Содержание

Аминокислоты объединяют в несколько классов




Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

 

По строению бокового радикала

Выделяют

· алифатические(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),



· ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),

· серусодержащие(цистеин, метионин),

· содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

· содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминоваякислоты),

· дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот


По полярности бокового радикала

Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

 

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

 

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты обладают изомерией

 

Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

α- и β- формы аланина

Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

 

Изомерия по абсолютной конфигурации

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

Две конформации тетраэдра

В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.




L- и D-формы аланина

Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

 











infopedia.su

Подробная классификация аминокислот — Zygar

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

АминокислотаАббревиатураСпособность организма к синтезуХарактер катаболизмамнемоническое правилоПолярностьУглеводородный радикалКлассПути синтеза, семействоГенетический кодMrVw (Å3)pIшкала гидрофобностичастота в белках (%)Год открытияИсточникВпервые выделен
АланинAla, AзаменимаяглюкогеннаяAlanineНеполярныенейтральные гидрофобные алифатические2пируватGCU, GCC, GCA, GCG89.094676.011.88.761888Фиброин  шелкаА. Штреккер, Т. Вейль
АргининArg, Rзаменимая условно незаменимаяглюкогеннаяaRginineПолярныезаряженные положительно1глутаматCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG174.20314810.76−4.55.781895Вещество рогаС. Гедин
АспарагинAsn, NзаменимаяглюкогеннаяasparagiNeПолярныенезаряженные амиды2аспартатAAU, AAC132.119965.41−3.53.931806Сок спаржиЛ.-Н. Воклен  и П. Ж. Робике
Аспарагиновая, аспартатAsp, DзаменимаяглюкогеннаяasparDic acidПолярныезаряженные отрицательно2аспартатGAU, GAC133.104912.85−3.55.491868Конглутин,  легумин (ростки спаржи)Г. Риттхаузен [en]
ВалинVal, VнезаменимаяглюкогеннаяValineНеполярныенейтральные гидрофобные алифатические1пируватGUU, GUC, GUA, GUG117.1481056.004.26.731901КазеинЭ. Фишер
ГидроксилизинHyl, hKзаменимая000000000001925Белки рыбС. Шрайвер и др.
ГидроксипролинHyp, hPзаменимая000000000001902ЖелатинЭ. Фишер
ГистидинHis, Hзаменимая условно незаменимаяглюкогеннаяHistidineПолярныезаряженные положительно гетероциклические2пентозCAU, CAC155.1561187.60−3.22.261896Стурин, гистоныА. Коссель [3] , С. Гедин
ГлицинGly, GзаменимаяглюкогеннаяGlycineНеполярныенезаряженные R-группа алифатические2серинGGU, GGC, GGA, GGG75.067486.06−0.47.031820ЖелатинА. Браконно
ГлутаминGln, QзаменимаяглюкогеннаяQ-tamineПолярныенезаряженные амиды1глутаматCAA, CAG146.1461145.65−3.53.9000
Глутаминовая, глутаматGlu, EзаменимаяглюкогеннаяgluEtamic acidПолярныезаряженные отрицательно1глутаматGAA, GAG147.1311093.15−3.56.321866Растительные белкиГ. Риттхаузен [de]
ИзолейцинIle, Iнезаменимаяглюко-кетогеннаяIsoleucineНеполярныенейтральные гидрофобные алифатические1аспартатAUU, AUC, AUA131.1751246.054.55.491904ФибринФ. Эрлих
ЛейцинLeu, LнезаменимаякетогеннаяLeucineНеполярныенейтральные гидрофобные алифатические1пируватUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG131.1751246.013.89.681820Мышечные волокнаА. Браконно
ЛизинLys, Kнезаменимаякетогеннаяbefore LПолярныезаряженные положительно07.08.1900аспартатAAA, AAG146.1891359.60−3.95.191889КазеинЭ. Дрексель
МетионинMet, MнезаменимаяглюкогеннаяMethionineНеполярныенейтральные гидрофобные серосодержащие1аспартатAUG149.2081245.741.92.321922КазеинД. Мёллер
ПролинPro, PзаменимаяглюкогеннаяProlineНеполярныенейтральные гидрофобные гетероциклические2глутаматCCU, CCC, CCA, CCG115.132906.30−1.65.021901КазеинЭ. Фишер
СеринSer, SзаменимаяглюкогеннаяSerineПолярныенезаряженные ОН-группа оксимоноаминокарбоновые2серинUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC105.093735.68−0.87.141865ШёлкЭ. Крамер
ТирозинTyr, Yзаменимаяглюко-кетогеннаяtYrosineПолярныенезаряженные ОН-группа ароматические1пентозUAU, UAC181.1911415.64−1.32.911848КазеинЮ. фон Либих
ТреонинThr, TнезаменимаяглюкогеннаяThreonineПолярныенезаряженные ОН-группа оксимоноаминокарбоновые2аспартатACU, ACC, ACA, ACG119.119935.60−0.75.531925Белки овсаС. Шрайвер и др.
ТриптофанTrp, Wнезаменимаяглюко-кетогеннаяtWo ringsНеполярныенейтральные гидрофобные ароматические1пентозUGG204.2281635.89−0.96.731902КазеинФ. Хопкинс, Д. Кол
ФенилаланинPhe, Fнезаменимаяглюко-кетогеннаяFenylalanineНеполярныенейтральные гидрофобные ароматические2пентозUUU, UUC165.1921355.492.83.871881Ростки люпинаЭ. Шульце, Й. Барбьери
ЦистеинCys, CзаменимаяглюкогеннаяCysteineПолярныенезаряженные HS-группа серосодержащие1серинUGU, UGC121.154865.052.51.381899Вещество рогаК. Мёрнер

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серосодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (R-групп)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными  R-группами и одна серосодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серосодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин  и тирозин

—  HS-группу: цистеин

— амидную  группу: глутамин,  аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются  гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

VII. По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Кетеновое тело — ацетон, ацетоноуксусная кислота

zygar.ru

Аминокислоты

Аминокислотами
называют бифункциональные производные
углеводородов, которые содержат
карбоксильную группу
COOH
и аминогруппу
NH2.

Номенклатура

По систематической
номенклатуре аминокислоты называют,
по соответствующей карбоновой кислоте
добавляя приставку амино-.
Положение аминогруппы в углеродной
цепи указывают цифрой:

Подробнее
номенклатурные правила для названий
аминокислот изложены в пособии Левина
И.Ю., Берлянд А.С. «Номенклатура,
классификация и электронное строение
химических связей в органических
соединениях», раздел 4.3.

В зависимости от
положения аминогруппы по отношению к
карбоксильной группе различают α, β, γ
и так далее аминокислоты:

Все
природные аминокислоты содержат
аминогруппу только в
α-положении и
имеют общую формулу:

Помимо систематической,
для природных аминокислот широко
распространена тривиальная номенклатура
(аланин, валин, лизин и т.д.). Иногда запись
аминокислот осуществляют, используя
трёх- буквенные сокращения (Ala ,
Val
, Lys
и др.).

Классификация аминокислот

В настоящее время
единой классификации аминокислот не
существует.

Аминокислоты делят
на природные (содержатся в растительных
и животных организмах) и синтетические
– получены икусственным путем.

Организм синтезирует
аминокислоты главным образом из пищевых
белков. Но есть целая группа аминокислот,
которых организм сам синтезировать не
может. Эти аминокислоты называют

незаменимыми.
К ним относятся (валин,
лейцин, изолейцин, лизин, треонин,
метионин, фенилаланин и триптофан)

Такие аминокислоты должны поступать в
организм извне.

В настоящее время
известно свыше 150 аминокислот, но только
20 из них входят в состав белков.

По природе радикала
аминокислоты делят на:

1. Моноаминомонокарбоновые.

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

H

Глицин

аминоэтановая

Гли

Gly

CH3

Аланин

2-аминопропановая

Ала

Ala

Валин

2-амино-3-метил-бутановая

Вал

Val

Лейцин

2-амино-4-метил-пентановая

Лей

Leu

Изолейцин

2-амино-3-метил-пентановая

Иле

Ile

2. Гидроксилсодержащие:

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

Серин

2-амино-3-гидрокси-пропановая

Сер

Ser

Треонин

2-амино-3-гидрокси-бутановая

Тре

Thr

Тирозин

2-амино-3-(4-гидро-ксифенил)пропановая

Тир

Tyr

3. Серусодержащие:

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

Цистеин

2-амино-3-мер-каптопропановая

Цис

Cys

Метионин

2-амино-4-метил-тиобутановая

Мет

Met

4. Аминокислоты,
содержащие в радикале дополнительную
аминогруппу или гуанидильный остаток.

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

Лизин

2,6-диамино-гексановая

Лиз

Lys

Аргинин (содержит
гунидиновую группу)

2-амино-5-гуанидил-пентановая

Арг

Arg

5. Аминокислоты,
которые содержат в радикале дополнительную
карбоксильную или амидную группы:

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

Аспарагиновая

2-аминобутан-диовая

Асп

Asp

Глутаминовая

2-аминопентан-диовая

Глу

Glu

Аспарагин

2-амино-3-карбоксамидо-пропановая

Асн

Asn

Глутамин

2-амино-4-карбоксамидо-бутановая

Глн

Gln

6. Ароматические
и гетероциклические аминокислоты:

Строение радикала
кислоты

R

Название

Условное
обозна-чение

Тривиальное

Cистематическое

Фенилаланин

2-амино-3-фенил-пропановая

Фен

Phe

Триптофан

2-амино-3-индол-илпропановая

Три

Trp

Гистидин
(иминокислота)

2-амино-3-имидо-золилпропановая

Гис

His

Пролин
(полная форма)

2-пирролидин-карбоновая

Про

Pro

Современная
рациональная классификация основана
на полярности радикалов. Полярность
радикала во многом определяет такое
важное свойство аминокислот как
растворимость в воде и в других полярных
растворителях. Полярные группы радикала
(COOH,
NH2,
OH
и др.) притягивают воду и тем самым
повышают растворимость аминокислот в
воде, неполярные радикалы, наоборот,
отталкивают воду и снижают растворимость
аминокислот в воде.

В этой связи
различают:

studfiles.net

Классификация аминокислот

РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ
АМИНОКИСЛОТ

Радикалы аминокислот могут значительно
отличаться друг от друга по строению.

Если есть
дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы
находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная
аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно.
ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам
относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная
карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI<7). К ним относятся
аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

С помощью значения рН внешней среды характеризуют
соотношение -СООН и -NH2 групп. Это относится и к пептидам, и к
белкам.

Различные функциональные группы, содержащиеся в радикалах
аминокислот, придают им способность к взаимодействию с образованием разных типов
соединений. Приведем примеры таких взаимодействий.







 В связи с различиями в строении радикалов
различны и физико-химические свойства аминокислот.

КЛАССИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТ.

Существуют три
типа классификации:

I. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – основана на различиях
в физико-химических свойствах аминокислот.

1) Гидрофобные
аминокислоты (неполярные).
Компоненты радикалов содержат обычно
углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет
никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и
электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении.
Например, в радикале метионина сера окружена углеводородными группировками,
которые не позволяют этому элементу проявлять своих электроотрицательных
свойств: -(CH2)2-S-CH3. Аналогичная ситуация
наблюдается, например, и в отношении азота, находящегося в составе радикала
триптофана.

2) Гидрофильные
незаряженные (полярные) аминокислоты
. Радикалы таких аминокислот содержат в
своем составе полярные группировки:


Эти группы
взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них.

3) Отрицательно
заряженные аминокислоты
. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая
кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале — в нейтральной среде
приобретают отрицательный заряд.


Все они гидрофильны.

4) Положительно
заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу
(или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале — в нейтральной среде
приобретают положительный заряд.


Все они также являются гидрофильными.



Такие свойства
характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части
аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка
определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Не все
аминокислоты, принимающие участие в построении белков человеческого тела,
способны синтезироваться в нашем организме. На этом основана еще одна
классификация аминокислот — биологическая.

II. Биологическая классификация.

 а) Незаменимые
аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут
синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их
8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан,
фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в
организме человека). Их 10: глутаминовая
кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин,
цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической
структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на
рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК
(т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».



biofile.ru

Виды аминокислот и их характеристика

Всем привет! Так как вас интересуют аминокислоты — рад вас посвятить в эту тему. Статья не будет интересной, будет очень скучно. Даже картинок не будет! Да, вот так вот… Да и в общем не статья это, а техническая информация для тех кого это интересует. Итак…

Существует три группы аминокислот.

  1. Незаменимые аминокислоты — эти виды аминокислот не могут синтезироваться организмом, поэтому они должны поступать с пищей.
  2. Заменимые аминокислоты — эти виды аминокислот могут синтезироваться организмом из других составляющих.
  3. Условно заменимые аминокислоты — эти виды аминокислот обычно синтезируются организмом, но в условиях стресса (физические нагрузки, болезнь) вырабатываются в недостаточных количествах или же не синтезируются вообще.

Незаменимые

Валин — является одной из трёх аминокислот, которая имеет разветвлённые боковые цепочки. Очень активно используется мышцами. Входит в состав BCAA добавок. Содержится в зерновых, грибах, мясе, сое, арахисе, в молочных продуктах.

Изолейцин — является одной из трёх аминокислот, которая имеет разветвлённые боковые цепочки. Обеспечивает мышцы энергией.  Эта аминокислота помогает избавится от чувства усталости в мышцах. Входит в состав BCAA добавок. Играет большую роль в производстве гемоглобина в организме. Содержится в миндале, кешью, курином мясе, яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.

Гистидин — применяется в лечении аллергических заболеваний, язвы кишечника, артритов, язвы желудка, анемии. Необходим для производства в организме белых и красных кровяных телец. Может поглощать ультрафиолетовые лучи. Содержится в тунце, лососе, свиной вырезке, говяжьем филе, куриных грудках, соевых бобах, арахисе, чечевице.

Лейцин — используется как источник энергии. Входит в состав BCAA добавок. Помогает заживлению ран, улучшает сращивание костей, и замедляет распад мышечного белка. Содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян.

Треонин — не даёт жиру накопиться в печени и очень активно способствует выводу токсинов. Содержится в молочных продуктах и яйцах, а также в бобах и орехах.

Лизин — нехватка лизина в организме замедляет синтез протеина в мышцах. Витамин С вместе с лизином образуют в печени новую аминокислоту L-карнитин. Во время тренировки карнитин способствует сжиганию жира в организме, потому что использует его как топливо для работы мышц. Лизин способствует уменьшению жировой прослойки, укреплению суставов и росту костей. Лизин помогает вырабатывать коллаген, который входит в состав сухожилий и суставов. Содержится в рыбе, молочных продуктах, мясе, пшенице, орехах.

Метионин — является предшественником креатина и цистина в организме. Снижает уровень холестерина в крови. В то же время увеличивает уровень глютамина, который выступает в роли антиоксиданта в организме. Улучшает заживление тканей и выводит токсины из печени и почек. Содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, сое и чечевице.

Фенилаланин — стимулирует деятельность мозга, улучшает память и концентрацию внимания. Является одним из основных элементов в производстве коллагена. Увеличивает настроение и подавляет аппетит. Содержится в говядине, соевых бобах, рыбе, курином мясе, яйцах, молоке, твороге.

Триптофан — успокаивает и стимулирует выработку гормона роста. Содержится в мясе, бананах, овсе, сушёных финиках, арахисе, индейке, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курятине.

Заменимые

Аланин — является главным компонентом всех соединительных тканей в нашем организме. Позволяет снабжать мышцы энергией из аминокислот, повышает иммунитет.

Глутаминовая кислота — необходимая кислота для деятельности мозга и для всевозможных обменных процессов. Считается потенциальным энергетиком.

Глицин — участвует в формировании организмом новых заменимых аминокислот, является компонентом структуры гемоглобина и ферментов, которые участвуют в вырабатывании энергии. Стимулирует выработку глюкагона, который активизирует гликоген. Очень успокаивает и подавляет желание есть сладкое.

О нём есть отельная статья на блоге — читайте здесь!

Аспаргиновая кислота — участвует в преобразовании углеводов в энергию для работы мышц. Снижает уровень аммиака в организме после длительных тренировок. Является стройматериалом для иммуноглобулинов и антител.

Глутамин — очень важная кислота для иммунитета. Служит источником энергии для почек, кишечника и мозга. Серьезно стимулирует деятельность мозга, улучшает память и концентрацию внимания. Есть отдельная статья про глютамин и глютаминовую кислоту.

Серин — способствует укреплению иммунной системы нашего организма. Участвует в производстве клеточной энергии. Стимулирует функции нервной системы.

Орнитин — если его принимать в больших дозах, то он увеличивает выработку гормона роста. Выводит токсины и яды из печени, стимулирует иммунитет.

Таурин — стимулирует поглощение и сжигание подкожных слоёв жира. В некоторых случаях действует как нейропередатчик в определённых участках головного мозга.

Пролин — является основным элементом, который способствует образованию всех соединительных тканей в организме.

Цистин — очень активно участвует в заживлении ранений. Укрепляет соединительные ткани. Крайне важная аминокислота для здоровья наших волос и кожи. Стимулирует антиокислительные процессы. Улучшает работоспособность белых и красных кровяных телец.

Условно заменимые

Аргинин — стимулирует гормон роста. Служит основным источником окиси азота в организме. Повышает высвобождение глюкагона и инсулина. Положительно влияет на выработку мужских гормонов, помогает образовывать коллаген и стимулировать иммунную систему. Так же имеет ярко выраженное заживляющие действие. Содержится в медикаментозных препаратах и пищевых добавках для спортсменов и добавках, применяемых для стимулирования иммунитета.

Цистеин — понижает негативное действие табака и алкоголя. Стимулирует работу красных и белых кровяных телец. Содержится во многих белках, из которых получается путем гидролиза.

Тирозин — улучшает настроение. Его недостатка обычно не возникает, потому что она в достаточном количестве поступает в организм с белками пищи.

Это все основные виды аминокислот, которые используются в спортивном питании. Возможно эта информация была для вас полезной. Удачи, друзья!

comments powered by HyperComments

P.S. Подписывайтесь на обновление блога, чтобы ничего не упустить! Если вы хотите приобрести какие-либо спорттовары, спортивное питание или добавки — можете воспользоваться этой специальной страницей!

Этой статьей стоит поделиться

pumping-effect.ru

Аминокислоты, содержащие в радикале дополнительную аминогруппу или гуанидильный остаток.




ЛЕКЦИЯ № 26


А М И Н О К И С Л О Т Ы

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2.

Номенклатура

По систематической номенклатуре аминокислоты называют, по соответствующей карбоновой кислоте добавляя приставку амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой:

Подробнее номенклатурные правила для названий аминокислот изложены в пособии Левина И.Ю., Берлянд А.С. «Номенклатура, классификация и электронное строение химических связей в органических соединениях», раздел 4.3.

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают α, β, γ и так далее аминокислоты:

Все природные аминокислоты содержат аминогруппу только в
α-положении и имеют общую формулу:

 

 

Помимо систематической, для природных аминокислот широко распространена тривиальная номенклатура (аланин, валин, лизин и т.д.). Иногда запись аминокислот осуществляют, используя трёх- буквенные сокращения (Ala, Val , Lys и др.).

Классификация аминокислот

В настоящее время единой классификации аминокислот не существует.

Аминокислоты делят на природные (содержатся в растительных и животных организмах) и синтетические – получены искусственным путем.

Организм синтезирует аминокислоты главным образом из пищевых белков. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся (валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан) Такие аминокислоты должны поступать в организм извне.

В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.

 

По природе радикала аминокислоты делят на:

Моноаминомонокарбоновые.

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
-H Глицин аминоэтановая Гли
Gly
-CH3 Аланин 2-аминопропановая Ала
Ala
Валин 2-амино-3-метил-бутановая Вал
Val
Лейцин 2-амино-4-метил-пентановая Лей
Leu
Изолейцин 2-амино-3-метил-пентановая Иле
Ile

2.Гидроксилсодержащие:



Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Серин 2-амино-3-гидрокси-пропановая Сер
Ser
Треонин 2-амино-3-гидрокси-бутановая Тре
Thr
Тирозин 2-амино-3-(4-гидро-ксифенил)пропановая Тир
Tyr

3. Серусодержащие:

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Цистеин 2-амино-3-мер-каптопропановая Цис
Cys
Метионин 2-амино-4-метил-тиобутановая Мет
Met

Стереоизомерия аминокислот

Все природные α-аминокислоты, кроме глицина (NH2 — CH2 — COOH), имеют асимметрический атом углерода (α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).

За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение
α-аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам.

Все превращения, которые осуществляются в этих рядах при переходе от глицеринового альдегида к α-аминокислоте, выполняются в соответствии с главным требованием — они не создают новых и не разрывают старых связей у асимметрического центра.

Для определения конфигурации α-аминокислоты в качестве эталона часто используют серин (иногда аланин). Конфигурации их так же выведены из D- и L-глицериновых альдегидов:

Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду.
D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются. Интересно отметить действие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда — горькие или безвкусные.

Без участия ферментов самопроизвольный переход L-изомеров в D-изомеры с образованием эквимолярной смеси (рацемическая смесь) осуществляется в течение достаточно длительного промежутка времени.




Рацемизация каждой L-кислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, например, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст человека или животного.

Физические свойства аминокислот

Хотя аминокислоты обычно изображают как соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы (H2N — CHR — COOH), некоторые их свойства, как физические, так и химические, не согласуются с этой структурой. Присутствие в молекуле у одного атома углерода двух функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Во-первых, в противоположность аминам и карбоновым кислотам аминокислоты представляют собой нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при близких и довольно высоких температурах, поэтому идентификации аминокислот по температурам плавления достаточно затруднительна.

Во-вторых, аминокислоты очень плохо растворимы в неполярных растворителях типа петролейного эфира, диэтилового эфира, бензола и хорошо растворимы в воде.

В-третьих, в водных растворах аминокислоты имеют высокие дипольные моменты.

В-четвертых, константы кислотности и основности для групп СООН и NH2 необычайно малы. Так, для глицина константа кислотности Ka = 1,6×1010, а константа основности Kb = 2,5×1012; в то время как для большинства карбоновых кислот Ka » 105 а для алифатических аминов Kb » 104.Все эти свойства вполне объяснимы,если принять во внимание тот факт, что аминокислоты существуют в виде диполярного иона, который образуется за счет отщепления протона от карбоксильной группы и присоединения его к аминогруппе. Диполярный ион часто называют внутренней солью.

Кислотно-основные свойства также становятся понятными, если учесть, что измеряемая Ka в действительности относится к кислотности иона RNH3+:

а константа основности (Kb) в действительности относится к основности карбоксилат-иона.

При подщелачивании раствора аминокислоты диполярный ион I превращается в анион II, так как более сильное основание (гидроксильный ион) отрывает протон от иона аммония и образуется более слабое основание — амин.

Если подкислить раствор аминокислоты, ион I превратится в катион III, так как более сильная кислота Н3О+ отдает протон карбоксилат-иону и образуется более слабая кислота:

Необходимо отметить, что ионы II и Ш, содержащие свободную аминогруппу или свободную карбоксильную группу, находятся в равновесии с диполярным ионом:

Однако следует иметь в виду, что в данном равновесии участвует также определенное (хотя и небольшое) количество незаряженных молекул аминокислот.

Амфотерность аминокислот

Наличие в молекуле аминокислоты функциональных групп кислотного и основного характера обусловливает амфотерность аминокислот. Подобно любому амфотерному соединению, аминокислоты образуют соли как при действии кислоты, так и при действии щелочи.

Аминокислоты, будучи гетерофункциональными соединениями, должны проявлять свойства как одной, так и другой функциональной группы.

Образование хлорангидридов.

Эту реакцию часто называют реакцией «активации» карбоксильной группы. Хлорангидриды α-аминокислот получают действием на аминокислоты тионилхлорида (SOCl2) или хлорида фосфора (V) (PCl5). Полученные хлорангидриды неустойчивы и существуют только в виде солей:

Поэтому реакцию обычно проводят, предварительно защитив аминогруппу ацилированием.

Образование амидов аминокислот.

Такие амиды получают действием аммиака или первичных аминов на хлорангидриды с защищённой аминогруппой. В случае использования реакции с аминами получают замещённые по азоту амиды аминокислот:

Реакции аминогруппы


Реакция ацилирования. Образование N-замещённых амидов.

N-замещенные амиды часто рассматривают как N-ацильные производные. Эта реакция была отмечена ранее как реакция защиты аминогруппы. Её можно рассматривать как процесс ацилирования аминогруппы хлорангидридами или ангидридами кислот:

Реакция протекает лучше в щелочной среде. Примером может служить получение N-бензоилаланина в присутствии водного раствора гидроксида натрия. Этот метод получения N-ацильных производных называют ацилированием по Шоттен-Бауману:

Щёлочь необходима для связывания выделяющегося хлороводорода, т.к. в кислой среде N-ацильные производные легко гидролизуются, освобождая исходную аминокислоту:

Это общепринятый способ удаления защитной группы. Однако в некоторых случаях невозможно удалять защитную группу гидролизом в кислой среде. Например, при гидролизе пептидов будет разрушаться пептидная связь. В этих случаях защиту проводят такими реагентами, удаление которых можно провести не гидролизом, а каким-либо другим методом. Например, аминогруппу можно защищать реакцией с карбобензоксихлоридом (бензиловый эфир хлормуравьиной кислоты). Карбобензоксигруппа удаляется затем каталитическим гидрогенолизом:

Алкилирование аминокислот.

Аминокислоты можно алкилировать по аминогруппе галоидными алкилами (обычно иодистыми алкилами). Например, алкилированием глицина можно получить метиламиноуксусную кислоту — саркозин, которая в связанном виде содержится в некоторых белках.

При избытке иодистого метила образуется четвертичная аммонийная соль:

Взаимодейстивие с динитрофторбензолом (ДНФБ).

Важной реакцией α-аминогруппы является её реакция с
2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в слабощелочном растворе, которую впервые использовал Фредерик Сенгер для количественного введения метки в аминогруппы аминокислот и пептидов. Эта реакция протекает по механизму нуклеофильного замещения.

Продукт реакции окрашен в интенсивно желтый цвет. Эта реакция представляет исключительную ценность для идентификации N-концевых аминокислот полипептидных цепей.

Все вышеперечисленные реакции аминогруппы аминокислот можно представить следующей схемой:

Реакции аминокислот in vivo

Простые аминокислоты, как и многие другие простые «биологические молекулы», не накапливаются в клетке: как правило, их избыток разрушается при помощи реакций, которые снабжают живую систему энергией. Три основные реакции, катализируемые ферментами, благодаря которым осуществляется превращение аминокислот в клетке, это реакции дезаминирования, переаминирования и декарбоксилирования.

Дезаминирование аминокислот

В организме дезаминирование может осуществляться как неокислительным, так и окислительным путём.

Неокислительное дезаминированиевстречается, в основном, у бактерий и грибов. Например, превращение аспарагиновой кислоты в фумаровую под действием фермента аспартазы.

Окислительное дезаминирование — протекает при участии фермента оксидазы. Для того чтобы полностью прошла реакция окислительного дезаминирования, фермент, катализирующий эту реакцию, нуждается в окислительном (дегидрирующем) агенте. Обычно акцептором водорода в таких системах служит ФАД (флавинадениндинуклеотид), который затем переходит в восстановленную форму, сокращённо обозначаемую ФАД-Н2.

Окислительное дезаминирование осуществляется через стадию образования промежуточного имина.

Рассмотрим процесс превращения аланина в пировиноградную кислоту.

Реакции дезаминирования позволяют организму удалять избыток аминокислот, однако при этом повышается концентрация нежелательных азотистых веществ. Высокие концентрации аммиака и его производных токсичны для организма, который поэтому стремится освободиться от них, выделяя лишний азот в виде мочевины или мочевой кислоты.

Мочевая кислота образуется в организме взрослого человека в качестве побочного продукта. Высокое содержание мочевой кислоты приводит к мочекаменной болезни. Мочевая кислота в виде кристаллов мононатриевой соли образует камни в почках и в мочевом пузыре. Соли мочевой кислоты в суставах вызывают болезненные симптомы подагры — очень широко распространенного заболевания человека. Содержание мочевой кислоты и её солей в организме человека может представлять интерес с точки зрения эволюционной теории, поскольку большинство животных полностью разлагают мочевую кислоту до её выделения из организма. Было высказано предположение о том, что присутствие мочевой кислоты в организме человека предоставляет людям некоторое эволюционное преимущество. Эта гипотеза ещё не доказана, но она может быть интересным связующим звеном между биохимическими свойствами вещества и поведением живых организмов.

Альдольное расщепление.

Реакция протекает с α-аминокислотами, содержащими гидроксильную группу в β-положении углеводородного радикала.

Рассмотрим, например, реакцию расщепления серина, в результате которой образуются глицин и формальдегид.

В результате этой реакции расщепляется С-С связь между α- и
β-углеродными атомами. Образующийся формальдегид не выделяется, а связывается с другим коферментом — тетрагидрофолиевой кислотой и в качестве одноуглеродного фрагмента участвует далее в синтезе многих важных соединений.

ПЕПТИДЫ

Полипептиды образуются в результате реакции конденсации, протекающей между аминогруппой одной кислоты и карбоксильной группой другой:

Пептид, образованный двумя аминокислотами, называется дипептид, тремя — трипептид и.т.д. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами. Часто в названии таких молекул указывают число аминокислот, входящих в состав данного олигопетида: дипептид, трипептид, тетрапептид, октапептид и.т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют полипептидами. А полипептиды, содержащие более 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако такие градации весьма условны: например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном. Гормоны окситоцин и вазопрессин содержат всего по 9 аминокислотных остатков.

Поэтому более удачным следует считать различие, проводимое на уровне структуры полимера, более сложном, чем простая аминокислотная последовательность и количественный состав пептида. Полипептиды представляют собой линейные, довольно гибкие молекулы, а длинные цепи белков свернуты в клубок или иную структуру. Многие белки могут иметь в своем составе группы небелкового характера (простетические группы), связанные с полиамидной цепью.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот. Например, тетрапептиды сер-гис-про-ала и ала-гис-про-сер — это два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковый качественный и количественный состав.

Hоменклатура пептидов

При названии полипептида к названию всех аминокислотных остатков, кроме последнего, добавляют суффикс —ил, концевая аминокислота имеет окончание —ин. Например, пептид мет-асп-вал-про имеет полное название метиониласпарагилвалилпролин.

ЛЕКЦИЯ № 26


А М И Н О К И С Л О Т Ы

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2.

Номенклатура

По систематической номенклатуре аминокислоты называют, по соответствующей карбоновой кислоте добавляя приставку амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой:

Подробнее номенклатурные правила для названий аминокислот изложены в пособии Левина И.Ю., Берлянд А.С. «Номенклатура, классификация и электронное строение химических связей в органических соединениях», раздел 4.3.

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают α, β, γ и так далее аминокислоты:

Все природные аминокислоты содержат аминогруппу только в
α-положении и имеют общую формулу:

 

 

Помимо систематической, для природных аминокислот широко распространена тривиальная номенклатура (аланин, валин, лизин и т.д.). Иногда запись аминокислот осуществляют, используя трёх- буквенные сокращения (Ala, Val , Lys и др.).

Классификация аминокислот

В настоящее время единой классификации аминокислот не существует.

Аминокислоты делят на природные (содержатся в растительных и животных организмах) и синтетические – получены искусственным путем.

Организм синтезирует аминокислоты главным образом из пищевых белков. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся (валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан) Такие аминокислоты должны поступать в организм извне.

В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.

 

По природе радикала аминокислоты делят на:

Моноаминомонокарбоновые.

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
-H Глицин аминоэтановая Гли
Gly
-CH3 Аланин 2-аминопропановая Ала
Ala
Валин 2-амино-3-метил-бутановая Вал
Val
Лейцин 2-амино-4-метил-пентановая Лей
Leu
Изолейцин 2-амино-3-метил-пентановая Иле
Ile

2.Гидроксилсодержащие:

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Серин 2-амино-3-гидрокси-пропановая Сер
Ser
Треонин 2-амино-3-гидрокси-бутановая Тре
Thr
Тирозин 2-амино-3-(4-гидро-ксифенил)пропановая Тир
Tyr

3. Серусодержащие:

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Цистеин 2-амино-3-мер-каптопропановая Цис
Cys
Метионин 2-амино-4-метил-тиобутановая Мет
Met

Аминокислоты, содержащие в радикале дополнительную аминогруппу или гуанидильный остаток.

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Лизин 2,6-диамино-гексановая Лиз
Lys
Аргинин (содержит гунидиновую группу) 2-амино-5-гуанидил-пентановая Арг
Arg

5. Аминокислоты, которые содержат в радикале дополнительную карбоксильную или амидную группы:

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Аспарагиновая 2-аминобутан-диовая Асп
Asp
Глутаминовая 2-аминопентан-диовая Глу
Glu
Аспарагин 2-амино-3-карбоксамидо-пропановая Асн
Asn
Глутамин 2-амино-4-карбоксамидо-бутановая Глн
Gln

6. Ароматические и гетероциклические аминокислоты:

Строение радикала кислоты
-R
Название Условное обозначение
Тривиальное Cистематическое
Фенилаланин 2-амино-3-фенил-пропановая Фен
Phe
Триптофан 2-амино-3-индол-илпропановая Три
Trp
Гистидин (иминокислота) 2-амино-3-имидо-золилпропановая Гис
His
Пролин (полная форма) 2-пирролидин-карбоновая Про
Pro

Современная рациональная классификация основана на полярности радикалов. Полярность радикала во многом определяет такое важное свойство аминокислот как растворимость в воде и в других полярных растворителях. Полярные группы радикала (-COOH, -NH2, -OH и др.) притягивают воду и тем самым повышают растворимость аминокислот в воде, неполярные радикалы, наоборот, отталкивают воду и снижают растворимость аминокислот в воде.

Стереоизомерия аминокислот

Все природные α-аминокислоты, кроме глицина (NH2 — CH2 — COOH), имеют асимметрический атом углерода (α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).

За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение
α-аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам.

Все превращения, которые осуществляются в этих рядах при переходе от глицеринового альдегида к α-аминокислоте, выполняются в соответствии с главным требованием — они не создают новых и не разрывают старых связей у асимметрического центра.

Для определения конфигурации α-аминокислоты в качестве эталона часто используют серин (иногда аланин). Конфигурации их так же выведены из D- и L-глицериновых альдегидов:

Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду.
D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются. Интересно отметить действие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда — горькие или безвкусные.

Без участия ферментов самопроизвольный переход L-изомеров в D-изомеры с образованием эквимолярной смеси (рацемическая смесь) осуществляется в течение достаточно длительного промежутка времени.

Рацемизация каждой L-кислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, например, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст человека или животного.

Физические свойства аминокислот

Хотя аминокислоты обычно изображают как соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы (H2N — CHR — COOH), некоторые их свойства, как физические, так и химические, не согласуются с этой структурой. Присутствие в молекуле у одного атома углерода двух функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Во-первых, в противоположность аминам и карбоновым кислотам аминокислоты представляют собой нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при близких и довольно высоких температурах, поэтому идентификации аминокислот по температурам плавления достаточно затруднительна.

Во-вторых, аминокислоты очень плохо растворимы в неполярных растворителях типа петролейного эфира, диэтилового эфира, бензола и хорошо растворимы в воде.

В-третьих, в водных растворах аминокислоты имеют высокие дипольные моменты.

В-четвертых, константы кислотности и основности для групп СООН и NH2 необычайно малы. Так, для глицина константа кислотности Ka = 1,6×1010, а константа основности Kb = 2,5×1012; в то время как для большинства карбоновых кислот Ka » 105 а для алифатических аминов Kb » 104.Все эти свойства вполне объяснимы,если принять во внимание тот факт, что аминокислоты существуют в виде диполярного иона, который образуется за счет отщепления протона от карбоксильной группы и присоединения его к аминогруппе. Диполярный ион часто называют внутренней солью.

Кислотно-основные свойства также становятся понятными, если учесть, что измеряемая Ka в действительности относится к кислотности иона RNH3+:

а константа основности (Kb) в действительности относится к основности карбоксилат-иона.

При подщелачивании раствора аминокислоты диполярный ион I превращается в анион II, так как более сильное основание (гидроксильный ион) отрывает протон от иона аммония и образуется более слабое основание — амин.

Если подкислить раствор аминокислоты, ион I превратится в катион III, так как более сильная кислота Н3О+ отдает протон карбоксилат-иону и образуется более слабая кислота:

Необходимо отметить, что ионы II и Ш, содержащие свободную аминогруппу или свободную карбоксильную группу, находятся в равновесии с диполярным ионом:

Однако следует иметь в виду, что в данном равновесии участвует также определенное (хотя и небольшое) количество незаряженных молекул аминокислот.










infopedia.su

аминогруппу – Nh3 и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом. — КиберПедия

Строение первого представителя данного класса – аминоуксусной кислоты

СН2 – С = О

| |

NH2 ОН

Изомерия и номенклатура:

Правила тривиальной и систематической номенклатуры

Исторические названия незаменимых аминокислот

-Какие виды изомерии характерны для этих соединений?

1. изомерия углеводородного скелета

2. изомерия положения функциональной группы

3. оптическая изомерия

Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны.

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты.

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запах.

 

 

Классификация аминокислот.

Аминокислоты делят на:

Природные

Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые(не синтезируются в организме человека), поступают с пищей.

Синтетические

Получают кислотным гидролизом белков, либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном, а затем аммиаком.

2) Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua2+, Ni2+, Zn2+, Co2+. С ионами Cu2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

NH2 –CH2 –COOH + NH2 –CH2 –COOH → NH2 –CH2 –CO-NH–CH2 –COOH + Н2О

дипептид

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

3) Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .


При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;


4) Применение аминокислот на основе свойств.

Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.

Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.

Вопросы для самоконтроля

ü Что такое кислота?

ü Что такое функциональная группа?

ü Какие вы помните функциональные группы?

ü Что такое аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает кислота?

ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?

ü ТЕСТ


ü 1 вариант.

ü 1) В состав аминокислот входят функциональные группы:

ü а) -Nh3 и –ОН

ü б) -Nh3 и –СОН

ü в) -Nh3 и –СООН

ü г) -ОH и –СООН

ü 2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:

ü а) алкенов;

ü б) спиртов;

ü в) карбоновых кислот;

ü г) углеводов.

ü 3. Аминокислоты вступают в реакцию

ü а) полимеризацию;

ü б) поликондесацию;

ü в) нейтрализацию.

ü 4.Связь между аминокислотами в полимере:

ü а) водородная;

ü б) ионная;

ü в) пептидная.

ü 5. Незаменимые аминокислоты — это …

ü 2 вариант.

ü 1.Общая формула аминокислот:

ü а)R-СН2 (Nh3)-СООН;

ü б) R-СООН;

ü в) R-СОН;

ü г) R-ОН.

ü 2. В растворе аминокислот среда

ü а) щелочная;

ü б) нейтральная;

ü в) кислотная .

ü 3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:

ü а) углеводы;

ü б) нуклеиновые кислоты;

ü в) полипептиды;

ü г)крахмал.

ü 4. Аминокислоты – это…

ü а) органические основания;

ü б) кислоты

ü в) органические амфотерные соединения.

ü 5. Аминокислоты применяют в …

ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.

ü Задача.Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их

ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 19

Дисциплина:Химия.

Тема:Белки.

Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.

Планируемые результаты

Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функ­циональной грамотности человека для решения практических задач;

Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;

Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной хими­ческой науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;

Норма времени:2 часа

Вид занятия:Лекция.

План занятия:

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

Оснащение:Учебник.

Литература:

1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.

2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 — изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.

Преподаватель:Тубальцева Ю.Н.

 

Тема 19. Белки.

План:

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.

2 — Белки – ВМС – протеины

“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.

Mr (альбумина)=36000

Mr (миозина)=150000

Mr (гемоглобина)=68000

Mr (коллагена)=350000

Mr (фибриногена)=450000

Формула белка молока – казеина C1894H3021O576N468S21

Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

3 —

4 —20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.

В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–

В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.

5 — Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.

– СО– и –NH–

Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.

–S–S– (дисульфидный мостик)

–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)

–СООН и –NH2 (солевой мостик)

 

Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О2 в организм)

2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))

cyberpedia.su

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о