Амиды Аминокислоты — Справочник химика 21

    В природе встречаются также два амида аминокислот  [c.650]

    Ионы металлов можно рассматривать как кислоты Льюиса. Они способны катализировать многие из реакций, катализируемых кислотами Бренстеда. Несколько лет тому назад Педерсен [34] открыл, что ионы двухвалентной меди в небольших концентрациях сильно катализируют реакцию бромирования ацетоуксусного эфира. В настояш,ее время известно, что некоторые кетокислоты легко декарбоксилируются в присутствии различных ионов металлов [35, 36], особенно ионов железа, меди и никеля, и что сложные эфиры и амиды аминокислот могут гидролизоваться в присутствии ионов двухвалентной меди со значительно большей скоростью, чем при наличии ионов водорода той же концентрации [37]. Во всех этих примерах для субстрата существенна его способность образовывать комплекс с ионом металла, хотя и не в очень сильной степени. Комплексообразование обычно протекает по карбонильному или карбоксильному кислороду аналогично способу присоединения иона водорода при кислотно-каталитической энолизации кетонов (стр. 66 , в реакциях энолизации основание затем отрывает другой протон, и, по-видимому, разумно, что образование комплекса с участием положительного иона дает тот же эффект. Таким образом, катализ реакции бромирования ацетоуксусного эфира можно описать [33] как образование промежуточного комплексного соединения V, реагирующего с основанием В  

[c.71]

    Некоторые А. о. к. (напр., диметилформамид) применяют в качестве растворителей для многих неорганических и органических соединений, полимеров. А. о. к. используют при синтезе сульфамидных лекарственных препаратов, полимеров. Полипептиды и белки представляют собой амиды аминокислот, сульфамиды —амиды сульфокислот R—SO2Nh3. [c.21]

    ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. 

[c.654]

    Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. 

[c.644]

    По разности между количеством общего и белкового азота находят содержание азота в небелковых веществах. При значительном содержании небелковых азотистых веществ прибегают к отдельным определениям азота, находящегося в форме амидов, аминокислот, азотистых оснований и т. д. 

[c.412]

    ЛАКТАМЫ (от лат, la , род. падеж la tis-молоко), внутренние амиды аминокислот, содержащие в цикле группировку [c.572]

    Первоначально при синтезе амидов аминокислот свободную карбоксильную группу активировали для реакции с амином. Для этого группу —С(0)—ОН превращали обычно в группу —С(0)—О—С(0)0С2Нб действием этилхлорформиата [c.394]

    Последующий рост полимерной цепи осуществляется аналогичным образом, но с участием аминогруппы амида аминокислоты  [c.113]

    ЛАКТАМЫ, внутренние амиды аминокислот содержат в цикле группировку —СО—NR— (R — Н или орг. радикал). В зависимости от числа атомов в цикле различают а-Л. [c.295]

    Полинг и Кори в 1951 г. показали с помощью рентгеноструктурного анализа аминокислот, амидов аминокислот и простых линейных пептидов, что пептидная связь С—N укорочена по сравнению с нормальной простой связью (рис. 2-1). [c.83]

    Лактамы являются внутренними (циклическими) амидами аминокислот их называют по соответствующей карбоновой кислоте С5 — валеролактам, Сб — капролактам, С — энантолактам и т.д. [c.547]

    Названия амидов аминокислот, тривиальные названия которых оканчиваются на -ин, образуют, прибавляя к названию кислоты окончание -амид или -диамид. [c.272]

    Лактамы — внутренние амиды аминокислот, в которых амидная связь является частью циклической структуры  [c.176]

    Органические ингибиторы имеют низкую себестоимость и обладают повышенной защитной способностью. Основными органическими соединениями, применяемыми в качестве ингибиторов, являются амины, амиды, аминокислоты, альдегиды, кетоны, спирты с двойными или тройными связями. Молекулы этих органических веществ содержат атом азота, серы, мышьяка или фосфора, являющийся активным центром, и с его помощью адсорбируются на поверхности металла, образуя защитную пленку. 

[c.330]

    ТРИПСЙН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот-аргинина и лизина катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т. [c.639]

    Подобно аминолизу протекает и аммонолиз полимеров под действием аммиака, выделяющегося в процессе поликонденсации (напр., при синтезе полиамидов из амидов аминокислот). [c.199]

    Наиб, обширную группу составляют К., содержащие в активном центре цистеин (тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят К. В и С (дипептидилпептидаза), Н, L, N и S. Они имеют мол. м. от 25 тыс. до 35 тыс. нек-рые из них гликопротеины. Оптим. каталитич. активность К. В, С, Н и L при pH 4,0-6,0, К. N и S при pH 3,5. К. этой груш1ы катализируют наряду с гидролизом пептидов гидролиз амидов аминокислот. К. С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью-катализирует перенос олигопептидов на пептиды или аминокислоты. 

[c.352]

    С. стабильны при pH 5,3-6,5, автолизуются при pH > 8, быстро теряют активность при pH макс. скоростью при pH 7-8, С. arlsberg-при pH IO-II. Оба фермента катализируют гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью при pH ок. [c.451]

    Окислы, гидроокиси Mg, Са, Зг, Ва, их ацетаты, формиаты, карбонаты, оксапаты, бораты, фосфаты, сульфаты, нитраты Первичвые, вторичные и третичные амины, их соли амиды аминокислоты фосфины Тиоэфиры, тиодиуксус-ная кислота Амины [c.37]

    Лммоиолнз обычно происходит в полимерах, при синте 1е которых выделяется аммиак, напрнмер в полиамидах, синтезируемых из амидов аминокислот. [c.196]

    Синтез оптически активных комплексонов на основе этилендиамина основан на восстановлении соответствующих амидов аминокислот НМгК СНС (О)МНК до аминов с последующей обработкой монобромуксусной кислотой [20] (схема 1.1.13). 

[c.25]

    Метнл-нли метокснзамещенные дифенилметильные группы вводятся реакцией N-защищенных амидов аминокислот с соответствующим карбинолом в присутствии кислот [148]  [c.122]

    При взаимодействии аминокислот или некоторых их производных с аммиаком образуются амиды аминокислот. Аналогично можно представить себе образование амидной связи между двумя аминокислотами  [c.799]

    Примечание. Гипобромит натрия не реагирует с а-аминной группой и амидами аминокислот. [c.381]

    Ускорение реакций нуклеофильного замещения у ацильной группы благодаря участию соседней гидроксильной группы имеет большое значение с биохимической точки зрения в химии аминоацил-РНК. Эфиры этого класса являются промежуточными соединениями при синтезе белка [284, 285]. Высокая свободная энергия гидролиза эфиров аминокислот растворимой РНК при нейтральных значениях pH [286—288] свойственна ьсем эфирам аминокислот и обусловлена существенными изменениями констант диссоциации образующихся аминокислот по сравнению с их эфирами [289]. Также могут быть рассмотрены амиды аминокислот [290]. 

[c.170]

    Мардашев С. Р. Энзиматическое декарбоксилирование аминокислот.Успехи современной биологии, 1949, т. XXVIII, стр. 365 Амиды аминокислот, их обмен и физиологическая роль в животном организме. Успехи современной биологии, 1955, т. 40, стр. 8. [c.377]

---

Facile Protocol for the Synthesis of Self-assembling Polyamine-based Peptide Amphiphiles (PPAs) and Related Biomaterials

Протоколы, описанные здесь может использоваться для синтеза ППД скважин как PAs и связанных пептидной основе молекул (таких, как гибридные PA-peptoids). Хотя синтез пептидов, используя ППУ является простой процедурой, синтез пептидов, содержащие биологические молекулы самонаведения может быть особенно сложным. Полиамины как Спермин, спермидина, diethyelenetriamine, и т.д., может функционировать как самонаведения молекул для ориентации клетки рака

13. ППАС могут самостоятельно собрать в наноструктур с разнообразными морфологии⁶. Их положительный заряд может также помочь с более длиннее время циркуляции (из-за побег от англ) и различные метаболические профиля (по сравнению с традиционными ПА). Однако обобщения ППД и их аналоги может быть конкретной задачей из-за присутствия первичные и вторичные амины. Представленные синтетических стратегия преодолевает этот вызов, рационального использования ортогональных защиты группы. Молекула Dde выборочно проходит реакция только с первичных аминов¹¹. С другой стороны, BOC, неизбирательно реагирует с первичные и вторичные амины и, таким образом, могут быть добавлены только после того, как первичные амины защищен. Мы хотели бы отметить, что другие группы защиты могут использоваться вместо БПЦ. Например реакция с ангидрида уксусной кислоты будет постоянно acetylate вторичные амины (эта группа не будут удалены во время расщепление). Аналогично использование trifluoacetic ангидрид обеспечит база чувствительных защиту при benzylcarbamate даст группы, которые могут быть удалены путем H ₂/Ni¹⁴. После Полиамины защищены, при необходимости, синтез PPA можно переходить с помощью стандартных ППУ. Сцепное устройство гидрофобные хвост, чтобы остальная часть конструкции полиаминовых пептид не только занимает длительный период времени для пара, но также требует дважды молярный объем аминокислот. Некоторые из гидрофобных хвостов не может распустить хорошо при комнатной температуре в некоторых традиционных растворителях или может вызвать даже после первоначального распада. Лучше всего такие реакции проводятся под мягким Отопление (40 ° C) путем передачи всех реактивы для округления нижней колбе. Кроме того судно с рубашкой синтезатор может использоваться чтобы согреться реагентов на протяжении реакции. Если таковые имеются, синтезатор Микроволновая печь может помочь с муфта¹⁵.

Хотя многие виды масс-спектроскопии доступны для определения массы ППД, мы использовали MALDI спектроскопии для целей нашей идентификации. Мы нашли MALDI должна быть более эффективной в производстве пиков молекулярных ионов, сведение к минимуму фрагментации и аддукт формирования. MALDI должны быть запрограммированы сформировать ион, который соответствует наиболее вероятное состояние ионизации PPA. Помимо программирования инструмент производить Ион конкретного обвинения, нам также нужно объединить образцы с соответствующей матрицы, которая подходит для режима, который мы будем использовать.

ССА часто имеют тенденцию к форме соли аддукты на табличке MALDI. Эта проблема рассматривается чаще всего с отрицательно заряженные молекулы. Наиболее общие соли являются те натрия (Na⁺ = 23 да) и калия (K⁺ = 39 да). Эти аддукты май быть подавлены, добавив 1-2 мкл рабочего раствора уксусной кислоты. ПРП обычно обеспечивают аддукт H⁺ . Рекомендуется использовать только Нанопор воды или воды ВЭЖХ во всем синтетических и процесс очистки во избежание введения дополнительных ионов. Боросиликатное стекло контейнеров и реакции сосудов могут содержать значительное количество ионов натрия, которые будут выщелачиваться в конечный продукт. Промывайте тщательно с использованием nanopurewater для последнего мойки посуды.

Выявление пиков молекулярных ионов также становится трудной, если матрица раствор насыщен матрице твердого не полностью. Для обеспечения насыщенности, всегда должны быть небольшое количество твердых матрицы, что не солюбилизирован.

Как окончательное примечание Учтите, что некоторые ППД или PAs не могут образовывать любого осадка после добавления эфира. Главным образом это наблюдалось в более гидрофильные ППД. В таких мероприятиях мы сначала испаряются все эфира, нейтрализует превышение TFA с NH₄OH и добавить воды и ацетонитриле (с 0.1% TFA или NH₄OH) полностью солюбилизировать последнего его и затем очистить как обычно.

Протокол, описанные здесь может использоваться для синтеза высоко чистых вариантов самостоятельной сборки полиаминовых основе пептида amphiphiles (ППД), а также PAs. Ортогональные защиты/deprotection действия может использоваться в других ситуациях, которые требуют выборочного маскирования групп первичных и вторичных аминов.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Поиск

Выпуск	Название
№ 3 (2017)	СОСТАВ ВОДНЫХ ЭКСТРАКТОВ СОЦВЕТИЙ КАЛЕНДУЛЫ МЕТОДОМ ЯМР	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
С. Н. Шиш, А. Г. Шутова, Е. Д. Скаковский, Л. Ю. Тычинская
«… составы водных экстрактов изучаемых сортов. В исследованных образцах обнаружено 11 аминокислот: аланин, γ …»
Том 55, № 1 (2019)	Количественная модель радиационного синтеза триптофана в водно-спиртовом растворе аланина и индола	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
Л. Н. Жигунова, Г. В. Ничипор, Н. А. Маковская
«… использования для получения незаменимой аминокислоты – триптофана. В предыдущей работе исследовано влияние …»
№ 4 (2017)	СИНТЕЗ ГИДРОФИЛЬНЫХ ПРОИЗВОДНЫХ 11,11-D2-ЛИНОЛЕВОЙ КИСЛОТЫ	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
М. А. Фомич, О. Л. Шарко, В. В. Шманай
«… , преимущественно аминокислоты, присоединяемые к 11,11-D2-линолевой кислоте амидной или сложноэфирной связью. Среди …»
Том 56, № 3 (2020)	Набухание гидрогеля на основе сополимера акриламида и акрилата натрия в водных растворах хлорида меди (II) с добавками аминокислот	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
Д. Л. Кудрявский, Е. К. Фомина, Л. П. Круль, О. В. Якименко
«… водных растворах хлорида Cu(II) с добавками аминокислот глицина и L-гистидина. Актуальность исследований …»
№ 3 (2017)	СИНТЕЗ ФОСФОРИЛИРОВАННЫХ АМИНОКИСЛОТ	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
З. И. Куваева, Д. В. Лопатик, О. М. Бондарева, В. В. Сивчик
«… Разработан процесс получения фосфорилированных аминокислот, представляющих интерес для …»
Том 54, № 3 (2018)	КАЛЬЦИЕВЫЕ СОЛИ АМИНОКИСЛОТ В ЛЕЧЕНИИ ОСТЕОПОРОЗА У ЖИВОТНЫХ	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
Д. В. Лопатик, Ю. Д. Коваленко, З. И. Куваева, Е. А. Манчик
«… Описаны результаты исследования лекарственного средства на основе солей аминокислот (кальция …»
№ 1 (2016)	Синтез аллиловых эфиров N-ацетилпроизводных аминокислот	Аннотация  PDF (Rus)  похожие документы
З. И. Куваева, Д. В. Лопатик, О. М. Бондарева, М. М. Маркович, И. В. Михей
«… Синтезированы аллиловые эфиры N-ацетилпроизводных аминокислот (аминоксусной, β-аланина, ү-аминома …»
1 — 7 из 7 результатов

Научно-исследовательские проекты: статья

Просвирнина Мария Сергеевна

Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. ак. И.П. Павлова

Цель исследования: Разработать новые нейропротективные препараты на основе аминокислот для лечения и профилактики ишемического инсульта.

Описание проблемы, на решение которой направлено исследование:

В России каждый год происходит 450 тыс. новых инсультов, в Санкт-Петербурге – 26 тыс., при этом 39% больных погибает в остром периоде, 80% выживших становятся инвалидами. Многие больные, перенесшие инсульт, нуждаются в постороннем уходе. Таким образом, проблема поиска новых способов лечения острых нарушений мозгового кровообращения является очень актуальной для России и для всего мира.

На сегодняшний день в России и в мире существуют два направления терапии инсульта: тромболитическая терапия и нейропротективная терапия. Сутью тромболитической терапии является разрушение тромба, препятствующего току крови к участку мозга и, тем самым вызывающего гибель нервных клеток, которая приводит к формированию неврологического дефицита, инвалидизации и даже смерти больного. Фармакологическая нейропротекция — это безопасный и экономически выгодный способ лечения инсультов, не требующий специальной технической базы. Однако на настоящий момент зарегистрирован только 1 нейропротективный препарат для лечения острых нарушений мозгового кровообращения – цитиколин, но его стоимость очень высока, вследствие чего он отсутствует в стационарах и не все пациенты могут приобрести его сами. При этом 1028 нейропротекторов не доказали эффективность в клинических исследованиях. Мы предполагаем, что основной ошибкой в применении и исследовании нейропротекторов является патогенетически необоснованный выбор типа и дозировки препарата. Нами предлагается новая система лечения: комплекс из 2 препаратов, влияющих на разные звенья патогенеза. На сегодняшний день в исследованиях на животных нами уже получены положительные экспериментальные данные по применению двух видов препаратов на основе аминокислот: теанина (основная аминокислота зеленого чая – натуральный аналог глутамата), амидов аминокислот и креатина (увеличивают концентрацию АТФ в нейронах и глии в отсутствие глюкозы). В дальнейшем планируется выполнение клинических исследований данных препаратов и организация промышленного выпуска теанина и амидов аминокислот и креатина.

L-теанин (гамма-глутамилэтиламид) — это растительная аминокислота, которая содержится в листьях зеленого чая (Camellia sinensis), является натуральным аналогом глутамата, так как имеет схожую химическую структуру, может связываться с его рецепторами и действовать как конкурентный антагонист рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-изоксазол-4-пропионата (AMPA) и N-метил-D-аспартата (NMDA). За счет блокирования рецепторов глутамата теанин снижает эксайтотоксичность и уменьшает постишемическую гибель нейронов. Теанин индуцирует высвобождение тормозных нейромедиаторов, таких как ГАМК. Есть данные, что L-теанин оказывает значимое непрямое защитное действие на головной мозг за счет повышения интрацеребральной концентрации г-аминобутирата с последующий стимуляцией специфических рецепторов типа а. Теанин оказывает также антиапоптотический эффект. По данным наших исследований теанин хорошо проникает через гематоэнцефалический барьер, так как является низкомолекулярным соединением, эффективен при пероральном и внутривенном введении, защищает головной мозг от ишемии и может быть перспективным нейропротектором в клинических исследованиях. Доказан защитный эффект L-теанина при гипоксии культуры клеток стриатума, а также при интравентрикулярном введении крысам. Теанин уменьшает ишемическое и реперфузионное повреждение нервных клеток и способствует репарации нервной ткани за счет выделения нейротрофических факторов.

Краткая аннотация исследования: Работа представляет собой доклиническую фазу исследований теанина и амидов аминокислот и креатина. Настоящее исследование будет проводиться на крысах-самцах линии Вистар массой 200-250 г под хлоралгидратным наркозом в дозировке 430 мг/кг. Будет использована модель транзиторной фокальной ишемии головного мозга у крыс, которая будет производиться путем эндоваскулярной окклюзии левой средней мозговой артерии обработанным силиконом филаментом.

Предполагаемые результаты:

1. Предполагается, что будет продемонстрирован защитный эффект введения теанина и амидов аминокислот и креатина при введении перед ишемией и после нее, который, вероятно, будет проявляться как уменьшением размера некроза и степени отека мозга (коэффициента асимметрии) в опытных группах, так и уменьшением выраженности неврологического дефицита.

2. Предполагается, что при сравнении с другими нейропротективными воздействиями теанин и амиды аминокислот и креатина и окажутся более эффективными.

3. При сравнительной оценке нейропротективного действия амидов аминокислот и креатина и уже зарегистрированного препарата фосфокреатина (торговое название Неотон)

4. В ходе исследования предполагается разработать оптимальный протокол совместного применения 2 препаратов: теанина и амидов глицина и креатина на модели фокальной ишемии головного мозга у крыс.

После окончания экспериментальных исследований планируется:

• Организовать производство опытной партии препаратов для клинических исследований.

• Провести I, II и III фазу клинических испытаний теанина (пациенты с установленным диагнозом острые нарушения мозгового кровообращения).

• Провести I, II, III фазу клинических испытаний амидов аминокислот и креатина (пациенты с установленным диагнозом острые нарушения мозгового кровообращения).

• Разработать рациональный режим введения комплекса из 2 препаратов: теанина и амидов аминокислот и креатина в клинической неврологии.

• Оценить эффективность зеленого чая для профилактики и лечения острых нарушений мозгового кровообращения.

• Предложить новую схему лечения и профилактики острых нарушений мозгового кровообращения.

• Организовать промышленный выпуск теанина и амида глицина и креатина.

Предполагаемая научная новизна:

1. Данные по применению теанина и амидов аминокислот и креатина в остром периоде ишемического инсульта в литературе практически отсутствуют.

2. Впервые для нейропротекции будут использованы нейропротективные комплексы на основе аминокислот, состоящие из препаратов с различным механизмом действия, направленным на разные звенья патогенеза инсульта.

3. Впервые будет использоваться введение препаратов до (с профилактической целью у пациентов группы риска сердечно-сосудистых событий), во время и после ишемии головного мозга.

4. Впервые будет использован зеленый чай для профилактики острых нарушений мозгового кровообращения.

Получен патент РФ «Амиды креатина, способ их получения, средство, обладающее нейропротекторным действием» №2354645, 2011 год.

Готовится к подаче патент на способ лечения ишемического инсульта. Права на интеллектуальную собственность будут оформлены на коллектив авторов.

3. Восстановление амидов кислот.

4. Восстановительное аминирование  превращение альдегидов и кетонов в амины под действием аммиака. Восстановление осуществляется каталитическим гидрированием в избытке аммиака.

5. Перегруппировка Гофмана  превращение амидов кислот в амины.

6. Декарбоксилирование аминокислот.

7. Замена гидроксильной группы на аминогруппу.

Реакция протекает в жёстких условиях (300⁰С, катализатор Al₂O₃).

Все перечисленные способы получения аминов можно представить следующей схемой:

Свойства аминов

1. Физические свойства.

Метил- и диэтиламины  газообразные вещества, по запаху напо-минают аммиак. Высокомолекулярные амины  твёрдые вещества с характерным запахом рыбы. Ароматические амины не имеют такого неприятного запаха, как алкиламины, но они, как правило, токсичны. Опасность отравления усугубляется тем, что амины легко всасывают-ся через кожу. Некоторые амины являются мощными канцерогенами.

Например:

Молекулы аминов ассоциированы в результате образования меж-молекулярных водородных связей, но меньше, чем это наблюдается у спиртов.

Поскольку третичные амины не содержат атома водорода при азоте, они не образуют межмолекулярных водородных связей.

Как уже отмечалось выше, атом азота в аминах находится в состоянии sp³-гибридизации, но неподеленная пара электронов, играя роль четвертой валентности, не закрепляет тетраэдрическую форму молекулы. Пространственная модель амина представляет собой уплощённую пирамиду, в которой легко происходит инверсия (выворачивание).

При протонизации и образовании четвертичных солей строение катиона аммония становится близким к тетраэдрическому.

2. Химические свойства.

2.1. Основность аминов.

Из всех органических молекул, обладающих основными свойст-вами, амины встречаются наиболее часто. Основные свойства аминов обусловлены наличием свободной пары электронов на атоме азота. Здесь необходимо напомнить, что если электронной парой нуклео-фила атакуется водород, то реакция рассматривается как кислотно-основная, а нуклеофил называют основанием. Следовательно, если протон присоединяется к паре электронов азота, он является основанием Бренстеда и переходит в сопряжённую кислоту.

Если пара электронов нуклеофила атакует атом углерода, несущий частичный или полностью положительный заряд (сродство к углероду), то реакцию можно рассматривать как нуклеофильно-электрофильное взаимодействие и как кислотно-основное в терминах Льюиса.

Амин может действовать как нуклеофил в тех случаях, когда он отдаёт пару электронов соединению, имеющему дефицит электрон-ной плотности на атоме углерода.

Если рассматривать эту реакцию в терминах кислотно-основных превращений, амин можно считать основанием Льюиса, а соединение – кислотой Льюиса.

Основность аминов определяется лёгкостью, с которой амин отщепляет протон от воды. Константа равновесия этой реакции называется константой основности () амина.

RNH₂ + H₂O ⇄ RNH₃⁺ + OH^

Для каждого амина характерно определенное значение . Увеличениеозначает повышение основности амина. Например:

Основание	NH3	C2H5NH2	(C2H5)2NH	(C2H5)3N
	1,8105	5,1104	1,0103	5,6104

Как следует из этого примера, замена атомов водорода аммиака на алкильные радикалы увеличивает основность амина. Это согла-суется с электронодонорной природой алкильных групп, стабилизи-рующих сопряжённую кислоту амина (R₃N⁺H). Однако триэтиламин обладает несколько меньшей основностью, чем диэтиламин, что связано с эффектом сольватации: пространство вокруг атома азота занято алкильными группами, стабилизация на нём положительного заряда молекулами растворителя затруднена. В газовой фазе, где нет растворителя, триалкиламин обладает наибольшей основностью.

Реакции, доказывающиео основные свойства аминов:

2.1.1. Водные растворы аминов имеют слабо щелочную реакцию.

Действительно, при растворении амина в воде часть протонов воды расходуется на образование катиона RNH₃⁺:

RNH₂ + H₂O ⇄ RNH₃⁺ + OH^

Таким образом, в растворе появляется некоторый избыток гидроксид-ионов и лакмус окрашивает раствор в синий цвет, а фенолфталеин  в малиновый.

Из приведённой схемы следует, что реакция аминов с водой полностью аналогична реакции аммиака с водой:

NH₃ + H₂O ⇄ NH₄⁺ + OH^

Низкомолекулярные амины смешиваются с водой в любых соотношениях благодаря образованию водородных связей амина с молекулами воды.

Вторичные амины, за счет электронодонорного эффекта радика-лов, дают более сильную щелочную реакцию водных растворов, чем первичные амины и чем аммиак. Электронная плотность на атоме азота повышается, и он более энергично отнимает от воды протон и более прочно его удерживает, освобождая гидроксидный ион.

Как уже было отмечено выше, гидратация третичных аминов затруднена за счёт экранирования атома азота тремя радикалами.

2.1.2. Образование солей.

Амины с кислотами дают соли, которые под действием сильного основания вновь образуют свободные амины:

Соли аммония можно рассматривать как производные катиона аммония (NH₄⁺), в котором атомы водорода замещены углеводород-ными радикалами.

Амины образуют соли даже со слабой угольной кислотой:

Как уже было отмечено выше ( стр. 4), присоединение алкилгало-генидов к третичным аминам приводит к получению четвертичных солей аммония:

Эти соединения представляют собой, как правило, кристал-лические вещества, которые хорошо растворимы в воде и хорошо диссоциированы. При действии на них щелочей уже не может отщепляться молекула алкилгалогенида с регенерацией третичного амина, а образуются растворы гидроксидов четвертичных аммоний-ных оснований. Обычно гидроксиды четвертичных аммонийных оснований получают, действуя на четвертичные алкилгалогениды влажным гидроксидом серебра:

Эти гидроксиды такие же сильные основания как NaOH и KOH. В результате их диссоциации образуется устойчивый катион, который стабилизирован электронодонорным эффектом четырёх алкильных групп.

Молекула, содержащая тетраалкиламмоний катион, не может «выворачиваться» как это имело место у аминов, т.к. свободная пара электронов атома азота участвует в образовании координационной ковалентной связи и поэтому не способна «перейти» с одной «стороны» атома азота на другую. Такие молекулы, если они содержат четыре разных заместителя у атома азота, могут быть разделены на энантиомеры.

Гидроксиды четвертичных аммонийных оснований при нагрева-нии разлагаются с образованием третичного амина и спирта (или алкена):

Аминокислотные Комплексы | АКАДЕМИЯ-Т

Об аминокислотных препаратах имеются самые противоречивые мнения. Некоторые, к примеру, считают, что даже спортсмену вполне достаточно аминокислот, получаемых из белка, поступающего с пищей или белковыми концентратами.

Все мы знаем, что белок состоит из аминокислот и все белки усваиваются в нашем организме, предварительно перевариваясь в виде аминокислот. Таким образом, в этом и есть ключевое отличие аминокислотных комплексов от цельного белка, аминокислоты усваиваются максимально быстро и организму не нужно затрачивать время и энергию на их переваривание. Соответственно аминокислотные комплексы идеально подходят для применения после тренировок, чтобы быстро закрыть потребность в белке.

Известно, что свободные аминокислоты не только являются «строительным материалом» для создания белков, но и выполняют ряд других важных функций. Недаром фармацевтическая промышленность выпускает некоторые аминокислоты в свободном виде. Для достижения определенной цели вам нужно получить некоторое количество какой-либо аминокислоты, можно принимать ее в свободном виде или в смеси, обогащенной этой аминокислотой.

Но следует понимать, что аминокислотных комплексов на основе отдельных аминокислот на рынке нет, так как их стоимость была бы невероятно высокой. Поэтому все производители используют гидролизаты белков.

Гидролизат белка – это белок расщепленный до состояния аминокислот, ди-, трипептидов и т.д. При гидролизе белков их цепи распадаются до определенной степени, зависящей от условий реакции. При полном гидролизе белок превращается в смесь отдельных аминокислот. Однако это необязательно, тем более что частично гидролизованные белки имеют большую ценность для спортивного питания. Их усвояемость также высока, как у отдельных аминокислота, а раздражающее действие на желудок гораздо меньше. К тому же боковые амидные группы аспарагина и глутамина по структуре не очень отличаются от связей между отдельными аминокислотами в белке и потому при гидролизе тоже распадаются с выделением аммиака. Когда продукт гидролиза содержит короткие пептиды из 2—10 аминокислотных остатков, глутамин практически полностью сохраняется.

На ценность аминокислотных смесей существенно влияет метод гидролиза. Природные аминокислоты в растворе вращают плоскость поляризации влево, т.е. являются L-изомерами (кроме глицина, у которого нет оптических изомеров). Если белок гидролизуют кислотой или щелочью, условия реакции достаточно жесткие, и часть аминокислот переходит в потенциально опасную D-форму. Кроме того, последующая нейтрализация приводит к накоплению в продукте хлористого натрия. При обработке ферментами в более мягких условиях рацемизация не происходит.

Кроме того, часто в состав аминокислотных комплексов добавляют витамин В6, необходимый для построения белка в организме.

Гидролизаты каких белков используют?

В качестве источника аминокислот в комплексах используют гидролизаты как растительных (соевый) так и животных белков (коллаген, молочный, сывороточный, яичный). Наибольшее отклонение от идеального состава имеют растительные белки, к тому же они усваиваются достаточно плохо. Доказано, что правильно подобранная аминокислотная добавка способна резко повысить усвояемость белков пищи за счет «балансировки» состава, усвоение низкокачественных белков улучшается, резко снижается количество отходов, а значит, снижается нагрузка на печень. Поэтому целесообразно использовать комбинации белковых гидролизатов для получения максимального эффекта.

На основе изученных данных был разработан комплексный продукт AminoFit.

«AminoFit» — натуральный аминокислотный комплекс для восстановления мышечной ткани после физических нагрузок любой интенсивности, который состоит из гидролизатов животного и сывороточного белков, полученных методом мягкого ферментативного гидролиза, растворимых пищевых волокон и витамина B6 в оптимальном соотношении. Продукт обладает высоким энергетическим и анаболическим действием, позволяя преодолевать тренировочный стресс любого уровня.

Гидролизат животного белка — обладает высоким анаболическим действием, низким содержанием липидов и максимальным индексом усвояемости. Имеет высокую биологическую ценность и полный спектр незаменимых аминокислот.

Гидролизат сывороточного белка — источник высококачественного белка, обеспечивающий оптимальный рост мышечной массы, ускорение восстановления после физической нагрузки и укрепление иммунной системы, а также способствует расщеплению жиров и уменьшает чувство голода.

Гуммиарабик — растворимое пищевое волокно, которое способствует нормализации работы желудочно-кишечного тракта, восстанавливая положительную микрофлору кишечника, обеспечивая рост микрофлоры, повышает усвояемость белка и снижает токсичные эффекты аммиака, образование которого повышается при росте потребления белка.

Витамин В6 — витамин, увеличивающий использование запасов гликогена и снижающий расход энергосодержащего субстрата жирных кислот.

Сравнение состава АминоФит с идеальным белком:

Аминокислота	Содержание в 1 г. «идеального белка», мг	Содержание в 1 г. продукта АминоФит	Соответствие «идеальному белку»
валин	50	89	178%
изолейцин	40	53	131%
лейцин	70	111	158%
лизин	55	111	202%
метионин + цистин	35	36	103%
треонин	40	64	160%
фенилаланин + тирозин	60	11	18%
триптофан	10	3	25%

При этом в составе есть повышенное содержание аргинина, глицина, пролина и оксипролина, подобное сочетание аминокислот позволяет успешней сжигать жир за счет увеличения мышечной массы и ускорит процесс заживления и восстановления мышечной ткани и хрящевой ткани. Данный процесс, в свою очередь, ускоряет обмен веществ.

Биологическая ценность «АминоФит»:

Пищевая ценность	В 1 таблетке	На 1 порцию (8 таблеток)	% РСП*/АУП**
Белок	1,2	9,6	13*
Незаменимые аминокислоты:
Валин	0,107	0,32	1**
Изолейцин	0,063	0,19	10**
Лейцин	0,133	0,4	9**
Лизин	0,133	0,4	10**
Цистеин/Цистин+ Метионин	0,003/0,033	0,01/0,1	6**
Треонин	0,077	0,23	10**
Фенилаланин+ Тирозин	0,08/0,05	0,24/0,15	9**
Триптофан	0,003	0,01	1**
Заменимые аминокислоты:
Аланин	0,29	0,87	13**
Аргинин	0,25	0,74	12**
Аспарагиновая кислота	0,21	0,63	5**
Глутаминовая кислота	0,39	1,16	9**
Глицин	0,65	1,94	55**
Гистидин	0,04	0,12	6**
Гидроксипролин	0,04	0,12	-
Пролин	0,65	1,96	44**
Серин	0,117	0,35	4**
Жиры	0,0368	0,3	<1**
Растворимые пищевые волокна	0,33	2,64	132**/***
Витамин В6, мг	0,16	1,28	64*
Калорийность/Энергетическая ценность, ккал/кДж	6/24	46/195	—

^* – % от рекомендуемого уровня суточного потребления согласно ТР ТС 022/2011 (Приложение 2).

^** – % от адекватного уровня потребления согласно «Единым санитарно-эпидемиологическим и гигиеническим требованиям к товарам, подлежащим санитарно-эпидемиологическому надзору (контролю)» Таможенного союза ЕврАзЭС

*** не превышает верхний допустимый уровень потребления

Как и когда принимать аминокислоты?

Рекомендуется принимать по 4 таблетки до и после тренировки один раз в день.

Аминокислоты достаточно сильно раздражают желудочно-кишечный тракт, поэтому некоторые специалисты советует принимать их только с пищей. Можно сочетать прием аминокислот с употреблением пищи, содержащей малоценный белок.

Рекомендуемая продолжительность приема в зависимости от интенсивности нагрузок, массы тела, возраста и уровня подготовки в соответствии с программой тренировок по рекомендации специалиста

MSBIO

14.01.2020

С 2019 г. компания МС Био является официальным представителем компании NHU в России, Украине и в РБ по поставкам сырья для пищевого, косметического, ветеринарного производства.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

11.12.2017

Основой любого рациона продуктивных животных заслуженно считается белок, от количества поступающего доступного белка, в виде аминокислот, протеина, амидов, или же пептидов различной длины, зависит продуктивность животного. А от продуктивности животного зависит и прибыль владельца.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

08.12.2017

Самое частое нарушение обмена веществ, которое фиксируется у молочных коров, носит название кетоз, выделяют субклиническую и клиническую формы этого заболевания. Возникает кетоз от недостатка энергии в организме и от серьезных нарушений обмена веществ в печени.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

08.12.2017

С каждым годом, продуктивность молочных коров увеличивается, а вместе с этим растут и требования высокопродуктивных коров к нутриентам корма. Особенно сложно обеспечить корову всеми незаменимыми аминокислотами с высокой усвояемостью и в доступной форме. Недостаток какой-либо аминокислоты становится лимитирующим фактором удоя, то есть без восполнения потребности в этом нутриенте производство молока не будет увеличиваться.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

25.04.2017

В феврале этого года в городе Ростове-на-Дону мы открыли свой первый розничный магазин кормов для фермеров и частных подворий
«Папа Фермер»!
В нашем магазине представлена очень широкая линейка продукции. Помимо кормовых добавок и комбикормов, покупатели могут найти у нас премиксы, витамины, аминокислоты, ветеринарные препараты, БВМК, ЗЦМ, различные прикормки для рыб.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

16.02.2017

С 31 января по 2 февраля 2017 года в Москве прошла ежегодная выставка сельского хозяйства России и стран СНГ — «Зерно-Комбикорма-Ветеринария».
В этом году компания «МС Био» приняла участие в данном мероприятии во второй раз. На стенде компании все желающие могли ознакомиться с линейкой продукции, которая с прошлого года пополнилась большим количеством новинок.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

05.12.2016

В рамках выставки «ЕвроТир-2016» в немецком городе Ганновер, делегация компании «МС Био» познакомилась с представителями одной из известных грузинских компаний, после чего, было принято решение организовать визит в Грузию, приуроченный к выставке “AgroFoodDrinkTech Expo Georgia-2016”, которая проходила с 30 ноября по 2 декабря в г. Тбилиси.

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

10.08.2014

В июле 2014 года, делегация компании «МС Био» посетила одну из самых жарких и колоритных стран Латинской Америки – Мексику. Для сотрудников компании был организован визит в город Энсенада, штат Баха Калифорния, где располагается завод компании Baja Agro International S.A. de CV(AgroIn)- лидера в выращивании и переработке растения Юкка Шидигера (Yucca Shidigera).

ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ

20.4: Амины и амиды — Chemistry LibreTexts

Навыки для развития

• Опишите структуру и свойства амина
• Опишите структуру и свойства амида

Амины — это молекулы, содержащие связи углерод-азот. Атом азота в амине имеет неподеленную пару электронов и три связи с другими атомами, будь то углерод или водород. Для получения названий аминов используются различные номенклатуры, но все они включают суффикс, идентифицирующий класс –ine , как показано здесь для нескольких простых примеров:

В некоторых аминах атом азота замещает атом углерода в ароматическом углеводороде.Пиридин (рисунок \ (\ PageIndex {1} \)) является одним из таких гетероциклических аминов. Гетероциклическое соединение содержит атомы двух или более различных элементов в своей кольцевой структуре.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \) : На рисунке показана одна из резонансных структур пиридина.

ДНК в судебной медицине и отцовстве

Генетический материал всех живых существ представляет собой полимер из четырех различных молекул, которые сами по себе представляют собой комбинацию из трех субъединиц.Генетическая информация, код развития организма, содержится в определенной последовательности четырех молекул, подобно тому, как буквы алфавита могут быть упорядочены для образования слов, передающих информацию. Информация в последовательности ДНК используется для образования двух других типов полимеров, одним из которых являются белки. Белки взаимодействуют, образуя особый тип организма с индивидуальными характеристиками.

Генетическая молекула называется ДНК, что означает дезоксирибонуклеиновая кислота.3-)} \) Когда создается новая ДНК, происходит реакция полимеризации, которая связывает фосфатную группу одного нуклеотида с сахарной группой второго нуклеотида. Азотистые основания каждого нуклеотида выступают из этой сахарно-фосфатной цепи. ДНК фактически образована из двух таких полимеров, намотанных друг на друга и удерживаемых вместе водородными связями между азотистыми основаниями. Таким образом, два каркаса находятся снаружи пары спиральных прядей, а основания — внутри. Форма двух нитей, намотанных друг на друга, называется двойной спиралью (рис. \ (\ PageIndex {2} \)).

Вероятно, логично, что последовательность нуклеотидов в ДНК кошки отличается от последовательности нуклеотидов в ДНК собаки. Но верно также и то, что последовательности ДНК в клетках двух отдельных мопсов различаются. Точно так же последовательности ДНК у вас и вашего брата или сестры различаются (если только ваш брат не является идентичным близнецом), как и последовательности ДНК между вами и другим человеком. Однако последовательности ДНК двух родственных особей более похожи, чем последовательности двух неродственных особей, и это сходство в последовательности можно наблюдать различными способами.Это принцип, лежащий в основе дактилоскопии ДНК, который представляет собой метод, используемый для определения того, взяты ли два образца ДНК от родственных (или одних) людей или от неродственных людей.

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \) : ДНК — это органическая молекула и генетический материал для всех живых организмов. (а) ДНК представляет собой двойную спираль, состоящую из двух одинарных цепей ДНК, связанных водородными связями на каждом азотистом основании. (b) Эта деталь показывает водородную связь (пунктирные линии) между азотистыми основаниями на каждой цепи ДНК и способ, которым каждый нуклеотид соединяется со следующим, образуя основу из сахаров и фосфатных групп вдоль каждой цепи.(c) Эта деталь показывает структуру одного из четырех нуклеотидов, составляющих полимер ДНК. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания (в данном случае молекулы с двойным кольцом), пятиуглеродного сахара (дезоксирибоза) и фосфатной группы.

Используя сходство в последовательностях, технические специалисты могут определить, является ли мужчина отцом ребенка (личность матери редко вызывает сомнения, за исключением случая приемного ребенка и потенциальной биологической матери). Точно так же судебные генетики могут определить, содержит ли образец человеческой ткани, такой как кровь или клетки кожи, ДНК, которая точно соответствует ДНК подозреваемого.

Как и аммиак, амины являются слабыми основаниями из-за неподеленной пары электронов на их атомах азота:

Основность атома азота амина играет важную роль в большей части химического состава соединения. Функциональные группы аминов находятся в большом количестве соединений, включая натуральные и синтетические красители, полимеры, витамины и лекарства, такие как пенициллин и кодеин. Они также содержатся во многих молекулах, необходимых для жизни, таких как аминокислоты, гормоны, нейротрансмиттеры и ДНК.

Алкалоиды, вызывающие привыкание

С давних времен растения использовались в лечебных целях. Один класс веществ, называемых алкалоидами , обнаруженный во многих из этих растений, был выделен и, как было обнаружено, содержит циклические молекулы с аминогруппой. Эти амины являются основаниями. Они могут реагировать с H ₃ O ⁺ в разбавленной кислоте с образованием соли аммония, и это свойство используется для их извлечения из растения:

\ [\ ce {R3N + h4O + + Cl- ⟶ [R3NH +] Cl- + h3O} \]

Название «алкалоид» означает «подобный щелочи.Таким образом, алкалоид вступает в реакцию с кислотой. Свободное соединение может быть восстановлено после экстракции реакцией с основанием:

\ [\ ce {[R3NH +] Cl- + OH- ⟶R3N + h3O + Cl -} \]

Структура многих природных алкалоидов оказывает глубокое физиологическое и психотропное воздействие на человека. Примеры этих наркотиков включают никотин, морфин, кодеин и героин. Растение производит эти вещества, вместе называемые вторичными растительными соединениями, в качестве химической защиты от многочисленных вредителей, которые пытаются питаться растением:

На этих диаграммах, как это обычно бывает при представлении структур крупных органических соединений, атомы углерода в кольцах и атомы водорода, связанные с ними, опущены для ясности.Сплошные клинья обозначают скрепления, выходящие за пределы страницы. Пунктирными клиньями обозначены связи, которые простираются внутрь страницы. Обратите внимание, что небольшие изменения в части молекулы изменяют свойства морфина, кодеина и героина. Морфин, сильный наркотик, используемый для облегчения боли, содержит две гидроксильные функциональные группы, расположенные в нижней части молекулы в этой структурной формуле. Замена одной из этих гидроксильных групп на группу метилового эфира приводит к образованию кодеина, менее сильнодействующего препарата, используемого в качестве местного анестетика.Если обе гидроксильные группы преобразованы в сложные эфиры уксусной кислоты, в результате возникает сильное привыкание героин (рисунок \ (\ PageIndex {3} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \) : Маки могут использоваться для производства опия — растительного латекса, содержащего морфин, из которого могут быть синтезированы другие опиаты, такие как героин. (кредит: Карен Роу)

Амиды — это молекулы, которые содержат атомы азота, связанные с атомом углерода карбонильной группы.Как и для аминов, для именования амидов могут использоваться различные правила номенклатуры, но все они включают использование суффикса, зависящего от класса -амид :

.

Амиды могут быть получены, когда карбоновые кислоты реагируют с аминами или аммиаком в процессе, называемом амидированием. Молекула воды удаляется из реакции, а амид образуется из оставшихся кусочков карбоновой кислоты и амина (обратите внимание на сходство с образованием сложного эфира из карбоновой кислоты и спирта, обсуждавшееся в предыдущем разделе):

Реакция между аминами и карбоновыми кислотами с образованием амидов имеет биологическое значение.Именно посредством этой реакции аминокислоты (молекулы, содержащие заместители как аминов, так и карбоновых кислот) соединяются вместе в полимер с образованием белков.

Белки и ферменты

Белки — это большие биологические молекулы, состоящие из длинных цепочек более мелких молекул, называемых аминокислотами. Организмы полагаются на белки для выполнения множества функций — белки транспортируют молекулы через клеточные мембраны, реплицируют ДНК и катализируют метаболические реакции, и это лишь некоторые из их функций.Свойства белков зависят от комбинации аминокислот, из которых они состоят, и могут сильно различаться. Взаимодействие между аминокислотными последовательностями в цепях белков приводит к сворачиванию цепи в конкретные трехмерные структуры, которые определяют активность белка.

Аминокислоты — это органические молекулы, которые содержат функциональную группу амина (–NH ₂ ), функциональную группу карбоновой кислоты (–COOH) и боковую цепь (которая специфична для каждой отдельной аминокислоты).Большинство живых существ строят белки из одних и тех же 20 различных аминокислот. Аминокислоты соединяются путем образования пептидной связи, которая представляет собой ковалентную связь, образованную между двумя аминокислотами, когда группа карбоновой кислоты одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой аминокислоты. Образование связи приводит к образованию молекулы воды (в общем, реакции, которые приводят к образованию воды при объединении двух других молекул, называются реакциями конденсации).Образовавшаяся связь между атомом углерода карбонильной группы и атомом азота амина называется пептидной связью или пептидной связью. Поскольку каждая из исходных аминокислот имеет непрореагировавшую группу (одна содержит непрореагировавший амин, а другая — непрореагировавшую карбоновую кислоту), с другими аминокислотами может образовываться больше пептидных связей, расширяя структуру. (Рисунок \ (\ PageIndex {4} \)) Цепочка связанных аминокислот называется полипептидом. Белки содержат по крайней мере одну длинную полипептидную цепь.

Рисунок \ (\ PageIndex {4} \) : Эта реакция конденсации формирует дипептид из двух аминокислот и приводит к образованию воды.

Ферменты — это большие биологические молекулы, в основном состоящие из белков, которые ответственны за тысячи метаболических процессов, происходящих в живых организмах. Ферменты — высокоспецифичные катализаторы; они ускоряют скорость определенных реакций. Ферменты действуют за счет снижения энергии активации реакции, которую они катализируют, что может резко увеличить скорость реакции. Скорость большинства реакций, катализируемых ферментами, в миллионы раз выше, чем у некатализируемой версии.Как и все катализаторы, ферменты не расходуются во время реакций, которые они катализируют. Ферменты действительно отличаются от других катализаторов тем, насколько они специфичны для своих субстратов (молекул, которые фермент преобразует в другой продукт). Каждый фермент способен ускорить только одну или несколько очень специфических реакций или типов реакций. Поскольку функция ферментов настолько специфична, недостаток или неправильная работа фермента может привести к серьезным последствиям для здоровья. Одно из заболеваний, которое возникает в результате сбоя ферментов, — это фенилкетонурия.При этом заболевании фермент, который катализирует первую стадию разложения аминокислоты фенилаланина, не работает (рисунок \ (\ PageIndex {5} \)). Без лечения это может привести к накоплению фенилаланина, что может привести к умственной отсталости.

Рисунок \ (\ PageIndex {5} \) : компьютерная визуализация показывает трехмерную структуру фермента фенилаланингидроксилазы. При заболевании фенилкетонурия дефект формы фенилаланингидроксилазы приводит к тому, что она теряет свою функцию расщепления фенилаланина.

Кевлар

Кевлар (рисунок \ (\ PageIndex {6} \)) — синтетический полимер, изготовленный из двух мономеров 1,4-фенилендиамина и терефталоилхлорида (кевлар является зарегистрированным товарным знаком DuPont). Первое коммерческое использование кевлара было связано с заменой стали в гоночных шинах. Кевлар обычно прядут в веревки или волокна. Этот материал имеет высокое отношение прочности на разрыв к весу (он примерно в 5 раз прочнее, чем сталь такого же веса), что делает его полезным для многих применений, от велосипедных шин до парусов и бронежилетов.

Рисунок \ (\ PageIndex {6} \) : На этом рисунке показана формула полимерного кевлара.

Материал во многом обязан своей прочностью водородным связям между полимерными цепями (вернитесь к главе о межмолекулярных взаимодействиях). Эти связи образуются между атомом кислорода карбонильной группы (который имеет частичный отрицательный заряд из-за электроотрицательности кислорода) на одном мономере и частично положительно заряженным атомом водорода в связи N – H соседнего мономера в структуре полимера (пунктирные линии на рисунке \ (\ PageIndex {7} \)).Существует дополнительная сила, проистекающая из взаимодействия между негибридизованными орбиталями p в шестичленных кольцах, которое называется ароматической укладкой.

Рисунок \ (\ PageIndex {7} \): На диаграмме показана полимерная структура кевлара с водородными связями между полимерными цепями, представленными пунктирными линиями.

Кевлар может быть наиболее известен как компонент бронежилетов, боевых шлемов и масок для лица. С 1980-х годов военные США использовали кевлар в качестве компонента шлема и жилета PASGT (система личной брони для наземных войск).Кевлар также используется для защиты боевых бронированных машин и авианосцев. Гражданское применение включает защитное снаряжение для персонала аварийных служб, такое как бронежилеты для полицейских и термостойкая одежда для пожарных. Одежда на основе кевлара значительно легче и тоньше, чем аналогичная одежда из других материалов (Рисунок \ (\ PageIndex {8} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {8} \) : (a) Эти солдаты разбирают части кевларового шлема, который помог поглотить взрыв гранаты.Кевлар также используется для изготовления (б) каноэ и (в) морских швартовных тросов. (кредит a: модификация работы «Cla68» / Wikimedia Commons; кредит b: модификация работы «OakleyOriginals» / Flickr; кредит c: модификация работы Кейси Х. Кил)

В дополнение к его более известным применениям, кевлар также часто используется в криогенике из-за его очень низкой теплопроводности (наряду с его высокой прочностью). Кевлар сохраняет свою высокую прочность при охлаждении до температуры жидкого азота (–196 ° C).

В таблице приведены структуры, обсуждаемые в этой главе:

Сводка

Добавление азота в органический каркас приводит к двум семействам молекул. Соединения, содержащие атом азота, связанный в углеводородный каркас, классифицируются как амины. Соединения, у которых атом азота связан с одной стороной карбонильной группы, классифицируются как амиды. Амины — основная функциональная группа. Амины и карбоновые кислоты могут объединяться в реакции конденсации с образованием амидов.

Глоссарий

амин

Органическая молекула, в которой атом азота связан с одной или несколькими алкильными группами

амид

Органическая молекула, содержащая атом азота, связанный с атомом углерода в карбонильной группе

Амид аминокислоты

— обзор

6.24.5.2 Аминопептидаза

Аминопептидазы (3.4.11.x) — это ферменты, способные гидролизовать пептидные связи с различной специфичностью, отщепляя N-концевые остатки белков и олигопептидов.Они широко распространены у животных, растений и микроорганизмов, выполняя различные физиологические функции. Что касается коммерчески доступных применений, то P. putida 12633, экспрессирующий лейциламинопептидазу (3.4.11.10), используется DMS в промышленном процессе производства энантиочистых аминокислот. Процесс состоит из рацемического разделения путем селективного гидролиза амидов L-аминокислот (, фиг. 29, ).

Рис. 29. Энантиоселективный процесс разделения амидов рацемических аминокислот с использованием специфической аминопептидазы.

Этот процесс отличается от процесса Evonik (Degussa), описанного в Раздел 6.24.5.1 для аминоацилазы. В процессе Evonik рацемическая смесь амидов состоит из N, -ацил-α-аминокислоты, тогда как в процессе DMS рацемическая смесь состоит из амидов α-H- α-аминокислот (, фиг. 29, ). Лейциламинопептидаза проявляет широкую специфичность к различным амидам аминокислот, ²⁸¹ , как показано в Таблице 20 .

Таблица 20.Специфичность в отношении гидролиза аминопептидазой различных аминокислот из P. putida P. putida ²⁸¹

Амид аминокислоты	Относительная скорость
L-фенилглицин		L-фенилглицин				амид лейцина	215
амид L-метионина	60
амид L-изолейцина	15
амид L-фенилаланина		L-фенилаланина амид
L-α-аминобутирамид	10
L-валинамид	5

Субстратная специфичность этой аминопептидазы хорошо охарактеризована и включает соединения с гидрофобными группами на таких N-концах. как лейцин, фенилглицин и метионин.Напротив, активность низка в отношении амидов аминокислот, содержащих небольшие полярные или заряженные группы, таких как валин, серин и глутаминовая кислота. Селективность предназначена для гидролиза энантиомера с ( S ) -хиральным углеродом на N-конце (то есть амидами L-аминокислот). Подобно аминоацилазам, описанным в Раздел 6.24.5.1 , аминопептидазы также способны функционировать как эстеразы. ²⁸² Наконец, α – α дизамещенные амиды аминокислот не являются субстратами.Также описаны интересные аминопептидазы со специфичностью к β-пептидам, амидам и сложным эфирам. ^283–285 Однако эти β-аминопептидазы не зависят от цинка и не рассматриваются в этом разделе.

Согласно недавно опубликованной структуре гексамерной лейциламинопептидазы из P. putida (код PDB 3H8F), активный сайт содержит два сайта связывания металла, с одним атомом марганца или цинка в сайте 1 и одним атомом цинка в сайте. 2. В то время как сайт 2, как сообщалось, в аналогичных аминопептидазах строго связывает цинк или кобальт, сайт 1 проявляет способность связывать несколько двухвалентных катионов, таких как цинк, марганец, магний и кобальт. ²⁸⁶ Как показано Kale et al., ²⁸⁶ , когда оба сайта заняты атомами цинка, активность примерно на 70% ниже, чем у белка Mn – Zn. Подобный эффект активации ионом марганца наблюдался для белков-гомологов, таких как лейцинаминопептидаза из хрусталика крупного рогатого скота. ²⁸⁷ Ионы металлов координируются в основном карбоксилатными атомами кислорода из остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот (Asp272, Asp290, Asp349 и Glu351), но также сайт 1 координируется с карбонильным кислородом в основной цепи A349, в то время как сайт 2 связан с аминогруппа Lys267 ( фиг.30, ).Между двумя металлическими центрами наблюдается соединение молекулы воды или гидроксид-иона. Возможно, что эта мостиковая молекула воды действует как нуклеофил на амидной связи в субстрате. Ионы металлов не только связывают и активируют нуклеофил, но также участвуют в ориентации субстрата.

Фигура 30. Активный сайт аминопептидазы из P. putida (код PDB 3H8F). Голубым цветом показаны боковые цепи остатков, координирующих атом цинка (голубая сфера) и атом марганца (красная сфера).

Лейциламинопептидазы 3.4.11.10 принадлежат к большему суперсемейству металл-зависимых аминопептидаз с различной специфичностью, семейству M, согласно базе данных MEROPS. ²⁸⁸ В этом семействе присутствуют каталитические металлы, такие как кобальт и цинк. Таблица 21 представляет несколько примеров цинксодержащих аминопептидаз, большинство из которых имеют известную структуру. Однако в этом разделе описаны только самые примечательные и недавние примеры реакций, катализируемых цинксодержащими аминопептидазами, в частности, те, которые относятся к химическим веществам тонкой очистки.

Таблица 21. Цинксодержащие аминопептидазы по классификации ЕС

4.11.4 90.4.11.20

Номер ЕС	Название	Записи PDB	Семейство
3.4.11.1		9022 M 9022 аминопептид
3.4.11.2	Мембранная аланиламинопептидаза	13	M1
3.4.11.3	Цистиниламинопептидаза	Нет	M1	Трипептид-аминопептидаза	3	M9
3.4.11.6	Аминопептидаза B	Нет	M1
3,4.11.7	Глутамил Глутамил		3.4.11.10	Бактериальная лейциламинопептидаза	1	M17 и M28
3.4.11.16	Xaa-Trp аминопептидаза	Нет	—
Аминопептидаза Ey	Нет	M1
3.4.11.24	Аминопептидаза S	11	M28

Лейциламинопептид. который расщепляет N-концевую аминокислотную связь пептидов, амидов аминокислот или сложных метиловых эфиров, предпочтительно содержащих Leu, а также другие аминокислоты, включая Pro, но не Arg или Lys. Мембранная аланиламинопептидаза 3.4.11.2, также называемая аминопептидазой M или N или пептидазой E, также принимает пептид, амид или ариламид. N-концевой остаток предпочтительно представляет собой Ala, но может быть большинство аминокислот, включая Pro (медленная реакция). Когда за концевым гидрофобным остатком следует пролильный остаток, они могут высвобождаться в виде интактного дипептида X-Pro. Цистиниламинопептидаза 3.4.11.3 высвобождает N-концевую аминокислоту Cys, когда остаток цистина участвует в дисульфидной петле. Однако скорости гидролиза ряда аминоацилариламидов превышают скорость гидролиза цистинильного производного.Трипептид-аминопептидаза 3.4.11.4, также называемая пептидазой B, высвобождает N-концевой остаток из трипептида. Аминопептидаза B 3.4.11.6, также называемая аргинин-аминопептидазой, высвобождает N-концевой Arg и Lys из олигопептидов, если предыдущий остаток не является Pro. Он также действует на ариламиды Arg и Lys. Глутамиламинопептидаза 3.4.11.7, также называемая аминопептидазой A, высвобождает N-концевой глутамат (и в меньшей степени аспартат) из пептида. Бактериальная лейциламинопептидаза 3.4.11.10 высвобождает N-концевую аминокислоту, предпочтительно лейцин, но не глутаминовую или аспарагиновую кислоты. Аминопептидаза Xaa-Trp 3.4.11.16, также называемая аминопептидазой W, высвобождает различные N-концевые остатки (особенно глутамат и лейцин) из пептидов, при условии, что триптофан (или, по крайней мере, фенилаланин или тирозин) является предпоследним остатком. Он также действует на Glu- | -Trp, Leu- | -Trp и ряд других дипептидов. Аминопептидаза Ey 3.4.11.20 отличается от других аминопептидаз широкой специфичностью к аминокислотам и способностью гидролизовать пептиды из четырех или пяти остатков, которые содержат Pro в предпоследнем положении.Наконец, аминопептидаза S 3.4.11.24 высвобождает N-концевую аминокислоту с предпочтением больших гидрофобных аминоконцевых остатков.

Что касается недавних примеров применения аминопептидаз цинка в фармацевтической области, наиболее актуальным является синтез дипептидов. Некоторые дипептиды проявляют биологическую активность, имеющую фармацевтическое значение. Например, было обнаружено, что дипептид Tyr-Arg обладает обезболивающим действием; Сообщалось, что дипептид Lys-Glu действует как противоопухолевый агент; дипептид Leu-Ile был описан как нейрозащитный агент; дипептиды Ile-Tyr, Val-Tyr, Lys-Trp и Ile-Trp обладают антигипертензивным действием. ²⁸⁹ Некоторые стратегии, уже применяемые в области питания, также могут иметь медицинское значение, например, сочетание тирозина с аланином в дипептиде аланил-тирозин, чтобы сделать тирозин более легко адсорбируемым недоношенными детьми. Было предложено конъюгировать флоксуридин, противораковое лекарственное средство, с дипептидами для улучшения доставки в опухоли. ²⁹⁰ В недавней работе с термостабильной аминопептидазой из Streptomyces septatus TH-2 была исследована способность катализировать синтез дипептида в органическом растворителе. ²⁹¹ Ранее было обнаружено, что фермент предпочтительно распознает гидрофобные остатки. Путем скрининга субстратной специфичности с использованием свободных аминокислот в качестве доноров ацила и производных α-H-α-метоксиаминокислот в качестве акцепторов ацила был выявлен предпочтительный синтез в 98% метаноле дипептидов, содержащих объемные гидрофобные остатки, такие как Ala-Tyr и Val-Tyr. продемонстрировал. Сообщалось о конверсии от 25% до 60%. Хотя скорости реакции низкие, дальнейшее улучшение может быть достигнуто за счет инженерии растворителей и белков.

Выбор органического растворителя, способствующего растворимости желаемого продукта (разработка растворителей), успешно применяется в системах с ферментативным катализом. ^292–294 Одним из важных требований является стабильный фермент, устойчивый к высоким концентрациям органического растворителя. Доступно несколько примеров исследований, направленных на поиск устойчивой к растворителям аминопептидазы. ^{295 , 296} Например, аминопептидаза цинка из устойчивого к растворителям P.aeuroginosa PseA сохранял 100% активность после 24-часовой экспозиции в смеси, состоящей из 75% воды и 25% полярного растворителя, такого как метанол и диметилсульфоксид. ²⁹⁶ Тем не менее, высокие концентрации растворителя требуются для синтетических целей при использовании гидролаз, чтобы способствовать обратной реакции. Наиболее интересным примером, о котором сообщалось на сегодняшний день, является аминопептидаза из гипертермофильного Aquifex aeolicus. Было обнаружено, что фермент сохраняет 47% активности при воздействии 50% метанола. ²⁹⁵ Для сравнения, лейцинаминопептидаза из свиной почки сохраняла 52% активность при 20% метаноле. Более того, оптимальная температура была около 80 ° C. Таким образом, поиск новых ферментов из экстремофильных микроорганизмов может представлять собой успешную стратегию. Более того, специфичность фермента в отношении синтеза дипептидов, состоящих из полярных или заряженных аминокислот, может быть разработана, как уже было показано Аримой и соавторами. ²⁹⁷

Наконец, еще один пример использования аминопептидаз в фармацевтической промышленности связан с дизайном лекарств.Недавно был разработан очень оригинальный подход — разработка пролекарства, нацеленного на матриксную металлопротеиназу и активируемого аминопептидазой. ²⁹⁸ В этом примере были синтезированы несколько производных пептидов, содержащих енамидную функциональность. Была исследована способность цинк-аминопептидазы из свиной почки (3.4.11.2) гидролизовать связь C – N в дипептидных енамидах и моноаминокислотных енамидах ( Рисунок 31, ).

Рис. 31. Энамиды аминокислот, используемые для тестирования селективности и эффективности цинк-аминопептидазы при разработке пролекарства.R = (CH ₂ ) ₄ (2-фуран).

По материалам Cesati, R. R .; Dwyer, G .; Jones, R.C .; Hayes, M. P .; Яламанчили, П. Казебир, Д. С. Org. Lett. 2007 , 9 , 5617–5620.

Результаты, обобщенные в Таблица 22 , показали, что активность аминопептидазы была самой высокой для дипептидного дизамещенного енамида, состоящего из Leu-Ala (, фиг. 31 (а), ). Однако при тестировании аналогов моноаминокислоты Ala-дизамещенного енамида (, фиг. 31 (b), ) и Leu-дизамещенного енамида было обнаружено, что они плохо конвертировались (, фиг. 31 (c), и 31 (d), ). ).Более того, Al-, Met-, Phe-, Leu- и Tyr-монозамещенные енамиды были лучшими субстратами для фермента ( Рисунок 31 (e) — 31 (i) ). По словам авторов, это исследование расширило возможности для дизайна желаемого пролекарства. ²⁹⁸

Таблица 22. Скорость гидролиза производных енамида, катализируемая аминопептидазой

енамид аминокислоты a	Скорость гидролиза (мкмоль мин U — 1 )
1.63
B	0,048
C	& lt; 0,050
D	& lt; 0,050
E	1,83
F	0,846
G	0,416
H	0,411	I	ведь новые занятия могут иногда включать пересмотр отвергнутых идей.Недавно была открыта уникальная цинк-аминопептидаза, обладающая способностью гидролизовать α-α-дизамещенные амиды α-аминокислот, которые, как считалось, не были субстратами для этого типа ферментов. 299 Таким образом, применение хорошо известных и охарактеризованных ферментов может расшириться за счет комбинации стратегий и рационального проектирования эклектических процессов. Аминокислоты Введение: Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну аминную и одну кислотную функциональную группу. группа, как следует из названия.Различные свойства являются результатом вариации в строении различных R-групп. Группа R часто называют боковой цепью аминокислоты. Аминокислоты имеют специальные общеупотребительные имена, однако сокращенное трехбуквенное поскольку имя используется большую часть времени. Вторая аббревиатура , одна буква, используется в длинных белковых структурах. таблица слева для структуры, названий и сокращений 20 аминокислот. Существует четыре основных класса аминокислот. определяется разными боковыми цепями: (1) неполярными и нейтральными, (2) полярный и нейтральный, (3) кислый и полярный, (4) основной и полярный. Принципы полярности: Чем больше разница в электроотрицательности между атомов в связи, более полярная связь. Частичные отрицательные заряды находятся на наиболее электроотрицательных атомах, остальные частично положительный.Проверьте полярность функциональных группы. Неполярные боковые цепи: Боковые цепи, содержащие чистых углеводородных алкильных групп (алкановые ответвления) или ароматические (бензольные кольца) неполярные . Примеры включают валин, аланин, лейцин, изолейцин, фенилаланин. Число алкильных групп также влияет на полярность. Чем больше присутствует алкильных групп, тем неполярнее аминокислота. будет.Этот эффект делает валин более неполярным, чем аланин; лейцин более неполярен, чем валин. QUES. Перечислите все аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Распределите следующие по возрастанию неполярность, т.е. 1 = наименее неполярный, 4 = наиболее неполярный. лей; phe; val; аля Ответ 1 = аля 2 = val 3 = лей 4 = phe Рейтинг основан на увеличивающиеся числа CHs. Полярные боковые цепи: Боковые цепи, которые имеют различные функциональные группы, такие как кислоты, амиды, спирты и амины придадут более полярный символ к аминокислоте. Рейтинг полярности будет зависеть об относительном ранжировании полярности для различных функциональных групп как определено в функциональных группах. Кроме того, количество атомов углерода в алкане или ароматическая часть боковой цепи должна рассматриваться вместе с с функциональной группой. Пример: аспарагиновая кислота более полярна, чем серин, потому что кислотная функциональная группа более полярна, чем спиртовая группа. Пример: серин более полярен, чем треонин, поскольку треонин имеет на одну метильную группу больше, чем серин. Метильная группа дает немного более неполярный характер треонину. Пример: серин более полярен, чем тирозин, поскольку тирозин имеет углеводородное бензольное кольцо. QUES. Перечислите все аминокислоты по аббревиатуре, которые считаются несколько полярными. Оцените следующие аминокислоты по возрастающая полярность. т.е. 1 = более неполярный. ser; glu; жерех; лиз; ала; gln Ответ 1 = аля 2 = лиз 3 = сер 4 = глю 5 = жерех 6 = gln Какая аминокислота наиболее нерастворима в воде: изолейцин или аланин? Ответ Изолейцин имеет больше CHs, поэтому больше нерастворим, чем ала. Какая аминокислота наиболее растворима в воде: лиз или сер? Ответ Сер, алкогольная группа более полярен, чем амин в лиз. Аминокислоты I.c. Аминокислоты & nbsp Азотсодержащие аминокислоты необходимы для жизни и являются строительными блоками белков.Аминокислоты, как древние и повсеместно распространенные молекулы, были использованы эволюцией для различных целей в живых системах. Важность чтения этого раздела ограничена теми, кто хочет визуализировать структуры. 1.c.i Аминокислота Состав: В основном существует 20 стандартных аминокислот, имеющих различную структуру в их боковых цепях (группы R). Общие аминокислоты известны как α-аминокислоты, потому что они имеют первичную аминогруппу (-Nh3) и группу карбоновой кислоты (-COOH) в качестве заместителей атомов углерода α.Пролин является исключением, потому что он имеет вторичную аминогруппу (-NH-), для единообразия он также рассматривается как альфа-аминокислота. Рис 1.c.1. Общая структура а-аминокислоты. 1.c.ii Общие свойства: & nbsp Амино- и карбоксильные группы аминокислот легко ионизируются. При pH (~ 7,4) аминогруппы протонированы, а группы карбоксильных кислот находятся в форме конъюгированного основания (карбоксилата), это показывает, что аминокислота может действовать как кислота, а также как основание.Аминокислоты могут нести заряженные группы противоположной полярности, поэтому они известны как цвиттерионы или диполярные ионы. Ионное свойство боковых цепей влияет на физические и химические свойства свободных аминокислот и аминокислот в белках. 1.c.iii. Пептидные связи: Удаление воды (конденсация) может поляризовать аминокислоты с образованием длинных цепей. Получающаяся в результате связь CO-NH, амидная связь, известна как пептидная связь. Полимеры, состоящие из двух, трех, нескольких (3-10) и многих аминокислотных единиц, известны, соответственно, как дипептиды, трипептиды, олигопептиды и полипептиды, обычно их называют «пептидами». II.c.iv. Классификация: Существует три основных классификации аминокислот (1) с неполярной R-группой, (2) с незаряженными полярными R-группами и (3) с заряженной полярной R-группой. В таблице ниже показаны все 20 аминокислот с их кодами. Однобуквенный код Трехбуквенный код Имя 1 А Ала Аланин 2 С Cys Цистеин 3 D Асп Аспарагиновая кислота 4 E Glu Глутаминовая кислота 5 F Phe Фенилаланин 6 G Gly Глицин 7 H Его Гистидин 8 I Иль Изолейцин 9 К Lys Лизин 10 л Leu лейцин 11 M Встреча метионин 12 N Asn Аспарагин 13 -П Pro Proline 14 квартал Gln Глютамин 15 R Арг Аргинин 16 S Ser Серин 17 Т Thr Треонин 18 В Вал Валин 19 Вт Трп Триптофан 20 Y Tyr Тирозин Таблица 1.c.4.1: 20 стандартных аминокислот. Боковые цепи неполярных аминокислот имеют различные формы и размеры, по этой классификации в основном насчитывается девять кислот. Глицин имеет наименьшую возможную боковую цепь, атом H. Аланин, валин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые цепи, размер которых варьируется от метильной группы для аланина до изомерных бутильных групп для лейцина и изолейцина. У метионина есть боковая цепь тиолового эфира, которая по многим своим физическим свойствам напоминает н-бутильную группу (C и A имеют почти равную электроотрицательность, а размер S примерно равен метиленовой группе).Пролин имеет боковую циклическую пирролидиновую группу. Фенилаланин (с его фенильной частью) и типтофан (с его индольной группой) связаны с ароматическими боковыми группами, которые характеризуются как объемностью, так и неполярностью. Незаряженные полярные боковые цепи содержат гидроксильные, амидные или тиоловые группы. & nbspПод ним находятся шесть аминокислот. Серин и треонин имеют гидроксильные R боковые цепи разного размера. Аспарагин и глутамин имеют боковые цепи, несущие амид, разного размера. Тирозин имеет фенольную группу и является ароматическим.Цистеин является уникальным среди всех 20 аминокислот, потому что он имеет тиоловую группу, которая образует дисульфидную связь с другими цистеином путем окисления. Заряженные полярные боковые цепи, они заряжены положительно или отрицательно. К этому типу способствуют пять аминокислот. Боковые цепи заряжены положительно; они представляют собой лизин, который имеет боковую цепь бутиламмония, аргинин, который имеет группу гуанидина, и гистидин, который несет фрагмент имидазолия. 1.c.v. Номенклатура: Трехбуквенные и однобуквенные сокращения приведены в таблице 2.c.4.1, большинство из них взяты из первых трех букв и произносятся и пишутся, например. Символ Glx в обозначении Glu или Gln, следует соблюдать осторожность при написании этих обозначений. Однобуквенные обозначения используются при сравнении последовательностей нескольких похожих белков. На этом мы заканчиваем обсуждение аминокислот, и вам не нужно беспокоиться о них, пока не появится возможность визуализации белка. Во время трансляции генетический код в виде РНК транслируется в последовательность белка, как на рис.1.c.1. Рис. 2.c.1 Синтез белковой последовательности из мРНК Образование амидов 15.16 Образование амидов Цель обучения Опишите процедуру получения амидов. При добавлении аммиака (NH 3 ) к карбоновой кислоте образуется амид, но реакция протекает очень медленно в лаборатории при комнатной температуре. Молекулы воды расщепляются, и между атомом азота и карбонильным атомом углерода образуется связь. В живых клетках образование амидов катализируется ферментами. Белки полиамиды; они образуются путем соединения аминокислот в длинные цепи. В белках амидная функциональная группа называется пептидной связью . (Для получения дополнительной информации о белках см. Главу 18 «Аминокислоты, белки и ферменты», раздел 18.4 «Белки».) Полиамиды Так же, как при реакции диола и двухосновной кислоты образуется полиэфир (Раздел 15.8 «Получение сложных эфиров»), реакция двухосновной кислоты и диамина дает конденсационный полимер полиамидА, в котором мономерные звенья соединены амидной связью. Два часто используемых дифункциональных мономера представляют собой адипиновую кислоту и 1,6-гександиамин. Мономеры конденсируются путем разделения воды с образованием нового продукта, который все еще является бифункциональным и, таким образом, может далее реагировать с образованием полиамидного полимера. Некоторые полиамиды известны как нейлон . Нейлоны являются одними из наиболее широко используемых синтетических волокон — например, они используются в веревках, парусах, коврах, одежде, шинах, щетках и парашютах.Из них также можно формовать блоки для использования в электрооборудовании, зубчатых передачах, подшипниках и клапанах. Упражнения по обзору концепции Напишите краткие структурные формулы и назовите два соединения, из которых образуется бутанамид (CH 3 CH 2 CH 2 CONH 2 ). Напишите краткие структурные формулы и названия двух соединений, из которых образуется CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CONHCH 2 CH 2 CH 3 . ответов CH 3 CH 2 CH 2 COOH (бутановая кислота) и NH 3 (аммиак) CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COOH (гексановая кислота) и CH 3 CH 2 CH 2 NH 2 (пропиламин) Ключевые вынос Амиды получают реакцией карбоновой кислоты с аммиаком или амином. Упражнения Напишите краткие структурные формулы и названия двух соединений, из которых образуется пентанамид (CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 CONH 2 ). Напишите краткие структурные формулы и названия двух соединений, из которых образован CH 3 CONHCH 3 . Ответ CH 3 CH 2 CH 2 CH 2 COOH (пентановая кислота) и NH 3 (аммиак) Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт. Настройка вашего браузера для приема файлов cookie Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины: В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie. Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie. Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер. Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере. Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором. Почему этому сайту требуются файлы cookie? Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня. Что сохраняется в файле cookie? Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется. Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать. аминокислот Встречающиеся в природе аминокислоты имеют общую структуру.Аминокислоты, как следует из названия, имеют две функциональные группы, аминогруппу (–NH 2 ) и карбоксильную группу (–COOH). Эти группы соединены с одним (алифатическим) углеродом. В органической химии углерод, непосредственно связанный с карбоксильной группой, находится в альфа (α) положении, поэтому все аминокислоты в белках представляют собой альфа-аминокислоты. Боковые цепи, которые отличают одну аминокислоту от другой, прикреплены к альфа-углероду, поэтому структуры часто записываются так, как показано на рисунке, где R обозначает одну из 20 боковых цепей: Аминокислоты, обнаруженные в белках, имеют общая стереохимия . В структуре, показанной на рисунке, аминогруппа всегда находится слева от альфа-углерода. В органической химии эта стереохимия обозначается как L (для levo, означает слева). Таким образом, аминокислоты, содержащиеся в белках, представляют собой L-альфа-аминокислоты. (Биохимики, будучи созданиями привычки, обычно не ссылаются на стереохимию аминокислот в номенклатуре R и S.) Некоторые D-аминокислоты встречаются в природе, но не в клеточных белках. (Буква D происходит от dextro, означает право.) Например, некоторые пептидные антибиотики, такие как бацитрацин, содержат D-аминокислоты. Карбоксильная и аминогруппа аминокислот могут соответственно отдавать протон воде и принимать протон от воды. Этот обмен происходит одновременно в растворе, так что аминокислоты образуют дважды ионизированные частицы, называемые цвиттер-ионами (от немецкого zwei, означает два) в растворе. Образование цвиттерионов можно объяснить из принципов кислотно-щелочной химии.Самая сильная кислота, которая может существовать в воде, — это сопряженная кислота воды, ион гидроксония, H 3 O + . Карбоновые кислоты — более сильные кислоты, чем вода, поэтому карбоксильная группа аминокислоты (pK , около 2) отдает протон воде. Точно так же α-аминогруппы (pK a больше 9) являются более сильными основаниями, чем вода, и будут принимать протон из воды. Следовательно, аминокислоты в воде имеют общую структуру: Боковые цепи аминокислот придают им различные химические свойства и позволяют белкам иметь множество различных структур.Сколько возможно белков? Белковые цепи обычно имеют размер от 100 до 1000 аминокислот в длину. Даже если ограничиться наименьшей длиной цепи, возможных первичных структур будет 20 100 , более 10 130 — то есть 1 со 130 нулями после нее. (Опять же, помните, что количество элементарных частиц во Вселенной оценивается в 10 80 ). Очевидно, не все эти потенциальные белки существуют в природе. Вместо этого первичные структуры белков связаны друг с другом, и почти все белки имеют гомолога, то есть , то есть другие белки, имеющие общего предка. Какие гомологи возможны? В общем, гомологичные белки точно имеют некоторые короткие аминокислотные последовательности. В других случаях различия приводят к замене одной боковой цепи аминокислоты другой химически подобной. Существует шесть классов боковых цепей аминокислот; в пределах группы боковые цепи аминокислот химически подобны. Замена одной боковой цепи аминокислоты на другую в той же группе известна как консервативная замена . Гомологичные белки связаны консервативными аминокислотными заменами, как на рисунке.Хотя неконсервативные замены допустимы в некоторых положениях первичной последовательности белка, общее правило, проиллюстрированное на рисунке, соблюдается при оценке взаимосвязи двух первичных последовательностей белка. (Штрихами обозначено, что все три белка имеют одну и ту же аминокислоту в этом положении — это действительно очень гомологичные белки!) Рисунок 2 Алифатические аминокислоты. Боковые цепи глицина, аланина, валина, лейцина и изолейцина, показанные на рисунке, содержат только насыщенные углерод-углеродные и углерод-водородные связи.Представление о глицине как о содержащем боковую цепь может несколько сбить с толку, потому что четвертый заместитель на α-углероде представляет собой только один атом водорода. Единственный из 20 аминокислот глицин не является оптически активным; номенклатура D- и L не имеет значения. Аланин имеет метильную группу для боковой цепи, валин — 3-углеродную боковую цепь, в то время как лейцин и изолейцин имеют 4-углеродные боковые цепи. Рисунок 3 Ароматические аминокислоты. Фенилаланин, тирозин и триптофан содержат кольцевые системы. В порядке возрастания сложности фенилаланин имеет бензильную группу, тогда как тирозин представляет собой фенилаланин с добавленной гидроксильной группой в транс-положении относительно метильной группы. У триптофана два кольца, одно из которых содержит атом азота. Азот не ионизируется при биологически значимых значениях pH. Ионизируемые основные аминокислоты. Гистидин, лизин и аргинин имеют атом азота, который, в отличие от азота триптофана, ионизируется в диапазоне pH, обнаруженном в клетке.Гистидин имеет 5-членное имидазольное кольцо. Один из двух ионов азота имеет pK и около 7,0. Это означает, что при нейтральных значениях pH, обнаруженных в клетках, около половины молекул гистидина будут иметь протонированные боковые цепи (то есть с положительным зарядом), а около половины будут иметь непротонированные и незаряженные боковые цепи. Гистидин часто используется в ферментах для связывания и высвобождения протонов во время ферментативной реакции. Лизин и аргинин почти полностью ионизируются при значениях pH, обнаруженных в клетке.PK a лизина больше 9; следовательно, он будет протонирован в клетке на> 99%. Боковая цепь аргинина еще более проста; его pK a составляет> 12. Следовательно, эти аминокислоты имеют общий положительный заряд в клетке. Карбоксиллатсодержащие аминокислоты. Аспарагиновая кислота и аспарагин имеют четыре атома углерода; глутаминовая кислота и глутамин содержат всего пять атомов углерода. Аспарагиновая кислота имеет карбоксильную кислоту, а аспаргин имеет амидную боковую цепь.Точно так же глутаминовая кислота имеет боковую группу карбоксилловой кислоты, а глутамин имеет амидную группу. Значения pK и карбоксильных групп боковой цепи в аспартате и глутамате составляют около 4,0. Следовательно, эти группы боковых цепей почти полностью ионизируются в нейтральных условиях, характерных для клеток, и имеют отрицательный заряд. Серин и цистеин можно рассматривать как родственники аланина. Серин — это аланин с гидроксильной (–ОН) группой, а цистеин — это аланин с сульфгидрильной (–SH) группой. Треонин имеет четыре атома углерода с гидроксильной группой на бета-углероде. Бета-углерод находится рядом с углеродом, содержащим альфа-углерод (у альфа-углерода есть аминогруппа). Присутствие гидроксильной группы в треонине означает, что бета-углерод треонина оптически активен в дополнение к альфа-углероду. Как следует из названия, группа -ОН имеет конфигурацию D или трео по отношению к альфа-углероду. (Другая возможная стереохимия — эритроцит — подумайте о букве E, чтобы запомнить этот термин.Плечи буквы E указывают в том же направлении.) Метионин имеет -метильную группу на своей сере. В основе метионина на один атом углерода больше, чем у цистеина. (Цистеин с дополнительным углеродом называется гомоцистеином ; гомоцистеин является промежуточным звеном в биосинтезе метионина.) Пролин является нечетным среди аминокислот. Он имеет четыре атома углерода, причем альфа-аминогруппа связана не только с альфа-углеродом, но и с последним углеродом боковой цепи.Циклическая боковая цепь означает, что пролин конформационно жесткий. То есть углерод-углеродные связи пролина не вращаются в растворе. Другие аминокислоты более гибкие в растворе. Пептидная связь. Пептидная связь соединяет карбоксильные и аминогруппы аминокислот. При активации карбоновые кислоты и амины образуют амиды . Аминокислоты являются бифункциональными , каждая из которых имеет как амино-, так и карбоксильные группы. Пептиды состоят из аминокислот, соединенных «голова к хвосту» амидными связями.Пептиды классифицируются по длине цепи. Олигопептиды короче, чем полипептиды, , хотя не существует определенного перехода между двумя формами. Соединение аминокислот в пептидную связь происходит формально (хотя механизм ее образования более сложен) следующим образом: Обратите внимание, что две аминокислоты могут образовывать дипептид (пептид, состоящий из двух единиц) любым из двух способов. Например, глицин и аланин могут образовывать глицилаланин (gly-ala) или аланилглицин (ala — gly): Независимо от того, какое расположение происходит, каждый дипептид будет иметь одну свободную аминогруппу и одну свободную карбоксильную группу.Пептидные последовательности написаны в направлении от амино к карбоксильному концу. Структура пептидной связи . Структура пептидной связи благоприятствует копланарным атомам N, C и O. Хотя пептидная связь формально является одинарной связью углерод-азот, неспаренные электроны на карбоксильном кислороде и на азоте могут перекрываться через свои пи-орбитали, чтобы сделать трехатомную систему частично двойной по характеру. Система с частично двойной связью затрудняет вращение пептидной связи в растворе.В результате пептидные связи могут существовать в одном из двух конформационных изомеров , с двумя атомами углерода либо цис, либо транс по отношению друг к другу. Обычно предпочтение отдается транс-конформации. Пролин — исключительный случай, потому что его пептидная связь не содержит водорода, что затрудняет замену цис- и транс-изомеров друг на друга: Пролин обычно находится в транс-изомере, хотя превращение (изомеризация) между цис- и транс-формами может катализироваться специфическими ферментами. Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт