, осуществляемый ферментами, протекает при непременном участии витаминов, тесно связанных с ферментными системами клетки. Так, витамин B1 содержится в хлебопекарных дрожжах в количестве около 20 мкг на 1 г СВ. Витамин B1 регулирует деятельность нервной системы человеческого организма, участвует в обмене белковых веществ и в синтезе жиров, излечивает полиневриты и различные очень тяжелые нервные заболевания, возникающие при длительном употреблении пищи, лишенной должного количества этого витамина.

Витамин В2 (рибофлавин) содержится в хлебопекарных дрожжах в количестве около 25-30 мкг на 1 г СВ. Отсутствие рибофлавина в пище человека приводит к различным поражениям кожного покрова, к расстройствам зрения.

Витамины B1 и В2 достаточно устойчивы к высоким температурам, особенно витамин В2, который может быть отделен от витамина B1 путем шестичасового автоклавирования при 120 °С; при этом витамин В2 остается без изменения, а витамин B1 разрушается.

            Витамин В3 (пантотеновая кислота) в большом количестве содержится в хлебопекарных дрожжах (15 000-33 000 мг/г СВ). Недостаток его в пищевом рационе животных и птиц приостанавливает нормальный рост их и нарушает нормальную деятельность нервной системы и желез внутренней секреции.

Витамин В5 (РР — никотинамид) является собственно антипеллагрическим фактором; он содержится в хлебопекарных дрожжах в большом количестве (от 185 до 290 мкг на 1 г СВ).

Витамин В6 (пиридоксин) содержится в хлебопекарных дрожжах в количестве 1,6-6,5 на 1 г СВ. Он стимулирует рост животных и микроорганизмов.

            Витамин D — антирахитический фактор, регулятор фосфорно-кальциевого обмена животных и человека. Провитамин D — эргостерин — имеется в огромном количестве в хлебопекарных дрожжах — 20 000 мкг на 1 г СВ.

Помимо перечисленных витаминов хлебопекарные дрожжи содержат парааминобензойную кислоту в количестве 8-95 мкг на 1 г CB и фолиевую кислоту 19-35 мкг.  Парааминобензойная кислота действует как активный витамин самостоятельно и в виде составной части фолиевой кислоты. Эти кислоты входят в состав ферментов, катализирующих синтез нуклеиновых оснований. Большое значение для жизнедеятельности дрожжей имеет витамин Вн, или биотин. Сахаромицеты не способны синтезировать биотин из окружающей среды, поэтому для нормального их развития биотин должен входить в состав питательной среды, где культивируются дрожжи как важнейший фактор роста. Содержание этого витамина составляет 0,5-1,8 мкг на 1 г СВ. Биотин — устойчивое вещество. При термической обработке, доступе кислорода и воздействии разбавленных кислот и щелочей биологическая активность его не снижается. Расщепление биотина происходит лишь при обработке его концентрированными кислотами, щелочами и раствором перекиси водорода. В дрожжах содержится и другой стимулятор роста дрожжей — мезоинозит. В хлебопекарных дрожжах он содержится в количестве 270 мг на 1 г СВ. Состав среды может способствовать повышению содержания витаминов в дрожжевых клетках. Можно обогащать хлебопекарные дрожжи витаминами группы В, помещая их в условия брожения на 1-2 ч в среды, содержащие витамины.  Дрожжи способны поглощать витамин В1, находящийся в бродящей жидкости. В этом случае общее количество витамина B1 может достигать 2000 мкг на 1 г СВ; если бродящая жидкость содержит не витамин В1, а его компоненты (пирамидин и тиазол), дрожжи способны синтезировать витамин B1; количество его в дрожжах при этом может достигать 600 мкг на 1 г СВ.

Ферменты. Все процессы, происходящие в живых организмах при обмене веществ, при росте и развитии организмов, совершаются с участием биологических катализаторов белковой природы, ферментов или энзимов. Сущность механизма действия ферментов заключается в том, что субстрат, на который действует фермент, образует с ним непрочный продукт фермент — субстратный комплекс. Промежуточный продукт разлагается с образованием конечных продуктов и освобождением фермента, который может воздействовать на новую молекулу субстрата. Считается, что активность фермента зависит не только от таких факторов, как температура и реакция среды (рН), но и от того, в каком виде он находится в клетке. Когда фермент находится в свободном состоянии, он активен, когда же он связан с белками протоплазмы клетки, то активность его уменьшается или теряется совсем. Синтез ферментов происходит в дрожжевой клетке непрерывно. По способу образования ферменты делят обычно на конститутивные и адаптивные. Адаптивными, т. е. приспособительными, ферментами называют такие, которые образуются в клетке в результате появления в среде соответствующего субстрата, например сахара. Фермент мальтаза формируется в клетке при наличии в среде сахара мальтозы.  Конститутивные ферменты образуются в клетке организма независимо от состава среды. Наибольшую активность ферменты проявляют при определенной температуре, кислотности, а также при отсутствии тормозящих их действие веществ. Неустойчивость ферментов объясняется их белковой природой, т. е. они чувствительны, как все белки, к высоким температурам, кислотности, к солям тяжелых металлов, что вызывает их денатурацию. Специфичность действия ферментов состоит в том, что один фермент ускоряет только определенную реакцию, поэтому в микробных клетках действуют одновременно десятки различных ферментов, не мешая один другому. Например, фермент, разлагающий сахарозу, не может разлагать белки, жиры или другие вещества. Отдельные ферменты в живых клетках образуют ферментные системы, состоящие из 10-12 ферментов.

Питание. В настоящее время известно, что питание дрожжевых клеток состоит из двух фаз: первая — прохождение веществ через клеточную стенку и цитоплазматическую мембрану и вторая — сложные биохимические реакции, состоящие из взаимосвязанных процессов ассимиляции и диссимиляции. Основным барьером, отделяющим внутреннее содержимое клетки от окружающей среды, является цитоплазматическая мембрана, основная функция которой заключается в регулировании прохождения в клетку молекулярных растворов.

По химическому составу дрожжей видно, что для питания им нужны азот, фосфор, калий, магний, усвояемые формы углеводов, микроэлементы и другие вещества. Источниками углерода для дрожжей являются различные углеводы, моно- и дисахара, а также спирты, альдегиды и органические кислоты. При отсутствии аэрации дрожжи используют обычно лишь сахара. В условиях аэрации при обогащении среды кислородом, когда усиливается дыхательная функция дрожжей и активируется процесс накопления биомассы, дрожжи усваивают не только сахара, но и спирты (этиловый спирт, глицерин, маннит), альдегиды, а также и органические кислоты (молочная, уксусная, лимонная и яблочная кислоты) и их соли. Доказано, что и аминокислоты являются для дрожжей источником углерода. Источником азотистого питания для живых клеток являются растворимые соединения азота (органические и неорганические). Сложные высокомолекулярные протеины не усваиваются дрожжами, так как у сахаромицетов не содержится экзоферментов, протеолизирующих сложные белки среды. Продукты распада белков могут усваиваться дрожжами. Легко усваиваются аминокислоты, а также амиды и аммонийные соединения. Нитраты не усваиваются большинством дрожжевых грибов. Аммиак является первоисточником для синтеза белковых веществ клетки. Аммиачный азот, отщепленный от аммонийных солей или аминокислот среды и других азотистых соединений, используется дрожжевыми клетками для синтеза собственных аминокислот. Большую роль в питании дрожжей играют макроэлементы (калий, натрий, фосфор, магний, кальций) и микроэлементы (железо, медь, марганец, кобальт, цинк, молибден, никель, кремний, алюминий, бор).

химический состав, свойства и значение для человеческого организма»

Доклад

по биологии

«Белки: химический состав, свойства

и значение для человеческого организма»

ученика 8 класса

ГБОУ ООШ пос. Аверьяновский

Григорьева Даниила

Руководитель: Величкина А.А.

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина.Такой процесс называется денату­рацией. Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции. В нашем примере в первом случае денатурацию вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции. Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков. Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура. В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора. 

Функции белков в организме

Белки — это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты — это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

 Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое

количество белковых веществ.

Наименование продукта

Количество

Белковые вещества

Ржаной хлеб

250

12,8

Белый хлеб

200

14,3

Крупа

30

2,8

Макароны

10

0,9

Мука пшеничная

20

1,9

Мясо

150

22,7

Рыба

100

9,4

Молоко

400

14,2

Творог, сыр

70

11,2

Сметана

30

0,6

Сливочное масло

30

0,1

Яйца

1/2шт.

2,6

Картофель

400

4,2

Овощи

300

3,5

Фрукты, ягоды (свежие)

200

0,8

Итого:

102,0

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных.

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал.

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химический превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Аминокислотный состав мяса бройлеров при применении кормовой добавки «Микофикс» Текст научной статьи по специальности «Животноводство и молочное дело»

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ МЯСА БРОЙЛЕРОВ ПРИ ПРИМЕНЕНИИ КОРМОВОЙ ДОБАВКИ «МИКОФИКС»

М.В. Заболотных1, А.А. Диких1, И.Г. Серегин2, В.Е. Никитченко2

‘ФГБОУ ВПО «Омский государственный аграрный университет им. П.А. Столыпина» Институтская площадь, 1, Омская область, г. Омск, Россия, 644008

2Департамент ветеринарной медицины Российский университет дружбы народов ул. Миклухо-Маклая, 8/2, Москва, Россия, 117198

Изучены химический состав мяса и содержание аминокислот в мышечной ткани цыплят-бройлеров, получавших в основном рационе кормовую добавку «Микофикс», в сравнении с мясом бройлеров, не получавших добавку. Дана сравнительная оценка биологической ценности мяса подопытных и контрольных цыплят, определен скор аминокислот белка грудных мышц бройлеров кросса «Сибиряк». Установлено, что применение кормовой добавки «Микофикс» повышает физиологическую активность цыплят и прирост живой массы. По химическому составу и калорийности мясо бройлеров, получавших добавку, имело некоторые отличия от мяса цыплят, получавших корма без добавки «Микофикс». В мясе подопытных цыплят отмечено увеличение влаги на 1,68% и энергетической ценности на 10,3—10,7%. В белом мясе бройлеров подопытной группы содержание незаменимых аминокислот суммарно повысилось на 2,7%, содержание заменимых аминокислот снизилось на 0,79%. Отношение суммы незаменимых аминокислот к заменимым в белом мясе цыплят подопытной группы составило на 2,89% ниже, чем в мясе контрольных бройлеров. Вместе с тем отношение триптофана к оксипролину повысилось на 23,6%. В белке мяса бройлеров опытной группы имела место одна лимитирующая аминокислота (score) — триптофан. На основании полученных данных сделаны выводы, что кормовая добавка «Микофикс» при откорме цыплят-бройлеров повышает прирост живой массы и положительные изменения в химическом составе мяса, определяемые увеличенным содержанием некоторых незаменимых аминокислот, при score (лимитирующей аминокислоте) — триптофане.

Ключевые слова: цыплята-бройлеры, добавка «Микофикс», мясо, химический состав, аминокислоты, скор, биологическая ценность, калорийность.

Птицеводство в России занимает ведущее положение среди других отраслей сельскохозяйственного производства, обеспечивая население ценными диетическими продуктами питания, а промышленность — важным для народного хозяйства сырьем (перо, пух, помет и др.). Темпы развития птицеводства в нашей стране уже превышают показатели развития других отраслей животноводства. Мясо птицы стало пользоваться большим спросом у населения и составляет большую долю потребления по сравнению со свининой, говядиной, бараниной и мясом других видов животных. Наиболее экономически обосновано дальнейшее увеличение мяса цыплят-бройлеров, способных за 42—49 дней достигать живой массы, сопоставимой с массой взрослых кур. Для повышения мясной продуктивности постоянно совершенствуются породные качества бройлеров и технологии их откорма. Но эффективность промышленного выращивания бройлеров зависит не только

от селекционной работы, направленной на совершенствование мясных показателей, создание новых линий, кроссов, а также и от правильно сбалансированного полноценного кормления и использования различных кормовых добавок. Все это влияет на сроки откорма цыплят (39 или 42, 49 дней), суточный прирост их живой массы, калорийность и биологическую ценность производимого в промышленных условиях мяса птицы.

Известно, что мясо птицы содержит все необходимые вещества для полноценного питания человека, оно является источником основных питательных веществ (белков, животных жиров, минеральных и экстрактивных веществ), которые в нем представлены в наиболее оптимальном количественном соотношении и легко усваиваются организмом человека. При этом наибольшую ценность для потребителей мяса птицы имеют белки, состоящие из заменимых и незаменимых аминокислот.

Количество различных незаменимых и заменимых аминокислот в белках мяса определяет его пищевую значимость и биологическую ценность. При этом содержание незаменимых аминокислот в белках мяса птицы зависит от содержания аминокислот, прежде всего в кормах, поскольку организм сельскохозяйственной птицы не способен их синтезировать [3].

Высокая биологическая значимость незаменимых аминокислот состоит в том, что они участвуют в синтезе тканевых белок и выполняют ряд специальных функций в организме человека, животных и птицы [7]. Наибольшее значение из них имеют лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан и др. [4].

В практике полноценность мышечных белков или белково-качественный показатель (БКП) определяется отношением таких аминокислот, как триптофан (из группы незаменимых) и оксипролин (из группы заменимых). Триптофан находится только в полноценных белках, оксипролина больше в белках соединительной ткани. Считается, чем больше отношение триптофана к оксипролину, тем выше биологическая ценность белков мяса. Отношение триптофана к оксипролину в грудных белых мышцах бройлеров может составлять до 5—7, а в бедренных красных — около 3—8. По отношению триптофана к оксипролину, то есть полноценных белков к неполноценным, мясо цыплят-бройлеров превосходит мясо других сельскохозяйственных животных [4; 5].

П.В. Житенко, И.Г. Серегин и др., сравнивая аминокислотный состав мяса птицы разных видов, пришли к выводу, что незаменимых аминокислот в мышцах сухопутной птицы больше, чем в мышцах уток, гусей и всех сельскохозяйственных животных [4].

Аминокислотный состав белка мяса птицы можно изменять включением в основной рацион различных биологических добавок или использованием нетрадиционных кормов [6]. Поэтому целью нашей работы являлось изучение химического состава и биологической ценности мяса цыплят-бройлеров, получавших кормовую добавку «Микофикс» с целью повышения их интенсивности откорма.

Объекты и методы исследования. Объектами исследования служили тушки цыплят-бройлеров кросса «Сибиряк», выращенных в условиях ООО «Новосибирская птицефабрика» и убитых в возрасте 42 суток. Бройлерам одной группы к основному рациону добавляли препарат «Микофикс» по специально разработанной схеме, цыплята второй группы не получали кормовую добавку и считались контрольными. Условия содержания бройлеров подопытной и контрольной групп были одинаковыми.

Для определения ветеринарно-санитарных показателей мяса бройлеров тушки и органы были подвергнуты послеубойному осмотру согласно «Правилам ветеринарного осмотра убойных животных и ветеринарно-санитарной экспертизы мяса и мясных продуктов» (1988), затем отбирались образцы равных по массе тушек подопытных и контрольных бройлеров для лабораторных исследований.

Экспериментальная часть работы выполнена в институте ветеринарной медицины и биотехнологий ФГБОУ ВПО ОмГАУ им. П.А. Столыпина и лаборатории ГНБУ СибНИИЖ.

В работе использовали общепринятые методы контроля качества мяса и мясных продуктов. Товароведную и органолептическую оценку мяса бройлеров проводили по ГОСТ 25391-82, ГОСТ 21784-76 и ГОСТ 51944-2002. При изучении химического состава мяса содержание влаги определяли методом высушивания, содержание белка — по методу Кьедаля, жира — по методу Сокслета, содержание минеральных веществ — методом озоления.

Анализ аминокислотного состава мяса проводили на автоматическом многофункциональном инфракрасном инфракрасном спектроанализаторе фирмы «Шта-р1ё-61» (Венгрия). Подготовку проб мяса осуществляли согласно инструкции для данного приборного анализа. Полученные данные анализировали и подвергали статистической обработке.

Результаты исследования. Проведенные исследования показали, что применение кормовой добавки «Микофикс» повышает физиологическую активность цыплят, суточное потребление кормов и прирост живой массы по сравнению с цыплятами контрольной группы. В органолептических показателях мяса выраженных различий не выявлено. По химическому составу и калорийности мясо бройлеров, получавших пищевую добавку, имело определенные отличия от мяса цыплят, получавших корма без добавки. Выявлены различия в содержании воды, белка и жира, а также в калорийности мяса бройлеров подопытной группы по сравнению с мясом контрольных цыплят. Эти данные представлены в табл. 1. Отмечено увеличение содержания воды в мясе цыплят опытной группы на 1,68% по сравнению с контролем, но при этом выявлено уменьшение содержания количества жира на 1,07%, белка на 0,68%. Увеличение содержания зольных элементов на 0,06% было недостоверным. Энергетическая ценность мяса цыплят-бройлеров опытной группы по отношению к контрольной уменьшилась на 12,44 ккал, или на 52,13 КДж (10,3—10,7%). По нашему мнению, такое снижение калорийности мяса опытных цыплят-бройлеров связано с уменьшением содержания в нем жира и белка и повышением количества влаги.

Таблица 1

Химический состав и калорийность мяса цыплят-бройлеров

Показатели исследуемых цыплят-бройлеров Контрольная Опытная Отклонения

Вода, % 74,89 ± 0,58 76,57 ± 0,22 + 1,68

Жир, % 3,96 ± 0,69 2,89 ± 0,53 -1,07

Бело к, % 20,20 ± 0,43 19,52 ± 0,30 -0,68

Зола, % 0,94 ± 0,17* 1,00 ± 0,02* +0,06

Безазотистые вещества 0,01 0,02 +0,01

Калорийность, Ккал 120,07 ± 0,5 107,60 ± 0,3 -12,47

Калорийность, Кдж 501,90 ± 0,5 449,77 ± 0,3 -52,13

Примечание: *Р<0,05

При исследовании аминокислотного состава грудных мышц белого мяса цыплят-бройлеров опытной и контрольной групп нами определено содержание 19 аминокислот, 8 из которых являются незаменимыми. Эти данные представлены в табл. 2. Из данных этой таблицы видно, что в белом мясе бройлеров опытной группы в сравнении с белым мясом контрольных цыплят произошло увеличение содержания отдельных незаменимых аминокислот на 0,03—0,14 мг/100 г, или в среднем на 11,5%, в том числе аргинина — на 0,14 мг/100 г (12,1%), изолейцина — 0,10 мг/100 г (13,1%), треонина — 0,10 мг/100 г (12,6%), триптофана — 0,03 мг/100 г (8,3%). Содержание валина, лизина, метионина, фенилаланина уменьшилось на 0,03—0,09 мг/100 г, или на 6,2—7,1%. Однако в среднем сумма незаменимых аминокислот повысилась только на 0,17 мг/100 г или на 2,7%.

