Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка

– распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Аминокислоты дикарбоновые. — Справочник химика 21

    Изоэлектрическая точка белков. Молекула белка имеет электрический заряд, обусловленный почти исключительно диссоциацией ионогенных групп —СООН и —КНз. Эти группы принадлежат концевым аминокислотам, т. е. находящимся на концах полипептидных цепочек, а также дикарбоновым и диаминовым аминокислотам, расположенным в середине цепочки. [c.187]

    Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

    Двухосновные аминокислоты (дикарбоновые аминокислоты) [c.677]

    Дикарбоновые аминокислоты. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты содержатся не только в белках, но в виде свои.к амидов— глутамина и аспарагина — широко распространены в природе. [c.473]

    Реакция получения полиамидов из аминокислот, а также из диаминов и дикарбоновых кислот протекает с выделением воды и имеет обратимый и равновесный характер. Для смещения равновесия в сторону образования высокомолекулярного продукта выделяющуюся воду удаляют из сферы реакции. [c.80]

    Например, полиамиды можно получить взаимодействием диаминов с дикарбоновыми кислотами [1] или поликонденсацией аминокислот [2 3, с. 45]. [c.156]

    Строение полиамидов. Полиамиды — это высокомолекулярные соединения, содержащие между углеводородными остатками повторяющиеся амидные группы СОЫН. В зависимости от метода получения они разделяются на два основных типа 1) полиамиды, получаемые конденсацией диаминов с дикарбоновыми кислотами, и 2) полиамиды, получаемые конденсацией аминокислот. [c.232]

    Мономерами могут быть соединения, содержащие кратные связи (алкены и алкадиены, ацетиленовые углеводороды, производные ненасыщенных кислот и др.), легко раскрывающиеся циклы (оксиды алкенов, лактамы, лактоны и др.), соединения с разнообразными функциональными группами и подвижными атомами (дикарбоновые кислоты, аминокислоты, альдегиды, гликоли, фенолы, диамины и др.). При этом необходимым условием использования низкомолекулярных соединений в качестве мономеров является их полифункциональность. [c.318]

    Конечными продуктами гидролиза белков являются различные а-аминокислоты, синтетические полиамиды гидролизуются с образованием соответствующих дикарбоновых кислот и диаминов или исходных аминокислот. [c.267]

    Алифатические дикарбоновые (кислые) аминокислоты [c.372]

    КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ, орг. соед., содержащие карбоксильную группу СООН. По кол-ву этих групп различают одно-, двух- и многоосновные к-ты (см. также Дикарбоновые кислоты). Могут содержать Hal, а также группы NHj, С=0, ОН (соотв. галогенкарбоновые кислоты, аминокислоты, альдегида- и кетокислоты, оксикислоты). Алифатич. к-ты, у к-рых число атомов С в молекуле больше 6, относят к высшим жирны. кислотам. [c.326]

    Полиамиды — пластмассы на основе синтетических высокомолекулярных соединений, содержащих в основной цепи амидные группы —СОЫН—. П. получают поликонденсацией амидов многоосновных кислот с альдегидами, поликонденсацией высших аминокислот или диаминов с дикарбоновыми кислотами, конденсацией капролактама и солей диаминов дикарбоновых кислот и др. П. применяют в виде волокон типа капрон, найлон, пленок, клеев и покрытий, как антикоррозийные материалы для защиты металлов и бетонов, в медицине (для хирургических швов, в глазной хирургии, для искусственных кровеносных сосудов, как заменители костей), как заменители кожи. [c.103]

    Дикарбоновые а-аминокислоты 1755 -1720 5,70 -5,81 Колебания С = 0 не- [c.249]

    В зависимости от строения радикала К аминокислоты подразделяют на следующие группы (табл. 3.3.1) алифатические аминокислоты, алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, дикарбоновые аминокислоты (аминокислоты кислотного характера), диаминокарбоновые кислоты (аминокислоты основного характера), жирио-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-покислоты. [c.650]

    Интересной особенностью смешанных полиамидов, получаемых по указанному способу, является правильное чередование остатков а-амино-кислоты, дикарбоновой кислоты или гликоля в звене полиамида. Это приводит к тому, что подобные полиамиды имеют более высокие температуры плавления, чем полиамиды того же состава, полученные обычным путем. Так, полиамид, содержащий в звене остатки лейцина, терефталевой кислоты и гексаметилендиамина, полученный через бмс-оксазолон, плавился при 280—286°, а полиамид того же состава, полученный обычной ноли-конденсацией исходных аминокислоты, дикарбоновой кислоты и диамина, плавился при 200—220°, т. е. почти па 80° ниже [16]. [c.208]

    Используя этот метод Брендстрём смог получить (с выходом до 90%) эфиры даже таких стерически затрудненных кислот, как о,о -диметил- или диметоксизамещенных бензойных кислот. Получение эфиров дикарбоновых кислот в большинстве случаев проходит без каких-либо затруднений. Только очень липофильные кислоты дают низ.кий выход (например, выход эфиров винной кислоты 40%). Однако аминокислоты этим методом этери-фицировать нельзя. В то же время Ы-замещенные аминокислоты легко дают разнообразные эфиры растворяют Ы-производное аминокислоты в насыщенном водном растворе бикарбоната натрия и добавляют смесь молярного количества адогена 464 и небольшого избытка алкилгалогенида. Смесь выдерживают при комнатной температуре в течение 3—24 ч 1225]. [c.128]

    Проведены также исследования по пикосекундному фотохимическому синтезу аминокислот [15]. Объектами служили водные растворы аммонистых солей дикарбоновых кислот и аммонийная соль коричной кислоты. Эксперименты подтверждают возможность синтеза веществ с высоким квантовым выходом и направленностью процесса. [c.190]

    Кислоты и их производные. В случае ациклических моно- и днкарбоновых кислот атом углерода карбоксильной группы, обозначаемой окончанием -овая к-та, включается в главную цепь и получает номер 1. Все поликарбоновые, а также циклические моно- и дикарбоновые кислоты (карбоксильная группа связана непосредственно с кольцом) в названии имеют окончание -карбоновая к-та, причем атом, несущий кислотную функцию, получает минимальный номер. Сохранены следующие тривиальные названия Муравьиная к-та, Уксусная к-та. Щавелевая к-та, Мале новая к-та. Бензойная к-та. Угольная к-та. Все прочие карбоновые кислоты (в том числе окси- и аминокислоты) фигурируют под систематическими названиями. В названия соединений-основ ортокислот, сернистых аналогов карбоновых кислот входят приставки, соответственно, орто-, тио-, дитио-. Ациклические кислоты типа RaN OOH рассматриваются как замещенные карбаминовые кислоты. [c.9]

    Из числа ароматических двухосновных кислот три изомерные фта-левые кислоты при обработке азотистоводородной кислотой превращаются в соответствующие амннобензойные кислоты с небольшой иримесью диамннобензолов [7, 12]. Антраниловая кислота и ее производные, в которых один атом водорода аминогруппы замещен остатком уксусной, бензойной или л-толуиловой кислоты, не реагируют с азотистоводородной кислотой [12]. Таким образом, поведение этих соединений аналогично поведению а-аминокислот и их производных жирного ряда. Следующие кислоты ряда пиридина и хинолина ведут себя так же, как а-аминокислоты, и тоже не вступают в реакцию г1иридин-2-карбоновая кислота, пиридин-2,3-дикарбоновая кислота, [c.297]

    Строгое соблюдение эквивалентного соотношения исходных веществ требуется в процессах, протекающих при взаимодействии двух различных компонентов (второй, третий и пятый методы поликонденсации). Использование аминокислот, лактамов или солей диаминов и дикарбоновых кислот в качестве исходных мономеров позволяет непрерывно сохранять эквимолекулярное соотношение функциональных групп в реакционной смеси. Поэтому широкое практическое применение получили методы ступенчатой полимеризации лактамов, поликонденсация аминокислот и поликонденсация солей диаминов и дикарбоновых кислот. Находит применение также процесс получения полиамидов из дикарбоновых кислот и диизоцианатов. По этому методу можно получить полиме )пый ячеистый материал, представляющий собой совокупность мелких ячеек, заполненных газом и изолированных друг от друга тонкими слоями полимера. Про- [c.439]

    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

    Совместной поликонденсацией многоосновных карбоновых кислот с многоатомными спиртами или диаминами, а также совместной поликонденсацней различных оксикислот или аминокислот можно широко варьировать свойства гетероцепных полимерных сложных эфиров и полиамидов. В результате реакций совместной полиэтерификации или полиамидирования, в которых принимают участие различные дикарбоновые кислоты и различные диолы или диамины, изменяется концентрация полярных групп пли регулярность их расположения в макромолекулах полимера, что отражается на его физических и механических свойствах. С понижением концентрации полярных групп в макромолекулах уменьшается количество водородных связей между цепями и, следовательно, снижается температура плавления и твердость полимера, возрастает его упругость и растворимость. Нарушение регулярности чередования метиленовых (или фениленовых) и полярных групп. штрудняет процесс кристаллизации сополимера и снижает степень его кристалличности. Это придает сополимеру большую эластичность, по вызывает уменьшение прочности и теплостойкости изделий из данного полимерного материала. При поликонденсации ш-амино-капроновой кислоты с небольшим постепенно возрастаюш,им количеством АГ-соли (соль гексаметилендиамипа и адипиновой кислоты, или соль 6-6) температура размягчения сополимера плавно снижается. Если в макромолекулах сополимера количество звеньев соли 6-6 достигает 35—50%, температура плавления сополимера снижается до минимума (150° вместо 214—218° для полиами- [c.532]

    АМИНОКИСЛОТЫ — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксила различают а-, Р-, 7 йминокислоты и др. Например, СНз—СН (ННз) — СООН — а-аминопро-пионовая и НгЫ—СНз—СНз—СООН — Р-аминопропионовая кислоты. Ио числу карбоксильных групп различают моно-и дикарбоновые кислоты, по числу аминогрупп — моноаминокислоты, диами-нокислсты и т. д. А. широко распространены в природе. В состав белков входят только а-А. Почти все природные А. [c.22]

    Полиамиды принято классифицировать в соответствии с числом атомов углерода в диамине (первая цифра) и дикарбоновой кислоты (вторая цифра). Так, продукт поликондеисации гексаметилендиамина и адипиновой ислоты называется полиамидом 6,6 (найлоном 6,6). Полиамиды, полученные в результате конденсации аминокислот или полимеризации лактамов с раскрытием цикла, обозначают одной цифрой полиамид 6 (найлон 6). [c.71]

    Полиамиды получают поликонденсацией со-аминокислот поликонденсацией диаминов с дикарбоновыми кислотами поликонденсацией диаминов с дихлорангидридами полимеризацией лактамов. Первые две реакции обычно. проводят е расплаве, поли1ко.нденса-цию диаминов с дихлорангидридами проводят либо в растворе, либо на границе раздела фаз. [c.71]

    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —Nh3 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

    Синтетические полиамиды [И]. В отличие от синтетических полипептидов-полимеров а-аминокислот — полимеры других аминокислот или дикарбоновые кислот и диаминов принято называть полиамидами. Среди них наибольшее техническое значение имеют поли-е-капроамид, поли- -энантоамид, поли-со-ундекамид, полигексаметиленадипамид и ряд ароматических полиамидов. [c.382]

    О — полимеры на осноае диамина и дикарбоноаой кнслоты, четное число групп СНз — то же, нечетное число групп СНа А—полимеры аминокислот, четное число групп СНа А—то же, нечетное число групп СНз —полимеры на основе диамина и дикарбоновой кнслоты, нечетно — четное и четное — нечетное число групп СНз. [c.383]

    Номенклатура и изомерия. Обычно аминокислоты носят эмпирические названия. По рациональной номенклатуре их названия составляются путем прибавления к названию соответствующей кислоты приставки амино и буквы греческого алфавита, указывающей положение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. По числу аминных и карбоксильных групп, а также в зависимости от радикала К аминокислоты подразделяются на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, амино-дикарбоновые, ароматические и гетероциклические аминокислоты. [c.231]

    Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протялароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

    Степень прочности сорбции и десорбции на смоле разных аминокислот, определяемая главным образом величинами зарядов молекул, различна. Наиболее прочно на смоле сорбируются диаминокислоты и наименее прочно — дикарбоновые аминокислоты. Разделение аминокислот при ионообменной хроматографии происходит при десорбции их со смолы элюирующими буферными растворами, отличающимися от исходного буферного раствора большими величинами pH и (или) ионной силы. Обычно для элюции кислых и нейтральных аминокислот используют Ыа-цитратные буферные растворы с pH 3,25 и 4,25. Для десорбции со смолы наиболее прочно связанных (основных) аминокислот используют более щелочной Ыа-цитратный буферный раствор со значением pH 5,28 и более высокой ионной силой (0,35 М). [c.133]

    Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

    Полуамиды алициклических дикарбоновых кислот легко превращаются в аминокислоты. Из полуамидов изомерных труксилловых и труксиновых кислот при обработке вoдlHJM щелочным пшохлоритом образуются соответствующие аминокислоты с выходами 70—850/(, [39]  [c.261]

    Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. фуппами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодмя наличию имидазольных Фупп остатков гиствдина и карбоксильных фупп дикарбоновых аминокислот. [c.80]

    Дикарбоновые аминокислоты — аспарагиновая и глутаминовая. Обе аминокислоты получаются с хорошими выходами из ацетиламиномаланового эфира. Так, при конденсации ацетил- [c.447]

---

Кратко о аминокислоты. Классификация и назначение

В данной статье будет идти речь о аминокислотах. Мы наверняка знаем, что наши мышцы состоят из белка. А белок формируется из различных аминокислот. Таким образом аминокислоты можно называть строительным материалом для белков в нашем организме. Аминокислоты являются источником энергии, ускоряют набор мышечной массы и восстановления организма после тренировок, подавляют процессы катаболизма, обеспечивают сжигания жира.

Именно из аминокислот наш организм строит новые клетки и восстанавливает все поврежденные ткани. Аминокислоты помогают также укрепить организм, способствуют выработке различных гормонов, антител, ферментов, нейротрансмиттеров.

Необходимые аминокислоты можно получить как из продуктов питания, так и из спортивных добавок. Аминокислоты в виде пищевых добавок намного быстрее усваиваются организмом, чем в составе продуктов, поскольку не нужно им перевариваться. Кроме этого, аминокислоты в виде добавок представлены в большей концентрации, что повышает удобство применения (несколько капсул или таблеток может заменить порцию пищи).

Классификация аминокислот

Все аминокислоты в человеческом организме можно разделить на 3 группы: незаменимые, условно незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты — не синтезируются (не производятся) организмом самостоятельно, и поэтому их нужно получать из продуктов питания или из спортивных добавок.

К этой группе относятся такие популярные аминокислоты, как BCAA (Branched Chain Amino Acids — Аминокислоты с разветвленной цепью). В этот комплекс входит 3 аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Они составляют от 30 до 35% мышечного протеина.

Условно незаменимые аминокислоты — производятся только при необходимости из других аминокислот, и лишь тогда, когда организм не подвержен болезням или стрессов.

Заменимые аминокислоты — организм получает из продуктов питания, или производит самостоятельно из других видов аминокислот и веществ, поступающих в организм.

Также в отдельную группу выделим непротеиногенные аминокислоты, то есть те, которые не входят в состав белков. Таких аминокислот известно около 170, но мы ниже рассмотрим лишь несколько основных, которые встречаются в спортивном питании.

Теперь кратко рассмотрим каждую группу. А именно, какие аминокислоты входят и их назначения.

Незаменимые (экзогенные, эссенциальные, EAA — Essential amino acid)

1. Лейцин (BCAA) — действует как активатор mTOR; замедляет процесс старения; восстанавливает структуру кожи, волос, ногтей и костей; способствует росту и регенерации мышц и костей. Лейцин составляет около 8% всех аминокислот в организме и это четвертая аминокислота по концентрации в мышечных тканях.
2. Изолецин (BCAA) — поддерживает заживление ран, укрепляет иммунитет и регулирует уровень сахара и выработки гормонов, участвует в выработке энергии в мышечных клетках.
3. Валин (BCAA) — необходим для психического здоровья, координации мышц и стабильного эмоционального состояния. Способствует переносимости высоких или низких температур.
4. Лизин — повышает степень усвоения кальция, тем самым укрепляя кости; поддерживает работу сердца; укрепляет иммунную систему; эффективен в борьбе с герпесом.
5. Треонин — помогает очистить печень; необходим для здоровья кожи и зубов, так как он входит в состав эмали, коллагена и эластина.
6. Фенилаланин — улучшает мозговую деятельность; снижает проявления депрессии и тревожных состояний; участвует в синтезе тирозина, эндорфинов, меланина и инсулина. С аминокислоты синтезируется другая аминокислота — тирозин.
7. Триптофан — синтезируется в гормон радости серотонин; благоприятно действует на сон, аппетит, настроение; снижает негативное влияние никотина.
8. Метионин — влияет на состояние почек, снижает токсичность многих ядовитых веществ и способствует восстановлению функций печени, регулирует и нормализует жировой обмен.

