Содержание

Заполните таблицу Основные группы мышц человека

Название мышц

Прикрепление мышц Особенности строения и физиологии

Функции

Мышцы головы:

жевательные

Располагаются по четыре с каждой сто­роны головы. Прикрепляются одним концом к височной кости, другим — к че­люсти

При сокращении приводят в движение нижнюю че­люсть, обеспечивая процесс жевания

мимические: кру­говые мышцы рта и глаза, щечная, надчерепная

Лежат под кожей лица, одним концом прикрепляются к костям черепа, дру­гим — к коже. Круговая мышца рта кре­пится только к коже

При сокращении сдвигают кожу, образуют складки и борозды, формируя мимику лица. Открывают и закрыва­ют рот, глаза

Мышцы шеи:

подкожная  гру-динно-ключично-сосковидная, ле­стничная

Прикрепляются к черепу и костям ске­лета (грудине, ключице)

Поддерживают голову в рав­новесии, участвуют в движе­ниях головы и шеи, процес­сах глотания и произнесения звуков. Опускают нижнюю челюсть

Мышцы тулови­ща:

мышцы спины:

Расположены в несколько слоев, при­крепляются к костям скелета. Делятся на глубокие и поверхностные мышцы спины

Участвуют в движении по­звоночника назад и в сторо­ны (глубокие), движении го­ловы, верхних конечностей и грудной клетки

мышцы грудных стенок:

Большая и малая грудные, передняя зубчатая прикрепляются к ребрам ло­патке и плечевой кости. Межреберные мышцы расположены между ребрами

Межреберные мышцы и диафрагма обеспечивают дыхательные движения: ос­тальные участвуют в движе­нии руки и дыхании

мышцы живота:

Прикреплены к костям скелета

Образуют стенки брюшной полости, защищают внутрен­ние органы. Участвуют в ды­хании, работе внутренних органов

мышцы конечно­стей: мышцы верхних конечностей:

Прикрепляются к костям пояса верхних конечностей и к костям свободных ко­нечностей.

Обеспечивают движения рук

мышцы нижних конечностей:

Прикрепляются к костям пояса нижних конечностей и к костям свободных ниж­них конечностей.

Обеспечивают движения ног

Мышцы внут­ренних органов:

сердечная

мышца

Не прикреплены к костям, образованы сердечной мышечной тканью. Непроиз­вольный характер работы

Сокращение сердца

мышцы стенок со­судов, кишечника, желудка, мышцы кожи

Образованы гладкой мышечной тканью, непроизвольный характер работы

Обеспечивают сокращение стенок внутренних органов, движение крови по венам, пищевой массы в кишечнике

Факторы риска для здоровья. Правила здорового образа жизни.

14.03.2016

Состояние здоровья населения является одним из основных критериев благополучия общества. 

Здоровье – это состояние физического, психического и социального благополучия человека, при котором отсутствуют заболевания, а также расстройства функций органов и систем организма.

Развитие и исход болезней зависят не только от внешних причин, но и от образа жизни самого человека. В формировании здорового образа жизни большую роль играет выявление факторов риска.

Факторы риска – это обстоятельства (внешние или внутренние), отрицательно влияющие на здоровье человека и создающие благоприятную среду для возникновения и развития заболеваний.

Среди ведущих факторов, негативно влияющих на здоровье, следует отметить:

1. Курение. 

Курение является основной причиной возникновения ряда заболеваний: ишемической болезни сердца, злокачественных новообразований трахеи, бронхов, легких, губ, пищевода, глотки, гортани, развивается хроническая обструктивная болезнь легких.

Содержащийся в сигарете никотин, с уверенностью можно отнести к наркотическим веществам, только зависимость к нему развивается гораздо медленнее, чем к традиционным наркотикам.

Курение приводит к преждевременной смертности. Среди курящих уровень смертности выше, чем среди некурящих.  

2. Злоупотребление алкоголем. 

Нет ни одного органа в организме человека, на котором бы не сказалось губительное действие алкоголя. Запомните, безвредных спиртных напитков не бывает!

Частое употребление алкоголя может стать причиной серьезных проблем со здоровьем. Исследователи доказали связь употребления алкоголя с возникновением более шестидесяти видов болезней, в том числе: заболеваний центральной нервной системы, желудочно-кишечного тракта, сердечно-сосудистой системы, онкологических заболевании. Алкоголь влияет на все процессы в организме. 

Уровень смертности систематически пьющих в 2-3 раза выше, чем непьющих. В структуре смертности ведущее место занимают травмы, отравления, заболевания сердечно-сосудистой системы, онкологические заболевания.

Употребление энергетических напитков приводит к нарушениям в работе центральной нервной системы, повышению артериального давления, депрессии, в тяжелых случаях к смерти.

3. Переедание.

Переедание означает потребление такого количества пищи, энергетическая ценность которого больше расходуемой нами энергии, что приводит неминуемо к увеличению веса. Лишний вес — это база для возникновения сердечно-сосудистых заболеваний, гипертонической болезни, сахарного диабета, заболеваний опорно-двигательного аппарата, периферической нервной системы, ряда онкологических заболеваний. Ожирение неблагоприятно влияет на потомство. 

4. Гиподинамия. 

Гиподинамия – низкая физическая активность. Многочисленными клиническими и экспериментальными исследованиями установлено, что при гиподинамии сокращается объем мышечной массы (атрофия мышц, в том числе и сердечной), снижается тонус мышц, их работоспособность; уменьшается масса и плотность костей, повышается выделение минеральных веществ из них в кровь, поэтому кости становятся более хрупкими, появляется наклонность к образованию камней в почках; снижается эластичность сухожилий и связок, уменьшается объем движений в суставах, ухудшается координация движений.

При гиподинамии нарушаются все виды обмена веществ в организме, в том числе и жировой, что способствует развитию избыточного веса и ожирения; растет уровень холестерина и липопротеидов в крови, быстрее развивается атеросклероз; повышается артериальное давление, что способствует развитию гипертонической болезни; ухудшается работа дыхательной системы, нарушается пищеварение, снижается иммунитет.

Выключается конечное звено стрессовой реакции — движение, поэтому в организме накапливаются гормоны стресса и нарастает состояние психического напряжения, что ведет к развитию так называемых болезней цивилизации (ишемическая болезнь сердца, язвенная болезнь желудка, диабет, неврозы, психические расстройства и др.).

5. Стрессы. 

Стресс – это реагирование организма на любое воздействие, которое нарушает равновесие или стабильное состояние здоровья. Такое воздействие может быть как эмоциональным, так и физическим. На стресс реагируют все системы организма человека: нервная, пищеварительная, опорно-двигательная, сердечно-сосудистая, эндокринная, репродуктивная и другие.

Стрессовая ситуация приводит к раздражительности, агрессивности, депрессии, неврозам, бессоннице.

Основные правила здорового образа жизни.

1. Занятие физической культурой и спортом.

Спорт — это наше долголетие. Зарядка – самый простой и доступный всем вид спорта. Движение для человека – жизнь. Необходимо тренироваться в любом возрасте, есть разнообразные виды физических упражнений. 

2. Правильное питание.

В рацион питания следует включать как можно больше фруктов, овощей и продуктов, в состав которых входят полезные вещества (витамины, минералы). Откажитесь от фастфуда, газировки, полуфабрикатов, чипсов, сухариков и прочего.

3. Нет вредным привычкам. 

Вредные привычки – главные враги нашего организма. Здоровый образ жизни не совместим с наркоманией, табакокурением, чрезмерным употреблением спиртных напитков.

4. Режим дня.

Наряду с плодотворной работой следует разумно отдыхать и восстанавливать свои силы. Надо стараться не переутомляться ни физически, ни умственно. Необходимо ложиться спать не позже 23 часов, на сон надо отводить не менее 7-8 часов. Постоянное недосыпание отрицательно может сказаться на здоровье.

5. Позитивное настроение.

Наиважнейшее правило здорового образа жизни – это светлое и позитивное настроение! Радуйтесь хорошим моментам, достижениям и не заостряйте внимание на оплошности и неудачи. Не стоит тревожиться по пустякам!

6. Свежий воздух.

Проветривайте свой дом, квартиру или офис ежедневно, выезжайте на свежий воздух. Для нормального физического состояния обязательно глубокое и правильное дыхание.

7. Закаливание.

Закаливание – это система профилактических мероприятий, направленных на сопротивляемость организма неблагоприятным факторам окружающей среды. Оздоровительное закаливание помогает организму повысить адаптацию к условиям внешней среды, повышает выносливость организма, укрепляет нервную систему, повышает иммунитет и сопротивляемость болезням. Закаливание считают одним из лучших способов сохранить здоровье.

8. Соблюдение личной гигиеной.

Личная гигиена — совокупность гигиенических правил, выполнение которых способствует сохранению и укреплению здоровья человека. К личной гигиене в узком понимании относятся гигиенические требования к содержанию в чистоте тела, белья, одежды, жилища, а также соблюдение чистоты при приготовлении пищи. Первоочередным является соблюдение чистоты тела, в противном случае нарушаются ее защитные свойства и соотношение микроорганизмов, постоянно населяющих покровы тела, создаются благоприятные условия для размножения гноеродных микробов, паразитических грибков и других вредных микроорганизмов. 

9. Профилактическая активность.

Раннее обращение за медицинской помощью позволяет своевременно выявить хронические неинфекционные заболеваний, а также факторы риска их развития.

Регулярная диспансеризация и профилактические медицинские осмотры являются важнейшими массовыми и высокоэффективными медицинскими технологиями сбережения здоровья и снижения преждевременной смертности населения.

Будьте здоровы!


Лечение вегетососудистой дистонии – клиника Семейный доктор в Москве

Вегетососудистую дистонию (ВСД) сейчас медики называют соматоформной дисфункцией вегетативной нервной системы. Это распространённое заболевание, которым женщины страдают в 2 раза чаще мужчин. ВСД – всего лишь синдром, но обязательно учитывается при назначении лечения основного заболевания. Чтобы говорить о патологии, вспомним, как устроена нервная система человека.

Таблица 1. Нервная система человека – упрощённая схема

Нервная система.

Соматическая. Отвечает за работу скелетных мышц. Человек может её контролировать.

Вегетативная. Отвечает за функционирование внутренних органов. Не подчиняется усилию воли.

Симпатическая. Усиливает деятельность сердца, сужает сосуды, повышает давление.

Парасимпатическая. Ослабляет сердечный ритм, расширяет сосуды, снижает давление.

 

Вегетативная нервная система имеет центральный и периферический отдел. Её представительства есть в коре головного мозга, стволе, гипоталамусе, спинном мозге. Периферический отдел представлен ганглиями и нервными сплетениями. При нарушениях в любом из этих отделов появляются симптомы ВСД.

Причины 

Дистония вегетативно сосудистая в большинстве случаев – вторичная патология, осложняющая имеющиеся соматические и неврологические болезни, однако требует обязательного лечения. Различают вызывающие и провоцирующие факторы её развития.

Таблица 2. Виды и причины ВСД

Факторы

Виды

Примеры

Вызывающие.

Психогенные.

Стресс.

Невроз.

Депрессия.

Инфекционные.

Хронический бронхит.

Вялотекущий пиелонефрит.

Энцефалит.

Дисгормональные.

Беременность.

Климакс.

Пубертат.

Физические.

Радиация.

Вибрация.

Переутомление.

Химические.

Алкоголь.

Никотин.

Некоторые лекарства.

Поражения головного мозга.

Дисциркуляторная энцефалопатия.

Последствия ЧМТ.

Болезнь Паркинсона.

Соматическая патология.

Тиреотоксикоз.

Сахарный диабет.

Гипертоническая болезнь.

Провоцирующие.

Особенности личности.

Психовегетативные реакции.

Конституциональная предрасположенность.

Типичные проявления ВСД.

Социально-экономические предпосылки.

Низкий уровень жизни.

Плохое питание.

Дефицит ультрафиолетового излучения.

Перинатальные факторы.

Инфекции.

Гипоксия.

Резус-конфликт.

Вегето-сосудистая дистония возникает вследствие психоэмоциональной реакции, её симптомы накладываются на существующие вегетативные аномалии организма человека, лечение должно учитывать этот факт.


Проявления

ВСД характеризуется множеством самых разных проявлений. Поражаются практически все системы организма.

  • Сердечно-сосудистая. Меняется сердечный ритм, артериальное давление, отмечаются боли кардиального типа, изменения на ЭКГ.

  • Легочная. Ощущается нехватка воздуха, нарушается вдох, ухудшается насыщение крови кислородом, появляются парестезии.

  • Нервная. Беспокоят головные боли, шум в ушах, слабость, головокружения, обмороки. Замедляется мышление. Мучают колебания температуры тела, гиперкинезы, эпизоды депрессивного настроения.

Таблица 3. Действие симпатической и парасимпатической систем

 

Симпатическая

Парасимпатическая

Зрачок

Расширение

Сужение

Слюновыделение

Недостаточное

Чрезмерное

Пульс

Учащение

Урежение

Артериальное давление

Повышение

Понижение

Просвет бронхов

Расширение

Сужение

Желудочный сок

Пониженная секреция

Повышенная секреция

Перистальтика кишечника

Сниженная

Усиленная

Кожа

Бледная

Покрасневшая

Потоотделение

Пониженное

Повышенное

Сосудистая дистония.

Симптомы и лечение
  1. Симпатикотония – превалирование тонуса симпатической нервной системы. Для неё характерны: бледность кожи, сужение сосудов, гипертония, тахикардия, расширение зрачков, вялость кишечника, обострённая тревожность, ощущение страха.

  2. Ваготония – состояние обратное симпатикотонии. Сопровождается покраснением кожи, расширением сосудов, потливостью, гипотонией, брадикардией, сужением зрачков, ускорением работы кишечника, раздражительностью.

Иногда симптомы ВСД мозаичны, в этом случае присутствуют расстройства симпатики и парасимпатики одновременно.

Терапия подбирается индивидуально, учитывая основные проявления и преобладание того или иного отдела.

Вегетососудистая дистония. Симптомы

Нарушение сна. Наиболее частая проблема людей, страдающих расстройством вегетативной нервной системы. Есть две крайности: повышенная сонливость, когда постоянно хочется спать и бессонница в связи со сбоем биоритмов. В обоих случаях сон поверхностный, хорошо выспаться удаётся редко. Обычное лечение не даёт эффекта.

Нестабильность психоэмоциональной сферы. В результате бессонницы нарушается способность концентрировать внимание, снижается память. Человек не может качественно выполнять свою работу. Возникают нервные срывы, перепады настроения. Периоды безудержного веселья сменяются апатией, депрессией, а иногда и направленной агрессией.

Дермографизм. Если провести ногтем по коже пациента, у симпатотоников появится белая полоса, а у ваготоников – красная. Это связано с реакцией сосудов. В первом случае они сужаются, во втором – расширяются. Точно так кожа реагирует на стресс, занятия спортом. Эти особенности нужно учитывать при занятиях физкультурой и спортом.

Нарушения дыхания появляются при парасимпатической ВСД. При повышении нагрузки на бронхи развивается одышка. В качестве пусковых факторов выступают стресс, физическая нагрузка, ОРВИ. Самочувствие пациентов с годами ухудшается, одышка сменяется приступами удушья. У части больных развивается бронхиальная астма.

Метеочувствительность. Организм человека чрезвычайно бурно реагирует на изменения атмосферного давления, ветреную или дождливую погоду. Появляются слабость, сильные головные боли, порой укладывающие в постель, полное отсутствие работоспособности.

Проблемы с пищеварением при ВСД разнообразны и противоположны по симптомам: повышение и понижение аппетита, диарея и запор, боль в животе, тошнота, избирательность к пище. Лечение врача-гастроэнтеролога помогает мало.

Нарушения со стороны мочеполовой системы. Учащение или урежение мочеиспусканий, боль в промежности, внизу живота при отсутствии патологии, нарушение менструального цикла, либидо, эректильная дисфункция.

Головная боль и головокружения, обусловленные нарушением тонуса сосудов головного мозга. Провоцируют их умственные и эмоциональные перегрузки, стресс. Иногда могут появляться обмороки, шум в ушах, тошнота.


 Таблица 4. Степени тяжести ВСД

Степень

Проявления

Лёгкая.

Работоспособность сохранена. Дискомфорт минимальный, возникает периодически.

Средняя.

Периодически теряется трудоспособность в связи с возникновением вегетативных кризов.

Тяжёлая.

Невозможность работать в связи со стойкими и длительными нарушениями со стороны вегетатики, частые кризисные состояния.


Кризы при сосудистой дистонии. Симптомы и лечение у взрослых

Паническая атака – симпатоадреналовый криз. В кровь выбрасывается огромное количество адреналина. Возникает резкая головная боль, повышается давление, сердце «выскакивает из груди», кожа бледнеет. Пальцы на руках и ногах зябнут, немеют. Человек ощущает сильнейшее чувство тревоги, страха. Криз проходит самостоятельно. После него пациент долго ощущает себя обессиленным.

Вагоинсулярный криз возникает при выбросе в кровь инсулина. В результате резко падает уровень глюкозы, появляются перебои в работе сердца. Кажется, что оно останавливается. Пациент ощущает нехватку воздуха. Пульс замедляется, давление падает, в глазах темнеет. Возможно развитие обморока. Кожа краснеет, отмечается повышенная потливость. Могут быть диарея, метеоризм.

Диагностика

Врач тщательно фиксирует все жалобы пациента. Обращает внимание на их обильность и разнообразность. Обычно находится связь начала заболевания со стрессовым фактором. Затем проводит осмотр, в двух позициях измеряет давление (лёжа и сидя), определяет преобладающий тип вегетативной нервной системы.

Часто для диагностики назначается:

Вегето-сосудистая дистония. Лечение

Врач-невролог подбирает схему терапии, ориентируясь на жалобы, пол, возраст, результаты осмотра и диагностики. Нет двух людей с ВСД, которые бы лечились абсолютно одинаково. Поэтому нельзя заниматься самолечением.

В качестве медикаментозной терапии используются седативные средства, транквилизаторы, антидепрессанты, ноотропы и некоторые другие лекарства.

Хорошо помогают: психотерапия, физиотерапия, рефлексотерапия, санаторно-курортное лечение.

Но главное – нормализация режима отдыха и работы, создание комфортной психоэмоциональной среды.

Профилактика

Вегето сосудистая дистония – длительно текущее заболевание, симптомы обостряются периодически. С каждым годом появляются новые методы лечения у взрослых и детей. Однако очень важно соблюдать правила, позволяющие минимизировать риск обострений.

  • Обеспечить достаточную, но не чрезмерную, физическую активность.
  • Отказаться от вредных привычек, чрезмерного потребления кофе.
  • Избегать стрессов, если они возникли сразу прорабатывать их с врачом-психотерапевтом.
  • Соблюдать баланс труда и отдыха.
  • Рационально питаться, предпочитая пищу растительного происхождения.
  • Дважды в год проходить курсы массажа.
  • Стараться ежегодное ездить в санаторий или проходить курсы профилактической терапии в клинике.

Лечение ВСД в клинике «Семейный доктор»

В клинике «Семейный доктор» вы получите комплексное лечение и вернетесь к привычной жизни. Запишитесь к терапевту или врачу-неврологу нашей клиники по телефону +7 (495) 775 75 66, воспользуйтесь сервисом онлайн-записи к врачу или обратитесь в регистратуру. В клинике созданы все условия для углублённого обследования и терапии пациентов с нарушениями вегетативной нервной системы. Имеется более 50 медицинских направлений, поэтому легко можно организовать консультации специалистов, провести консилиум в сложном случае. Это позволяет установить точный диагноз за короткие сроки и назначить эффективную терапию. Помните, что у ребёнка также могут быть проявления ВСД, которые не стоит оставлять без внимания. 

Стоимость

врач-невролог, рефлексотерапевт

врач-невролог, мануальный терапевт

врач-невролог

врач-невролог, рефлексотерапевт

врач-невролог

врач-невролог

границ | Роль миокинов в регуляции массы и функции скелетных мышц

Введение

Мышца представляет собой ткань, состоящую из клеток или волокон, которые производят силу и движение тела. Они в первую очередь отвечают за сохранение и изменение положения тела, передвижение, а также движение внутренних органов. Различные типы мышц выполняют разные функции в зависимости от их расположения и типа. Скелетные мышцы являются одной из наиболее динамичных тканей, участвующих в произвольном сокращении по команде (Frontera, Ochala, 2015; Noto, Edens, 2018).Они составляют примерно 40% от общей массы тела (Frontera, Ochala, 2015; Noto, Edens, 2018). Напротив, сердечные и гладкие мышцы связаны с непроизвольными сокращениями без осознания (Frontera and Ochala, 2015; Hafen and Burns, 2018; Noto and Edens, 2018). Гладкие мышцы находятся по всему телу и жестко регулируют многие подсистемы организма, участвующие в поддержании выживания (Hafen and Burns, 2018).

Миокины представляют собой цитокины или пептиды, синтезируемые и высвобождаемые миоцитами в мышечной ткани в ответ на мышечные сокращения (Pedersen et al., 2007). Термин «миокин» впервые был введен шведским ученым Бенгтом Салтином в 2003 г. (Pedersen et al., 2003). Миокины участвуют в аутокринной регуляции метаболизма в мышцах, а также в пара/эндокринной регуляции других тканей и органов, включая жировую ткань, печень и мозг (Carson, 2017) через свои рецепторы. Поскольку миостатин был впервые идентифицирован как миокин в 1997 году, анализ среды для культивирования миоцитов человека на основе секретома выявил более 600 миокинов на сегодняшний день (Gorgens et al., 2015). Однако большинство этих миокинов еще недостаточно охарактеризованы. Лишь немногие из них были изучены на предмет их биологической активности и функции и предоставили некоторые четкие доказательства того, что они высвобождаются непосредственно при мышечном сокращении. Более того, исследований, потенциально связанных с мышечной атрофией, практически не существует. Понимание биологической и физиологической роли этих миокинов в атрофии или слабости скелетных мышц важно и ценно для поиска новых целей для терапевтического вмешательства.

В этом обзоре мы обобщаем наши текущие знания, сосредоточив внимание на миокинах, высвобождаемых непосредственно при мышечном сокращении, и их потенциальной роли, связанной с массой и функцией скелетных мышц.

Миостатин

Миостатин, фактор дифференцировки роста 8, был первым миокином, идентифицированным в 1997 г. Se-Jin Lee и его коллегами (McPherron et al., 1997). Он кодируется геном миостатина и известен как высококонсервативный член семейства бета-белков TGF (McPherron et al., 1997). Он обильно экспрессируется в скелетных мышцах, но также в меньшей степени в сердечной мышце и жировой ткани (McPherron et al., 1997; Sharma et al., 1999). Было показано, что уровни миостатина в плазме здоровых молодых мужчин значительно снижаются в течение 24 часов после тренировки по сравнению с уровнем до тренировки, а также положительно коррелируют с IL-6 в плазме (Kazemi, 2016). Напротив, было показано, что уровень миостатина в сыворотке повышается у пациентов с повреждением спинного мозга после аэробных упражнений (Han et al., 2016). Хотя отчеты обеих сторон сильно противоречат друг другу, циркулирующий миостатин демонстрирует очевидное увеличение у женщин, а не у мужчин во время саркопении (Bergen et al. , 2015), и снижение раковой кахексии (Loumaye and Thissen, 2017) и у пациентов с общими нервно-мышечными заболеваниями. (Awano et al., 2008; Anaya-Segura et al., 2015; Burch et al., 2017).

Эффекты миостатина опосредованы рецептором активина типа IIB (ActRIIB), который экспрессируется повсеместно (Pistilli et al., 2011; Амтор и Хугаарс, 2012). Нисходящие медиаторы миостатина, Smad2 и Smad3, фосфорилируются и образуют комплекс со Smad4. Этот комплекс, в свою очередь, стимулирует FoxO-зависимую транскрипцию и регулирует транскрипцию генов, связанных с пролиферацией и дифференцировкой в ​​клетках-предшественниках скелетных мышц, а также с путями деградации белков (такими как убиквитин-протеасомные процессы и аутофагия) в зрелых миофибриллах (Burks и Кон, 2011; Хан и др., 2013). Кроме того, опосредованная миостатином сигнальная активация Smad ингибирует синтез белка в мышечных тканях путем подавления Akt-опосредованного сигнального пути mTOR (Han et al., 2013). Функционально миостатин является негативным регулятором мышечного роста, что приводит к ингибированию миогенеза посредством дифференцировки и роста мышечных клеток (McPherron et al. , 1997). У животных, блокирующих активность миостатина веществом, наблюдается значительное увеличение мышечной массы (гипертрофия миофибрилл, а не гиперплазия) (Morvan et al., 2017). У мышей с нокаутом по миостатину мышечная масса примерно в два раза больше, чем у нормальных мышей (McPherron et al., 1997). У людей люди с мутациями в обеих копиях гена миостатина показали значительное увеличение мышечной массы и мышечной силы по сравнению с тем, что наблюдается у нормальных людей (Schuelke et al., 2004). Все больше данных указывает на то, что увеличение количества миостатина и его аналога активина А способствует возникновению мышечной атрофии (Morvan et al., 2017). Таким образом, миостатин считается перспективной молекулой-мишенью для лечения атрофии мышц. За последние два десятилетия было разработано несколько агентов, таких как фоллистатин (антагонист миостатина), и селективные подходы на основе антител, нацеленные на ActR-IIB, миостатин и активин А, для противодействия / подавления передачи сигналов миостатина. Эти молекулы оценивали при различных патологических состояниях, таких как мышечное истощение или атрофия.Например, антитело к миостатину, MYO-029/стамулумаб, было протестировано на моделях дистрофии широких мышц, включая мышечную дистрофию Беккера (МББ) и плече-лицевую дистрофию, но не показало клинической эффективности в повышении мышечной силы (Leung et al., 2015). . Сверхэкспрессия изоформы фоллистатина, FS344, с использованием вектора AVV показала улучшение передвижения у пациентов с МПК и миозитом с включениями (Al-Zaidy et al., 2015; Mendell et al., 2015; Mendell et al., 2017). Однако до сих пор ни один из этих методов лечения не оказался клинически достаточным, как показано в таблице 1 (Cohen et al., 2015; Мариот и др., 2017). Все еще существуют препятствия (такие как отсутствие специфичности мишени и потенциальная клиническая токсичность), которые необходимо преодолеть для их использования у пациентов-людей. Кроме того, недавнее исследование показало, что активин А в большей степени регулирует мышечную массу у приматов, чем миостатин у грызунов (Busquets et al. , 2012; Cohen et al., 2015), что позволяет предположить, что нацеливание только на миостатин может быть недостаточным для лечения мышечной атрофии. в людях.

Таблица 1. Резюме текущих испытаний ингибиторов пути миостатин-активин.

Ирисин

Ирисин представляет собой расщепленную форму белка 5, содержащего домен фибронектина III типа (FNDC5), который был открыт одновременно двумя независимыми группами в 2002 г. (Teufel et al., 2002; Colaianni et al., 2014). потенциальный медиатор положительного эффекта физических упражнений (Raschke et al., 2013b). Первоначально экспрессия PGC1α в мышцах стимулирует экспрессию FNDC5, что приводит к развитию похожих на бурый жир белых жировых клеток, называемых бежевыми клетками, и увеличивает термогенез (Bostrom et al., 2012). Хотя повышение уровня иризина в крови, вызванное физической нагрузкой, активно обсуждается (Pekkala et al., 2013), во многих отчетах постоянно показано увеличение экспрессии мРНК FNDC5 при физической нагрузке на моделях грызунов (Dun et al. , 2013; Roberts). et al., 2013) и человека (Huh et al., 2012; Lecker et al., 2012), что вызвало новый интерес к миокинам, индуцированным физической нагрузкой. В соответствии с этими наблюдениями, экспрессия митохондриально-специфических факторов транскрипции, таких как PGC-1α и митохондриальный фактор транскрипции A, увеличивается в миотрубках C2C12 при воздействии рекомбинантного иризина в течение 24 часов.Все они связаны с повышенным содержанием митохондрий и потреблением кислорода (Vaughan et al., 2015). Более того, иризин и миостатин обратно секретируются скелетными мышцами после физических упражнений (MacKenzie et al., 2013), что указывает на их потенциальную миогенную роль. Реза и др. сообщили, что иризин индуцирует гипертрофию скелетных мышц и ослабляет атрофию, индуцированную денервацией, путем активации передачи сигналов IL-6 у грызунов (Reza et al., 2017). Было показано, что влияние иризина на гипертрофию определяется активацией мышечных сателлитных клеток и повышением синтеза белка (Reza et al. , 2017). Это исследование существенно открыло потенциальные возможности исследования иризина в отношении мышечной атрофии. Более того, последнее исследование показало, что уровни циркулирующего иризина были ниже у женщин с постменопаузальной саркопенией по сравнению с женщинами с пресаркопенией и что они отрицательно коррелировали с площадью поперечного сечения четырехглавой мышцы бедра (Park et al., 2018), предполагая, что иризин может также функционируют как потенциальный промиогенный фактор при патологических состояниях человека. Необходимы дальнейшие исследования, чтобы выявить биологические эффекты иризина человека и лежащий в его основе механизм в скелетных мышцах человека.

Ил-6

Интерлейкин 6 (IL-6) был идентифицирован в 2000 г. и является наиболее изученным миокином (Steensberg et al., 2000; Pedersen and Febbraio, 2008). Он секретируется из мышц в кровеносный сосуд в ответ на мышечные сокращения (Pedersen and Febbraio, 2008), с помощью которых скелетные мышцы сообщаются с центральными и периферическими органами (Pedersen et al. , 2003). На уровень IL-6 в кровотоке влияет как продолжительность, так и интенсивность мышечных сокращений у человека (Steensberg et al., 2000; Хельге и др., 2003). Интересно, что ИЛ-6 вырабатывается в больших количествах и высвобождается после тренировки, в то время как действие инсулина усиливается. Однако IL-6 также связан с ожирением и резистентностью к инсулину (Pedersen and Febbraio, 2008). ИЛ-6 оказывает инсулиноподобное действие на метаболизм глюкозы. ИЛ-6 увеличивает стимулированное инсулином удаление глюкозы у людей, а также поглощение глюкозы и окисление жирных кислот in vitro посредством АМФ-активируемой протеинкиназы и сигнальных путей PI3K-Akt (Al-Khalili et al., 2006; Кэри и др., 2006). Лица с травмой спинного мозга (SCI) склонны к развитию метаболических заболеваний из-за отсутствия реакции IL-6, связанной с физической нагрузкой, что позволяет предположить, что IL-6 играет ключевую роль в регуляции гомеостаза глюкозы (Kouda et al., 2012).

С другой стороны, роль IL-6 в мышечной атрофии, по-видимому, является негативным эффектом, а не положительным эффектом. Повышенный уровень циркулирующего ангиотензина II (AngII) снижает мышечную массу тела при хроническом заболевании почек. У мышей инфузия AngII приводила к увеличению циркулирующего IL-6 и его продукции в печени, что свидетельствует о том, что вызванное AngII воспаление может быть триггером потери мышечной массы (Zhang et al., 2009). Напротив, AngII-индуцированная мышечная атрофия подавлялась у мышей с дефицитом IL-6 (Zhang et al., 2009). ИЛ-6 избыточно вырабатывается у пациентов с мышечной дистрофией Дюшенна и в мышцах животных моделей mdx. Ингибирование активности IL-6 с помощью нейтрализующего антитела к рецептору интерлейкина-6 (IL-6r) ослабляет дистрофический фенотип, тяжелую мышечную дегенерацию, воспаление, а также накопление нефункциональной жировой и фиброзной ткани (Wada et al., 2017) . Кроме того, фармакологическое ингибирование активности IL-6 у самцов мышей mdx ингибирует противовоспалительные реакции и улучшает восстановление мышц (Pelosi et al., 2015). Следовательно, ингибирование IL-6 может быть полезным для предотвращения потери мышечной массы.

Нейротрофический фактор головного мозга

Нейротрофический фактор головного мозга (BDNF) является вторым представителем нейротрофинового семейства факторов роста, который регулирует выживаемость, пластичность, рост и гибель нейронов посредством тропомиозин-родственного киназного рецептора B (TrkB). Впервые он был выделен из мозга свиней в 1982 г. (Barde et al., 1982). Через 11 лет ген BDNF был идентифицирован двумя независимыми группами (Metsis et al., 1993; Биндер и Шарфман, 2004). Первоначально BDNF изучался в основном в связи с развитием и функцией нервной системы (Clow and Jasmin, 2010). Однако в скелетных мышцах идентифицирована экспрессия нескольких рецепторов нейротрофинов, что указывает на определенную роль BDNF. Действительно, Chevrel et al. (2006) сообщили, что BDNF по-разному экспрессируется в скелетных мышцах в зависимости от физиологических или патологических состояний. Во взрослых скелетных мышцах BDNF также экспрессируется в мышечных сателлитных клетках (Mousavi et al. , 2004) и активируется при мышечном повреждении с последующей активацией и пролиферацией сателлитных клеток, указывая на то, что BDNF может играть важную роль в опосредовании ответа сателлитных клеток на мышечное повреждение (Omura et al., 2005). Жасмин и др. показали, что BDNF существенно регулирует дифференцировку сателлитных клеток и регенерацию скелетных мышц, используя BDNF нулевых и мышечно-специфических мышей BDNF KO (Clow and Jasmin, 2010). Эти результаты указывают на то, что BDNF может участвовать в регуляции поврежденных мышц.Хотя существует множество исследований, связанных с ролью BDNF в развитии и функционировании мышц, нет четких доказательств того, что это миокин. Фактически, влияние мышечного сокращения на уровень циркулирующего BDNF является спорным. В некоторых исследованиях не сообщалось об изменении BDNF в сыворотке сразу после острой или хронической нагрузки. С другой стороны, несколько исследований показали, что циркулирующий BDNF увеличивается при физических упражнениях (Ferris et al. , 2007; Yarrow et al., 2010; Pereira et al., 2018). В клетках скелетных мышц экспрессия мРНК BDNF увеличивается за счет сокращения и увеличения окисления жиров за счет активации АМФ-активируемой протеинкиназы (Matthews et al., 2009). В целом, эти исследования показывают, что мышечный BDNF важен для регуляции регенерации мышц сразу после мышечной травмы. Однако многие ключевые вопросы о биологических функциях BDNF в скелетных мышцах остаются нерешенными. Основной проблемой было бы выяснение механизма, с помощью которого BDNF регулирует дифференцировку сателлитных клеток и регенерацию скелетных мышц, и в котором BDNF существенно восстанавливает мышечную силу и функцию.Таким образом, манипулирование BDNF может представлять собой важный терапевтический инструмент для облегчения дистрофической мышечной атрофии.

Ил-15

Интерлейкин-15 (ИЛ-15) представляет собой цитокин со структурой, аналогичной интерлейкину-2 (ИЛ-2). Он был открыт двумя разными исследовательскими группами в 1994 году и охарактеризован как фактор роста Т-клеток (Steel et al. , 2012). Позже несколько исследований показали, что IL-15 накапливается в мышцах в результате регулярных физических упражнений, указывая на то, что это миокин (Pedersen, 2011; Tamura et al., 2011; Брунелли и др., 2015). Более того, экспрессия мРНК IL-15 повышается вместе с дифференцировкой миобластов (Pedersen and Febbraio, 2008). Подтверждающе, несколько исследований показали, что экзогенно обработанный IL-15 или сверхэкспрессия IL-15 способствует дифференцировке миобластов и увеличению мышечной массы в линии скелетных миогенных клеток C2 мыши (Quinn et al., 1995, 2002). У крыс с раковой кахексией лечение IL-15 ослабляет атрофию скелетных мышц путем подавления деградации белка за счет ингибирования АТФ-зависимого пути протеолиза убиквитина (Carbo et al., 2000). Было обнаружено, что введение IL-15 улучшает прочность диафрагмы с увеличением площади поперечного сечения мышечных волокон и снижает накопление коллагена у мышей MDX с дистрофией (Harcourt et al., 2005). Напротив, системная инфузия IL-15 вызывает мышечную атрофию в скелетных мышцах грызунов (Pistilli and Alway, 2008). Лечение IL-15 увеличивало поглощение глюкозы клетками скелетных мышц за счет активации сигнального пути Jak3/STAT3 (Krolopp et al., 2016) или сигнального пути AMPK (Gray and Kamolrat, 2011).Кроме того, Quinn L et al. и соавторы сообщили, что трансгенные по IL-15 мыши демонстрируют повышенное окисление жиров, расход энергии и беговую выносливость даже при меньшей мышечной массе по сравнению с мышами дикого типа. Интересно, что эти мыши также экспрессировали изоформы мРНК тяжелой цепи тропонина I и миозина, что указывает на преобразование мышц в более окислительный фенотип (Quinn et al., 2013; Chalkiadaki et al., 2014). В совокупности приведенные выше противоречивые сообщения указывают на то, что IL-15 действует по-разному в зависимости от нормальных и патологических состояний.Таким образом, дальнейшие исследования должны быть направлены на выяснение различных факторов, влияющих на различные роли IL-15 при различных физиологических состояниях.

Мионектин (CTRP15)

Мионектин представляет собой миокин, принадлежащий к семейству C1q/TNF-родственных белков (CTRP), и был открыт Seldin et al. (2012). Это новый чувствительный к питательным веществам миокин, секретируемый скелетными мышцами (Seldin et al., 2012; Peterson et al., 2014). Мионектин высвобождается в кровоток при мышечном сокращении и функционально подобен инсулину, поскольку способствует поглощению жирных кислот клетками за счет повышенной экспрессии генов транспорта жирных кислот (CD36, FATP1, Fabp1 и Fabp4) (Seldin and Wong, 2012; Селдин и др., 2012). В печени мышей и культивируемых гепатоцитах обработка рекомбинантным мионектином подавляет аутофагию, вызванную голоданием, путем ингибирования LC3-зависимого образования аутофагосом, деградации p62 и экспрессии других генов, связанных с аутофагией. Кроме того, способность мионектина подавлять аутофагию устраняется ингибированием сигнального пути PI3K/Akt/mTOR (Seldin et al., 2013). Аутофагия считается механизмом, вызывающим мышечную атрофию (Bonaldo and Sandri, 2013). Кроме того, сигнальный путь PI3K/Akt участвует в анаболических реакциях организма.Таким образом, эти наблюдения показывают, что мионектин может играть важную роль в увеличении мышечной массы за счет увеличения синтеза белка и ингибирования его деградации. Кстати, содержание митохондрий в мышцах является важным фактором, определяющим тип и функцию мышц. Мионектин значительно увеличивается после истощения мтДНК и увеличивает поглощение глюкозы и окисление жирных кислот за счет активации сигнального пути AMPK в скелетных миоцитах крысы (Park et al., 2009; Lim et al., 2012). Интересно, что окислительные, медленно сокращающиеся типы мышечных волокон экспрессируют более высокий уровень мионектина, чем гликолитические, быстро сокращающиеся типы мышечных волокон, что позволяет предположить, что они могут быть вовлечены в митохондриальный биогенез и определять клеточное энергетическое состояние (Seldin and Wong, 2012). Тем не менее, нет исследований, связанных с его биологической функцией и механизмом воздействия на мышечную массу и биогенез митохондрий мышц в нормальной физиологии и в болезненном состоянии.

Декорин

Декорин представляет собой небольшой богатый лейцином протеогликан, идентифицированный Kanzleiter et al. как миокин. (2014). Он секретируется в скелетных мышцах во время мышечного сокращения и играет важную роль в росте мышц. Декорин напрямую связывается с миостатином (мощным ингибитором мышечного роста) и инактивирует его цинкозависимым образом и ингибирует его антимиогенные эффекты (El Shafey et al., 2016). In vivo избыточная экспрессия Decorin в скелетных мышцах мышей способствует экспрессии промиогенного фактора Mighty (Marshall et al., 2008). Mighty экспрессируется повсеместно, но, по-видимому, отрицательно регулируется миостатином в скелетных мышцах.Сверхэкспрессия декорина увеличивает экспрессию Myod1 и фоллистатина, тогда как она снижает специфичные для мышц убиквитинлигазы atrogin1 и MuRF1 (Marshall et al., 2008). Таким образом, декорин может действовать как миогенный фактор и может быть возможной терапевтической мишенью для лечения атрофии мышц.

Фактор роста фибробластов (FGF) 21

Факторы роста фибробластов (FGF) представляют собой сигнальные белки с разнообразными биологическими функциями в развитии и метаболизме. FGF классифицируются как пара-, интра- и эндокринные в зависимости от характера их действия.Паракринные FGF в основном функционируют как локальные сигнальные молекулы в процессах развития, тогда как интракринные FGF в основном служат внутриклеточными молекулами в нейронных процессах (Itoh and Ornitz, 2011). FGF21 функционирует как эндокринные гормоноподобные или локальные сигнальные молекулы в метаболизме. FGF21 не обладает пролиферативной активностью, как другие семейства паракринных и эндокринных FGF, и связан только с метаболизмом (Itoh, 2014). FGFs активируют несколько внутриклеточных сигнальных путей, включая фосфатидилинозитол-3-киназу (PI3K)/серин-треониновую протеинкиназу AKT, сигнальный преобразователь и активатор транскрипции (STAT), протеинкиназу активации митогена (MAPK) и фосфоинозитидфосфолипазу C (PLC) γ (Itoh , 2014).В частности, FGF21 действует через рецептор FGF 1c с β-Klotho в качестве кофактора. Трансгенные мыши Akt1, специфичные к скелетным мышцам, обнаруживают гипертрофию волокон скелетных мышц с увеличением экспрессии Fgf21 в мышцах и в сыворотке, указывая на то, что FGF21 играет важную роль в регуляции мышечной массы (Izumiya et al. , 2008). Кроме того, экспрессия FGF21 связана с митохондриальной дисфункцией и различными стрессами в скелетных мышцах. Дефицит аутофагии и последующая митохондриальная дисфункция повышают уровень FGF21 как миокина, тем самым защищая от вызванного диетой ожирения и резистентности к инсулину (Kim et al., 2013; Кейперт и др., 2014). В культивируемых миобластах обработка ингибитором митохондриального комплекса увеличивала экспрессию, способствуя связыванию активирующего транскрипционного фактора 2 (ATF2) с промоторной областью гена Fgf21 (Ribas et al., 2014). Более того, в клетках гладкой мускулатуры сосудов головного мозга человека FGF21 защищает от вызванного ангиотензином II цереброваскулярного старения за счет усиления митохондриального биогенеза (Wang et al., 2016). Все вышеупомянутые исследования предполагают, что FGF21 может быть потенциально вовлечен в переключение типа мышц и регуляцию митофагии, тем самым регулируя мышечную массу и функцию.Таким образом, нацеливание на FGF21 может быть привлекательным подходом к лечению митохондриальной миопатии и мышечной дисфункции.

Секретируемый белок, кислый и богатый цистеином (SPARC)

Аой и др. (2013) сообщили о SPARC/osteonectin как о новом миокине, который высвобождается из скелетных мышц как человека, так и мыши после тренировки, хотя он был идентифицирован ранее (Aoi et al., 2013). Было показано, что секреция SPARC, стимулируемая физической нагрузкой, ингибирует онкогенез толстой кишки за счет усиления апоптоза в раковых клетках толстой кишки (Aoi et al., 2013). Также было показано, что SPARC активируется при наследственных и идиопатических заболеваниях, связанных с истощением мышц, таких как мышечная дистрофия Дюшенна и врожденная мышечная дистрофия (Jorgensen et al., 2009). Сверхэкспрессия SPARC почти полностью устраняет миогенную дифференцировку в линии клеток-предшественников мышц, C2C12 (Petersson et al., 2013). Таким образом, SPARC может играть определенную функциональную роль в восстановлении мышечных повреждений в мышечных сателлитных клетках. Однако в настоящее время доступны очень ограниченные исследования, связанные с ролью миокинов. Дальнейшие исследования должны сначала определить профиль экспрессии и роль SPARC в развитии и регенерации мышц. Лежащие в основе сигнальные пути также нуждаются в подробном изучении.

Заключение

Атрофия скелетных мышц является новой медицинской проблемой во всем мире из-за увеличения числа пожилых людей и различных классических причин, включая генетическую мутацию, кахексию, вызванную болезнью, и несчастные случаи. Однако, хотя наше понимание молекулярных механизмов, регулирующих мышечную атрофию/мышечную слабость, существенно улучшилось, специфического лечения мышечной атрофии не существует.Недавно ряд миокинов был идентифицирован с помощью анализа секретома, и некоторые из них оказались очень информативными при поиске новых миокинов (Raschke et al., 2013a; Hartwig et al., 2014; Grube et al., 2018). Однако большинство миокинов еще недостаточно охарактеризовано в отношении их биологической активности и функции. Лишь немногие миокины были охарактеризованы рестриктивно (рис. 1), и были идентифицированы их потенциальные сигнальные пути, участвующие в пролиферации, дифференцировке и росте мышечных клеток для поддержания мышечной массы, мышечной силы и функции (рис. 2).Поэтому важно лучше понять их точную роль и функцию в скелетных мышцах в нормальных физиологических и патофизиологических условиях. Нацеливание на новые миокины для повышения или подавления их функциональной активности при определенных патологических состояниях может стать привлекательным новым терапевтическим инструментом для борьбы с атрофией скелетных мышц.

Рисунок 1. Функция миокинов, индуцированных мышечным сокращением. На рисунке показаны выбранные функции для каждого миокина, высвобождаемого при мышечном сокращении (упражнении) в мышце.BDNF, нейротрофический фактор головного мозга; FGF21, фактор роста фибробластов 21; SPARC, секретируемый белок, кислый и богатый цистеином; ИЛ, интерлейкин.

Рисунок 2. Сигнальные пути миокинов, индуцированных сокращением мышц. Опосредованные миокинами сигнальные пути приводят к экспрессии генов-мишеней, которые, в свою очередь, регулируют пролиферацию, дифференцировку и рост мышечных клеток. В конечном итоге это увеличивает/уменьшает мышечную массу. ALK, киназа, подобная рецептору активина; ActRIIB, рецептор активина типа IIB; BDNF, нейротрофический фактор головного мозга; TrKB, киназный рецептор B, родственный тропомиозину; FGF21, фактор роста фибробластов 21; SPARC, секретируемый кислый белок, богатый цистеином.

Вклад авторов

Оба автора задумали и написали рукопись и одобрили ее к публикации.

Финансирование

Эта работа была поддержана грантом Программы фундаментальных научных исследований Национального исследовательского фонда Кореи, Министерства образования Южной Кореи (2017R1D1A1B03036210 для JL) и Корейским проектом исследований и разработок в области технологий здравоохранения через Корейский институт развития индустрии здравоохранения (KHIDI), финансируется Министерством здравоохранения и социального обеспечения Южной Кореи (от HI14C1135 до H-SJ).

Заявление о конфликте интересов

Авторы заявляют, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могли бы быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

Ссылки

Аль-Халили, Л., Бузакри, К., Глунд, С., Лоннквист, Ф., Койстинен, Х.А., и Крук, А. (2006). Сигнальная специфичность действия интерлейкина-6 на метаболизм глюкозы и липидов в скелетных мышцах. Мол. Эндокринол. 20, 3364–3375.doi: 10.1210/me.2005-0490

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Аль-Зайди, С.А., Сахенк, З., Родино-Клапак, Л.Р., Каспар, Б., и Менделл, Дж.Р. (2015). Генная терапия фоллистатином улучшает передвижение при мышечной дистрофии Беккера. J. Нервно-мышечная. Дис. 2, 185–192. DOI: 10.3233/JND-150083

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Амтор, Х., и Хугаарс, В. М. (2012). Вмешательство в передачу сигналов миостатина/ActRIIB как терапевтическая стратегия при мышечной дистрофии Дюшенна. Курс. Джин Тер. 12, 245–259. дои: 10.2174/156652312800840577

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Аная-Сегура, М.А., Гарсия-Мартинес, Ф.А., Монтес-Альманса, Л.А., Диас, Б.Г., Авила-Рамирес, Г., Альварес-Майя, И., и др. (2015). Неинвазивные биомаркеры для выявления мышечной дистрофии Дюшенна и выявления носительства. Молекулы 20, 11154–11172. doi: 10.3390/молекулы200611154

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Аой, В., Наито Ю., Такаги Т., Танимура Ю., Таканами Ю., Каваи Ю. и др. (2013). Новый миокин, секретируемый кислый белок, богатый цистеином (SPARC), подавляет онкогенез толстой кишки посредством регулярных физических упражнений. Гут 62, 882–889. doi: 10.1136/gutjnl-2011-300776

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Авано Х., Такэсима Ю., Окизука Ю., Сайки К., Яги М. и Мацуо М. (2008). Широкий диапазон концентраций миостатина в сыворотке крови у пациентов с мышечной дистрофией Дюшенна. клин. Чим. Acta 391, 115–117. doi: 10.1016/j.cca.2008.01.024

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Барде, Ю. А., Эдгар, Д., и Тоенен, Х. (1982). Очистка нового нейротрофического фактора из мозга млекопитающих. EMBO J. 1, 549–553. doi: 10.1002/j.1460-2075.1982.tb01207.x

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

Берген, Х. Р. III, Фарр, Дж. Н., Вандербум, П. М., Аткинсон, Э. Дж., Уайт, Т. А., Сингх, Р.Дж. и др. (2015). Миостатин как медиатор саркопении по сравнению с гомеостатическим регулятором мышечной массы: выводы с использованием нового анализа на основе масс-спектрометрии. Скелетные мышцы 5:21. doi: 10.1186/s13395-015-0047-5

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Биндер, Д.К., и Шарфман, Х.Е. (2004). Нейротрофический фактор головного мозга. Факторы роста 22, 123–131. дои: 10.1080/089771

001723308

Полнотекстовая перекрестная ссылка

Бостром, П. , Wu, J., Jedrychowski, M.P., Korde, A., Ye, L., Lo, J.C., et al. (2012). PGC1-альфа-зависимый миокин, который управляет образованием белого жира, подобным бурому жиру, и термогенезом. Природа 481, 463–468. doi: 10.1038/nature10777

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Брунелли, Д. Т., Чакон-Микахил, М. П., Гаспари, А. Ф., Лопес, В. А., Бонганья, В., Бонфанте, И. Л., и соавт. (2015). Комбинированные тренировки уменьшают субклиническое воспаление у тучных мужчин среднего возраста. Мед. науч. Спортивное упражнение. 47, 2207–2215. doi: 10.1249/MSS.0000000000000658

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Берч П.М., Погорелова О., Паландра Дж., Гольдштейн Р., Беннетт Д., Фитц Л. и соавт. (2017). Снижение концентрации миостатина в сыворотке связано с прогрессированием генетического заболевания мышц. Дж. Нейрол. 264, 541–553. doi: 10.1007/s00415-016-8379-6

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Бускетс, С. , Toledo, M., Orpi, M., Massa, D., Porta, M., Capdevila, E., et al. (2012). Блокирование миостатина с помощью антагонизма actRIIB у мышей с карциномой легкого Льюиса приводит к уменьшению мышечной атрофии и повышению физической работоспособности. J. Кахексия Саркопения Мышца 3, 37–43. doi: 10.1007/s13539-011-0049-z

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Карбо, Н., Лопес-Сориано, Дж., Костелли, П., Бускетс, С., Альварес, Б., Баччино, Ф. М., и соавт. (2000).Интерлейкин-15 противодействует отходам мышечного белка у крыс с опухолями. руб. Дж. Рак 83, 526–531. doi: 10.1054/bjoc.2000.1299

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Кэри А.Л., Стейнберг Г.Р., Маколей С.Л., Томас В.Г., Холмс А.Г., Рамм Г. и др. (2006). Интерлейкин-6 увеличивает стимулированное инсулином удаление глюкозы у людей, а также поглощение глюкозы и окисление жирных кислот in vitro посредством AMP-активируемой протеинкиназы. Диабет 55, 2688–2697.дои: 10.2337/db05-1404

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Карсон, Б. П. (2017). Потенциальная роль индуцированных сокращением миокинов в регуляции метаболической функции для профилактики и лечения диабета 2 типа. Фронт. Эндокринол. 8:97. doi: 10.3389/fendo.2017.00097

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Халкиадаки А., Игараши М., Насаму А. С., Кнежевич Дж. и Гуаренте Л.(2014). Мышечно-специфическое усиление функции SIRT1 увеличивает количество медленных волокон и улучшает патофизиологию в мышиной модели мышечной дистрофии Дюшенна. Генетика PLoS. 10:e1004490. doi: 10.1371/journal.pgen.1004490

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Шеврел, Г., Холфельд, Р., и Зендтнер, М. (2006). Роль нейротрофинов в мышцах при физиологических и патологических состояниях. Мышечный нерв 33, 462–476. doi: 10.1002/муз.20444

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Клоу, К., и Жасмин, Б.Дж. (2010). Нейротрофический фактор головного мозга регулирует дифференцировку сателлитных клеток и регенерацию скелетных мышц. Мол. биол. Сотовый 21, 2182–2190. doi: 10.1091/mbc.E10-02-0154

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Коэн, С., Натан, Дж. А., и Голдберг, А. Л. (2015). Атрофия мышц при заболеваниях: молекулярные механизмы и перспективные методы лечения. Нац. Преподобный Друг Дисков. 14, 58–74. дои: 10.1038/nrd4467

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Colaianni, G., Cuscito, C., Mongelli, T., Oranger, A., Mori, G., Brunetti, G., et al. (2014). Иризин усиливает дифференцировку остеобластов in vitro. Междунар. Дж. Эндокринол. 2014:6. дои: 10.1155/2014/6

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Дун, С. Л., Лю, Р. М., Чен, Ю. Х., Чанг, Дж.К., Луо, Дж. Дж., и Дун, Нью-Джерси (2013). Иризин-иммунореактивность в нервных и ненервных клетках грызунов. Неврология 240, 155–162. doi: 10.1016/j.neuroscience.2013.02.050

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Эль Шафи, Н., Геснон, М., Саймон, Ф., Депрез, Э., Козетта, Дж., Стокгольм, Д., и др. (2016). Ингибирование сигнального пути миостатина/Smad короткими пептидами, производными декорина. Экспл. Сотовый рез. 341, 187–195. дои: 10.1016/j.yexcr.2016.01.019

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Феррис, Л. Т., Уильямс, Дж. С., и Шен, К. Л. (2007). Влияние интенсивной физической нагрузки на уровни нейротрофического фактора головного мозга в сыворотке крови и когнитивную функцию. Мед. науч. Спортивное упражнение. 39, 728–734. doi: 10.1249/mss.0b013e31802f04c7

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Gorgens, S. W., Eckardt, K., Jensen, J., Drevon, C.A, and Eckel, J.(2015). Упражнения и регуляция продукции адипокинов и миокинов. Прог. Мол. биол. Перевод науч. 135, 313–336. doi: 10.1016/bs.pmbts.2015.07.002

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Грей, С. Р., и Камолрат, Т. (2011). Влияние цитокинов, индуцированных физической нагрузкой, на транспорт глюкозы, стимулированный инсулином, в клетках C2C12. Цитокин 55, 221–228. doi: 10.1016/j.cyto.2011.04.019

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Грубе, Л., Деллен Р., Круз Ф., Швендер Х., Штулер К. и Пошманн Г. (2018). Добыча секретома мышечных клеток C2C12: экспериментальный подход, зависящий от данных, для анализа секреции белка с использованием количественного определения без меток и анализа на основе пептидов. J. Proteome Res. 17, 879–890. doi: 10.1021/acs.jproteome.7b00684

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Хафен, Б. Б., и Бернс, Б. (2018). StatPearls. Остров сокровищ, Флорида. Издательство StatPearls.

Хан, Д. С., Сяо, М. Ю., Ван, Т. Г., Чен, С. Ю., и Ян, У. С. (2016). Ассоциация сывороточных миокинов и аэробных упражнений у пациентов с травмой спинного мозга: обсервационное исследование. ВМС Нейрол. 16:142. doi: 10.1186/s12883-016-0661-9

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Хан, Х. К., Чжоу, X., Митч, У. Э., и Голдберг. А.Л. (2013). Антагонизм пути миостатина/активина: молекулярная основа и терапевтический потенциал. Междунар. Дж. Биохим. Клеточная биол. 45, 2333–2347. doi: 10.1016/j.biocel.2013.05.019

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Harcourt, L.J., Holmes, A.G., Gregorevic, P., Schertzer, J.D., Stupka, N., Plant. Д. Р. и Линч Г. С. (2005). Введение интерлейкина-15 улучшает патологию и функцию мышц диафрагмы у мышей MDX с дистрофией. утра. Дж. Патол. 166, 1131–1141. doi: 10.1016/S0002-9440(10)62333-4

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Хартвиг, С., Raschke, S., Knebel, B., Scheler, M., Irmler, M., Passlack, W., et al. (2014). Профилирование секретома первичных клеток скелетных мышц человека. Биохим. Биофиз. Acta 1844, 1011–1017. doi: 10.1016/j.bbapap.2013.08.004

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Helge, J.W., Stallknecht, B., Pedersen, B.K., Galbo, H., Kiens, B., and Richter, E.A. (2003). Влияние градуированных упражнений на высвобождение IL-6 и поглощение глюкозы скелетными мышцами человека. Дж.Физиол. 546 (часть 1), 299–305. doi: 10.1113/jphysiol.2002.030437

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Huh, J.Y., Panagiotou, G., Mougios, V., Brinkoetter, M., Vamvini, M.T., Schneider, B.E., et al. (2012). FNDC5 и иризин у человека: I. Предикторы циркулирующих концентраций в сыворотке и плазме и II. Экспрессия мРНК и циркулирующие концентрации в ответ на потерю веса и физические упражнения. Метаболизм 61, 1725–1738. doi: 10.1016/j.метабол.2012.09.002

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Ито, Н., и Орниц, Д.М. (2011). Факторы роста фибробластов: от молекулярной эволюции к роли в развитии, метаболизме и заболеваниях. J. Biochem. 149, 121–130. дои: 10.1093/jb/mvq121

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Изумия Ю., Бина Х. А., Оучи Н., Акасаки Ю., Харитоненков А. и Уолш К. (2008). FGF21 представляет собой Akt-регулируемый миокин. ФЭБС Письмо. 582, 3805–3810. doi: 10.1016/j.febslet.2008.10.021

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Jorgensen, L.H., Petersson, S.J., Sellathurai, J., Andersen, D.C., Thayssen, S., Sant, D.J., et al. (2009). Кислый белок, богатый цистеином (SPARC), секретируется в скелетных мышцах человека. J. Histochem. Цитохим. 57, 29–39. doi: 10.1369/jhc.2008.951954

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Канцлейтер, Т., Rath, M., Gorgens, S.W., Jensen, J., Tangen, D.S., Kolnes, A.J., et al. (2014). Миокин декорин регулируется сокращением и участвует в мышечной гипертрофии. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 450, 1089–1094. doi: 10.1016/j.bbrc.2014.06.123

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Каземи, Ф. (2016). Корреляция миостатина, вызванного силовыми упражнениями, с резистентностью к инсулину и цитокинами плазмы у здоровых молодых мужчин. Дж. Эндокринол.исследовать 39, 383–388. doi: 10.1007/s40618-015-0373-9

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Кейперт С., Ост М., Иоганн К., Имбер Ф., Ястрох М., ван Шохорст Э. М. и др. (2014). Митохондриальное разобщение скелетных мышц вызывает эндокринные перекрестные помехи посредством индукции FGF21 в качестве миокина. утра. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб. 306, E469–E482. doi: 10.1152/ajpendo.00330.2013

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Ким, К.H., Jeong, Y.T., Oh, H., Kim, S.H., Cho, J.M., Kim, Y.N., et al. (2013). Дефицит аутофагии приводит к защите от ожирения и резистентности к инсулину за счет индукции Fgf21 в качестве митокина. Нац. Мед. 19, 83–92. doi: 10.1038/nm.3014

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Куда, К., Фурусава, К., Сугияма, Х., Сумия, Т., Ито, Т., Тадзима, Ф., и другие. (2012). Повышает ли 20-минутное упражнение на эргометре коленчатого вала плазменный интерлейкин-6 у людей с травмой шейного отдела спинного мозга? евро.Дж. Заявл. Физиол. 112, 597–604. doi: 10.1007/s00421-011-2004-2

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Кролопп, Дж. Э., Торнтон, С. М., и Эбботт, М. Дж. (2016). IL-15 активирует сигнальный путь Jak3/STAT3, опосредуя поглощение глюкозы клетками скелетных мышц. Фронт. Физиол. 7:626. doi: 10.3389/fphys.2016.00626

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Лекер С. Х., Завин А., Цао П., Арена Р., Allsup, K., Daniels, K.M., et al. (2012). Экспрессия предшественника иризина FNDC5 в скелетных мышцах коррелирует с выполнением аэробных упражнений у пациентов с сердечной недостаточностью. Обр. Сердечная недостаточность 5, 812–818. doi: 10.1161/CIRCHEARTFAILURE.112.969543

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Леунг, Д.Г., Каррино, Дж.А., Вагнер, К.Р., и Джейкобс, Массачусетс (2015). Оценка плечелопаточно-лицевой мышечной дистрофии с помощью магнитно-резонансной томографии всего тела. Мышечный нерв 52, 512–520. doi: 10.1002/mus.24569

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Лим, С., Чой, С. Х., Ку, Б. К., Канг, С. М., Юн, Дж. В., Джанг, Х. С., и соавт. (2012). Влияние аэробных упражнений на изоформу 5 белка, связанного с фактором некроза опухоли C1q альфа (мионектин): связь с резистентностью к инсулину и плотностью митохондриальной ДНК у женщин. Дж. Клин. Эндокринол. Метаб. 97, Е88–Е93. doi: 10.1210/jc.2011-1743

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Маккензи, М.Г., Гамильтон, Д.Л., Пепин, М., Паттон, А., и Баар, К. (2013). Ингибирование передачи сигналов миостатина посредством активации Notch после острых упражнений с отягощениями. PLoS One 8:e68743. doi: 10.1371/journal.pone.0068743

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Марио, В., Жубер. R., Hourde, C., Feasson, L., Hanna, M., Muntoni, F., et al. (2017). Подавление пути миостатина при нервно-мышечных заболеваниях может объяснить проблемы терапевтических подходов против миостатина. Нац. коммун. 8:1859. doi: 10.1038/s41467-017-01486-4

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Маршалл, А., Салерно, М.С., Томас, М., Дэвис, Т., Берри, К., Дайер, К., и др. (2008). Mighty является новым промиогенным фактором в скелетном миогенезе. Экспл. Сотовый рез. 314, 1013–1029. doi: 10.1016/j.yexcr.2008.01.004

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Мэтьюз В.Б., Астром М.Б., Чан М.Х., Брюс С.Р., Краббе К.С., Преловсек О. и соавт. (2009). Нейротрофический фактор головного мозга вырабатывается клетками скелетных мышц в ответ на сокращение и усиливает окисление жиров за счет активации АМФ-активируемой протеинкиназы. Диабетология 52, 1409–1418. doi: 10.1007/s00125-009-1364-1

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Менделл, Дж. Р., Сахенк. Z., Al-Zaidy, S., Rodino-Klapac, L.R., Lowes, L.P., Alfano, L.N., et al. (2017).Генная терапия фоллистатином при спорадическом миозите с включениями улучшает функциональные результаты. Мол. тер. 25, 870–879. doi: 10.1016/j.ymthe.2017.02.015

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Mendell, J.R., Sahenk, Z., Malik, V., Gomez, A. M., Flanigan, K.M., Lowes, L.P., et al. (2015). Испытание генной терапии фоллистатином фазы 1/2а для лечения мышечной дистрофии Беккера. Мол. тер. 23, 192–201. doi: 10.1038/mt.2014.200

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Метсис, М., Тиммаск Т., Аренас Э. и Перссон Х. (1993). Дифференциальное использование нескольких промоторов нейротрофического фактора головного мозга в мозге крысы после активации нейронов. Проц. Натл. акад. науч. США 90, 8802–8806. doi: 10.1073/pnas.90.19.8802

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Morvan, F., Rondeau, J.M., Zou, C., Minetti, G., Scheufler, C., Scharenberg, M., et al. (2017). Блокада рецепторов активина типа II с помощью двойного антитела против ActRIIA/IIB имеет решающее значение для обеспечения максимальной гипертрофии скелетных мышц. Проц. Натл. акад. науч. США 114, 12448–12453. doi: 10.1073/pnas.1707925114

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Мусави, К. , Парри, Д. Дж., и Жасмин, Б. Дж. (2004). BDNF восстанавливает мышечные волокна тяжелой цепи миозина IIB после неонатального повреждения нерва. утра. Дж. Физиол. Клеточная физиол. 287, C22–C29. doi: 10.1152/ajpcell.00583.2003

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Ното Р. Э. и Иденс М.А. (2018). StatPearls. Остров сокровищ, Флорида. Издательство StatPearls.

Омура Т., Сано М., Омура К., Хасегава Т., Дои М., Савада Т. и Нагано А. (2005). Различная экспрессия BDNF, NT3 и NT4 в мышцах и нервах после различных типов повреждений периферических нервов. J. Периферический нерв. Сист. 10, 293–300. doi: 10.1111/j.1085-9489.2005.10307.x

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пак Х.С., Ким Х.С., Чжан Д., Йом, Х., и Лим, С.К. (2018). Новый миокин иризин: клиническое значение и потенциальная роль биомаркера саркопении у женщин в постменопаузе. Endocrine doi: 10. 1007/s12020-018-1814-y [Epub перед печатью].

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пак, С.Ю., Чой, Дж.Х., Рю, Х.С., Пак, Ю.К., Пак, К.С., Ли, Х.К., и Ли. В. (2009). Изоформа 5 белка, родственного альфа-фактору некроза опухоли C1q, увеличивается в миоцитах с истощением митохондриальной ДНК и активирует АМФ-активируемую протеинкиназу. Дж. Биол. хим. 284, 27780–27789. doi: 10.1074/jbc.M109.005611

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Педерсен, Б.К., Акерстром, Т.С., Нильсен, А.Р., и Фишер, С.П. (2007). Роль миокинов в физических упражнениях и обмене веществ. J. Appl. Физиол. 103, 1093–1098. doi: 10.1152/japplphysiol.00080.2007

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Педерсен Б.К., Стинсберг А., Фишер К., Келлер К., Keller, P., Plomgaard, P., et al. (2003). В поисках фактора физической нагрузки: является ли ИЛ-6 кандидатом? Дж. Мускул Рез. Селл Мотил. 24, 113–119. дои: 10.1023/A:10260702

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пеккала, С., Виклунд, П.К., Хулми, Дж.Дж., Ахтиайнен, Дж.П., Хорттанайнен, М., Полланен, Э., и соавт. (2013). Регулируется ли экспрессия гена FNDC5 скелетных мышц и высвобождение иризина физическими упражнениями и связаны ли они со здоровьем? J. Physiol. 591, 5393–5400.doi: 10.1113/jphysiol.2013.263707

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пелоси Л., Берардинелли М.Г., Де Паскуале Л., Николетти К., Д’Амико А., Карвелло Ф. и др. (2015). Функциональное и морфологическое улучшение дистрофической мышцы путем блокады рецепторов интерлейкина 6. eBioMedicine 2, 285–293. doi: 10.1016/j.ebiom.2015.02.014

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Перейра, Э. С., Краузе Нето, В., Calefi, A.S., Georgetti, M., Guerreiro, L., Zocoler, C. A.S., et al. (2018). Значительная острая реакция мозгового нейротрофического фактора после сеанса программы экстремальной физической подготовки коррелирует с объемом специальной физической подготовки у тренированных мужчин. Фронт. Физиол. 9:823. doi: 10.3389/fphys.2018.00823.

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Петерсон, Дж. М., Март, Р., и Бонд, К. Э. (2014). Влияние ожирения и физических упражнений на экспрессию новых миокинов, доменов мионектина и фибронектина типа III, содержащих 5. PeerJ 2:e605. doi: 10.7717/peerj.605

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Petersson, S.J., Jorgensen, L.H., Andersen, D.C., Norgaard, R.C., Jensen, C.H., and Schroder, H.D. (2013). SPARC активируется во время регенерации скелетных мышц и ингибирует дифференцировку миобластов. Гистол. Гистопатол. 28, 1451–1460. дои: 10.14670/HH-28.1451

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пистилли, Э. E. и всегда, SE (2008). Системное повышение интерлейкина-15 in vivo способствует апоптозу в скелетных мышцах молодых взрослых и старых крыс. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 373, 20–24. doi: 10.1016/j.bbrc.2008.05.188

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Пистилли, Э. Э., Богданович, С., Гонсалвес, М. Д., Ахима, Р. С., Лаше, Дж., Сихра, Дж., и соавт. (2011). Нацеливание на рецептор активина типа IIB для улучшения мышечной массы и функции в мышиной модели mdx с мышечной дистрофией Дюшенна. утра. Дж. Патол. 178, 1287–1297. doi: 10.1016/j.ajpath.2010.11.071

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Куинн, Л.С., Андерсон, Б.Г., Коннер, Дж.Д., и Уолден-Хэнсон, Т. (2013). Сверхэкспрессия IL-15 способствует выносливости, окислительному энергетическому метаболизму и экспрессии PPARdelta, SIRT1, PGC-1alpha и PGC-1beta в мышцах у самцов мышей. Эндокринология 154, 232–245. doi: 10. 1210/en.2012-1773

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Куинн, Л.С., Андерсон Б.Г., Дривдал Р.Х., Альварес Б. и Аргилес Дж.М. (2002). Сверхэкспрессия интерлейкина-15 индуцирует гипертрофию скелетных мышц in vitro: последствия для лечения нарушений атрофии мышц. Экспл. Сотовый рез. 280, 55–63. doi: 10.1006/excr.2002.5624

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Куинн Л.С., Хаугк К.Л. и Грабштейн К.Х. (1995). Интерлейкин-15: новый анаболический цитокин для скелетных мышц. Эндокринология 136, 3669–3672.дои: 10.1210/эндо.136.8.7628408

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Рашке С., Эккардт К., Бьорклунд Холвен К., Дженсен Дж. и Эккель. Дж. (2013а). Идентификация и проверка новых миокинов, регулирующих сокращение, высвобождаемых из первичных клеток скелетных мышц человека. PLoS One 8:e62008. doi: 10.1371/journal.pone. 0062008

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Рашке, С., Эльсен, М., Гассенхубер, Х., Sommerfeld, M., Schwahn, U., Brockmann, B., et al. (2013б). Доказательства положительного действия иризина на человека. PLoS One 8:e73680. doi: 10.1371/journal.pone.0073680

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Реза, М.М., Субраманиям, Н., Сим, С.М., Ге, X., Сатиакумар, Д., Макфарлейн, К., и др. (2017). Иризин является промиогенным фактором, вызывающим гипертрофию скелетных мышц и купирующим атрофию, вызванную денервацией. Нац. коммун. 8:1104. doi: 10.1038/s41467-017-01131-0

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Рибас Ф., Вильярройя Дж., Хондарес Э., Гиралт М. и Вильярройя Ф. (2014). Экспрессия и высвобождение FGF21 в мышечных клетках: участие MyoD и регуляция посредством передачи сигналов, управляемых митохондриями. Биохим. J. 463, 191–199. дои: 10.1042/BJ20140403

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Робертс, доктор медицины, Бейлесс, Д.С., Компания, Дж. М., Дженкинс, Н. Т., Падилья. Дж., Чайлдс, Т.Е., и соавт. (2013). Повышенная мРНК предшественника иризина скелетных мышц FNDC5 у крыс OLETF с ожирением. Метаболизм 62, 1052–1056. doi: 10.1016/j.metabol.2013.02.002

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Schuelke, M., Wagner, K.R., Stolz, L.E., Hubner, C., Riebel, T., Komen, W., et al. (2004). Мутация миостатина, связанная с грубой мышечной гипертрофией у ребенка. Н. англ. Дж. Мед. 350, 2682–2688. дои: 10.1056/NEJMoa040933

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Seldin, M.M., Lei, X., Tan, S.Y., Stanson, K.P., Wei, Z., and Wong, G.W. (2013). Мионектин, полученный из скелетных мышц, активирует мишень рапамицина (mTOR) у млекопитающих для подавления аутофагии в печени. Дж. Биол. хим. 288, 36073–36082. doi: 10.1074/jbc.M113.500736

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Селдин, М.М., Петерсон, Дж. М., Байерли, М. С., Вей, З., и Вонг, Г. В. (2012). Мионектин (CTRP15), новый миокин, который связывает скелетные мышцы с системным гомеостазом липидов. Дж. Биол. хим. 287, 11968–11980. doi: 10.1074/jbc.M111.336834

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Шарма, М., Камбадур, Р., Мэтьюз, К.Г., Сомерс, В.Г., Девлин, Г.П., Конаглен, Дж.В., и соавт. (1999). Миостатин, член суперсемейства трансформирующих факторов роста бета, экспрессируется в сердечной мышце и активируется в кардиомиоцитах после инфаркта. J. Physiol. 180, 1–9.

Реферат PubMed | Академия Google

Стил, Дж. К., Вальдманн, Т. А., и Моррис, Дж. К. (2012). Биология интерлейкина-15 и его терапевтическое значение при раке. Trends Pharmacol. науч. 33, 35–41. doi: 10.1016/j.tips.2011.09.004

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Стенсберг А., ван Холл Г., Осада Т., Саккетти М., Салтин Б. и Кларлунд Педерсен Б. (2000). Выработка интерлейкина-6 в сокращающихся скелетных мышцах человека может объяснить вызванное физической нагрузкой увеличение уровня интерлейкина-6 в плазме. J. Physiol. 529 (часть 1), 237–242. doi: 10.1111/j.1469-7793.2000.00237.x

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

Тамура Ю., Ватанабэ К., Кантани Т., Хаяси Дж., Исида Н. и Канеки М. (2011). Активация циркулирующего IL-15 при беге на беговой дорожке у здоровых людей: является ли IL-15 эндокринным медиатором положительного эффекта упражнений на выносливость? Endocrine J. 58, 211–215. doi: 10.1507/endocrj.K10E-400

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Тойфель, А., Малик, Н., Мукхопадхьяй, М., и Вестфаль, Х. (2002). Frcp1 и Frcp2, два новых гена, содержащих повторы фибронектина типа III. Ген 297, 79–83. doi: 10.1016/S0378-1119(02)00828-4

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Vaughan, R.A., Gannon, N.P., Mermier, C.M., and Conn, C.A. (2015). Ирисин, уникальный невоспалительный миокин, стимулирующий метаболизм скелетных мышц. J. Physiol. Биохим. 71, 679–689. doi: 10.1007/s13105-015-0433-9

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Вада, Э., Танихата Дж., Ивамура А., Такеда С., Хаяши Ю.К. и Мацуда Р. (2017). Лечение антителом против рецептора IL-6 ослабляет мышечную дистрофию, стимулируя регенерацию скелетных мышц у мышей с дефицитом дистрофина/утрофина. Скелетные мышцы 7:23. doi: 10.1186/s13395-017-0140-z

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Ван, X. М., Сяо, Х., Лю, Л. Л., Ченг, Д., Ли, X. J., и Си. Л. Ю. (2016). FGF21 подавляет цереброваскулярное старение за счет улучшения митохондриального биогенеза и ингибирования сигнального пути p53 зависимым от AMPK образом. Экспл. Сотовый рез. 346, 147–156. doi: 10.1016/j.yexcr.2016.06.020

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Ярроу, Дж. Ф., Уайт, Л. Дж., Маккой, С. К., и Борст, С. Э. (2010). Тренировки усиливают индуцированное упражнениями с отягощениями повышение нейротрофического фактора, циркулирующего в головном мозге (BDNF). Неврологи. лат. 479, 161–165. doi: 10.1016/j.neulet.2010.05.058

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

Чжан, Л., Du, J., Hu, Z., Han, G., Delafontaine, P., Garcia, G., et al. (2009). Синергия ИЛ-6 и сывороточного амилоида А опосредует индуцированную ангиотензином II атрофию мышц. Дж. Ам. соц. Нефрол. 20, 604–612. doi: 10.1681/ASN.2008060628

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

11.2 Названия скелетных мышц — анатомия и физиология

Цели обучения

К концу этого раздела вы сможете:

  • Опишите критерии, используемые для обозначения скелетных мышц
  • Объясните, как понимание названий мышц помогает описать форму, расположение и действия различных мышц

Греки и римляне провели первые исследования человеческого тела в западной культуре. Образованный класс последующих обществ изучал латинский и греческий языки, и поэтому первые пионеры анатомии продолжали применять латинскую и греческую терминологию или корни, когда они называли скелетные мышцы. Из-за большого количества мышц в теле и незнакомых слов изучение названий мышц в теле может показаться сложным, но понимание этимологии может помочь. Этимология — это изучение того, как корень определенного слова вошел в язык и как использование слова эволюционировало с течением времени.Уделение времени изучению корня слов имеет решающее значение для понимания словарного запаса анатомии и физиологии. Когда вы поймете названия мышц, это поможет вам вспомнить, где они расположены и что они делают ([ссылка], [ссылка] и [ссылка]). Чтобы освоить произношение слов и терминов, потребуется некоторое время, но после того, как вы получите базовую информацию; правильные имена и произношение станут проще.

Фигура 11,5 Обзор мышечной системы На переднем и заднем видах мышечной системы выше поверхностные мышцы (те, что на поверхности) показаны на правой стороне тела, а глубокие мышцы (те, что под поверхностными мышцами) показаны на левой половине тела. Для ног поверхностные мышцы показаны на передней проекции, а на задней проекции показаны как поверхностные, так и глубокие мышцы.

Фигура 11,6 Понимание названия мышцы с латыни

Мнемоническое устройство для латинских корней

Пример Латинский или греческий перевод Мнемоническое устройство
объявление к; к Двигайтесь к своей цели
аб от н/д
суб под Подводные лодки движутся под водой.
воздуховод то, что движется ПРОВОДНИК двигает поезд.
анти против Если вы асоциальны, вы против участия в общественной деятельности.
эпи поверх н/д
апо в сторону н/д
длиннейшая самый длинный «Longissimus» длиннее слова «длинный».
длинный длинный длинный
краткое короткий краткое
максимус большой максимум
средний средний «Медиус» и «медиум» начинаются с «мед».
минимус крошечный; маленький мини
прямой прямой Исправить ситуацию — значит исправить ее.
мульти много Если что-то МНОГОЦВЕТНОЕ, то оно имеет много цветов.
универсальный один У ЕДИНОРОГА один рог.
би/ди два Если кольцо DIcast, оно сделано из двух металлов.
три три TRIple сумма денег в три раза больше.
четырехъядерный четыре КВАДруплеты — это четверо детей, родившихся при одном рождении.
внешний снаружи ВНЕШНИЙ
внутренний внутри Внутренний

Стол 11.2

Анатомы называют скелетные мышцы по ряду критериев, каждый из которых так или иначе описывает мышцу. К ним относятся название мышцы по ее форме, ее размеру по сравнению с другими мышцами в этой области, ее расположению в теле или месту прикрепления к скелету, количеству ее происхождения или ее действию.

Анатомическое расположение скелетной мышцы или ее связь с определенной костью часто определяют ее название. Например, лобная мышца расположена на вершине лобной кости черепа. Точно так же форма некоторых мышц очень характерна, и названия, такие как круговая мышца, отражают форму. Для ягодиц размер мышц влияет на названия: большая ягодичная мышца (самая большая), средняя ягодичная мышца (средняя) и малая ягодичная мышца (самая маленькая). Названия были даны для обозначения длины — brevis (короткий), longus (длинный) — и для определения положения относительно средней линии: lateralis (наружу от средней линии) и medialis (к средней линии). Направление мышечных волокон и пучков используется для описания мышц относительно средней линии, таких как прямые (прямые) мышцы живота или косые (под углом) мышцы живота.

Некоторые названия мышц указывают на количество мышц в группе. Одним из примеров этого является четырехглавая мышца, группа из четырех мышц, расположенных на передней (передней) поверхности бедра. Другие названия мышц могут предоставить информацию о том, сколько источников имеет конкретная мышца, например двуглавая мышца плеча. Приставка bi указывает на то, что мышца имеет два начала, а tri указывает на три начала.

Место прикрепления мышцы также может указываться в ее названии. Когда название мышцы основано на прикреплении, первым всегда указывается источник. Например, грудино-ключично-сосцевидная мышца шеи имеет двойное начало от грудины (sterno) и ключицы (cleido) и прикрепляется к сосцевидному отростку височной кости. Последним признаком, по которому можно назвать мышцу, является ее действие. Когда мышцы названы в честь движения, которое они производят, в их названии можно найти слова действия. Некоторые примеры: сгибатель (уменьшает угол в суставе), разгибатель (увеличивает угол в суставе), абдуктор (отводит кость от средней линии) или приводящий (смещает кость к средней линии).

Быстрое определение экспрессии тяжелой цепи миозина в скелетных мышцах крысы, мыши и человека с использованием многоцветного иммунофлуоресцентного анализа

Abstract

Скелетная мышца представляет собой гетерогенную ткань, состоящую из волокон с различными морфологическими, функциональными и метаболическими свойствами.Различные мышцы содержат различные пропорции типов волокон; поэтому важна точная идентификация. Для определения типа мышечного волокна используется ряд гистохимических методов; однако эти методы имеют несколько недостатков. Иммунофлуоресцентный анализ является чувствительным методом, который позволяет одновременно оценивать несколько изоформ MHC на большом количестве волокон на одном поперечном срезе и предлагает более точные средства идентификации типов волокон. В этом исследовании мы охарактеризовали распределение чистых и гибридных типов волокон в 10 крысиных и 10 мышиных скелетных мышцах, а также в латеральной широкой мышце бедра (VL) человека с помощью многоцветного иммунофлуоресцентного анализа.Кроме того, мы определили типоспецифическую площадь поперечного сечения волокна (CSA), активность сукцинатдегидрогеназы (SDH) и активность α-глицерофосфатдегидрогеназы (GPD). Используя эту процедуру, мы смогли легко идентифицировать популяции чистых и гибридных волокон в мышцах крысы, мыши и человека. Гибридные волокна были идентифицированы у всех видов и составляли значительную часть общей популяции в некоторых мышцах крыс и мышей. Например, смешанная икроножная мышца крысы (MG) содержала 12,2% гибридных волокон, тогда как белая передняя большеберцовая мышца мыши (WTA) содержала 12.1% гибридных волокон. В совокупности мы намечаем простой и эффективный по времени метод определения экспрессии MHC в скелетных мышцах нескольких видов. Кроме того, мы предоставляем полезный ресурс распределения типов чистых и гибридных волокон, CSA волокна и относительной активности SDH и GPD, специфичных для типа волокна, в ряде мышц крыс и мышей.

Образец цитирования: Bloemberg D, Quadrilatero J (2012) Быстрое определение экспрессии тяжелой цепи миозина в скелетных мышцах крысы, мыши и человека с использованием многоцветного иммунофлуоресцентного анализа.ПЛОС ОДИН 7(4): е35273. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273

Редактор: Rebecca Berdeaux, Центр медицинских наук Техасского университета в Хьюстоне, США

Получено: 11 октября 2011 г.; Принято: 14 марта 2012 г.; Опубликовано: 18 апреля 2012 г.

Авторское право: © 2012 Bloemberg, Quadrilatero. Это статья с открытым доступом, распространяемая в соответствии с лицензией Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания оригинального автора и источника.

Финансирование: Это исследование было поддержано Канадским советом по естественным и инженерным исследованиям (NSERC). Спонсоры не участвовали в разработке исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Введение

Скелетная мышца представляет собой гетерогенную ткань, содержащую волокна с разнообразными морфологическими и функциональными характеристиками [1], [2].Мышечные волокна можно разделить на группы на основе таких свойств, как скорость сокращения, экспрессия тяжелых цепей миозина (МНС) и метаболическая способность [2], [3]. В целом мышцы взрослых млекопитающих могут содержать 4 основные изоформы MHC; одна медленная изоформа (MHCI) и три быстрые изоформы (MHCIIa, MHCIIx, MHCIIb). Примечательно, что скелетная мышца человека не содержит MHCIIb [2], [4], [5]. Таким образом, волокна, экспрессирующие MHCI, называются волокнами типа I, тогда как волокна, экспрессирующие MHCIIa, MHCIIx и MHCIIb, называются волокнами типа IIA, типа IIX и типа IIB соответственно. Кроме того, в мышцах также могут присутствовать «гибридные» волокна, содержащие две изоформы MHC (например, тип I/IIA, IIAX, IIXB) [4], [6]. типы мышечных волокон

Для идентификации типов мышечных волокон было использовано несколько подходов, в том числе: 1) определение активности миозин-АТФазы на основе дифференциальных ответов на различные уровни pH [8]–[10], 2) оценка активности как миозин-АТФазы, так и активности окислительных ферментов [11]– [13] и 3) с использованием иммуногистохимических процедур с антителами против определенных изоформ MHC [14], [15].Хотя оценка активности АТФазы миозина отдельно или с дополнительными процедурами гистохимии метаболических ферментов полезна, она имеет ряд недостатков и ограничений. В частности, это требует множественных мышечных поперечных срезов и инкубаций, а различия в характере инактивации миозин-АТФазы после предварительной инкубации pH для одного и того же типа волокон были отмечены у разных видов [16]. Стандартные процедуры иммуногистохимии с использованием окрашивания иммунопероксидазой также ограничены необходимостью серийных поперечных срезов для оценки множественных изоформ MHC. В конечном счете, эти процедуры требуют значительных затрат времени и не позволяют легко идентифицировать гибридные волокна. Целью этого исследования было: 1) наметить простой и эффективный по времени протокол иммунофлуоресцентного окрашивания для определения экспрессии MHC в скелетных мышцах крыс, мышей и человека, 2) оценить полезность коммерчески доступного антитела MHCIIx у нескольких видов, 3 ) определить состав чистых (тип I, IIA, IIX, IIB) и гибридных (тип I/IIA, IIAX, IIXB) волокон в мышцах 1 человека, 10 крыс и 10 мышей и 4) охарактеризовать типоспецифический окислительный потенциал волокон , гликолитический потенциал и площадь поперечного сечения (CSA) в мышцах крысы, мыши и человека.

Материалы и методы

Животные

самца крыс Sprague-Dawley (n = 6; возраст: 21,7±0,5 недели; вес: 458,2±4,8 г), приобретенных у Harlan (Индианаполис), и самцов мышей C57BL/6 (n = 6; возраст: 23,0±0,9 недели; вес: 28,5 ± 1,2 г) из собственной колонии для разведения, содержались группами при 12∶12-часовом обратном цикле свет/темнота в среде с регулируемой температурой и влажностью. Стандартный лабораторный корм и водопроводная вода предоставлялись без ограничений. Все процедуры для животных были одобрены Комитетом по уходу за животными Университета Ватерлоо (AUPP 09-21).

Подготовка мышц

Было удалено

мышц по схеме Армстронга и Фелпса [11]. Мышцы были выбраны из-за их общего использования в исследованиях мышечной биологии и физиологии упражнений. Целая камбаловидная мышца (Sol), подошвенная мышца (Pla) и длинный разгибатель пальцев (EDL) были удалены, и была использована часть всей окружности вокруг средней части живота. Передняя большеберцовая мышца была разделена на красную (RTA) и белую (WTA) части, икроножная мышца была разделена на красную (RG), белую (WG) и смешанную (MG) части, тогда как промежуточная широкая мышца (VI) и белая широкая мышца бедра lateralis (WVL) были выделены из четырехглавой мышцы.В результате было получено в общей сложности десять крысиных и мышиных мышц/порций мышц. Мышцы были встроены в O.C.T. соединение (Tissue-Tek), замороженное в охлаждаемом жидким азотом изопентане, хранящееся при -80°C, и нарезанное на криосрезы толщиной 10 мкм с помощью криостата (Thermo Electronic), поддерживаемого при -20°C. Также использовались образцы мышц латеральной широкой мышцы бедра (VL) рекреационно активных мужчин (n = 7; возраст: 20,6±0,6 года; рост: 183,4±0,6 см; вес: 72,6±3,3 кг) из недавнего отчета [17]. Процедуры для человека были одобрены Советом по этике исследований Университета Гвельфа (REB# 06MR027).

Иммунофлуоресценция и гистохимический анализ

Иммунофлуоресцентный анализ экспрессии MHC проводили с первичными антителами против MHCI (BA-F8), MHCIIa (SC-71, 2F7), MHCIIx (6h2), MHCIIb (BF-F3) и всех изоформ MHC, кроме MHCIIx (BF-35). ) [14], [15]. Первичные антитела были приобретены в Банке гибридомных исследований развития (Университет Айовы), тогда как вторичные антитела были приобретены в Invitrogen. См. Таблицу 1 и Таблицу 2 для конфигураций коктейлей антител и процедур иммунофлуоресцентного окрашивания соответственно.Предметные стекла визуализировали с помощью микроскопа Axio Observer Z1 (Carl Zeiss) с использованием обычной широкопольной флуоресцентной микроскопии, а также оптических срезов с помощью флуоресцентной микроскопии со структурированным освещением (Apotome, Carl Zeiss). Микроскоп был оснащен красным (возбуждение: BP 545/25 нм; эмиссия BP 605/70 нм), зеленым (возбуждение: BP 470/40 нм; эмиссия BP 525/50 нм), синим (возбуждение: BP 365/12 нм). ; Emission LP 397 нм), камеру AxioCam HRm и программное обеспечение AxioVision (Carl Zeiss). Отдельные изображения были сняты по всему поперечному сечению и собраны в составное панорамное изображение с помощью Microsoft Image Composite Editor (Microsoft).Для анализа типов волокон были охарактеризованы все волокна во всей мышце/поперечном сечении. Измерения площади поперечного сечения волокон для каждого типа волокон выполнялись путем выделения не менее 40% всех волокон в мышце/поперечном сечении. Количество волокон, процентное содержание типов волокон и данные CSA представлены в виде групповых средних значений ± стандартная ошибка среднего на основании средних значений/значений для отдельных животных/субъектов (крысы: n = 6; мыши: n = 6; люди: n = 7). Количественную оценку проводили для оценки относительной флуоресценции ранее классифицированных чистых и гибридных волокон в подмножестве мышц каждого вида. Флуоресценцию чистых и гибридных волокон определяли (>20 волокон на тип/образец) путем вычитания средней флуоресценции неокрашенных волокон (фон) в пределах определенного цветового канала. Флуоресценция в чистых волокнах выражается в произвольных единицах (AU) и принимается значение 1,0, при этом соответствующие гибридные волокна выражены относительно флуоресценции, полученной в соответствующих чистых волокнах.

Гистохимическое окрашивание активности сукцинатдегидрогеназы (СДГ) [18], [19] и α-глицерофосфатдегидрогеназы (ГФД) [20] определяли как общие показатели окислительного и гликолитического потенциала соответственно.Для каждого фермента одновременно проводили гистохимическое окрашивание всех мышц или мышечных частей данного животного. Изображения были получены с помощью светлопольного микроскопа Nikon, подключенного к цифровой камере PixeLink, и количественно оценены с помощью аналитического программного обеспечения Image-Pro PLUS (Image-Pro PLUS). Отдельные изображения были собраны в составные панорамные изображения и сопоставлены с изображениями, полученными при анализе MHC. Окрашивание активности SDH и GPD определяли на тех же волокнах, анализируемых на CSA, и рассчитывали путем вычитания фона из 3–4 областей на каждом предметном стекле.Данные выражены относительно значений, полученных в волокнах типа I (камбаловидная мышца для крыс и мышей, VL для человека), им присвоено эталонное значение 1,0 и представлено как средняя оптическая плотность в AU. Количество волокон, SDH и данные GPD представлены в виде групповых средних значений ± SEM на основе средних значений/значений для отдельных животных/субъектов (крысы: n = 6; мыши: n = 6; люди: n = 7).

Результаты

Экспрессия MHC в мышцах крыс и мышей

Инкубация поперечных срезов мышц крыс и мышей с коктейлем антител привела к положительному окрашиванию тех же волокон, что и серийные поперечные срезы, инкубированные с отдельными антителами (, дополнительная фигура S1 ).Кроме того, в мышцах, инкубированных с коктейлями первичных и вторичных антител, наблюдалось сильное флуоресцентное окрашивание, тогда как в контрольных предметных стеклах, инкубированных только с коктейлем вторичных антител, наблюдалось незначительное окрашивание (, дополнительная фигура S2 ). Поэтому все последующие эксперименты проводились с коктейлями антител. Иммунофлюоресцентный анализ на одном поперечном срезе мышцы позволил легко идентифицировать четыре основных типа взрослых волокон, в частности тип I (синий), тип IIA (зеленый), тип IIB (красный) и тип IIX (неокрашенный).Кроме того, мы подтвердили идентичность этих неокрашенных волокон как типа IIX путем окрашивания серийных поперечных срезов с использованием антител, специфичных для MHCIIx ( волокон, положительных на MHCIIx, окрашивались в красный цвет, но для целей презентации и обсуждения у крыс и мышей эти волокна были псевдо окрашены в фиолетовый цвет, чтобы избежать путаницы с MHCIIb-положительными волокнами ) (рис. 1 и 2). Наша процедура также позволила идентифицировать гибридные волокна, содержащие две изоформы MHC (тип I/IIA, IIAX и IIXB) (рис. 1, 2, 3).Количественная оценка интенсивности флуоресценции ранее классифицированных чистых и гибридных волокон показала, что гибридные волокна имеют более низкую интенсивность флуоресценции в обоих цветовых каналах по сравнению с их соответствующими аналогами из чистого волокна (, дополнительная фигура S3 ). Уровень флуоресценции был выше фоновых значений (поскольку он был вычтен для получения чистой флуоресценции), что свидетельствует о том, что наша категоризация волокон была точной.

Рисунок 1. Репрезентативные изображения красной передней большеберцовой мышцы (RTA) крысы, демонстрирующие экспрессию MHC, а также окрашивание активности SDH и GPD.

Панель A, серийный поперечный срез мышц крысы, инкубированный со смесью первичных антител против MHCI (BA-F8), MHCIIa (SC-71) и MHCIIb (BF-F3), с последующей инкубацией с соответствующими флуоресцентно-конъюгированными вторичными антителами . Показаны волокна типа I (синие), типа IIA (зеленые), типа IIB (красные), типа IIX (неокрашенные) и типа IIAX (промежуточные зеленые). Панель B, серийный поперечный срез мышц крысы, инкубированный с коктейлем первичных антител против MHCIIa (SC-71) и MHCIIx (6h2), с последующей инкубацией с соответствующими флуоресцентно-конъюгированными вторичными антителами.Это подтверждает наличие волокон типа IIA (зеленые), а также подтверждает, что неокрашенные волокна и промежуточные волокна, окрашенные в зеленый цвет, на панели А представляют собой волокна типа IIX (фиолетовые) и типа IIAX (зеленые и фиолетовые) соответственно. Панель C, серийный поперечный срез мышц крысы, показывающий окрашивание активности SDH. Панель D, серийный поперечный срез мышц крысы, показывающий окрашивание активности GPD. Бар представляет 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.g001

Рисунок 2. Репрезентативные изображения красной икроножной (RG) мышцы мыши, демонстрирующие экспрессию MHC, а также окрашивание активности SDH и GPD.

Панель A, серийный поперечный срез мышц мыши, инкубированный с коктейлем первичных антител против MHCI (BA-F8), MHCIIa (SC-71) и MHCIIb (BF-F3), с последующей инкубацией с соответствующими флуоресцентно-конъюгированными вторичными антителами . Показаны волокна типа I (синие), типа IIA (зеленые), типа IIB (красные), типа IIX (неокрашенные) и типа IIXB (промежуточные красные). Панель B, серийный поперечный срез мышц мыши, инкубированный с коктейлем первичных антител против MHCIIa (SC-71) и MHCIIx (6h2), с последующей инкубацией с соответствующими флуоресцентно-конъюгированными вторичными антителами. Это подтверждает присутствие волокон типа IIA (зеленые), а также подтверждает, что неокрашенные волокна и промежуточные волокна, окрашенные в красный цвет, на панели А представляют собой волокна типа IIX (фиолетовые) и типа IIXB (фиолетовые и красные) соответственно. Панель C, серийное поперечное сечение мышц мыши, показывающее окрашивание активности SDH. Панель D, серийное поперечное сечение мышц мыши, показывающее окрашивание активности GPD. Бар представляет 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.g002

Рисунок 3. Репрезентативные изображения мышц крысы, мыши и человека, показывающие гибридные волокна типа I/IIA.

Панели A–C (RG крысы), D–F (камбаловидная мышца мыши) и G–I (VL человека) представляют собой изображения поперечных срезов мышц, инкубированных одновременно с первичными антителами против MHCI (BA-F8) и MHCIIa (SC -71), показывающий волокна типа I (синие), типа IIA (зеленые) и типа I/IIA (синие и зеленые). Бары представляют 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.g003

В 10 мышцах мы выявили в среднем 11 553 ± 407 волокон на крысу (от 583 ± 50 волокон в WTA до 2827 ± 211 волокон в подошвенной мышце). ) и 6738 ± 237 волокон на мышь (от 542 ± 78 волокон в WVL до 857 ± 50 волокон в RTA).Состав типов волокон для каждой мышцы крысы и мыши приведен в Таблице 3 и Таблице 4 соответственно. Следует отметить относительно «медленный» фенотип в соответствующих мышцах крыс по сравнению с мышами (то есть, камбаловидная мышца и RG). Гибридные волокна были обнаружены во всех мышцах крыс и мышей. Волокна, коэкспрессирующие MHCIIa и MHCIIx (тип IIAX), были наиболее общие гибридные волокна, обнаруженные как у крыс, так и у мышей, за которыми следуют волокна, коэкспрессирующие MHCIIx и MHCIIb (тип IIXB) (рис. 1 и 2).Хотя волокна, коэкспрессирующие MHCI и MHCIIa (тип I/IIA), были относительно редки, они встречается у всех видов (рис. 3).

Крысиные и мышиные волокна CSA, активность SDH и активность GPD

В целом окрашивание СДГ в мышцах крыс и мышей было высоким для волокон типа IIA, промежуточным для волокон типа I и IIX и низким для волокон типа IIB. Напротив, интенсивность окрашивания GPD в мышцах крыс и мышей была высокой для волокон типа IIB или IIX, промежуточной для волокон типа IIA и низкой для волокон типа I. Кроме того, волокна типа IIB имели тенденцию быть самыми крупными, волокна типа IIX были промежуточными по размеру, а волокна типов IIA и I — самыми маленькими.Что касается активности SDH, активности GPD и CSA, гибридные волокна обычно находятся между соответствующими типами чистых волокон (рис. 1 и 2; таблицы 3 и 4).

Хотя общие тенденции типов волокон наблюдались для CSA, активности SDH и активности GPD в конкретной мышце, различия в этих свойствах были очевидны для определенного типа волокон в разных мышцах (рис. 4). Например, CSA был примерно в 2,1 раза выше в волокнах I типа камбаловидной мышцы крысы по сравнению с подошвенной мышцей крысы. Точно так же относительная активность SDH составляла ~2.В 7 раз выше в волокнах типа IIXB RTA крысы по сравнению с мышцей WTA крысы, тогда как относительная активность GPD была примерно в 2,1 раза выше в волокнах типа IIA RTA мыши по сравнению с подошвенной мышцей мыши.

Рис. 4. Пузырьковая диаграмма, показывающая активность SDH, активность GPD и CSA для каждого типа волокон в скелетных мышцах мыши, крысы и человека.

Панель A, относительная активность SDH по типу волокна, активность GPD и CSA для десяти скелетных мышц мыши. Панель B, относительная активность SDH, специфичная для типа волокна, активность GPD и CSA для десяти скелетных мышц крысы.Панель C, относительная активность SDH, специфичная для типа волокна, активность GPD и CSA для VL мышц человека. Данные, представленные на этом рисунке, взяты из Таблиц 3, 4 и 5. Размер пузырьков представляет относительную CSA внутри вида. Активность SDH и GPD выражена относительно значений, полученных в волокнах типа I (камбаловидная мышца для мыши и крысы, VL для человека) и соответствует эталонному значению 1,0.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.g004

Тип мышечных волокон человека, CSA, активность SDH и активность GPD

Инкубация поперечных срезов VL мышц человека с различными комбинациями коктейлей антител приводила к положительному окрашиванию тех же волокон, что и серийные поперечные срезы, инкубированные с отдельными антителами (, дополнительная фигура S1 ). Кроме того, сильное флуоресцентное окрашивание наблюдалось в мышцах, инкубированных с коктейлями первичных и вторичных антител, тогда как незначительное окрашивание наблюдалось в контрольных предметных стеклах, инкубированных только с коктейлем вторичных антител (, дополнительная фигура S2 ). Первоначальные исследования проводились с коктейлем, содержащим BA-F8, SC-71 и 6h2. Большое подмножество волокон продемонстрировало сильное окрашивание только для BA-F8 и было классифицировано как волокна типа I. Точно так же значительное количество волокон сильно окрашивалось только для SC-71 и было классифицировано как волокна типа IIA.Очень небольшое подмножество волокон окрашивалось промежуточно как для BA-F8, так и для SC-71 и было классифицировано как волокна типа I/IIA (рис. 3). SC-71 также промежуточно окрашивал подмножество волокон, которые все сильно окрашивались в течение 6 ч 2 ; которые мы первоначально классифицировали как волокна типа IIX. Также был идентифицирован небольшой набор волокон, которые окрашивались промежуточно/сильно для SC-71 и промежуточно для 6h2; которые мы первоначально классифицировали как волокна типа IIAX (рис. 5).

Рисунок 5. Репрезентативные изображения мышц человека, демонстрирующие экспрессию MHC, а также окрашивание активности SDH и GPD.

Панели A–D, объединенные и одноканальные изображения серийного поперечного среза латеральной широкой мышцы (VL) человека, инкубированного с коктейлем антител (BA-F8, SC-71 и 6h2). Показаны волокна типа I (синие), типа IIA (ярко-зеленые), типа IIX (сильно-красные и промежуточные зеленые) и типа IIAX (промежуточные/сильно-зеленые и промежуточно-красные). * Обратите внимание, что более низкая интенсивность окрашивания SC-71 в волокнах типа IIX свидетельствует о неспецифической перекрестной реактивности (дополнительные сведения см. в результатах и ​​обсуждении).Панели E-H, объединенные и одноканальные изображения серийного поперечного сечения VL-мышцы человека, инкубированного с коктейлем антител (BA-F8, BF-35 и 6h2). Показаны волокна типа I (синие), типа I и типа IIA (средне-зеленые и ярко-зеленые соответственно), типа IIX (ярко-красные) и типа IIAX (промежуточные/сильно-зеленые и промежуточно-красные). Панель I, серийный поперечный срез VL-мышцы человека, показывающий окрашивание активности SDH. Панель J, серийный поперечный срез VL-мышцы человека, показывающий окрашивание активности GPD. Бар представляет 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.g005

Учитывая, что все волокна, окрашивающиеся положительно на 6h2, также окрашиваются положительно на SC-71, это указывает на возможную неспецифическую перекрестную реактивность антитела SC-71. в мышцах человека; эффект, не наблюдаемый в мышцах крыс или мышей. Интересно, что перекрестная реактивность антитела SC-71 с человеческим MHCIIx была отмечена в нескольких сообщениях [21], [22]. Последующие эксперименты с использованием различных предварительных обработок и разведений SC-71 не уменьшили эту неспецифическую перекрестную реактивность (данные не показаны ).Эксперименты с использованием нескольких разведений дополнительного антитела против MHCIIa (2F7), разработанного Лукасом и его коллегами [15], показали аналогичную перекрестную реактивность с положительным окрашиванием волокон на 6h2 ( данные не показаны ). Таким образом, мы использовали антитело BF-35, которое, как известно, является специфичным для всех изоформ MHC, кроме MHCIIx, в попытке четко определить эти популяции волокон в мышцах человека. Волокна, окрашенные BF-35, которые ранее сильно окрашивались только для BA-F8 и SC-71, соответствуют волокнам типа I и типа IIA соответственно (рис. 5).BF-35 не метил волокна, которые сильно окрашивались в течение 6 ч 2 (волокна типа IIX), но метил небольшое подмножество волокон, которые окрашивались промежуточно в течение 6 ч 2 (волокна типа IIAX) (рис. 5). Используя этот более поздний метод, мы не смогли идентифицировать гибриды типа I/IIA; однако эти волокна составляли только 0,1% от общей численности населения. Таким образом, наша предыдущая классификация волокон типа I, I/IIA, IIA, IIAX и IIX в VL-мышце человека с использованием одной инкубации, содержащей BA-F8, SC-71 и 6h2, была точной (рис. 5 и таблица 5).Мы количественно оценили интенсивность флуоресценции ранее классифицированных чистых и гибридных волокон и обнаружили, что гибридные волокна имеют более низкую интенсивность флуоресценции в обоих цветовых каналах по сравнению с их соответствующими аналогами из чистого волокна (, дополнительная фигура S3 ). Интенсивность флуоресценции гибридных волокон была выше фоновых значений, что указывает на то, что эти волокна были точно классифицированы. Кроме того, мы выполнили оптические срезы, чтобы исключить потенциальные проблемы с флуоресценцией вне фокуса.Хотя оптические срезы с помощью микроскопии со структурированным освещением улучшили разрешение по сравнению с обычной широкопольной флуоресцентной микроскопией, способность различать типы волокон была аналогичной (, дополнительная фигура S4 ).

Относительная интенсивность окрашивания для активности SDH была самой высокой в ​​волокнах типа I, промежуточной в волокнах типа IIA и самой низкой в ​​волокнах типа IIX. Напротив, относительная интенсивность окрашивания для активности GPD была самой низкой в ​​волокнах типа I, промежуточной в волокнах типа IIA и самой высокой в ​​волокнах типа IIX.CSA волокон в мышцах человека была наибольшей в волокнах типа IIA и наименьшей в волокнах типа I и IIX (рис. 4 и 5; таблица 5).

Обсуждение

Ряд гистологических методов был использован для идентификации типов мышечных волокон [1], [8], [10], [12], [14], [16], [23], [24]. В настоящем исследовании мы описываем простую процедуру многоцветной иммунофлуоресценции для идентификации чистых и гибридных типов волокон у нескольких видов. По сравнению с другими методами эта процедура требует значительно меньших затрат времени из-за меньшего объема обработки тканей (вырезание криосрезов, окрашивание) и анализа (визуализация, сопоставление, подсчет).Кроме того, можно было легко идентифицировать все основные типы чистых и гибридных волокон.

В ряде исследований с использованием иммуногистохимических процедур были идентифицированы волокна типа IIX на основании их нереактивности с антителом BF-35 (которое окрашивает все волокна, кроме типа IIX) из-за отсутствия приемлемого антитела против MHCIIx [14], [ 16], [25], [26]. Мы использовали антитело 6h2, которое, как было показано, реагирует с электрофоретически выделенной полосой, соответствующей MHCIIx, и метит волокна типа IIX на поперечных срезах различных видов [15].Мы продемонстрировали, что антитело 6h2 положительно окрашивало волокна, которые оставались неокрашенными другими антителами в мышцах крысы, мыши и человека, подтверждая их принадлежность к волокнам типа IIX. Кроме того, это антитело правильно пометило гибридные волокна IIAX и IIXB, которые показали более низкую интенсивность окрашивания. В ряде других сообщений антитело 6h2 использовалось для идентификации волокон типа IIX в мышцах грызунов [27]–[29] и человека [22]. Мы обнаружили, что значительное количество всех волокон, проанализированных в мышцах крыс (~32%) и мышей (~28%), экспрессировали MHCIIx, подчеркивая важность правильной идентификации этих волокон в мышцах грызунов.

Хотя мы были ограничены методом трехцветной детекции, с соответствующим оборудованием (система микроскопии с 4 или более цветами) и модификацией настоящего протокола, одновременное положительное окрашивание для всех четырех изоформ MHC возможно при одном кроссе. -раздел. В частности, доступны наборы для конъюгации антител, которые позволяют метить каждое первичное антитело отдельным флуорофором, тем самым устраняя необходимость в стадии вторичного антитела. Кроме того, учитывая увеличивающийся спектр доступных флуорофоров и систем микроскопической визуализации, можно не только идентифицировать все четыре изоформы MHC, но и другие интересующие белки/маркеры одновременно на одном поперечном срезе. Важно отметить, что другие ранее проводили многоцветный анализ экспрессии MHC в мышцах грызунов [30]–[33]; тем не менее, мы четко описываем простой подход, который можно использовать для положительной идентификации всех основных популяций чистых и гибридных волокон в мышцах крыс, мышей и человека. Учитывая простоту и информацию, полученную с помощью многоцветного иммунофлуоресцентного анализа, мы считаем, что процедура, подобная той, которая представлена ​​в этой статье, может быть принята в качестве стандартного протокола для определения экспрессии MHC в поперечных срезах мышц крысы, мыши и человека.Интересно, что образцы мышц человека, инкубированные с SC-71 (специфическим для MHCIIa у мышей и крыс), показали промежуточное окрашивание во всех волокнах, которые окрашивались положительно для MHCIIx (6h2), что согласуется с другими [21], [22]. В попытке прояснить этот вопрос мы использовали дополнительное антитело (2F7), также отмеченное как специфичное к MHCIIa у нескольких видов [15]; однако мы наблюдали аналогичную перекрестную реактивность. Smerdu и Soukup [22] обнаружили, что другое коммерчески доступное антитело (A7.74), которое, как известно, реагирует с MHCIIa, также перекрестно реагирует с MHCIIx в мышцах человека.Необходимы дальнейшие исследования для выяснения дифференциальной перекрестной реактивности этих антител MHCIIa в мышцах грызунов и человека.

Несмотря на то, что всестороннее сравнение состава типов волокон с существующей литературой выходит за рамки этой статьи, представленное здесь распределение типов волокон конкретных мышц в целом согласуется с предыдущими работами на крысах [9], [34]–[38] и мыши [25], [28], [31], [39]–[41]; однако между исследованиями есть заметные различия. Наши результаты на людях подтверждают наш предыдущий отчет об активности АТФазы миозина [17] и согласуются с предыдущей работой [42]–[44].Мы обнаружили, что гибридные волокна присутствовали во всех проанализированных мышцах крыс и мышей и составляли значительную часть большинства мышц. Например, EDL крысы, RTA и plantaris содержали 9,5%, 9,6% и 10,1% гибридных волокон соответственно (табл. 3). Точно так же мышиные EDL, RTA и plantaris содержали 10,4%, 11,3% и 11,3% гибридных волокон соответственно (таблица 4). Делп и Дуан ранее сообщали, что гибридные волокна были обнаружены в некоторых мышцах крыс, но составляли лишь незначительную часть (<5%) от общего числа волокон.Напротив, Лукас и соавт. [15] обнаружили 4% гибридных волокон в поверхностной области ТА и 11% гибридных волокон в глубокой области ТА крыс. Сообщается, что примерно 12% волокон в ТА [16] и медиальной икроножной [45] мышцах крыс являются гибридами. Точно так же было обнаружено, что гибридная популяция колебалась от 8,8% до 17,8% по пяти мышцам крыс [46]. У мышей гибридные волокна составляли 4,9% ТА мышцы [16] и варьировались от 18,2% до 28,7% в четырех мышцах [47]. В совокупности эти исследования, наряду с нашим текущим отчетом, демонстрируют, что гибриды составляют значительную часть популяции волокон в некоторых мышцах крыс и мышей, и их необходимо учитывать и правильно идентифицировать в будущих исследованиях.

Некоторые общие отношения, которые согласуются с предыдущими сообщениями, наблюдались между типами волокон в отношении CSA крыс и мышей [9], [25], [26], [35], [46], [48], [49]. ], активность СДГ [16], [26], [35], [45], [48]–[52] и активность ГПД [26], [35], [45], [49], [51] окрашивание. Точно так же наши данные о CSA человека, активности SDH и активности GPD в целом согласуются с ранее опубликованной литературой [44], [53]–[55]. В совокупности эти данные служат дополнительным подтверждением того, что процедура иммунофлуоресценции MHC, описанная в этом отчете, эффективна для правильной идентификации чистых и гибридных волокон у многих видов.Хотя общие отношения были отмечены для морфологических и метаболических свойств в волокнах определенного состава MHC, существует изменчивость. Например, ранее было продемонстрировано, что активность SDH, активность GPD и CSA связаны с составом MHC; однако между отдельными волокнами в медиальной икроножной мышце крысы существовали большие различия [45], [49]. Возможно, что некоторые различия в этих свойствах внутри мышцы связаны с различиями в изолированной части мышцы и/или положении взятия проб; тем не менее, мы следовали схеме, описанной Армстронгом и Фелпсом [11], и последовательно делали криосрез средней части мышц.Кроме того, любая изменчивость из-за положения взятия образца была сведена к минимуму в настоящем исследовании за счет количественного определения большой части (более 40%) волокон в мышце/поперечном срезе. Мы также смогли изучить общий размер и метаболические характеристики определенного типа волокон в ряде мышц крыс и мышей (рис. 4). В целом, несмотря на то, что волокна определенного состава MHC показали сходные характеристики, заметные различия наблюдались в CSA, активности SDH и активности GPD между разными мышцами.Этим результатам, вероятно, способствуют несколько факторов, в том числе анатомические различия и рекрутмент между мышцами. Несмотря на это, эти данные подтверждают мнение о том, что волокна одного и того же состава MHC могут демонстрировать значительные различия в морфологических и метаболических свойствах внутри и между мышцами.

В заключение мы описываем простой и эффективный метод идентификации чистых и гибридных волокон в поперечных срезах мышц крыс, мышей и человека с использованием коммерчески доступных MHC-специфических антител и иммунофлуоресцентного анализа.Мы предполагаем, что представленная здесь процедура будет полезна для определения экспрессии MHC и проведения анализа уровня типа волокон в мышцах грызунов и человека. Кроме того, мы предоставляем полезный ресурс распределения типов чистых и гибридных волокон (наряду с CSA волокна и относительной активностью SDH и GPD) для ряда мышц крыс и мышей.

Дополнительная информация

Рисунок S1.

Репрезентативные изображения поперечных срезов скелетных мышц, демонстрирующие положительное окрашивание одних и тех же волокон после инкубации с отдельными антителами и коктейлями антител. Панели A–E (крыса RTA), F–J (мышь RG), K–O (человек VL). Соответствующие изображения были получены с использованием одинаковых параметров экспозиции в каждом канале. Бары представляют 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.s001

(TIF)

Рисунок S2.

Репрезентативные изображения поперечных срезов скелетных мышц, демонстрирующие типичное положительное окрашивание по сравнению с фоновым окрашиванием. Панели A, C и E представляют собой поперечные срезы мышц крысы, мыши и человека, соответственно, инкубированных только с коктейлями вторичных антител, конъюгированных с флуоресцентной меткой.Панели B, D и F представляют собой серийные поперечные срезы, инкубированные с коктейлями первичных антител (BA-F8, SC-71 и BF-F3 для крысы и мыши; BA-F8, SC-71 и 6h2 для человека), а затем инкубация с флуоресцентно-конъюгированными вторичными антителами. Соответствующие изображения были получены с одинаковыми параметрами экспозиции. Бары представляют 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.s002

(TIF)

Рисунок S3.

Количественная оценка интенсивности флуоресцентного окрашивания ранее классифицированных чистых и гибридных волокон. Количественная оценка флуоресценции в мышцах крысы (панель A), мышцах мыши (панель B) и мышцах человека (панель C). Обратите внимание, что из-за перекрестной реактивности антитела SC-71 с волокнами типа IIX в мышцах человека зеленая флуоресценция в волокнах типа IIX не является незначительной. Однако зеленая флуоресценция из-за этой перекрестной реактивности в волокнах типа IIX ниже, чем зеленая флуоресценция, полученная как в чистом типе IIA, так и в гибридных волокнах типа IIAX. Флуоресценции в чистых волокнах присваивается произвольное значение 1.0, где гибридные волокна выражены относительно соответствующих чистых волокон. Показанные значения являются средними значениями ± SEM (n = 2 на вид).

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.s003

(TIF)

Рисунок S4.

Сравнение флуоресцентных изображений, полученных с помощью широкопольной микроскопии и микроскопии со структурированным освещением. Репрезентативные изображения поперечного среза мышцы человека, инкубированного со смесью антител (BA-F8, SC-71 и 6h2, а затем вторичные антитела), полученные с использованием обычного широкопольного изображения (панели A–D) или оптического среза при структурированном освещении ( Панели E–H) флуоресцентная микроскопия. * Обратите внимание, что более низкая интенсивность окрашивания SC-71 в волокне, также положительное окрашивание 6h2 (MHCIIx), свидетельствует о неспецифической перекрестной реактивности (см. результаты и обсуждение для получения дополнительной информации). Бары представляют 50 мкм.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0035273.s004

(TIF)

Благодарности

Авторы благодарят доктора Лоуренса Спрайта и доктора Джорджа Хейгенхаузера за помощь в сборе образцов биопсии мышц человека.

Авторские взносы

Задумал и спроектировал эксперименты: DB JQ.Проведены эксперименты: БД JQ. Проанализированы данные: БД. Предоставленные реагенты/материалы/инструменты анализа: JQ. Написал статью: DB JQ.

Каталожные номера

  1. 1. Петте Д., Старон Р.С. (1990)Клеточное и молекулярное разнообразие волокон скелетных мышц млекопитающих. Rev Physiol Biochem Pharmacol 116: 1–76.
  2. 2. Spangenburg EE, Booth FW (2003)Молекулярная регуляция отдельных типов волокон скелетных мышц. Acta Physiol Scand 178(4): 413–424.
  3. 3.Zierath JR, Hawley JA (2004)Тип скелетных мышечных волокон: влияние на сократительные и метаболические свойства. PLoS Биол 2(10): e348.
  4. 4. Скьяффино С., Реджиани С. (1994)Изоформы миозина в скелетных мышцах млекопитающих. J Appl Physiol 77(2): 493–501.
  5. 5. Smerdu V, Karsch-Mizrachi I, Campione M, Leinwand L, Schiaffino S (1994)Транскрипты тяжелых цепей миозина типа IIx экспрессируются в волокнах типа IIb скелетных мышц человека. Am J Physiol 267 (6 часть 1): C1723–8.
  6. 6. Staron RS, Pette D (1993)Континуум чистых и гибридных типов волокон на основе тяжелых цепей миозина в скелетных мышцах крыс. Гистохимия 100 (2): 149–153.
  7. 7. Скьяффино С. (2010)Типы волокон в скелетных мышцах: личный отчет. Acta Physiol (Oxf) 199(4): 451–463.
  8. 8. Брук М.Х., Кайзер К.К. (1970) Три системы «миозин-аденозинтрифосфатазы»: природа их лабильности рН и зависимости от сульфгидрила. J Histochem Cytochem 18(9): 670–672.
  9. 9. Delp MD, Duan C (1996)Состав и размер волокон типа I, IIA, IID/X и IIB и активность цитратсинтазы в мышцах крысы. J Appl Physiol 80(1): 261–270.
  10. 10. Guth L, Samaha FJ (1970) Процедура гистохимической демонстрации актомиозиновой АТФазы. Опыт Neurol 28 (2): 365–367.
  11. 11. Армстронг Р.Б., Фелпс Р.О. (1984)Состав мышечных волокон задней конечности крысы. Ам Дж Анат 171 (3): 259–272.
  12. 12.Барнард Р.Дж., Эдгертон В.Р., Фурукава Т., Питер Дж.Б. (1971)Гистохимические, биохимические и сократительные свойства красных, белых и промежуточных волокон. Am J Physiol 220(2): 410–414.
  13. 13. Peter JB, Barnard RJ, Edgerton VR, Gillespie CA, Stempel KE (1972) Метаболические профили трех типов волокон скелетных мышц у морских свинок и кроликов. Биохимия 11 (14): 2627–2633.
  14. 14. Скьяффино С., Горза Л., Сарторе С., Саггин Л., Аусони С. и др.(1989)Три изоформы тяжелых цепей миозина в волокнах скелетных мышц 2 типа. J Muscle Res Cell Motil 10 (3): 197–205.
  15. 15. Lucas CA, Kang LH, Hoh JF (2000)Моноспецифические антитела против трех тяжелых цепей миозина быстрых конечностей млекопитающих. Biochem Biophys Res Commun 272(1): 303–308.
  16. 16. Gorza L (1990) Идентификация новой популяции волокон типа 2 в скелетных мышцах млекопитающих путем комбинированного использования гистохимической миозиновой АТФазы и моноклональных антител против миозина.J Histochem Cytochem 38(2): 257–265.
  17. 17. Quadrilatero J, Bombardier E, Norris SM, Talanian JL, Palmer MS, et al. (2010) Продолжительные аэробные упражнения умеренной интенсивности не изменяют передачу сигналов апоптоза и фрагментацию ДНК в скелетных мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab 298 (3): E534–47.
  18. 18. Blanco CE, Sieck GC, Edgerton VR (1988)Количественное гистохимическое определение активности янтарной дегидрогеназы в волокнах скелетных мышц. Histochem J 20(4): 230–243.
  19. 19. Луглин М. (1993)Биопсия мышц: лабораторное исследование. Джордан Хилл, Оксфорд: Butterworth Heineman Ltd.
  20. 20. Halkjaer-Kristensen J, Ingemann-Hansen T (1979)Микрофотометрический анализ НАДН-тетразолий редуктазы и альфа-глицерофосфатдегидрогеназы в четырехглавой мышце человека. Histochem J 11(2): 127–136.
  21. 21. Бамман М.М., Кларк М.С., Фибак Д.Л., Талмадж Р.Дж., Стивенс Б.Р. и соавт. (1998) Влияние упражнений с отягощениями во время постельного режима на саркопению скелетных мышц и распределение изоформ миозина.J Appl Physiol 84(1): 157–163.
  22. 22. Smerdu V, Soukup T (2008)Демонстрация изоформ тяжелой цепи миозина у крыс и людей: специфичность семи доступных моноклональных антител, используемых в методах иммуногистохимии и иммуноблоттинга. Eur J Histochem 52(3): 179–190.
  23. 23. Gollnick PD, Matoba H (1984)Идентификация типов волокон в скелетных мышцах крыс на основе чувствительности миофибриллярной актомиозиновой АТФазы к меди. Гистохимия 81(4): 379–383.
  24. 24. Падыкула Х.А., Герман Э. (1955)Специфика гистохимического метода определения аденозинтрифосфатазы. J Histochem Cytochem 3(3): 170–195.
  25. 25. Allen DL, Harrison BC, Sartorius C, Byrnes WC, Leinwand LA (2001)Мутация гена тяжелой цепи миозина IIB приводит к потере мышечных волокон и компенсаторной гипертрофии. Am J Physiol Cell Physiol 280(3): C637–45.
  26. 26. Грациотти Г.Х., Риос К.М., Риверо Д.Л. (2001)Доказательства наличия трех изоформ тяжелой цепи быстрого миозина в волокнах скелетных мышц типа II у взрослой ламы (лама-глама).J Histochem Cytochem 49 (8): 1033–1044.
  27. 27. Арани З., Лебрассер Н., Моррис С., Смит Э., Ян В. и др. (2007) Коактиватор транскрипции PGC-1beta управляет образованием окислительных волокон типа IIX в скелетных мышцах. Cell Metab 5 (1): 35–46.
  28. 28. Harrison BC, Allen DL, Girten B, Stodieck LS, Kostenuik PJ, et al. (2003) Адаптация скелетных мышц к воздействию микрогравитации у мышей. J Appl Physiol 95(6): 2462–2470.
  29. 29. Сет А., Стил Дж. Х., Николь Д., Покок В., Кумаран М.К. и др.(2007)Корепрессор транскрипции RIP140 регулирует окислительный метаболизм в скелетных мышцах. Cell Metab 6 (3): 236–245.
  30. 30. Акимото Т., Рибар Т.Дж., Уильямс Р.С., Ян З. (2004)Адаптация скелетных мышц в ответ на произвольный бег у мышей с дефицитом Са2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы IV. Am J Physiol Cell Physiol 287(5): C1311–9.
  31. 31. Гэн Т., Ли П., Окуцу М., Инь Х., Квек Дж. и др. (2010) PGC-1alpha играет функциональную роль в митохондриальном биогенезе и ангиогенезе, индуцированном физической нагрузкой, но не в трансформации типа волокна в скелетных мышцах мыши.Am J Physiol Cell Physiol 298(3): C572–9.
  32. 32. McClung JM, Kavazis AN, Whidden MA, DeRuisseau KC, Falk DJ, et al. (2007) Введение антиоксидантов ослабляет вызванную механической вентиляцией атрофию мышц диафрагмы крыс независимо от передачи сигналов протеинкиназы B (PKB akt). J Physiol 585 (часть 1): 203–215.
  33. 33. Троллет С., Анвар С.Ю., Венема А., Харгривз И.П., Фостер К. и др. (2010) Молекулярная и фенотипическая характеристика мышиной модели окулофарингеальной мышечной дистрофии выявляет тяжелую мышечную атрофию, ограниченную быстрыми гликолитическими волокнами.Хум Мол Генет 19 (11): 2191–2207.
  34. 34. Данн С.Е., Мишель Р.Н. (1999)Дифференциальная чувствительность волокон с тяжелыми цепями миозина к различным агрегатам активации, опосредованной нервами. Арка Пфлюгера 437 (3): 432–440.
  35. 35. Dunn SE, Michel RN (1997)Координированная экспрессия изоформ тяжелой цепи миозина и метаболических ферментов в перегруженных мышечных волокнах крысы. Am J Physiol 273 (2 часть 1): C371–83.
  36. 36. Миллер Т.А., Лесневский Л.А., Мюллер-Делп Дж.М., Майорс А.К., Скализ Д. и соавт.(2001) Разгрузка задних конечностей вызывает сдвиг изоформы коллагена в камбаловидной мышце крысы. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 281(5): R1710–7.
  37. 37. Норенберг К.М., Фиттс Р.Х. (2004)Сократительные реакции икроножных и камбаловидных мышц крысы на изотонические упражнения с сопротивлением. J Appl Physiol 97(6): 2322–2332.
  38. 38. Райалл Дж.Г., Плант Д.Р., Грегоревич П., Силленс М.Н., Линч Г.С. (2004) Введение бета-2-агониста обращает вспять атрофию мышц и улучшает мышечную функцию у старых крыс.J Physiol 555 (часть 1): 175–188.
  39. 39. Garcia-Roves PM, Osler ME, Holmstrom MH, Zierath JR (2008) Мутация R225Q с приобретением функции в субъединице AMP-активируемой протеинкиназы gamma3 увеличивает митохондриальный биогенез в гликолитических скелетных мышцах. J Biol Chem 283(51): 35724–35734.
  40. 40. Ландиш Р.М., Косир А.М., Нельсон С.А., Балтгалвис К.А., Лоу Д.А. (2008) Адаптивные и неадаптивные реакции мышей mdx на произвольный бег колеса. Мышечный нерв 38 (4): 1290–1303.
  41. 41. Тоцука Ю., Нагао Ю., Хории Т., Йонекава Х., Имаи Х. и др. (2003)Физическая работоспособность и состав мышечных волокон камбаловидной мышцы у диких и лабораторных инбредных линий мышей. J Appl Physiol 95(2): 720–727.
  42. 42. Andersen JL, Gruschy-Knudsen T, Sandri C, Larsson L, Schiaffino S (1999) Постельный режим увеличивает количество несовпадающих волокон в скелетных мышцах человека. J Appl Physiol 86(2): 455–460.
  43. 43. Harridge SD, Bottinelli R, Canepari M, Pellegrino MA, Reggiani C, et al.(1996) Сократительные свойства целых мышц и отдельных волокон и изоформы тяжелых цепей миозина у людей. Pflugers Arch 432 (5): 913–920.
  44. 44. Грин Х.Дж., Джонс С., Болл-Бернетт М.Е., Смит Д., Ливси Дж. и др. (1991) Ранняя мышечная и метаболическая адаптация к длительным тренировкам у людей. J Appl Physiol 70 (5): 2032–2038.
  45. 45. Риверо Дж.Л., Талмадж Р.Дж., Эдгертон В.Р. (1999)Взаимосвязь активности миофибриллярной АТФазы и метаболических свойств типов волокон на основе тяжелых цепей миозина в скелетных мышцах крыс. Histochem Cell Biol 111(4): 277–287.
  46. 46. Старон Р.С., Кремер В.Дж., Хикида Р.С., Фрай А.С., Мюррей Д.Д. и др. (1999)Состав типов волокон четырех мышц задних конечностей взрослых крыс Fisher 344. Histochem Cell Biol 111(2): 117–123.
  47. 47. Schuenke MD, Kopchick JJ, Hikida RS, Kraemer WJ, Staron RS (2008)Влияние сверхэкспрессии гормона роста по сравнению с нарушением гена рецептора гормона роста на состав типов мышечных волокон задних конечностей мыши. Гормон роста IGF Res 18 (6): 479–486.
  48. 48. Fuchtbauer EM, Rowlerson AM, Gotz K, Friedrich G, Mabuchi K, et al. (1991) Прямая корреляция уровней парвальбумина с изоформами миозина и активностью сукцинатдегидрогеназы на замороженных срезах мышц грызунов. J Histochem Cytochem 39(3): 355–361.
  49. 49. Rivero JL, Talmadge RJ, Edgerton VR (1998)Размер волокон и метаболические свойства типов волокон на основе тяжелых цепей миозина в скелетных мышцах крыс. J Muscle Res Cell Motil 19(7): 733–742.
  50. 50.Sieck GC, Zhan WZ, Prakash YS, Daood MJ, Watchko JF (1995)SDH и актомиозин-АТФазная активность различных типов волокон в мышцах диафрагмы крыс. J Appl Physiol 79 (5): 1629–1639.
  51. 51. Hallauer PL, Hastings KE (2002)Coregulation экспрессии трансгена быстрого сократительного белка и гликолитического фермента в скелетных мышцах мыши. Am J Physiol Cell Physiol 282(1): C113–24.
  52. 52. Шортрид К.Е., Краузе М.П., ​​Хуанг Дж.Х., Дханани Д., Моради Дж. и др.(2009)Специфические для мышц адаптации, нарушение окислительной способности и поддержание сократительной функции характеризуют скелетные мышцы мышей с ожирением, вызванные диетой. PLoS One 4(10): e7293.
  53. 53. Green H, Goreham C, Ouyang J, Ball-Burnett M, Ranney D (1999)Регулирование размера волокон, окислительного потенциала и капилляризации в мышцах человека с помощью упражнений с отягощениями. Am J Physiol 276 (2 часть 2): R591–6.
  54. 54. Грегори С. М., Ванденборн К., Дадли Г.А. (2001)Метаболические ферменты и фенотипическая экспрессия в двигательных мышцах человека.Мышечный нерв 24 (3): 387–393.
  55. 55. Грегори С.М., Ванденборн К., Кастро М.Дж., Дадли Г.А. (2003)Адаптация скелетных мышц человека и крысы к травме спинного мозга. Can J Appl Physiol 28(3): 491–500.

Мышцы грудной клетки | UAMS Департамент нейробиологии и наук о развитии

88 а.
диафрагма мечевидный отросток, реберный край, фасция над квадратной мышцей поясницы и большой поясничной мышцей (латеральные и медиальные дугообразные связки), тела позвонков L1-L3 центральное сухожилие диафрагмы смещает органы брюшной полости вниз, увеличивая объем грудной полости (вдох) диафрагмальный нерв (C3-C5) мышечно-диафрагмальный a., верхняя диафрагмальная а., нижняя диафрагмальная а. левая голень прикрепляется к телам L1-L2 позвонков, правая голень прикрепляется к телам L1-L3 позвонков
наружное межреберье нижний край ребра в межреберье верхний край ребра ниже, по ходу, вниз и медиально предохраняет межреберье от выдувания или всасывания во время дыхания межреберные нервы (T1) -T11) межреберный a. 11 в количестве; они простираются от бугорка ребра до реберно-хрящевого соединения; продолжается с наружной межреберной перепонкой спереди
внутренний межреберный верхний край ребра волокна направляются вверх и медиально, чтобы прикрепиться к нижнему краю ребра выше предохраняет межреберье от выдувания или всасывания во время дыхания межреберные нервы (T1- T11) межреберный a. самый внутренний межреберный mm.имеют то же направление волокон, что и внутренние межреберные мм., с той лишь разницей, что они лежат глубоко к межреберному сосудисто-нервному пучку
внутреннее межреберье верхний край ребра нижний край ребра вверху и медиально предохраняет межреберье от выдувания или всасывания во время дыхания межреберные нервы (T1-T11) 11 в количестве; они простираются от края грудины до угла ребра; продолжается сзади с внутренней межреберной перепонкой
levatores costarum поперечные отростки C7-T11 ребро ниже его места отхождения, медиальнее угла поднимает ребро дорсальные первичные ветви спинномозговых нервов C7-T11 глубокие шейные a. , межреберные аа. это довольно маленькие и незначительные мышцы
подреберье угол ребра угол ребра на 2-3 ребра выше начала сдавливает межреберные промежутки межреберные нервы межреберный a. подреберная, поперечная грудная и внутренние межреберные mm. составляют самый глубокий межреберный мышечный слой
transversus thoracis задняя поверхность грудины внутренние поверхности реберных хрящей 2-6 сжимает грудную клетку при форсированном выдохе межреберные нервы 2-6 a внутренний грудной. поперечная грудная, подреберная и внутренние межреберные mm. составляют самый внутренний межреберный мышечный слой

2.3.1 Названия скелетных мышц – биомеханика движений человека

Греки и римляне провели первые исследования человеческого тела в западной культуре. Образованный класс последующих обществ изучал латинский и греческий языки, и поэтому первые пионеры анатомии продолжали применять латинскую и греческую терминологию или корни, когда они называли скелетные мышцы. Из-за большого количества мышц в теле и незнакомых слов изучение названий мышц в теле может показаться сложным, но понимание этимологии может помочь. Этимология — это изучение того, как корень определенного слова вошел в язык и как использование слова эволюционировало с течением времени. Уделение времени изучению корня слов имеет решающее значение для понимания словарного запаса анатомии и физиологии. Когда вы поймете названия мышц, это поможет вам вспомнить, где они расположены и что они делают (рис. 1, рис. 2 и таблица 2).Чтобы освоить произношение слов и терминов, потребуется некоторое время, но после того, как вы получите базовую информацию; правильные имена и произношение станут проще.

Рисунок 1. Обзор мышечной системы. На переднем и заднем видах мышечной системы выше поверхностные мышцы (те, что на поверхности) показаны на правой стороне тела, а глубокие мышцы (те, что под поверхностными мышцами) показаны на левой половине тела. Для ног поверхностные мышцы показаны на передней проекции, а на задней проекции показаны как поверхностные, так и глубокие мышцы. Рисунок 2. Понимание названия мышцы из латиницы
Мнемонический прием латинских корней (таблица 2)
Пример Латинский или греческий перевод Мнемоническое устройство
объявление к; к Двигайтесь к своей цели
аб от н/д
суб под Подводные лодки движутся под водой.
воздуховод то, что движется ПРОВОДНИК двигает поезд.
анти против Если вы асоциальны, вы против участия в общественной деятельности.
эпи поверх н/д
апо в сторону н/д
длиннейшая самый длинный «Longissimus» длиннее слова «длинный».
длинный длинный длинный
краткое короткий краткое
максимус большой максимум
средний средний «Медиус» и «медиум» начинаются с «мед».
минимус крошечный; маленький мини
прямой прямой Исправить ситуацию — значит исправить ее.
мульти много Если что-то МНОГОЦВЕТНОЕ, то оно имеет много цветов.
универсальный один У ЕДИНОРОГА один рог.
би/ди два Если кольцо DIcast, оно сделано из двух металлов.
три три TRIple сумма денег в три раза больше.
четырехъядерный четыре КВАДруплеты — это четверо детей, родившихся при одном рождении.
внешний снаружи ВНЕШНИЙ
внутренний внутри Внутренний

Анатомы называют скелетные мышцы в соответствии с рядом критериев, каждый из которых так или иначе описывает мышцу. К ним относятся название мышцы по ее форме, ее размеру по сравнению с другими мышцами в этой области, ее расположению в теле или месту прикрепления к скелету, количеству ее происхождения или ее действию.

Анатомическое расположение скелетной мышцы или ее связь с определенной костью часто определяют ее название. Например, лобная мышца расположена на вершине лобной кости черепа. Точно так же форма некоторых мышц очень характерна, и названия, такие как круговая мышца, отражают форму. Для ягодиц размер мышц влияет на названия: большая ягодичная (самая большая), средняя ягодичная (средняя) и малая ягодичная (самая маленькая).Названия были даны для обозначения длины — brevis (короткий), longus (длинный) — и для определения положения относительно средней линии: lateralis (кнаружу от средней линии) и medialis (к середине). средней линии). Направление мышечных волокон и пучков используется для описания мышц относительно средней линии, таких как прямых, (прямых) мышц живота или косых (под углом) мышц живота.

Некоторые названия мышц указывают на количество мышц в группе.Одним из примеров этого является четырехглавая мышца, группа из четырех мышц, расположенных на передней (передней) поверхности бедра. Другие названия мышц могут предоставить информацию о том, сколько источников имеет конкретная мышца, например двуглавая мышца плеча. Префикс bi указывает на то, что мышца имеет два начала, а tri указывает на три начала.

Место прикрепления мышцы также может указываться в ее названии. Когда название мышцы основано на прикреплении, первым всегда указывается источник.Например, грудино-ключично-сосцевидная мышца шеи имеет двойное начало от грудины (sterno) и ключицы (cleido) и прикрепляется к сосцевидному отростку височной кости. Последним признаком, по которому можно назвать мышцу, является ее действие. Когда мышцы названы в честь движения, которое они производят, в их названии можно найти слова действия. Некоторые примеры: сгибатель (уменьшает угол в суставе), разгибатель (увеличивает угол в суставе), отводящий (отводит кость от средней линии) или приводящий (перемещает кость к средней линии).

Названия мышц

основаны на многих характеристиках. Расположение мышцы в теле имеет большое значение. Некоторые мышцы названы в зависимости от их размера и расположения, например, ягодичные мышцы ягодиц. Другие названия мышц могут указывать на расположение в теле или костях, с которыми связана мышца, например, передняя большеберцовая мышца. Формы некоторых мышц своеобразны; например, направление мышечных волокон используется для описания мышц средней линии тела. Начало и / или вставка также могут быть признаками, используемыми для обозначения мышцы; примерами являются двуглавая мышца плеча, трехглавая мышца плеча и большая грудная мышца.

похититель
отодвигает кость от средней линии
аддуктор
перемещает кость к средней линии
до
два
краткое
короткий
разгибатель
мышца, увеличивающая угол в суставе
сгибатели
мышца, уменьшающая угол в суставе
латеральная
наружу
длинный
длинный
Максимус
самый большой
медиальный
внутрь
средний
средний
минимум
самый маленький
косой
под углом
прямой
прямой
три
три

Решения

Ответы на контрольные вопросы

  1. А
  2. С
  3. Д
  4. С

Ответы на критические вопросы

  1. В анатомии и физиологии многие слова имеют латинские или греческие корни. Части или корни слова дают нам подсказки о функции, форме, действии или расположении мышцы.

Список мышц человеческого тела | Психология Вики

Это таблица мышц анатомии человека .

У типичного человека примерно 640 скелетных мышц, и почти каждая мышца составляет часть пары идентичных двусторонних мышц, расположенных с обеих сторон, в результате чего получается примерно 320 пар мышц, как представлено в этой статье.Тем не менее, точное число определить сложно, поскольку в разных источниках мышцы группируются по-разному, т.е. относительно того, что определяется как разные части одной мышцы или как несколько мышц. Примеры варьируются от 640 до 850 [1] .

Действие относится к действию каждой мышцы из стандартного анатомического положения. В других положениях могут выполняться другие действия.

Мышцы человеческого тела: обзор
HeadTemplate:Spaces|Шаблон:SpacesNeckTemplate:Spaces|Шаблон:SpacesTorsoTemplate:Spaces|Шаблон:SpacesUpper КонечностиШаблон:Spaces|Шаблон:SpacesLower Конечности

АНАТОМИЯ Вастус означает огромный

Мышцы туловища

Основная статья: Таблица мышц тела человека: Туловище

Мышцы верхних конечностей

Основная статья: Таблица мышц тела человека: Верхняя конечность

Мышцы нижних конечностей

Основная статья: Таблица мышц тела человека: Нижняя конечность

Обзор иннервации

Шаблон:Широкое изображение Шаблон:Широкое изображение

Примечания

Ссылки

Внешние ссылки

  • [1] Учебное пособие и викторины по анатомии скелетных мышц

Шаблон: Мышцы шеи

Перечень мышц туловища
СПИНА

SPLENIUS (CAPITE, CERVICIS) — EROCTOR SPINAE (ILIOCOSTALIS, Longissimus, Spinae) — LatiSiSimus Dorsi
трансвессоспанал: (полуиспиналис Дорси, полуспиналицы Cervicis, полуспиналисных капетов, многофид, ротаторов) — IntersPinales — Intertransversarii

ПОДЗАТЫЛОЧНАЯ

задняя прямая мышца головы (большая, малая) — косая мышца головы (нижняя, верхняя)

СУНДУК

межреберные (наружные, внутренние, самые внутренние) — подреберья — поперечная мышца грудной клетки — levatores costarum — задняя зубчатая мышца (нижняя, верхняя) — диафрагма

БРЮТ

косые мышцы живота (наружные, внутренние) — поперечная мышца живота — прямая мышца живота — пирамидальная мышца — cremaster — квадратная мышца поясницы

ТАЗ/ПОЛ

levator ani (iliococcygeus, pubococcygeus, puborectalis) — копчик

ПРОМЕЖНОСТЬ

сфинктер заднего прохода (наружный, внутренний)

поверхностный промежностный карман (поверхностная поперечная мышца промежности, луковично-губчатая, седалищно-кавернозная)

глубокий промежностный карман (глубокая поперечная мышца промежности, перепончатый сфинктер уретры)

Шаблон: Мышцы верхней конечности Шаблон: Мышцы нижней конечности

Рабдомиолиз — Американский семейный врач

1. Иллюстрированный медицинский словарь Дорланда. 29-е изд. Филадельфия: Сондерс, 2000….

2. Абасси З.А., Хоффман А, Лучше ОС. Острая почечная недостаточность, осложняющая размозжение мышц. Семин Нефрол . 1998; 18: 558–65.

3. Грейвс Э.Дж., Гиллум Б.С. Подробные диагнозы и процедуры, Национальное обследование выписки из больниц, 1995 г. Vital Health Stat . 1997;13(130):1–146.

4. Дейган С.Дж., Вонг К.М., Маклафлин К.Дж., Харден П.Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность в результате злоупотребления алкоголем и наркотиками. QJM . 2000;93:29–33.

5. Хойс Р, Экарт Р, Синкович А, Хойс-Фабьян Т. Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность в отделении интенсивной терапии. Рен Фэйл . 1999; 21: 675–84.

6. Кнохель Дж.П. Механизмы рабдомиолиза. Curr Opin Rheumatol . 1993; 5: 725–31.

7. Габов П.А., Кани Вд, Келлехер СП.Спектр рабдомиолиза. Медицина [Балтимор] . 1982; 61: 141–52.

8. Харпер Дж. Рабдомиолиз и миоглобинурическая почечная недостаточность. Медсестра реанимации . 1990;10(3):32–6.

9. Бесса О. Алкогольный рабдомиолиз: обзор. Конн Мед . 1995; 59: 519–21.

10. Линия РЛ, Ржавчина ГС. Острый рабдомиолиз при физической нагрузке. Семейный врач . 1995; 52: 502–6.

11.Бисвас С, Гнанасекаран I, Иватурий РР, Саймон Р, Патель АН. Преувеличенный рабдомиолиз, связанный с положением литотомии. Am Surg . 1997; 63: 361–4.

12. Алехандро Д.С., Петерсон Дж. Миоглобинурическая острая почечная недостаточность у пациента после трансплантации сердца, принимающего ловастатин и циклоспорин. J Am Soc Нефрол . 1994; 5: 153–60.

13. Горовиц Б.З., Паначек Э.А., Джурилес Нью-Джерси. Тяжелый рабдомиолиз с почечной недостаточностью после интраназального употребления кокаина. J Emerg Med . 1997; 15:833-7.

14. Дар К.Ю., МакБрайен МЭ. Гипертермия, вызванная МДМА: отчет о летальном исходе и обзор текущей терапии. Медицинская интенсивная терапия . 1996; 22:995–6.

15. Педроцци NE, Рамелли ГП, Томасетти Р, Нобиле-Бьюэтти Л, Бьянкетти М.Г. Рабдомиолиз и анестезия: отчет о двух случаях и обзор литературы. Педиатр Нейрол . 1996; 15: 254–7.

16. Брамбек Р.А., обратная связь ДЛ, Пиявка РВ. Рабдомиолиз после электротравмы. Семин Нейрол . 1995; 15: 329–34.

17. Ван А.Ю., Ли ПК, Луи С.Ф., Лай КН. Почечная недостаточность и тепловой удар. Рен Фэйл . 1995; 17: 171–19.

18. Мохтадер Дж. , Брэди В.Дж., Бонадио В. Рабдомиолиз при физической нагрузке у спортсмена-подростка. Детская неотложная помощь . 1997; 13: 382–5.

19. Синкелер СП, Веверс Р.А., Юстен Э.М., Бинхорст Р.А., Оэй ЛТ, Вант Хоф Массачусетс, и другие. Улучшение скрининга миалгии при физической нагрузке с помощью стандартизированного теста на ишемию предплечья. Мышечный нерв . 1986; 9: 731–7.

20. Акмаль М, Массри СГ. Обратимая печеночная дисфункция, связанная с рабдомиолизом. Am J Нефрол . 1990; 10:49–52.

21. Уорд ММ. Факторы, предсказывающие острую почечную недостаточность при рабдомиолизе. Arch Intern Med . 1988; 148:1553–1557.

22. Шварц Дж.Т., Брамбак Р.Дж., Лакатос Р, Пока А, Батон Г.Х., Берджесс АР. Синдром острого компартмента бедра. Спектр травм. J Хирург костного сустава [Am] . 1989; 71: 392–400.

23. Одех М. Роль реперфузионного повреждения в патогенезе краш-синдрома. N Английский J Med . 1991; 324:1417–22.

24. Синерт Р, Коль Л, Райнон Т, Скалея Т.Рабдомиолиз, вызванный физической нагрузкой. Энн Эмерг Мед . 1994; 23:1301–6.

25. Загер Р.А. Рабдомиолиз и миогемоглобино-мочевая острая почечная недостаточность [От редакции]. Почки Внутренний . 1996; 49: 314–26.

26. Лучшая ОС, Рубинштейн I, Уинавер Дж. М., Кнохель Дж. П. Возвращение к терапии маннитолом (1940–1997). Почки Внутренний . 1997; 52: 886–94.

27. Хомси Э, Баррейро М.Ф., Орландо Дж. М., Хига ЭМ.Профилактика острой почечной недостаточности у больных с рабдомиолизом. Рен Фэйл . 1997; 19: 283–8.

28. Загер Р.А. Комбинированная терапия маннитом и дефероксамином при миогемоглобинурическом повреждении почек и оксидантном канальцевом стрессе.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.