Таблица 2

Аминокислотный состав белого мяса цыплят-бройлеров

Название аминокислот Контрольная группа Опытная группа Отклонение

1. Незаменимые аминокислоты

Аргинин 1,16 ± 0,2 1,30 ± 0,19* +0,14

Валин 0,84 ± 0,09* 0,80 ± 0,08* -0,04

Изолейпин 0,76 ± 0,02** 0,86 ± 0,005*** +0,10

Лизин 1,35 ± 0,16* 1,26 ± 0,14* -0,09

Метионин 0,46 ± 0,05* 0,43 ± 0,04* -0,03

Треонин 0,79 ± 0,14* 0,89 ± 0,07* +0,10

Триптофан 0,36 ± 0,01** 0,39 ± 0,05* +0,03

Фенилаланин 0,68 ± 0,07* 0,64 ± 0,06* -0,04

Сумма незаменимых аминокислот 6,40 6,57 +0,17

2. Заменимые аминокислоты

Аланин 0,97 ± 0,09* 0,93 ± 0,07* -0,04

Аспарагиновая кислота 1,42 ± 0,14** 1,48 ± 0,13** -0,14

Гистидин 0,79 ± 0,04* 0,87 ± 0,05* +0,08

Глицин 1,55 ± 0,11* 1,50 ± 0,1* -0,05

Глутаминовая кислота 2,76 ± 0,24* 2,66 ± 0,17* -0,10

Лейцин 1,52 ± 0,02** 1,64 ± 0,14* +0,12

Оксипролин 0,061 ± 0,002*** 0,071 ± 0,001*** -0,01

Пролин 0,78 ± 0,11* 0,65 ± 0,11* -0,13

Серин 0,71 ± 0,04* 0,71 ± 0,03* 0

Тирозин 0,68 ± 0,08** 0,66 ± 0,007** -0,02

Цистин 0,024 ± 0,001* 0,027 ± 0,001* +0,003

Сумма заменимых аминокислот 11,285 11,201 -0,083

Отношение Е незаменимых к Е заменимым аминокислот 1,76 1,71 -1,05

Белково-качественный показатель (БКП) 4,44 5,49 + 1,05

В группе заменимых аминокислот повышение отмечено в содержании гисти-дина, лейцина и цистина на 0,007—0,14 мг/100 г, или на 7,9—12,5%.соге) каждой аминокислоты в исследуемом белке. Расчетом аминокислотных скоров нами установлено, что в белках мяса бройлеров подопытной группы имела место одна лимитирующая аминокислота — триптофан.

Заключение. Анализируя полученные данные, можно заключить, что кормовая добавка «Микофикс», используемая при откорме цыплят-бройлеров кросса «Сибиряк» в условиях ООО «Новосибирская птицефабрика» с целью повышения интенсивности откорма, не оказала отрицательного влияния на качество и биологическую ценность мяса.

В мясе цыплят, получавших в основном рационе препарат «Микофикс», повышается содержание влаги на 1,68%, снижается количество белка на 0,68% и жира на 1,07%, что обуславливает понижение калорийности мяса на 10,3—10,7%. Снижение калорийности мяса отвечает пожеланиям потребителей и может повысить спрос на такую продукцию.

В аминокислотном составе мясо бройлеров также отмечаются положительные изменения, повышающие биологическую ценность мяса, так как повышается сумма незаменимых аминокислот на 2,7% и снижается сумма заменимых на 0,79%. При этом отношение суммы незаменимых к сумме заменимых аминокислот в мясе опытных бройлеров составляло 1,71, в мясе контрольных цыплят — на 2,89% выше. Отношение триптофана к оксипролину (БКП) в мясе бройлеров составило 4,44, в мясе контрольных цыплят — 5,49, то есть на 23,6% выше, что свидетельствует о перспективе применения добавки «Микофикс» при промышленном выращивании и откорме цыплят-бройлеров. Лимитирующей аминокислотой в белках мяса бройлеров при использовании кормовой добавки является аминокислота из группы незаменимых — триптофан, что подтверждает тенденцию повышения белково-качественного показателя мяса бройлеров при использовании в кормах добавки «Микофикс».

ЛИТЕРАТУРА

[1] Кочиш И.И. Птицеводство / И.И. Кочиш, М.Г. Петраш, С.Б. Смирнов. М.: Колос, 2004.

[2] Позняковский В.М. Экспертиза мяса и мясопродуктов. Новосибирск, 2002.

[3] Бессарабов Б.Ф., Бондарев Э.И., Столяр Т.А. Птицеводство и технология производства яиц и мяса птиц. СПб.: Изд. «Лань», 2005. С. 69—74.

[4] Житенко П.В., Серегин И.Г., Никитченко В.Е. Ветеринарно-санитарная экспертиза и технология переработки птицы. Справочник. М.: Аквариум ЛТД, 2001.

[5] Серегин И.Г., Никитченко В.Е., Никитченко Д.В. Ветсанэкспертиза продуктов убоя животных и птицы. М.: Изд-во РУДН, 2010.

[6] Боровков М.Ф., Фролов В.П., Серко С.А. Ветеринарно-санитарная экспертиза с основами технологии и стандартизации продуктов животноводства. М.: Колос, 2007.

[7] Антипова А.В., Глотова И.А., Рогов И.А. Методы исследования мяса и мясных продуктов. М.: Колос, 2004.

AMINO-ACID COMPOSITION OF BROILER MEAT IN THE APPLICATION OF FEED ADDITIVES «MIKOFIKS»

M.V. Zabolotnykh2, A.A. Dikikh2, I.G. Seryogin2, V.E. Nikitchenko2

‘Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin, Omsk

2Department of Veterinary Peoples’ Friendship University of Russia

Miklucho-Maklay str., 8/9, Moscow, Russia, 117198

Studied chemical composition and amino-acid content of meat in broiler muscle tissue, mostly treated diet feed additive «Mikofiks» in comparison with the meat of broilers not receiving supplement. Define the comparative evaluation of the biological activity of the experimental and control of meat chickens, protein amino-acid score of pectoral muscles of broilers of cross-country «Siberian». It was found that the use of the feed additive «Mikofiks» increases the physiological activity of chickens and weight gain. The chemical composition and calorific value of broiler meat treated with the additive does have some differences from the meat of chickens that received feed without additives «Mikofiks». The moisture of meat of experimental chickens was an increase in 1.68%, and the energy value in 10,3—10,7%. In the white meat broiler of experimental group content of essential amino-acids in total increased by 2.7%, nonessential amino acids content decreased by 0.79%. The ratio of the amount of essential amino acids indispensable to the white meat of chickens of experimental group was 2.89% lower than in the control of broiler meat. However, the ratio of tryptophan to hydroxyproline increased by 23,6%. In the protein broiler of experimental group took place a limiting amino-acid (score) — tryptophan. Based on the conclusions of the data that the feed additive «Mikofiks» fattening broiler increases weight gain, and positive changes in the chemical composition of the meat defined by increased content of some essential amino acids, with the score (the limiting amino acid) — tryptophan.

Key words: chickens-broilers, additive «Mikofiks» meat, chemical composition, amino-acids, amino-acid score, biological value, caloric.

REFERENCES

[1] Kochish I.I., Petrash M.G., Smirnov S.B. Pticevodstvo. M.: Kolos, 2004.

[2] Poznjakovskij V.M. Jekspertiza mjasa i mjasoproduktov. Novosibirsk, 2002.

[3] Bessarabov B.F., Bondarev Je.I., Stoljar T.A. Pticevodstvo i tehnologija proizvodstva jaic i mjasa ptic. SPb.: Izd. «Lan’», 2005. P. 69—74.

[4] Zhitenko P.V., Seregin I.G., Nikitchenko V.E. Veterinarno-sanitarnaja jekspertiza i tehnologija pererabotki pticy. Spravochnik. M.: Akvarium LTD, 2001.

[5] Seregin I.G., Nikitchenko V.E., Nikitchenko D.V. Vetsanjekspertiza produktov uboja zhi-votnyh i pticy. M.: Izd-vo RUDN, 2010.

[6] Borovkov M.F., Frolov V.P., Serko S.A. Veterinarno-sanitarnaja jekspertiza s osnovami tehno-logii i standartizacii produktov zhivotnovodstva. M.: Kolos, 2007.

[7] Antipova A.V., Glotova I.A., Rogov I.A. Metody issledovanija mjasa i mjasnyh produktov. M.: Kolos, 2004.

Аминокислотный состав

— обзор

2.1.2 Аминокислотный состав

Аминокислотный состав выбранного пептида может влиять на успех генерации антител. Как правило, пептиды могут содержать все типы аминокислот в зависимости от цели и применения. Однако на практике пептиды с гидрофильными и заряженными аминокислотами предпочтительны для образования пептидных антител к нативным белкам, поскольку их мишени обычно расположены на поверхности белка [11,25,44].Области со слишком высоким суммарным зарядом или гидрофильностью, однако, иногда не так эффективны, как ожидалось, обычно потому, что стабильная граница раздела антитело-антиген зависит от комбинации ван-дер-ваальсовых сил, водородных связей и ионных взаимодействий [68,69]. То же самое относится к пептидам с высокой гидрофобностью, хотя иммуногенные пептиды, используемые для генерации антител к денатурированным мишеням, более склонны содержать гидрофобные аминокислоты, поскольку они направлены на антигенные мишени, скрытые в трехмерной структуре [70].Это применимо, когда нацелено на обнаружение криптопов, которые представляют собой эпитопы, скрытые в структуре нативного белка и становящиеся доступными, когда белок разворачивается или меняет конформацию [71]. На растворимость пептида сильно влияет присутствие гидрофобных аминокислот, которые могут создавать препятствия при использовании пептида. Фактически пептиды с высоким содержанием гидрофобных остатков либо имеют ограниченную растворимость в водном растворе, либо полностью нерастворимы [11]. Однако пептиды, приводящие к проблемам с повышенной растворимостью, легко обойти.Например, рекомендуется, чтобы содержание гидрофобных аминокислот составляло менее 50%, и на каждые пять-десять аминокислот должен приходиться по крайней мере один заряженный остаток [11]. Альтернативно, эти пептиды растворяют в небольших количествах сильных растворителей, таких как ДМСО, ДМФ, ацетонитрил или изопропиловый спирт.