Условно незаменимые (CAA — Conditionally Essential amino acid)

1. Глютамин/Глутаминовая кислота — главный строительный элемент мышечной ткани (60%), подавляет катаболизм, повышает уровень гормона роста, выступает как источник энергии.
2. Пролин — формирует соединительную ткань и создает коллаген, и поэтому важен для формирования суставов.
3. Аргинин — прекурсор оксида азота (NO), который играет роль в расширении кровеносных сосудов; cпособствует выведение токсичных продуктов белкового метаболизма.
4. Тирозин — может производиться с фенилаланина, является предшественником нейромедиаторов норадреналина и дофамина, которые регулируют настроение; поддерживает работу щитовидки.
5. Гистидин — участвует в синтезе гемоглобина; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии.
6. Цистеин — стабилизирует структуру белка и способствует образованию коллагена, тем самым незаменим для здоровья кожи, волос и ногтей.

Заменимые (эндогенные, NAA — Non Essential amino acid)

1. Аспарагин/Аспарагиновая кислота — снижает количество аммиака в мышечной ткани после долгих физических нагрузках, нормализует работу печени.
2. Серин — обеспечивает нормальное функционирование центральной нервной системы.
3. Аланин — поддерживает нормальный уровень сахара в крови, нормализует артериальное давление; превращается в печени в глюкозу.
4. Глицин — необходим для выработки креатина, желчи, гемоглобина и большинства белков; играет роль успокоительного нейромедиатора в мозге; необходим для поддержания нормальных фаз сна.

Непротеиногенные аминокислоты (Non-proteinogenic amino acids)

1. Орнитин — снижает повышенный уровень аммиака в организме, превращается в цитруллин, пролин, глютаминовую кислоту, креатин.
2. Цитруллин — увеличивает образование оксида азота (NO) в организме, тем самым расширяет сосуды; уменьшает уровень молочной кислоты и аммиака.
3. Таурин — синтезируется из аминокислот цистеина и метионина; участвует в формировании сетчатки органов зрения; добавляется в энергетические напитки.
4. GABA (ГАМК — Гамма-аминомасляная кислота) — синтезируется из глутаминовой кислоты; избавляет от раздражительности и чувства тревоги; оказывает успокаивающее действие.
5. Гликокол — производная глицина.
6. Цистин — производная цистеина.
7. Оксипролин — производная пролина.

Также на нашем сайте можно отфильтровать аминокислоты по форме выпуска, а это: гель, каплеты, капсулы, порошок, жидкость, таблетки.

Где купить аминокислоты?

Заказать или купить аминокислоты можно на нашем сайте Atletpro несколькими способами: через кнопку «Купить», по телефону, с помощью смс, через вайбер, через Live чат. А перед покупкой Вы можете подобрать товар в зависимости от классификации аминокислот, воспользовавшись нашим удобным фильтром.

Заменимые и незаменимые аминокислоты — Лечебно-диагностический центр Нейрон (Таганрог)

Подробности

Автор: ЛДЦ Нейрон

Опубликовано: 10 Ноябрь 2015

Для нормальной работы и жизнедеятельности наш организм должен регулярно пополнять запасы витаминов, минералов и питательных веществ, которые отвечают за работу внутренних органов и протекание различных внутренних процессов. В число важнейших веществ, в которых нуждается каждый из нас, входят аминокислоты. Они представляют собой органические соединения, способствующие образованию белковых молекул, являющихся основой мышечных тканей и отвечающих за обменные процессы в организме. 

 

По значимости и количеству в организме человека аминокислоты занимают второе место после воды, поэтому не стоит их недооценивать. Чтобы избежать нежелательных последствий, необходимо регулярно пополнять запасы аминокислот в организме и способствовать их выработке, в зависимости от вида.

Виды аминокислот

Все известные на сегодняшний день аминокислоты можно разделить на два основных вида: заменимые и незаменимые. Как вы уже, наверняка, догадались, незаменимые аминокислоты – это те вещества, которые не могут синтезироваться организмом самостоятельно и не заменяются никакими другими веществами. Именно поэтому стоит позаботиться о том, чтобы они регулярно попадали в организм с продуктами питания. Что же касается заменимых аминокислот, то они могут быть получены в результате синтеза других питательных веществ во время протекания внутренних процессов. Поэтому их употребление в чистом виде не обязательно. Однако, и те, и другие аминокислоты имеют одинаково важное значение для организма, поэтому нельзя отдавать предпочтение какому-либо одному из видов.

Заменимые аминокислоты

Как уже было сказано ранее, заменимые аминокислоты синтезируются организмом в процессе метаболизма, извлекаясь в достаточном количестве из других органических веществ. При возникновении необходимости, то есть при истощении запасов аминокислот, организм автоматически переключается в режим создания нужной аминокислоты. К заменимым аминокислотам относятся аргинин, аланин, глютамин, глицин, тирозин, пролин, аспарагин, серин и цистеин. Рассмотрим подробнее некоторые из них и их влияние на наш организм.

Аланин

Данная аминокислота вырабатывается организмом в результате попадания в него мяса, молочных продуктов, рыбы, птицы, яиц и некоторых продуктов растительного происхождения, таких как авокадо. Аланин представляет собой великолепный источник энергии, который обеспечивает организм силой на длительный период. Он способствует ускорению процесса переработки и усвоения глюкозы и выведению токсинов из печени. Помимо этого аланин предотвращает распад мышечных тканей, который протекает особо интенсивно во время физической нагрузки. В некоторых случаях аланин выступает в роли профилактического средства при увеличении предстательной железы.

Аргинин

Такая аминокислота, как аргинин, имеет весьма большое значение для человека и считается одной из важнейших в организме. Она принимает участие в поддержании здоровья суставов, мышц, кожи и печени. Она обладает восстановительными свойствами, поэтому часто способствует регенерации тканей при артрите и других заболеваниях суставов. Аргинин принимает непосредственное участие в процессе укрепления иммунной системы, участвует в синтезе креатина, а также снижает количество жировых отложений, что будет весьма кстати для тех, кто занимается спортом с целью похудения. Несмотря на то, что аргинин вырабатывается организмом, людям с ожогами на коже и тем, кто хочет стремительно набрать мышечную массу рекомендуется дополнительно принимать данную аминокислоту в виде пищевой добавки. Природными источниками аргинина являются молочные продукты, мясо, шоколад, некоторые орехи, овёс и пшеница.

Глютамин

Получить это заменимую аминокислоту можно из многих продуктов, а в особенности из зелени. Однако, стоит учитывать, что глютамин быстро разрушается при термической обработке, поэтому его источники лучше употреблять в сыром виде. Данная аминокислота принимает участие в создании мышц и поддержании их состояния. Она выступает в качестве источника питания для головного мозга, а также представляет собой источник энергии для нервной системы, нормализуя её состояние и снимая напряжение. Кроме этого, глютамин способен выводить из печени токсические вещества, предотвращать нежелательный распад мышечных тканей, укреплять иммунную систему и помогать при артрите и хронической усталости. Одним словом, эта заменимая аминокислота обязательно должна присутствовать в рационе тех, кто беспокоится о своём здоровье.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые, или как их ещё называют, эссенциальные аминокислоты не могут синтезироваться нашим организмом, поэтому практически единственным их источником являются продукты питания, которые мы употребляем ежедневно. В случае нехватки этих аминокислот, организм потребляет их из мышечных тканей, что негативно отражается на состоянии мышц. В число незаменимых аминокислот входят лейцин, изолейцин, лизин, метионин, гистидин, валин, треонин и триптофан.

Лейцин

Эта аминокислота относится к классу ВСАА, так как имеет разветвлённую цепочку и играет весьма важную роль в процессе восстановления мышц, благодаря чему невероятно популярна среди людей, регулярно занимающихся спортом. Лейцин гораздо быстрее других незаменимых аминокислот превращается в глюкозу, благодаря чему способствует остановке в мышечных тканях катаболических процессов, происходящих во время изнурительных тренировок. Помимо этого, лейцин контролирует уровень сахара в крови, увеличивает выработку гормона роста, а также способствует сжиганию жиров, что непременно порадует тех, кто приобщился к спорту с целью похудения. Источниками лейцина являются мясо, орехи, бобовые культуры, рис, цельная пшеница и соевая мука.

Изолейцин

Изолейцин, как и предыдущая аминокислота, является одной из главных аминокислот ВСАА, которые часто используются в профессиональном бодибилдинге. Регулярное употребление изолейцина способствует увеличению выносливости и продуктивности тренировок, ускоряет восстановление и рост мышечной массы, стимулирует пополнение запасов энергии естественным путём, исключая разрушение мышц. Благодаря изолейцину можно в кротчайшие сроки улучшить свои спортивные результаты и добиться желаемых форм. Получить эту незаменимую аминокислоту можно из мяса, рыбы, орехов, яиц, гороха, сои и семян.

Лизин

Данная аминокислота часто добавляется в спортивное питание, так как основная её функция – это укрепление иммунитета, который ослабевает при недостатке питательных веществ и чрезмерных нагрузках на организм. Лизин обладает противовирусным свойством, он регулирует процессы обновления костной ткани, предупреждает развитие простудных заболеваний, а также стимулирует выработку коллагена и мышечного протеина, которые способствуют быстрому восстановлению организма и мышц в частности. Для того, чтобы пополнить запасы лизина, необходимо употреблять красное мясо, рыбу, молоко, яйца, сыр, картофель и дрожжи.

Метионин

В число незаменимых аминокислот, которые необходим нашему организму, входит метионин, обладающий уникальными свойствами. Он принимает участие в переработке и утилизации жиров, поэтому часто помогает во время похудения и пользуется спросом у тех, кто желает избавиться от лишнего веса. Эта аминокислота участвует в процессе образования таурина и цистеина, которые, в свою очередь, выводят из организма токсические вещества, очищая и обновляя его. При помощи метионина осуществляется синтез креатина, повышающего работоспособность и выносливость. Без него невозможен синтез коллагена, отвечающего за эластичность и упругость кожи, а также за здоровье ногтей. Метионин должен стать неотъемлемой частью рациона для людей, страдающих артритом и аллергией. Получить его можно из мяса, рыбы, бобовых культур, лука, чеснока и сои.

лдц «Нейрон»

Добавить комментарий

Аминокислоты как один из мощнейших ингредиентов уходовой косметики

Изучая состав современных косметических продуктов, нередко можно увидеть в числе основных компонентов аминокислоты или аминокислотные комплексы. Этот ингредиент, например, присутствует в формулах средств российского бренда «Венец Сибири». Производитель создал целую серию продуктов с добавлением аминокислотного коктейля. Средства можно приобрести отдельно или подарочным набором (отличное решение для тех, кто хочет сделать полезный презент родным и близким). Какими же полезными свойствами обладает косметика на основе аминокислот? Какую пользу приносят эти компоненты?

Разбираемся в терминах

Аминокислотами принято называть органические соединения, составляющие основу белков. По сути, белки – это цепочка сцепленных в определенной последовательности аминокислот. Нужно отметить, что с годами скорость, с которой в организме синтезируются белки, уменьшается. Это напрямую отражается на состоянии кожи – она становится более тонкой, теряет тонус и эластичность, провисает; появляются морщинки.

Зачем коже нужны аминокислоты?

Аминокислотные коктейли, добавляемые в составы anti-age косметики, активируют процесс синтеза белков в клетках эпидермиса. На деле это проявляется в следующем:

• Они усиливают защитные функции кожи;
• Ускоряют процесс восстановления тканей;
• Избавляют кожу от сухости, способствуют ее глубокому увлажнению.

Пользу аминокислот для кожи и в целом для организма сложно переоценить. Поэтому дефицит данных органических соединений должен быть обязательно восполнен. Аминокислоты можно принимать внутрь (для этого созданы специальные биодобавки), а можно наружно (используя уходовую косметику).

Виды аминокислот

Все аминокислоты делятся на 2 большие группы. К первой можно отнести незаменимые, то есть те, которые не синтезируются человеческим организмом. Их мы получаем вместе с пищей и все теми же добавками. Заменимые аминокислоты наш организм производит самостоятельно.

В косметических целях обычно применяют следующие виды органических соединений.

• Аргинин – ускоряет регенерацию тканей, усиливает способность клеток противостоять внешним агрессивным факторам.
• Гистидин – борется со свободными радикалами, защищает кожу от действия УФ-лучей.
• Глицин – восстанавливает поврежденную кожу.
• Лизин – помогает клеткам эпидермиса удерживать влагу, принимает участие в образовании коллагена.
• Тирозин – обеспечивает нормальное протекание синтеза белков.

Сколько аминокислот содержит белок: виды и польза.

Знания среднестатистического человека об аминокислотах достаточно ограничены. Многие знают лишь о том, что эти органические вещества содержатся в белках и без них невозможна нормальная деятельность организма.

Что это такое?

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) – это стройматериал для белка, являющегося участником всех физиологических процессов, происходящих в организме. Из него состоят кости, мышцы, внутренние органы, ногти, волосы и другие составляющие человеческого тела.

Внимание! Белки имеют различный состав, поэтому не все из них одинаково полезны.

Сколько аминокислот входит в состав белка?

Белки представляют собой цепочку из аминокарбоновых кислот. Ученым потребовалось много десятилетний для поиска правильного ответа на вопрос о количестве аминокислот, входящих в состав белка.

Внимание! Установлено, что для нормальной жизнедеятельности организму человека необходимо двадцать протеиногенных аминокислот, которые принято называть мажорными.

Аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми. Первые синтезируются в самом организме, а вторые попадают туда извне вместе с пищей. Однако есть и относящиеся и к тому, и к другому разряду.

Заменимые аминокислоты

Эти аминокислоты продуцируются путем эндогенного синтеза из других веществ, поступающих вместе с пищей, в самом организме. Всего таких веществ двенадцать. Важнейшими из них являются:

• аланин;
• аргинин;
• аспарагин;
• аспарагиновая кислота.

Незаменимые аминокарбоновые кислоты

Аминокислоты этого типа оказываются в организме, попадая туда вместе с едой. В значительных количествах они присутствуют в белках животного происхождения и бывают восьми видов.

Лейцин

Восстанавливает мышцы, кожу и кости. Он участвует в продуцировании гормона роста, стабилизирует уровень сахара в крови и помогает сжигать жиры. Этого вещества много в мясе, орехах, бобовых. Оно содержится в нешлифованном рисе и зернах пшеницы и стимулирует синтез белка.

Внимание! Обеспечение организма лейцином важно тем, кто желает нарастить мышцы.

Изолейцин

Стимулирует выработку энергии. Его значительное количество присутствует в мясе, рыбе, орехах, яйцах, горохе и сое.

Эти продукты должны присутствовать в рационе спортсменов. После многочасовых интенсивных тренировок изолейцин помогает скорейшему восстановлению мышц, снимает крепатуру, участвует в образовании гемоглобина, а также регулирует количество сахара.

Лизин

Важен для иммунитета. Он участвует в синтезе защитных антител и выработке гормонов роста. Благодаря лизину обновляется костная ткань, и синтезируется коллаген.

Внимание! Лизин присутствует в яйцах, картофеле, мясе (за исключением белого мяса), рыбе и кисломолочных продуктах.

Фенилаланин

Содержится в орехах, грибах, курином мясе, молокопродуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре. Оказывает влияние на деятельность центральной нервной системы.

Люди, у которых наблюдается недостаток фенилаланина в организме, подвержены депрессиям, им трудно концентрировать свое внимание, и у них наблюдаются проблемы с памятью.

Метионин

Помогает сжигать жир, повышает выносливость и работоспособность человека. Он присутствует в мясе, рыбе, кисломолочных продуктах, семенах подсолнечника, некоторых других продуктах.

Треонин

Оказывает влияние на сердце, сосуды, а также на нервную систему и иммунитет человека. Его много в молочных продуктах, овощах, мясе, грибах, злаках.

Внимание! При недостатке треонина наблюдаются проблемы с зубами и костями.

Триптофан

Обеспечивает синтез гормона счастья серотонина, а также регулирует давление. Его применяют для устранения негативных последствий употребления алкоголя и наркосодержащих веществ.

Валин

Регулирует мышечный метаболизм, используется для восстановления организма, активизации умственной деятельности, а также смягчает последствия употребления алкоголя и наркотиков. Он присутствует в мясе, сое, грибах, молокопродуктах и арахисе.

Теперь вам известно, сколько аминокарбоновых кислот присутствует в белках, и как они влияют на здоровье человека. Старайтесь следить за своим рационом и будьте здоровы!

Аминокислоты для мозга — Золотой Кубок

Белок является важнейшей частью тканей организма. Белки состоят из аминокислот, которые крайне важны для нормального функционирования внутренних органов, в том числе головного мозга. Аминокислоты поддерживают работу ЦНС, контролируют настроение, эмоции. Достаточное количество этих элементов улучшает память, повышает умственные способности, восприимчивость к информации.

Краткое содержание:

Чтобы все органы и системы работали исправно, требуется достаточно много различных аминокислот, но для мозга необходимы лишь некоторые из них, а именно глутаминовая кислота, тирозин, триптофан и глицин, о котором слышали многие. Их называют нейромедиаторами, поскольку они являются передатчиками нервных импульсов в мозге, отвечают за работу ЦНС и память.

Есть и другие элементы, отвечающие за состояние психики и эмоции. От них зависит настроение человека в конкретный момент, а также внимание. Часть из них участвуют в производстве нейромедиаторов.

Также существуют аминокислоты, которые позволяют человеку переносить эмоциональные нагрузки, стрессы, то есть отвечают за способность нервной системы противостоять негативным факторам.

Незаменимые аминокислоты для мозга

Аминокислоты делят на заменимые и незаменимые. Вторые не производятся в организме. Для того, чтобы поддерживать их достаточное количество, нужно правильно питаться, принимать специальные добавки при необходимости. Эти аминокислоты стоит рассмотреть отдельно.

Изолейцин

Эта аминокислота имеет разветвленное строение молекулы. Изолейцин играет важную роль для поддержания психической и физической выносливости организма. Также среди функций этого элемента поддержание в норме уровня гемоглобина в крови и регуляция уровня глюкозы.

Изолейцин крайне важен как при высоких физических нагрузках, так и при стрессах, психических заболеваниях. Его применяют при лечении болезни Паркинсона. Дефицит изолейцина проявляется в виде тревожности, обмороков и головокружения, беспричинного беспокойства, усталости, тахикардии, повышенной потливости. Также человек начинает быстро терять мышечную массу. Избыток может привести к аллергическим реакциям, сгущению крови.

Организм нуждается в изолейцине (3-4 г в сутки). Содержится эта аминокислота в миндале и кешью, курице, яйцах, бобовых, сое, рыбе, печени. Большое количество изолейцина содержится в молочных продуктах, морепродуктах, мясе.

Лейцин

Данная аминокислота не оказывает прямого воздействия на работу мозга, но играет важную роль для поддержания психического равновесия, а также отвечает за восстановление мышечной и костной ткани. Часто эту аминокислоту рекомендуют принимать после травм. Лейцин содержится в рисе, бобовых, сое, пшенице, мясных продуктах.

Лизин

Эта аминокислота входит в состав практически всех белков в человеческом организме. Для восстановления тканей она необходима. Человек, который страдает от дефицита лизина, испытывает раздражительность, плаксивость, слабость, плохо ест, у него выпадают волосы, нарушается внимание, замечается снижение веса, появляются проблемы с репродуктивной функцией. Также лизин играет важную роль в создании гормонов, ферментов в организме, поддерживает иммунитет.

Особенно важен лизин для детей, у которых растут кости. Аминокислота улучшает усвоение кальция в организме. Богаты лизином яйца, молочные продукты, картофель, дрожжи, соя, говядина.

Метионин

Эта аминокислота крайне важна для здоровых суставов и выведения вредных веществ из организма. Метионин рекомендуют принимать при интоксикации (алкогольной или химической). Также аминокислоту назначают женщинам при сильном токсикозе.

Для здоровья организма необходимо получать по 2-4 г метионина в сутки. Дефицит этого элемента приведет к отекам, слабости мышечных тканей, проблемам с органами ЖКТ, печенью, задержке развития плода во время беременности.

Содержат метионин бобы, куриные яйца, мясные продукты, кисломолочные продукты, лук и чеснок.

Фенилаланин

Особенность этой аминокислоты в том, что в организме она способна преобразовываться и принимать участие в синтезе нейромедиатора. Поэтому можно сказать, что фенилаланин оказывает воздействие на настроение человека, его восприимчивость к боли, способность обучаться и запоминать. Недостаток этой аминокислоты может привести к сильнейшим депрессии, гормональным сбоям, снижению умственных способностей. Синтетический фенилаланин назначают людям с артритом, депрессией, болезненными месячными, мигренями и ожирением, так как этот элемент способен снижать аппетит.

Можно найти фенилаланин в следующих продуктах: говядина, курица, морепродукты, молочные продукты.

Треонин

Эта аминокислота играет очень важную роль в белковом и жировом обмене, стимулирует работу иммунной системы. Для взрослого достаточной дозой треонина является 0,5 г в сутки. Если аминокислоты недостаточно, это приводит к слабости мышц и уменьшению мышечной массы, депрессивным состояниям, снижению внимания.

Достаточно большое количество треонина содержится в куриных яйцах, молочных продуктах, говядине. В зерновых его мало, поэтому люди, отказывающиеся от употребления мяса, страдают от дефицита треонина гораздо чаще.

Триптофан

В организме эта аминокислота превращается в важный нейромедиатор, отвечающий за состояние эмоционального благополучия. При недостатке триптофана развивается депрессивное состояние, подавленность, беспричинная тревожность, мигрень. Если у человека есть бронхиальная астма, дефицит этой аминокислоты усилит приступы.

Триптофан часто используют и как снотворное. Его желательно принимать с пищей. Аминокислоты достаточно много в молочных продуктах, растительных маслах, бананах. Поэтому сложилось мнение, что стакан молока на ночь помогает заснуть. Также эта аминокислота содержится в овсянке, арахисе, морепродуктах, курице, индейке.

Прием триптофана в синтетическом виде давно запрещен, так как он был признан опасным для сердца.

Валин

Данная аминокислота играет важную роль в стимуляции умственной деятельности и поддержании координации. Валин способствует скорому заживлению поврежденных тканей. Дефицит валина становит заметен по причине повышения чувствительности кожи и нарушения координации движения. У людей с недостатком этого элемента часто развиваются кожные заболевания, например, дерматит. Суточная норма аминокислоты 3-4 г.

Чтобы восполнить недостаток валина в организме, нужно есть больше сыра и творога, орехов, мяса и яиц.

Заменимые аминокислоты для мозга

Эта разновидность аминокислот синтезируется организмом самостоятельно, а также поступает с пищей.

Аланин

Мозгу для работы требуется много энергии, а данная аминокислота является ее источником. Также аланин поддерживает работу иммунитета и регулирует уровень глюкозы. Эта аминокислота очень часто используется в психиатрии, так как способствует снижению раздражительности и апатии, а также избавляет от мигреней. Способность аланина регулировать уровень глюкозы позволяет долго не ощущать голод.

Пища, богатая аланином, поможет восполнить дефицит: мясо, яйца, желатин, молочные продукты.

Аспарагин

Аминокислота выводит аммиак из организма и защищает ЦНС от его токсического воздействия. Аспарагин регулирует все процессы ЦНС, предотвращая ее излишнее возбуждение или торможение. Также есть мнение, что этот элемент играет важную роль в сопротивлении организма усталости, то есть повышает выносливость. Наибольшее количество аспарагина содержится в мясе.

Дефицит аминокислоты приводит к мышечным болям, заметному снижению работоспособности, ухудшению памяти. Однако избыток тоже опасен. Он может спровоцировать агрессию, проблемы со сном, головным болям.

Аргинин

Этот элемент участвует в синтезе инсулина и гормона роста, а также стимулирует защитные функции организма. Он очень важен для роста мышц, а также поддержания здоровья психики. Из-за активного воздействия на выработку гормона роста детям принимать аргинин не рекомендуется, чтобы не спровоцировать гигантизм. Также избыток аргинина вызывает проблемы с кожей и аллергические реакции, провоцирует тошноту и диарею.

Чтобы восполнить дефицит аргинина, необходимо есть горький шоколад, молочные продукты, пшеницу, орехи, желатин, овсянку.

Глицин

Глицин является ноотропом и известен многим как средство от депрессии. Он способен нормализовать психоэмоциональное состояние, улучшить память и способность к обучению. Дефицит глицина приводит в первую очередь к недостатку энергии и хронической усталости. Люди с недостатком этой аминокислоты часто испытывают проблемы с работой кишечника, плохо спят.

Глицин применяют в синтетическом виде. В природе он содержится в говядине, печени, овсянке. Столкнуться с переизбытком глицина очень трудно, так как в организме он не скапливается, а свободно выводится.

Цистеин

Данная аминокислота защищает клетки мозга от токсического воздействия этилового спита и никотина, а также других вредных химических веществ. Также цистеин замедляет процессы старения в организме, облегчает клиническое проявление заболеваний. Недостаток может спровоцировать снижение иммунитета, кожные заболевания, выпадение волос, ломкость ногтей.

Цистеин присутствует в куриных яйцах, чесноке, луке, орехах и овсянке.

ГАМК

Содержание этой аминокислоты в тканях головного мозга очень велико. Она оказывает противосудорожное и успокаивающее действие. Часто назначается при патологиях головного мозга, снижении умственной активности, хронической и тяжелой депрессии. К недостатку АМК приводит избыток физической нагрузки в сочетании с неправильным питанием и низким количеством питательных веществ в еде. Для восполнения дефицита этой аминокислоты рекомендуют пить чай.

Гистидин

Данная аминокислота полезна для восстановления тканей, роста организма. Она помогает бороться со стрессами, нормализует работу ЖКТ, защищает от инфекций, выводит тяжелые металлы из организма.

Избыток гистидина ведет к возникновению психозов и прочих психических недугов. Также эта аминокислота влияет на половое возбуждение. При дефиците гистидина половое влечение снижается, помимо этого могут возникнуть проблемы со слухом и усилиться тромбообразование. Гистидин содержится в рыбе, красном мясе, злаковых.

Глутаминовая кислота

Это важный нейромедиатор, оказывающий ноотропный эффект и необходимый для нормальной работы головного мозга. Глютаминовая кислота служит источником энергии для клеток мозга. В синтетическом виде ее назначают при эпилептических припадках, проблемах с умственным развитием у детей. Дефицит глутаминовой кислоты может привести к ранней седине, плохому настроению, снижению иммунитета. Глютаминовая кислота содержится в мясных продуктах, знаковых, натуральном молоке.

Глютамин

Данная аминокислота выводит из организма аммиак и снижает его токсическое воздействие на организм. Он улучшает работу мозга, поэтому рекомендуется людям с эпилепсией, импотенцией, страдающим шизофренией.

Глютамин выпускают в синтетическом виде, однако такие препараты должны храниться как можно дальше от влаги, иначе будет выделяться аммиак. При серьезных заболеваниях печени такие препараты не назначаются.

Аминокислота содержится во многих пищевых продуктах, однако при термической обработке разрушается. Чтобы восполнить дефицит глютамина, рекомендуют есть сырую петрушку и шпинат.

Таурин

Защищает мозг от вредного воздействия. При гиперактивности у детей довольно часто назначают синтетический таурин. Также он является частью лечения эпилепсии и беспричинного беспокойства. Организм способен сам производить эту аминокислоту, если в организме нет дефицита витамина В6. Также много таурина в мясных и молочных продуктах, морепродуктах.

Номенклатура аминокислот — Chemistry LibreTexts

Общие аминокислоты

Существует 20 распространенных аминокислот. Они состоят из атомов C, H, O, N и S. Они структурно и химически различны, а также различаются по размеру и объему. Некоторые из них имеют разветвленную структуру, некоторые линейны, некоторые имеют кольцевую структуру. Одна из 20 распространенных аминокислот на самом деле иминокислота. Типичная группа по их химической природе следующая:

• Неполярный (углеводороды и одна серосодержащая аминокислота).Во взаимодействии преобладают дисперсионные силы и гидрофобные эффекты. Они не могут образовывать водородную связь с водой, и эти боковые цепи обладают характерным гидрофобным действием в воде.
• Polar незаряженный. Содержат функциональные группы, способные связываться с водой и другими аминокислотами. Включите атомы C, H, O, N и S.
• Кислый. Содержат функциональную группу карбоновой кислоты с отрицательным зарядом при нейтральном pH. Может водородно связываться с водой, может образовывать ионные взаимодействия, а также может служить нуклеофилами или участвовать в кислотно-щелочной химии.
• Базовый. Азотсодержащие основания (например, гуанидино, имидазольные или аминогруппы) с чистым положительным зарядом при нейтральном pH. Может служить донором протонов в химических реакциях и образовывать ионные взаимодействия.

Аминокислоты имеют название, а также трехбуквенный или однобуквенный мнемонический код:

Тип	Имя	Структура R-группы
Неполярный	лейцин лей, L
	Изолейцин Иль, И
	Валин Вал, В
	Аланин Ала, А
	метионин Мет, M
	Фенилаланин Phe, F
	Триптофан Trp, Вт
	Proline Pro, P
	Глицин Gly, G (примечание: иногда входит в полярную группу)
Полярный, незаряженный	Серин Сер, S
	Аспарагин Асн, №
	Глютамин Gln, Q
	Треонин Thr, Т
	Цистеин Cys, C
	Тирозин Tyr, Y
Кислый	Аспарагиновая кислота Асп, Д
	Глутаминовая кислота Glu, E
Базовый	Лизин Lys, К
	Аргинин Арг, R
	Гистидин His, H

Необычные аминокислоты

Помимо 20 распространенных аминокислот, обнаружено несколько необычных:

• Гидроксилизин и гидроксипролин.Они содержатся в белке коллагене. Коллаген — это волокнистый белок, состоящий из трех полипептидов, которые образуют стабильную сборку, но только если остатки пролина и лизина гидроксилированы. (требуется витамин С для восстановления этих аминокислот до гидрокси формы)
• Тироксин, йодированное производное тирозина, обнаруженное в тиреоглобулине (вырабатывается щитовидной железой; требует йода в рационе)
• г-карбоксиглутаминовая кислота (т. Е. Глутаминовая кислота с двумя карбоксильными группами), обнаруженная в некоторых ферментах свертывания крови (для производства требуется витамин К)
• N-метиларгинин и n-ацетиллизин.Обнаружен в некоторых ДНК-связывающих белках, известных как гистоны
.

Производные аминокислот, не обнаруженные в белках

Некоторые аминокислоты не предназначены для включения в белки, а сами по себе обладают важными функциями.

• Серотонин (производное триптофана) и g-аминомасляная кислота (производное глутаминовой кислоты) являются нейротрансмиттерами
• Гистамин (производное гистидина) участвует в аллергической реакции
• Адреналин (производное тирозина) гормон
• Различные антибиотики — производные аминокислот (пенициллин)

Авторы и авторство

Миниатюра: 3D-модель L-триптофана.(Общественное достояние; Benjah-bmm27).

кодов, используемых в описании последовательности

Нуклеотид

Коды нуклеотидных оснований

Коды нуклеотидных оснований, которые используются в Международном стандарте База данных нуклеотидных последовательностей выглядит следующим образом.
Данные последовательности выражаются только строчными буквами. Заглавная буква будет будет автоматически преобразован в строчную букву.

Символ	Значение	Пояснение
а	a	аденин
в	с	цитозин
г	г	гуанин
т	т	тимин в ДНК; урацил в РНК
м	а или с	амино
r	а или г	пурин
Вт	а или т
с	с или г
г	с или т	пиримидин
к	г или т	кето
в	a или c или g	нет
ч	a или c или t	не г
г	а или г или т	не c
б	с или г или т	не
n	a или c или g или t	любой

[Ссылки]

Модифицированные базовые сокращения

Пример описания измененной базы в строке FEATURES.

Пример

 
      ОСОБЕННОСТИ Местоположение / Квалификаторы
           Modified_base 15
                           / mod_base = "m2g"
  

Сокращение	Базовое описание модифицированное
ac4c	4-ацетилцитидин
chm5u	5- (карбоксигидроксилметил) уридин
см	2’-O-метилцитидин
смnm5s2u	5-карбоксиметиламинометил-2-тиоуридин
смnm5u	5-карбоксиметиламинометилуридин
дху	дигидроуридин
фм	2’-O-метилпсевдоуридин
галлонов	бета, D-галактозилкеуозин
г	2’-O-метилгуанозин
i	инозин
i6a	N6-изопентениладенозин
m1a	1-метиладенозин
м1ф	1-метилпсевдоуридин
м1г	1-метилгуанозин
m1i	1-метилинозин
м 22 г	2,2-диметилгуанозин
м2a	2-метиладенозин
м2 г	2-метилгуанозин
м3	3-метилцитидин
м4c	N4-метилцитозин
m5c	5-метилцитидин
m6a	N6-метиладенозин
m7g	7-метилгуанозин
mam5u	5-метиламинометилуридин
mam5s2u	5-метоксиаминометил-2-тиоуридин
чел. В	бета, D-маннозилкеуозин
мкм5s2u	5-метоксикарбонилметил-2-тиоуридин
мкм 5u	5-метоксикарбонилметилуридин
mo5u	5-метоксиуридин
ms2i6a	2-метилтио-N6-изопентениладенозин
ms2t6a	N — ((9-бета-D-рибофуранозил-2-метилтиопурин-6-ил) карбамоил) треонин
MT6A	N — ((9-бета-D-рибофуранозилпурин-6-ил) N-метилкарбамоил) треонин
мв	метиловый эфир уридин-5-оксиуксусной кислоты
o5u	уридин-5-оксиуксусная кислота (v)
osyw	выбутоксозин
п.	псевдоуридин
q	queuosine
s2c	2-тиоцитидин
s2t	5-метил-2-тиуридин
s2u	2-тиуридин
s4u	4-тиуридин
m5u	5-метилуридин
t6a	N — ((9-бета-D-рибофуранозилпурин-6-ил) карбамоил) треонин
тм	2’-O-метил-5-метилуридин
мкм	2’-O-метилуридин
yw	wybutosine
x	3- (3-амино-3-карбоксипропил) уридин, (acp3) u
ДРУГОЕ	Другое (/ примечание квалификатор に 修飾 塩 基 を 記載 し ま す)

[Ссылки]

Аминокислота

Коды аминокислот

Код аминокислоты, который используется с Международным нуклеотидом. База данных последовательностей выглядит следующим образом.
Эти аминокислоты описаны в аббревиатуре из одной буквы. / квалификатор перевода CDS особенность.
Перечисленные сокращения аминокислот являются допустимыми значениями квалификаторов. / transl_except и / anticodon.
Те, которые не включены в «Аминокислотные коды», см. Модифицированные и необычные аминокислоты.

Сокращение	Аббревиатура, 1 буква	Название аминокислоты
Аля	А	Аланин
Арг	R	Аргинин
Асн	N	Аспарагин
Асп	D	Аспарагиновая кислота
Cys	С	Цистеин
Gln	Q	Глютамин
клей	E	Глутаминовая кислота
Гли	G	Глицин
Его	H	Гистидин
Иль	I	Изолейцин
лей	L	лейцин
Lys	К	Лизин
Мет	M	метионин
Phe	F	фенилаланин
Pro	-п.	Proline
Пил	O	пирролизин
Ser	S	Серин
сек	U	Селеноцистеин
Thr	т	Треонин
Трп	Вт	Триптофан
Тир	Y	Тирозин
Вал	В	Валин
Асх	B	Аспарагиновая кислота или аспарагин
Glx	Z	Глутаминовая кислота или глутамин
Хаа	х	Любая аминокислота
Xle	Дж	Лейцин или изолейцин
СРОК		кодон терминации

[Ссылки]

Модифицированные и необычные аминокислоты

Для других аминокислот, не входящих в состав аминокислот. Используются коды, аббревиатуры, указанные ниже.Все эти амино кислоты обозначаются одной буквенной аббревиатурой «X» в / квалификатор перевода CDS особенность.

Сокращение	Название аминокислоты
Aad	2-аминоадипиновая кислота
бат	3-аминоадипиновая кислота
балла	бета-аланин, бета-аминопропионовая кислота
Абу	2-аминомасляная кислота
4Abu	4-аминомасляная кислота, пиперидиновая кислота
Acp	6-Аминокапроновая кислота
Ах	2-аминогептановая кислота
Aib	2-аминоизомасляная кислота
бАиб	3-аминоизомасляная кислота
Апм	2-аминопимелиновая кислота
Дбу	2,4-диаминомасляная кислота
Des	Десмозин
Dpm	2,2’-Диаминопимелиновая кислота
Дпр	2,3-диаминопропионовая кислота
EtGly	N-этилглицин
EtAsn	N-этиласпарагин
Hyl	гидроксилизин
Ахил	алло-гидроксилизин
3Hyp	3-гидроксипролин
4Hyp	4-гидроксипролин
Ide	Изодесмозин
ПРОХОД	алло-изолейцин
MeGly	N-метилглицин, саркозин
Меле	N-метилизолейцин
MeLys	6-N-метиллизин
MeVal	N-метилвалин
Nva	Норвалин
Nle	Норлейцин
Орн	Орнитин
ДРУГОЕ	Другое ((Аминокислота, не найденная в этом списке, должна быть описана в квалификаторе / примечание)

[Ссылки]

Связанные страницы

Однобуквенные коды IUPAC для аминокислот

Аланин	A	Ala	2-Аминопропановая кислота
Цистеин	C	Cys	2-амино-3-меркаптопропановая кислота
Аспарагиновая кислота	D	Asp	2-Аминобутандиовая кислота
Глутаминовая кислота	E	Glu	2-Аминопентандиовая кислота
Фенилаланин	F	Phe	2-амино-3-фенилпропановая кислота
Глицин	G	Gly	Аминоэтановая кислота
Гистидин	H	His	2-амино-3- (1H-имидазол-4-ил) пропановая кислота
Изолейцин	I	Ile	2-амино-3-метилпентановая кислота
Лизин	K	Лиз	2,6-Диаминогексановая кислота
Лейцин	L	Лей	2-Амино-4-метилпентановая кислота
Метионин	M	Met	2-амино-4- (метилтио) бутановая кислота
Аспарагин	N	Asn	2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
Пролин	P	Pro	Пирролидин-2-карбоновая кислота
Глютамин	Q	Gln	2-амино-4-карбамоилбутановая кислота
Аргинин	R	Арг	2-амино-5-гуанидинопентановая кислота
Серин	S	Ser	2-амино-3-гидроксипропановая кислота
Треонин	T	Thr	2-амино-3-гидроксибутановая кислота
Валин	В	Вал	2-амино-3-метилбутановая кислота
Триптофан	W	Trp	2-амино-3- (1H-индол-3-ил) пропановая кислота
Тирозин	Y	Тир	2-амино-3- (4-гидроксифенил) пропановая кислота

Приложение 3: Список аминокислот и их сокращений | Учебное пособие

Учебное пособие по лечению

Эта таблица включена только для справки.

Нет необходимости заучивать эти имена и сокращения. Важно понимать, что буква «устойчивость к лекарствам» относится к разным аминокислотам.

Эта таблица включена для использования в будущем.

Аминокислота	Трехбуквенное сокращение	Однобуквенное сокращение
Аланин	Ала	А
Аргинин	Арг	R
аспарагин	Asn	N
Аспарагиновая кислота	Асп	D
Цистеин	Cys	С
Глутаминовая кислота	Glu	E
Глютамин	Gln	Q
Глицин	Gly	G
Гистидин	Его	H
Изолейцин	Иль	I
лейцин	лей	л
Лизин	Lys	К
метионин	Встреча	M
фенилаланин	Phe	F
Пролайн	Pro	P
Серин	Ser	S
Треонин	Thr	т
Триптофан	Trp	Вт
Тирозин	Тир	Y
валин	Вал	В

Последнее обновление: 1 сентября 2014 г.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в cookie-файлах может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

аминокислот — Протеопедия, жизнь в 3D

Из Proteopedia

(Перенаправлено с аминокислот) Proteopedia linkproteopedia link

Общие сведения о аминокислотах см. в разделе «Аминокислоты» в Википедии.

22 Стандартные аминокислоты и мнемоники

Вот названия двадцати двух стандартных аминокислот с их трех- и однобуквенными сокращениями. ^[1] . Мнемонические имена призваны помочь вам запомнить однобуквенные коды, но не являются правильными именами.

Ала А А линия Arg R A r гинин Asn N Asparagi n e Asp D Аспарагиновая кислота (мнемоника: aspar D ic) Cys C C истеин	Lys K Lysine (мнемоника: li K esine) Met M M этионин Phe F Фенилаланин (мнемоника: F енилаланин) Pro P P роликовый Pyl O Pyrr o лизин *	мнемоника: А Ала B Asx † C Cys D Asp aspar D ic E Glu glu E тамин F Phe F енилаланин G Gly H Его Иле Дж K Lys li K esine л лей M Мет	мнемоника: N Asn asparagi N e О Пил * P Pro Q Gln Q уэтамин R Arg a R гинин S Ser ттр U сек * V Val Вт Trp t Вт птофан X Unk † Y Tyr t Y канифоль Z Glx †
Gln Q Glutamine (мнемоника: Q уетамин) Glu E Глутаминовая кислота (мнемоника: glu E таминовая) Gly G G лицин His H H истидин Ile I I солейцин лей L L эуцин	Sec U Селеноцистеин * (мнемоника: seleni U м) Ser S S эрин Thr T T греонин Trp W Триптофан (мнемоника: t W иптофан) Tyr Y T y канифоль Val V V aline
* С середины 20 века насчитывалось 20 стандартных аминокислот.В начале 21 века генетически закодированный Селеноцистеин и пирролизин включены в список стандартов Всемирного банка данных по белкам [2] . † Asx: Asn или Asp; Glx: Gln или Glu; Unk: неизвестно. Публикация IUPAC / IUB 1971 г., определяющая однобуквенные коды.

Щелкните изображение ниже, чтобы увидеть его в полном размере с подробностями о 21 аминокислоте.

В базе данных белков также есть список стандартных аминокислот.

L- и D-аминокислоты

Номенклатура PDB
L-образная	D-форма
ALA ARG ASN ASP CYS GLN GLU HIS ILE LEU LYS MET PHE PRO SER THR TRP TYR VAL	DAL DAR DSG DAS DCY DGN DGL DHI DIL DLE DLY MED DPN DPR DSN DTH DTR DTY DVA

Асимметричный α-углерод в 21 стандартной аминокислоте (все, кроме глицина) является хиральным (стереогенным) центром ^[3] .Таким образом, каждая аминокислота может существовать либо в двух оптических изомерах, либо в энантиомерах (зеркальные изображения), обозначенных как L-форма и D-форма. Почти все встречающиеся в природе аминокислоты являются L-аминокислотами, названными так потому, что они аналогичны L-форме глицеральдегида ^[3] . (Не все L-аминокислоты левовращающие; некоторые вращают поляризованный свет по часовой стрелке ^[3] ).

Более 700 записей в PDB содержат одну или несколько D-аминокислот. Хотя D-аминокислоты редки в природе, они все же встречаются (см. Естественное изобилие в Википедии).D-аланин (DAL) встречается более чем в 100 записях PDB, D-лейцин (DLE), D-фенилаланин (DPN), D-серин (DSN) и D-валин (DVA) встречаются более чем в 50-ти. из этих записей синтезированы химическим путем, а не естественным образом. Грамицидин — это природный антибиотик, содержащий несколько D-аминокислот, например 1нрм. 4glu представляет собой 102 аминокислотную цепь VEGF-A, полностью синтезируемую из D-аминокислот.

Необычные аминокислоты

Существует по крайней мере две исторически «нестандартные» аминокислоты, которые, как сейчас признано, кодируются генетически, обсуждаются ниже.В 2014 году PDB начала включать эти две аминокислоты для получения 22 стандартных аминокислот ^[2] .

Селеноцистеин: 21-я аминокислота

Редкие белки во всех сферах жизни включают селеноцистеин (Sec, U) , обозначенный 21-й аминокислотой ^[4] . Более 70 записей в PDB включают селеноцистеин, обозначенный как SEC.

Пирролизин: 22-я аминокислота

пирролизин (Pyl, O) ^[5] — это генетически кодируемая аминокислота, встречающаяся в природе в метаногенных архее, теперь обозначенная как 22-я аминокислота ^[6] .Это происходит в нескольких записях PDB. См. Подробности.

Нет 23-й аминокислоты?

21-я и 22-я аминокислоты определены стоп-кодонами UGA и UAG соответственно, модифицированными нижележащими структурами «стебель-петля» в мРНК. Лобанов и др. ^[7] провел поиск «16 архейных и 130 бактериальных геномов на предмет тРНК с антикодонами, соответствующими трем стоп-сигналам». Их данные предполагают, что «появление дополнительных аминокислот, которые широко распространены и генетически кодируются, маловероятно.»

Селенометионин

См. Селенометионин.

Посттрансляционные модификации

Многие необычные аминокислоты образуются в результате катализируемых ферментами реакций, которые модифицируют генетически кодируемую стандартную аминокислоту после того, как она была включена в полипептид; они называются посттрансляционными модификациями. Из их:

• фосфорилирование серина, треонина или тирозина
• гидроксилирование пролина (с образованием гидроксипролина, напр.г. в коллагене)
• ацетилирование лизина или N-конца
  • Пример N-концевого ацетилирования: 4 мдч
• метилирование лизина
• карбоксилирование аспартата или глутамата
• нитрозилирование, например производить нитротирозин
• ацилирование жирной кислотой (см. N-концевое миристоилирование рековерина)
• пренилирование
• гликозилирование серина, треонина или аспарагина (с образованием гликопротеинов)
  • Пример N-связанного гликолилирования: 1igy

Структура, свойства, поведение белков

Angel Herráez предоставил учебное пособие по структуре аминокислот, в котором 20 аминокислот могут быть визуализированы в 3D с помощью JSmol.

Пожалуйста, помогите расширить список ниже, чтобы он включал все 22 аминокислоты.

Глицин

Gly G: Маленький.

См. Также Глицин в Proteopedia и Глицин в Википедии, где показана структура. Глицин — самая маленькая аминокислота, поскольку его боковая цепь представляет собой не что иное, как единственный водород. Глицин часто встречается по очереди, поскольку стерическое столкновение более крупных аминокислот было бы проблематичным. Повороты обычно происходят на поверхности белков, между бета-цепями или альфа-спиралями.Обычно на поверхности белка по очереди находят высококонсервативные глицины , поскольку мутация в более объемный остаток нарушает складку. Глицин также присутствует в бета-цепях и альфа-спиралях, хотя его частота в альфа-спиралях невысока (вторая по величине после пролина, стр. 125 в ^[8] ). Глицин обычно находится на С-конце альфа-спиралей и считается терминатором спирали (стр. 125 в ^[8] ).

Гистидин

Его H: Заряжено: Базовый , Ароматический, Объемный

См. Гистидин в Википедии, где показана структура.Боковая цепь His может быть положительно заряжена (протонирована), и в этом случае оба атома азота в имидазольном кольце боковой цепи имеют атомы водорода, и заряд между ними делокализован. PKa для протонирования составляет 6,1. Это означает, что в среднем в любой момент времени протонируется половина боковых цепей His, когда pH равен 6,1. При pH крови 7,4 ± 0,05 боковые цепи His заряжаются положительно менее 10% времени. Поэтому His не входит в обычный список положительно заряженных аминокислот (лизина и аргинина).

Фенилаланин

Phe F: Нейтральный, ароматный, объемный

См. Фенилаланин в Википедии, где показана структура. Phe участвует во взаимодействиях катион-пи. Фенилкетонурия — это генетическое заболевание, при котором фермент, превращающий фенилаланин в тирозин, нефункционален, что приводит к токсичности из-за избытка фенилаланина и дефицита тирозина.

Триптофан

Трп Вт: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный

См. Триптофан в Википедии, где показана структура.В трансмембранных белках триптофаны часто находятся на границе раздела воды и липидов. Примером может служить калиевый канал, например 1bl8. Чтобы увидеть их позиции, используйте диалог Найти в FirstGlance на языке Jmol. Trp участвует во взаимодействиях катион-пи.

Тирозин

Тир Y: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный

См. Тирозин в Википедии, где показана структура, и Нитротирозин. Тир участвует во взаимодействиях катион-пи.

См. Также

Список литературы

1. ↑ Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей (окончательные правила).IUPAC — Комиссия IUB по биохимической номенклатуре, стр. 639-645, Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный союз биохимии, Баттервортс, Лондон, 1971. Полный текст.
2. ↑ ^{2,0 2,1} Объявление: Стандартизация номенклатуры аминокислот, Новости Всемирного банка данных по белкам, 8 января 2014 г.
3. ↑ ^{3,0 3,1 3,2} См. Хиральность в Википедии].
4. ↑ Аткинс Дж. Ф., Гестеланд РФ. Двадцать первая аминокислота.Природа. 2000, 28 сентября; 407 (6803): 463, 465. PMID: 11028985 DOI: 10.1038 / 35035189
5. ↑ См. Пирролизин в Википедии.
6. ↑ Хао Б., Чжао Дж., Кан П. Т., Соарес Дж. А., Фергюсон Т. К., Галуччи Дж., Кшицки Дж. А., Чан МК. Реакционная способность и химический синтез L-пирролизина — 22 (ой) генетически кодируемой аминокислоты. Chem Biol. 2004 сентябрь; 11 (9): 1317-24. PMID: 15380192 DOI: 10.1016 / j.chembiol.2004.07.011
7. ↑ Лобанов А.В., Крюков Г.В., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. Есть ли в генетическом коде двадцать третья аминокислота? Тенденции Genet.Июль 2006; 22 (7): 357-60. Epub 2006, 19 мая. PMID: 16713651 doi: 10.1016 / j.tig.2006.05.002
8. ↑ ^{8,0 8,1} Кессель, Амит и Нир Бен-Тал. Введение в белки: структура, функции и движение . CRC Press, 2011. 653 стр.

Сокращенные символы для аминокислот

Сокращенные символы для аминокислот

	Индекс | Учебный план | Расписание | Учебные пособия | Вычислительная техника | Ссылки
	КОРОТКИЕ СИМВОЛЫ АМИНОКИСЛОТ [1-буквенные символы обычно используются последовательно данные] Одно письмо Три буквы Аминокислота А Ала Аланин р Arg Аргинин N Asn Аспарагин D Жерех Аспарагиновая кислота B Asx Asn или Asp C Cys Цистеин Q Gln Глютамин E Glu Глутаминовая кислота Z Glx Gln или Glu г Gly Глицин ЧАС Его Гистидин я Иль Изолейцин L Лея лейцин K Lys Лизин M Встретил метионин F Phe Фенилаланин п Pro Proline S Сер Серин Т Thr Треонин W Trp Триптофан Y Тюр Тирозин V Вал Валин Аминокислоты с неполярным [гидрофобные] группы Аминокислоты с незаряженными полярными группами [pH = 6-7] Аминокислоты с кислотными группами [pH = 6-7] Аминокислоты с основными группами [pH = 6-7] Ала Asn Жерех Arg Иль Cys Glu Его Лея Gly Lys Встретил Gln Phe Сер Pro Thr Trp Вал . Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт