Содержание

Не только мясо: 8 продуктов для роста мышц :: Здоровье :: РБК Стиль

© Mae Mu/Unsplash

Автор Ирина Рудевич

08 апреля 2020

Для роста мышечных клеток необходимы белки и аминокислоты. Этот список легкоусваиваемых продуктов поможет разнообразить рацион, если вы хотите увеличить мышечную массу, повысить силу и выносливость организма.

Последние исследования показали, что вегетарианский рацион может стать основой здорового образа жизни при соблюдении некоторых правил. Вопреки распространенному мнению, отсутствие мяса не мешает наращивать мышечную массу, в том числе спортсменам-тяжеловесам. Важно лишь подобрать альтернативные источники белка, такие как зерна, бобовые и семена растений. Кроме того, нужно учесть степень усвояемости протеина из различных продуктов. Для оценки последней используют коэффициент PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score). Он дает понять, насколько полноценно вещества насыщают организм. Самый высокий показатель по шкале — 1; пища c таким коэффициентном идеально подходит для наращивания и поддержания мышечной массы. Однако потребление таких продуктов без занятий спортом, в частности индивидуально подобранных силовых тренировок, не приведет к росту мышц.

В 100 г коровьего молока 1% жирности содержатся 43 ккал и больше 3 г белка. Его коэффициент усвояемости равен 1. Молоко способствует восстановлению мышечных тканей и усиливает синтез белка. По итогам исследований, натуральное цельное молоко снабжает организм фениламином в среднем на 80% больше, чем обезжиренные аналоги; эта аминокислота входит в состав белков тела. Также в полноценном молоке в 2,8 раза больше треонина — аминокислоты, участвующей в образовании белков.

100 г яиц содержат 158 ккал и 13 г белка. При этом в продукте около 1300 мг лейцина — аминокислоты, которая не синтезируется в организме, может поступать только с продуктами и используется для лечения анемии. Яйца поддерживают рост мышц и при этом отличаются высокой усвояемостью: их коэффициент PDCAAS равен 1. Лейцин также снижает скорость распада белка и поддерживает высокий аналитический ответ скелетных мышц, а значит, помогает сохранить форму в течение долгого времени. Спортсмены добавляют яйца в рацион по еще одной причине: они содержат много цинка, который провоцирует рост мускулатуры за счет инсулиноподобного фактора, что доказали ученые.

Молочные продукты

В кисломолочным продуктах, образованных благодаря свертыванию, содержится казеин — медленно усваиваемый белок. В 100 г творога 1% жирности более 16 г белка и 79 ккал. Сыр также богат казеином, но менее полезен с точки зрения правильного питания: большинство сортов содержат много жира. Тем не менее оба продукта помогают поддерживать мышечную массу: казеин медленно поднимает уровень аминокислот в крови, и он остается высоким в течение нескольких часов. Это свойство делает многие кисломолочные продукты очень сытными, а поэтому идеальными для перекуса, если полноценный обед еще не скоро. Не все продукты из молока содержат много белка. В греческом йогурте его вдвое больше по сравнению с обычным.

Интересно, что мясо считают главным помощником в росте мышц, хотя его коэффициент PDCAAS ниже, чем у творога и молока, и равен 0,92. Но говядина содержит аминокислоты, которые эффективны для увеличения мускулатуры. В продукте много креатина, который также способствует набору мышечной массы, повышает выносливость и подходит для диетического питания. Говядина низкокалорийна по сравнению со многими другими видами мяса: 100 г содержат 187 ккал и 18,9 г белка и 12,4 г жира. Исследования подтверждают, что ее усвояемость в сочетании с физическими упражнениями провоцирует синтез белка и рост мышц у людей любого возраста.

Куриная грудка

Причина, по которой некоторые спортивные диетологи советуют употреблять курицу, а не говядину, в низком содержании жира — 1,9 г на 100 г. Плюс небольшая калорийность — 165 ккал. Интересно, что и белка в курице больше, чем в говядине — 23,6 г в 100 г. Ученые выяснили, что гидролизат натурального куриного белка служит отличным фундаментом для роста мышц без увеличения веса из-за жира. Как и говядина, этот вид мяса в сочетании с тренировками позволяет повысить выносливость и улучшить показатели силовых занятий. Важно выбирать именно грудку, а не другие части птицы, у них не такой полезный состав. Например, в бедре содержится почти 83 мг холестерина, в то время как в грудке — 53 мг.

Вопреки стереотипам, для наращивания мышечной массы подходит не только дорогой лосось. Примерно тем же показателем усвояемости отличаются треска, форель, тунец, кета, горбуша и скумбрия. PDCAAS большинства сортов рыбы равен 0,78. Особый плюс продукта в содержании ненасыщенных Омега-3 и Омега-6. Ученые утверждают, что эти жирные кислоты могут повысить продолжительность жизни. Исследования показали, что они способны увеличить концентрацию белка в мышцах и его медленный распад. Если нужен минимум калорий — выбирайте тунец. Но чем жирнее рыба, тем больше в ней Омега-3 и Омега-6. В 100 г тунца их будет всего 0,2 г, а в лососе — больше 2,5 г. Учитывайте, что в крупной рыбе, которая жила несколько лет, скапливаются тяжелые металлы и токсины, поэтому большой тунец или лосось не могут быть основой рациона.

Эти морепродукты — практически чистый белок. 100 г креветок содержат 95 ккал, почти 19 г белка и всего 2,2 г жира. Их добавление в рацион — простой способ восполнить норму белка без лишних калорий. Аминокислотный коэффициент усвояемости равен 1, что ставит продукт на один уровень с яйцами и молоком. Кроме того, креветки содержат Омега-3 и Омега-6, антиоксидант астаксантин и множество витаминов. Стоит учитывать, что в составе продукта есть тропомиозин, который в некоторых случаях вызывает аллергию. Если вы только планируете добавить креветки в рацион, начните с маленьких порций и проконсультируйтесь с терапевтом.

В вопросе усвояемости турецкий горох не уступает рыбе: его коэффициент PDCAAS также равен 0,78. Но он долго готовится и у некоторых вызывает проблемы с желудком. Оптимально употреблять нут в виде хумуса — пюре из готового вареного нута с добавлением масла и специй. В 100 г менее 166 ккал, 10 г жира и 8 г белка. При этом в нуте много аминокислот: валина, изолейцина и лейцина. Многие считают, что последний есть только в яйцах и других животных продуктах. К тому же в этих бобовых содержатся цинк, глицин, метионин и аргинин, который в процессе распада образует креатин, нужный для роста мускулатуры. 

Пищевой белок и основы синтеза мышечного белка

Любая дискуссия о соответствии сывороточного белка функции поддержки здоровой мышечной ткани должна начинаться с определения самого главного: что представляет из себя сам белок?

Профессор Люк ван Лун, Медицинский центр Маастрихтского университета

Пищевой белок и основы синтеза мышечного белка

Объясняя основы белкового обмена и его значение для мышечной ткани, я хотел бы подчеркнуть, что все наши ткани, включая скелетные мышцы (которые являются основным объектом исследований моей лаборатории) постоянно синтезируются и снова разрушаются, будучи частью циклического процесса. Это означает, что мышца может быть полностью восстановлена всего за два месяца ─ это процесс, который включает как новые, так и переработанные аминокислоты.

С внешней точки зрения этот цикл обновления постоянно индуцируется двумя основными анаболическими (стимулирующими мышцы) стимулами: приемом пищи и физической активностью. Под потреблением пищи я подразумеваю незаменимые аминокислоты, полученные из пищевого белка. Как только вы едите или пьете что-то, содержащее белки, аминокислоты попадают в вашу систему кровообращения, стимулируя синтез белка скелетных мышц. Некоторые из этих аминокислот, такие как лейцин, особенно сильны в управлении этим анаболическим ответом на прием пищи.

Влияние на синтез мышц

Как же мы можем модулировать этот ответ? Каким образом мы можем повлиять на стимуляцию синтеза мышечного белка после приема пищи? Одним из способов, естественно, является изменение количества и типа потребляемого пищевого белка. Второй заключается в изменении другого основного анаболического стимула: количества физической активности, которая предшествует и/или следует за приемом белка. Это влияет на то, что происходит с белками, которые вы недавно употребили в пищу, а также с белками, которые вы перевариваете после выполнения упражнений. Поэтому, если вы будете тренироваться сегодня, реакция вашего тела на завтрак следующего дня тоже будет выше. Было показано, что это постпрандиальное увеличение скорости синтеза мышечного белка (после приема пищи) еще больше возрастает, когда физическая активность выполняется в день (дни), предшествующий приему пищи.

Популярное утверждение «вы – то, что вы едите» начинает приобретать гораздо больший смысл, как только вы понимаете эти основные принципы. Всего через два часа после ужина большая часть белка из еды будет превращена в нового Вас!

Какие белки?

В наших попытках усилить и контролировать синтез мышц посредством приема пищи мы можем изменять как тип, так и количество потребляемого белка. При интенсивных физических упражнениях увеличение количества белка, вероятно, необходимо для стимулирования большего синтеза: либо для поддержания мышечной массы, либо для ее увеличения. Возможно, более интересным вопросом в контексте этого поста является выбор белка. До настоящего времени исследования показали, что употребление 20 граммов высококачественного белка после тренировки достаточно для максимизации скорости синтеза мышечного белка в течение нескольких часов после восстановления у здоровых молодых спортсменов.

Также, вероятно, существуют различия в анаболических свойствах различных источников белка. Способность пищевого белка стимулировать синтез мышечного белка, по-видимому, зависит как от его усвояемости, так и от аминокислотного состава. Белки с высоким содержанием незаменимых аминокислот, которые быстро перевариваются и имеют высокое содержание лейцина, имеют тенденцию к большей синтетической реакции мышечного белка. Это объясняет, почему сывороточный белок часто стимулирует синтез мышечного белка в большей степени, чем другие белки.

Эффективное питание

Ключом к пониманию пригодности сывороточного белка, например, для спортивного питания является тот факт, что относительно небольшое количество сывороточного белка может вызывать относительно сильный анаболический ответ. Таким образом, атлеты могут принимать относительно небольшое количество сывороточного протеина и при этом максимально увеличить восстановление после тренировки. Эта компактная функциональность может быть полезна для всех нас, любителей спорта, а также для групп пациентов с более клинически выраженными нарушениями.

Конечно, изучение синтеза мышечного белка и влияние пищевого белка на него является гораздо более широкой областью. Исследования синтеза белка в базальных мышцах продолжают раскрывать эту информацию, но суть уже ясна: хотя потребление белка можно считать важным первым шагом в стимулировании синтеза мышечного белка, поддержание сбалансированного цикла распада и синтеза мышц зависит от сочетания достаточного, соответствующего пищевого белка и более, чем достаточной, привычной физической активности, особенно в пожилом возрасте.

Автор статьи: Лук Ван Лун, профессор физиологии упражнений и руководитель исследовательского подразделения M3 на кафедре биологии человека и наук о движении в Медицинском центре Маастрихтского Университета

Источник:Arla Foods Ingredients.

Back to articles-page

источник красивых мышц и стройной фигуры, HELLO! Russia

Белки хороши тем, что их не запрещают есть во время диеты — в отличие от углеводов. А все почему? Потому что они являются строительными материалами для нашего организма и без их помощи и регулярного поступления он, как и дом, ослабеет, обветшает и в конечном итоге разрушится. Белки участвуют в синтезе сложных ферментов, которые просто необходимы для образования клеточных структур и тканей. 

Кроме того, эти элементы пользуются большой популярностью у посетителей тренажерных залов — они регулярно пьют белковые коктейли, чтобы нарастить мышечную массу. Все дело в том, что основной структурной единицей белков являются аминокислоты, а мышечная ткань по большей части состоит из самого белка.

Еще эти элементы укрепляют наш иммунитет и выполняют транспортировку всех витаминов, минералов, а также лекарственных препаратов к тканям и органам, поэтому за избавление от головной боли следует благодарить не только «Цитрамон», но и нашу внутреннюю «службу доставки». 

Белки — важная составляющая рациона: они не только помогают держать мышцы в тонусе, но и выступают катализаторами в пищеварительных процессах. Некоторые продукты просто необходимо употреблять вместе с белками, иначе организм не сможет получить из них энергию. Это касается комплексных углеводов, например, коричневого риса, овсянки, ячменя, гречневой крупы и другого.

Именно в отсутствии или недостаточном для здорового существования количестве столь важного белка обвиняются вегетарианские диеты, поскольку известно, что наибольшее число протеинов содержится в мясе. Однако это всего лишь стереотип — полезный и необходимый белок присутствует во множестве других продуктов.

Так, лидером по содержанию этого элемента является не говядина, а соя. Именно это травянистое растение включает в свой состав 35 граммов белка на 100 граммов своей массы. Следующие в списке богатых белком немясных продуктов — сыр, яйца, творог, брюссельская капуста, молоко, орехи.

Ростки сои 

Для измерения качества белков диетологи придумали коэффициент их усвоения. Чтобы его вычислить, необходимо учитывать аминокислотный состав (химическую ценность) и полноту переваривания (биологическую ценность) этих элементов. Так, по данным ВОЗ (Всемирной организации здравоохранения), самыми подходящими источниками белка для человеческого организма являются молоко, говядина, гороховая муха, овес, чечевица и арахис.

При выборе белковых продуктов для своей диеты обращайте внимание и на количество содержащихся в них жиров. Например, всем известно, что орехи — богатый источник белка. Однако их нельзя употреблять без меры из-за высокого количества в них жиров и калорий, которые запросто обесценят вашу диету. Орехи стоит есть лишь днем или утром, ограничиться горстью или добавить их в какое-нибудь блюдо.

Белковые продукты сойдут за отличный перекус. Белок, как правило, не вызывает резкого подъема уровня сахара в крови, как это делают углеводы, наоборот, он его стабилизирует. Добавляя эти элементы в каждый прием пищи, вы способствуете равномерному распределению калорий в течение всего дня, плюс ко всему протеины позволят оставаться вам сытыми намного дольше. Поэтому, например, свое утреннее меню не стоит ограничивать одной булочкой или яблоком. Хорошим завтраком можно назвать такой, в котором присутствует правильное сочетание продуктов — например, хлеб из твердого зерна, яичница, горсть ягод или фрукты.

Убедиться, что вы съели необходимое количество белка — очень просто. Диетологи давно вывели формулу: 1 грамм белка на 1 килограмм вашего веса. То есть если вы весите 50 кг, то ваша суточная норма потребления белковых продуктов — 50 г. За три приема пищи в день добиться этого достаточно просто, особенно, если хотя бы один продукт будет с повышенным содержанием протеина. Напомним, что это может быть говяжий стейк, куриная грудка, грудка индейки, рыба (особенно тунец), яйца, молочные продукты и сыр тофу.

Последнее, но не менее важное дополнение — белок помогает предотвратить различные заболевания. Например, ученые доказали, что белковая диета способствует уменьшению риска заболеваний инсультом. Однако здесь стоит учитывать, что ее основную часть должно составлять не красное мясо, а курица или рыба.

Кроме того, белок способствует здоровью костей — незаменимые аминокислоты помогают оставаться им сильными и крепкими даже в пожилом возрасте. К такому результату пришли японские ученые, которые обнаружили, что кости женщин, любивших употреблять белок в пищу, были заметно крепче остальных участниц эксперимента.

Как протеин влияет на рост мышц?

Многие начинающие атлеты задаются вопросом: «зачем нужен протеин?». На самом деле белок (англ. протеин) играет одну из самых объемных и в то же время важных ролей в любом живом организме, и человек – не исключение. Существует целый подраздел биохимии, который старается познать природу белков. Так в чем заключается действие протеина?

Не будем вдаваться в дебри биохимии, отметим лишь, что все мышцы человека, в том числе и гладкие, состоят из белков. Цель любой бодибилдерской тренировки сводится к нанесению микро-травм на клеточном уровне. Такие «травмы» при должном отдыхе и питании восстанавливаются сверх начального уровня (явление суперкомпенсации) – что приводит к росту мышц. Белок служит пластическим материалом. Представьте аналогию с постройкой дома. Вы не можете соорудить что-либо без подходящих материалов, роль которых в нашем организме играют белки, точнее – аминокислоты.

Высокий уровень аминокислот (белков) в крови усиливает синтез белковых структур (мышц). Разумеется, этот процесс начинается не только благодаря еде. Здесь важно поддерживать нормальный гормональный фон и много спать, но это уже ответвление от основной темы. В общем и целом, именно из белка строятся наши мышцы, но только в условиях регулярных тренировок и должного отдыха.

Помогут ли протеиновые добавки набрать мышечную массу? – безусловно, да. Дело в том, что зачастую атлетам новичкам и даже некоторым опытным любителям сложно съесть необходимое количество калорий (белков, жиров и углеводов) из естественного рациона. Обычная еда долго переваривается и помимо этого на ее приготовление уходит много времени. Но, пожалуй, самым главным минусом является наличие в белковой еде большого количества жиров. Мясо, яйца, молочные продукты – все это зачастую имеет высокий процент жирности, что в свою очередь плохо отражается на вашем внешнем виде и здоровье. Выход из ситуации прост.

Спортивные протеины практически полностью очищены от жиров и углеводов. Сами молекулы при этом проходят тщательную фильтрацию, благодаря которой вам не придется перегружать желудок. Белковые молекулы практически сразу направятся в кишечник, где благополучно всасываются. Получается, что протеиновые комплексы не нагружают пищеварительную систему, не обладают повышенной жирностью и при этом могут похвастаться высокой скоростью усвоения. Именно эти факты поспособствовали огромной популярности протеиновых добавок.

Протеин для набора мышечной массы важен не меньше углеводов. Стоит отметить, что белки могут успешно заменять углеводы в рационе, яркий тому пример – низкоуглеводная диета. В то же время углеводы и жиры не могут заменить собой протеин. Это в очередной раз доказывает уникальность и важность белков.

Зачем принимать протеин

Стоит отметить, что протеиновые добавки могут использоваться совершенно в различных целях, будь то набор мышечной массы или похудение. В первом случае это не просто поставка пластического материала организму, но и стимулирование восстановительных процессов. Само по себе здоровое питание подразумевает нормальное количество белка, которое довольно сложно получить из обычного рациона. К тому же, это дорого с финансовой точки зрения. К счастью, покупка протеинового комплекса избавляет вас от такой «головной боли».

При всем этом не следует преувеличивать значение белков. Человеческий организм использует все три вида макронутриентов: белки, жиры и углеводы. Без должного уровня энергообмена ваши мышцы никогда не вырастут. Так что, помимо белков уделяйте внимание углеводам и не забывайте про жиры. Для поддержания суточной калорийности существуют специализированные белковые комплексы – гейнеры. Это своего рода смесь протеина и углеводов.

Следуя таким простым правилам и регулярно тренируясь в интенсивном режиме, вы обязательно нарастите заветные мышечные объемы.

Побочные эффекты протеина

Если кто-то утверждает вам, что протеин вреден, напомните ему о том, что все что мы едим, в подавляющем большинстве, состоит из тех или иных белков разной аминокислотной ценности. Практически все источники углеводов несут в себе неполную аминокислотную цепь, а жиры в свою очередь всегда располагаются на белковых источниках, будь то мясо или молоко.

Протеин в виде добавки не может быть вреден, так как не требует от желудка усилий для переваривания. Сырьем для создания тех или иных белковых комплексов является молочная сыворотка – побочный продукт при изготовлении сыров, творога и т.п. В общем, протеиновые добавки – это такой же натуральный продукт, как и мясо. Грубо говоря, производитель спортивного питания попросту подвергает белок механической фильтрации, дабы отделить протеин от жиров и углеводов.

Какие протеины для роста мышц необходимы именно вам, советы, отзывы

Протеины для роста мышц применяются спортсменами достаточно давно. И поэтому уже стало понятно, что это безопасный при правильном применении продукт. Из чего же он состоит? Протеин представляет собой концентрированный белок, прием которого снабжает организм этим важным элементом. А что такое белок? Почему он настолько важен? Белок, по сути, является строительным материалом для нашего организма, от него зависит рост мышц и не только.

Прием спортивного питания до и после тренировки – залог эффективного набора массы. Протеины для роста мышц делятся на несколько видов. Чем быстрее скорость усвоения добавки, тем более сильный анаболический отклик вызывается. Другими словами, быстрая усвояемость в организме приводит к интенсивному набору мышечной массы. Этот факт подтвержден многочисленными научными исследованиями. Поговорим о конкретной пользе продукта.

Протеины для мышц: польза

Как действуют протеины для быстрого роста мышц? Безусловно, вряд ли кто-то поспорит, что протеины для мышц приносят огромную пользу. Здесь мы приводим только самые основные факты:

  1. Спортивное питание выступает в роли источника энергии, необходимой каждому атлету в посттренировочный период.
  2. Протеин синтезирует сократительные белки, что обеспечивает мышечный рост. Это особенно важно в ходе физических нагрузок и после них. Организм нуждается в аминокислотах сразу же после завершения тренинга для восстановления всех “разрушений”. Отсутствие питания приводит к развитию катаболических процессов, из-за чего последующая регенерация направляется не на мышечный рост, а на репарацию повреждений.
  3. Альдостерон, катехоламин, кортизол – активизация этих катаболических гормонов приводит к разрушению мышц. Подавить их секрецию способны инсулин и аминокислоты, содержащиеся в протеине.
  4. Аминокислоты, присутствующие в составе протеина, повышают концентрацию инсулина и соматропина в крови. Они отвечают за стимуляцию костного скелета и мускулатурного роста.
  5. Протеины для роста мышц обеспечивают гипертрофию. Это совокупность нескольких метаболических процессов, они регулируются гормонами, ферментами, рецепторами и другими белками.
  6. Аминокислоты в составе протеина являются продуктами распада белков и, одновременно, мощнейшими анаболическими стимуляторами.

Протеины для роста мышц: лучший выбор

Казеиновый протеин отличается низкой скоростью усвоения. Продукт обладает способностью к поддержанию высокого аминокислотного уровня в течение длительного времени. И все же, по заверению ученых, существует лучший вариант для увеличения мышечной массы. Речь идет о сывороточной продукции. Данные протеины для мышц изготавливаются на основе концентрата, возможно добавление гидролизатов белка и изолятов.

Немного научных фактов: доказано, что именно сывороточный протеин обеспечивает самый эффективный и быстрый набор мышечной массы. Результат достигается за счет высокой скорости усвоения, что вызывает максимальный анаболический отклик. Основной недостаток традиционного сывороточного протеина – непереносимость молочного белка. Продукция, представленная в нашем каталоге, не имеет данной особенности.

Сколько нужно принимать протеин для наращивания мышц чтобы «накачаться»?

Правила приема протеина напрямую зависит от типа выбранного питания, а также от расписания ваших тренировок. Существует негласное правило, что нужно употреблять 3 грамма протеина на килограмм веса атлета. Кроме того, необходимо хотя бы несколько приемов данной добавки, чтобы снабдить организм необходимым количеством белка. Как правило, это делается утром, перед тренировкой, после тренировки и на ночь. Однако, стоит отметить, что это довольно-таки общие рекомендации.

Как принимать протеин?

Ответ на этот вопрос зависит от того, какого результата вы хотите добиться. Если ваша цель — это рельеф, то необходимо сделать выбор в пользу чистого протеина, если вы хотите увеличить объем мышечной массы, принимайте гейнер. Чистый протеин. Как правило, применяется в течение дня, а вот для того, чтобы снабдить организм необходимыми веществами ночью, лучше выбрать медленный казеиновый протеин. За один раз не рекомендуется принимать более 40 грамм, поскольку лишний протеин попросту не усваивается.

Более подробную информацию вам расскажут специалисты нашего магазина и опытные тренеры на консультациях. Внимательно ознакомьтесь с каталогом и выберите подходящий вариант. Примите решение и позвоните нам сегодня!

 

 

Чем опасен избыток белка в рационе – блог justfood

По статистике половина всего населения Земли недовольна своей внешностью. В стремлении быть сильными, здоровыми и красивыми мы тщательно следим за питанием, посещаем тренажёрный зал и внимательно изучаем свое отражение в зеркале для оценки результатов своих стараний. Все, кто интересуется здоровым питанием и спортом, в курсе, что для наращивания мышечной массы и получения красивого мышечного рельефа необходимо потреблять много белка. Ведь именно он является основным строительным материалом для мышечной ткани.

Белок имеет огромное значение для человеческого организма. Это не только крепкие мышцы, но и упругая кожа, здоровые ногти и волосы. Белки участвуют в большинстве обменных процессов.

Однако иногда желание получить результат как можно скорее пересиливает здравый рассудок. Основываясь на поверхностных сведениях и не придавая должного значения дозировке, режиму приёма пищи, да и вообще не имея понимания необходимости соблюдения баланса КБЖУ, многие стараются просто максимально увеличить содержание белка в своём рационе. К сожалению, такие действия могут привести к нежелательным, а иногда и вовсе неожиданным последствиям.

Если у вас:

    ● Постоянная жажда
    ● Проблемы с пищеварением
    ● Неприятный запах изо рта
    ● Постоянно плохое настроение

то возможно ваш организм страдает от переизбытка белка. Это основные симптомы перенасыщения белковыми соединениями. Во-первых, богатое белками и бедное углеводами и жирами питание создаёт нагрузку на отдельные органы – почки и печень. Отсюда постоянная жажда и проблемы с пищеварением. Они в свою очередь провоцируют сбои в выработке гормонов, которые становятся причиной эмоциональных и в особо запущенных случаях – эндокринных сбоев.


Переизбыток белков провоцирует усиленную работу почек, необходимую для выведения продуктов их распада. Переизбыток белков и недостаток клетчатки – прямой путь к проблемам с желудком со всеми вытекающими: вздутие, тяжесть, диарея, изжога и иже с ними.

Если вышеперечисленные симптомы обошли вас стороной, или их проявления остались незамеченными, то в долгосрочной перспективе повышенное содержание белка и недостаток других питательных веществ в рационе способны провоцировать неблагоприятные изменения в эмоциональном состоянии, вплоть до депрессии и хронической усталости. Дело в том, что для выработки серотонина организму необходимы углеводы. При их недостатке выработка гормона радости существенно сокращается. Ситуацию усугубляют проблемы с пищеварением, дефицит кальция в костных тканях, снижение иммунитета, быстрая утомляемость и потеря мышечного тонуса. То есть результат мы получаем обратный желаемому.


Что же делать? Следовать простой истине «Всё хорошо в меру»! Все основные питательные компоненты организм должен получать с пищей в сбалансированной дозировке. Переизбыток любого способен привести к неблагоприятным последствиям, поэтому нужно следить за своим рационом с особой тщательностью, особенно если вы поставили себе цель добиться с помощью питания тех или иных результатов.

Помните, что норма белка составляет не более 3грамм на килограмм веса, а его общая доля не должна превышать 30% всего рациона. Употребляя максимально допустимую дозу белка, не забывайте дополнять свой рацион богатыми клетчаткой овощами, чтобы дать возможность своему организму правильно переварить довольно сложный в усвоении белок. При этом не забывайте, что на сам процесс расщепления белков потребуется немало энергии, так что вместе с белковой пищей организму необходимо получить и достаточное количество углеводов.


Если у вас нет возможности самостоятельно следить за количеством белка в своём рационе, то воспользуйтесь услугами сервиса доставки готового правильного питания justfood.pro. Кроме выверенного и сбалансированного по КБЖУ рациона в соответствии с вашими целями, так вы получите возможность освободить время, необходимое на подбор и приготовление продуктов. Всё что нужно сделать – это просто открыть нужный контейнер, разогреть своё правильное здоровое питание и съесть его.

Разнообразие программ позволяет получить подходящее питание для любой цели – от простого поддержания веса и состояния организма в норме до усиленного калориями питания для спортсменов, насыщенного белками – для бодибилдеров или со сниженной калорийностью для сушки или похудения. При этом все заботы по расчёту калорийности, содержания белков, жиров и углеводов, веса или размера порции мы берём на себя. Всё что нужно сделать вам – просто выбрать нужную программу.

7 продуктов для роста мышц

Как оцениваются продукты с точки зрения усвояемости белка

В первую очередь для мышечного роста необходим пищевой белок. Незаменимые аминокислоты, поступающие с пищей, становятся строительным материалом для новых мышечных клеток, поэтому без достаточного количества белка вы не добьётесь роста мышц.

Однако, помимо количества белка в продуктах, стоит также учитывать его пищевую ценность и усвояемость. Сейчас для оценки усвояемости белка применяется показатель protein digestibility corrected amino acid score (PDCAAS), или аминокислотный коэффициент усвояемости белка.

PDCAAS показывает, насколько аминокислотный состав продукта соответствует потребностям человека. Верхняя граница этой шкалы — 1,0. Продукты, имеющие такой коэффициент, лучше всего усваиваются и являются полноценными источниками белка.

Показатели PDCAAS продуктов, приведённых ниже, взяты из статьи Кевина Комерфорда (Kevin B. Comerford), специалиста Калифорнийского исследовательского фонда молочной продукции.

Помните, что правильное питание без тренировок не приведёт к наращиванию мышечной массы.

Лучшие продукты для наращивания мышц

1. Молоко

Ккал на 100 г продукта: 60.
Содержание белка в 100 г продукта: 3,2 г.
PDCAAS: 1,0.

В научном обзоре Мэттью Старка (Matthew Stark) из Университета Северного Иллинойса указано, что молоко практически полностью усваивается организмом, вызывая синтез протеина и восстановление тканей, и обеспечивает все незаменимые аминокислоты.

Обзор научных исследований 2008 года показал, что молоко резко увеличивает синтез белка в мышцах. Потребление молока после физической нагрузки в сочетании с силовыми тренировками в течение 12 недель увеличивает гипертрофию мышц и сухую мышечную массу.

Исследование 2006 года показало, что цельное молоко обеспечивает в 2,8 раза больше треонина (незаменимой аминокислоты, которая участвует в построении мышечного белка), чем обезжиренное молоко, и на 80% больше фенилаланина (ещё одной незаменимой аминокислоты, входящей в состав белков организма).

2. Творог

Ккал на 100 г продукта: от 71 до 159 в зависимости от жирности.
Содержание белка в 100 г продукта: 16,7 г.
PDCAAS: 1,0.

Творог на 70% состоит из казеина, медленно усваивающегося сложного белка. Это значит, что уровень аминокислот в крови поднимается медленно и остаётся повышенным в течение 6–8 часов. Поэтому творог часто советуют есть перед длительным перерывом между приёмами пищи, например на ночь. Это позволяет поддержать анаболизм до следующего приёма пищи.

Кроме того, в твороге содержится много кальция, который необходим для сокращения мышц и играет важную роль в переносе аминокислот и креатина.

3. Яйца

Ккал на 100 г продукта: 74.
Содержание белка в 100 г продукта: 12 г.
PDCAAS: 1,0.

Согласно данным исследования Хосе Миранды (Jose M. Miranda), 15 граммов протеина из яичного белка содержат 1 300 мг лейцина. Недавний эксперимент показал, что лейцин вызывает максимальный анаболический ответ у скелетных мышц молодых людей, так что белок яиц может иметь большое влияние на наращивание мышечной массы.

Именно лейцин стимулирует синтез скелетной мускулатуры вне зависимости от других аминокислот. Кроме того, лейцин снижает скорость распада белка мышц.

А ещё в яичном желтке содержится 3,44 миллиграмма цинка на 100 граммов продукта. Цинк также полезен для роста мышц. Исследование 2016 года показало, что цинк необходим для образования инсулиноподобного фактора роста, который провоцирует развитие мышц.

Диетологи часто советуют потреблять не больше четырёх яиц в неделю из-за высокого уровня холестерина (200–300 мг) в желтке. Однако, несмотря на множество исследований, единого мнения о вреде яиц для здоровья сердца до сих пор нет.

В статье Хосе Миранды есть предположение, что только 30% мирового населения гиперчувствительны к диетическому холестерину, а остальные 70% — гипочувствительны. Первые уже имеют повышенный уровень холестерина и могут получить вред от потребления яиц в больших количествах, тогда как вторым яйцо принесёт больше пользы для здоровья, чем вреда. Как указывает Миранда, современные руководства по здоровому питанию разрешают съедать по одному яйцу в день.

4. Говядина

Ккал на 100 г продукта: 158.
Содержание белка в 100 г продукта: 25 г в вареной говядине.
PDCAAS: 0,92.

В говядине содержится высококачественный белок, который содержит все незаменимые аминокислоты в тех же пропорциях, что и в человеческих мышцах.

Исследование 2014 года доказало эффективность потребления говядины для увеличения массы без жира. В исследовании участвовали 26 здоровых молодых людей. Первая группа после тренировки съедала 135 граммов консервированной говядины с 20 граммами белка и 1,7 грамма жира на 100 граммов продукта. Вторая, контрольная группа тренировалась без последующего приёма пищи. Через восемь недель у первой группы масса без жира увеличилась на 2,3 килограмма.

Исследование 2011 года подтвердило, что физические упражнения в сочетании с потреблением 240 граммов говядины увеличивают синтез мышечного белка как у молодых (29 ± 3 года), так и у пожилых (67 ± 2 года) участников.

Исследование 2015 года показало, что белок из говядины так же эффективен для наращивания мышечной массы, как и сывороточный протеин. После восьми недель тренировок и употребления белка участники, потребляющие белок из говядины, увеличили массу без жира на 5,7%, потеряли 10% жира, увеличили одноповторный максимум в жиме лёжа и становой тяге по сравнению с группой, не употребляющей белковые добавки.

5. Куриная грудка

Ккал на 100 г продукта: около 165.
Содержание белка в 100 г продукта: 31 г в варёной грудке.
PDCAAS: 0,92.

Исследование показало, что гидролизат куриного белка так же влияет на наращивание мышечной массы, как белок из говядины и сывороточный протеин. У участников эксперимента, потребляющих белок из курицы, в среднем на два килограмма увеличилась масса без жира, повысился одноповторный максимум в становой тяге и жиме лёжа.

Куриная грудка ценится среди бодибилдеров за большое количество качественного белка и малое количество жира — всего 1,9 грамма на 100 граммов продукта. Если у вас повышен холестерин, отдавайте предпочтение грудке, а не другим частям курицы. Исследование показало , что в 100 граммах куриной грудки содержится 53 миллиграмма холестерина, а в бедре — 82,9 миллиграмма.

6. Рыба (форель, лосось, треска)

Ккал на 100 г продукта: около 100.
Содержание белка в 100 г продукта: 18–22 г.
PDCAAS: 0,78.

Кроме перечисленных видов, около 20 граммов хорошо усваиваемого белка содержится в мясе тунца, кеты, горбуши, скумбрии, макрели. Кроме того, рыба низкокалорийна и содержит ненасыщенные жирные кислоты, полезные для здоровья.

Ненасыщенные жирные кислоты омега-3, помимо других преимуществ для здоровья, ещё и ускоряют рост мышц. Исследование Гордона Смита (Gordon I. Smith) 2011 года показало, что приём 4 граммов рецептурной омега-3-кислотной добавки в день на протяжении восьми недель значительно увеличил анаболический ответ на аминокислоты и чувствительность к инсулину. После приёма добавки увеличилась концентрация белка в мышцах и размер мышечных клеток.

Чем жирнее рыба, тем больше в ней полезных жирных кислот. Например, в скумбрии содержится 2,6 грамма омега-3 на 100 граммов продукта, в лососе — 2,5 грамма, а в тунце и треске — всего 0,2 грамма.

7. Нут

Ккал на 100 г продукта: 364.
Содержание белка в 100 г продукта: 19 г в сыром нуте, 8,86 г в варёном.
PDCAAS: 0,78.

Нут, или турецкий горох, больше популярен на Ближнем Востоке, однако сейчас его можно найти практически в любом крупном супермаркете.

Согласно исследованию , четыре столовые ложки хумуса (густого пюре) из нута обеспечивают 14 граммов растительного белка, 25 граммов клетчатки и множество витаминов и минералов.

В нуте содержится комплекс незаменимых аминокислот: лейцин, изолейцин и валин, необходимые для роста мышц; глицин, аргинин и метионин, из которых синтезируется креатин. Также в нём есть 3,43 миллиграмма цинка на 100 граммов продукта.

Эта бобовая культура станет отличной заменой животного белка для вегетарианцев и разнообразит гарнир для тех, кто ест мясо.

Делитесь своими любимыми рецептами блюд с высоким содержанием белка в комментариях к статье.

Читайте также 💪😉🏋️‍♀️

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Автор, ответственный за переписку П.Дж. Атертон: Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Отделение метаболической физиологии, Ноттингемский университет , Королевский госпиталь Дерби, Уттоксетер-роуд, Дерби DE22 3DT, Великобритания.Электронная почта: [email protected]

Этот обзор взят с симпозиума «Метаболизм при упражнениях » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместной встречи Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Copyright © 2012 Авторы. The Journal of Physiology © 2012 The Physiological SocietyЭта статья цитируется другими статьями в PMC.

Abstract

Синтез мышечного протеина (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко используемый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнения «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но максимально при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , т. Е. В то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,г. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он получил стипендию Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это ткани с высокой пластичностью, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,г. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день -1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

in vivo

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы — это нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования на человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различимы по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D 2 O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование 13 C или 15 N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO 2 или N 2 , что требует сжигания или выделения CO 2 , например реакцией с нингидрином или, в случае 15 N, сжиганием до NO 2 с последующим восстановлением с получением N 2 . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- 13 C 2 ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D 5 ] — или [ 13 C 6 ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30–45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Однако стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, то есть большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Критически важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного кормления полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. , 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл -1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина всего до 15 мкМЕ / мл -1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанной пищей (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh -1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл -1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сравнимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнения выполняются до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с «полной мышечной массой» на кормление, анаболическая реакция на упражнения также должна быть ограниченной продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т.е. работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были предприняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (подъем / шаг вниз с несущим весом) (Cuthbertson et al. 2006), задержка для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, т.е. как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, свидетельствующие о том, что тренировка с упражнениями сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с повышенным синтезом смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанной мышцы не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть различные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предложение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к физическим упражнениям, является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторной и нерецепторной внутримышечной передачи сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Дикинсон и др. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 перемещает инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования преинициативного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Тем не менее, влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механоид). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть перед mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активируемой протеинкиназой (AMPK) и активированным пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, продолжительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивная тренировка (ВИТ) включает очень короткие периоды высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости в качестве своей основной особенности (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к мероприятиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами обучения на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «задействованных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к достижению консенсуса по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от статуса обучения (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен, и что расширение наших сетей, то есть охват измерений геномной мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

  • Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснять специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
  • Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после коротких интервалов небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
  • Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
  • Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Мишень млекопитающих для активации комплекса рапамицина 1 необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
  • Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Харбер, член парламента, Конопка А.Р., Джемиоло Б., Траппе С.В., Траппе Т.А., Рейди П.Т. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
  • Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Крузман А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейнс О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после тренировки с отягощениями у молодых мужчинAm J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Подобное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции мишени рапамицина у млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Пеннингс Б., Купман Р., Белен М., Сенден Дж. М., Сарис У.Х., ван Лун Л.Дж. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевых белков, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
  • Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Скорость долгосрочного синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но не изменяется при добавлении белков. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI 3 K / Akt / mTOR и PI 3 K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca 2+ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- 13 C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- 13 C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
  • Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
  • Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
  • Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
  • Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная передача сигналов mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Автор, ответственный за переписку П.Дж. Атертон: Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Отделение метаболической физиологии, Ноттингемский университет , Королевский госпиталь Дерби, Уттоксетер-роуд, Дерби DE22 3DT, Великобритания.Электронная почта: [email protected]

Этот обзор взят с симпозиума «Метаболизм при упражнениях » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместной встречи Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Copyright © 2012 Авторы. The Journal of Physiology © 2012 The Physiological SocietyЭта статья цитируется другими статьями в PMC.

Abstract

Синтез мышечного протеина (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко используемый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнения «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но максимально при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , т. Е. В то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,г. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он получил стипендию Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это ткани с высокой пластичностью, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,г. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день -1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

in vivo

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы — это нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования на человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различимы по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D 2 O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование 13 C или 15 N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO 2 или N 2 , что требует сжигания или выделения CO 2 , например реакцией с нингидрином или, в случае 15 N, сжиганием до NO 2 с последующим восстановлением с получением N 2 . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- 13 C 2 ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D 5 ] — или [ 13 C 6 ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30–45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Однако стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, то есть большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Критически важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного кормления полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. , 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл -1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина всего до 15 мкМЕ / мл -1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанной пищей (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh -1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл -1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сравнимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнения выполняются до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с «полной мышечной массой» на кормление, анаболическая реакция на упражнения также должна быть ограниченной продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т.е. работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были предприняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (подъем / шаг вниз с несущим весом) (Cuthbertson et al. 2006), задержка для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, т.е. как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, свидетельствующие о том, что тренировка с упражнениями сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с повышенным синтезом смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанной мышцы не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть различные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предложение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к физическим упражнениям, является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторной и нерецепторной внутримышечной передачи сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Дикинсон и др. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 перемещает инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования преинициативного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Тем не менее, влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механоид). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть перед mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активируемой протеинкиназой (AMPK) и активированным пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, продолжительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивная тренировка (ВИТ) включает очень короткие периоды высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости в качестве своей основной особенности (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к мероприятиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами обучения на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «задействованных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к достижению консенсуса по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от статуса обучения (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен, и что расширение наших сетей, то есть охват измерений геномной мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

  • Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснять специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
  • Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после коротких интервалов небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
  • Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
  • Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Мишень млекопитающих для активации комплекса рапамицина 1 необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
  • Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Харбер, член парламента, Конопка А.Р., Джемиоло Б., Траппе С.В., Траппе Т.А., Рейди П.Т. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
  • Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Крузман А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейнс О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после тренировки с отягощениями у молодых мужчинAm J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Подобное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции мишени рапамицина у млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Пеннингс Б., Купман Р., Белен М., Сенден Дж. М., Сарис У.Х., ван Лун Л.Дж. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевых белков, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
  • Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Скорость долгосрочного синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но не изменяется при добавлении белков. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI 3 K / Akt / mTOR и PI 3 K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca 2+ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- 13 C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- 13 C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
  • Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
  • Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
  • Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
  • Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная передача сигналов mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Автор, ответственный за переписку П.Дж. Атертон: Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Отделение метаболической физиологии, Ноттингемский университет , Королевский госпиталь Дерби, Уттоксетер-роуд, Дерби DE22 3DT, Великобритания.Электронная почта: [email protected]

Этот обзор взят с симпозиума «Метаболизм при упражнениях » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместной встречи Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Copyright © 2012 Авторы. The Journal of Physiology © 2012 The Physiological SocietyЭта статья цитируется другими статьями в PMC.

Abstract

Синтез мышечного протеина (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко используемый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнения «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но максимально при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , т. Е. В то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,г. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он получил стипендию Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это ткани с высокой пластичностью, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,г. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день -1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

in vivo

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы — это нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования на человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различимы по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D 2 O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование 13 C или 15 N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO 2 или N 2 , что требует сжигания или выделения CO 2 , например реакцией с нингидрином или, в случае 15 N, сжиганием до NO 2 с последующим восстановлением с получением N 2 . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- 13 C 2 ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D 5 ] — или [ 13 C 6 ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30–45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Однако стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, то есть большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Критически важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного кормления полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. , 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл -1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина всего до 15 мкМЕ / мл -1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанной пищей (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh -1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл -1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сравнимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнения выполняются до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с «полной мышечной массой» на кормление, анаболическая реакция на упражнения также должна быть ограниченной продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т.е. работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были предприняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (подъем / шаг вниз с несущим весом) (Cuthbertson et al. 2006), задержка для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, т.е. как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, свидетельствующие о том, что тренировка с упражнениями сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с повышенным синтезом смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанной мышцы не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть различные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предложение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к физическим упражнениям, является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторной и нерецепторной внутримышечной передачи сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Дикинсон и др. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 перемещает инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования преинициативного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Тем не менее, влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механоид). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть перед mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активируемой протеинкиназой (AMPK) и активированным пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, продолжительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивная тренировка (ВИТ) включает очень короткие периоды высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости в качестве своей основной особенности (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к мероприятиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами обучения на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «задействованных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к достижению консенсуса по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от статуса обучения (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен, и что расширение наших сетей, то есть охват измерений геномной мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

  • Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснять специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
  • Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
  • Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
  • Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после коротких интервалов небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
  • Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
  • Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
  • Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Мишень млекопитающих для активации комплекса рапамицина 1 необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
  • Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Харбер, член парламента, Конопка А.Р., Джемиоло Б., Траппе С.В., Траппе Т.А., Рейди П.Т. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
  • Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
  • Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
  • Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Крузман А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
  • Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейнс О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после тренировки с отягощениями у молодых мужчинAm J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
  • Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Подобное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции мишени рапамицина у млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Пеннингс Б., Купман Р., Белен М., Сенден Дж. М., Сарис У.Х., ван Лун Л.Дж. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевых белков, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
  • Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
  • Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Скорость долгосрочного синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но не изменяется при добавлении белков. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI 3 K / Akt / mTOR и PI 3 K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
  • Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca 2+ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- 13 C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- 13 C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
  • Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
  • Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
  • Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
  • Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
  • Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная передача сигналов mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
  • Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
  • Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
  • Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Метаболизм белков в скелетных мышцах у пожилых людей: меры по противодействию «анаболической резистентности» старения | Питание и обмен веществ

  • 1.

    ВОЗ: 2008, [http://www.who.int/topics/ageing]

  • 2.

    Янссен И., Росс Р.: Связь возрастных изменений массы и состава скелетных мышц. с метаболизмом и болезнями. J Nutr Здоровье Старения.2005, 9: 408-419.

    CAS Google Scholar

  • 3.

    Янссен I: Влияние саркопении на развитие физической инвалидности: Исследование здоровья сердечно-сосудистой системы. J Am Geriatr Soc. 2006, 54: 56-62. 10.1111 / j.1532-5415.2005.00540.x.

    Артикул Google Scholar

  • 4.

    Янссен И., Баумгартнер Р.Н., Росс Р., Розенберг И.Х., Рубенов Р. Границы скелетных мышц, связанные с повышенным риском физической инвалидности у пожилых мужчин и женщин.Am J Epidemiol. 2004, 159: 413-421. 10.1093 / aje / kwh058.

    Артикул Google Scholar

  • 5.

    Янссен I: Эволюция исследований саркопении. Appl Physiol Nutr Metab. 2010, 35: 707-712. 10.1139 / ч20-067.

    Артикул Google Scholar

  • 6.

    Suetta C, Hvid LG, Justesen L, Christensen U, Neergaard K, imonsen L, Ortenblad N, Magnusson SP, Kjaer M, Aagaard P: Влияние старения на скелетные мышцы человека после иммобилизации и переподготовки.J Appl Physiol. 2009, 107: 1172-1180. 10.1152 / japplphysiol.00290.2009.

    CAS Статья Google Scholar

  • 7.

    Krogh-Madsen R, Thyfault JP, Broholm C, Mortensen OH, Olsen RH, Mounier R, Plomgaard P, van Hall G, Booth FW, Pedersen BK: снижение амбулаторной активности на 2 недели снижает периферический инсулин. чувствительность. Журнал прикладной физиологии. 2010, 108: 1034-1040. 10.1152 / japplphysiol.00977.2009.

    CAS Статья Google Scholar

  • 8.

    Наричи М.В., Маффулли Н .: Саркопения: характеристики, механизмы и функциональное значение. Br Med Bull. 2010, 95: 139-159. 10.1093 / bmb / ldq008.

    CAS Статья Google Scholar

  • 9.

    Bohe J, Low A, Wolfe RR, Rennie MJ: Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование зависимости реакции от дозы. J Physiol. 2003, 552: 315-324. 10.1113 / jphysiol.2003.050674.

    CAS Статья Google Scholar

  • 10.

    Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ: Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека во время непрерывной инфузии аминокислот. J Physiol. 2001, 532: 575-579. 10.1111 / j.1469-7793.2001.0575f.x.

    CAS Статья Google Scholar

  • 11.

    Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Cadenas JG, Yoshizawa F, Volpi E, Rasmussen BB: Передача сигналов питательных веществ в регуляции синтеза мышечного белка человека.J Physiol. 2007, 582: 813-823. 10.1113 / jphysiol.2007.134593.

    CAS Статья Google Scholar

  • 12.

    Беннет В.М., Коннахер А.А., Скримджер С.М., Смит К., Ренни М.Дж .: Увеличение синтеза белка передней большеберцовой мышцы у здорового человека во время инфузии смешанных аминокислот: исследования включения [1-13C] лейцина. Clin Sci (Лондон). 1989, 76: 447-454.

    CAS Статья Google Scholar

  • 13.

    Burd NA, West DW, Rerecich T., Prior T, Baker SK, Phillips SM: Подтверждение единого подхода к биопсии и болюсного кормления белком для определения синтеза миофибриллярного белка в исследованиях стабильных изотопных индикаторов на людях. Питание и обмен веществ. 2011, 8: 15.

    CAS Статья Google Scholar

  • 14.

    Филлипс С.М., Типтон К.Д., Аарсланд А., Вольф С.Е., Вулф Р.Р .: Синтез и распад смешанного мышечного белка после упражнений с отягощениями у людей.Am J Physiol. 1997, 273: E99-107.

    CAS Google Scholar

  • 15.

    Филлипс С.М., Типтон К.Д., Феррандо А.А., Вулф Р.Р. Тренировка с отягощениями снижает резкое вызванное упражнениями увеличение оборота мышечного белка. Am J Physiol. 1999, 276: E118-124.

    CAS Google Scholar

  • 16.

    Шеффилд-Мур М., Йекель К.В., Вольпи Е., Вольф С.Е., Морио Б., Чинкс Д.Л., Паддон-Джонс Д., Вулф Р.Р.: метаболизм белков после тренировки у пожилых и молодых мужчин после аэробных упражнений средней интенсивности.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004, 287: E513-522. 10.1152 / ajpendo.00334.2003.

    CAS Статья Google Scholar

  • 17.

    Carraro F, Stuart CA, Hartl WH, Rosenblatt J, Wolfe RR: Влияние упражнений и восстановления на синтез мышечного белка у людей. Am J Physiol. 1990, 259: E470-476.

    CAS Google Scholar

  • 18.

    Ренни MJ, Wackerhage H, Spangenburg EE, Booth FW: Контроль размера мышечной массы человека.Annu Rev Physiol. 2004, 66: 799-828. 10.1146 / annurev.physiol.66.052102.134444.

    CAS Статья Google Scholar

  • 19.

    Биоло Дж., Типтон К.Д., Кляйн С., Вулф Р.Р.: Обильный запас аминокислот усиливает метаболический эффект упражнений на мышечный белок. Am J Physiol. 1997, 273: E122-129.

    CAS Google Scholar

  • 20.

    Hartman JW, Tang JE, Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Lawrence RL, Fullerton AV, Phillips SM: Потребление обезжиренного жидкого молока после упражнений с отягощениями способствует большему приросту мышечной массы, чем потребление сои или углеводов в молодые, начинающие, тяжелоатлеты-мужчины.Am J Clin Nutr. 2007, 86: 373-381.

    CAS Google Scholar

  • 21.

    Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Macdonald MJ, Macdonald JR, Armstrong D, Phillips SM: Потребление жидкого обезжиренного молока способствует большему наращиванию мышечного белка после упражнений с отягощениями, чем потребление изонитрогенного и изоэнергетического соевого протеинового напитка. Am J Clin Nutr. 2007, 85: 1031-1040.

    CAS Google Scholar

  • 22.

    Yarasheski KE, Zachwieja JJ, Bier DM: Острые эффекты упражнений с отягощениями на скорость синтеза мышечного белка у молодых и пожилых мужчин и женщин. Am J Physiol. 1993, 265: E210-214.

    CAS Google Scholar

  • 23.

    Rooyackers OE, Adey DB, Ades PA, Nair KS: Влияние возраста на скорость синтеза митохондриального белка in vivo в скелетных мышцах человека. Proc Natl Acad Sci USA. 1996, 93: 15364-15369. 10.1073 / pnas.93.26.15364.

    CAS Статья Google Scholar

  • 24.

    Welle S, Thornton C, Jozefowicz R, Statt M: Синтез миофибриллярного белка у молодых и пожилых мужчин. Am J Physiol. 1993, 264: E693-698.

    CAS Google Scholar

  • 25.

    Траппе Т., Уильямс Р., Карритерс Дж., Рауэ Ю., Эсмарк Б., Кьяер М., Хикнер Р.: Влияние возраста и упражнений с отягощениями на протеолиз скелетных мышц человека: подход микродиализа. Журнал физиологии. 2004, 554: 803-813.

    CAS Статья Google Scholar

  • 26.

    Hughes VA, Frontera WR, Wood M, Evans WJ, Dallal GE, Roubenoff R, Fiatarone Singh MA: Продольные изменения мышечной силы у пожилых людей: влияние мышечной массы, физической активности и здоровья. Журналы геронтологии. Серия A, Биологические и медицинские науки. 2001, 56: B209-217. 10.1093 / gerona / 56.5.B209.

    CAS Статья Google Scholar

  • 27.

    Volpi E, Sheffield-Moore M, Rasmussen BB, Wolfe RR: Кинетика аминокислот в базальных мышцах и синтез белка у здоровых молодых и пожилых мужчин.ДЖАМА. 2001, 286: 1206-1212. 10.1001 / jama.286.10.1206.

    CAS Статья Google Scholar

  • 28.

    Volpi E, Ferrando AA, Yeckel CW, Tipton KD, Wolfe RR: Экзогенные аминокислоты стимулируют синтез чистого мышечного белка у пожилых людей. J Clin Invest. 1998, 101: 2000-2007. 10.1172 / JCI939.

    CAS Статья Google Scholar

  • 29.

    Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж .: Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе резистентности к аминокислотам истощенных, стареющих мышц.FASEB J. 2005, 19: 422-424.

    CAS Google Scholar

  • 30.

    Degens H: роль системного воспаления в возрастной мышечной слабости и истощении. Scand J Med Sci Sports. 2010, 20: 28-38. 10.1111 / j.1600-0838.2009.01018.x.

    CAS Статья Google Scholar

  • 31.

    Тот MJ, Matthews DE, Tracy RP, Previs MJ: Возрастные различия в синтезе белка скелетных мышц: связь с маркерами иммунной активации.Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ. 2005, 288: E883-891.

    CAS Google Scholar

  • 32.

    Mosoni L, Valluy MC, Serrurier B, Prugnaud J, Obled C, Guezzenec CY, Mirand PP: Измененная реакция синтеза белка на состояние питания и тренировку выносливости у старых крыс. Am J Physiol. 1995, 268: E328-E335.

    CAS Google Scholar

  • 33.

    Pannemans DL, Wagenmakers AJ, Westerterp KR, Schaafsma G, Halliday D: Влияние источника и количества белка на метаболизм у пожилых женщин.Am J Clin Nutr. 1998, 68: 1228-1235.

    CAS Google Scholar

  • 34.

    Volpi E, Mittendorfer B, Rasmussen BB, Wolfe RR: Ответ анаболизма мышечного белка на комбинированную гипераминоацидемию и гиперинсулинемию, индуцированную глюкозой, нарушается у пожилых людей. J Clin Endocrinol Metab. 2000, 85: 4481-4490. 10.1210 / jc.85.12.4481.

    CAS Google Scholar

  • 35.

    Катсанос К.С., Кобаяши Х., Шеффилд-Мур М., Арсланд А., Вулф Р.Р.: Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот.Am J Clin Nutr. 2005, 82: 1065-1073.

    CAS Google Scholar

  • 36.

    Катсанос К.С., Кобаяши Х., Шеффилд-Мур М., Аарсланд А., Вулф Р.Р.: Для оптимальной стимуляции скорости синтеза мышечного белка незаменимыми аминокислотами у пожилых людей требуется высокая доля лейцина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006, 291: E381-387. 10.1152 / ajpendo.00488.2005.

    CAS Статья Google Scholar

  • 37.

    Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Zhang XJ, Volpi E, Wolf SE, Aarsland A, Ferrando AA, Wolfe RR: Прием аминокислот улучшает синтез мышечного белка у молодых и пожилых людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004, 286: E321-328.

    CAS Статья Google Scholar

  • 38.

    Breuille D, Voisin L, Contrepois M, Arnal M, Rose F, Obled C: устойчивая модель на крысах для изучения длительного катаболического состояния сепсиса. Инфекция и иммунитет.1999, 67: 1079-1085.

    CAS Google Scholar

  • 39.

    Gabay C, Kushner I: Белки острой фазы и другие системные реакции на воспаление. Медицинский журнал Новой Англии. 1999, 340: 448-454. 10.1056 / NEJM1993400607.

    CAS Статья Google Scholar

  • 40.

    Balage M, Averous J, Remond D, Bos C, Pujos-Guillot E, Papet I, Mosoni L, Combaret L, Dardevet D: наличие слабого воспаления нарушает постпрандиальную стимуляцию синтеза мышечного белка в пожилом возрасте. крысы.Журнал пищевой биохимии. 2010, 21: 325-331. 10.1016 / j.jnutbio.2009.01.005.

    CAS Статья Google Scholar

  • 41.

    Lang CH, Frost RA, Nairn AC, MacLean DA, Vary TC: TNF-альфа нарушает синтез белка в сердце и скелетных мышцах, изменяя инициацию трансляции. Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ. 2002, 282: E336-347.

    CAS Статья Google Scholar

  • 42.

    Dickinson JM, Fry CS, Drummond MJ, Gundermann DM, Walker DK, Glynn EL, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB: млекопитающая-мишень активации комплекса рапамицина 1 необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека с помощью незаменимые аминокислоты. Журнал питания. 2011, 141: 856-862. 10.3945 / jn.111.139485.

    CAS Статья Google Scholar

  • 43.

    de Boer MD, Selby A, Atherton P, Smith K, Seynnes OR, Maganaris CN, Maffulli N, Movin T, Narici MV, rennie MJ: Временные ответы синтеза белка, экспрессии генов и передачи сигналов клеток в четырехглавую мышцу человека и сухожилие надколенника не использовать.J Physiol. 2007, 585: 241-251. 10.1113 / jphysiol.2007.142828.

    CAS Статья Google Scholar

  • 44.

    Гловер Э.И., Филлипс С.М., Оутс Б.Р., Танг Дж.Э., Тарнопольски М.А., Селби А., Смит К., Ренни М.Дж .: Иммобилизация индуцирует анаболическую резистентность в синтезе миофибриллярного белка человека при инфузии низких и высоких доз аминокислот. J Physiol. 2008, 586.

    Google Scholar

  • 45.

    Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.: Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Американский журнал клинического питания. 2010

    Google Scholar

  • 46.

    Guillet C, Prod’homme M, Balage M, Gachon P, Giraudet C, Morin L, Grizard J, Boirie Y: Нарушение анаболической реакции синтеза мышечного белка связано с нарушением регуляции S6K1 у пожилых людей.FASEB J. 2004, 18: 1586-1587.

    CAS Google Scholar

  • 47.

    Кумар В., Селби А., Ранкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейннс О., Хискок Н., Ренни М.Дж .: Возрастные различия во взаимосвязи доза-реакция синтез мышечного белка для упражнений с отягощениями у молодых и пожилых мужчин J Physiol. 2009, 587: 211-217. 10.1113 / jphysiol.2008.164483.

    CAS Статья Google Scholar

  • 48.

    Драммонд М.Дж., Драйер Х.С., Пеннингс Б., Фрай С.С., Дханани С., Диллон Э.Л., Шеффилд-Мур М., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.: анаболическая реакция белков скелетных мышц на упражнения с отягощениями и незаменимые аминокислоты задерживается с возрастом. J Appl Physiol. 2008, 104: 1452-1461. 10.1152 / japplphysiol.00021.2008.

    CAS Статья Google Scholar

  • 49.

    Дарем WJ, Casperson SL, Dillon EL, Keske MA, Paddon-Jones D, Sanford AP, Hickner RC, Grady JJ, Sheffield-Moore M: Возрастное анаболическое сопротивление после упражнений на выносливость у здоровых людей .FASEB J. 2010, 24: 4117-4127. 10.1096 / fj.09-150177.

    CAS Статья Google Scholar

  • 50.

    Велле С., Тоттерман С., Торнтон С. Влияние возраста на гипертрофию мышц, вызванную тренировкой с отягощениями. J Gerontol. 1996, 51A: M270-M275.

    Артикул Google Scholar

  • 51.

    Dickinson JM, Fry CS, Drummond MJ, Gundermann DM, Walker DK, Glynn EL, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB: Для стимуляции человеческого организма требуется активация комплекса рапамицина 1 у млекопитающих. Синтез белка скелетных мышц незаменимыми аминокислотами.J Nutr. 2011

    Google Scholar

  • 52.

    Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.: Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J Appl Physiol. 2009, 107: 987-992. 10.1152 / japplphysiol.00076.2009.

    CAS Статья Google Scholar

  • 53.

    Pennings B, Boirie Y, Senden JMG, Gijsen AP, Kuipers H, Van Loon LJC: Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного протеина после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин. Американский журнал клинического питания. 2011

    Google Scholar

  • 54.

    Мур Д.Р., Тан Дж.Э., Бурд Н.А., Ререч Т., Тарнопольский М.А., Филлипс С.М.: Дифференциальная стимуляция синтеза миофибриллярных и саркоплазматических белков с приемом белка в покое и после силовых упражнений.J Physiol. 2009, 587: 897-904. 10.1113 / jphysiol.2008.164087.

    CAS Статья Google Scholar

  • 55.

    Hulmi JJ, Lockwood CM, Stout JR: Влияние протеина / незаменимых аминокислот и силовых тренировок на гипертрофию скелетных мышц: пример сывороточного протеина. Питание и обмен веществ. 2010, 7: 51.

    Статья CAS Google Scholar

  • 56.

    Энтони Дж. С., Рейтер А. К., Энтони Т. Г., Крозье С. Дж., Ланг С. К., Маклин Д. А., Кимбалл С. Р., Джефферсон Л. С. Пероральный лейцин усиливает синтез белка в скелетных мышцах крыс с диабетом при отсутствии увеличения 4E- Фосфорилирование BP1 или S6K1.Сахарный диабет. 2002, 51: 928-936. 10.2337 / диабет.51.4.928.

    CAS Статья Google Scholar

  • 57.

    Atherton P, Smith K, Etheridge T, Rankin D, Rennie MJ: отчетливые анаболические реакции передачи сигналов на аминокислоты в клетках скелетных мышц C2C12. Аминокислоты. 2010, 38: 1533-1539. 10.1007 / s00726-009-0377-х.

    CAS Статья Google Scholar

  • 58.

    Welle S, Thornton C: Пища с высоким содержанием белка не усиливает миофибриллярный синтез после упражнений с отягощениями у мужчин и женщин в возрасте от 62 до 75 лет.Am J Physiol Endocrinol Metab. 1998, 274: E677-E683.

    CAS Google Scholar

  • 59.

    Бурд Н.А., Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Филлипс С. М.: Физические упражнения и метаболизм белка: влияние сокращения, потребления белка и половые различия. J Appl Physiol. 2009, 106: 1692-1701. 10.1152 / japplphysiol.

  • .2008.

    CAS Статья Google Scholar

  • 60.

    Rieu I, Balage M, Sornet C, Giraudet C, Pujos E, Grizard J, Mosoni L, Dardevet D: добавление лейцина улучшает синтез мышечного белка у пожилых мужчин независимо от гипераминоацидемии.J Physiol. 2006, 575: 305-315. 10.1113 / jphysiol.2006.110742.

    CAS Статья Google Scholar

  • 61.

    Нортон Л.Е., Лейман Д.К., Бунпо П., Энтони Т.Г., Брана Д.В., Гарлик П.Дж.: содержание лейцина в полноценном обеде определяет пиковую активацию, но не продолжительность синтеза белка скелетных мышц и мишень рапамицина у млекопитающих для передачи сигналов рапамицина у крыс. . J Nutr. 2009, 139: 1103-1109. 10.3945 / jn.108.103853.

    CAS Статья Google Scholar

  • 62.

    Купман Р., Вердейк Л., Мандерс Р. Дж., Гийсен А. П., Горселинк М., Пиджперс Э., Вагенмакерс А. Дж., Ван Лун Л. Дж.: Совместное употребление белка и лейцина в одинаковой степени стимулирует скорость синтеза мышечного белка у молодых и пожилых худощавых мужчин. Am J Clin Nutr. 2006, 84: 623-632.

    CAS Google Scholar

  • 63.

    Мур Д.Р., Робинсон М.Дж., Фрай Дж.Л., Танг Дж.Э., Гловер Е.И., Уилкинсон С.Б., Прайор Т., Тарнопольски М.А., Филлипс С.М.: реакция на дозу проглоченного белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.Am J Clin Nutr. 2009, 89: 161-168.

    CAS Статья Google Scholar

  • 64.

    Scognamiglio R, Testa A, Aquilani R, Dioguardi FS, Pasini E: Нарушение способности ходить и функции миокарда у пожилых людей: есть ли роль нефармакологической терапии с помощью пищевых аминокислотных добавок ?. Американский кардиологический журнал. 2008, 101: 78E-81E. 10.1016 / j.amjcard.2008.03.005.

    CAS Статья Google Scholar

  • 65.

    Scognamiglio R, Piccolotto R, Negut C, Tiengo A, Avogaro A: Пероральные аминокислоты у пожилых людей: влияние на функцию миокарда и способность ходить. Геронтология. 2005, 51: 302-308. 10.1159 / 000086366.

    CAS Статья Google Scholar

  • 66.

    Borsheim E, Bui QU, Tissier S, Kobayashi H, Ferrando AA, Wolfe RR: Влияние добавок аминокислот на мышечную массу, силу и физическую функцию у пожилых людей. Лечебное питание.2008, 27: 189-195. 10.1016 / j.clnu.2008.01.001.

    CAS Статья Google Scholar

  • 67.

    Диллон Э.Л., Шеффилд-Мур М., Паддон-Джонс Д., Гилкисон С., Сэнфорд А.П., Касперсон С.Л., Цзян Дж., Чинкс Д.Л., Урбан Р.Д. и экспрессия инсулиноподобного фактора роста-I у пожилых женщин. Журнал клинической эндокринологии и метаболизма. 2009, 94: 1630-1637.10.1210 / jc.2008-1564.

    CAS Статья Google Scholar

  • 68.

    Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ: Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин. Американский журнал лечебного питания. 2009, 89: 1468-1475. 10.3945 / ajcn.2008.26668.

    CAS Статья Google Scholar

  • 69.

    Solerte SB, Gazzaruso C, Bonacasa R, Rondanelli M, Zamboni M, Basso C, Locatelli E, Schifino N, Giustina A, Fioravanti M: пищевые добавки с пероральными смесями аминокислот повышают мышечную массу всего тела и чувствительность к инсулину у пожилых людей. при саркопении. Американский кардиологический журнал. 2008, 101: 69E-77E.

    CAS Статья Google Scholar

  • 70.

    Крибб П.Дж., Уильямс А.Д., Кэри М.Ф., Хейс А: Влияние изолята сыворотки и силовых тренировок на силу, состав тела и уровень глутамина в плазме.Международный журнал спортивного питания и метаболизма при упражнениях. 2006, 16: 494-509.

    CAS Google Scholar

  • 71.

    Leenders M, Verdijk LB, van der Hoeven L, van Kranenburg J, Hartgens F, Wodzig WK, Saris WH, van Loon LJ: Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу и не влияет на гликемический контроль у пожилых людей типа 2 диабетические мужчины. Журнал питания. 2011, 141: 1070-1076. 10.3945 / jn.111.138495.

    CAS Статья Google Scholar

  • 72.

    Paddon-Jones D, Rasmussen BB: Рекомендации по диетическому белку и профилактика саркопении. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009, 12: 86-90. 10.1097 / MCO.0b013e32831cef8b.

    CAS Статья Google Scholar

  • 73.

    Тиланд М., Боргоньен-Ван ден Берг К.Дж., ван Лун Л.Дж., де Гроот Л.С.: Потребление белка с пищей для пожилых людей, живущих в сообществе, ослабленных и помещенных в специализированные учреждения: возможности для улучшения. Европейский журнал питания.2011

    Google Scholar

  • 74.

    Campbell WW, Johnson CA, McCabe GP, Carnell NS: Диетические потребности в белке молодых и пожилых людей. Американский журнал лечебного питания. 2008, 88: 1322-1329.

    CAS Google Scholar

  • 75.

    Косек Д. Д., Ким Дж. С., Петрелла Дж. К., Кросс Дж. М., Бамман М. М.: Эффективность 3-дневной тренировки с отягощением в отношении гипертрофии миофибрилл и миогенных механизмов у молодых vs.пожилые люди. J Appl Physiol. 2006, 101: 531-544. 10.1152 / japplphysiol.01474.2005.

    CAS Статья Google Scholar

  • 76.

    Онамбеле-Пирсон Г.Л., Брин Л., Стюарт К.Э .: Влияние интенсивности упражнений у пожилых людей с неизменным привычным питанием: скелетные мышцы и эндокринные адаптации. ВОЗРАСТ. 2010, 32: 139-153. 10.1007 / s11357-010-9141-0.

    CAS Статья Google Scholar

  • 77.

    Frontera WR, Meredith CN, O’Reilly KP, Knuttgen HG, Evans WJ: Формирование силы у пожилых мужчин: гипертрофия скелетных мышц и улучшение функции. Журнал прикладной физиологии. 1988, 64: 1038-1044.

    CAS Google Scholar

  • 78.

    Fiatarone MA, Marks EC, Ryan ND, Meredith CN, Lipsitz LA, Evans WJ: Высокоинтенсивные силовые тренировки у подростков. Воздействие на скелетные мышцы. JAMA: журнал Американской медицинской ассоциации.1990, 263: 3029-3034. 10.1001 / jama.263.22.3029.

    CAS Статья Google Scholar

  • 79.

    Welle S, Thornton C, Statt M: Синтез миофибриллярного белка у молодых и старых людей после трех месяцев тренировок с отягощениями. Am J Physiol. 1995, 268: E422-427.

    CAS Google Scholar

  • 80.

    Дионн И.Дж., Меланкон М.О., Брошу М., Адес П.А., Пельман Е.Т.: Возрастные различия в метаболической адаптации после тренировок с отягощениями у женщин.Экспериментальная геронтология. 2004, 39: 133-138. 10.1016 / j.exger.2003.10.006.

    CAS Статья Google Scholar

  • 81.

    Абе Т., Сато И., Иноуэ К., Мидорикава Т., Ясуда Т., Кернс К.Ф., Коидзуми К., Исии Н.: Размер мышц и IGF-1 увеличились после двух недель низкоинтенсивных тренировок с отягощениями «Каатсу». Медико-спортивные упражнения. 2004, 36: S353-S353.

    Google Scholar

  • 82.

    Шинохара М., Кузаки М., Йошихиса Т., Фукунага Т.: Эффективность ишемии жгута для силовых тренировок с низким сопротивлением. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1998, 77: 189-191.

    CAS Статья Google Scholar

  • 83.

    Фрай С.С., Глинн Е.Л., Драммонд М.Дж., Тиммерман К.Л., Фуджита С., Эйб Т., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б.Б. Упражнения с ограничением кровотока стимулируют передачу сигналов mTORC1 и синтез мышечного белка у пожилых мужчин.J Appl Physiol. 108: 1199-1209.

  • 84.

    Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM: упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка. больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом для молодых мужчин. PLoS One. 2010, 5: e12033. 10.1371 / journal.pone.0012033.

    Артикул CAS Google Scholar

  • 85.

    Garber CE, Blissmer B, Deschenes MR, Franklin BA, Lamonte MJ, Lee IM, Nieman DC, Swain DP: Заявление о позиции Американского колледжа спортивной медицины: количество и качество упражнений для развития и поддержания кардиореспираторной и опорно-двигательной систем , и Нейромоторное состояние у внешне здоровых взрослых: руководство по назначению упражнений.Медико-спортивные упражнения. 2009, 43: 1334-1359.

    Артикул Google Scholar

  • 86.

    Мур Д.Р., Филлипс С.М., Бабрадж Дж.А., Смит К., Ренни М.Дж .: Синтез миофибриллярных и коллагеновых белков в скелетных мышцах человека у молодых мужчин после максимального сокращения и удлинения сокращений. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005, 288: E1153-1159. 10.1152 / ajpendo.00387.2004.

    CAS Статья Google Scholar

  • 87.

    Тан Дж. Э., Манолакос Дж. Дж., Куйбида Г. В., Лисецки П. Дж., Мур Д. Р., Филлипс С. М.: Минимальный уровень сывороточного протеина с углеводами стимулирует синтез мышечного протеина после упражнений с отягощениями у тренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2007, 32: 1132-1138. 10.1139 / H07-076.

    CAS Статья Google Scholar

  • 88.

    Расмуссен Б.Б., Типтон К.Д., Миллер С.Л., Вольф С.Е., Вулф Р.Р. Пероральная добавка с незаменимыми аминокислотами и углеводами усиливает анаболизм мышечного белка после упражнений с отягощениями.J Appl Physiol. 2000, 88: 386-392.

    CAS Google Scholar

  • 89.

    Симонс ТБ, Шеффилд-Мур М., Мамеров М.М., Вулф Р.Р., Паддон-Джонс Д.: Анаболическая реакция на упражнения с отягощениями и пищу, богатую белками, не уменьшается с возрастом. 2011, 15: 5.

    Google Scholar

  • 90.

    Онамбеле-Пирсон Г.Л., Брин Л., Стюарт К.Э .: Влияние углеводов и аминокислот на различные адаптации интенсивности упражнений у пожилых людей: скелетные мышцы и эндокринные реакции.ВОЗРАСТ. 2010, 32: 125-138. 10.1007 / s11357-009-9129-9.

    CAS Статья Google Scholar

  • 91.

    Dideriksen KJ, Reitelseder S, Petersen SG, Hjort M, Helmark IC, Kjaer M, Holm L: Стимуляция синтеза мышечного протеина при приеме сыворотки и казеината после упражнений с отягощениями у пожилых людей. Скандинавский журнал медицины и науки о спорте. 2011

    Google Scholar

  • 92.

    Эсмарк Б., Андерсен Дж. Л., Олсен С., Рихтер Э. А., Мизуно М., Кьяер М. Сроки приема белка после тренировки важны для гипертрофии мышц при тренировках с отягощениями у пожилых людей. Журнал физиологии. 2001, 535: 301-311. 10.1111 / j.1469-7793.2001.00301.x.

    CAS Статья Google Scholar

  • 93.

    Dreyer HC, Fujita S, Cadenas JG, Chinkes DL, Volpi E, Rasmussen BB: упражнения с отягощениями увеличивают активность AMPK и снижают фосфорилирование 4E-BP1 и синтез белка в скелетных мышцах человека.J Physiol. 2006, 576: 613-624. 10.1113 / jphysiol.2006.113175.

    CAS Статья Google Scholar

  • 94.

    Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Volpi E, Rasmussen BB: прием незаменимых аминокислот и углеводов перед тренировкой с отягощениями не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки. J Appl Physiol. 2009, 106: 1730-1739. 10.1152 / japplphysiol.

  • .2008.

    CAS Статья Google Scholar

  • 95.

    Типтон К.Д., Расмуссен Б.Б., Миллер С.Л., Вольф С.Е., Оуэнс-Стовалл С.К., Петрини Б.Е., Вулф Р.Р. Время приема углеводов и аминокислот изменяет анаболический ответ мышц на упражнения с отягощениями. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001, 281: E197-206.

    CAS Google Scholar

  • 96.

    Candow DG, Chilibeck PD, Facci M, Abeysekara S, Zello GA: Белковые добавки до и после тренировки с отягощениями у пожилых мужчин. Eur J Appl Physiol.2006, 97: 548-556. 10.1007 / s00421-006-0223-8.

    CAS Статья Google Scholar

  • 97.

    Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T, Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM: Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у юношей. Журнал питания. 2011, 141: 568-573. 10.3945 / jn.110.135038.

    CAS Статья Google Scholar

  • 98.

    Miller BF, Olesen JL, Hansen M, Dossing S, Crameri RM, Welling RJ, Langberg H, Flyvbjerg A, Kjaer M, Babraj JA, Smith K, Rennie MJ: Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилиях надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005, 567: 1021-1033. 10.1113 / jphysiol.2005.093690.

    CAS Статья Google Scholar

  • 99.

    Типтон К.Д., Эллиотт Т.А., Кри М.Г., Арсланд А.А., Сэнфорд А.П., Вулф Р.Р.: Стимуляция синтеза чистого мышечного белка путем приема сывороточного белка до и после тренировки.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007, 292: E71-76.

    CAS Статья Google Scholar

  • 100.

    Gingras AA, White PJ, Chouinard PY: Длинноцепочечные омега-3 жирные кислоты регулируют метаболизм белка в организме крупного рогатого скота, способствуя передаче сигналов мышечного инсулина по пути Akt-mTOR-S6K1 и чувствительности к инсулину. J Physiol. 2007, 579: 269-284. 10.1113 / jphysiol.2006.121079.

    CAS Статья Google Scholar

  • 101.

    Александр Дж. У., Сайто Х., Троки О., Огл К. К.: Важность липидного типа в диете после ожоговой травмы. Ann Surg. 1986, 204: 1-8. 10.1097 / 00000658-198607000-00001.

    CAS Статья Google Scholar

  • 102.

    Смит Г.И., Атертон П., Ридс Д.Н., Мохаммад Б.С., Рэнкин Д., Ренни М.Дж., Миттендорфер Б. Диетические добавки омега-3 жирных кислот увеличивают скорость синтеза мышечного белка у пожилых людей: рандомизированное контролируемое исследование.Am J Clin Nutr. 2011, 93: 402-412.

    Google Scholar

  • 103.

    Fetterman JWJ, Zdanowicz MM: Терапевтический потенциал n-3 полиненасыщенных жирных кислот при заболеваниях. Am J Health Syst Pharm. 2009, 66: 1169-1179. 10.2146 / ajhp080411.

    CAS Статья Google Scholar

  • 104.

    Smith GI, Atherton P, Reeds DN, Mohammed BS, Rankin D, Rennie MJ, Mittendorfer B: полиненасыщенные жирные кислоты омега-3 усиливают анаболический ответ мышечного белка на гиперинсулинемию-гипераминоацидемию у здоровых молодых и людей среднего возраста. мужчина и женщина.Клиническая наука. 2011, 121: 267-278. 10.1042 / CS20100597.

    CAS Статья Google Scholar

  • 105.

    Rieu I, Magne H, Savary-Auzeloux I, Averous J, Bos C., Peyron MA, Combaret L, Dardevet D: Уменьшение воспаления слабой степени восстанавливает притупление постпрандиального мышечного анаболизма и ограничивает саркопению у старых крыс. J Physiol. 2009, 15: 5483-5492.

    Артикул CAS Google Scholar

  • 106.

    Trappe TA, Carroll CC, Dickinson JM, LeMoine JK, Haus JM, Sullivan BE, Lee JD, Jemiolo B, Weinheimer EM, Hollon CJ: Влияние парацетамола и ибупрофена на адаптацию скелетных мышц к упражнениям с отягощениями у пожилых людей. Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология. 2011, 300: R655-662. 10.1152 / ajpregu.00611.2010.

    CAS Статья Google Scholar

  • 107.

    Perkins DJ, Kniss DA: Фактор некроза опухоли альфа способствует устойчивой экспрессии циклооксигеназы-2: ослабление дексаметазоном и НПВП.Простагландины. 1997, 54: 727-743. 10.1016 / S0090-6980 (97) 00144-5.

    CAS Статья Google Scholar

  • 108.

    Мендес Б., Линг П.Р., Истфан Н.В., Бабаян В.К., Бистриан Б.Р.: Влияние различных источников липидов в общем парентеральном питании на кинетику белка в организме и рост опухоли. JPEN. Журнал парентерального и энтерального питания. 1992, 16: 545-551. 10.1177 / 01486071

    006545.

    CAS Статья Google Scholar

  • 109.

    Whitehouse AS, Smith HJ, Drake JL, Tisdale MJ: Механизм ослабления катаболизма белков скелетных мышц при раковой кахексии эйкозапентаеновой кислотой. Исследования рака. 2001, 61: 3604-3609.

    CAS Google Scholar

  • 110.

    Chen YF, Jobanputra P, Barton P, Bryan S, Fry-Smith A, Harris G, Taylor RS: нестероидные противовоспалительные препараты, селективные по отношению к циклооксигеназе-2 (этодолак, мелоксикам, целекоксиб, рофекоксиб, эторикоксиб , валдекоксиб и люмиракоксиб) для лечения остеоартрита и ревматоидного артрита: систематический обзор и экономическая оценка.Оценка технологий здравоохранения. 2008, 12: 1-278. iii

    Статья Google Scholar

  • 111.

    Hersh EV, Moore PA, Ross GL: Безрецептурные анальгетики и жаропонижающие: критическая оценка. Клиническая терапия. 2000, 22: 500-548. 10.1016 / S0149-2918 (00) 80043-0.

    CAS Статья Google Scholar

  • Синтез мышечного белка — это то же самое, что рост мышц?

    Производители спортивных добавок и протеиновых порошков часто заявляют, что их продукты могут увеличить синтез мышечного протеина (MPS).Хотя это говорит о том, что спортивные добавки каким-то образом способствуют изменению мышечной массы, на самом деле процесс намного сложнее.

    Рост мышц в конечном итоге достигается за счет комбинации тренировок с отягощениями и приема белка. MPS дает нам возможность оценить, насколько эффективно эти вмешательства работают. MPS — это, в конечном счете, физиологический процесс, при котором увеличение связано с улучшением роста мышц, хотя фактический прирост может варьироваться от одного человека к другому.

    Как работает синтез мышечного белка

    Белок — это строительный материал для мышц. Синтез мышечного белка — это естественный процесс, при котором белок вырабатывается для восстановления мышечных повреждений, вызванных интенсивными упражнениями. Это сила, противоположная распаду мышечного белка (MPB), при котором белок теряется в результате упражнений.

    Отношение MPS к MPB определяет, построены или утрачены мышечные ткани. Если MPS превосходит MPB, достигается рост мышц.Если MPB опережает MPS, происходит обратное.

    MPS можно повысить, увеличив потребление белка сразу после тренировки. Аминокислоты, полученные из белка, будут доставлены в ваши мышцы, заменяя любые потери, потерянные при выполнении упражнений. Изучение того, как стимулировать MPS с помощью упражнений и диеты, может помочь ускорить рост мышц, улучшить восстановление и спортивные результаты, а также повысить общую выносливость.

    Эффекты упражнений

    Белковый баланс используется для описания взаимосвязи между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка.Когда ваше тело находится в балансе белков, не происходит роста мышц или истощения, и вы находитесь в здоровом состоянии биологического равновесия (гомеостаз).

    Чтобы стимулировать рост мышц, вам необходимо нарушить белковый баланс. Хотя это может показаться нелогичным, упражнения могут разрушать мышечный белок, но редко превышают синтез белка. На самом деле, чем выше интенсивность тренировки, тем выше MPS.

    Ученые измеряют интенсивность так называемым максимумом за одно повторение (1-RM), что означает максимальный вес, который вы можете поднять за одно повторение.

    Согласно исследованию Ноттингемского университета, интенсивность тренировки менее 40% от 1-RM не повлияет на MPS, тогда как интенсивность более 60% удвоит или утроит MPS.

    Даже если вы тренируетесь до отказа, упражнения низкой интенсивности мало что сделают для увеличения MPS и, как таковые, не увеличат мышечную массу.

    Влияние продуктов питания

    Взаимосвязь между диетой и белковым балансом менее очевидна. Даже при повышенном потреблении белка МПС срабатывает только на ограниченный период времени.Это потому, что организм может использовать только то количество незаменимых аминокислот (EAAs), которое он получает; все остальное будет расщеплено и выведено печенью.

    Чтобы стимулировать MPS, важно потреблять соответствующее количество белка после тренировки. Слишком много еды не улучшит рост мышц, но может увеличить накопление потенциально вредных побочных продуктов, таких как мочевина.

    В исследовании, проведенном в Университете Бирмингема, изучалась частота ответа на СМП у мужчин, которым прописали 10, 20 или 40 граммов сывороточного протеина сразу после тренировки с отягощениями.Исследователи заметили следующие результаты:

    • 10-граммовая доза сывороточного протеина : не влияет на MPS
    • Доза 20 грамм : Повышение MPS на 49%
    • 40-граммовая доза : увеличила MPS на 56%, но также вызвала чрезмерное накопление мочевины

    Потребление от 20 до 40 граммов сывороточного протеина после тренировки с отягощениями также увеличило концентрацию фенилаланина, лейцина и треонина, EAA, связанных с ростом сухой мышечной массы.Взаимодействие с другими людьми

    Слово Verywell

    Синтез мышечного белка не достигается за счет приема спортивных добавок. Это биологический процесс, который может варьироваться в зависимости от физического состояния человека. Таким образом, это не то, что вы можете легко измерить или манипулировать.

    С учетом сказанного, есть стратегии, которые вы можете использовать для продвижения MPS. Начните с увеличения интенсивности тренировки, толкая веса, которые требуют значительного усилия, но недостаточного, чтобы подорвать правильную форму или личную безопасность.Затем накормите мышцы белком. Скорее всего, хорошее начало — 20-граммовая доза легкоусвояемого протеинового напитка.

    Если вы планируете употреблять белок сверх рекомендуемой диеты, поговорите со своим врачом или зарегистрированным спортивным диетологом, чтобы понять потенциальные преимущества и риски.

    Потребление белка и упражнения с отягощениями: максимальное увеличение анаболического потенциала

    ОСНОВНЫЕ МОМЕНТЫ

    • Спортсмены должны обращать внимание на три «Р» после тренировки — регидратация, восполнение (мышечный гликоген) и восстановление (поврежденные белки).Эффективная адаптация к тренировкам произойдет только в том случае, если будут соблюдены все три «Р».
    • Прием белка и упражнения с отягощениями стимулируют процесс синтеза нового мышечного протеина (MPS) и действуют синергетически, когда потребление протеина следует за тренировкой. У здоровых людей изменения MPS гораздо сильнее влияют на чистый прирост мышечной массы, чем изменения в распаде мышечного белка (MPB).
    • Суммирование положительных периодов баланса мышечного белка (т. Е. Когда MPS превышает MPB) приводит к гипертрофии мышц.Потребление протеина в непосредственной близости по времени, и в настоящее время имеются данные в пользу потребления протеина после упражнений, приводит к более высокому уровню MPS и большей гипертрофии.
    • Точный период времени после тренировки, в течение которого было бы полезно употреблять белок, неизвестен; однако анаболический эффект от упражнений длится долго, но, вероятно, ослабевает с увеличением времени после тренировки.
    • Для поддержания и наращивания мышечной массы более высокое общее суточное потребление белка (больше, чем рекомендуемая суточная норма, которая в настоящее время составляет 0.8 г белка / кг массы тела в день) в диапазоне 1,4–1,6 г / кг / день.
    • Спортсмены должны потреблять белок во время каждого приема пищи, чтобы обеспечить оптимальный синтез белка после каждого приема пищи (0,25–0,30 г белка на кг массы тела на прием пищи). Кроме того, высококачественные белки, такие как белки на основе молока, такие как казеин и сыворотка, могут избавить от потери мышечной массы и могут способствовать увеличению мышечной массы в периоды интенсивных тренировок или ограничения калорийности.
    • Быстро перевариваемые белки, содержащие большое количество незаменимых аминокислот (EAA), ключевой аминокислотой которых является лейцин, более эффективны в стимуляции MPS, чем другие белки.
    • Нет доказательств, подтверждающих рекомендацию о необходимости добавок белка для достижения целей, изложенных здесь. Пищевой белок, особенно высококачественный молочный белок, содержащий все ЕАА и высокое содержание лейцина, может быть более эффективным, чем другие источники белка.

    ВВЕДЕНИЕ

    Процессы синтеза мышечного белка (MPS) и распада мышечного белка (MPB) происходят одновременно. Этот постоянный обмен белка позволяет мышечным волокнам изменять свою структуру белка при изменении нагрузки или изменении диеты.Пластичность скелетных мышц в ответ на измененную нагрузку и сократительную способность свидетельствует о способности волокна к ремоделированию. Например, достаточно хорошо задокументировано, что содержание митохондрий увеличивается при работе на выносливость. Напротив, более высокая нагрузка приводит к меньшим изменениям в составе митохондрий, но увеличивает сократительные или миофибриллярные белки. Все вышеупомянутые адаптации к окружающей среде представляют собой изменение паттерна генетической экспрессии мышц, трансляции белков и процессов разрушения существующих белковых структур для «вставки» новых белков.Постоянный обмен мышечного белка также обеспечивает постоянный механизм «поддержания» белка за счет удаления поврежденных белков и замены их новыми белками. Повреждение белков может произойти из-за окисления или просто механического повреждения из-за высоких сил во время удлинения сокращений. Независимо от механизма, баланс между процессами синтеза мышечного белка (MPS) и распада мышечного белка (MPB) будет определять чистый прирост, потерю или отсутствие изменений белков в миофибрилле.На общем уровне белковый баланс определяет, увеличивается ли размер мышечных волокон (гипертрофия) или уменьшается (атрофия). В недавних обзорах подчеркивается регуляция процессов синтеза протеина (Philp et al., 2011) и распада протеина (Glass, 2010), и читателю отсылают к этим публикациям для получения более точной информации о регуляции MPS и MPB соответственно.

    Хорошо известно, что у людей только выполнение упражнений с отягощениями (Phillips et al., 1997) и потребление только белка или аминокислот (Bohe et al., 2001) являются мощными стимуляторами MPS и в основном миофибриллярных белков (Moore et al., 2009b). Комбинация упражнений с отягощениями и потребления белка, чаще всего в виде аминокислот или белка, потребляемого после упражнений с отягощениями, приводит к синергической стимуляции MPS (Biolo et al., 1997). Важно отметить, что стимуляция МПС считается ключевым процессом в увеличении размера мышц, вызванном упражнениями, который в конечном итоге приводит к гипертрофии (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012). Согласие между краткосрочными изменениями в MPS или балансе белка мышечной сети (т. Е. MPS минус MPB) и долгосрочным приростом мышечной массы было замечено при обеспечении питательными веществами (Hartman et al., 2007; Wilkinson et al., 2007) и различные сократительные парадигмы (Mitchell et al., 2012). Кроме того, оказывается, что, по крайней мере, у здоровых людей и независимо от их возраста, именно колебания MPS от еды к приему пищи гораздо более влияют на улучшение показателей (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al. ., 2012) и потери (Phillips et al., 2009) массы скелетных мышц. Таким образом, в динамическом смысле волнообразные изменения MPS и только небольшие изменения MPB определяют чистый белковый баланс (Рис. 1).


    АМИНОКИСЛОТ: СВОЙСТВА И ДОЗЫ ПРИ СТИМУЛЯЦИИ MPS

    Кормовой белок или аминокислоты стимулируют MPS, эффект, который, по-видимому, обусловлен почти исключительно самими аминокислотами, а не изменениями гормонов, таких как инсулин (Biolo et al., 1997; Fujita et al., 2007). Похоже, что для этого эффекта необходимы только незаменимые аминокислоты (EAA) (Volpi et al., 2003). В частности, аминокислота лейцин занимает видное место, поскольку сама по себе действует как стимулирующий сигнал для MPS (Philp et al., 2011). Однако следует отметить, что лейцин не может стимулировать повышение MPS в отсутствие полного набора EAA (Churchward-Venne et al., 2012). Таким образом, полные смеси аминокислот (Tipton et al., 1999) или прием интактных белков (Tipton et al., 2004; Wilkinson et al., 2007) необходимы для демонстрации увеличения MPS.

    Интересно, что процесс MPS является насыщаемым с точки зрения дозы белка. Это имеет смысл, поскольку существует ограниченная способность накапливать аминокислоты в мышцах, и не существует дополнительного «резервуара» белка для размещения избытка азота белка сверх того, который может быть использован для процессов, требующих аминокислот. Дозозависимый эффект MPS, по-видимому, является функцией концентраций внеклеточных аминокислот, а не внутриклеточных (Bohe et al., 2003). Было обнаружено, что реакция МПС как у молодых, так и у пожилых людей стабилизируется при ~ 10 г незаменимых или незаменимых аминокислот (Cuthbertson et al., 2005). Мы также сообщили о дозозависимости MPS после упражнений с отягощениями с использованием изолированного яичного белка в качестве источника питания (Moore et al., 2009a). То, что мы наблюдали, аналогично тому, что сообщалось ранее (Cuthbertson et al., 2005), заключалось в том, что плато MPS происходило при 20 г проглоченного белка (~ 8,5 г незаменимых аминокислот). На рис. 2 показан стилизованный график реакции MPS, а также соответствующий график окисления лейцина как показателя катаболизма аминокислот.Становится очевидным, что на плато MPS «лишние» аминокислоты просто сжигаются в качестве топлива. Рисунок 2 также демонстрирует, что потребление очень большого количества аминокислот и / или белка в надежде, что это ускорит набор мышечной массы, вызванный тренировками, является ошибочным. Напротив, употребление «всего лишь» 20 г высококачественного белка (0,25 г белка / кг массы тела / прием пищи) максимально стимулирует MPS, процесс, который лежит в основе изменений мышечной массы. Конечно, более крупные спортсмены (чем испытуемые весом 87 кг, использованные в исследовании Мура и соавт., 2009a) может потребоваться больше белка для максимального увеличения MPS и меньше у спортсменов меньшего роста.

    Рис. 2: Процент увеличения (от базового уровня или 0 г) синтеза мышечного белка (MPS) и окисления лейцина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин в зависимости от принятой дозы белка и лейцина. Принимаемый белок представлял собой изолированный яичный белок; данные взяты из (Moore et al., 2009a).

    ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОСТРОМ ПИТАНИЕМ И ТРЕБОВАНИЯМИ

    Эффекты одних упражнений с отягощениями являются мощными и продолжительными, при этом базальный МПС натощак повышается как минимум на 48 часов (Phillips et al., 1997). Много раз было показано, что употребление протеина сразу после тренировки дополнительно стимулирует МПС (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012). Даже в течение 24 часов после упражнений с отягощениями мышцы остаются чувствительными к эффектам упражнений с отягощениями и демонстрируют повышенный ответ MPS на повышенный уровень аминокислот в крови (Burd et al., 2011). Таким образом, разумно предположить, что даже во временных точках, удаленных от 24 часов, повышенная чувствительность будет очевидна (Рисунок 3).


    Рис. 3. Упражнения с отягощениями стимулируют длительное увеличение синтеза мышечного протеина (MPS), который может оставаться повышенным в течение ≥ 24 часов (пунктирные линии). Таким образом, мы предполагаем, что потребление белка в любой момент в течение этого усиленного периода «анаболического потенциала» будет добавлено к этим уже повышенным показателям, опосредованным упражнениями (сплошная линия).

    Как показано на рисунке 3, «окно» для потребления белка длиннее, чем мы, возможно, оценили. Тем не менее, есть определенные преимущества в потреблении белка в непосредственной близости от упражнений.

    ВРЕМЯ ПРОГЛАТЫВАНИЯ БЕЛКА

    Существует физиологическая основа того, почему острое потребление белка, близкое к выполнению упражнений с отягощениями, может иметь стимулирующий эффект на синтез мышечного белка и наращивание мышечной массы (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006). Повышение концентрации аминокислот в крови в сочетании с выполнением упражнений с отягощениями могло бы «использовать преимущества» механизмов на клеточном уровне, которые активируются после упражнений с отягощениями (Philp et al., 2011). Существуют доказательства, подтверждающие утверждение, что потребление белка (или аминокислот), а не просто энергии в виде углеводов, в непосредственной временной близости от упражнений с отягощениями важно для поддержки большей гипертрофии (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006 ). Эти исследования хронических тренировок показывают, что «окно», в течение которого следует потреблять белок или аминокислоты, вероятно, составляет менее 2 часов после тренировки, чтобы поддерживать большее увеличение безжировой массы тела и гипертрофию мышц у молодых людей.Примечательно, что в одном исследовании острых заболеваний эквивалентный полный анаболический ответ у молодых людей был вызван скелетными мышцами как через 1 час, так и через 3 часа после тренировки с потреблением кристаллических аминокислот (Rasmussen et al., 2000). Однако не исследовалось, приведет ли такой режим питания к аналогичной гипертрофии мышц при тренировках. Следовательно, для поддержания большей гипертрофии с помощью силовых тренировок в любом возрасте было бы полезно потреблять источник белка в течение 1 часа после прекращения упражнений.В долгосрочных исследованиях типа тренировок эффекты немедленного (или, по крайней мере, временного) обеспечения питания, по-видимому, увеличивают прирост мышечной массы (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006). Влияние кормления перед тренировкой привлекло особое внимание с выводами Tipton et al. (2001) показали, что потребление аминокислот перед тренировкой по сравнению с потреблением аминокислот после тренировки привело к улучшению чистого аминокислотного баланса после тренировки. Однако важно то, что два последующих исследования (Fujita et al., 2009; Tipton et al., 2006) не смогли воспроизвести данные о стимулирующем эффекте кормления перед тренировкой (Tipton et al., 2001). Таким образом, в настоящее время неясно, может ли питание перед тренировкой эффективно усилить посттренировочный анаболизм.

    ИСТОЧНИК БЕЛКА: ВЛИЯНИЕ НА MPS

    Острые исследования, в которых испытуемые потребляли белки цельного молока или соевый белок (Elliot et al., 2006; Wilkinson et al., 2007), как отдельно, так и в качестве добавки (Tipton et al., 2004; Tipton et al., 2006) ), все показали, что эти белки способны поддерживать наращивание мышечного белка после упражнений с отягощениями.Например, обезжиренное жидкое молоко (237 мл, 377 кДж, 8,8 г белка), цельное молоко (237 мл, 627 кДж, 8,0 г белка) и изоэнергетическое количество (по отношению к цельному молоку) жира — свободное молоко (393 мл, 626 кДж, 14,5 г белка) для поддержки наращивания мышечной массы после тренировки (Elliot et al., 2006). Было обнаружено, что цельное молоко приводит к большему количеству треонина и имеет тенденцию к большему чистому поглощению фенилаланина через тренированную ногу, что позволяет предположить, что цельное молоко превосходит обезжиренное жидкое молоко по способности наращивать мышцы после упражнений.Долгосрочные последствия употребления изонитрогенного количества обезжиренного молока по сравнению с цельным молоком предполагают, что цельное молоко должно приводить к большему накоплению белка, но в настоящее время у нас отсутствуют долгосрочные исследования, чтобы сделать такой вывод. Когда сравнивали потребление обезжиренного жидкого молока (500 мл, 745 кДж, 18,2 г белка) по сравнению с изоназотным, изоэнергетическим и подобранным по составу макронутриентами количеством соевого белкового напитка, был выявлен больший баланс чистого мышечного белка и фракционный синтетический сообщалось о частоте употребления молока (Wilkinson et al., 2007). Было высказано предположение, что эти результаты были результатом различий в скорости переваривания белка, которые повлияли на увеличение количества аминокислот в крови и впоследствии повлияли на анаболизм мышечного белка. Это подтверждается данными исследований, подтверждающих различия в том, как молочные и соевые белки распределяются между внутренними и периферическими (то есть мышечными) тканями (Fouillet et al., 2002). В частности, соевые белки поддерживают больший внутренний синтез белка и превращаются в мочевину в большей степени, чем молочные белки (Fouillet et al., 2002). Быстро усваиваемый гидролизат сывороточного протеина был более эффективным, чем соя и мицеллярный казеин (форма казеина в молоке), в стимулировании MPS как в состоянии покоя, так и после упражнений с отягощениями, а реакция MPS коррелировала с пиковой концентрацией лейцина (Tang et al., 2009 г.). Это наблюдение было недавно подтверждено (Pennings et al., 2011) практически идентичными результатами при приеме внутрь сыворотки. Эти данные (Pennings et al., 2011; Tang et al., 2009) приводят к предложению гипотезы о « триггере лейцина » (рис. 4), которая просто заявляет, что предсказывает, что более быстро перевариваемый белок, содержащий высокую долю лейцин был бы наиболее эффективным для увеличения MPS (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012).

    Рисунок 4: Концепция «триггера лейцина» с данными, адаптированными из (Tang et al., 2009), как показано для белков сыворотки, соевого белка и казеина. Эти белки перевариваются в следующем порядке: сыворотка ≥ соя >> казеин и следующее содержание лейцина: сыворотка> казеин> соя. Таким образом, более сильное и быстрое повышение уровня лейцина в крови вызывает большее повышение MPS.

    В дополнение к гидратации и углеводам необходимо признать важность белка из-за его роли в обеспечении адаптации и восстановления.Чрезмерно большое потребление белка, по-видимому, не способствует адаптации и может поставить под угрозу потребление других важных питательных веществ, таких как углеводы. На рекомендованных здесь уровнях и с особым вниманием к потреблению белка в период после тренировки спортсмены должны иметь возможность максимизировать восстановление своих мышц и, вероятно, соединительных тканей, и тем самым обеспечить максимальную производительность.

    ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ

    • Потребляйте белок после тренировки, чтобы максимизировать синтез белка и способствовать адаптации.
    • Жидкие формы белка лучше всего из-за их быстрого усвоения.
    • Быстро усваиваемые белки лучше всего, а изолированные белки, такие как сыворотка, молочные белки или соя, оказываются наиболее эффективными.
    • Сывороточный протеин, благодаря содержанию лейцина, представляет собой, в пересчете на грамм, лучший источник протеина для стимуляции синтеза нового мышечного протеина.
    • Потребляйте белок в течение дня через регулярные промежутки времени, чтобы максимизировать анаболический ответ (20-25 г на прием пищи или между 0.25-0,30 г белка / кг массы тела / прием пищи).
    • Избыточное количество белка не является необходимым для производительности, однако уровни потребления белка в диапазоне 1,2–1,6 г белка / кг / день будут достаточными и больше, чем требуется большинству спортсменов даже во время тяжелых тренировок.

    ССЫЛКИ

    Биоло, Г., К. Д. Типтон, С. Кляйн и Р. Р. Вулф (1997). Обильный запас аминокислот усиливает метаболический эффект упражнений на мышечный белок. Являюсь. J. Physiol.273: E122-E129.

    Бохе, Дж., Дж. Ф. Лоу, Р. Р. Вулф и М. Дж. Ренни (2001). Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот. J. Physiol. 532: 575-579.

    Бохе, Дж., А. Лоу, Р. Р. Вулф и М. Дж. Ренни (2003). Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование зависимости реакции от дозы. J. Physiol. 552: 315-324.

    Брин Л. и С. М. Филлипс (2012).Взаимодействие с питательными веществами для оптимального анаболизма белков при упражнениях с отягощениями. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 15: 226-232.

    Бурд, Н.А., Д. Уэст, Д. Р. Мур, П. Дж. Атертон, А. У. Стейплз, Т. Прайор, Дж. Э. Танг, М. Дж. Ренни, С. К. Бейкер и С. М. Филлипс (2011). Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Nutr. 141: 568-573.

    Черчвард-Венн, Т.А., Н.А. Бурд и С.М. Филлипс (2012).Пищевая регуляция синтеза мышечного белка с помощью упражнений с отягощениями: стратегии повышения анаболизма. Nutr. Метаб. (Лондон) 9: 40.

    Катбертсон, Д., К. Смит, Дж. Бабрадж, Дж. Лиз, Т. Уодделл, П. Атертон, Х. Вакерхаге, П. М. Тейлор и М. Дж. Ренни (2005). Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 19: 422-424.

    Эллиот Т.А., М.Г. Кри, А.П. Сэнфорд, Р.Р. Вулф и К.Д. Типтон (2006). Прием молока стимулирует синтез чистого мышечного протеина после упражнений с отягощениями.Med. Sci. Спортивные упражнения. 38: 667-674.

    Фуйе, Х., Ф. Мариотти, К. Гаудишон, К. Бос и Д. Томе (2002). Источник белка у людей по-разному влияет на периферический и внутренний метаболизм пищевого азота, что оценивается с помощью компартментального моделирования. J. Nutr. 132: 125-133.

    Фудзита, С., Х. К. Дрейер, М. Дж. Драммонд, Э. Л. Глинн, Дж. Г. Каденас, Ф. Йошизава, Э. Вольпи и Б. Б. Расмуссен (2007). Передача сигналов питательных веществ в регуляции синтеза мышечного белка человека.J. Physiol. 582: 813-823.

    Фуджита, С., Х. К. Дрейер, М. Дж. Драммонд, Э. Л. Глинн, Э. Вольпи и Б. Б. Расмуссен (2009). Прием незаменимых аминокислот и углеводов перед тренировкой с отягощениями не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки. J. Appl. Physiol. 106: 1730-1739.

    Гласс, Д.Дж. (2010). Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 13: 225-229.

    Хартман, Дж. У., Дж. Э. Танг, С. Б. Уилкинсон, М. А. Тарнопольский, Р.Л. Лоуренс, А. В. Фуллертон и С. М. Филлипс (2007). Употребление обезжиренного жидкого молока после упражнений с отягощениями способствует большему приросту мышечной массы, чем потребление сои или углеводов у молодых, начинающих мужчин-тяжелоатлетов. Являюсь. J. Clin. Nutr. 86: 373-381.

    Холм, Л., Б. Эсмарк, М. Мизуно, Х. Хансен, К. Суетта, П. Холмих, М. Крогсгаард и М. Кьяер (2006). Влияние белково-углеводных добавок на результаты реабилитации пациентов с ПКС.J. Orthop. Res. 24: 2114-2123.

    Карлссон, Х.К., П.А. Нильссон, Дж. Нильссон, А.В. Чибалин, Дж. Р. Зиерат и Э. Бломстранд (2004). Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают фосфорилирование p70S6k в скелетных мышцах человека после упражнений с отягощениями. Являюсь. J. Physiol. 287: E1-E7.

    Митчелл, К.Дж., Т.А. Черчвард-Венн, Д. Д. Уэст, Н. А. Берд, Л. Брин, С. К. Бейкер и С. М. Филлипс (2012). Нагрузка с отягощениями не определяет рост гипертрофии у молодых мужчин, опосредованный тренировками.J Appl. Physiol. 113: 71-77.

    Мур Д.Р., М. Дж. Робинсон, Дж. Л. Фрай, Дж. Э. Танг, Э. И. Гловер, С. Б. Уилкинсон, Т. Прайор, М. А. Тарнопольски и С. М. Филлипс (2009a). Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после тренировки с отягощениями у молодых мужчин Являюсь. J. Clin. Nutr. 89: 161-168.

    Мур Д.Р., Дж. Э. Танг, Н. А. Бурд, Т. Ререч, М. А. Тарнопольский и С. М. Филлипс (2009b). Дифференциальная стимуляция синтеза миофибриллярных и саркоплазматических белков при приеме белков в покое и после упражнений с отягощениями.J. Physiol. 597: 897-904.

    Пеннингс, Б., Й. Бури, Дж. М. Зенден, А. П. Гийсен, Х. Койперс и Л. Дж. Ван Лун (2011). Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного белка после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин. Являюсь. J. Clin. Nutr. 93: 997-1005.

    Филипс С.М., К. Д. Типтон, А. Аарсленд, С. Э. Вольф и Р. Р. Вулф (1997). Синтез и распад смешанного мышечного белка после упражнений с отягощениями у людей. Являюсь. J. Physiol. 273: E99-E107.

    Филипс, С.М., Э. И. Гловер и М. Дж. Ренни (2009). Изменения белкового обмена, лежащие в основе атрофии неиспользования в скелетных мышцах человека. J. Appl. Physiol. 107: 643-654.

    Филп А., Д. Л. Гамильтон и К. Баар (2011). Сигналы, опосредующие ремоделирование скелетных мышц при выполнении упражнений с отягощениями: независимая от PI3-киназы активация mTORC1. J. Appl. Physiol. 110: 561-568.

    Расмуссен, Б. Б., К. Д. Типтон, С. Л. Миллер, С. Э. Вольф и Р. Р. Вулф (2000). Пероральная добавка незаменимых аминокислот и углеводов усиливает анаболизм мышечного белка после упражнений с отягощениями.J. Appl. Physiol. 88: 386-392.

    Тан, Дж. Э., Д. Р. Мур, Г. В. Куйбида, М. А. Тарнопольский и С. М. Филлипс (2009). Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Appl. Physiol. 107: 987-992.

    Типтон, К. Д., А. А. Феррандо, С. М. Филлипс, Д. Дойл, младший, и Р. Р. Вулф (1999). Послетренировочный синтез чистого белка в мышцах человека из перорально вводимых аминокислот.Являюсь. J. Physiol. 276: E628-E634.

    Типтон, К.Д., Б. Б. Расмуссен, С. Л. Миллер, С. Э. Вольф, С. К. Оуэнс-Стовалл, Б. Е. Петрини и Р. Р. Вулф (2001). Выбор времени приема углеводов и аминокислот изменяет анаболический ответ мышц на упражнения с отягощениями. Являюсь. J. Physiol. 281: E197-E206. Типтон, К. Д., Т. А. Эллиот, М. Г. Кри, С. Е. Вольф, А. П. Сэнфорд и Р. Р. Вулф (2004). Прием казеина и сывороточных белков приводит к анаболизму мышц после упражнений с отягощениями. Med. Sci. Спортивные упражнения.36: 2073-2081.

    Типтон, К. Д., Т. А. Эллиот, М. Г. Кри, А. А. Аарсленд, А. П. Сэнфорд и Р. Р. Вулф (2006). Стимуляция синтеза чистого мышечного протеина при приеме сывороточного протеина до и после тренировки. Являюсь. J. Physiol. 292: E71-E76.

    Вольпи, Э., Х. Кобаяши, М. Шеффилд-Мур, Б. Миттендорфер и Р. Р. Вулф (2003). Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечного белка у здоровых пожилых людей. Являюсь. J. Clin. Nutr.78: 250-258.

    Уилкинсон, С. Б., М. А. Тарнопольский, М. Дж. Макдональд, Дж. Р. Макдональд, Д. Армстронг и С. М. Филлипс (2007). Потребление жидкого обезжиренного молока способствует большему наращиванию мышечного белка после упражнений с отягощениями, чем изонитрогенный и изоэнергетический соевый протеиновый напиток. Являюсь. J. Clin. Nutr. 85: 1031-1040.

    Muscle Protein — обзор

    Мультигенные семейства кодируют мышечные белки

    Насколько нам известно, существует множество изоформ всех миофибриллярных белков.Они кодируются семействами генов, вероятно, у всех видов млекопитающих. Экспрессия этих генов, как правило, зависит от ткани или типа волокна, и для многих существуют изоформы для плода, взрослого и (для некоторых) неонатального происхождения.

    Геном человека содержит 20 или более генов актина и псевдогенов (или их больших сегментов), распределенных на нескольких хромосомах. По-видимому, гены актина часто дублировались в процессе эволюции. Как упоминалось ранее, шесть генов актина экспрессируются в значительном количестве у млекопитающих тканеспецифическим образом.Гены актина скелета и миокарда расположены на хромосомах 1 и 15 соответственно.

    Ген мышечного MHC типа I расположен на хромосоме 14 как у человека, так и у мыши. Этот ген также кодирует сердечный β MHC, хотя это не идентичный белок. MHC скелетных мышц типа II находятся на 17 хромосоме у человека (11 у мышей). Существуют также кардиальные α MHC и эмбриональные и неонатальные кардиальные и скелетные MHC.

    Точно так же существует множество генов регуляторных белков.В случае тропонина, например, есть два гена скелетных мышц для Tn I, один экспрессируется в быстрых, а другой — в медленных волокнах, а сердечный Tn I специфичен для миокарда. Сердце плода экспрессирует этот Tn I вместе с медленным Tn I скелета. Сердечный Tn I на 30-32 аминокислоты длиннее любого Tn I скелета и, таким образом, его легко отличить от них. У пациентов с инфарктом миокарда (ИМ) Tn I появляется в плазме примерно через 4 часа после ИМ и остается повышенным в течение примерно семи дней. Для Tn C также есть два скелетных гена и один кардиальный ген.Tn T также имеет две формы скелетных мышц: быструю и медленную. Существуют также две изоформы сердечного Tn T у взрослых, называемые Tn T 1 и Tn T 2 , и две изоформы сердечного Tn T плода. Считается, что в каждом возрасте две формы являются результатом альтернативного сплайсинга РНК. Преобладающей изоформой для взрослых является Tn T 2 , и было обнаружено, что сывороточный Tn T 2 повышается примерно через четыре часа после инфаркта миокарда и остается определяемым в течение примерно 14 дней. Хотя сообщалось, что и Tn T, и Tn I на 90% (или более) чувствительны и специфичны для ИМ, было обнаружено, что Tn I не подвергается онтогенному рекапитуляции при повреждении ткани, что дает ему преимущество перед CKMB (или Tn T ) при подозрении на ИМ.Либо Tn T, либо Tn I могут использоваться в клинической практике, и анализ тропонина стал частью стандарта лечения в случаях подозрения на ИМ. У людей с нестабильной стенокардией у людей с повышенным уровнем сердечных тропонинов (особенно Tn I и Tn T) гораздо больше шансов, чем у других, иметь сердечный приступ в ближайшие месяцы, поэтому анализ тропонина имеет прогностическую, а также диагностическую ценность.

    Точно так же множественные гены, альтернативный сплайсинг РНК и посттрансляционные модификации приводят к множеству основных и регуляторных легких цепей, тропомиозинов, тайтинов и других миофибриллярных белков.Ферменты энергетического пути по-разному экспрессируются в различных типах скелетных волокон, в сердечных и гладких мышцах и на разных стадиях развития. Это также относится к регуляторным белкам Ca 2+ , таким как SR Ca 2+ -АТФаза, где один ген экспрессируется в волокнах FT, называемых SERCA1, а другой — в ST и сердечных волокнах, называемых SERCA2.

    Нуклеотидные последовательности нескольких копий генов имеют тенденцию со временем расходиться. Однако первичная структура актина должна быть консервативной, как упоминалось ранее, из-за большого количества сайтов специфического связывания по отношению к количеству аминокислот.Последовательность актина слизистой плесени Physarum polycephalum отличается только на 8% от таковой актина скелетных мышц млекопитающих. Различные семейства миозинов сильно различаются, особенно в области хвоста и шеи, а некоторые имеют только одну тяжелую цепь. Количество легких цепей может варьироваться от одной до шести. Однако в миозине II гораздо меньше вариаций. Напр., Повторяющаяся структура хвостовых областей в мышечных МНС является высококонсервативной, и есть несколько сегментов сайтов связывания актина и АТФазы в головках, которые консервативны не только в подсемействе миозина II, но и во всех семействах миозина.Существует также поразительное структурное сходство между головками миозина и моторным кинезином микротрубочек, несмотря на общее отсутствие сходства последовательностей, и есть некоторые ключевые последовательности в областях связывания нуклеотидов, которые являются высококонсервативными. G-белки — это еще один класс белков, которые, как и головки миозина, связывают две другие структуры нуклеотид-зависимым образом, и G-белки также сильно напоминают по структуре миозиновые головки и обладают поразительной гомологией последовательностей в области сайта связывания нуклеотидов. .Таким образом, эти молекулярные моторы и G-белки имеют общие структурные особенности, и вполне вероятно, что понимание одного из них улучшит понимание других.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.