Во время синтеза образование β-листов может вызвать неполную сольватацию растущего пептида, что может привести к высокой степени делеции последовательностей в конечном продукте [11]. Эта проблема может быть минимизирована путем выбора последовательностей, которые не содержат множественных и смежных остатков, содержащих Val, Ile, Tyr, Phe, Trp, Leu, Gln и Thr.Более того, пептиды, содержащие несколько остатков Cys, Met или Trp, могут быть трудными для получения с высокой чистотой, отчасти потому, что эти остатки подвержены окислению [45]. Пептиды, содержащие> 75% Ser, Thr, Glu, Asp, Lys, Arg, His, Asn, Gln или Tyr, способны образовывать обширные сети межмолекулярных водородных связей и имеют тенденцию образовывать гели в концентрированных водных растворах. 10% уксусная кислота в растворителе поможет растворить основные пептиды, а 10% бикарбонат аммония поможет растворить кислые пептиды.

Что касается конкретных аминокислот, количество остатков Gln должно быть низким, поскольку несколько остатков Gln могут приводить к образованию водородных связей между пептидами [11,45]. Напротив, часто выбирают пептиды с остатками Tyr и Pro, поскольку эти аминокислоты придают иммуногену некоторую структурную стабильность, которая, вероятно, обнаруживается в нативном белке-мишени [44,72]. Применение посттрансляционно модифицированных мишеней, как представлено в таблице 2, часто дает специфические пептидные антитела, поскольку эти антитела зависят от антигенной аминокислотной последовательности дикого типа в сочетании со специфической модификацией [73].Таким образом, при замене посттрансляционной модификации функциональной группой или аминокислотой с аналогичной функциональностью реактивность антитела заметно снижается [59,72,74]. Это относится, например, к антицитруллинированным белковым антителам. Эти антитела специфичны для посттрансляционно модифицированного остатка цитруллина (Cit), где гуанидиновая группа Arg замещена уреидогруппой, образуя Cit [75,76]. В этом процессе положительный заряд удаляется с боковой цепи Arg, что может влиять на структуру белка [77].Хотя эти антитела в первую очередь зависят от присутствия Cit, эти антитела приобретают высокую чувствительность при нацеливании на мишени, содержащие последовательности Cit-Gly [78]. Тем не менее, эти антитела обладают очень широкой реакционной способностью, благоприятной для пептидного остова в сочетании с последовательностями Cit-Gly [79]. Таким образом, в этих случаях пептид примерно из 15 аминокислот с центральным мотивом Cit-Gly и несколькими положительно заряженными аминокислотами, скорее всего, даст специфические пептидные антитела с высокой аффинностью, распознающие более одной мишени, хотя был применен специфический пептид. для производства антител.В этом отношении образование пептидных антител к цитруллинированным мишеням является исключением, подтверждающим правило.

Химический состав и аминокислотный профиль гусиной мускулатуры аборигенных польских пород

Целью исследования было сравнение химического и аминокислотного состава мышц груди (большая грудная мышца) и бедра (двуглавая мышца бедра) у 17-недельных гусей из двух консервативных польских отар: Rypińska (Ry, n = 20) и Garbonosa. (Ga, n = 20).В течение экспериментального периода гусей кормили ad libitum одним и тем же полноценным кормом. Генотипы повлияли на влажность и жирность мяса грудки и бедра. Гуси Ga характеризовались более высокой влажностью, а также более низким содержанием липидов жиров по сравнению с Ry грудью и мышцами бедер. Соотношение аминокислот в мясных белках зависело от стада гуся и типа мускулов, где были обнаружены существенные различия. Белки грудных мышц Ga содержат больше глутаминовой кислоты, глицина, лизина, триптофана, гистидина и метионина и меньше аспарагиновой кислоты, пролина, серина, лейцина, валина, фенилоаланина, тирозина и треонина, чем гуси Ry (P ≤ 0.05). Белки Ry мышц бедра характеризовались более высоким содержанием пролина, серина и незаменимых аминокислот (без лизина и метионина) и более низким содержанием глутаминовой и аспарагиновой кислоты, аланина и глицина по сравнению с стадом Ga. Согласно стандарту Продовольственной и сельскохозяйственной организации Объединенных Наций / Всемирной организации здравоохранения (1991), триптофан был аминокислотой, ограничивающей пищевую ценность мясных белков Ry грудных мышц (оценка аминокислот для триптофана = 90%). В мясных белках исследуемого сырья, за исключением триптофана, содержалось больше незаменимых аминокислот, чем в стандарте.Суммарное содержание незаменимых аминокислот для всех исследованных мышц также было выше (от 52,51 до 55,54%), чем стандартное (33,90%). Очевидно, что мышечный белок обоих стад гусей отличается высокой пищевой ценностью. Значения индекса незаменимых аминокислот белков грудных мышц были одинаковыми в обоих отарах.

Определение и примеры аминокислот

Аминокислоты важны в биологии, биохимии и медицине.Они считаются строительными блоками полипептидов и белков.

Узнайте об их химическом составе, функциях, сокращениях и свойствах.

Аминокислоты

  • Аминокислота — это органическое соединение, характеризующееся наличием карбоксильной группы, аминогруппы и боковой цепи, присоединенной к центральному атому углерода.
  • Аминокислоты используются в качестве предшественников других молекул в организме. При связывании аминокислот вместе образуются полипептиды, которые могут стать белками.
  • Аминокислоты производятся из генетического кода в рибосомах эукариотических клеток.
  • Генетический код — это код белков, производимых в клетках. ДНК транслируется в РНК. Три основания (комбинации аденина, урацила, гуанина и цитозина) кодируют аминокислоту. Для большинства аминокислот существует более одного кода.
  • Некоторые аминокислоты не могут быть произведены организмом. Эти «незаменимые» аминокислоты обязательно должны присутствовать в рационе организма.
  • Кроме того, другие метаболические процессы превращают молекулы в аминокислоты.

Определение аминокислот

Аминокислота — это тип органической кислоты, которая содержит карбоксильную функциональную группу (-COOH) и аминогруппу (-NH 2 ), а также боковую цепь (обозначенную как R), специфичную для отдельной аминокислоты. . Элементы, содержащиеся во всех аминокислотах, — это углерод, водород, кислород и азот, но их боковые цепи могут содержать и другие элементы.

Сокращенное обозначение аминокислот может быть трехбуквенным или однобуквенным.Например, валин может обозначаться буквой V или val; гистидин — это H или его.

Аминокислоты могут действовать сами по себе, но чаще действуют как мономеры с образованием более крупных молекул. Соединение нескольких аминокислот вместе образует пептиды, а цепь из многих аминокислот называется полипептидом. Полипептиды можно модифицировать и объединять в белки.

Создание белков

Процесс производства белков на основе шаблона РНК называется трансляцией. Встречается в рибосомах клеток.В производстве белка участвуют 22 аминокислоты. Эти аминокислоты считаются протеиногенными. Помимо протеиногенных аминокислот, есть некоторые аминокислоты, которые не встречаются ни в одном белке. Примером может служить нейромедиатор гамма-аминомасляная кислота. Обычно небелковые аминокислоты участвуют в метаболизме аминокислот.

Трансляция генетического кода включает 20 аминокислот, которые называются каноническими аминокислотами или стандартными аминокислотами. Для каждой аминокислоты серия из трех остатков мРНК действует как кодон во время трансляции (генетический код).Две другие аминокислоты, содержащиеся в белках, — это пирролизин и селеноцистеин. Они специально кодируются, обычно кодоном мРНК, который в противном случае функционирует как стоп-кодон.

Распространенные орфографические ошибки: ammino acid

Примеры аминокислот: лизин, глицин, триптофан.

Функции аминокислот

Поскольку аминокислоты используются для создания белков, большая часть человеческого тела состоит из них. Их обилие уступает только воде.Аминокислоты используются для создания множества молекул и используются в транспорте нейромедиаторов и липидов.

Хиральность аминокислот

Аминокислоты обладают хиральностью, когда функциональные группы могут находиться по обе стороны от связи C-C. В естественном мире большинство аминокислот являются L-изомерами. Есть несколько примеров D-изомеров. Примером является полипептид грамицидин, который состоит из смеси D- и L-изомеров.

