Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?

Белок является главным строительным материалом для организма. Его структура сложная и многоступенчатая. Какие аминокислоты входят в его состав?

Белок очень важен для организма, так как является строительным материалом. Его основой являются аминокислоты. Эти вещества отвечают за разные функции и нужны для поддержания нормального состояния организма.

Основные свойства аминокислот

Аминокислоты обладают следующими свойствами:

1. Быстро и хорошо растворяются в жидкой среде.
2. По форме напоминают кристаллы.
3. При воздействии высоких температур могут расплавиться.
4. Имеют некоторые признаки кислот и оснований одновременно.
5. Получаются в процессе белкового гидролиза.

Для чего аминокислоты нужны организму?

Биологическая роль аминокислот заключается в следующем:

• обеспечивают правильную работу иммунной системы;
• синтезируют глюкозу и участвуют в углеводном обмене;
• выступают в роли строительного материала для мышц и сухожилий;
• помогают спортсменам при наборе мышечной массы;
• поддерживают здоровье соединительных тканей;
• помогают поврежденным тканям быстрее восстановиться;
• участвуют в выработке энергии;
• выводят из организма вредные вещества и токсины;
• участвуют в образовании гормонов;
• поддерживают печень в порядке;
• помогают поддерживать нормальную работу головного мозга;
• обеспечивают бодрость духа и хорошее настроение;
• повышают работоспособность человека и его творческий потенциал;
• помогают нервным клеткам защититься от вредного воздействия алкогольных напитков;
• улучшают психическое здоровье человека;
• участвуют в жировом обмене;
• поддерживают работу органов желудочно-кишечного тракта;
• регулируют работу щитовидной железы;
• поддерживают в норме массу тела;
• замедляют естественные процессы старения.

Сколько аминокислот входит в состав белков?

В состав белков входят следующие незаменимые аминокислоты:

1. Лейцин, нужный для набора мышечной массы и контроля массы тела.
2. Изолейцин, стимулирующий выделение энергии.
3. Лизин, отвечающий за укрепление иммунитета и повышение защитных сил организма.
4. Фенилаланин, обеспечивающий правильную работу центральной нервной системы.
5. Метионин, ответственный за эффективное и быстрое сжигание подкожного жира.
6. Треонин, оказывающий положительное влияние на центральную нервную систему.
7. Триптофан, формирующий полезные для жизнедеятельности гормоны.
8. Валин, ускоряющий процессы обмена веществ.

Также белок образуют несколько заменимых аминокислот. К ним относятся:

1. Аланин, необходимый для процессов углеводного обмена и выведения из организма токсических веществ.
2. Аспарагиновая кислота, обеспечивающая человеку энергичность и прилив бодрости.
3. Аспарагин, обеспечивающий работу центральной нервной системы и головного мозга.
4. Гистидин, вырабатывающий кровяные тельца красного цвета.
5. Серин, отвечающий за правильную и эффективную работу головного мозга и за протекание когнитивных процессов.
6. Цистеин, подающий в организм кератин.
7. Аргинин, оздоравливающий кожу, кости, мышечную ткань и сухожилия.
8. Глютаминовая кислота, без которой невозможна нормальная работа головного и спинного мозга.
9. Глютамин, предотвращающий атрофию мышечных волокон.
10. Глицин, ускоряющий процессы свертываемости крови.
11. Пролин, стимулирующий выработку коллагена.
12. Тирозин, поддерживающий в норме аппетит и артериальное давление.

Внимание! В состав белков входят разные аминокислоты, заменимые и незаменимые. Они обеспечивают правильное формирование протеинов и эффективную работу всего организма.

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Аминокислоты — это… Что такое Аминокислоты?

В этой статье не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена. Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники. Эта отметка установлена 10 апреля 2012.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH N⁺H₃ —CH₂COO^—

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂→ HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2NH₃→ NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: так в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год

[2], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация остатков аспарагиновой также отмечена при старении коллагена, предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутремолекулярном ацилировании пептидного азота свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты^[3].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся не решённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Классификация

По радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
• Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
• Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
• Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

  Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

• Заменимые

  Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты^[4].

Примечания

См. также

Ссылки

Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.


• Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с. [1]
Плазмозамещающие и перфузионные растворы — АТХ код: B05

 

B05A	Препараты крови
B05B	Растворы для в/в введения
B05C	Ирригационные растворы
B05D	Растворы для перитонеального диализа
B05X	Добавки к растворам для в/в введения
B05Z

Введение в биологию (III) — caenogenesis — LiveJournal

Тема III
БЕЛКИ

Белки, или протеины — огромные молекулы, которые есть во всех современных живых организмах. Термин “белок” (albumin) был в ходу еще с XVIII века и относился к веществам, подобным белку куриного яйца. Термин “протеин” (от греч. πρώτειος, “первичный”) предложил в 1838 году Йенс Якоб Берцелиус (Jöns Jakob Berzelius), известный также как автор терминов “изомерия”, “аллотропия”, “катализ”, “органическая химия” (Vickery, 1950). По-русски “белок” и “протеин” — синонимы.
Берцелиус имел в виду, что “протеины” суть некие первичные строительные блоки живых организмов, и был совершенно прав. По смыслу “протеин” безусловно точнее, чем “белок”, но так уж исторически сложилось, что в русском научном языке “белок” употребляется гораздо чаще, и мы будем этому следовать.


Белки относятся к полимерам, то есть молекулам, состоящим из множества однотипных (но не обязательно одинаковых) звеньев-мономеров. На картинке — два примера случайно выбранных простых полимеров, не имеющих к белкам никакого отношения. Это углеводороды — полиэтилен и полистирол.

Мономерами всех белков являются альфа-аминокислоты, то есть такие аминокислоты, у которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же атомом углерода. Перед нами их общая формула. R (радикал) — как всегда, изменяемая часть молекулы.

Напомним, что аминогруппа и карбоксильная группа, которые по определению есть в любой аминокислоте, в водном растворе ионизируются. Вот тут альфа-аминокислота изображена в двух вариантах: слева — стандартный вид, справа — цвиттер-ион, где карбоксильная группа потеряла протон, а аминогруппа, наоборот, приобрела его. Заодно можно обратить внимание на то, что отрицательный заряд в цвиттер-ионе на самом деле делокализован («размазан») между двумя атомами кислорода карбоксильной группы, а не привязан строго к одному из них.
Почему альфа-аминокислоты называются «альфа» и при чем тут вообще греческие буквы? Чтобы разобраться, посмотрим внимательно вот на эту формулу:

Атомы углерода, образующие аминокислоту, принято обозначать по порядку греческими буквами, считая от карбоксильной группы (сама она в счет не идет). Таким образом, первый атом углерода после карбоксила — это альфа-атом, второй — бета-атом, третий — гамма-атом и так далее. Аминокислоты классифицируются по тому, к какому атому углерода присоединена аминогруппа: альфа-аминокислоты — к первому, бета-аминокислоты — ко второму, и так далее, опять же. В состав белков, как уже сказано, входят только альфа-аминокислоты. А вот на картинке у нас в данном случае гамма-аминокислота. Конкретно это соединение называется гамма-аминомасляной кислотой (ГАМК) и присутствует в некоторых живых организмах, во-первых, как промежуточный продукт обмена, а во-вторых, как нейротрансмиттер — сигнальное вещество, передающее возбуждение от одной нервной клетки к другой. Ни в какие белки ГАМК, разумеется, не входит.

Вот простенькая иллюстрация того, как альфа-аминокислоты соединяются в белок. От карбоксила одной аминокислоты отщепляется -OH, от аминогруппы другой -H, из них образуется вода (H-O-H), а остатки аминокислот соединяются по свободным валентностям связью, которая называется пептидной. Цепочка аминокислот, соединенных пептидными связями, соответственно называется пептидом. Это более широкое понятие, чем белок; иначе говоря, все белки — пептиды, но не все пептиды — белки.

Тут мы видим более красивую и подробную схему, изображающую, однако, абсолютно то же самое. Разберемся в ней. Во-первых, после замыкания пептидной связи в возникшей новой молекуле тем самым образуется пептидная группа -CO-NH-. Во-вторых, обе аминокислоты теперь показаны в ионизированном виде — как мы уже знаем, это скорее всего соответствует действительности, хотя и не имеет для нас сейчас принципиального значения. В-третьих, радикалы аминокислот — R₁ и R₂ — в общем случае, конечно, могут быть разными. И в-четвертых, реакция образования пептида тут показана идущей в обе стороны, то есть обратимой. В самом деле, пептиды могут как синтезироваться, так и распадаться обратно на отдельные аминокислоты.
Короткие пептиды называются или по числу аминокислотных остатков (дипептид, трипептид, тетрапептид…), или просто олигопептидами.

В состав белков входит 20 стандартных аминокислот. Самые простые из них — глицин и аланин. У глицина радикал представляет собой просто атом водорода, а у аланина метильную группу. Аминокислоты, входящие в состав белков, коротко называют протеиногенными.
Для читателей-эрудитов добавим, что нестандартные аминокислоты (селеноцистеин, пирролизин, гидроксилизин, гидроксипролин) так или иначе являются производными стандартных и нас пока не интересуют. Наша задача — разобраться с основами.


Так выглядит образование дипептида из глицина и аланина. Обратим внимание, что это всего лишь один из двух возможных вариантов. Тут в создании пептидной связи участвуют карбоксильная группа глицина и аминогруппа аланина. Могло бы быть и наоборот, и тогда это был бы другой дипептид.

Еще три аминокислоты с углеводородными радикалами, более сложными, чем у аланина. Видим, что лейцин и изолейцин — изомеры, они отличаются всего лишь положением одной метильной группы.

Две аминокислоты с ароматическим ядром в радикале: фенилаланин и тирозин. Стрелка показывает, что тирозин является биохимическим производным фенилаланина. У фенилаланина радикал чисто углеводородный, у тирозина там есть еще спиртовая группа.


Еще две интересные аминокислоты — серин и цистеин. В серине есть гидроксильная группа, то есть, иначе говоря, радикал у него спиртовой. В цистеине есть ранее не встречавшаяся нам сульфгидрильная группа -SH. Валентность серы (S) здесь 2.

Теперь посмотрим на эту молекулу. Свежего человека такая формула, возможно, напугала бы, но у нас сейчас уже достаточно знаний, чтобы разглядеть в ней функциональные группы и сказать: это трипептид из остатков аланина, тирозина и цистеина. На его концах, как и положено, находятся свободные амино- и карбоксильная группы (на самом деле в растворе они ионизированы). Для краткости конец пептида со свободной аминогруппой всегда называют N-концом, а конец со свободной карбоксильной группой — C-концом.

Все протеиногенные аминокислоты, перечисленные до сих пор, являются нейтральными (как показанный на картинке для примера валин). Это означает, что в растворе такая аминокислота имеет нулевой заряд: карбоксильная группа и аминогруппа, будучи обе ионизированными, компенсируют друг друга, а других заряженных групп тут нет. На самом деле заряд такой аминокислоты будет строго нулевым не всегда, а только при определенной кислотности раствора, но мы сейчас берем идеальный случай.


Существуют отрицательно заряженные аминокислоты, у которых в радикале есть карбоксильная группа. Перед нами две такие аминокислоты — аспартат и глутамат. Отличаются они фактически только на один атом углерода в цепочке-радикале.
Примечание. В биохимии названия кислот и их солей очень часто используются как синонимы: в растворе, в диссоциированном виде, они все равно неотличимы. Например, аспартат — это на самом деле соль аспарагиновой кислоты, а глутамат — соль глутаминовой кислоты, но реально «глутаминовая кислота» и «глутамат» — это одно и то же; последнее название предпочитают просто для краткости. Дело в том, что соль — это по сути не что иное, как кислота, у которой на месте протона любой другой катион. Если такая молекула ионизирована и не имеет никаких катионов вообще, то за ней обычно оставляют название соответствующей соли. Именно это мы на примере аспартата с глутаматом и видим.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты в неионизированном виде. Сейчас это именно кислоты, но их все равно могут обозвать аспартатом и глутаматом для удобства.
Глутамат интересен не только тем, что входит в состав белков, но и тем, что является очень важным и широко распространенным нейротрансмиттером, то есть веществом, передающим сигналы в нервной системе. К тому же к глутамату чувствительны наши вкусовые рецепторы, и его часто добавляют в пищу, причем как в виде кислоты (пищевая добавка E620), так и в виде натриевой соли (пищевая добавка Е621).

Пример положительно заряженной аминокислоты — лизин (в ионизированном и стандартном виде). Тут, как видим, в радикале присутствует аминогруппа, которая ведет себя, как аминогруппе и положено — приобретает протон.

Аргинин — положительно заряженная аминокислота, в радикал которой входит довольно экзотичная гуанидиновая группа (больше она нам нигде не встретится). Положительный заряд в радикале аргинина делокализован между двумя атомами азота, поэтому электростатическое действие у него эффективнее, чем у такого же заряда в лизине; грубо говоря, он надежнее притягивает к себе «минус». Также обратим внимание, что на правой картинке углеродные атомы по порядку подписаны греческими буквами; в данном случае гуанидиновая группа соединена с эпсилон-атомом.
Подводя итог, мы можем разделить известные нам аминокислоты на четыре группы по типам радикалов:
● Нейтральные гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин).
● Нейтральные гидрофильные (серин, цистеин, тирозин).
● Отрицательно заряженные (аспартат, глутамат).
● Положительно заряженные (лизин, аргинин).
Особое положение занимает самая простая из всех возможных аминокислот — глицин, у которого вместо радикала атом водорода.
Очевидно, что свойства радикалов сильно влияют на поведение пептидной цепочки в растворе. Об этом — дальше.

Кетоаналоги аминокислот инструкция по применению: показания, противопоказания, побочное действие – описание Ketoanalogues of aminoacids Таблетки, покрытые пленочной оболочкой (46823)

Кетоаналоги аминокислот 💊 Состав препарата Кетоаналоги аминокислот ✅ Применение препарата Кетоаналоги аминокислот Сохраните у себя Поделиться с друзьями Пожалуйста, заполните поля e-mail адресов и убедитесь в их правильности Описание активных компонентов препарата Кетоаналоги аминокислот (Ketoanalogues of aminoacids) Приведенная научная информация является обобщающей и не может быть использована для принятия решения о возможности применения конкретного лекарственного препарата. Дата обновления: 2020.11.30 Владелец регистрационного удостоверения: Код ATX: V06DD (Аминокислоты, включая комбинации с полипептидами) Лекарственная форма Кетоаналоги аминокислот Таб., покр. пленочной оболочкой: 96 или 100 шт. рег. №: ЛП-003994 от 05.12.16 — Действующее Форма выпуска, упаковка и состав препарата Кетоаналоги аминокислот Таблетки, покрытые пленочной оболочкой желтого цвета, продолговатые, двояковыпуклые; на поперечном разрезе ядро белого или почти белого цвета. 1 таб. D,L-метил-оксо-2-кальций валеринат (α-кетоаналог изолейцина) 67 мг метил-4-оксо-2-кальций валеринат (α-кетоаналог лейцина) 101 мг оксо-2-фенил-3-кальций пропионат (α-кетоаналог фенилаланина) 68 мг метил-оксо-2-кальций бутират (α-кетоаналог валина) 86 мг D,L-гидрокси-2-кальция метилбутират (α-гидроксианалог метионина) 59 мг лизина моноацетат 105 мг треонин 53 мг триптофан 23 мг гистидин 38 мг тирозин 30 мг Вспомогательные вещества: кросповидон — 20 мг, макрогол 6000 — 50 мг, крахмал прежелатинизированный — 50 мг, повидон К30 — 8 мг, магния стеарат — 4 мг. Пленочная оболочка: опадрай 85F620005 желтый — 23 мг (поливиниловый спирт — 12,4 мг; титана диоксид — 6,6 мг; макрогол 3350 — 1,2 мг; тальк — 1 мг; краситель хинолиновый желтый (Е104) — 1,8 мг). 20 шт. — блистеры (5) и фольги алюминиевой — пачки картонные из пленки полиэтилентерефталатной. фольги алюминиевой и пленки полиэтиленовой. 24 шт. — блистеры (4) и фольги алюминиевой — пачки картонные из пленки полиэтилентерефталатной. фольги алюминиевой и пленки полиэтиленовой. Фармакологическое действие Питательное средство при почечной недостаточности. Обеспечивает поступление в организм незаменимых аминокислот при минимальном поступлении азота. После абсорбции, кето- и гидроксикислоты могут трансаминироваться с образованием соответствующих незаменимых аминокислот, при этом аминогруппа переносится от заменимых аминокислот. В силу повторного использования аминогруппы, замедляется образование мочевины и снижается накопление уремических токсинов. Кето- и гидроксикислоты не вызывают гиперфильтрацию в оставшихся нефронах. Кетосодержащие добавки положительно влияют на почечную гиперфосфатемию и вторичный гиперпаратиреоз. Более того, возможно улучшение течения остеодистрофии. Применение данного средства с одновременным соблюдением диеты с очень низким содержанием белка позволяет снизить поступление азота, не допуская при этом нежелательных явлений вследствие неполноценного питания и недостаточного поступления белка с пищей. Фармакокинетика Процессы абсорбции у пациентов с уремией, принимающих аминокислоты, по-видимому, не приводят к нарушению их плазменных концентраций, т.е. абсорбция не нарушается. Изменения плазменных концентраций, вероятно, возникают на этапах, следующих после абсорбции аминокислот; они выявляются на ранней стадии заболевания. Индивидуальные концентрации кетокислот увеличиваются до пяти раз от исходных. Cmax достигаются в течение 20-60 мин, спустя 90 мин концентрации возвращаются к исходным. Таким образом, абсорбция из ЖКТ очень быстрая. Одновременное повышение плазменных концентраций кетокислот и соответствующих аминокислот свидетельствует о высокой скорости трансаминирования. Ввиду наличия в организме физиологических путей утилизации кетокислот, экзогенные кетокислоты, по-видимому, быстро встраиваются в метаболические циклы. Кетокислоты проходят те же пути катаболизма, что и обычные аминокислоты. Показания активных веществ препарата Кетоаналоги аминокислот Профилактика и лечение у взрослых и детей от 3 лет нарушений, обусловленных патологическим белковым метаболизмом при хронической почечной недостаточности, с одновременным соблюдением низкобелковой диеты, не превышающей количество белка в сутки у взрослых 40 г, у детей от 3 до 10 лет — 1.4-0.8 г/кг/сут, от 10 лет — 1-0.6 г/кг/сут. СКФ у таких пациентов, как правило, не превышает 25 мл/мин. Режим дозирования Способ применения и режим дозирования конкретного препарата зависят от его формы выпуска и других факторов. Оптимальный режим дозирования определяет врач. Следует строго соблюдать соответствие используемой лекарственной формы конкретного препарата показаниям к применению и режиму дозирования. Внутрь, по индивидуальной схеме — в зависимости от возраста и веса, в сочетании с низкобелковой диетой. Побочное действие Со стороны обмена веществ: очень редко — гиперкальциемия. Прочие: возможно — аллергические реакции. Противопоказания к применению Повышенная чувствительность к компонентам средства; нарушение обмена аминокислот; гиперкальциемия. Пациентам с наследственной фенилкетонурией следует учитывать, что данное средство содержит фенилаланин. Применение при беременности и кормлении грудью Клинические данные о применении данного средства у беременных отсутствуют. При беременности следует применять с осторожностью. Опыт применения в период грудного вскармливания отсутствует. Если применение средства необходимо в период кормления грудью, то грудное вскармливание должно быть прекращено. Применение при нарушениях функции почек Препарат разрешен для применения при нарушении функции почек Применение у детей Противопоказано применение у детей в возрасте до 3 лет. Особые указания Необходимо регулярно контролировать сывороточную концентрацию кальция. Необходимо обеспечить достаточную калорийность пищи. При одновременном применении с алюминия гидроксидом необходимо контролировать плазменную концентрацию фосфатов. Лекарственное взаимодействие Одновременное применение с лекарственными препаратами кальция может привести к гиперкальциемии или усилить ее. Чтобы не нарушать абсорбцию в кишечнике, данное средство не следует принимать совместно с лекарственными препаратами, способными образовывать с кальцием трудно растворимые соединения (например, тетрациклинами, такими производными хинолона, как ципрофлоксацин и норфлоксацин; препаратами железа, фтора и эстрамустина). Между приемом данного средства и таких препаратов следует соблюдать интервал не менее 2 ч. Чувствительность к сердечным гликозидам и, следовательно, риск аритмий, повышается по мере увеличения концентрации кальция в плазме. По мере уменьшения симптомов уремии под влиянием данного средства необходимо снижение дозы алюминия гидроксида. На фоне применения данного средства необходимо контролировать концентрации фосфатов в плазме. Сохраните у себя Поделиться с друзьями Пожалуйста, заполните поля e-mail адресов и убедитесь в их правильности

Почему глицин интересен сразу многим наукам — Российская газета

Устал? Нервничаешь? Попринимай пару недель глицин. Так советуют некоторые врачи. Глицин — простенькая аминокислота, один из кирпичиков белка. Глицином интересуются многие науки: химия, биология, медицина, психология и даже астрофизика. Недавнее исследование международной группы ученых* показало, что это органическое вещество способно образовываться в межзвездных облаках и ему для этого не нужно ни тепло, ни свет звезд. Если не сдерживать фантазию, можно предположить, что именно благодаря глицину где-то в космосе появилась жизнь, которая потом вместе с кометами попала на Землю и за несколько миллиардов лет эволюционировала до такой сложной системы, как мы с вами. Но это неточно.

^{*В этом коллективе есть и россияне, в частности Глеб Федосеев, сотрудник научной лаборатории астрохимических исследований Уральского федерального университета.}

1820 — год открытия глицина

Дело было во Франции: отгремела революция, рухнула империя Наполеона, к власти вернулись Бурбоны. А в это время химик, ботаник и фармацевт Анри Браконно варил холодец…

Точнее — совершал то, что обычные люди делают, когда хотят приготовить холодец: долго кипятил в воде свиные сухожилия, хрящи и другие ткани. Но полученное желе он не подал на стол с хреном, а добавил туда серную кислоту. После фильтрации и выпаривания получились белые кристаллики, сладковатые на вкус.

Так впервые был выделен глицин. В том, как эта аминокислота воздействует на клетки и работу мозга, ученые разобрались намного позже — во второй половине XX века. И кстати, разобрались не во всем.

Аминокислота

Глицин — простейшая аминокислота с формулой Nh3-Ch3-COOH. Напомним, что из аминокислот состоят все белки. Сущность генетического кода как раз и заключается в том, что последовательность нуклеотидов в генах превращается в последовательность аминокислот в белке.

Надеемся, вы поняли, что имеется в виду слово «белки» с ударением на последнем слоге. Впрочем, белки, которые животные, тоже состоят из белков, которые вещества.

Лекарство от всего или пустышка?

Медики до сих пор спорят, есть ли польза от глицина. Мы попытались разобраться

Аргументы за

Глицин играет важную роль в нашем организме. Он входит в состав многих белков и биологически активных соединений, участвует в важных реакциях. Кроме того, глициновые рецепторы имеются во многих участках головного и спинного мозга.

Сотни исследований показывают, что глицин может улучшать состояние человека:

• при усталости,
• негативных последствиях стресса,
• алкоголизме,
• нарушениях сна,
• последствиях инсульта и травм головы,
• излишней возбудимости,

а также во многих других ситуациях, включая шизофрению.

Это вещество нетоксично. Оно и так вырабатывается в нашем организме и без труда усваивается. По крайней мере, вреда от приёма препарата в рекомендованных дозах пока не выявлено.

Аргументы против

До конца не ясно, насколько легко глицин преодолевает гематоэнцефалический барьер — специальный механизм, который позволяет посторонним веществам проникать в мозг через сосуды. Возможно, основная часть таблетки через желудок расходится по разным органам, а до главного адресата — мозга — добираются лишь малые остатки или совсем ничего.

Сторонники жесткой доказательной медицины уверяют, что экспериментальных данных, подтверждающих пользу глицина, пока недостаточно. Нужно больше статистики.

Да, глицин вроде бы безопасен (но это неточно). Поев свиного холодца, мы получаем дозу этого вещества, эквивалентную тысячам таблеток. Вроде ничего плохого с нами не происходит. Терапевтический эффект, однако, тоже как-то неочевиден.

Вывод

Если вам помогает глицин, принимайте его! Даже если целебное действие пока не доказано, никто не отменяет действие плацебо. К тому же эффект «целебной пустышки» неплохо работает как раз в тех случаях, когда прописывают глицин — например, при стрессе или сниженной концентрации внимания.

Темная химия в далеком космосе

В каком-то смысле глицин — это граница между жизнью и не жизнью. С одной стороны, это аминокислота, которая входит в состав белков, в том числе человеческих. С другой — она достаточно проста, чтобы образовываться без участия какого-либо организма.

В 2009 году на Землю поступили образцы, которые аппарат Stardust взял с кометы Wild 2. Там обнаружился глицин. Это открытие усилило позиции сторонников панспермии — идеи, что «строительные блоки» для появления жизни попали на нашу планету из космоса. Позднее глицин нашли и в пробах вещества с кометы Чурюмова — Герасименко.

Недавняя публикация в Nature Astronomy, сделанная с участием российских ученых, доказывает, что глицина в космосе может быть даже больше, чем думали раньше. Оказывается, эта аминокислота может синтезироваться в межзвездном пространстве, где нет ни тепла, ни света.

Условия эксперимента были следующие:

• Темнота.
• Температура около -260 ºС.
• Частицы пыли, покрытые тонким слоем самых распространенных льдов из воды, метана, аммиака, оксида углерода.

Выяснилось, что при столкновении атомов, аналогичных тем, что случаются в межзвездных облаках, вполне может получаться глицин. Авторы эксперимента назвали это «темной химией» — реакции шли без участия фотонов или каких-то еще лучей. То есть глицин мог образовываться еще до того, как сформировались звезды и планеты.

Сколько глицина в еде

• Свиные уши — 4,4%
• Отварная куриная кожа — 2,4%
• Жареные куриные крылышки — 2,0%
• Говядина, свинина — 1,5-2,0%
• Десерты на основе желатина — 1,9%
• Арахис — 1,63%
• Лосось — 1,42%

Источники: National Nutrient Database for Standard Reference (USA) и др.

Белки аминокислоты, входящие в их соста


    Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся [c.456]

    Азотное питание. Дрожжи способны синтезировать все аминокислоты, входящие в состав нх белка, непосредственно нз неорганических азотистых соединений при использовании в качестве источника углерода органических соединений — промежуточных продуктов распада углеводов, которые образуются при дыхании и брожении. [c.201]

    Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [c.361]

    Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

    Аминокислоты отличаются друг от друга пе только величиной, но и числом входящих в них групп ЫНг и СООН, а также наличием в их составе атомов других элементов, таких, как 8, Вг, I. В настоящее время открыто около 26 различных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина этого количества содержит лишь по одной группе Nh3 и СООН они являются простыми, или моноаминокислотами. Другие содержат две группы СООН на одну аминогруппу и обладают характерными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, она содержит одну группу СООН на две аминогруппы. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических аминокислот, более сложных по составу и структуре их радикала К. [c.337]

    Остальные алифатические аминокислоты, входящие в состав белков,— аланин, валин, лейцин и изолейцин не дают специфических реакций. [c.470]

    Хотя все аминокислоты, входящие в состав белков, имеют ь-конфигурацию, некоторые аминокислоты, не участвующие в построении белковых молекул, относятся к о-аминокислотам. Значение конфигурации для построения и функционирования белков будет понятно при более подробном обсуждении биоорганических процессов. [c.31]


    Стереохимические отнощения в ряду природных аминокислот, входящих в состав белков, в настоящее время достаточно ясны. В их исследовании можно различить две стадии — во-первых, установление стерических отношений между аминокислотами и, во-вторых, установление абсолютной конфигурации. Решающую роль в изучении обеих проблем сыграло химическое превращение различных соединений друг в друга -без затрагивания асимметрического атома углерода, иными словами, непосредственное установление конфигурационного соответствия химическим путем. [c.365]

    Следует отметить, что все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к -ряду. [c.222]

    Аминокислоты, входящие в состав белков [c.371]

    По своей природе каждое звено — остаток одной нз аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остатков различных амииокислот. Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокислотам, у которых аминогруппа ЫНг связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все -аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой [c.337]

    Некоторые а-аминокислоты, входящие в состав белков  [c.281]

    Н Получение. Аминокислоты, входящие в состав белков, получают путем их гидролиза подобно тому, как глюкозу получают из полисахаридов (HI, с. 128). Известны также синтетические способы получения аминокислот. Так, например, в молекулах карбоновых кислот атомы водорода в радикале можно заменить на галоген, а последний действием аммиака —на аминогруппу  [c.9]

    Названия аминокислот производятся от названий соответствующих кислот с добавлением приставки амино-. Однако аминокислоты, входящие в состав белков, имеют также исторически сложившиеся практические названия, например аминоуксусная кислота иначе называется гликоколом или глицином, аминопропионовая — аланином и т. д. [c.345]

    В цитоплазме молекула и-РНК укладывается на поверхность рибосом. Одновременно и независимо в цитоплазме происходит другой процесс, также имеющий важное значение для синтеза белка молекулы т-РНК присоединяют свободные аминокислоты, активируют их и переносят к рибосомам. Каждой из 20 аминокислот, входящих в состав белков, соответствует своя т-РНК, со своей специфической последовательностью чередования нуклеотидов. Нужные для данного белка аминокислоты, доставленные в рибосому молекулами т-РНК, устанавливаются в нужной последовательности при помощи молекулы и-РНК, играющей роль шаблона, после [c.454]

    До недавнего времени аминокислоты, приведенные в табл. 2, настолько доминировали в изученных природных соединениях, что все другие аминокислоты рассматривались исследователями как неприродные , редкие или случайные . В дальнейшем было обнаружено, что белки некоторых бактерий, а также ряд природных физиологически активных веществ содержат и другие аминокислоты. Некоторые другие аминокислоты были найдены и в свободном состоянии в растениях и в животных организмах (см. табл. 3). Они отличаются гораздо более широким ассортиментом функциональных групп, многие из них относятся к О-ряду. Вероятно, номенклатура аминокислот, входящих в состав белков, вряд ли подвергнется серьезному изменению, что же касается списка аминокислот, найденных в физиологически активных [c.438]

    Теоретически большинство белков, представленных линейными макромолекулами без больших боковых цепей, удовлетворяют этим критериям и могут образовывать волокна. Однако их способность развертываться в длинные полипептидные цепи в присутствии денатурирующих агентов варьирует в широких пределах. Возможности установления межцепочечных связей в сильной степени зависят от соответствующей доли каждой входящей в состав белка аминокислоты. Так, повышенное содержание в белке серина, треонина, аминокислот с кислыми и основными свойствами приводит к образованию многочисленных электростатических связей и благоприятствует формированию волокон. [c.537]

    Наиболее важные аминокислоты, входящие в состав белков Р—СН [c.386]

    В этой работе мы ограничимся рассмотрением аминокислот, входящих 3 состав белков. [c.441]

    Благодаря фундаментальным исследованиям Фишера, Фрейденберга и Каррера, а также работам Левина стереохимические отношения в ряду аминокислот, входящих в состав белка, в настоящее время достаточно хорошо выяснены. Все эти аминокислоты обладают одинаковой конфигурацией а-углеродного атома и относятся к одному стерическому [c.454]

    Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

    Поскольку ионный обмен относится к любой ионизированной молекуле, некоторые аминокислоты, входящие в состав белков и имеющие кислотные или основные группы, не включенные в пептидные связи, придают белковой молекуле свойства амфотер-ного электролита, который можно использовать в хроматографии ионного обмена. [c.77]

    Поскольку для синтеза белка необходимо (на уровне тканей, в которых он происходит) одновременное присутствие разных аминокислот, входящих в его состав, особенно незаменимых, синтез белка будет ограничен количеством той аминокислоты, которая в наименьшей степени обеспечивает потребность организма. Такая аминокислота и является ограничивающим фактором в белковом рационе. [c.569]


    Ранние работы по аминокислотам, входящим в состав белков, подробно рассмотрены в трехтомном труде Гринштейн и Винница [c.225]

    Аминокислоты являются лучшими комплексообразователями по сравнению с оксикислотами, так как аминогруппа -КНг — более хороший донор электронной пары, чем гидроксидная -ОН. Природные аминокислоты, входящие в состав белков, обычно имеют одну аминогруппу и одну карбоксильную. Число аминогрупп определяет более высокую прочность комплексов, тогда как число карбоксильных групп — одна или две — влияет мало. [c.177]

    Аминокислоты содержат в молекуле две функциональные группы. Как правило, это первичная аминогруппа в а-положении ко второй функциональной группе — карбоксильной -СООН. Иногда в состав аминокислот входят также гетероциклы, остатки аренов, -ОН, сульфгидрильная — 8-Н- и сульфидная -8-группы, амидная группа -СОМНг- Кроме природных аминокислот, входящих в состав белков, получено много синтетических аминокислот, используемых в различных отраслях техники. [c.655]

    Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как возникают условия для неспецифических превращений всех предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их катаболизма и синтеза, овладение тонкими молекулярными механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к пониманию развития и течения патологических процессов и соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы жизни. [c.410]

    Биологическая ценность белков зерна бобовых культур очень высокая, она значительно выще, чем биологическая ценность других растительных белков. Если принять биологическую ценность белков молока за 100, то биологическая ценность белков больщинства бобовых будет 75—85, а ценность белков сои приближается к 100. Некоторые исследователи считают, что белки молока и сои практически равноценны. По данным исследований В. Г. Клименко, М. И. Смирновой-Иконниковой и многих других авторов, в белках бобовых находятся все незаменимые аминокислоты и количество этих аминокислот почти соответствует их содержанию в продуктах животного происхождения. Таким образом, семена зернобобовых культур являются не только продуктом с больщим количеством белков, но и концентратом незаменимых аминокислот, необходимых для людей и животных. Благодаря легкой растворимости белков аминокислоты, входящие в их состав, легко доступны для усвоения организмом человека и животных. [c.388]

    Глицин является простейшей из 20 различных аминокислот, входящих в состав белков человеческого тела. Все они относятся к т. н. а-аминокислотам, т. е. содержат группы —ЫНг и —СООН при одном и том же атоме углерода. Их общая формула, как правило, имеет вид НгЫС (Н) (Н)СООН с различными радикалами К. Часть этих аминокислот (одиннадцать) может быть синтезирована самим человеческим организмом, а остальные (девять) являются незаменимыми, т. е. должны входить в состав пищи. По использованию смесей аминокислот в питании человека имеется обзорная статья .  [c.566]

    Глицин и аланин — простейшие из аминокислот, входящих в состав белков. Из природных белковых веществ выделено свыше 20 различных аминокислот. Среди них имеются и другие одноосновные моноаминокислоты, подобные глицину и аланину, а также двухосновные и диаминокислоты. Многие из аминокислот белков содержат, кроме карбоксильных и аминогрупп, и другие группировки гидроксильные, серусодержащие, радикалы ароматических (стр. 330) и гетероциклических (стр. 411, 424) соединений и др. [c.279]

    Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

    Еще во времена Пастера было известно, что белки обладают оптической активностью. В дальнейшем было выяснено, что это обуславливается оптической активностью входящих в состав белков аминокислот. По мере развития конфигуративных исследований выяснилось, что находимые в белках аминокислоты имеют одинаковую пространственную конфигурацию, принадлежат к -ряду. Известно лишь очень небольшое число исключений, сам характер которых лишь сильнее подчеркивает правило. Неестественные пространственные изомеры аминокислот найдены в составе некоторых антибиотиков, в бактериях. [c.635]

    В ДНК содержится всего 4 основания (А, Г, Ц, Т), кодирующей единицей для каждой аминокислоты Селка является триплет (код из трех оснований), всего возможных вариантов 64 (4 =64). Это более чем дэста-точно для ко,дирования 20 различных аминокислот, входящих в состав белков. [c.664]

    На пластинках Фиксион 50×8 при однократном пропускании растворителя могут быть разделены 14—16 аминокислот, входящих в состав белка (рис. 19, 4). В случае недостаточно хорошего разделения смеси аминокислот одномерным способом прибегают к двумерной хроматографии, пропуская тот же или другой растворитель в направлении, перпендикулярном предыдущему. На практике поступают следующим образом. В две точки стартовой линии хроматограммы на рас- [c.135]

    Многие A. . играют важную роль в биол. процессах. К таким соед. относятся, в частности, жиры, продукты их метаболизма, ми. аминокислоты, входящие в состав белков, углеводы. В эфирных маслах мн. растений содержатся сложные эфиры, альдегиды, спирты и другие A. . [c.82]

    Меченые атомы часто используются при изу чении биологических процессов. С их помощью удалось выяснить, что происходит с аминокислотами в белках (см. гл. 28) и каким образом определенные аминокислоты, входящие в состав пищи, превращаются в другие аминокислоты, а также какова роль в организме третьих аминокислот, очень важных для него, но не синтезируемых в нем. Использование радиоактивного изотопа железа Fe позволило установить функцию железа в крови добавление меченых атомов иода-131 в пищу позволило выяснить скорость накопления иода в щитовидной железе. С помощью меченых атомов иода-131 можно устанавливать места образования саркоматозных опухолей. Эти злокачественные образования поглощают большое количество альбумина, который можно иодировать, а затем следить за его распределением в организме с помощью сцинтилло-метра или счетчика Гейгера — Мюллера. [c.434]

    Рассмотренные методы позволяют синтезировать самые различные а-аминокислоты. Однако разнообразие аминокислот, входящих в состав-белков, этим не ограничивается. Значительное место среди них занимают аминокислоты, содержащие наряду с аминной и карбоксильной группами еще и другие функциональные группы (см. табл. 2). Синтез этих соединений имеет определенную специфику и требует внесения изменений в описанные выше методы или же совсем иного подхода. Синтез некоторых из них излагается ниже. [c.447]

    Гистидин — а-имидазолил-а-аминопропионовая кислота — представляет собой третью наиболее слабую основную аминокислоту, входящую в состав белков. Подобно лизину и аргинину, он дает нерастворимые соли с рядом кислот и металлов, например, с фосфорно-вольфрамовой кислотой и с ионом серебра. [c.475]

    Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о[c.478]

    Аминокислоты как основные составные части белков участвуют во всех жизненных процессах наряду с нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Кроме аминокислот, входящих в состав белков, живые организмы обладают постоянным резервом свободных аминокислот, содержащихся в тканях и в клеточном соке. Они находятся в динамическом равновесии при многочисленных обменных реакциях. Аминокислоты используются в биосинтезе полипептидов и белков, а также в синтезе фосфатидов, порфи-ринов и нуклеотидов. [c.10]

    Следует подчеркнуть, что все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются а-ампнокпслотамп, хотя аминогруппа в свободных ампнокарбоновых кислотах может находиться, как увидим ниже, в 3-, у-, 5-и -положениях. [c.34]

---

Агромастер — Аминокислоты в листовых подкормках

Хорошкин А.Б. кандидат с-х наук, ведущий специалист ГК «АгроМастер» 

Активное изучение действия подкормок аминокислотами на растения началось в 80-е годы прошлого века. Многие ученые отмечали, что аминокислоты активируют механизмы роста после соляного стресса и низких температур [1, 2, 3], повышают фертильность пыльцы и образование завязи плодов [4], повышают способность усвоения элементов питания [5] и устойчивость к вредителям и болезням [6] и т.д. 

Было открыто, что растения и животные быстрее и лучше усваивают натуральные α-аминокислоты (из которых строятся белки) оптически активной L-конфигурации. L-α-аминокислоты легко усваиваются растениями и быстро включаются в метаболизм как собственные. «D-формы аминокислот встречаются в природе сравнительно редко» [7], «как продукты метаболизма низших организмов» [8]. 

В настоящее время эффект от проведения подкормок растений L-α-аминокислотами, благодаря современным методам анализа, достаточно хорошо изучен. Если свести воедино все известные данные, то получается следующая картина: 

Действие свободных протеиногенных α-аминокислот на растения  

L-Leucine (Лейцин) и L-Isoleucine (Изолейцин)   

Повышает устойчивость к засолению (солевому стрессу) 

Улучшает прорастание пыльцы 

L-Tyrosine (Тирозин) 

Повышает устойчивость к суховеям и засухе 

Улучшает прорастание пыльцы 

L-Aspartic Acid (Аспарагиновая кислота): 

Активизирует прорастание семян 

Участвует в метаболизме аминокислот 

Источник органического азота 

L-Glutamic Acid (Глютаминовая кислота): 

Хорошие свойства хелатора  

Стимулятор роста  

Активизирует прорастание семян  

Способствует открытию устьиц  

Улучшает опыляемость 

Предшественник хлорофилла 

Предшественник аминокислот 

Активатор механизмов устойчивости к патогенам 

L-Arginine (Аргинин): 

Повышает холодостойкость 

Стимулирует синтез гормонов связанных с цветением и плодоношением 

Усиливает развитие корней 

Предшественник полиаминов 

Повышает устойчивость к засолению 

L-Phenylaninine (Фенилаланин): 

Активизирует прорастание семян 

Предшественник лигнина 

α-Glycine (Глицин) (оптически неактивен): 

Хорошие свойства хелатора 

Способствует росту тканей 

Улучшает вкус плодов 

Предшественник пиррола (C4H5N) – ядро Пиррола составная часть хлорофилла, витамина В12, цитохромов и других биологически активных соединений. 

L-Histidine (Гистидин): 

Хорошие свойства хелатора  

Улучшает созревание плодов 

Регулирует открытие устьиц 

L-Alanine (Аланин): 

Повышает холодостойкость 

Стимулирует синтез хлорофилла  

Улучшает качество плодов 

Регулирует открытие устьиц 

Повышает устойчивость к суховеям и засухе 

L-Lysine (Лизин):  

Хорошие свойства хелатора  

Стимуляция синтеза хлорофилла 

Активизирует прорастание семян  

Улучшает процессы опыления и оплодотворения 

Повышает устойчивость к суховеям и засухе 

L-Methionine (Метионин): 

Активизирует прорастание семян 

Стимулирует производство этилена  

Улучшает процессы опыления и оплодотворения  

Предшественник факторов роста 

Усиливает рост корней 

Регулирует открытие устьиц 

L-Proline (Пролин): 

Антистрессовое действие 

Повышает сопротивляемость осмотическим стрессам, регулирует водный обмен в растении 

Способствует открытию устьиц 

Повышает содержание хлорофилла и фотосинтетическую способность 

Улучшает генеративное развитие растений 

Повышает фертильность пыльцы и завязывание плодов 

Улучшает вкус плодов  

Усиливает способность семян к прорастанию 

L-Serine (Серин): 

Предшественник ауксина 

Повышает сопротивляемость стрессовым воздействиям 

Улучшает опыление и оплодотворение 

Образование гумусовых составов 

L-Threonine (Треонин): 

Активизирует прорастание семян 

Регулирует механизм защиты во время стресса 

Усиливает процесс гумификации 

L-Tryptophan (Триптофан): 

Предшественник ауксина 

Стимулирует рост меристемных тканей 

L-Valine (Валин): 

Предшественник ауксина 

Улучшает качество плодов 

Повышает устойчивость к суховеям и засухе 

Улучшает формирование семян 

L-Cysteine (Цистеин): 

Хорошие свойства хелатора 

Антиокислительная активность 

Важный компонент баланса клеточных функций 

Первые, зарегистрированные в России агрохимикаты содержащие аминокислоты: антистрессанты, стимуляторы гармоничного развития и корнеобразования появились в России в 2004 году. Этот год характеризовался затяжной, холодной весной, поэтому результаты применения этих агрохимикатов на с/х культурах были заметны визуально.  

В сезоне 2005-2006 г.г. в результате резкого падения температуры до минус 35°С в середине января, на Северном Кавказе фиксировали большой процент вымерзания озимых культур, гибель виноградной лозы и плодовых почек косточковых культур. Семечковые сады входили в весну в состоянии глубокого ступора. Было отмечено, что применение аминокислотных агрохимикатов типа Максифол Рутфарм для обработки семян способствовало сохранению озимых культур, а на семечковых садах весенняя антистрессовая программа позволила получить полноценный урожай плодов. 

В 2006 году, в ЗАО АФ «Солнечная» (г. Краснодар) на промышленных томатах в открытом грунте с использованием систем капельного полива был заложен опыт на двух (расположенных рядом) участках по 3 га. На контроле применялась разработанная в хозяйстве бюджетная схема питания простыми водорастворимыми удобрениями. На опытном участке к этой базовой (фоновой) схеме, в «каплю»  добавлялись стимуляторы гармоничного развития и корнеобразования, а на площади 0,5 га в период вегетации проводилась коррекция питания с помощью листовых подкормок. Антистрессант типа Максифол Динамикс в течение вегетации вносился 6 раз в сочетании с другими специальными агрохимикатами, в дозе 1,0 л/га. С 7.08.06 г. по 18.09.06 г. на опытном и контрольном участках производилась комиссионная учетная уборка томатов. 

Урожайность томатов Перфект Пим за период с 07.08.06 г по 18.09.06 г. на опытном и контрольном участках (ЗАО АФ «Солнечная», 2006 г.) 

		Учетная площадь участка, га			Урожайность,
Контроль (схема фертигации хозяйства – Фон)
	Фон + МФ Рутфарм*, А и В — фертигация
	Фон + МФ Рутфарм*, А и В — фертигация + листовые подкормки + Максифол Динамикс*

* — применялись аналогичные по составу агрохимикаты других торговых марок. 

Проведенный опыт наглядно продемонстрировал эффективность корневых и некорневых подкормок специальными агрохимикатами, которые включают в состав аминокислоты. Это способствовало быстрому распространению по стране практики применения данных удобрений на всех с/х культурах. 

В настоящее время в России зарегистрировано множество агрохимикатов содержащих аминокислоты. Их сопровождает большое количество рекламной информации, но некоторые термины могут иметь двоякое или широкое толкование, что требует дополнительных разъяснений.  

Так, термин «свободные аминокислоты» (САК) применим как к белковым, так и небелковым аминокислотам. Белковые (протеиногенные) аминокислоты могут находиться в растительном организме в несвязанной в белки или пептиды форме. Количество белковых САК достаточно высоко в молодых растениях (или органах) и с возрастом понижается. В вегетативных органах растений свободных аминокислот больше, чем в репродуктивных. Увеличение общего количества САК наблюдается при пониженном питании растений калием, фосфором, серой, кальцием и магнием. Такое же действие происходит при недостатке ряда микроэлементов: цинка, меди, марганца, железа. Это связано с ослаблением синтеза белков из аминокислот в этих условиях.  

По поводу непротеиногенных аминокислот доктор биологических наук Чекалин Н.М. в своей монографии «Генетические основы селекции зернобобовых культур на устойчивость к патогенам» (Полтава, 2003) писал: «Свободные (небелковые) аминокислоты (900 структур), структурно аналогичные белковым аминокислотам, в изобилии содержатся у некоторых бобовых (Vicieae, Phaseoleae, Mimosoideae), являются токсичными и выполняют функцию азот-запасающего компонента. Свободные аминокислоты (САК) могут: принимать участие в биосинтезе рибосомального белка, приводя к образованию дефектного белка; ингибировать синтез аминоацил-tРНК-синтетазы или другие пути биосинтеза белка. Свободные аминокислоты вызывают у растений, микроорганизмов и насекомых уменьшение роста и даже гибель; у позвоночных — эмбриональное уродство, нейротоксичные нарушения, паралич, цирроз печени, аритмию и др.» «Многие (небелковые САК – А.Х.) аминокислоты, образовавшиеся при обмене веществ низших организмов, имеют свойства антибиотиков. Они действуют как аминокислоты – антагонисты, т.е. являются конкурентными ингибиторами при обмене веществ, задерживая определенные ступени биосинтеза аминокислот или способствуя образованию ложных последовательностей при биосинтезе белков» [9]. 

 Исходя из вышеизложенного, применение в описании агрохимикатов термина «свободные аминокислоты», как однозначно более эффективного материала, требует определенной конкретизации. 

«В настоящее время описано около 300 аминокислот, найденных в природе. Однако только 20 аминокислот входят в состав белков» [10], т.е. называются протеиногенными. Ещё их называют незаменимыми, т.к. они продуцируются только растительными организмами, но «являются основными составными частями животных и растительных белков, причем их встраивание в молекулу белка регулируется информацией генетического кода» [11]. 

С 2015 года, в рамках импортозамещения, в России появились специальные высокотехнологичные агрохимикаты  собственного производства «Аминофол» и «Максифол», одним из основных компонентов которых являются свободные протеиногенные L-α-аминокислоты в концентрации более 10%. Это важно, т.к. весь опыт ведущих мировых производителей показал, что более низкая концентрация аминокислот в агрохимикате  существенно снижает их эффективность. 

Линия отдельных мезо- и микроэлементов Аминофол (Mg, Fe, Mn, Zn, Cu и Mo) базируется на свойстве аминокислот образовывать комплексные соединения с металлами по типу хелатизации. Эти «аминокислотные комплексы металлов имеют октаэдрическое строение, причем два остатка аминокислоты связаны с центральным атомом металла амино- и карбоксильными группами, а свободные координационные связи заняты водой. Особой устойчивостью отличаются комплексы с аминокислотами, имеющими функциональные боковые цепи, как например, гистидин, азот имидазола в котором образует дополнительную (третью) связь с центральным атомом» [12].  

В силу того, что в самом растении «в реакциях комплексообразования с микроэлементами принимают участие различные органические соединения содержащиеся в них: аминокислоты, пептиды, белки» [13] и т.п., комплексы Аминофол не являются чужеродными и полностью усваиваются растением. Высокую степень усвоения элементов питания без риска фитотоксичности обеспечивают: Глютаминовая кислота; Цистеин; Глицин; Гистидин и Лизин, которые образуют хелатные соединения с микроэлементами, а Тирозин, Аргинин, Аланин, Пролин, Серин, Треонин и Валин стимулируют метаболизм, и способствуют лучшему усвоению питательных веществ даже в стрессовых ситуациях. Линия Аминофол обеспечивает эффективное лечение хлорозов при возникновении дефицита, а при своевременном применении отлично удовлетворяет индивидуальные потребности с/х культур в мезо- и микроэлементах.  

Аминофол Плюс – специальный антистрессовый агрохимикат с высоким (59%) содержанием свободных протеиногенных аминокислот, применение которого помогает растениям преодолевать стрессовые ситуации, стимулирует метаболизм и усвоение питательных веществ, что существенно повышает урожайность и качество продукции даже в неблагоприятных условиях. 

Аминофол NPK – специальный агрохимикат содержащий макроэлементы N-5, P-15, K-10 и 32% аминокислот. Применение Аминофол NPK помогает преодолевать не только стрессовые ситуации, стимулируя метаболизм, рост и развитие растений, но и повышает устойчивость к заболеваниям, т.к. фосфор и калий в нем находятся в форме фосфита калия, который запускает функцию эндогенной защиты растения, стимулируя синтез фитоалексинов – антибиотиков продуцируемых самим растением. 

Агрохимикаты «Максифол Рутфарм» — стимулятор корнеобразования и антистрессант «Максифол Динамикс», кроме специфических аминокислот содержат концентрированный экстракт морских водорослей Ascophyllum nodosum, который богат биологически активными веществами,  антиоксидантами, альгиновой кислотой и фитогормонами: цитокинином, ауксином, гиббереллином и глицинбетаином. Эти активные компоненты усиливают устойчивость растений к стрессам различной этиологии, и способствуют повышению количественных и качественных параметров урожайности.  

Библиографический список: 

1. Mladenova Y.I., Rotcheva S., Vinarova K. 1989. Changes of growth and metabolism of maize seedlings under NaCl stress and interfering effect of Siapton leaf organic fertilizer on the stress responses. In: 20th Ann. ESNA Meeting, Lunteren (NL), Oct. (poster). 
2. Soro R. 1985. Recuperacion de los citricos afectados por las heladas. Valencia-fruits, Febr.:9 
3. Soro R. 1985. Estimulacion de naranjos. Agricola Vergel, 4: 166-169. 
4. Marcucci M.C. 1984. The influence of storage and of organic nutrients on the germination of pollen and fruit set of apple and pear. Acta Hort., 149: 117-122 
5. Stoyanov I. 1981. Restoration of maize plants after Magnesium starvation with the help of Magnesium and Siapton. Proc. 3rd Int. Symp. Plant Growth Regulators, Varna, Bulgaria, (B.A.S., Sofia, ed, publ. 1985) pp. 602-606 
6. Kovacs A.I., Maini P., De Leonardis A. 1986. Effetto nematostatico del biostimolante Siapton. Atti Giornate Fitopatol., Riva del Garda, CLUEB Ed. BO, pp. 415-424 
7. В.Л. Кретович, Биохимия растений. М. «Высшая школа», 1986, стр. 27 
8. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт, Аминокислоты Пептиды Белки. М. «Мир»,1985, стр.9 
9. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт, Аминокислоты Пептиды Белки. М. «Мир» 1985, стр.20 
10. В.Л. Кретович, Биохимия растений. М. «Высшая школа», 1986, стр. 25 
11. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт, Аминокислоты Пептиды Белки. М. «Мир», 1985, стр.17 
12. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт, Аминокислоты Пептиды Белки. М. «Мир», 1985, стр.67  
13. Н.П. Битюцкий, «Микроэлементы и растение», Изд. С-ПбУ, 1999, стр. 156 

18.1: Свойства аминокислот

Цели обучения

• Для распознавания аминокислот и их классификации на основе характеристик их боковых цепей.

Белки всех живых существ, от бактерий до людей, состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот, названных так потому, что каждая из них содержит аминогруппу, присоединенную к карбоновой кислоте. Аминокислоты в белках представляют собой α-аминокислоты, что означает, что аминогруппа присоединена к α-углероду карбоновой кислоты.Человек может синтезировать только половину необходимых аминокислот; остальные должны быть получены с пищей и известны как незаменимые аминокислоты. Однако две дополнительные аминокислоты были обнаружены в белках в ограниченных количествах: селеноцистеин был открыт в 1986 году, а пирролизин был открыт в 2002 году.

Аминокислоты представляют собой бесцветные, нелетучие кристаллические твердые вещества, плавящиеся и разлагающиеся при температуре выше 200 ° C. Эти температуры плавления больше похожи на температуры неорганических солей, чем у аминов или органических кислот, и указывают на то, что структуры аминокислот в твердом состоянии и в нейтральном растворе лучше всего представлены как имеющие как отрицательно заряженную группу, так и положительно заряженную группу.Такой вид известен как цвиттерион.

Классификация

Помимо амино и карбоксильных групп, аминокислоты имеют боковую цепь или группу R, присоединенную к α-углероду. Каждая аминокислота имеет уникальные характеристики, обусловленные размером, формой, растворимостью и ионизационными свойствами ее группы R. В результате боковые цепи аминокислот оказывают сильное влияние на структуру и биологическую активность белков. Хотя аминокислоты можно классифицировать по-разному, один общий подход состоит в том, чтобы классифицировать их в зависимости от того, является ли функциональная группа боковой цепи при нейтральном pH неполярной, полярной, но незаряженной, отрицательно заряженной или положительно заряженной.Структура и названия 20 аминокислот, их одно- и трехбуквенные сокращения, а также некоторые их отличительные особенности приведены в Таблице \ (\ PageIndex {1} \).

Первой выделенной аминокислотой в 1806 году был аспарагин. Он был получен из белка, содержащегося в соке спаржи (отсюда и название). Глицин, основная аминокислота, содержащаяся в желатине, был назван из-за его сладкого вкуса (по-гречески glykys , что означает «сладкий»). В некоторых случаях аминокислота, содержащаяся в белке, на самом деле является производным одной из 20 обычных аминокислот (одним из таких производных является гидроксипролин).Модификация происходит после того, как аминокислота собрана в белок.

Конфигурация

Обратите внимание в таблице \ (\ PageIndex {1} \), что глицин является единственной аминокислотой, у которой α-углерод , а не хиральный. Следовательно, за исключением глицина, аминокислоты теоретически могут существовать либо в D-, либо в L-энантиомерной форме и вращать плоско-поляризованный свет. Как и в случае с сахарами, химики использовали L-глицеральдегид в качестве эталонного соединения для определения абсолютной конфигурации аминокислот.Его структура очень напоминает структуру аминокислоты, за исключением того, что в последней аминогруппа занимает место группы ОН на хиральном углероде L-глицеральдегида, а карбоновая кислота заменяет альдегид. Современные стереохимические определения с использованием правил приоритета Кана-Ингольда-Прелога, повсеместно применяемых в химии, показывают, что все встречающиеся в природе хиральные аминокислоты являются S, за исключением Cys, который представляет собой R

.

Мы узнали, что все встречающиеся в природе сахара принадлежат к серии D.Поэтому интересно, что почти все известные растительные и животные белки полностью состоят из L-аминокислот. Однако некоторые бактерии содержат D-аминокислоты в своих клеточных стенках, а некоторые антибиотики (например, актиномицин D и грамицидины) содержат различные количества D-лейцина, D-фенилаланина и D-валина.

Сводка

Аминокислоты могут быть классифицированы на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами.

Упражнения по обзору концепции

1. Какова общая структура α-аминокислоты?

2. Укажите аминокислоту, которая подходит под каждое описание.

   1. , также известный как аспартат
   2. почти такое же сильное основание, как гидроксид натрия
   3. не имеет хирального углерода
3. 
   
4. 1. аспарагиновая кислота
   2. аргинин
   3. глицин

5. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

   1. серин
   2. аргинин
   3. фенилаланин

6. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

   1. аспарагиновая кислота
   2. метионин
   3. валин

7. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

   1. аланин
   2. цистеин
   3. гистидин

8. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

   1. треонин
   2. глутаминовая кислота
   3. лейцин

9. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

   1. амидная функциональная группа.
   2. ароматическое кольцо.
   3. карбоксильная группа.

10. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

    1. Группа OH
    2. разветвленная цепь
    3. аминогруппа
11. 1. CH ₂ OH ^—
    2. 
       
    3. 
       
15. 1. аспарагин или глутамин
    2. фенилаланин, тирозин или триптофан
    3. аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота

BIOdotEDU

Слабые силы Поддержание протеина в его правильной трехмерной форме — это четыре различных типа сил или связей, некоторые из которых намного слабее, чем ковалентные связи, обнаруженные в основной цепи молекулы (связи пептида , ), но, тем не менее, необходимы для поддержания правильная структура. Мосты дисульфидные Это ковалентные связи, которые образуются между R -группами двух аминокислот цистеина , расположенных в разных положениях в первичной последовательности. Каждая из цистеиновых аминокислот имеет атом серы как часть своей R -группы. В обратимой реакции может быть создана ковалентная связь между атомом серы в одной аминокислоте, с аналогичным атомом серы в другой цистеиновой аминокислоте в совершенно другом положении в последовательности аминокислот. Этот дисульфидный мостик «точечно сваривает» длинную полипептидную цепь в этой точке. Хотя это очень сильная сила, ее можно сломать восстановителями, такими как меркаптоэтанол. Белки, обработанные такими агентами, теряют свою форму, а также свою функцию. Ионные связи Многие из R -групп, обнаруженных как часть структуры аминокислот, имеют комбинации атомов, которые в соответствующих условиях (например, pH) диссоциируют на ионы.Некоторые из этих ионных форм несут один положительный заряд, другие — отрицательный. Противоположные заряды притягиваются друг к другу, поэтому положительно заряженная группа R в одном месте полипептидной цепи будет притягиваться к отрицательно заряженной группе R в другом месте полипептидной цепи. Эти силы притяжения (иногда называемые ионными связями или электростатическими связями очень слабые, и их можно изменить или устранить путем изменения pH, но они часто играют важную роль в удержании белка в его окончательной форме. Водородные связи Различные группы R в разных местах полипептидной цепи могут иметь общий ион водорода ( H + , который на самом деле является просто протоном). Обе группы R должны быть близки друг к другу, но они могут иметь кислород или азот как часть своей структуры. Хотя водородные связи представляют собой очень и очень слабые силы притяжения, они очень важны для удержания частей большой макромолекулы, таких как белок или молекула ДНК, в правильной форме. Противоположные нити в молекуле ДНК, например, специфически спарены друг с другом с использованием комбинаций водородных связей (между парами оснований -G-C- и -A-T-). Гидрофобные взаимодействия Некоторые группы аминокислот R наиболее стабильны, когда они не находятся в контакте с молекулами воды.Эти гидрофобные структуры отталкивают воду и становятся еще более стабильными, когда они собираются вместе, образуя еще более крупные области, где вода исключена. Неполярная аминокислота R -группы в сильно свернутых глобулярных белках наиболее стабильны, когда расположены внутри большой белковой структуры, где они наиболее удалены от окружающей воды. Следовательно, внутренняя часть белка может стать очень гидрофобной, отталкивать воду и стать еще более компактной. BIO dot EDU © 2003, профессор Джон Бламир

Как клетки читают гены?

Это не ошибка, когда мы говорим, что ATG является стартовым кодоном.Ученые обычно считают AUG стартовым кодоном в последовательности мРНК, а ATG — стартовым кодоном в последовательности ДНК.

Но …
Если AUG на молекуле мРНК означает «начало»,
и мРНК копируется из матрицы ДНК,
и матрица ДНК комплементарна копии мРНК,
, тогда почему не является стартовый кодон ДНК? ТАС?

Главное помнить, что ДНК двухцепочечная.

Вот последовательность ДНК со стартовым кодоном, выделенным красным:

GC ATG CTG CGA AAC TTT GGC TGA

Мы показали последовательность только одной из цепей ДНК.Это ярлык, и на него проще смотреть, и именно так обычно записываются последовательности ДНК. При желании мы могли бы включить последовательности обеих цепей:

GC ATG CTG CGA AAC TTT GGC TGA
CG TAC GAC GCT TTG AAA CCG ACT

Хотя в нашей сокращенной версии показана только верхняя цепь, на самом деле это нижняя цепь. эта РНК-полимераза читает, чтобы построить молекулу мРНК. И если мы буквально говорим о фактических нуклеотидах в цепи ДНК, которые считываются для построения стартового кодона AUG мРНК, мы можем рассматривать стартовый кодон в молекуле ДНК как TAC.

Но это не совсем так. Химическая структура ДНК придает ей полярность, а две комплементарные цепи ДНК антипараллельны. То есть 5 ‘(5-первичный) и 3-дюймовый (3-первичный) концы двух нитей ДНК обращены в противоположных направлениях:

5′ GC ATG CTG CGA AAC TTT GGC TGA 3 ‘
3′ CG TAC GAC GCT TTG AAA CCG ACT 5 ‘

Научным стандартом является запись нуклеотидной последовательности от 5′ до 3 ‘. Это означает, что нам нужно было бы записать последовательность нижней цепи следующим образом:

5 ‘TCA GCC AAA GTT TCG CAG CAT GC 3’

Было бы точнее сказать, что последовательность ДНК «стартового кодона» на нижней пряди — КОШКА.Но это неудобный способ говорить о последовательности ДНК, кодирующей белок: все не только комплементарно, но и наоборот.

Для простоты и ясности ученые склонны игнорировать нижнюю цепочку (они называют ее «некодирующей» или «антисмысловой» цепью). Вместо этого они относятся к последовательности «кодирующей» или «смысловой» цепи: той, которая почти идентична мРНК — разница, конечно же, в том, что каждый T в ДНК заменен на U в РНК. Они знают, что есть еще одна нить, и знают, как при необходимости определить ее последовательность.

Аминокислоты с разветвленной цепью, часть B, том 324

перейти к содержанию
1. Главная
2. Life Sciences
3. биохимия, генетика и молекулярная биология
4. Книги
5. разветвленными цепочками аминокислоты, часть B

Варианты приобретения

Выберите страну / regionUnited Штаты AmericaUnited KingdomAfghanistanÅland IslandsAlbaniaAlgeriaAmerican SamoaAndorraAngolaAnguillaAntigua и BarbudaArgentinaArmeniaArubaAustraliaAustriaAzerbaijanBahamasBahrainBangladeshBarbadosBelarusBelgiumBelizeBeninBermudaBhutanBoliviaBonaire, Синт-Эстатиус и SabaBosnia и HerzegovinaBotswanaBrazilBritish в Индийском океане TerritoryBritish Virgin IslandsBruneiBulgariaBurkina FasoBurundiCambodiaCameroonCanadaCanary IslandsCape VerdeCayman IslandsCentral африканских RepublicChadChileChinaChristmas IslandCocos (Килинг) IslandsColombiaComorosCongoCook IslandsCosta RicaCroatiaCubaCuraçaoCyprusCzech RepublicDemocratic Республика CongoDenmarkDjiboutiDominicaDominican RepublicEcuadorEgyptEl SalvadorEquatorial GuineaEritreaEstoniaEthiopia Фолклендские (Мальвинские) острова Фарерские IslandsFederated Штаты MicronesiaFijiFinlandFranceFrench GuianaFrench PolynesiaGabonGambiaGeorgiaGermanyGhanaGibraltarGreeceGreenlandGrenadaGuadeloupeGuamGuatemalaGuernseyGuineaGuinea-BissauGuyanaHaitiHondurasHong KongHungaryIcelandIndiaIndonesiaIranIraqIrelandIsle из ManIsraelItalyJamaicaJapanJerseyJordanKazakhstanKenyaKiribatiKuwaitKyrgyzstanLaoLatviaLesothoLiberiaLibyaLiechtensteinLuxembourgMacaoMacedoniaMadagascarMalawiMalaysiaMaldivesMaliMaltaMarshall IslandsMartiniqueMauritaniaMauritiusMayotteMexicoMoldovaMonacoMongoliaMontenegroMontserratMoroccoMozambiqueMyanmarNamibiaNepalNetherlandsNew CaledoniaNew ZealandNicaraguaNigerNiueNorfolk IslandNorth KoreaNorthern Mariana IslandsNorwayOmanPakistanPalauPanamaPapua Новый GuineaParaguayPeruPhilippinesPitcairnPolandPortugalPuerto RicoQatarRéunionRomaniaRussiaRwandaSaint BarthélemySaint HelenaSaint Китса и NevisSaint LuciaSaint Мартин (французская часть) Сен-Пьер и MiquelonSaint Винсент и Гренадин sSamoaSan MarinoSao Томе и PrincipeSaudi ArabiaSenegalSerbiaSeychellesSierra LeoneSingaporeSint Маартен (Голландская часть) SlovakiaSloveniaSolomon IslandsSomaliaSouth AfricaSouth Джорджия и Южные Сандвичевы IslandsSouth KoreaSouth SudanSpainSri LankaSudanSurinameSvalbard и Ян MayenSwazilandSwedenSwitzerlandSyriaTaiwanTajikistanTanzaniaThailandTimor LesteTogoTokelauTongaTrinidad и TobagoTunisiaTurkeyTurkmenistanTurks и Кайкос IslandsTuvaluUgandaUnited арабских EmiratesUruguayUS Virgin IslandsUzbekistanVanuatuVatican CityVenezuelaVietnamWallis и FutunaWestern SaharaYemenZambiaZimbabwe

ApplyTax Освобожденные Заказы

освобождены от уплаты налогов Заказы

---

Мы не можем обрабатывать заказы, освобожденные от налогов, в режиме онлайн.Если вы хотите разместить заказ на освобождение от налогов, свяжитесь с нами.

Заказы на освобождение от уплаты налогов

Бесплатная доставка по всему миру

Нет минимального заказа

Описание

Том 324 методов в добавках энзимологии, том 166. Он включает генетическую информацию (клонирование, экспрессия генов) и информацию о генетических заболеваниях человека, недоступную на момент выпуска тома 166 Общее описание серии: Признанный критиками лабораторный стандарт на протяжении более сорока лет, «Методы в энзимологии» — одна из самых уважаемых публикаций в области биохимии.С 1955 года каждый том с нетерпением ждали, часто просматривали и хвалили как исследователи, так и рецензенты. Теперь, когда в этой серии более 300 томов (все они все еще печатаются), она содержит много материалов, которые все еще актуальны и сегодня — действительно важная публикация для исследователей во всех областях наук о жизни.

Основные характеристики

• Приготовление субстратов и анализ ферментов
• Клонирование, экспрессия и очистка ферментов
• Обнаружение и последствия генетических дефектов
• Регулирование и экспрессия ферментов

Читатели

Биохимики, микробиологи, аналитики химики, генетики, биомедицины и диетологи.

Содержание

• • Составители тома 324
  • Предисловие
  • Тома серии
  • Раздел I: Подготовка субстратов, анализы промежуточных соединений и ферментов и использование ингибиторов ферментов
    • и [1]: Синтез Газовая хроматография / масс-спектрометрический анализ стереоизомеров 2-гидрокси-3-метилпентановой кислоты
    • [2]: анализ внутриклеточных метаболитов как инструмент для изучения биосинтеза аминокислот с разветвленной цепью и его ингибирования в бактериях
      • Введение
      • Определение внутриклеточного определения Концентрации 2-кетокислот
      • Определение внутриклеточных концентраций ацетогидроксикислот
      • Обсуждение
      • Благодарность
    • [3]: Определение активности L-аминокислоты с разветвленной цепью с использованием аминокислотной активности с разветвленной цепью
      • • . Цепной субстрат L-аминокислоты
        • Materia ls и методы
        • Анализы с использованием субстратов из 2-оксокислот с разветвленной цепью
        • Материалы и методы
        • Подготовка образца
        • Активность тканей и кинетические свойства
      • [4]: ​​Анализ (S) — и (R) — Энантиоморфы 3-метил-2-оксопентаноата в жидкостях организма
        • Введение
        • Принцип метода
        • Материалы и методы
        • Эффективность метода
        • Концентрации в жидкостях организма человека
      • [5]: Спектрофотометрический анализ с разветвленной ветвью Аминокислоты с цепочкой
        • Введение
        • Перспективы
        • Благодарности
      • [6]: Определение состояния активности дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью и активности киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью и белка в тканях млекопитающих
      • Введение
      • Принцип
      • Активность комплекса α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
      • B Активность киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
      • Активность комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью и киназы в различных тканях млекопитающих
      • Примечания
      • Благодарности
    • [7]: Одновременное количественное определение уровня плазмы -Кетоизокапроат и лейцин с помощью газовой хроматографии – масс-спектрометрии
      • Введение
      • Процедуры
      • Выводы
    • [8]: Синтез метакрилил-КоА и (R) — и (S) -3000-3-гидроксиизобутирил.
    • Синтез и очистка метакрилил-КоА
    • Ферментативный синтез (S) -3-гидроксиизобутирил-КоА
    • Химический синтез (R) — и (S) -3-гидроксиизобутирил-КоА
    • Анализ метакрилил-КоА 3-Гидроксиизобутирил-КоА с помощью масс-спектрометрии с ионизацией электрораспылением
    • 1H Ядерно-магнитно-резонансный анализ 3-гидроксиизобутирил-КоА
    • Благодарности
    9 0007
    • [9]: Пути катаболизма лейцина и валина в дрожжах
      • Введение
      • Условия культивирования и обращение с дрожжами
      • Обоснование экспериментов по маркировке 13C и общие требования
      • Подготовка образца для анализа с помощью ядерного магнитного резонанса 13C
      Идентификация сигналов в спектре ядерного магнитного резонанса
      • Анализ изоамиловых и изобутиловых спиртов с помощью газовой хроматографии и масс-спектрометрии
      • Анализ активности α-кетоизокапроатредуктазы в дрожжах
      • Выявление катаболических путей
      000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 Заключение 9000 II: Клонирование, экспрессия и очистка ферментов аминокислотного метаболизма с разветвленной цепью
      • [10]: Выделение субъединиц изофермента синтазы ацетогидроксикислот и воссоздание голофермента
        • xy Введение
        • Изоляция аминокислотного синтеза I субъединиц 9000 6
        • Восстановление синтазы III ацетогидроксикислоты из ее субъединиц
        • Обсуждение
        • Подтверждение
      • [11]: Аминотрансфераза с разветвленной цепью Escherichia coli
        Обзор Метод анализа Cl Процедуры очистки
        • Свойства
      • [12]: Очистка связанного с натрием аминокислот с разветвленной цепью, носителя Pseudomonas aeruginosa
        • Бактерии и плазмиды
        • Избыточное производство носителя LIV-II
        • Приготовление мембран
        • Препарат мембраны
        • Колонка
        • Очистка носителя LIV-II
        • Восстановление носителя LIV-II
        • Транспортные анализы
        • Заключительные замечания
      • [13]: Восстановление Pseudomonas aeruginosa с высоким сродством к транспортной системе с разветвленной цепью
      • Введение аминокислот с разветвленной цепью 9000
      • Методы подготовки Использование BraC
      • Методы получения протеолипосом
      • Транспортный анализ
      • Заключение
      • [14]: Очистка Pseudomonas putida с разветвленной цепью кето-дегидрогеназы E1 Компонент
        • Введение
        • Материалы
        • Очистка материалов
        • Процедура
      • [15]: Pseudomonas mevalonii 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА лиаза
        • Введение
        • Методы анализа
        • Экспрессия активной лиазы HMG-CoA
        • Очистка HMG-CoA Lyase
        • Очистка HMG-CoA Lyase5 Mevalonii HMG-CoA Lyase
        • Подтверждение
      • [16]: Человеческая 3-гидрокси-3-метилглутарил-CoA Lyase
        • Введение
        Методы анализа
        • Дизайн экспрессионной плазмиды
        CoA Mitochondrial HM5000 лихорадки митохондрий человека митохондриальной HMG-CoA Lyase
        • Очистка человеческой HMG-CoA Lyase 90 006
        • Характеристика лиазы HMG-CoA человека
        • Благодарности
      • [17]: киназа α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
        • Введение
        • Принцип очистки киназы α-кетокислоты с разветвленной цепью
        Киназа дегидрогеназы
        • Методы для комплекса α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
        • Методы анализа киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
        • Очистка комплекса α-кетокислота дегидрогеназа – киназа с разветвленной цепью печени крысы
        • Цепной комплекс α-кетокислоты дегидрогеназа-киназа
        • Процедура одновременной очистки комплексов α-кетокислоты дегидрогеназа с разветвленной цепью и пируватдегидрогеназа-киназа из сердца крысы
        • Очистка препарата киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
        • комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью с обедненной киназой
        • дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью кДНК эназы киназы
        • Экспрессия рекомбинантной киназы α-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью в Escherichia coli
        • Свойства нативной киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью, кДНК, кодирующей α-кетокислотную дегидрогеназу киназы с разветвленной цепью, и дикой киназы дегидрогеназы с разветвленной цепью Тип Рекомбинантная киназа α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
        • Благодарности
      • [18]: Экспрессия компонента E1 комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью человека в Escherichia coli путем котрансформации с шаперонинами 9000 GroES Введение
      000 GroES 5
      • Индукция слияния мальтозосвязывающего белка и E1 млекопитающих путем котрансформации с шаперонинами GroEL / GroES
      • Эффективная экспрессия и очистка человеческого E1, меченного гексагистидином
      • Выделение и разделение гетеродимерной сборки αβ Промежуточный продукт экспрессии Aβ-гетеродимера5 E
      9000 человека 9000 Состояние сборки
    • [19]: Производство рекомбины Муравей Holo-E2 и E3 млекопитающих и восстановление функционального комплекса α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью с рекомбинантным E1
      • Производство функциональных компонентов E2 и E3
      • Радиохимические анализы E1 или E2 на основе общей реакции восстановленных рекомбинантных разветвленных Цепной комплекс дегидрогеназы α-кетокислоты
    • [20]: Получение рекомбинантного компонента E1 комплекса α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью
      • Введение
      • Создание прокариотического вектора экспрессии для α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью E1
      • Сайт-направленный мутагенез α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью E1α
      • Экспрессия и очистка рекомбинантной α-кетокислотной дегидрогеназы E1 с разветвленной цепью
      • Анализ активности дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью
      • Восстановление разветвленной реконструкции -Chain α-Keto Acid Dehydrogenase E1 / E2 Complex
      • Анализ дегидратора α-кетокислоты с разветвленной цепью Связывание огеназы E2 мутантными ферментами α-кетокислоты дегидрогеназы E1 с разветвленной цепью
      • Характеристики диких и мутантных α-кетокислот дегидрогеназы E1 с разветвленной цепью
      • Благодарности
    • [21]
    • Введение
    • Очистка нативной метилмалонат-полуальдегиддегидрогеназы из печени крысы
    • Анализ активности
    • Стратегия клонирования, используемая для получения кДНК метилмалонат-полуальдегиддегидрогеназы
    • Экспрессия префронтальной кологениалдегидегидрогеназы 9000 дегидрогенидегидонат 6000 дикого типа Мутанты метилмалонат-полуальдегиддегидрогеназы
    • Характеристики нативной кДНК метилмалонат-полуальдегиддегидрогеназы, кодирующей метилмалонат-полуальдегиддегидрогеназу крысы, и рекомбинантную метилмалонат-полуальдегидную дегидрогеназу дикого типа
    m
    m Благодарности
    • alian 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
      • Введение
      • Анализ активности 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназы
      • Нативная печень кролика 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
      • Характеристики рекомбинантной 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназы 3-гидроксиизобутират крысы, рекомбинантная 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
      • -M-
      дикого типа Дегидрогеназа
      • Благодарности
    • [23]: 3-гидроксиизобутирил-КоА-гидролаза
      • Введение
      • Методы анализа 3-гидроксиизобутирил-КоА-гидролазы
      • Очистка 3-гидроксиизобутирил-КоА гидролазы
      • Очистка 3-гидроксиизобутил-CoA 5-го поколения 9-гидроксиизобина 5-го гидроксиизобина 5-го поколения. 3-гидроксиизобутирил-КоА гидролаза
      • Свойства нативной и рекомбинантной 3-гидроксиизобутирил-КоА гидролазы
      • Благодарности
    • [24]: Млекопитающие с разветвленной цепью ацил-КоА-дегидрогеназ и рекомбинантных ферментов
      000: молекулярное клонирование
      Млекопитающее ian Изовалерил-КоА дегидрогеназы и ацил-КоА дегидрогеназы с короткой / разветвленной цепью
      • Методы анализа
      • Экспрессия и очистка рекомбинантной изовалерил-КоА дегидрогеназы человека
      • Характеристики рекомбинантной человеческой изовалерил-КоА дегидрогеназы 5000 и характеристики дегидрогеназы
      человека крысы Ацил-КоА-дегидрогеназа с короткой / разветвленной цепью
      • [25]: 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
        • 1 Реакции, катализируемые 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктазой *
        • 2 Получение субстратов *
        • 3 Анализ активности 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктазы *
        • 4 Сирийский хомяк 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза *
        • 5 Pseudomonas mevalonii 3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА
        • 6 3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза Haloferax volcanii *
        • 7 3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза Sulfolobus solfataricus *
      • [26]: Ch Характеристика 3-метилкротонил-КоА-карбоксилазы из растений
        • Введение
        • Методы очистки и анализа
        • Характеристика 3-метилкротонил-КоА-карбоксилазы
      • [27]: Очистка D-гидроксиизовальсодержащей
      • -гидроксиизовальзы Fuc5 Организмы
      • Методы анализа
      • Очистка D-2-гидроксиизовалератдегидрогеназы
      • Свойства D-2-гидроксиизовалератдегидрогеназы
    • [28]: Очистка и характеристика рекомбинантных 3-изопропилмалатных микроорганизмов 5000 из других термоорганизмов 9000.
    • Методы анализа
    • Очистка рекомбинантной 3-изопропилмалатдегидрогеназы Thermus thermophilus
    • Процедуры очистки 3-изопропилмалатдегидрогеназы из других источников
    • Хранение
    • Свойства 3-изопропилмалатдегидрогеназы в большинстве своем
    • 000 способность
    • Благодарности
  • [29]: Производные лейцин-зависимого регулирующего белка из Escherichia coli, реагирующие на лейцин, дикого типа и меченные гексагистидином Регуляторный белок
  • Замечания
  • Благодарности
• [30]: Очистка регулятора кетокислотной дегидрогеназы с разветвленной цепью от Pseudomonas putida
  • Введение
  • Материалы и реагенты
  • 31]: Митохондриальный импорт субъединиц комплекса α-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью млекопитающих
    • Общие методы
    • Импорт и процессинг препротеинов митохондриями
    • Выводы
    • Благодарности
  • [32]: млекопитающих 4-Hy дроксифенилпируватдиоксигеназа / α-кетоизокапроатдиоксигеназа
    • Введение
    • Материалы и методы
    • Очистка 4-гидроксифенилпируватдиоксигеназы
    • Комментарии по клонированию, изофенилпируватдиоксигеназе
    • Комментарии по клонированию, изозимам, экспрессии и очистке
    • 000 9ruvhenix
    • 000 9ruvhenyl Hydroxygenate
    • 0005roxypheny
    • 0006
    : Аминотрансферазы с разветвленной цепью млекопитающих
    • Enzyme Assay
    • Клонирование митохондриальных и цитозольных аминотрансфераз с разветвленной цепью млекопитающих
    • Встраивание человеческой аминотрансферазы с разветвленной цепью и 5000 экспрессии цитозольной цепи кДНК 5000 5000 мезоэнзимной цепи экспрессии
    • 000 мезоэнзимных кДНК
    • 000 Экспрессия 9000 5000 мезоэнзимных цепей 9000 Аминотрансферазы
    • Очистка митохондриальной аминотрансферазы с разветвленной цепью
    • [34]: аминокислотные трансаминазы с разветвленной цепью дрожжей Saccharomyces cerevisiae
    • [35]: очистка, свойства и секвенирование аминокислот оизобутират-аминотрансферазы из печени крысы
      • Введение
      • Метод анализа
      • Очистка D- и L-AIBAT
      • Свойства
      • Взаимопревращение D- и L-энантиомеров β-аминоизобутирата и определение AIB и определение AIBD
      9 -0005 Cl L-AIBAT
    • [36]: кетокислотная дегидрогеназа с разветвленной цепью дрожжей
      • Введение
      • Материалы и реагенты
      • Метод анализа
      • Рост и обработка дрожжей
      • Сбор урожая и разведение разветвленных дрожжей 5
      9000 -Цепной комплекс α-кетокислоты дегидрогеназы
      • Свойства
      • Благодарности
    • [37]: β-аланинсинтаза — фермент, участвующий в катаболизме урацила и тимина
      • Ферментные анализы
      • Анализ изотопов β-
      Синтаза
      • Свойства фермента
  • Раздел II I: Выявление и последствия генетических дефектов в генах, кодирующих ферменты метаболизма аминокислот с разветвленной цепью
    • [38]: Диагностика и мутационный анализ болезни мочи кленового сиропа с использованием клеточных культур
      • Ферментный анализ болезни мочи кленового сиропа с интактными культурами лимфобластов или фибробласты
      • Идентификация и мутационный анализ затронутых субъединиц α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью в клетках болезни мочи кленового сиропа
    • [39]: обнаружение генных дефектов в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью с помощью тандемного масс-спектрометра Сложные эфиры, продуцируемые культивированными фибробластами
      • Введение
      • Процедура
      • Заявка
      • Обсуждение
    • [40]: Молекулярные и ферментативные методы обнаружения генетических дефектов в дистальных путях метаболизма коротких аминокислот с разветвленной цепью
      Цепная 3-кетоацил-КоА тиолаза кетотиолаза (β-кетотиолаза) Acti vity
      • Анализ мутаций короткоцепочечной 3-кетоацил-КоА тиолазы
      • Анализ 3-метилкротонил-КоА-карбоксилазы и пропионил-КоА-карбоксилазы
      • Анализ мутаций гена PCCB
      • Анализ 3-метилглутакона
      • 0006 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА лиазы
      • Методы анализа дефектов катаболического пути L-валина
      • Благодарности
      • [41]: Генетические дефекты в компоненте E3 α-кетокислотных дегидрогеназных комплексов
        • Идентификация генетических дефектов у пациентов с E3-дефицитом
        • Результаты исследования у E3-дефицитных пациентов и их семей
        • Благодарности
      • [42]: нацеливание на компонент E3 α-кетокислотных дегидрогеназных комплексов
      • 000 Введение
        • 000 Ген Dld мыши
        • Конструирование вектора, нацеленного на ген Dld
        • Направленное разрушение гена Dld в клетках эмбрионального ствола ls
        • Анализ целевых эмбриональных стволовых клеток
        • Установление химерных мышей
        • Идентификация генотипа нарушенного гена Dld
        • Анализ Dld +/– животных
        • Идентификация эмбрионов Dld — / —
        • — Анализ Dld — Эмбрионы
        • Prospect
        • Благодарности
      • Раздел IV: Регуляция и экспрессия ферментов аминокислотного метаболизма с разветвленной цепью
        • [43]: Регулирование экспрессии разветвленных α-кетокислотных дегидрогеназных субъединиц Строки
          • Общая методология
          • Результаты
          • Резюме
          • Выражение признательности
        • [44]: Экспрессия мышиной α-кетокислотной дегидрогеназы с разветвленной цепью киназы
          • Общие методы
          • Примечания
          ]: Регулирование экспрессии гена киназы α-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью посредством Глюкокортикоиды в клетках гепатомы и печени крыс
          • Введение
          • Культура клеток h5IIE
          • Модель на животных
          • Исследования промотора гена киназы BCKD
          • Первичные гепатоциты
          • Примечания
          Индекс Автор

          Подробная информация о продукте

          • No.страниц: 550
          • Язык: английский
          • Авторские права: © Academic Press 2000
          • Дата публикации: 25 августа 2000 г.
          • Выходные данные: Academic Press
          • ISBN электронной книги: 9780080496795

          О главных редакторах

          John Abelson

          Связи и опыт

          Калифорнийский технологический институт, Отделение биологии, Пасадена, США

          Мелвин Саймон

          Связи и опыт

          Институт Солка, Ла-Холья, Калифорния, США

          О редакторах серийного выпуска

          Джон Сокатч

          Информация о филиалах и опыт

          Техасский университет, Остин, СШАS.A.

          Роберт Харрис

          Связи и опыт

          Техасский университет, Остин, США

          • Решения

          • Исследователи

          • Субъекты

          • О компании Elsevier

          • Чем мы можем помочь?

          ---

          Elsevier.com опрос посетителей

          Мы всегда ищем способы улучшить качество обслуживания клиентов на Elsevier.com.
          Мы хотели бы попросить вас предоставить вам момента вашего времени для заполнения короткой анкеты, в конце вашего визита .

          Если вы решите принять участие, откроется новая вкладка браузера, где вы сможете заполнить анкету после посещения этого веб-сайта.

          Заранее благодарим за уделенное время.

          Принять отклонить Стартовый набор для аминокислот

          © Раздаточный материал для учащихся 1 и ключ

          Введение

          Белки — это не просто важная часть вашего рациона.Белки — это сложные молекулярные машины, которые участвуют почти во всех ваших клеточных функциях. Каждый белок имеет определенную форму (структура) , которая позволяет ему выполнять свою конкретную работу (функция) .

          Основная идея в науках о жизни состоит в том, что существует фундаментальная взаимосвязь между биологической структурой и функцией, которую она должна выполнять. На макроуровне Дарвин осознал, что структура клюва зяблика связана с пищей, которую он ел.Эта фундаментальная взаимосвязь структура-функция также верна на всех уровнях ниже макроуровня, включая белки и другие структуры на молекулярном уровне. Два примера белков и их функций см. На фотографиях и порезах ниже.

          Калиевый канал (справа) охватывает клеточные мембраны и регулирует прохождение ионов калия внутрь и из клеток. Он складывается в пору , через которую проходит ион калия.

          Белок β-глобин (слева) переносит кислород в кровь. Это достигается с помощью гемовой группы (желтая структура на фото), в которой атом железа связывается с O 2 . Другие белки выполняют другие функции.

          В этом упражнении вы изучите структуру белков и химические взаимодействия, которые заставляют каждый белок складываться в его специфическую структуру, как указано ниже.

          • Каждый белок состоит из определенной последовательности из аминокислот . В белках содержится 20 аминокислот.
          • Каждая аминокислота состоит из двух частей — основной цепи и боковой цепи . Костяк одинаков для всех 20 аминокислот, а боковая цепь у каждой разная.
          • Каждая боковая цепь состоит из уникальной комбинации атомов, которая определяет ее трехмерную форму и ее химические свойства.
          • На основе атомов в каждой боковой цепи аминокислоты он может быть гидрофобным, гидрофильным, кислотным (отрицательно заряженным) или основным (положительно заряженным) .
          • Когда разные аминокислоты соединяются вместе, чтобы образовать белок, уникальные свойства каждой аминокислоты определяют, как белок складывается в свою окончательную трехмерную форму. Форма белка позволяет выполнять определенную функцию в наших клетках.

          Гидрофобные и гидрофильные свойства

          Как вы думаете, что такое гидрофобное средство? Разделите слово «гидрофобный» на две части — гидрофобный и фобный.Гидро означает воду, а фобия означает страх или неприязнь, поэтому гидрофобные боковые цепи не любят воду. Гидрофобные боковые цепи также называют неполярными боковыми цепями.

          Теперь вы можете догадаться, что такое гидрофильный? Philic означает «нравится» или «привлекает», поэтому гидрофильные боковые цепи подобны воде. Гидрофильные боковые цепи также называют полярными боковыми цепями.

          Кислотные (отрицательно заряженные) и основные (положительно заряженные) свойства

          Вы можете вспомнить кислоты, которые есть в вашем доме? Лимонный и фруктовый соки, уксус и фосфорная кислота (в темных газированных напитках) — обычные бытовые кислоты.Кислоты имеют кислый вкус и обычно являются жидкостями.

          Можете ли вы вспомнить базы, которые есть у вас дома? Обычными основами являются тамс ^® , пищевая сода, очиститель канализации и мыло. Основы горькие на вкус и могут быть жидкими или твердыми.

          Что произойдет, если смешать лимонный сок или уксус с пищевой содой? Они нейтрализуют друг друга в бурлящей химической реакции.

          Препарат

          Действия, описанные в этом раздаточном материале, в основном сосредоточены на боковых цепях аминокислот.Они помогут вам понять, как уникальные свойства каждой боковой цепи влияют на структуру и функцию белка.

          Сначала посмотрите на компоненты вашего стартового набора аминокислот ^© . Убедитесь, что в вашем наборе из 1 группы:

          1 1 Круг химических свойств
          2 1 Таблица боковых цепей ламинированных аминокислот
          3 4 ‘Mini toober
          4 1 Набор красных и синих заглушек
          5 22 Прозрачных амортизатора
          6 22 Amino Кислотные боковые цепи
          -1 каждая из 20 аминокислот
          -1 дополнительный цистеин и
          -1 дополнительный гистидин
          7 22 пластиковых зажима
          -8 желтый
          -8 белый
          -2 синий
          -2 красный
          -2 зеленых
          8 6 соединителей водородной связи

          Цветные области в круге химических свойств, цветовая кодировка на диаграмме боковых цепей аминокислот, ключ ниже и цветные клипы показывают химические свойства боковых цепей.

          Маршрут

          Выберите любую боковую цепь и цветной зажим, соответствующий свойству боковой цепи. Вставьте боковую цепь в зажим.

          Поместите каждую боковую цепь аминокислоты, прикрепленную к ее зажиму, на бампере рядом с ее названием и сокращениями. Вам нужно будет проконсультироваться с таблицей аминокислотных боковых цепей в вашем наборе, чтобы найти название каждой боковой цепи, чтобы вы могли правильно расположить ее на круге.

          Поместите зажим (с прикрепленной боковой цепью) на бампер.

          Химические свойства Круг с боковыми цепями и зажимами

          После того, как каждая боковая цепь была правильно размещена на круге, посмотрите на цветные сферы в каждой боковой цепи. Ученые разработали схему окраски CPK (см. Диаграмму ниже), чтобы упростить идентификацию конкретных атомов в моделях молекулярных структур.

          Заметили ли вы сходство рисунков в каждой группе боковых цепей? Опишите свои наблюдения.

          • Гидрофобные боковые цепи в основном содержат __________________ атомов.

          • Кислые боковые цепи содержат два атома ____________________. Это называется функциональной группой карбоновой кислоты.

          • Основные боковые цепи содержат ____________________ атомов. Это называется функциональной аминогруппой.

          • Гидрофильные боковые цепи имеют различные комбинации ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Исключением из вышеприведенного наблюдения являются: ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          Дополнительное действие — Аминокислоты Jmol

          После того, как вы изучите химические свойства и атомный состав каждой боковой цепи, подумайте о том, как белки спонтанно складываются в свои трехмерные формы.

          Предскажите, что заставляет белки складываться в их трехмерные формы.

          • Какие боковые цепи могут располагаться внутри белка, где они защищены от воды?

          _____________________________________________________________ _____________________________________________________________ _____________________________________________________________

          • Исходя из вашего опыта работы со статическим электричеством, какие боковые цепи могут быть привлечены друг к другу?

          _____________________________________________________________ _____________________________________________________________

          • Будет ли конечная форма белка состоянием с высокой или низкой энергией для всех атомов в структуре?

          _____________________________________________________________

          _____________________________________________________________

          Почему?

          _____________________________________________________________ _____________________________________________________________

          1. Размотайте 4-футовый мини-провод (покрытый пеной провод), который есть в вашем комплекте.Поместите синюю заглушку на один конец и красную заглушку на другой конец. Синяя крышка представляет собой N-конец (начало) белка, а красная крышка представляет собой С-конец (конец) белка (см. Фото на следующей странице).
          2. Выберите 15 боковых цепей из круга химических свойств, как показано на диаграмме, показанной справа.

          Смешайте боковые цепи и поместите их (в любом порядке) на мини-поводок.

          3. Вы можете использовать линейку, чтобы надеть боковые цепи на мини-поводок.

          Начиная с N-конца вашего мини-инструмента, отмерьте примерно три дюйма от конца мини-инструмента и наденьте первый цветной зажим с боковой цепочкой на мини-инструмент. (См. Фото.) Разместите остальные зажимы на расстоянии трех дюймов друг от друга, пока все они не будут прикреплены к мини-инструменту.

          • Этот рисунок представляет собой скелет аминокислоты.Как вы думаете, что представляют собой клипы?

          ________________________________________ ________________________________________ ________________________________________

          Последовательность и боковых цепей аминокислот, которую вы определили при размещении их на мини-контейнере, называется первичной структурой вашего белка. Как правило, окончательная форма белка определяется его первичной структурой .Помните, что сворачивание белка происходит в водной среде клетки.

          4. Теперь вы можете начать сворачивать свой белок из 15 аминокислот в соответствии с химическими свойствами его боковых цепей. Помните, что все эти химические свойства влияют на белок одновременно.

          Гидрофобные боковые цепи ( Фото A) Начните со сворачивания белка так, чтобы все гидрофобные (неполярные) боковые цепи были похоронены внутри вашего белка, где они будут скрыты от полярных молекул воды.	А
          Кислотные и основные боковые цепи ( Фото B) Сложите белок так, чтобы кислотные и основные (заряженные) боковые цепи находились на внешней поверхности белка. Поместите одну отрицательную (кислотную) боковую цепь с одной положительной (основной) боковой цепью так, чтобы они находились в пределах одного дюйма друг от друга и нейтрализовали друг друга.Эта положительная и отрицательная пара помогает стабилизировать ваш белок. Примечание: По мере того, как вы продолжаете сворачивать свой белок и применять каждое новое свойство, перечисленное ниже, вы, вероятно, обнаружите, что некоторые из боковых цепей, которые вы ранее разместили, больше не на своих местах. Например, когда вы соединили отрицательно заряженную боковую цепь с положительно заряженной, некоторые из гидрофобных боковых цепей, вероятно, переместились на внешнюю поверхность вашего белка. Продолжайте складывать, пока гидрофобные элементы снова не окажутся внутри.Найдите форму, в которой все свойства применяются одновременно .	B
          Цистеиновые боковые цепи ( фото C) Сложите белок так, чтобы две боковые цепи цистеина располагались друг напротив друга на внутренней стороне белка, где они могли образовывать ковалентно-дисульфидную связь, которая помогает стабилизировать ваш белок.	С
          Гидрофильные боковые цепи ( Фото D) Продолжайте сворачивать белок, следя за тем, чтобы ваши гидрофильные (полярные) боковые цепи также находились на внешней поверхности белка, где они могут связываться водородом с водой.	D

          Окончательная форма вашего белка, когда он свернут, называется третичной структурой .

          • Что произошло, когда вы продолжили сворачивать белок и применили к нему каждое новое химическое свойство?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Удалось ли вам свернуть белок так, чтобы все химические свойства действовали одновременно?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Если нет, есть ли у вас идеи, почему вы не смогли свернуть свой белок таким образом, чтобы все химические свойства действовали одновременно?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Был ли ваш белок похож на белки, свернутые другими учениками? ___________________

          Объяснять.

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Сколько различных белков, состоящих из 15 аминокислот, вы могли бы получить, учитывая неограниченное количество каждой из 20 аминокислот?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Большинство настоящих белков на самом деле состоят из 300 аминокислот.Сколько различных возможных белков длиной 300 аминокислот может существовать?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Если приблизительное количество различных белков в организме человека составляет 100 000 * и если предположить, что все человеческие белки состоят из 300 аминокислот, какая доля от общего количества белков находится в организме человека?

          ______________________________________________________________ ______________________________________________________________

          • Как вы думаете, почему реальных белков меньше, чем возможных?

          ______________________________________________________________

          ______________________________________________________________

          * Это число в настоящее время обсуждается в сообществе протеомиков.

          Завершенный в 2003 году Проект генома человека (HGP) представлял собой 13-летний проект, координируемый Министерством энергетики США и Национальными институтами здравоохранения. В первые годы существования HGP Wellcome Trust (Великобритания) стал его основным партнером; дополнительные взносы поступили из Японии, Франции, Германии, Китая и других стран.

          Цели проекта:

          • Определить все примерно 20 000-25 000 генов в ДНК человека,

          • Определите последовательности 3 миллиардов пар химических оснований, составляющих ДНК человека,

          • Хранить эту информацию в базах данных,

          • Улучшение инструментов для анализа данных,

          • Передача соответствующих технологий частному сектору, и

          • Решить этические, правовые и социальные вопросы (ELSI), которые могут возникнуть в результате проекта.**

          ** Программы генома Министерства энергетики США

          • Необязательное обсуждение: Гены могут кодировать несколько белков в процессе альтернативного сплайсинга.

          Это первичная структура вашего белка.

          В пространстве ниже нарисуйте третичную структуру вашего белка.

          Обсуждение

          Белки выполняют важные функции во всех наших клетках.Без белков жизни не было бы. Можете ли вы вместе со своей группой или классом придумать некоторые из конкретных белков и описать, какую функцию они выполняют? Белки участвуют в вашем метаболизме, структуре клеток, иммунной системе, экспрессии ДНК, сворачивании белков, транспорте, движении, коммуникации и хранении энергии.

          Дополнительная деятельность Jmol

          — Основные принципы химии, которые стимулируют сворачивание белков, часть 1 Jmol

          — Основные принципы химии, которые стимулируют сворачивание белков, часть 2 Jmol

          Следующий раздаточный материал для учащихся содержит упражнения и информацию, которые помогут вам понять вторичную структуру белков.

          аминокислот как регуляторы экспрессии генов | Питание и обмен веществ

          • 1.

            Соненберг Н., Девер Т.Э .: Факторы и регуляторы инициации трансляции эукариот. Текущее мнение в структурной биологии. 2003, 13: 56-63. 10.1016 / S0959-440X (03) 00009-5.

            CAS Статья Google ученый

          • 2.

            Dever TE: Ген-специфическая регуляция с помощью общих факторов трансляции. Клетка. 2002, 108: 545-556. 10.1016 / S0092-8674 (02) 00642-6.

            CAS Статья Google ученый

          • 3.

            Кимбалл С.Р., Хорецкий Р.Л., Джефферсон Л.С.: Влияние eIF2B, а не eIF4E на регуляцию глобального синтеза белка аминокислотами в миобластах L6. J Biol Chem. 1998, 273: 30945-30953. 10.1074 / jbc.273.47.30945.

            CAS Статья Google ученый

          • 4.

            Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С.: Механизм ингибирования инициации пептидной цепи путем лишения аминокислот в перфузированной печени крысы.Регуляция, включающая ингибирование активности фосфатазы фактора инициации эукариот 2α. J Biol Chem. 1991, 266 (3): 1969-1976.

            CAS Google ученый

          • 5.

            Кимбалл С.Р., Энтони Т.Г., Кавенер Д.Р., Джефферсон Л.С.: Передача сигналов питательных веществ через GCN2 млекопитающих. Тема Curr Genet. 2004, 7: 113-130.

            CAS Статья Google ученый

          • 6.

            Zhang P, McGrath BC, Reinert J, Olsen DS, Lei L, Gill S, Wek SA, Vattem KM, Wek RC, Kimball SR: Киназа GCN2 eIF2α необходима для адаптации к аминокислотной депривации у мышей. .Molec Cell Biol. 2002, 22 (19): 6681-6688. 10.1128 / MCB.22.19.6681-6688.2002.

            CAS Статья Google ученый

          • 7.

            Harding HP, Novoa I, Zhang Y, Zeng H, Wek RC, Schapira M, Ron D: Регулируемая инициация трансляции контролирует стресс-индуцированную экспрессию генов в клетках млекопитающих. Molec Cell. 2000, 6: 1099-1108. 10.1016 / S1097-2765 (00) 00108-8.

            CAS Статья Google ученый

          • 8.

            Yoshizawa F, Endo M, Ide H, Yagasaki K, Funabiki R: Трансляционная регуляция синтеза белка в печени и скелетных мышцах мышей в ответ на повторное кормление. J Nutr Biochem. 1995, 6: 130-136. 10.1016 / 0955-2863 (95) 00018-У.

            CAS Статья Google ученый

          • 9.

            Энтони Т.Г., Рейтер А.К., Энтони Дж.С., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С.: Дефицит диетического EAA предпочтительно ингибирует трансляцию мРНК рибосомных белков в печени крыс, получавших пищу.Am J Physiol. 2001, 281: E430-E439.

            CAS Google ученый

          • 10.

            Fernandez J, Bode B, Koromilias A, Diehl JA, Krukovets I, Snider MD, Hatzoglou M: Трансляция, опосредованная внутренним сайтом входа в рибосомы мРНК cat-1 , регулируется доступностью глюкозы в PERK киназозависимым образом. J Biol Chem. 2002, 277: 11780-11787. 10.1074 / jbc.M110778200.

            CAS Статья Google ученый

          • 11.

            Ши Й, Тейлор С.И., Тан С.Л., Соненберг Н .: Когда перевод встречается с метаболизмом: множественные связи с диабетом. Endocr Rev.2003, 24: 91-101. 10.1210 / er.2002-0018.

            CAS Статья Google ученый

          • 12.

            Scheuner D, Song B, McEwen E, Liu C, Laybutt R, Gillespie P, Saunders T., Bonner-Weir S, Kaufman RJ: Трансляционный контроль необходим для развернутого белкового ответа и гомеостаза глюкозы in vivo. Molec Cell. 2001, 7 (6): 1165-1176.10.1016 / S1097-2765 (01) 00265-9.

            CAS Статья Google ученый

          • 13.

            Гросс М., Рабиновиц М.: Частичная очистка репрессора трансляции, опосредующего геминовый контроль синтеза глобина и влияние результатов на сайт ингибирования. Biochem Biophys Res Commun. 1973, 50 (3): 832-838.

            CAS Статья Google ученый

          • 14.

            Ума С., Юн Б.-Дж., Маттс Р.Л .: Гем-регулируемая киназа эукариотического фактора инициации 2α.Потенциальная регуляторная мишень для контроля синтеза белка с помощью диффундирующих газов. J Biol Chem. 2001, 276: 14875-14883. 10.1074 / jbc.M011476200.

            CAS Статья Google ученый

          • 15.

            Clemens MJ: PKR — протеинкиназа, регулируемая двухцепочечной РНК. Int J Biochem Cell Biol. 1997, 29 (7): 945-949. 10.1016 / S1357-2725 (96) 00169-0.

            CAS Статья Google ученый

          • 16.

            Шир А., Фридрих I, Левицки А.: Опухоль-специфическая активация PKR как нетоксичный метод лечения рака. Semin Cancer Biol. 2003, 13: 309-314. 10.1016 / S1044-579X (03) 00045-2.

            CAS Статья Google ученый

          • 17.

            Xu Z, Williams BRG: Регуляторная субъединица B56α протеинфосфатазы 2A является мишенью для регуляции двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназой PKR. Molec Cell Biol. 2000, 20: 5285-5299. 10.1128 / MCB.20.14.5285-5299.2000.

            CAS Статья Google ученый

          • 18.

            Балачандран С., Барбер Г. Н.: Дефектный контроль трансляции способствует онколизу вируса везикулярного стоматита. Раковая клетка. 2004, 5: 51-65. 10.1016 / S1535-6108 (03) 00330-1.

            CAS Статья Google ученый

          • 19.

            Hardt SE, Tomita H, Katus HA, Sadoshima J: Фосфорилирование эукариотического фактора инициации трансляции 2Bepsilon с помощью киназы-3beta гликогенсинтазы регулирует гипертрофию бета-адренергических сердечных миоцитов.Circ Res. 2004, 94: 926-935. 10.1161 / 01.RES.0000124977.59827.80.

            CAS Статья Google ученый

          • 20.

            Сингх Л.П., Денслоу Н.Д., Вахба А.Дж.: Модуляция активности фактора обмена гуаниновых нуклеотидов ретикулоцитов кролика с помощью казеинкиназ 1 и 2 и киназы гликогенсинтазы 3. Биохимия. 1996, 35: 3206-3212. 10.1021 / bi9522099.

            CAS Статья Google ученый

          • 21.

            Singh LP, Aroor AR, Wahba AJ: Фосфорилирование фактора обмена гуаниновых нуклеотидов и фактора инициации эукариот 2 казеинкиназой II регулирует связывание гуаниновых нуклеотидов и обмен GDP / GTP. Биохимия. 1994, 33: 9152-9157.

            CAS Статья Google ученый

          • 22.

            Oldfield S, Proud CG: Очистка, фосфорилирование и контроль фактора обмена гуанин-нуклеотидов из лизатов ретикулоцитов кролика.Eur J Biochem. 1992, 208: 73-81.

            CAS Статья Google ученый

          • 23.

            Wang X, Janmaat M, Beugnet A, Paulin FE, Proud CG: Доказательства того, что дефосфорилирование Ser (535) в эпсилон-субъединице фактора инициации эукариот (eIF) 2B недостаточно для активации eIF2B инсулином. Biochem J. 2002, 367 (Pt 2): 475-481. 10.1042 / BJ20020677.

            CAS Статья Google ученый

          • 24.

            Брунн Г.Дж., Хадсон С.К., Секулич А., Уильямс Дж. М., Хосой Х., Хоутон П. Дж., Лоуренс Дж. К., Абрахам Р. Т.: Фосфорилирование репрессора трансляции PHAS-I мишенью рапамицина млекопитающих. Наука. 1997, 277: 99-101. 10.1126 / science.277.5322.99.

            CAS Статья Google ученый

          • 25.

            Graves LM, Bornfeldt KE, Argast GM, Krebs EG, Kong X, Lin TA, Lawrence JC: чувствительная к цАМФ и рапамицину регуляция ассоциации эукариотического фактора инициации 4E и регулятора трансляции PHAS-I в гладкомышечные клетки аорты.Proc Natl Acad Sci USA. 1995, 92: 7222-7226.

            CAS Статья Google ученый

          • 26.

            Лин Т., Лоуренс Дж. К.: Контроль регуляторов трансляции PHAS-I и PHAS-II с помощью инсулина и цАМФ в адипоцитах 3T3-L1. J Biol Chem. 1996, 271 (47): 30199-30204. 10.1074 / jbc.271.47.30199.

            CAS Статья Google ученый

          • 27.

            Скотт PH, Лоуренс JC: Ослабление мишени активности рапамицина у млекопитающих за счет увеличения цАМФ в адипоцитах 3T3-L1.J Biol Chem. 1998, 273 (51): 34496-34501. 10.1074 / jbc.273.51.34496.

            CAS Статья Google ученый

          • 28.

            Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS: AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) у млекопитающих. J Biol Chem. 2002, 277 (27): 23977-23980. 10.1074 / jbc.C200171200.

            CAS Статья Google ученый

          • 29.

            Dubbelhuis PF, Meijer AJ: Аминокислотно-зависимая передача сигналов в печени находится под контролем AMP-зависимой протеинкиназы. FEBS Lett. 2002, 521 (1-3): 39-42. 10.1016 / S0014-5793 (02) 02815-6.

            CAS Статья Google ученый

          • 30.

            Krause U, Bertrand L, Hue L: Контроль р70 рибосомальной протеинкиназы S6 и ацетил-CoA карбоксилазы с помощью AMP-активированных протеинкиназ и протеинфосфатаз в изолированных гепатоцитах. Eur J Biochem.2002, 269 (15): 3751-3759. 10.1046 / j.1432-1033.2002.03074.x.

            CAS Статья Google ученый

          • 31.

            Квятковски DJ: Реббинг на mTOR. Новые сведения о TSC1 и TSC2 и патогенезе туберозного склероза. Cancer Biol Ther. 2003, 2: 471-476.

            CAS Статья Google ученый

          • 32.

            Li Y, Corradetti MN, Inoki K, Guan K-L: TSC2: заполнение промежутка в сигнальном пути mTOR.Trends Biochem Sci. 2004, 29: 32-38. 10.1016 / j.tibs.2003.11.007.

            Артикул Google ученый

          • 33.

            Kim DH, Sarbassov DD, Ali SM, King JE, Latek RR, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Sabatini DM: mTOR взаимодействует с хищником, образуя чувствительный к питательным веществам комплекс, который сигнализирует механизмам роста клеток . Клетка. 2002, 110: 163-175. 10.1016 / S0092-8674 (02) 00808-5.

            CAS Статья Google ученый

          • 34.

            Ким Д.-Х, Сарбасов Д.Д., Али С.М., Латек Р.Р., Гунтур KVP, Эрдджумент-Бромаж Н, Темпст П., Сабатини Д.: GβL, положительный регулятор пути, чувствительного к рапамицину, необходимого для чувствительного к питательным веществам взаимодействия между хищником и mTOR. Molec Cell. 2003, 11: 895-904. 10.1016 / S1097-2765 (03) 00114-Х.

            CAS Статья Google ученый

          • 35.

            Hara K, Maruki Y, Long X, Yoshino K-i, Oshiro N, Hidayat S, Tokunaga C, Avruch J, Yonezawa K: Raptor, партнер по связыванию мишени рапамицина (mTOR), опосредует действие TOR.Клетка. 2002, 110: 177-189. 10.1016 / S0092-8674 (02) 00833-4.

            CAS Статья Google ученый

          • 36.

            Manning BD, Cantley LC: Реб заполняет пробел между TSC и TOR. Trends Biochem Sci. 2003, 28: 573-575. 10.1016 / j.tibs.2003.09.003.

            CAS Статья Google ученый

          • 37.

            Garami A, Zwartkruis FJT, Nobukuni T, Joaquin M, Roccio M, Stocker H, Kozma SC, Hafen E, Bos JL, Thomas G: Активация инсулином Rheb, посредника mTOR / S6K / 4E- Передача сигналов BP1 ингибируется TSC1 и 2.Molec Cell. 2003, 11: 1457-1466. 10.1016 / S1097-2765 (03) 00220-Х.

            CAS Статья Google ученый

          • 38.

            Inoki K, Li Y, Xu T, Guan K-L: Rheb GTPase является прямой мишенью активности TSC2 GAP и регулирует передачу сигналов mTOR. Гены развиваются. 2003, 17 (15): 1829-1834. 10.1101 / гад.1110003.

            CAS Статья Google ученый

          • 39.

            Крымская В.П. Гаматин и туберин, супрессоры опухолей: внутриклеточная передача сигналов.Сотовая сигнализация. 2003, 15: 729-739.

            CAS Статья Google ученый

          • 40.

            Квятковски Д.Д.: Туберозный склероз: от клубней до mTOR. Энн Хам Жене. 2003, 67: 87-96. 10.1046 / j.1469-1809.2003.00012.x.

            CAS Статья Google ученый

          • 41.

            Marygold SJ, Leevers SJ: Сигнализация роста: TSC занимает свое место. Curr Biol. 2002, 12: R785-R787. 10.1016 / S0960-9822 (02) 01294-0.

            CAS Статья Google ученый

          • 42.

            McManus EJ, Alessi DR: TSC1-TSC2: Сложная история о PKB-опосредованной регуляции S6K. Nature Cell Biol. 2002, 4: E214-E216. 10.1038 / ncb0902-e214.

            CAS Статья Google ученый

          • 43.

            Sampson JR: TSC1 и TSC2: гены, которые мутированы при туберозном склерозе генетического заболевания человека. Biochem Soc Trans. 2003, 31: 592-596.10.1042 / BST0310592.

            CAS Статья Google ученый

          • 44.

            Gao X, Pan D: опухолевые супрессоры TSC1 и TSC2 противодействуют передаче сигналов инсулина при росте клеток. Гены развиваются. 2001, 15 (11): 1383-1392. 10.1101 / гад.

          • 1.

            CAS Статья Google ученый

          • 45.

            Potter CJ, Huang H, Xu T: Drosophila Tsc1 функционирует с Tsc2, чтобы противодействовать передаче сигналов инсулина в регуляции роста клеток, пролиферации клеток и размера органов.Клетка. 2001, 105 (3): 357-368. 10.1016 / S0092-8674 (01) 00333-6.

            CAS Статья Google ученый

          • 46.

            Tapon N, Ito N, Dickson BJ, Treisman JE, Hariharan IK: Гомологи гена комплекса туберозного склероза Drosophila ограничивают рост и пролиферацию клеток. Клетка. 2001, 105 (3): 345-355. 10.1016 / S0092-8674 (01) 00332-4.

            CAS Статья Google ученый

          • 47.

            Gao X, Zhang Y, Arrazola P, Hino O, Kobayashi T, Yeung RS, Ru B, Pan D: белки-супрессоры опухоли Tsc противодействуют передаче сигналов TOR аминокислоты. Nature Cell Biol. 2002, 4: 699-704. 10.1038 / ncb847.

            CAS Статья Google ученый

          • 48.

            Tee AR, Fingar DC, Manning BD, Kwiatkowski DJ, Cantley LC, Blenis J: генные продукты комплекса-1 и -2 туберозного склероза функционируют вместе, чтобы ингибировать опосредованную рапамицином (mTOR) нисходящую передачу сигналов, опосредованную рапамицином (mTOR).Proc Natl Acad Sci USA. 2002, 99: 13571-13576. 10.1073 / pnas.202476899.

            CAS Статья Google ученый

          • 49.

            Zhang H, Cicchetti G, Onda H, Koon HB, Asrican K, Bajraszewski N, Vazquez F, Carpenter CL, Kwiatkowski DJ: потеря Tsc1 / Tsc2 активирует mTOR и нарушает PI3K-Akt передачу сигналов вниз. . J Clin Invest. 2003, 112 (8): 1223-1233. 10.1172 / JCI200317222.

            CAS Статья Google ученый

          • 50.

            Dan HC, Sun M, Yang L, Feldman RI, Sui X-M, Ou CC, Nellist M, Yeung RS, Halley DJJ, Nicosia SV: Путь фосфатидилинозитол-3-киназы / Akt регулирует комплекс, подавляющий опухоль туберозного склероза, путем фосфорилирования туберина. J Biol Chem. 2002, 277: 35364-35370. 10.1074 / jbc.M205838200.

            CAS Статья Google ученый

          • 51.

            Inoki K, Li Y, Zhu T, Wu J, Guan K-L: TSC2 фосфорилируется и ингибируется Akt и подавляет передачу сигналов mTOR.Nature Cell Biol. 2002, 4: 648-657. 10.1038 / ncb839.

            CAS Статья Google ученый

          • 52.

            Manning BD, Tee AR, Logsdon MN, Blenis J, Cantley LC: Идентификация продукта гена супрессора опухоли комплекса 2 туберозного склероза туберин в качестве мишени пути фосфоинозитид-3-киназа / Akt. Molec Cell. 2002, 10: 151-162. 10.1016 / S1097-2765 (02) 00568-3.

            CAS Статья Google ученый

          • 53.

            Potter CJ, Pedraza LG, Xu T: Akt регулирует рост путем прямого фосфорилирования Tsc2. Nature Cell Biol. 2002, 4: 658-665. 10.1038 / ncb840.

            CAS Статья Google ученый

          • 54.

            Li Y, Inoki K, Vacratsis P, Guan K-L: каскад киназ p38 и MK2 фосфорилирует туберин, продукт гена туберозного склероза 2, и усиливает его взаимодействие с 14-3-3. J Biol Chem. 2003, 278: 13663-13671. 10.1074 / jbc.M300862200.

            CAS Статья Google ученый

          • 55.

            Inoki K, Zhu T, Guan K-L: TSC2 опосредует энергетический ответ клеток для контроля роста и выживания клеток. Клетка. 2003, 115: 577-590. 10.1016 / S0092-8674 (03) 00929-2.

            CAS Статья Google ученый

          • 56.

            Hawley SA, Boudeau J, Reid JL, Mustard KJ, Udd L, Makela TP, Alessi DR, Hardie DG: Комплексы между опухолевым супрессором LKB1, STRADα / β и MO24α / β являются восходящими киназами в AMP каскад активированных протеинкиназ. http: // jbiol.com / content / 2/4/28

          • 57.

            Yoo LI, Chung DC, Yuan J: LKB1 — главный супрессор опухолей в тонкой кишке и за ее пределами. Нат Рев Рак. 2002, 2: 529-535. 10.1038 / nrc843.

            CAS Статья Google ученый

          • 58.

            Boudeau J, Sapkota GP, Alessi DR: LKB1, протеинкиназа, регулирующая пролиферацию и полярность клеток. FEBS Lett. 2003, 546: 159-165. 10.1016 / S0014-5793 (03) 00642-2.

            CAS Статья Google ученый

          • 59.

            Baas AF, Boudeau J, Sapkota GP, Smit L, Medema R, Morrice NA, Alessi DR, Clevers HC: Активация киназы-супрессора опухолей LKB1 с помощью STE20-подобной псевдокиназы STRAD. EMBO J. 2003, 22: 3062-3072. 10.1093 / emboj / cdg292.

            CAS Статья Google ученый

          • 60.

            Sapkota GP, Boudeau J, Deak M, Kieloch A, Morrice N, Alessi DR: Идентификация и характеристика четырех новых сайтов фосфорилирования (Ser ³¹ , Ser ³²⁵ , Thr ³³⁶ и Thr ³⁶⁶ ) на LKB1 / STK11, протеинкиназе, мутировавшей при синдроме рака Пейтца-Егерса.Biochem J. 2002, 362: 481-490. 10.1042 / 0264-6021: 3620481.

            CAS Google ученый

          • 61.

            Sapkota GP, Kieloch A, Lizcano JM, Lain S, Arthur JSC, Williams MR, Morrice N, Deak M, Alessi DR: Фосфорилирование протеинкиназы, мутировавшей при синдроме рака Пейтца-Егерса, LKB1 / STK11 / STK11 / STK на Ser431 с помощью p90RSK и цАМФ-зависимой протеинкиназы, но не ее фарнезилирование по Cys433, является важным для LKB1 для подавления роста клеток. J Biol Chem.2001, 276 (22): 19469-19482. 10.1074 / jbc.M009953200.

            CAS Статья Google ученый

          • 62.

            Fernandez J, Yaman I, Merrick WC, Koromilas A, Wek RC, Sood R, Hensold J, Hatzoglou M: Регуляция внутренней трансляции, опосредованной сайтом входа в рибосомы, фосфорилированием эукариотического фактора инициации-2α и трансляцией небольшая открытая рамка считывания выше по течению. J Biol Chem. 2002, 277 (3): 2050-2058. 10.1074 / jbc.M10

            00.

            CAS Статья Google ученый

          • 63.

            Fernandez J, Bode B, Koromilas A, Diehl JA, Krukovets I., Snider MD, Hatzoglou M: Трансляция, опосредованная внутренним сайтом входа в рибосомы мРНК cat-1, регулируется доступностью глюкозы киназозависимым образом PERK. J Biol Chem. 2002, 277 (14): 11780-11787. 10.1074 / jbc.M110778200.

            CAS Статья Google ученый

          • 64.

            Holcik M, Sonenberg N, Korneluk RG: Внутренняя инициация трансляции рибосом и контроль гибели клеток.Trend Gen.2000, 16: 469-473. 10.1016 / S0168-9525 (00) 02106-5.

            CAS Статья Google ученый

          • 65.

            Hellen CUT, Sarnow P: внутренние сайты входа в рибосомы в молекулах мРНК эукариот. Гены развиваются. 2001, 15: 1593-1612. 10.1101 / гад.8.

            CAS Статья Google ученый

          • 66.

            Митчелл С.А., Сприггс К.А., Колдвелл М.Дж., Джексон Р.Дж., Уиллис А.Е.: Входной сегмент внутренней рибосомы Apaf-1 достигает правильной структурной конформации для функционирования посредством взаимодействий с PTB и unr.Molec Cell. 2003, 11: 757-771. 10.1016 / S1097-2765 (03) 00093-5.

            CAS Статья Google ученый

          • 67.

            Невинс Т.А., Хардер З.М., Корнелюк Р.Г., Холчик М.: Четкая регуляция трансляции, опосредованной внутренним сайтом входа в рибосомы, после клеточного стресса опосредуется апоптотическими фрагментами членов семейства факторов инициации трансляции eIF4G eIF4GI и p97 / DAP5 / NAT1 . J Biol Chem. 2003, 278: 3572-3579. 10.1074 / jbc.M206781200.

            CAS Статья Google ученый

          • 68.

            Meijer HA, Thomas AA: Контроль синтеза эукариотических белков с помощью открытых рамок считывания в 5′-нетранслируемой области мРНК. Biochem J. 2002, 367 (Pt 1): 1-11. 10.1042 / BJ20011706.

            CAS Статья Google ученый

          • 69.

            van der Velden AW, Thomas AA: Роль 5 ‘нетранслируемой области мРНК в регуляции трансляции во время развития. Int J Biochem Cell Biol. 1999, 31 (1): 87-106. 10.1016 / S1357-2725 (98) 00134-4.

            CAS Статья Google ученый

          • 70.

            Рейтер А.К., Энтони Т.Г., Джефферсон Л.С., Кимбалл С.Р .: Путь передачи сигналов mTOR опосредует контроль трансляции рибосомной мРНК в печени крысы. Int J Biochem Cell Biol. 2004,

            Google ученый

          • 71.

            Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С., Дэвис Т.А.: Кормление стимулирует синтез белка в мышцах и печени новорожденных свиней посредством mTOR-зависимого процесса.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2000, 279: E1080-E1087.

            CAS Google ученый

          • 72.

            Tang H, Hornstein E, Stolovich M, Levy G, Livingstone M, Templeton D, Avruch J, Meyuhas O: индуцированная аминокислотами трансляция мРНК TOP полностью зависит от передачи сигналов, опосредованной фосфатидилинозитол-3-киназой, частично ингибируется рапамицином и не зависит от фосфорилирования S6K1 и rpS6. Molec Cell Biol. 2001, 21: 8671-8683. 10.1128 / MCB.21.24.8671-8683.2001.

            CAS Статья Google ученый

          • 73.

            Barth-Baus D, Stratton CA, Parrott L, Myerson H, Meyuhas O, Templeton DJ, Landreth GE, Hensold JO: независимые от фосфорилирования пути S6 регулируют трансляцию 5′-концевых мРНК, содержащих олигопиримидиновый тракт, в дифференцирующиеся кроветворные клетки. Nucleic Acids Res. 2002, 30: 1919-1928. 10.1093 / nar / 30.9.1919.

            CAS Статья Google ученый

          • 74.

            Столович М., Танг Х., Хорнштейн Э., Леви Г., Коэн Р., Бэ С.С., Бирнбаум М.Дж., Мейухас О.: Преобразование сигналов роста или митогенных сигналов в трансляционную активацию мРНК TOP полностью зависит от пути, опосредованного фосфатидилинозитол-3-киназой, но не требует ни фосфорилирования S6K1, ни rpS6. Molec Cell Biol. 2002, 22: 8101-8113. 10.1128 / MCB.22.23.8101-8113.2002.

            CAS Статья Google ученый

          • 75.

            Кочетов А.В., Ищенко И.В., Воробьев Д.Г., Кель А.Е., Бабенко В.Н., Киселев Л.Л., Колчанов Н.А.: Эукариотические мРНК, кодирующие обильные и дефицитные белки, статистически различаются по многим структурным признакам.FEBS Lett. 1998, 440 (3): 351-355. 10.1016 / S0014-5793 (98) 01482-3.

            CAS Статья Google ученый

          • 76.

            Дмитриев С.Е., Теренин И.М., Дунаевский Ю.Е., Меррик В.К., Шацкий И.Н. Сборка комплексов инициации трансляции 48S из очищенных компонентов с мРНК, которые имеют некоторое спаривание оснований в их 5′-нетранслируемых областях. Molec Cell Biol. 2003, 23 (24): 8925-8933. 10.1128 / MCB.23.24.8925-8933.2003.

            CAS Статья Google ученый

          • 77.

            Raught B, Peiretti F, Gingras A-C, Livingstone M, Shahbazian D, Mayeur GL, Polakiewicz RD, Sonenberg N, Hershey JW: Фосфорилирование эукариотического фактора инициации трансляции 4B Ser422 модулируется киназами S6. EMBO J. 2004, 23 (8): 1761-1769. 10.1038 / sj.emboj.7600193.

            CAS Статья Google ученый

          • 78.

            Томсон А.М., Роджерс Дж. Т., Лидман П. Дж .: Белки, регулирующие железо, чувствительные к железу элементы и трансляция мРНК ферритина.Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 1999, 31 (10): 1139-1152. 10.1016 / S1357-2725 (99) 00080-1.

            CAS Статья Google ученый

          Свойства AA

          Свойства AA

          Этот список предоставляется в качестве учебного пособия, чтобы помочь напоминают вам о свойствах боковых цепей / R-групп двадцать аминокислот, которые присутствуют во вновь синтезированных белках. R-группы можно классифицировать по-разному, некоторые из которые описаны ниже.Список запоминать не нужно, но должен быть в состоянии предсказать свойства, исходя из ваших знаний о структуры боковых цепей и основные принципы органического химия. Чтобы узнать больше об аминокислотах, чтобы узнать, какие аминокислоты кислота a сокращает однобуквенный код, и для просмотра его структуры щелкните в теме!

          1. Все — G, A, V, L, I, P, F, Y, W, S, T, N, Q, C, M, D, E, H, K, R
          2. Полярный / гидрофильный — N, Q, S, T, K, R, H, D, E, (C, Y) *
          3. Неполярный / гидрофобный — (G), A, V, L, I, P, Y, F, W, M, C
          4. H-соединение — C, W, N, Q, S, T, Y, K, R, H, D, E
          5. сера содержащий — C, M
          6. Заряжено при нейтральном pH Отрицательном / кислотном — D, E, (C)
          7. Заряженный при нейтральном pH Положительный / основной — K, R, (H)
          8. Ионизируемый — D, E, H, C, Y, K, R
          9. Ароматический — F, W, Y, (H, но без значительного УФ-поглощения)
          10. Алифатический — G, A, V, L, I, P
          11. Образует ковалентную поперечную связь (дисульфидная связь) — C
          12. Циклический — P
          13. Трудно запомнить однобуквенный код — W, Y, K, N, Q, D, E

          * Примечание: аминокислоты в скобках имеют указанный символ в ограниченной степени.

          | Домашняя страница MCB | Домашняя страница UCD |

          Авторские права © Charles S. Гассер 2009, 2013.

          Вот несколько глупых мнемоник, которые помогут запомнить некоторые аминокислоты или их однобуквенные сокращения.

          • Glycine, Gly, G — глицин «рад быть увиденным» на тесте, потому что он самый маленький и самый простой для рисования.
          • Валин, Вал, V — V-образный. Это самая маленькая V-образная структура, которая может быть углеводородным хвостом.
          • Лейцин, Leu, L — L , как только валин L онгер.
          • Изоэуцин, Leu, L — Изомер лейцина, единственный структурный изомер, который все еще является разветвленным.
          • Proline, Pro, P — Как и «Pro Line» в футболе, пролин прочен благодаря циклической структуре.
          • Треонин, Thr, T — имеет 3-O (Three-O — девять) в -Ch4 и -OH.
          • Цистеин, Cys, C — Похоже на «систеин», который имеет S, как серу в цистеине.
          • Метионин, Met, M — Мет-тиол (имеет метильную группу на сере)
          • Фенилаланин, Phe, F — Это название описывает это, фенильная группа, добавленная к аланину.