Классификация аминокислот | Химия онлайн

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты

(содержат NH₂СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH₂-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серосодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными  R-группами и одна серосодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серосодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин  и тирозин

—  HS-группу: цистеин

— амидную  группу: глутамин,  аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

 

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

 

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

 

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты)

 — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются  гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот 

Качество некоторых пищевых белков относительно белков женского молока

Аминокислоты

himija-online.ru

Нейтральные –аминокислоты

Имеют значенияpI в слабокислой среде, например, у аланина pI 6,0.

– Н⁺ – Н⁺

+ Н⁺ + Н⁺

Катион Диполярный ион Анион

рН~1,0 рI 6,0 рН~11,0

В условиях организма при рН крови 7,36 нейтральные –аминокислоты существуют в анионной форме.

Кислые –аминокислоты.

Имеют pI в кислой среде, например, у глутаминовой кислоты pI 3,22.

– Н⁺ – Н⁺ – Н⁺

+ Н⁺ + Н⁺ + Н⁺

Катион Диполярный ион Анион Дианион

pН~1,0 pI 3,22 pH~11,0

В условиях организма при рН крови 7,36 кислые –аминокислоты существуют в анионной форме.

Основные –аминокислоты.

Имеют pI в щелочной среде, например, у лизина pI 9,7.

– Н⁺ – Н⁺ – Н⁺

+ Н⁺ + Н⁺ + Н

+

Дикатион Катион Диполярный ион Анион

pН~1,0 pI 9,7

В условиях организма при рН крови 7,36 основные –аминокислоты существуют в катионной форме.

Химические свойства –аминокислот.

1. Образование солей по кислотному и основному центрам (амфотерность–аминокислот).

+ NaOH R – CH – C – ONa + H₂O

R – CH – C – OH (соль)

к.ц. + HCl R – CH – COOH

о.ц.

(соль)

2. С катионами тяжелых металлов Hg, Pb, Cd, Cu… –аминокислоты как бифункциональные соединения образуют внутрикомплексные соли (хелаты), которые понижают растворимость –аминокислот.

Р

еакция сCu²⁺ является качественной на –аминокислотный фрагмент – образуется комплекс синего цвета.

3. Свойства по группе –СООН:

а) образование амидов

S_N(H⁺)

R – CH – C – OH + H – N – X R – CH – C – N – X + H₂O

амидная связь

X – остаток другой –аминокислоты, алифатический или ароматический радикал.

Амидная связь прочная, гидролизуется только в сильнокислой или сильнощелочной среде. Амидной связью соединены остатки –аминокислот в пептидах и белках.

б) образование эфиров

HCl сух. + NH₃ 

R – CH – C – OH + H – OCH₃ R – CH – C – O – CH₃ R – CH – C – O – CH₃

– Н₂О – NH₄Cl

смесь –аминокислот сложно-эфирная связь

Реакция этерефикации обратима. Для выделения свободных эфиров смесь обрабатывают газообразным аммиаком. Все реактивы должны быть безводными. Эфиры не имеют биполярного строения и, в отличие от –аминокислот, не растворяются в воде, а растворяются в органических растворителях. Эфиры летучи. Это используют для разделения –аминокислот путем эфирной перегонки их метиловых эфиров (предложена Фишером в 1901 году).

в) декарбоксилирование (удаление группы –СООН из–аминокислотного фрагмента) «in vivo» идет под действием ферментов декарбоксилаз и кофермента пиридоксальфосфата. В результате образуются биогенные амины. Декарбоксилирование возможно из-за электроноакцепторного влияния –NH₃⁺ в –положении.

фермент

–СН₂ – СН – СОО^– – СН₂ – СН₂ – NH₂

– СО₂

Гистамин – биогенный амин, имеет отношение

гистидин к аллергическим реакциям организма.

фермент

– СН – СОО^– – СН₂ – СН₂ – NH₂

– СО₂

Триптофан Триптамин токсичен

фермент   

НООС – СН₂ – СН₂ – СН – СОО^– НООС – СН₂ – СН₂ – СН₂ – NH₂

– СО₂ –аминомасляная (ГАМК) является

Глутаминовая нейромедиатором головного мозга.

ГАМК под названием гаммалон или аминалон применяется при лечении нервно-психических заболеваний. При нагревании ГАМК подобно–оксикислотам подвергается внутримолекулярной циклизации с образованием лактама. Лактамы – это циклические амиды, гидролизуются в кислой и щелочной среде.

t^o

–H₂O -бутиро лактам (пирролидон–2)

На основе пирролдиона–2 синтезированы замещенные по N лактамы:

пирацетам (ноотропил) – поливинилпирролидон –

влияет на мышление эффективный заменитель плазмы крови

Для незамещенных поN лактамов характерна лактам–лактимная таутомерия – динамическое равновесие между лактамной и лактимной формой, вызванное свободной обратимой миграцией Н между N и О в фрагменте цикла – N – C –

лактам лактим

4. Свойства –аминокислот по группе –NH₂:

А) образование оснований Шиффа (иминов) с альдегидами (присоединение – отщепление).

–

+ A_N Е

R– C + H – N – CH – COOH R – C – N – CH – COOH

– Н₂О

альдегид –аминокислота карбиноламины неустойчивы

R – CH = N – CH – COOH Имин (основание Шиффа)

Реакция с формальдегидом лежит в основе количественного определения –аминокислот методом формального титрования (метод Серенсена). Амфотерный характер –аминокислот не позволяет проводить их титрование щелочью. При взаимодействии –аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые карбиноламины, свободную карбоксильную группу которых титруют щелочью.

–

+ +NaOH

H– C + H – N – CH – COOH CH₂ – N – CH – COOH CH₂ – N – CH – COONa

– H₂O

формальдегид –аминокислота устойчивый карбиноламин натриевая соль

–аминокислоты

б) дезаминирование (удаление NH₂–группы) – важная реакция организма. Так снижается избыток –аминокислот в организме. (Пути образования NH₃ в организме).

Неокислительное (без О₂) дезаминирование «in vivo» встречается в грибах, бактериях, ведет к образованию непредельных - и - кислот.

аспартаза

НООС – СН – СН – СООН С = С

аспарагиновая фумаровая кислота

Окислительное дезаминирование «in vivo» идет с участием дегидрогеназ и кофермента НАД⁺ или НАДФ⁺ и ведет к образованию токсического NH₃, который включается в организме в цикл мочевины.

ф-т + Н₂О

R– C – COOH +НАД⁺ НАДН + Н⁺ + R – C – COOH R – C – COOH + NH₃

окислен. восстан.

–аминокислота форма форма –иминокислота –оксокислота аммиак

Дезаминирование «in vitro» с азотной кислотой (HNO₂) используют для количественного определения –аминокислот (метод Ван-Слайка).

R– CH – COOH + HNO₂ R – CH – COOH + H₂O + N₂

–аминокислота –гидроксикислота по количеству N₂ судят о

количестве –аминокислоты

5. Специфические реакции –аминокислот «in vivo». Некоторые –аминокислоты, находясь в составе белков, подвергаются химической модификации, которая связана с изменениями радикала. Чаще всего это окислительные процессы.

А) гидроксилирование – введение в боковой радикал ОН–группы. Например, в молекуле белка коллагена идет гидроксилирование лизинового остатка гидроксилаза

NH₂ – CH₂ – CH – CH₂ – CH₂ – + O₂ + НАДН + Н⁺

радикал лизина в молекуле коллагена

NH₂ – CH₂ – CH – CH₂ – CH₂ – + НАД⁺ + Н₂О

фрагмент β-гидроксилизина

Б) Обратное окисление тиогрупплежит в основе ряда окислительно-восстановительных процессов в клетке.

HS – CH₂ – CH – COOH S – CH₂ – CH – COOH

окисление

HS – CH₂ – CH – COOH восстановление S – CH₂ – CH – COOH

Цистеин цистин

Превращение цистеина в цистин приводит к образованию дисульфидных мостиков, которые участвуют в формировании третичной структуры белка.

Благодаря легкому окислению тиольных групп, цистеин выполняет защитную функцию при действии на организм окислителей.

В)Карбоксилирование имеет большое значение для свертывания крови. В радикал глутаминовой кислоты белка протромбина вводится СООН–группа. Это приводит к связыванию Са²⁺ и превращению протромбина в тромбин.

Карбоксилирование + Са²⁺

–СН₂ – СН₂ – СОО^– – СН₂ – СН – СН₂ – СН Са²⁺

радикал глутаминовой фрагмент тромбина

в протромбине

Принципиальный путь биосинтеза катехоламинов.

Катехоламины – представители биогенных аминов, которые образуются в результате метаболизма незаменимой –аминокислоты фенилаланина. К катехоламинам относятся дофамин, норадреналин и адреналин. Как и ацетилхолин, они выполняют роль нейромедиаторов. Адреналин является гормоном надпочечников, а норадреналин и дофамин – его предшественники. Адреналин участвует в регуляции сердечной деятельности и обмена углеводов. При стрессах выделяется в кровь («гормон страха»).

гидроксилаза

–СН₂ – СН – СООН НО – – СН₂ – СН – СООН

фенилаланин тирозин

гидроксилаза декарбоксилаза

– СН₂ – СН – СООН – СН₂ – СН₂

3,4-дигидроксифенилаланин дофамин

дофамин--оксидаза N-метилтрансфераза

–СН–СН₂–NH₂ –СН–СН₂–N

Норадреналин Адреналин

Пептиды и белки.

Природные или синтетические вещества, построенные из остатков –аминокислот, соединенных пептидными связями, называются пептидами.

Если пептиды содержат меньше 10 остатков –аминокислот, их называют олигопептиды; от 10 до 100 – полипептиды, выше 100 – белки.

Пептиды и белки пищи в желудочно-кишечном тракте под действием ферментов – пептидаз подвергаются полному гидролизу до свободных –аминокислот, из которых организм синтезирует собственные белки.

Пептидную или белковую молекулу можно представить как продукт поликонденсации–аминокислот, в котором остатки –аминокислот соединены пептидными (амидными) связями.

H₂N – CH – C – OH + H – N – CH – C – [OH + … H]– N – CH – C – OH

N–конец С–конец

H₂N – CH – C – N – CH – C – … N – CH – C – OH

р,-сопряжение

Пептидная связь из-за р,-сопряжения жесткая, вращение вокруг нее затруднено. Полипептидная цепь имеет линейное строение и представляет собой первичную структуру белка. Цепь имеет начало – N-конец и конец – С-конец.

Классификация белков (протеинов).

1. По биологическим функциям

1. Структурные белки – строительный материал (кератин, эластин, коллаген).

2. Транспортные белки (гемоглобин, миоглобин).

3. Сократительные (актин, миозин).

4. Защитные (иммуноглобулины).

5. Регуляторные (гормоны).

6. Ферментативные (биокатализаторы).

7. Запасные (казеин, ферритин).

8. Токсические (змеиные яды, дифтерийный токсин).

2. По составу

1. Простые (неконьюгированные) белки при гидролизе дают только –аминокислоты.

2. Сложные (коньюгированные), кроме белковой части, содержат простатическую группу (небелковую):

а) гемопротеины содержат простатическую группу гем;

б) фосфопротеины – остаток фосфорной кислоты;

в) металлопротеины – ионы металла;

г) гликопротеины – углеводную часть;

д) липопротеины – липидную часть;

е) нуклеопротеины – фрагменты нуклеиновых кислот;

3. По пространственной структуре

1. Глобулярные белки. Характерна –спиральная структура, молекулы имеют форму сферы (альбумин – яичный белок, глобин – белковая часть гемоглобина, миоглобин, почти все ферменты). При растворении в воде образуют коллоидные системы.

2. Фибриллярные белки. Характерна -структура, волокнистое строение (-кератин волос и роговой ткани, -фиброин шелка, мионозин мускульной ткани, коллаген соединительной ткани). Фибриллярные белки не растворимы в воде.

studfiles.net

алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

К незаменимым α-аминокислотам относятся:

валин изолейцин метионин триптофан

лейцин лизин треонин фенилаланин

Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

• нейтральные аминокислоты — по одной группе Nh3 и СООН;

• основные аминокислоты — две группы Nh3 и одна группа

СООН;

• кислые аминокислоты — одна группа Nh3 и две группы СООН.

Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

• гидроксильная — серин, треонин;

• карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

• тиольная — цистеин;

• амидная — аспарагин, глутамин.

Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

Пояснить на конкретном примере.

Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (Nh3) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы h4N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы Nh3. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу Nh4+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

Внутримолекулярное дезаминирование

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

R-CH(NH₂)-COOH + H₂O—-> R-CH(OH)-COOH +NH₃

В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

20. Аминоспирты: коламин (2-аминоэтанол), холин. Бетаин как продукт окисления холина. Строение, биологическая роль. Аминофенолы. Катехоламины: дофамин, норадреналин, адреналин. Строение, биологическая роль.

Аминоспиртами называют соединения, содержащие в молекуле одновременно амино- и гидроксигруппы.

Эти две функциональные группы непрочно удерживаются у одного атома углерода, в результате чего происходит отщепление аммиака или воды. Простейшим представителем аминоспиртов является 2-аминоэтанол — соединение, в котором обе группы расположены у соседних атомов углерода. 2-Аминоэтанол (тривиальное название коламин) является структурным компонентом сложных липидов — фосфатидилэтаноламинов (см. 10.4.1).

С сильными кислотами 2-аминоэтанол образует устойчивые соли.

Четвертичное аммониевое основание — гидроксид (2-гидрокси- этил)триметиламмония [HOCh3Ch3N+(Ch4)3]OH- — имеет большое значение как витаминоподобное вещество, регулирующее жировой обмен. Его катион называют холином

В организме холин образуется с участием кофермента S-аде- нозилметионина (SAM), являющегося переносчиком метильных групп. В молекуле этого кофермента метильная группа «активирована» вследствие того, что находится в составе сульфониевой группировки.

При метилировании коламина в реакции участвует атом азота, более нуклеофильный, чем атом кислорода

В результате окисления холина in vivo образуется диполярный ион бетаин, который также может служить источником метильных групп, входящих в состав аммониевой группировки.

Сложноэфирные производные холина выполняют в организме различные биологические функции. Замещенные фосфаты холина являются структурной основой фосфолипидов — фосфатидилхолинов — важнейшего строительного материала клеточных мембран (см. 10.4.1). Сложный эфир холина и уксусной кислоты — ацетилхолин — наиболее распространенный посредник при передаче нервного возбуждения в нервных тканях (нейромедиатор). Он образуется в организме при ацетилировании холина с помощью ацетилкофермента А

Важная роль в организме принадлежит аминоспиртам, содержащим в качестве структурного фрагмента остаток пирокатехина. Они носят общее название катехоламинов. К этой группе относятся представители образующихся в организме биогенных аминов. К катехоламинам принадлежат дофамин, норадреналин и адреналин, выполняющие, как и ацетилхолин, роль нейромедиаторов. Адреналин участвует в регуляции сердечной деятельности, при физиологических стрессах он выделяется в кровь («гормон страха»).

В ароматическом ряду основу важных природных биологически активных соединений и синтетических лекарственных средств составляют и-аминофенол, и-аминобензойная, салициловая и сульфаниловая кислоты.

и-Аминофенол и его производные. Как гетерофункциональное соединение п-аминофенол может образовывать производные по каждой функциональной группе в отдельности и одновременно по двум функциональным группам. Сам п-аминофенол ядовит; интерес для медицины представляет его производное — парацетамол, оказывающий анальгетическое (обезболивающее) и жаропонижающее действие.

studfiles.net

Lekc._No1._Aminokisloty_peptidy

Лекция №1

ТЕМА: «Аминокислоты».

План лекции:

1. Характеристика аминокислот

2. Пептиды.

1. Характеристика аминокислот.

Аминокислоты – органические соединения, производные углеводородов, в молекулы которых входят карбоксильные и аминогруппы.

Белки состоят из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями. Для анализа аминокислотного состава проводят гидролиз белка с последующим выделением аминокислот. Рассмотрим основные закономерности, характерные для аминокислот белков.

• В настоящее время установлено, что в состав белков входят постоянно часто встречающийся набор аминокислот. Их 18. Кроме указанных, обнаружены ещё 2 амида аминокислот – аспарагин и глутамин. Все они получили название мажорных(часто встречающихся) аминокислот. Часто их образно называют«волшебными»аминокислотами. Кроме мажорных аминокислот, встречаются и редкие, те, которые не часто встречаются в составе природных белков. Их называютминорными.

• Практически все аминокислоты белков относятся к α – аминокислотам(аминогруппа расположена у первого после карбоксильной группы атома углерода). Исходя из сказанного, для большинства аминокислот справедлива общая формула:

α

NH₂-CH-COOH

│

R

Где R– радикалы, имеющие различное строение.

Рассмотрим формулы белковых аминокислот, табл. 2.

• Все α— аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрическийα— углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные аминокислоты относятся к L — ряду. Лишь в составе клеточных стенок бактерий и в антибиотиках обнаружены аминокислоты D генетического ряда. Значение угла вращения составляет 20-30⁰градусов. Вращение может быть вправо (7 аминокислот) и влево (10 аминокислот).

COOH COOH

H―*―NH₂ H₂N―*―H

D- кофигурацияL-кофигурация

^{(природные аминокислоты)}

Кислые аминокислоты.Преобладают карбоксильные (кислотные) группы над аминогруппами (основными), например, аспарагиновая, глутаминовая кислоты.

Нейтральные аминокислотыКоличество групп равны. Глицин, аланин, и т. д.

Основные аминокислоты. Преобладают основные (аминогруппы) над карбоксильными (кислотными), например, лизин.

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α — аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

H₂N-CH₂COOH ↔ H₃N⁺-CH₂COO^—

^{цвиттер-ион}

Цвиттер — ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010^-30Клм), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

• Аминокислоты способны вступать в реакции поликонденсации, приводящие к образованию полипептидов разной длины, которые и составляет первичную структуру белковой молекулы.

H₂N–CH(R¹)-COOH + H₂N– CH(R²) – COOH → H₂N – CH(R¹) – CO-NH– CH(R²) – COOH

^{Дипептид}

OH

║ │

Связь С – N– называетсяпептиднойсвязью.

Помимо рассмотренных выше 20 наиболее распространенных амино­кислот из гидролизатов некоторых специализированных белков выделены некоторые другие аминокислоты. Все они являются, как правило, производ­ными обычных аминокислот, т.е. модифицированными аминокислотами.

4-оксипролин, встречается в фибриллярном белке коллаге­не и некоторых растительных белках; 5-оксилизин найден в гидролизатах коллагена,десмозин иизодесмо­зин выделены из гидролизатов фибриллярного белка эластина. Похоже, что эти аминокислоты содержаться только в этом белке. Структура их необычна: 4-е молекулы лизина, соединенные своими R-группами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Возможно, что благодаря именно такой структуре эти аминокислоты могут образовывать 4-е радиально расходящиеся пептидные цепи. Результатом есть то, что эластин, в отличие от других фибриллярных белков, способен деформироваться (растягиваться) в двух взаимно перпен­дикулярных направлениях. И т.д.

Из перечисленных белковых аминокислот живые организмы синтезируют огромное количество разнообразнейших белковых соединений. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. В теле человека и животных примерно половина аминокислот также синтезируется Другая часть аминокислот может поступить в организм человека только с пищевыми белками.

— незаменимые аминокислоты— не синтезируются в организме человека, а поступают только с пищей. К незаменимым аминокислотам относят 8 аминокислот:валин, фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

— заменимые аминокислоты— могут синтезироваться в организме человека из других составляющих. К заменимым аминокислотам относят 12 аминокислот.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет. Белки, в которых содержатся незаменимые аминокислоты, должны составлять в питании взрослых людей около 16-20% (20-30г при суточной норме белка 80-100г). В питании детей доля белка повышается до 30% — для школьников, и до 40% — для дошкольников. Это связано с тем, что детский организм постоянно растет и, поэтому, нуждается в большом количестве аминокислот как пластического материала для построения белков мышц, сосудов, нервной системы, кожи и всех других тканей и органов.

В наши дни быстрого питания и всеобщего увлечения фаст-фудом в рационе очень часто преобладают продукты с высоким содержанием легкоусваиваемых углеводов и жиров, а доля белковых продуктов заметно снижается. При недостатке в рационе каких — либо аминокислот или при голодании в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга. Организм человека может испытывать нехватку как незаменимых, так и заменимых аминокислот. Дефицит аминокислот, особенно незаменимых, приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям. Первыми «вестниками» нехватки аминокислот могут быть снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия. Такие проявления могут возникнуть у лиц, с целью снижения веса соблюдающих низкокалорийную несбалансированную диету с резким ограничением белковых продуктов.

Чаще других с проявлениями нехватки аминокислот, особенно незаменимых, сталкиваются вегетарианцы, намеренно избегающие включения в свой рацион полноценного животного белка.

Избыток аминокислот встречается в наши дни достаточно редко, но может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к развитию аневризмы аорты, заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям). В нормальных условиях функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевая кислота) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот быстро превращается в полезные компоненты и не успевает «нанести ущерб» организму. При несбалансированной диете возникает дефицит витаминов и микроэлементов, и избыток аминокислот может нарушить работу систем и органов. Такой вариант возможен при длительном соблюдении белковых или низкоуглеводных диет, а также при неконтролируемом приеме спортсменами протеиново-энергетических продуктов (аминокислотно-витаминные коктейли) для увеличения веса и развития мышц.

Содержание аминокислот в продуктах питания – очень важный показатель, он определяет биологическую ценность пищевого продукта, и отражает его способность удовлетворять потребность организма в незаменимых аминокислотах. Для ее определения используют методы оценки качества белка пищевых продуктов.

Среди химических методов наиболее распространен метод аминокислотного скора(scor — счет, подсчет). Он основан на сравнении аминокислотного состава белка оцениваемого продукта с аминокислотным составомстандартного (идеального) белка.После количественного определения химическим путем содержания каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке определяют аминокислотный скор (АС) для каждой из них по формуле

АС = (m_ак._иссл/ m_ак._{идеальн}) • 100

m_ак._иссл— содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г исследуемого белка.

m_ак._{идеальн}— содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г стандартного (идеального) белка.

Аминокислотный образец ФАО/ВОЗ

аминокислота	содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г идеального белка.	аминокислота	содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г идеального белка.
Изолейцин	40	Фенилаланин + тирозин	60
Лейцин	70	Треонин	40
Лизин	55	Триптофан	10
Метионин + цистеин	35	Валин	50

Одновременно с определением аминокислотного скора выявляют лимитирующую для данного белка незаменимую аминокислоту, то естьту, для которой скор является наименьшим.

2. Пептиды.

Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептиднойсвязи с образованием дипептида.

Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот — полипептиды. Пептиды содержат только одну -аминогруппу и одну-карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле.

Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей — это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментовпротеаз.

Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях.

Пептиды — потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способаих получения:

1) выделение из органов и тканей;

2) генетическая инженерия;

3) прямой химический синтез.

В последнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях.

7

studfiles.net

алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

К незаменимым α-аминокислотам относятся:

валин изолейцин метионин триптофан

лейцин лизин треонин фенилаланин

Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

• нейтральные аминокислоты — по одной группе Nh3 и СООН;

• основные аминокислоты — две группы Nh3 и одна группа

СООН;

• кислые аминокислоты — одна группа Nh3 и две группы СООН.

Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

• гидроксильная — серин, треонин;

• карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

• тиольная — цистеин;

• амидная — аспарагин, глутамин.

Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

Пояснить на конкретном примере.

Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (Nh3) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы h4N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы Nh3. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу Nh4+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

Внутримолекулярное дезаминирование

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

R-CH(NH₂)-COOH + H₂O—-> R-CH(OH)-COOH +NH₃

В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

20. Аминоспирты: коламин (2-аминоэтанол), холин. Бетаин как продукт окисления холина. Строение, биологическая роль. Аминофенолы. Катехоламины: дофамин, норадреналин, адреналин. Строение, биологическая роль.

Аминоспиртами называют соединения, содержащие в молекуле одновременно амино- и гидроксигруппы.

Эти две функциональные группы непрочно удерживаются у одного атома углерода, в результате чего происходит отщепление аммиака или воды. Простейшим представителем аминоспиртов является 2-аминоэтанол — соединение, в котором обе группы расположены у соседних атомов углерода. 2-Аминоэтанол (тривиальное название коламин) является структурным компонентом сложных липидов — фосфатидилэтаноламинов (см. 10.4.1).

С сильными кислотами 2-аминоэтанол образует устойчивые соли.

Четвертичное аммониевое основание — гидроксид (2-гидрокси- этил)триметиламмония [HOCh3Ch3N+(Ch4)3]OH- — имеет большое значение как витаминоподобное вещество, регулирующее жировой обмен. Его катион называют холином

В организме холин образуется с участием кофермента S-аде- нозилметионина (SAM), являющегося переносчиком метильных групп. В молекуле этого кофермента метильная группа «активирована» вследствие того, что находится в составе сульфониевой группировки.

При метилировании коламина в реакции участвует атом азота, более нуклеофильный, чем атом кислорода

В результате окисления холина in vivo образуется диполярный ион бетаин, который также может служить источником метильных групп, входящих в состав аммониевой группировки.

Сложноэфирные производные холина выполняют в организме различные биологические функции. Замещенные фосфаты холина являются структурной основой фосфолипидов — фосфатидилхолинов — важнейшего строительного материала клеточных мембран (см. 10.4.1). Сложный эфир холина и уксусной кислоты — ацетилхолин — наиболее распространенный посредник при передаче нервного возбуждения в нервных тканях (нейромедиатор). Он образуется в организме при ацетилировании холина с помощью ацетилкофермента А

Важная роль в организме принадлежит аминоспиртам, содержащим в качестве структурного фрагмента остаток пирокатехина. Они носят общее название катехоламинов. К этой группе относятся представители образующихся в организме биогенных аминов. К катехоламинам принадлежат дофамин, норадреналин и адреналин, выполняющие, как и ацетилхолин, роль нейромедиаторов. Адреналин участвует в регуляции сердечной деятельности, при физиологических стрессах он выделяется в кровь («гормон страха»).

В ароматическом ряду основу важных природных биологически активных соединений и синтетических лекарственных средств составляют и-аминофенол, и-аминобензойная, салициловая и сульфаниловая кислоты.

и-Аминофенол и его производные. Как гетерофункциональное соединение п-аминофенол может образовывать производные по каждой функциональной группе в отдельности и одновременно по двум функциональным группам. Сам п-аминофенол ядовит; интерес для медицины представляет его производное — парацетамол, оказывающий анальгетическое (обезболивающее) и жаропонижающее действие.

studfiles.net

Кислотно-основные свойства, биполярная структура. Изоэлектрическая точка нейтральных, кислых и основных аминокислот.

 

Аминокислоты — амфотерные соединения. Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH₂) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H₃N⁺-CHR-COO^— (обычно используемая запись строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН = 1-2) и анионные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200°С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т.п.

Полностью протонированная аминокислота (катионная форма) с позиций теории Брёнстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциированную карбоксильную группу и протонированную аминогруппу, с соответствующими значениями рK_а1и рK_а2.

Отдавая один протон, такая двухосновная кислота превращается в слабую одноосновную кислоту — диполярный ион с одной кислотной группой NH₃⁺. Депротонирование диполярного иона приводит к получению анионной формы аминокислоты — карбоксилат-иона, являющегося основанием Брёнстеда. Значения, характеризующие кислотные свойства карбоксильной группы аминокислот, обычно лежат в интервале от 1 до 3; значения рK_а2, характеризующие кислотность аммониевой группы, — от 9 до 10 (табл. 1).

Таблица 1.Кислотно-основные свойства важнейших α-аминокислот

Положение равновесия, т.е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой(рI).Другими словами, изоэлектрическая точка аминокислоты — значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.

Нейтральныеα-аминокислоты.Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -I-эффекта группы NH₂. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислыеα-аминокислоты.Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рК_а,как это видно на примере аспарагиновой кислоты (рI 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основныеα-аминокислоты.В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно-кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (рI 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т.е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

4. Химические свойства α-аминокислот как гетерофункциональных соединений: образование внутрикомплексных солей, реакции этерификации, ацилирования, алкилирования, образования иминов. Взаимодействие с азотистой кислотой и формальдегидом. Качественные реакции α-аминокислот.

Наличие в молекуле аминокислоты функциональных групп кислотного и основного характера обусловливает амфотерность аминокислот. Подобно любому амфотерному соединению, аминокислоты образуют соли как при действии кислоты, так и при действии щелочи.

Аминокислоты, будучи гетерофункциональными соединениями, должны проявлять свойства как одной, так и другой функциональной группы.

cyberpedia.su

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

По строению бокового радикала

Выделяют

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
• серусодержащие (цистеин, метионин),
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

biokhimija.ru