Одно- и трехбуквенные сокращения

Чаще всего запоминаются и встречаются в биохимии аминокислоты:

  • Глицин, Gly, G
  • Валин, Вал, В
  • лейцин, лей, L
  • Изоецин, лей, L
  • Proline, Pro, P
  • Треонин, Thr, T
  • Цистеин, Cys, C
  • Метионин, Met, M
  • Фенилаланин, Phe, F
  • Тирозин, Тир, Y
  • Триптофан, Trp, W
  • Аргинин, Арг, R
  • Аспартат, Asp, D
  • Глутамат, Glu, E
  • Апарагин, Асн, N
  • Глютамин, Gln, Q
  • Апарагин, Асн, N

Свойства аминокислот

Характеристики аминокислот зависят от состава их боковой R-цепи.Используя однобуквенные сокращения:

  • Полярные или гидрофильные: N, Q, S, T, K, R, H, D, E
  • Неполярные или гидрофобные: A, V, L, I, P, Y, F, M, C
  • Содержат серу: C, M
  • Водородная связь: C, W, N, Q, S, T, Y, K, R, H, D, E
  • Ионизируемый: D, E, H, C, Y, K, R
  • Циклический: P
  • Ароматические: F, W, Y (также H, но не проявляет большого поглощения УФ)
  • Алифатические: G, A, V, L, I, P
  • Образует дисульфидную связь: C
  • Кислый (положительно заряженный при нейтральном pH): D, E
  • Основной (отрицательно заряженный при нейтральном pH): K, R

аминокислот | Энциклопедия.com

CONCEPT

Аминокислоты — это органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и (в некоторых случаях) серы, связанных в характерные образования. Нити аминокислот составляют белки, которых существует бесчисленное множество разновидностей. Из 20 аминокислот, необходимых для производства белков, необходимых человеческому организму, сам организм производит только 12, а это означает, что мы должны удовлетворять наши потребности в остальных восьми за счет питания. Это всего лишь один пример важности аминокислот для жизнедеятельности.Другой предостерегающей иллюстрацией силы аминокислот является спектр заболеваний (в первую очередь серповидно-клеточная анемия), которые ухудшают или уносят жизни тех, чьи аминокислоты находятся вне последовательности или работают со сбоями. Когда-то использовавшиеся для датировки объектов из далекого прошлого, аминокислоты существовали на Земле как минимум три миллиарда лет — задолго до появления первых настоящих организмов.

КАК ЭТО РАБОТАЕТ

«Карта» аминокислот

Аминокислоты — это органические соединения, то есть они содержат углерод и водород, связанные друг с другом.Помимо этих двух элементов, они включают азот, кислород и, в некоторых случаях, серу. Основная структура молекулы аминокислоты состоит из атома углерода, связанного с аминогруппой (-NH 2 ), карбоксильной группы (-COOH), атома водорода и четвертой группы, которая отличается от одной аминокислоты до другой, который часто называют группой — R или боковой цепью. Группа- R , которая может варьироваться в широких пределах, ответственна за различия в химических свойствах.

Это объяснение звучит немного техническим и требует знания химии, которое выходит за рамки этого эссе, но позвольте нам его несколько упростить. Представьте, что молекула аминокислоты похожа на циферблат компаса с атомом углерода в центре. От центра в четырех направлениях компаса расходятся линии, представляющие химические связи с другими атомами или группами атомов. Эти направления основаны на моделях, которые обычно используются для представления молекул аминокислот, хотя север, юг, восток и запад, используемые на следующей иллюстрации, являются простыми терминами, упрощающими визуализацию молекулы.

К югу от атома углерода (C) находится атом водорода (H), который, как и все другие атомы или группы, соединен с углеродным центром химической связью. К северу от углеродного центра находится так называемая аминогруппа (-NH 2 ). Дефис в начале указывает, что такая группа обычно не стоит отдельно, но обычно присоединена к какому-либо другому атому или группе. На востоке находится карбоксильная группа, представленная как -COOH. В аминогруппе два атома водорода связаны друг с другом, а затем с азотом, тогда как карбоксильная группа имеет два отдельных атома кислорода, натянутых между атомом углерода и атомом водорода.Следовательно, они не представлены как O 2 .

Наконец, на западе находится группа R , которая может сильно различаться. Это как если бы другие части аминокислоты вместе образовали стандартный суффикс в английском языке, такой как -tion. Перед этим суффиксом могут быть прикреплены всевозможные термины, взятые из корневых слов, например, , просвещать, или , удовлетворять, или , восстание, — отсюда, , образование, удовлетворение, и революция. Различия в терминах, прикрепленных к передней части, чрезвычайно широки, но хвостовая часть, -tion, представляет собой единую формацию. Аналогично, углерод, водород, аминогруппа и карбоксильная группа в аминокислоте более или менее постоянны.

НЕСКОЛЬКО ДОПОЛНИТЕЛЬНЫХ ЗАМЕЧАНИЙ.

Название аминокислота фактически происходит от аминогруппы и кислотной группы, которые являются наиболее химически реактивными частями молекулы. Каждая из распространенных аминокислот, помимо химического названия, имеет более знакомое название и трехбуквенное сокращение, которое часто используется для ее идентификации.В данном контексте эти сокращения нас не интересуют. Молекулы аминокислот, которые содержат аминогруппу и карбоксильную группу, не ведут себя как обычные молекулы. Вместо того, чтобы плавиться при температуре выше 392 ° F (200 ° C), они просто разлагаются. Они вполне растворимы или способны растворяться в воде, но нерастворимы в неполярных растворителях (масла и все продукты на масляной основе), таких как бензол или эфир.

ПРАВАЯ И ЛЕВАЯ ВЕРСИИ.

Все аминокислоты в организме человека, за исключением глицина, являются правосторонними или левосторонними версиями одной и той же молекулы, что означает, что в некоторых аминокислотах положения карбоксильной группы и R -группы совпадают. переключился.Интересно, что почти все аминокислоты, встречающиеся в природе, являются левыми версиями молекул или L-формами. (Следовательно, модель, которую мы описали, на самом деле является левой, хотя различия между «правым» и «левым», в том числе с направлением поляризации света, слишком сложны, чтобы обсуждать их здесь.) Правые версии (D-формы) не встречаются в белках высших организмов, но они присутствуют в некоторых низших формах жизни, например, в клеточных стенках бактерий.Они также содержатся в некоторых антибиотиках, среди которых стрептомицин, актиномицин, бацитрацин и тетрациклин. Эти антибиотики, некоторые из которых широко известны широкой публике, могут убивать бактериальные клетки, препятствуя образованию белков, необходимых для поддержания жизни и воспроизводства.

Аминокислоты и белки

Химическая реакция, характерная для аминокислот, включает образование связи, называемой пептидной связью, между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты.Таким образом, очень длинные цепи аминокислот могут соединяться вместе, образуя белки, которые являются основными строительными блоками всех живых существ. Конкретные свойства каждого вида белка во многом зависят от вида и последовательности аминокислот в нем. Другие аспекты химического поведения белковых молекул обусловлены взаимодействиями между амино и карбоксильными группами или между различными R -группами вдоль длинных цепочек аминокислот в молекуле.

НОМЕРА И СОЧЕТАНИЯ.

Аминокислоты действуют как мономеры или отдельные единицы, которые соединяются вместе, образуя большие цепочечные молекулы, называемые полимерами, которые могут содержать от двух до 3000 аминокислотных единиц. Группы, состоящие только из двух аминокислот, называются дипептидами, а три аминокислоты, связанные вместе, называются трипептидами. Если в цепи более 10, они называются полипептидами, а если их 50 или более, они называются белками.

Все миллионы различных белков в живых существах образуются путем связывания всего 20 аминокислот, образующих длинные полимерные цепи.Подобно 26 буквам алфавита, которые соединяются в разные слова, в зависимости от того, какие буквы используются и в какой последовательности, 20 аминокислот могут соединяться вместе в различных комбинациях и сериях для образования белков. Но в то время как в словах обычно всего около 10 или меньше букв, белки обычно состоят из от 50 до 3000 аминокислот. Поскольку каждую аминокислоту можно использовать много раз в цепи и нет ограничений на длину цепи, количество возможных комбинаций для образования белков действительно огромно.Существует около двух квадриллионов различных белков, которые могут существовать, если каждая из 20 аминокислот, присутствующих в организме человека, используется только один раз. Однако так же, как не все последовательности букв имеют смысл, не все последовательности аминокислот производят функционирующие белки. Некоторые другие последовательности могут функционировать и, тем не менее, вызывать нежелательные эффекты, как мы увидим.

ПРИМЕНЕНИЯ В РЕАЛЬНОЙ ЖИЗНИ

ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), молекула во всех клетках, которая содержит генетические коды для наследования, создает закодированные инструкции для синтеза аминокислот.В 1986 году американский ученый-медик Таддеус Р. Драйя (1940-) использовал аминокислотные последовательности для идентификации и выделения гена типа рака, известного как ретинобластома, факт, который иллюстрирует важность аминокислот в организме.

Аминокислоты также присутствуют в гормонах, химических веществах, которые необходимы для жизни. Среди этих гормонов есть инсулин, который регулирует уровень сахара в крови и без которого человек умер бы. Другой — адреналин, который контролирует кровяное давление и дает животным внезапный прилив энергии, необходимый в ситуации сильного стресса — убегая от хищника на лугах или (используя пример человека) лицом к лицу с грабителем в переулке или хулиганом на улице. детская площадка.Биохимические исследования аминокислотных последовательностей в гормонах сделали это возможность для ученых изолировать и искусственно производить эти и другие гормоны, в том числе гормон роста человека.

Аминокислоты и питание

Так же, как белки образуются, когда аминокислоты соединяются в длинные цепи, они могут расщепляться с помощью реакции, называемой гидролизом, — обратным образованию пептидной связи. Именно это происходит в процессе пищеварения, когда специальные пищеварительные ферменты в желудке позволяют разрушить пептидную связь.(Ферменты — это тип белка — см. Ферменты.) Аминокислоты, снова разделенные, попадают в тонкий кишечник, откуда они попадают в кровоток и разносятся по всему организму. Каждая отдельная клетка организма может затем использовать эти аминокислоты для сборки новых и различных белков, необходимых для ее конкретных функций. Таким образом, жизнь представляет собой непрерывный цикл, в котором белки расщепляются на отдельные аминокислотные единицы, и из этих аминокислот создаются новые белки.

ОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

Из многих тысяч возможных аминокислот человеку требуется только 20 различных видов. Два других появляются в телах некоторых видов животных, и около 100 других можно найти в растения. Учитывая огромное количество аминокислот и возможных комбинаций, существующих в природе, количество незаменимых для жизни аминокислот чрезвычайно мало. Однако из 20 аминокислот, необходимых человеку для производства белка, только 12 могут вырабатываться в организме, тогда как остальные восемь — изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — должны быть получены с пищей. .(Кроме того, взрослые способны синтезировать аргинин и гистидин, но считается, что эти аминокислоты необходимы растущим детям, а это означает, что дети не могут производить их самостоятельно.)

Полноценный белок — это белок, содержащий все необходимые вещества. аминокислоты в количествах, достаточных для роста и восстановления тканей тела. Большинство белков животного происхождения, за исключением желатина, содержат все незаменимые аминокислоты и поэтому считаются полноценными белками.С другой стороны, многие растительные белки не содержат всех незаменимых аминокислот. Например, в кукурузе, рисе и пшенице отсутствует лизин, в кукурузе также отсутствует триптофан, а в рисе — треонин. В соевых бобах отсутствует метионин. Веганы или вегетарианцы, которые не потребляют в своем рационе животные белки (то есть яйца, молочные продукты и т.п.), подвержены риску недоедания, поскольку они могут не усвоить одну или несколько незаменимых аминокислот.

Аминокислоты, здоровье и болезни

Аминокислоты можно использовать для лечения всех видов заболеваний.Например, тирозин можно использовать при лечении болезни Альцгеймера, состояния, характеризующегося началом деменции или умственного ухудшения, а также симптомов алкогольной абстиненции. Таурин применяется для контроля эпилептических припадков, лечения высокого кровяного давления и диабета, а также для поддержки работы печени. Многие другие аминокислоты используются при лечении множества других заболеваний. Иногда само заболевание связано с проблемами с производством или функционированием аминокислот.В эссе «Витамины» обсуждается пеллагра — заболевание, возникающее в результате дефицита витамина группы B, известного как ниацин. Пеллагра является результатом диеты, богатой кукурузой, в которой, как мы уже отмечали, не хватает лизина и триптофана. Его симптомы часто описываются как «три Ds»: диарея, дерматит (или воспаление кожи) и деменция. Благодаря большему пониманию питания и здоровья пеллагра в значительной степени искоренена, но все еще существует состояние с почти идентичными симптомами: болезнь Хартнупа, генетическое заболевание, названное в честь британской семьи в конце 1950-х годов, которая страдала от нее.

Болезнь Хартнупа характеризуется неспособностью транспортировать аминокислоты от почек к остальным частям тела. Симптомы сначала показались врачам, чтобы предположить, что болезнь, которая присутствует у одного из примерно 26 000 живорожденных, — это пеллагра. Тесты показали, что у больных не было недостаточного уровня триптофана, как в случае с пеллагрой. С другой стороны, около 14 аминокислот было обнаружено в избытке в моче больных болезнью Хартнупа, что указывает на то, что вместо того, чтобы правильно транспортировать аминокислоты, их тела просто выделяют их.Это потенциально очень серьезное заболевание, но его можно лечить с помощью никотинамида витамина B, который также используется для лечения пеллагры. Добавление триптофана в рацион также показало положительные результаты у некоторых пациентов.

СЕРПОВАЯ КЛЕТОЧНАЯ АНЕМИЯ.

Также возможны небольшие ошибки в аминокислотной последовательности в организме. В то время как эти ошибки иногда допускаются в природе без серьезных проблем, в других случаях единственная неправильно расположенная аминокислота в полимерной цепи может вызвать чрезвычайно серьезное состояние нарушения функции белка.Примером этого является серповидно-клеточная анемия, смертельное заболевание, в конечном итоге вызванное единственной ошибкой в ​​аминокислотной последовательности. В организме людей, страдающих серповидноклеточной анемией, которые обычно являются выходцами из Африки к югу от Сахары или их потомками в Соединенных Штатах или где-либо еще, глутаминовая кислота заменяется валином в шестой позиции от конца белковой цепи в молекуле гемоглобина. (Гемоглобин — это железосодержащий пигмент красных кровяных телец, который отвечает за транспортировку кислорода к тканям и удаление из них углекислого газа.Эта небольшая разница делает молекулы серповидно-клеточного гемоглобина чрезвычайно чувствительными к недостатку кислорода. В результате, когда красные кровяные тельца выделяют кислород в ткани, как это делают все красные кровяные тельца, они не могут повторно насыщаться кислородом в нормальном режиме и вместо этого скручиваются в форму. это дало название серповидно-клеточной анемии. Это вызывает закупорку кровеносных сосудов. До разработки лечения препаратом гидроксимочевина в середине 1990-х годов средняя продолжительность жизни человека с серповидно-клеточной анемией составляла около 45 лет.

Аминокислоты и далекое прошлое

В эссе «Эволюция» обсуждается несколько типов датирования, термин, относящийся к научным усилиям, направленным на определение возраста конкретного предмета или явления. Методы датировки могут быть относительными (т. Е. Сравнительными и обычно основанными на пластах или слоях горных пород) или абсолютными. В то время как относительное датирование не включает фактических оценок возраста в годах, абсолютное датирование включает. Одним из первых разработанных методов абсолютного датирования была аминокислотная расимизация, представленная в 1960-х годах.Как отмечалось ранее, существуют «левые» l-формы и «правые» d-формы всех аминокислот. Практически все живые организмы (за исключением некоторых микробов) включают только l-формы, но после смерти организма l-аминокислоты постепенно превращаются в зеркальные d-аминокислоты.

На скорость конверсии влияет множество факторов, и хотя аминокислотный рацимизация была популярна как форма свидания в 1970-х годах, с ней есть проблемы. Например, процесс протекает с разной скоростью для разных аминокислот, и на скорость дополнительно влияют такие факторы, как влажность и температура.Из-за неопределенностей с аминокислотным расимизацией он был в значительной степени заменен другими методами абсолютного датирования, такими как использование радиоактивных изотопов.

Конечно, сами аминокислоты дали важные ключи к пониманию далекого прошлого планеты. Открытие в 1967 и 1968 годах осадочных пород, содержащих следы аминокислот возрастом более трех миллиардов лет, оказало огромное влияние на изучение биологической истории Земли. Здесь впервые было конкретное свидетельство жизни — по крайней мере, в очень простой химической форме — существовавшей за миллиарды лет до появления первого настоящего организма.Открытие этих образцов аминокислот сильно повлияло на размышления ученых об эволюции, особенно на самых ранних стадиях, на которых были заложены химические основы жизни.

ГДЕ УЗНАТЬ БОЛЬШЕ

«Аминокислоты». Институт химии, факультет биологии, химии и фармации, Свободный университет, Берлин (веб-сайт). .

Гудселл, Дэвид С. Наша молекулярная природа: двигатели, машины и сообщения тела. New York: Copernicus, 1996.

«Введение в аминокислоты». Отделение кристаллографии Бирбекского колледжа (веб-сайт). .

Михал, Герхард. Биохимические пути: атлас биохимии и молекулярной биологии. New York: John Wiley and Sons, 1999.

Newstrom, Harvey. Каталог питательных веществ: витамины, минералы, аминокислоты, макроэлементы — полезное использование, помощники, ингибиторы, источники пищи, рекомендации по потреблению и симптомы чрезмерного или недостаточного употребления. Джефферсон, Северная Каролина: МакФарланд и компания, 1993.

Орнштейн, Роберт Э. и Чарльз Свенсионис. Исцеляющий мозг: научный читатель. New York: Guilford Press, 1990.

Справочное руководство по аминокислотам (веб-сайт). .

Сильверстайн, Элвин, Вирджиния Б. Сильверстайн и Роберт А. Сильверстайн. Белки. Рис. Энн Каневари Грин. Брукфилд, Коннектикут: Millbrook Press, 1992.

Springer Link: Amino Acids (веб-сайт). .

КЛЮЧЕВЫЕ УСЛОВИЯ

АМИНОКИСЛОТЫ:

Органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и (в некоторых случаях) серы, связанных в характерные образования. Нити аминокислот составляют белки.

AMINO GROUP:

Химическое образование NH 2 , входящее в состав всех аминокислот.

БИОХИМИЯ:

Область биологических наук, связанная с химическими веществами и процессами в организмах.

КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА:

Образование COOH, общее для всех аминокислот.

СОЕДИНЕНИЕ:

Вещество, в котором атомы более чем одного элемента химически связаны друг с другом.

ДИПЕПТИД:

Группа, состоящая всего из двух аминокислот.

ДНК:

Дезоксирибонуклеиновая кислота, молекула всех клеток и многих вирусов, содержащая генетические коды наследования.

ФЕРМЕНТ:

Белковый материал, ускоряющий химические реакции в организме растений и животных.

ОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ:

Аминокислоты, которые не могут вырабатываться организмом и поэтому должны быть получены с пищей. Белки, содержащие незаменимые аминокислоты, известны как полных белков.

GENE:

Единица информации о конкретном наследуемом (способном наследоваться) признаке, которая передается от родителей к потомству, хранящаяся в молекулах ДНК, называемых хромосомами .

ГОРМОН:

Молекулы, продуцируемые живыми клетками, которые посылают сигналы в точки, удаленные от места их происхождения, и вызывают специфические эффекты на деятельность других клеток.

МОЛЕКУЛА:

Группа атомов, обычно, но не всегда представляющая более одного элемента, объединенная в структуру. Соединения обычно состоят из молекул.

ОРГАНИЧЕСКИЙ:

Одно время химики использовали термин органический только в отношении живых существ. Теперь это слово применяется к соединениям, содержащим углерод и водород.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ:

Связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты.

ПОЛИМЕРЫ:

Большие цепочечные молекулы, состоящие из множества субъединиц, известных как мономеров.

ПОЛИПЕПТИД:

Группа, содержащая от 10 до 50 аминокислот.

БЕЛКИ:

Большие молекулы, построенные из длинных цепочек из 50 или более аминокислот. Белки выполняют функции стимулирования нормального роста, восстановления поврежденных тканей, поддержки иммунной системы организма и выработки ферментов.

РНК:

Рибонуклеиновая кислота, молекула, транслируемая с ДНК в ядре клетки, контрольный центр клетки, который направляет синтез белка в цитоплазме или пространстве между клетками.

СИНТЕЗ:

Для химического производства, как в теле.

TRIPEPTIDE:

Группа из трех аминокислот.

Глава 3. Белки и аминокислоты

Глава 3. Белки и аминокислоты

1. БЕЛКИ
2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ И МЕТАБОЛИЗМ
3. ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
4. АМИНОКИСЛОТЫ
5. КОЛИЧЕСТВО ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
6.ДОБАВЛЕНИЕ ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
7. ССЫЛКИ

J. E. Halver
Вашингтонский университет
Сиэтл, Вашингтон

1.1 Классификация
1.2 Структура
1.3 Свойства
1.4 Химическое определение

Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из многих аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных между цепями сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса.Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений. Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

1.1 Классификация

Белки можно классифицировать как:

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

(б) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме. Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

(c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

1,2 Структура

Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками.Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или отсутствующими мембранами. Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты — это белки с определенными химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролируя различные химические или физиологические процессы.Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

1.3 Недвижимость

Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиральную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты.Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля. Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными при нагревании, концентрации соли, замораживании, ультразвуковом воздействии или старении. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

1.4 Химическое определение

Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Эти пептиды затем дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем всасываются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются для получения энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного протеина в тестовых диетах содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка плюс усвояемые углеводные компоненты до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке наиболее высоки у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Общие потребности в белке молоди сома, по-видимому, меньше, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и потребность в них уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше белка, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через ткань жабр непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Перевариваемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

Таблица 1 — Расчетная потребность в белке с пищей для некоторых видов рыб 1/

Виды

Уровень сырого протеина в рационе для оптимального роста (г / кг)

Форель радужная ( Salmo gairdneri )

400-460

Карп ( Cyprinus carpio )

380

Чавыча ( Oncorhynchus tshawytscha )

400

Угорь ( Ангилья японский )

445

Камбала ( Pleuronectes platessa )

500

Золотистый лещ ( Chrysophrys aurata )

400

Белый амур ( Ctenopharyngodon idella )

410-430

Brycon sp.

356

Морской лещ ( Chrysophrys major )

550

Желтохвост ( Seriola quinqueradiata )

550

1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую дифференцированный уровень высококачественного белка и энергии, а также адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода времени.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

Относительно высокие уровни пищевого белка, необходимые для максимального роста некоторых рыб, таких как амазон, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, существенный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

Потребность в белке эвриталинных рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus кисач, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.

4.1 Essential и заменимые аминокислоты
4.2 Незаменимые Аминокислоты и качество протеина

Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

4.1 Незаменимые и незаменимые аминокислоты

Корм ​​для лосося, форели и канального сома без содержания аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина не рос (рис.3). Те же самые рыбы, которых кормили рационами, лишенными других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу цельного яичного белка. Вся тестируемая рыба быстро выздоравливала, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тестовый рацион с аминокислотами.

Заменяемые аминокислоты были протестированы: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин.Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

Для количественных исследований потребности в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот. Тестовая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

Рис. 4. Рост рыб с дефицитом цистина.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

4.2 Основные аминокислоты и качество белка

Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицирован или становится недоступным из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки. Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

Лизин — основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, он также содержит вторую, -аминогруппу.Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реакционной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

Метионин избавлен от цистина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвержена окислению во время обработки.После обработки метионин может присутствовать как таковой, или в виде сульфоксида, или в виде сульфона. Сульфоксид может быть образован из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его безкислотного состава. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка. При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным.Однако в случае кормовых белков это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке.Также был описан способ измерения метионина конкретно по расщеплению цианогенбромида. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в белках кормов является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определялись путем кормления линейными приращениями одной аминокислоты за раз в тестируемой диете, содержащей аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты.Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появились большие различия в росте опытных партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания. Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий тестирования, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине. Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белками аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

Таблица 2 Потребность семи животных в аминокислотах 1/

Аминокислота

Молодь угря

Мальки карпа

Сом канальный

Молодь чавычи

цыпленок

Молодой поросенок

Крыса

Аргинин

3.9 (1,7 / 42)

4,3 (1,65 / 38,5)

6,0 (2,4 / 40)

6,1 (1,1 / 18)

1,5 (0,2 / 13)

1,0 (0,2 / 19)

Гистидин

1,9 (0,8 / 42)

1,8 (0,7 / 40)

1,7 (0,3 / 18)

1.5 (0,2 / 13)

2,1 (0,4 / 19)

Изолейцин

3,6 (1,5 / 42)

2,6 (1,0 / 38,5)

2,2 (0,9 / 41)

4,4 (0,8 / 18)

4,6 (0,6 / 13)

3,9 (0,5 / 13)

лейцин

4.1 (1,7 / 42)

3,9 (1,5 / 38,5)

3,9 (1,6 / 41)

6,7 (1,2 / 18)

4,6 (0,6 / 13)

4,5 (0,9 / 19)

Лизин

4,8 (2,0 / 42)

5,1 (1,23 / 24,0)

5,0 (2,0 / 40)

6.1 (1.1 / 18)

4,7 (0,65 / 13)

5,4 (1,0 / 19)

метионин 2/

4,5 (2,1 / 42) 3/

3,1 (1,2 / 38,5)

2,3 (0,56 / 24,0)

4,0 (1,6 / 40) 3/

4.4 (0,8 / 18)

3,0 (0,6 / 20)

3,0 (0,6 / 20)

Фенилаланин 4/

5,1 (2,1 / 41) 5/

7,2 (1,3 / 18)

3.6 (0,45 / 13)

5,3 (0,9 / 17)

Треонин

3,6 (1,5 / 42)

2,2 (0,9 / 40)

3,3 (0,6 / 18)

3,0 (0,4 / 13)

3,1 (0,2 / 19)

Триптофан

1,0 (0,4 / 42)

0.5 (0,2 / 40)

1,1 (0,2 / 18)

0,8 (0,2 / 25)

1,0 (0,2 / 19)

Валин

3,6 (1,5 / 42)

3,2 (1,3 / 40)

4,4 (0,8 / 18)

3,1 (0,4 / 13)

3,1 (0,4 / 13)

1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители — это потребности в процентах от сухого рациона, а знаменатели — это процент общего содержания белка в рационе.

2/ При отсутствии цистина

3/ Метионин плюс цистин

4/ При отсутствии tyro sine

5/ Фенилаланин плюс тирозин

(по материалам: National Research Council, 1977)

Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших возрастающее количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина привело к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

Данные, приведенные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям при составлении белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение — использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, по которым имеются данные. Необходимость дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособным расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно ниже, чем при сопоставимой казеиновой диете в тех же условиях.

Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавок к дефицитным белкам. При изонитрогенной замене соевого шрота на муку менхадена рост и эффективность корма канального сома существенно снизились. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

Повышение уровня аргинина в рационах сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало прибавку в весе, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит зеин-желатиновую диету для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

Несколько исследователей продемонстрировали возможность дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавкой шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма для атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с одним соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты позволяют предположить, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясокостную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить, добавляя цистин (10 г / кг) и триптофан (5 г / кг) вместе. Рыбную муку можно полностью заменить без снижения конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

Коуи, К.Б. и Дж. Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

Cowey, C.B., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб для рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Материалы Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 года, Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (потребности домашних животных в питательных веществах) 78 стр.

аминокислот

Встречающиеся в природе аминокислоты имеют общую структуру.Аминокислоты, как следует из названия, имеют две функциональные группы, аминогруппу (–NH 2 ) и карбоксильную группу (–COOH). Эти группы соединены с одним (алифатическим) углеродом. В органической химии углерод, непосредственно связанный с карбоксильной группой, находится в альфа (α) положении, поэтому все аминокислоты в белках представляют собой альфа-аминокислоты. Боковые цепи, которые отличают одну аминокислоту от другой, прикреплены к альфа-углероду, поэтому структуры часто записываются, как показано на рисунке, где R обозначает одну из 20 боковых цепей:

Аминокислоты, обнаруженные в белках, имеют общая стереохимия . В структуре, показанной на рисунке, аминогруппа всегда находится слева от альфа-углерода. В органической химии эта стереохимия обозначается как L (для levo, означает слева). Таким образом, аминокислоты, содержащиеся в белках, представляют собой L-альфа-аминокислоты. (Биохимики, будучи созданиями привычки, обычно не ссылаются на стереохимию аминокислот в номенклатуре R и S.) Некоторые D-аминокислоты встречаются в природе, но не в клеточных белках. (Буква D происходит от dextro, означает право.) Например, некоторые пептидные антибиотики, такие как бацитрацин, содержат D-аминокислоты.

Карбоксильная и аминогруппа аминокислот могут соответственно отдавать протон воде и принимать протон от воды. Этот обмен происходит одновременно в растворе, так что аминокислоты образуют дважды ионизированные частицы, названные цвиттер-ионами (от немецкого zwei, означает два) в растворе. Образование цвиттерионов можно объяснить из принципов кислотно-щелочной химии.Самая сильная кислота, которая может существовать в воде, — это сопряженная кислота воды, ион гидроксония, H 3 O + . Карбоновые кислоты являются более сильными кислотами, чем вода, поэтому карбоксильная группа аминокислоты (pK , около 2) отдает протон воде. Точно так же α-аминогруппы (pK a больше 9) являются более сильными основаниями, чем вода, и будут принимать протон из воды. Следовательно, аминокислоты в воде имеют общую структуру:

Боковые цепи аминокислот придают им различные химические свойства и позволяют белкам иметь множество различных структур.Сколько возможно белков? Белковые цепи обычно имеют размер от 100 до 1000 аминокислот в длину. Даже если ограничиться наименьшей длиной цепи, возможных первичных структур будет 20 100 , более 10 130 , то есть 1 со 130 нулями после нее. (Опять же, помните, что количество элементарных частиц во Вселенной оценивается в 10 80 .) Очевидно, что не все эти потенциальные белки существуют в природе. Вместо этого первичные структуры белков связаны друг с другом, и почти все белки имеют гомолога, то есть , то есть другие белки, имеющие общего предка.

Какие гомологи возможны? В общем, гомологичные белки точно имеют некоторые короткие аминокислотные последовательности. В других случаях различия приводят к замене одной боковой цепи аминокислоты другой химически подобной. Существует шесть классов боковых цепей аминокислот; в пределах группы боковые цепи аминокислот химически подобны. Замена одной боковой цепи аминокислоты на другую в той же группе известна как консервативная замена . Гомологичные белки связаны консервативными аминокислотными заменами, как на рисунке.Хотя неконсервативные замены допустимы в некоторых положениях в первичной последовательности белка, общее правило, проиллюстрированное на рисунке, соблюдается при оценке взаимосвязи двух первичных последовательностей белка. (Штрихами обозначено, что все три белка имеют одну и ту же аминокислоту в этом положении — это действительно очень гомологичные белки!)

Рисунок 2

Алифатические аминокислоты. Боковые цепи глицина, аланина, валина, лейцина и изолейцина, показанные на рисунке, содержат только насыщенные углерод-углеродные и углерод-водородные связи.Представление о глицине как о содержащем боковую цепь может несколько сбить с толку, потому что четвертый заместитель на α-углероде представляет собой только один атом водорода. Единственный из 20 аминокислот глицин не является оптически активным; номенклатура D- и L не имеет значения. Аланин имеет метильную группу для боковой цепи, валин — 3-углеродную боковую цепь, в то время как лейцин и изолейцин имеют 4-углеродные боковые цепи.


Рисунок 3

Ароматические аминокислоты. Фенилаланин, тирозин и триптофан содержат кольцевые системы. В порядке возрастания сложности фенилаланин имеет бензильную группу, тогда как тирозин представляет собой фенилаланин с добавленной гидроксильной группой в транс-положении относительно метильной группы. У триптофана два кольца, одно из которых содержит атом азота. Азот не ионизируется при биологически значимых значениях pH.

Ионизируемые основные аминокислоты. Гистидин, лизин и аргинин имеют атом азота, который, в отличие от азота триптофана, ионизируется в диапазоне pH, обнаруженном в клетке.Гистидин имеет 5-членное имидазольное кольцо. Один из двух ионов азота имеет pK и около 7,0. Это означает, что при нейтральных значениях pH, обнаруженных в клетках, около половины молекул гистидина будут иметь протонированные боковые цепи (то есть с положительным зарядом), а около половины будут иметь непротонированные и незаряженные боковые цепи. Гистидин часто используется в ферментах для связывания и высвобождения протонов во время ферментативной реакции.

Лизин и аргинин почти полностью ионизируются при значениях pH, обнаруженных в клетке.PK a лизина больше 9; следовательно, он будет протонирован в клетке на> 99%. Боковая цепь аргинина еще более проста; его pK a составляет> 12. Следовательно, эти аминокислоты имеют общий положительный заряд в клетке.

Карбоксиллатсодержащие аминокислоты. Аспарагиновая кислота и аспарагин имеют четыре атома углерода; глутаминовая кислота и глутамин имеют всего пять атомов углерода. Аспарагиновая кислота имеет карбоксильную кислоту, а аспаргин имеет амидную боковую цепь.Точно так же глутаминовая кислота имеет боковую группу карбоксилловой кислоты, а глутамин имеет амидную группу. Значения pK и карбоксильных групп боковой цепи в аспартате и глутамате составляют около 4,0. Следовательно, эти группы боковых цепей почти полностью ионизируются в нейтральных условиях, характерных для клеток, и имеют отрицательный заряд.


Серин и цистеин можно рассматривать как родственники аланина. Серин — это аланин с гидроксильной (–ОН) группой, а цистеин — это аланин с сульфгидрильной (–SH) группой.

Треонин имеет четыре атома углерода с гидроксильной группой на бета-углероде. Бета-углерод находится рядом с углеродом, содержащим альфа-углерод (у альфа-углерода есть аминогруппа). Присутствие гидроксильной группы в треонине означает, что бета-углерод треонина оптически активен в дополнение к альфа-углероду. Как следует из названия, группа -ОН имеет конфигурацию D или трео по отношению к альфа-углероду. (Другая возможная стереохимия — эритроцит — подумайте о букве E, чтобы запомнить этот термин.Плечи буквы E указывают в том же направлении.)

Метионин имеет метильную группу на своей сере. В основе метионина на один атом углерода больше, чем у цистеина. (Цистеин с дополнительным углеродом называется гомоцистеином ; гомоцистеин является промежуточным звеном в биосинтезе метионина.)


Пролин является нечетным среди аминокислот. Он имеет четыре атома углерода, причем альфа-аминогруппа связана не только с альфа-углеродом, но и с последним углеродом боковой цепи.Циклическая боковая цепь означает, что пролин конформационно жесткий. То есть углерод-углеродные связи пролина не вращаются в растворе. Другие аминокислоты более гибкие в растворе.

Пептидная связь. Пептидная связь соединяет карбоксильные и аминогруппы аминокислот. При активации карбоновые кислоты и амины образуют амиды . Аминокислоты являются бифункциональными , каждая из которых имеет как аминогруппы, так и карбоксильные группы. Пептиды состоят из аминокислот, соединенных «голова к хвосту» амидными связями.Пептиды классифицируются по длине цепи. Олигопептиды короче, чем полипептиды, , хотя не существует определенного перехода между двумя формами. Соединение аминокислот в пептидную связь происходит формально (хотя механизм ее образования более сложен) следующим образом:

Обратите внимание, что две аминокислоты могут образовывать дипептид (пептид, состоящий из двух единиц) любым из двух способов. Например, глицин и аланин могут образовывать глицилаланин (gly-ala) или аланилглицин (ala — gly):

Независимо от того, какое расположение происходит, каждый дипептид будет иметь одну свободную аминогруппу и одну свободную карбоксильную группу.Пептидные последовательности написаны в направлении от амино к карбоксильному концу.

Структура пептидной связи . Структура пептидной связи благоприятствует копланарным атомам N, C и O. Хотя пептидная связь формально является одинарной связью углерод-азот, неспаренные электроны на карбоксильном кислороде и на азоте могут перекрываться через свои пи-орбитали, чтобы сделать трехатомную систему частично двойной по характеру. Система с частично двойной связью затрудняет вращение пептидной связи в растворе.В результате пептидные связи могут существовать в одном из двух конформационных изомеров , с двумя атомами углерода либо цис, либо транс по отношению друг к другу.

Обычно предпочтение отдается транс-конформации. Пролин — исключительный случай, потому что его пептидная связь не содержит водорода, что затрудняет замену цис- и транс-изомеров друг на друга:

Пролин обычно находится в транс-изомере, хотя превращение (изомеризация) между цис- и транс-формами может катализироваться специфическими ферментами.


научных статей, журналов, авторов, подписчиков, издателей

Как крупный международный издатель академических и исследовательских журналов Science Alert издает и разрабатывает названия в партнерстве с самыми престижные научные общества и издатели. Наша цель заключается в том, чтобы максимально широко использовать качественные исследования аудитория.
Мы прилагаем все усилия, чтобы поддержать исследователей которые публикуют в наших журналах.Есть масса информации здесь, чтобы помочь вам публиковаться вместе с нами, а также ценные услуги для авторов, которые уже публиковались у нас.
2021 цены уже доступны. Ты может получить личную / институциональную подписку перечисленных журналы прямо из Science Alert. В качестве альтернативы вы возможно, пожелает связаться с выбранным вами агентством по подписке.Направляйте заказы, платежи и запросы в службу поддержки клиентов. в службу поддержки клиентов журнала в Science Alert.
Science Alert гордится своей тесные и прозрачные отношения с обществом. В виде некоммерческий издатель, мы стремимся к самым широким возможное распространение публикуемых нами материалов и на предоставление услуг высочайшего качества нашим издательские партнеры.
Здесь вы найдете ответы на наиболее часто задаваемые вопросы (FAQ), которые мы получили по электронной почте или через контактную форму в Интернете. В зависимости от характера вопросов мы разделили часто задаваемые вопросы на разные категории.
Азиатский индекс научного цитирования (ASCI) стремится предоставить авторитетный, надежный и значимая информация по освещению наиболее важных и влиятельные журналы для удовлетворения потребностей мировых научное сообщество.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *