Белки  — ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России

Белки представляют основу структурных элементов клеток и тканей. Функции их разнообразны, они принимают участие в обмене веществ, сократимости, росте, размножении, мышлении.

  
Еще одна функция белков — транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, он же транспортирует углекислый газ.

При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки — антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.

И наконец, белки могут служить источником энергии. Но это самое невыгодное «топливо». В сутки в организме человека расщепляется около 400 г белка. Две трети образовавшихся при этом аминокислот идут на восстановление белка, и одна треть расходуется на образование энергии.

В раннем детстве потребность в белке максимальная. С возрастом она уменьшается, так как ткани наращиваются медленнее. К моменту зрелости главной становится не строительная функция, а энергетическая.

  
Организм не может принять белка больше, чем ему необходимо, и если потребление белка с возрастом не уменьшается, то образуются конечные продукты белкового обмена: мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин, креатин и др. При избытке этих соединений выведение их затруднено, и они задерживаются в организме, постепенно накапливаясь и нарушая обменные процессы.

  
Все огромное множество белков — это комбинации 20 аминокислот, из них 10 аминокислот не синтезируются организмом и могут быть получены только из продуктов питания. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать в составе потребляемых нами белков. 
Белки пищи могут быть животного и растительного происхождения. Ценность пищевого рациона определяется наличием в белке незаменимых аминокислот.

  
К полезным животным белкам относятся постная говядина, курятина и индюшатина без кожи, яйца, молочные и кисломолочные продукты. 

Рыба является не только источником белка, но и обеспечивает нас полезными омега-3-жирными кислотами.

Белки растительного происхождения (фасоль, соя, горох, чечевица) сочетают в себе высококачественный белок и растворимое волокно, которое очищает организм от холестерина. 
Орехи и семена богаты не только белками, но и мононенасыщенными жирами.

Грецкие орехи содержат еще и омега-3-жирные кислоты. Это делает их особенно полезными, однако они содержат много калорий, поэтому потреблять их в большом количестве не следует.

Аминокислоты и белки незаменимые — Справочник химика 21

    Все известные в настояш,ее время белки состоят в общей сложности из 25 различных аминокислот. Некоторые из этих аминокислот могут синтезироваться в организме животного и человека и называются заменимыми аминокислотами. Другие аминокислоты не синтезируются в организме и вводятся с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимых аминокислот десять к ним относятся, например, лизин, аргинин, фенилаланин и др.  [c.218]
    Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

    Незаменимые аминокислоты [13 — 16]. Растения и некоторые микроорганизмы могут производить все аминокислоты, нужные им для синтеза клеточных белков. Животные организмы способны синтезировать только 10 протеиногенных аминокислот. Остальные 10 ие могут быть получены с помощью биосинтеза и должны постоянно поступать в организм в виде пищевых белков. Отсутствие их в организме ведет к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, отрицательный азотный баланс, расстройство биосинтеза белков и т. д.). Розе и сотр. [17] предложили для этих аминокислот название незаменимые аминокислоты (НАК).

В табл. 1-2 приведены незаменимые для организма человека аминокислоты и минимальная суточная потребность в них. [c.18]

    Основными химическими компонентами пищи являются следующие шесть групп веществ поставщики энергии (углеводы, жиры, белки), незаменимые аминокислоты, незаменимые жирные кислоты, витамины, минеральные вещества и вода (см. табл. 39). Каждое вещество выполняет конкретную функцию в жизнедеятельности организма и влияет на выполнение физической работы. 

[c.446]

    Белки важны для жизнедеятельности организмов. Биологическая ценность белка определяется сравнением суммарных -СВОЙСТВ данного белка с наиболее полноценными, хорошо усвояемыми белками — казеином молока и альбумином яйца. Ценность белка зависит от некоторых его свойств, степени его усвоения организмом и, конечно, от аминокислотного состава белка, главным образом от содержания в нем незаменимых аминокислот. Очевидно, что при малом количестве какой-либо из этих аминокислот белка требуется больше для удовлетворения потребностей организма, по сравнению с теми белками, в которых много незаменимых аминокислот.  [c.356]

    Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола, характера трудовой деятельности. В организме здорового взрослого человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т. е. количество азота, полученного с белками пищи, равно количеству выделяемого азота. В молодом растущем организме идет накопление белковой массы, образуется ряд нужных для организма соединений, поэтому азотный баланс будет положительным — количество поступающего азота с пищей превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях, недостатке в рационе питания белков, незаменимых аминокислот, витаминов, минеральных веществ наблюдается отрицательный азотный баланс — количество выделенного из организма азота превышает его поступление в организм. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

На белковый обмен влияют биологическая ценность и количество поступающего с пищей белка. [c.18]

    Комбикорма — корма, содержащие аминокислотные и витаминные добавки, предназначенные для балансирования кормов по содержанию белков, незаменимых аминокислот, витаминов, минеральных и других добавок. [c.462]

    Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У.

Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин.  [c. 389]

    Для человека главные источники незаменимых аминокислот — белки животного и растительного происхождения, входящие в состав пищи, а для животных — в основном растительные белки. Все незаменимые аминокислоты должны содержаться в белках [c.8]

    Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пиш.н, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, к ним относятся валив, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидин. 

[c.261]

    В таблицах приведены данные по содержанию белка, отдельных аминокислот, сумме незаменимых и заменимых аминокислот, сумме всех идентифицированных аминокислот, а для некоторых пищевых продуктов — содержание нуклеиновых кислот.  [c.188]

    Хотя в состав белков человеческого организма и входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 24.1, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые организмы, обычно считающиеся более простыми, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень. В процессе эволюционного развития организмы утрачивают способность производить (с помощью ферментов) жизненно важные вещества, которые могут поступать в организм вместе с пищей. 

[c.677]

    Облученные сухие дрожжи применяют в животноводстве в промышленности их выпускают под названием «кормовые гидролизные дрожжи, обогащенные витамином D2». В таком препарате содержится не менее 46% сырого белка, незаменимые аминокислоты (лизин, метионин, триптофан) и 3000 МЕ витамина D2 /г. [c.451]

    Поступающие с пищей белки вьшолняют три основные функции. Во-первых, они служат источником незаменимых и заменимых аминокислот, которые используются в качестве строительных блоков в ходе биосинтеза белка не только у новорожденных и детей, но и у взрослых, обеспечивая постоянное возобновление и кругооборот белков. Во-вторых, аминокислоты белков служат предшественниками гормонов, порфиринов и многих других биомолекул. И в-третьих, окисление углеродного скелета аминокислот вносит хотя и небольшой, но важный вклад в ежедневный суммарный расход энергии. [c.813]

    Среди них десять аминокислот особенно необходимы организму человека, вследствие чего они получили название незаменимых . При недостатке незаменимых а.мино-кислот или отсутствии хотя бы некоторых из них нарушается нормальное развитие организма и возникают различные заболевания. Установлено, что в пищевых белках, поступающих в организм человека, на каждые 100 граммов аминокислот должно содержаться не менее 6 граммов незаменимых аминокислот. И если в белках, вводимых в организм человека, отсутствует хотя бы одна неза.менимая аминокислота, белки считаются неполноценны.ми. [c.65]

    Таблица 1 содержит суточную норму незаменимых аминокислот. Всего человеку необходимо около 80—100 г аминокислот в день, в виде белка. Из той же таблицы видно, что до 30 г из этого количества незаменимых, а остальные 50—70 г могут быть любые из натуральных составных аминокислот белка. [c.496]

    Белки. Главная составная часть организма — белки, или протеины, представляют высокомолекулярные органические соединения, построенные из аминокислот. Растения всегда содержат различные минеральные и многие органические вещества, количество их в растениях (например, крахмала, жиров или сахаров) часто превышает содержание белков, но именно белки играют решающую роль во всех процессах обмена веществ и явлениях жизни. Белки — незаменимая основа живого вещества, и в связи с этим они имеют исключительное значение в жизни организмов. [c.32]

    Возникает вопрос, изменяется ли под действием удобрений аминокислотный состав белков и содержание в белках незаменимых аминокислот В опытах, проведенных на кафедре агрохимии ТСХА с зерновыми культурами, было установлено, что содержание аминокислот в белках практически не изменяется от вносимых удобрений (табл. 145, стр. 424). [c.423]

    Наиболее распространенные аминокислоты белков приведены в табл. 30. Особо отмечены незаменимые аминокислоты. Их называют так потому, что эти жизненно важные аминокислоты не синтезируются в организме человека и потребность в них целиком обеспечивается пищей. [c.199]

    Установлено, что качественный аминокислотный состав копеечников представлен 16 свободными аминокислотами и 18 аминокислотами белка. При этом в состав белка входят все природные незаменимые аминокислоты. В процессе роста и развития во всех органах растения на всех фазах вегетации в разных условиях произрастания качественный аминокислотный состав не изменяется. [c.59]

    Объясните каждый из приведенных терминов азотистый резерв, динамическое состояние тканевых белков, незаменимые аминокислоты, полноценный белок, гем, порфин, система сопряженных связей, тетрапиррольный пигмент, вердогемоглобин, биливердин, билирубин, ферритин, билиноген и его отношение к стеркобилиногену и уробилиногену, билин и его отношение к стеркобилину и уробилину, проба на билирубин, желтуха, гемолиз… [c.415]

    Триптофан (см.) — одна из аминокислот белков, содержащих гетероциклическую группировку. Наряду с метионином и лизином является важнейшей незаменимой аминокислотой (см. часть 111 Гетероциклические соединения ). [c.326]

    Если содержание белков в растительной массе, используемой для кормления сельскохозяйственных животных, ниже, чем требуется по нормам, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме балансируют путем добавления белковых концентратов. По такому же принципу контролируют содержание в кормовом белке незаменимых аминокислот. Недостающее до нормы количество какой-либо аминокислоты балансируют добавлением в корм чистых препаратов дефицитных аминокислот или белковой массы, имеющей более высокое содержание данной аминокислоты по сравнению с принятым эталоном. [c.258]

    ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

    Часть аминокислот транспортируется к другим органам и тканям, где они идут на образование тканевых белков, ферментов, гормонов. Каждый белок организма имеет присущий только ему аминокислотный состав. Поэтому для синтеза белков необходим определенный ассортимент аминокислот. В первую очередь требуются аминокислоты, которые в организме животного не образуются. Эти аминокислоты называются незаменимыми. К ним принадлежат лизин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. У птиц незаменимыми аминокислотами могут быть глицин и серин, особенно в период их интенсивного роста. [c.121]

    Производству аминокислот в СССР после кормового белка уделяется наибольшее внимание. Это обусловлено прежде всего высокой питательной ценностью получаемых на их основе кормов и отдельных продуктов питания. Недостаток в рационе (дефицит) отдельных аминокислот, особенно незаменимых, которые не синтезируются в достаточном количестве и с необходимой скоростью в организме животного или человека, отрицательно сказывается на росте и развитии, может привести к различного рода заболеваниям. (К незаменимым аминокислотам относятся валин, аргинин, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.) Добавка к рациону животных несколько десятых долей процента дефицитной аминокислоты может повысить кормовую ценность белка более чем в 2 раза. [c.10]

    Белки являются наиболее ценным компонентом пищи. Они участвуют в важнейших функциях организма. Основное же значение белков заключается в их незаменимости другими пищевыми веществами. Белки пищи в организме человека расщепляются до аминокислот. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. Это так называемые заменимые аминокислоты. Однако 8 аминокислот, а именно изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, тригггофан, треонин и валин — не могут образовьшаться в организме взрослого человека из других аминокислот и поступают в организм только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. При недостатке незаменимых аминокислот задерживаются рост и развитие организма. [c.9]

    Важный резерв пищевого белка и витаминов — остаточные пивные дрожжи Sa haromy es arlsbergensis. Организм человека усваивает свыше 90 % всех питательных веществ, содержащихся в них. В составе этих дрожжей обнаружено около 14 витаминов, причем на долю витамина В, приходится 10 мг%, витамина В2 — 3 мг% они характеризуются хорошей сбалансированностью незаменимых аминокислот, белка (не менее 48 %). Пивные дрожжи могут с успехом применяться при производстве колбас в качестве заменителя казеина они повышают биологическую и витаминную ценность колбас, улучшают их вкус, аромат и другие показатели. Пивные дрожжи применяют в пищевой промышленности для ароматизации мяса, творога и изделий из них. Как правило, биомассу дрожжей при переработке в пищевой белок тщательно очищают. [c.12]

    В биологических системах ионы металлов образуют жомплёксы с лигандами, имеющими донорные атомы О, S и N, например с аминокислотами, белками, ферментами, нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Многие заболевания вызываются либо недостатком или избытком в организме незаменимых ионов металлов, либо попаданием в ткани токсичных веществ, опасных металлов или радиоактивных веществ. С точки зрения биохимии болезни вызываются либо несбалансированностью в организме взаимодействий ион — лиганд, либо конкуренцией чуждых для организма веществ с нормальными компонентами тканей [ 121. [c.269]

    Биологическая ценность белков. Значение пищевьгх белков для организма определяется главным образом двумя факторами 1) близостью аминокислотного состава пищевого белка к аминокислотному составу белков тела 2) содержанием в белках незаменимых аминокислот, которые животные и человек, в отличие от растений и микроорганизмов, не могут синтезировать. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, только 10 способны синтезироваться в организме — это заменимые аминокислоты, остальные 10 аминокислот являются незаменимыми (табл. 24.1), т. е. они должны поступать в организм с пищей. [c.360]

    Организм животных может синтезировать лишь определенные аминокислоты другие происходят из белков нищи, как уже указывалось выше. Поэтому недостаточно, чтобы пища животных содержала определенное количество белков (определенный процент азота) она должна содержать достаточное количество каждой незаменимой аминокислоты. Белки молока, мяса, рыбы, яиц, мозга, сыворотки, фибрина, сои и пшеничного зародыша содержат незаменимые аминокислоты в адекватном количестве эти белки могут заменять друг друга без какого-либо ущерба. Нанротив, в гемоглобине, желатине и многих белках растений (см. зеин) наблюдается дефицит некоторых незаменимых аминокислот (см. табл. 14). Потребление с пищей исключительно этих белков приводит к серьезным расстройствам (например, к нервным расстройствам у крыс в отсутствие валина). Отсутствие незаменимых аминокислот в белках пищи ярко проявляется на молодых животных, рост которых прекращается или замедляется. Эти явления исчезают при введении в их диету молока. [c.443]

    Существенным показателем питательной ценности белков зеленой массы является их аминокислотный состав. Исследования показали, что белки зеленой массы многолетнего люпина содержат все незаменимые аминокислоты. Сумма незаменимых аминокислот в белках составляет около 50% (табл. 4). Мутант М-1827 имеет наибольшую сумму незаменимых аминокислот — 37,9%, превышающую на 1,59% сумму незаменимых аминокислот в белках стандартного сорта. Наибольший интерес представляет повышенное содержание в белках М-1827 таких незаменимых аминокислот, как лизин — 6,81 против 5,8% у стандарта аргинин—4,88 против 4,37% у стандарта треонин—3,68 против 3,29% у стандарта. У М-1827 отмечали несколько пониженное содержание изолейцина по сравнению со стандартом, однако в целом отселектированные образцы имеют высокий аминокислотный состав белков зеленой массы, являясь хорошим дополнением к другим кормам в качестве белковой подкормки.  [c.150]

    Определению не. мешают катионы щелочных и щелочноземель-ны.х металлов, катионы других металлов, обуславливающих жесткость воды НПАВ, спирты при соотношении с КПАВ менее 2000 1 аминокислоты типа незаменимых, полипептиды, белки, кетоны, углеводороды и низкомолекулярные алифатические амины ( —Се) и анилин. Погрешность онределения во всем диапазоне концентраций не нревыщает 25%. [c.58]

    Слизистая оболочка рубца не образует собственных ферментов и процесс переваривания пищи полностью происходит с помощью ферментных белков, вырабатываемых микроорганизмами. В результате жизнедеятельности микрофлоры в преджелудках жвачных животных гидролизуются практически все формы сложных углеводов (крахмал, пектиновые вещества, гемицеллюлозы, клетчатка, дисахариды), белки и липиды, подвергаются брожению моносахариды (глюкоза, фруктоза, манноза). Образующиеся в результате гидролиза сложных веществ моносахариды, аминокислоты и жирные кислоты используются животными в качестве источников энергии и в биосинтетических процессах. Сами микроорганизмы после их отмирания также перевариваются в рубце и становятся для животных источниками полноценных белков, незаменимых аминокислот, полиненасыщенных жирных кислот, витаминов. [c.295]

    Не все аминокислоты белков одинаково реакционноспособны при тепловой обработке. Наиболее легко вступает в реакцию меланоидинообразования лизин — важная незаменимая аминокислота, которая в результате тепловой обработки не усваивается организмом. Относительно неустойчивы к тепловым воздействиям метионин и цистин. Эти аминокислоты весьма чувствительны ко многим видам технологической обработки. Так, если белок натурального молока практически содержит все незаменимые аминокислоты, то в белке сухого молока содержание метионина и цистина составляет 93% оптимального содержания, а доступного лизина на 25% меньше [21]. Кроме того, следует учесть, что в результате некоторых видов тепловой обработки не только лизин, но и серусодер-жащие аминокислоты становятся частично недоступными для переваривания пищеварительными ферментами [8, 23].  [c.11]

    Белки водородных бактерий размещены по фракциям таким образом, что больше половины общего белка входит в III и IV фракции (в основном в III), т. е. структурные белки, экстрагирующиеся щелочью. Эти белки менее доступны протеазам щ следовательно, хуже перевариваются, чем белки I и II фракций. Водородные бактерии богаты незаменимыми аминокислотами (содержание их в общей фракции составляет 40,2, в мясе — 39,0%). По сравнению с мясом в общей фракции водородных бактерий меньше лизина, но больше валина, метионина, фенил-аланина и триптофана. Так же как и белки, незаменимые амино кислоты в основном сосредоточены в III фракции. [c.76]

---

Школа рационального питания — Школа здоровья — ГБУЗ Городская поликлиника 25 г. Краснодара МЗ КК

10 июня 2016 г.

ЗАНЯТИЕ 1

 

Концепция сбалансированного питания

 

Концепция сбалансированного питания, определяющая пропорции отдельных веществ в пищевых рационах, отражает сумму обменных реакций, характеризующих химические процессы, лежащие в основе жизни организма. Всякое отклонение от соответствия ферментных наборов организма химическим структурам пищи приводит к нарушению нормальных процессов превращения того или иного пищевого вещества. Это правило должно соблюдаться на всех уровнях ассимиляции пищи и превращения пищевых веществ: в желудочно-кишечном тракте – в процессах пищеварения и всасывания, а также при транспорте пищевых веществ к тканям; в клетках и субклеточных структурах – в процессе клеточного питания, а также в процессе выделения продуктов обмена из организма.  

Ферментные системы приспособлены к тем пищевым веществам, которые содержит обычная для данного биологического вида пища. Эти соотношения пищевых веществ закрепляются как формулы сбалансированного питания, типичные для отдельных биологических видов.

Для обеспечения нормальной жизнедеятельности организма в состав пищи обязательно должны входить вещества, названные незаменимыми факторами питания. Их химические структуры, не синтезирующиеся ферментными системами организма, необходимы для нормального течения обмена веществ. К их числу относятся незаменимые аминокислоты, витамины, некоторые жирные кислоты, минеральные вещества и микроэлементы.

При определении сбалансированности рационов по белку главное внимание должно быть удалено соблюдению отдельных пропорций аминокислот. Это имеет важное значение для усвоения белков в обеспечении необходимого уровня процессов синтеза. Белки пищи лучше усваиваются при условии сбалансированного аминокислотного состава пищи при каждом приеме.

Дефицит незаменимых аминокислот в пищевом рационе или его несбалансированность (т.е. нарушение правильных соотношений между аминокислотами) приводит к задержке роста и развития, а также к возникновению ряда других нарушений. Тяжелые заболевания могут иметь место у взрослых и особенно у детей не только при недостатке какой-либо незаменимой аминокислоты, но и значительном избытке ее.

Аминокислоты при изолированном введении в организм могут оказывать выраженное токсическое действие. Наиболее токсические аминокислоты – метионин, тирозин и гистидин. Их токсическое действие, как и других аминокислот, в более тяжелой степени проявляется при низкобелковой диете. Таким образом, необходимость сбалансирования аминокислотного состава вытекает не только из возможности более полного их усвоения, но и из взаимонейтрализующего действия этих биологически активных веществ.

Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты (линолевая и арахидоновая) необходимы не только для нормального развития организма, но и оказывают благотворное действие на обмен холестерина. Суточная потребность взрослого человека в полиненасыщенных жирных кислотах составляет примерно 3-6 г. основным источником этих кислот в питании служат растительные масла. Значительные количества  полиненасыщенных жирных кислот входят в состав рыбьего жира. В животных жирах преобладают многоатомные насыщенные жирные кислоты. Биологическая ценность растительных жиров связана не только с наличием полиненасыщенных жирных кислот, но и с содержанием в них высококачественных фосфатидов и токоферолов.

Потребность организма в отдельных витаминах также претерпевает определенные изменения и даже для взрослых не может считаться постоянной величиной; она в значительной степени связана с характером питания. Так, потребность в тиамине находится в прямой связи с энергетическими тратами организма и в определенной степени сопряжена с повышением доли углеводов в питании. Принято считать, что потребность в тиамине составляет примерно 0,6 мг на 1000 ккал и что она несколько возрастает с повышением количества углеводов в питании.

Потребность в никотиновой кислоте тесно связана со степенью обеспеченности организма триптофаном, который может служить предшественником для синтеза витамина РР.  Полагают, что примерно 55-60 мг триптофана в диете адекватны 1 мг никотиновой кислоты. Сопоставление потребности в никотинамиде с энерготратами организма показывают, что на каждые 1000 ккал необходимо 6,5 мг никотиновой кислоты.

Потребность в витамине В6 значительно возрастает с повышением содержания животного белка в рационе. То же касается и ряда микроэлементов. Таким образом, принцип сбалансированного питания не может ограничиваться какой-либо узкой группой веществ, как бы ни были они важны для жизнедеятельности организма. В оценке сбалансированного или несбалансированного питания необходимо ориентироваться на весь комплекс незаменимых факторов питания с возможно более полным учетом существующих коррелятивных взаимозависимостей.

Под оптимальным питанием следует понимать правильно организованное и соответствующее физиологическим ритмам снабжение организма хорошо приготовленной, питательной и вкусной пищей, содержащей адекватные количества незаменимых пищевых веществ, необходимых для его развития и функционирования. Оптимальное питание должно обеспечивать сбалансированность поступления энергии в организм с его энергетическими тратами, равновесие поступления и расходования основных пищевых веществ при учете  дополнительных потребностей организма, связанных с его ростом и развитием. Оптимальное питание должно способствовать сохранению здоровья, хорошему самочувствию, максимальной продолжительности жизни, а также созданию наилучших условий с целью преодоления трудных для организма ситуаций, связанных с воздействием стрессовых факторов, инфекций и экстремальных условий. Представление об оптимальном питании, очевидно, всегда будет иметь определенные черты индивидуальности, однако с целью создания необходимых условий для его реализации в каждой стране оно должно опираться на средние числа так называемых душевых потребностей, дифференцированных по отдельным контингентам населения в зависимости от климато-географических условий, национальных обычаев и т.п.

Необходимо учитывать новые данные о процессах регуляции и адаптации, а также сложные метаболические закономерности, поддерживающие в организме гомеостаз. Несомненно, что всякое достаточно длительное отклонение от принципов рационального питания неизбежно оказывает неблагоприятное воздействие на организм.

 

Таблица

Потребность взрослого человека в пищевых веществах

(формула  сбалансированного питания по А. А. Покровскому)

 

 

Пищевые вещества	Суточная потребность
Вода, г	1750-2200
В том числе:
питьевая (чай, кофе и др)	800—1000
в супах	250—500
в продуктах питания	700
Белки, г	80—100
В том числе животные	50
Незаменимые аминокислоты, г
Триптофан	1
Лейцин	4-6
Изолейцин	3-4
Валин	4
Треонин	2—3
Лизин	3-5
Метионин	2-4
Фонилаланин	2-4
Заменимые аминокислоты, г
Гистидин	2
Аргинин	6
Цистин	2-3
Тирозин	3-4
Алании	3
Серии	3
Глутаминовая кислота	16
Аспарагиновая к — та	6
Пролин	5
Гликокол	3
Углеводы, г	400—500
В том числе:
крахмал	400-450
сахар	50-100
Органические кислоты,   (лимонная, молочная и другие), г	2
Балластные вещества (клетчатка, пектин), г	25
Жиры, г	80—100
В том числе растительные	20-25
Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты, г	3-6
Холестерин	0,3—0,6
Фосфолипиды	5
Минеральные вещества, мг
Кальцин	800-1000
Фосфор	1000—1500
Натрий	4000—G00O
Калий	2500—5000
Хлориды	5000—7000
Магний	300—500
Железо	15
Цинк	10—15
Марганец	5—10
Хром	2-2,5
Медь	2
Кобальт	0,1-0,2
Молибден	0,5
Селен	0,5
Фториды	0,5-1
Йодиды	0,1—0,2
Витамины и витаминоподобные соединения, мг
Аскорбиновая кислота (витамин С)	70-100
Рутин (витамин Р)	25
Тиамии (витамин В,)	1. 5—2
Рибофлавин (витамин В2)	2—2,5
Пиридоксин (витамин В6)	2—3
Ниацин (никотиновая кислота)	15—25
Фолацин (фолиевая кислота)	0,2—0,4
Цианокобаламин (витамин В12)	0,002-0.003
Пантотеновая кислота (витамин В3)	5—10
Биотин	0. 15-0.3
Витамин А —различные формы	1,5—2,5
Витамин D — различные формы (для детей)	100—400 ME
Витамин Е — различные формы	2—6
Витамин К —различные формы	2
Холина хлорид	500—1000
Инозит	500—1000
Липоевая кислота	0,5

 

 

Значение белков, жиров и углеводов (БЖУ) в питании человека

 

Значение белка в питании здорового человека

 

Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 100000 и более. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеются две функциональные группы – карбоксильная, определяющая кислотные свойства молекул и аминогруппа, придающая этим соединениям основные свойства.

Среди большого число природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламин относятся глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты.

Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной ткани). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.

 

Основные функции белков в организме.

 

1. П л а с т и ч е с к а я. Белки составляют 15-20% сырой массы различных тканей (в сравнении – липиды и углеводы лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.

2. К а т а л и т и ч е с к а я. Белки являются основным компонентом всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулами белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Г о р м о н а л ь н а я. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежит инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.

4. Ф у н к ц и я   с п е ц и ф и ч н о с т и. Чрезвычайное  разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5. Т р а н с п о р т н а я. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Организм человека практически лишен резерва белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белков в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.

Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и поэтому являются незаменимыми факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.

При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведет к возникновению  ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать, прежде всего, как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.

Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.

Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию человека.

 Важным показателем качества пищевого белка может служить и степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1) рыбные и молочные, 2) мясные, 3) белки хлеба и круп.

Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учетом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным.

 

Содержание белка в основных пищевых продуктах

 

Продукт	Белок, г/100 г съедобной части	Продукт	Белок г/100 г. съедобной части
Говядина	18,9—20,2	Мука ржаная сеяная	6,9
Баранина	10,3-20,8	Крупа манная	11,3
Свинина мясная	14,6	гречневая ядрица	12,6
Печень говяжья	17,4	Крупа рисовая	7,0
Куры	18,2—20,8	Хлеб из муки пшеничной	7,6-8,1
Утки	15,8—17,2
Яйца куриные	12,7	Хлеб из муки ржаной	4,7—6,3
Колбаса любительская вареная	12,2	Макаронные изделия высшего сорта	10,4
Сервелат	28,2	Хлеб   безбелковый из пшеничного крахмала	0,7
Сардельки свиные	10,1
Судак	19,0	Диетические безбелковые макаронные изделия	0,8
Треска	17,5
Навага	15,1—17,0
Икра осетровых (паюсная)	36,0	Саго Капуста белокочанная	0,8
			1,8
Молоко коровье па- стеризованное	2,8	Морковь	1,3
		Свекла	1,7
Творог нежирный	18,0	Томаты	0,6
Сыры (твердые)	19,0—31,0	Картофель	2,0
Соя	34,9	Апельсины	0,9
Горох	23,0	Яблоки, груши	0,4
Фасоль	22,3	Смородина черная	1,0
Грибы сушеные (белые)	27,6	Масло сливочное несоленое	0,6
Ядро ореха фундук	16,1	Масло сливочное с белком	5,1
Мука пшеничная 1-го	10,6
сорта

По данным таблиц: Химический состав пищевых продуктов/Под ред, А. А. Покровского. — М.: Пищевая промышленность, 1976

 

 

 

 

Значение жира в питании здорового человека

 

Жиры по обеспечению организма энергией занимают второе место после углеводов. Однако калорийная ценность этих веществ отнюдь не исчерпывает их биологического значения. Различают животные и растительные жиры, придавая особое значение полиненасыщенным жирным кислотам: арахидоновой и линолевой, которые являются незаменимыми факторами питания. Исключение этих кислот из рациона вызывает серьезные нарушения процессов жизнедеятельности.

В жирах содержится ряд других веществ, оказывающих выраженное физиологическое действие. К ним относятся стерины, фосфолипиды и жирорастворимые витамины (А, D, Е).

Отдельные виды жирных продуктов характеризуются различной пищевой ценностью, что связано с особенностью их химического состава и физико-химических свойств.

С л и в о ч н о е   м а с л о  представляет тонкую эмульсию молочного жира с 15-20% воды, обладает относительно невысокой для жира калорийностью. В сливочном масле имеется относительно большой процент насыщенных жирных кислот и до 5% полиненасыщенных жирных кислот. В 100 г сливочного масла содержится 200-300 мг холестерина. Сливочное масло богато витамином А, количество которого значительно повышается в летний период.

Ж и в о т н ы е    ж и р ы  включает в себя говяжье, баранье, свиное сало и костный жир. Говяжье сало – твердый жир, содержащий до 50% насыщенных жирных кислот (главным образом пальмитиновой и стеариновой), около 45% олеиновой кислоты и 2-5% линолевой. Говяжий жир содержит холестерин (до 120 мл в 100 г), небольшое количество витамина А и каротина. Бараний жир по составу сходен с говяжьим, но имеет еще большую твердость и температуру плавления. Свиной жир характеризуется большим содержанием ненасыщенных жирных кислот: в нем обнаружено 50-52% олеиновой кислоты и до 9% полиненасыщенных жирных кислот, в том числе и арахидоновой. В свином жире содержится до 0,15 мг% витамина А и каротина. Содержание холестерина – в пределах 50-80 мг в 100 г. В костном жире преобладает олеиновая кислота (до 60%), а полиненасыщенных жирных кислот больше, чем в других животных жирах (до 10%). Костный жир содержит около 0,2-0,3% фосфатидов, витамин А и холестерин (60-100 мг в 100 г). Калорийность животных жиров составляет 9 ккал/г.

Р а с т и т е л ь н ы е   ж и р ы представляют собой триглицериды с большим содержанием полиненасыщенных жирных кислот. В них обнаружены также фосфатиды (около 0,5%), фитостерины и токоферолы (витамин Е). в растительных маслах содержатся две полиненасыщенные жирные кислоты – линолевая и линоленовая. Линолевая кислота содержится в подсолнечном, кукурузном, хлопковом маслах, линоленовая – в льняном, конопляном. В некоторых растительных маслах (соевое, горчичное, рапсовое) присутствуют обе кислоты.

М а р г а р и н  в зависимости от рецептуры приготовления представляет собой смесь растительных и животных жиров в натуральном и гидрированном виде с добавлением обезжиренного молока, яичных желтков, витаминов и различных вкусовых добавок.

Жировые продукты способны обеспечивать высокую энерге­тическую ценность рациона в малом объеме. Имеются доста­точно серьезные основания ограничивать количество жира в ра­ционе. Величины потребности человека в жире не являются столь же определенными, как для белковых веществ, так как значительная часть жировых компонентов тела может быть син­тезирована в организме прежде всего из углеводов. Жир, синте­зированный самим организмом, равно как и поступающий с пи­щей, может быть депонирован в жировой ткани и затем по мере надобности — мобилизован на покрытие энергетических и пла­стических потребностей организма. Средняя физиологическая потребность в жире здорового человека составляет около 30 % общей калорийности рациона. При тяжелом физическом труде в соответственно высокой калорийности рациона, обеспечивающей такой уровень энерготрат, доля калорийности за счет жира может быть несколько выше — 35 % общей калорийности. Нормальный уровень потребления жира составляет примерно 1—1,5 г жира на 1 кг массы тела, т. е. для человека с массой тела 70 кг — 70—105 г в день. В расчет берется весь жир, содержащийся в рационе, как в составе жировых продуктов, так и скрытый жир всех других продуктов.

В пожилом возрасте рационально снизить долю жира до 25 % общей калорийности, которая также уменьшается. Содер­жание жира в рационах населения наиболее развитых в техни­ко-экономическом отношении стран превышает рекомендуемый уровень и составляет 40—45 % общей калорийности — рациона. В нашей стране также отмечается тенденция к увеличению кво­ты жира в питании. Немалую роль в этом играют скрытые жиры в составе различных изделий, включая хлебобулочные и конди­терские. Жир вводят в те или иные изделия для улучшения их вкусовых качеств. Увеличение потребления жира оказывает отрицательное влияние на здоровье, способствуя, в частности увеличению частоты сердечно-сосудистых заболеваний и рака кишечника. Наиболее неблагоприятно для здоровья увеличение доли жира при общей избыточной калорийности рациона.

Минимальная суточная потребность человека в линолевой кислоте составляет 2—6 г. Это количество содержится в 10—15 г растительного масла (подсолнечного, хлопкового, кукурузного).  Для создания некоторого избытка незаменимой линолевой кисло­ты рекомендуется вводить в суточный рацион 20—25 г расти­тельного масла, что составляет примерно 1/3 от всего количества жира в рационе. При некоторых заболеваниях требуется уста­новление иных пропорций отдельных видов жировых продуктов.

Увеличение жира в рационе уменьшает возможность разви­тия дефицита линолевой кислоты. Абсолютной недостаточности ее не наблюдается, но случаи низкого потребления линолевой кислоты с рационом питания достаточно распространены. Так, при суточном потреблении 100 г жира в виде сливочного масла организм получает немногим более 1 г линолевой кислот линолевой

Для обеспечения необходимого жирнокислотного состава ра­циона здорового человека необходимо выдержать соотношение 1/3 растительных масел и 2/3 животных жиров, используя раститель­ные масла, богатые линолевой кислотой (подсолнечное, хлопковое, кукурузное, соевое). Растительные масла, содержащие линоленовую кислоту (льняное, конопляное), рационально использовать в меньших количествах, вводя одновременно большую часть растительных масел, богатых линолевой кислотой. Рапсовое и горчич­ное масла, обладающие более низкой пищевой ценностью, не следует использовать в качестве единственного источника расти­тельного жира в рационе: небольшие количества их должны сочетаться с полноценными маслами, например подсолнечным, кукурузным.

Для лиц пожилого возраста, а также при повышенном содер­жании холестерина в сыворотке крови соотношение растительно­го масла и животных жиров в рационе должно быть 1:1, т. е. половина жирового компонента рациона должна быть введена в виде растительных масел при условии снижения общего количе­ства жира в рационе.

Высокие пищевые и вкусовые достоинства жировых продуктов могут быть утрачены в процессе хранения или нерациональные кулинарной обработки.

Возможно образование продуктов окисления полиненасыщенных жирных кислот, часть из которых в определенных концентрациях оказывает неблагоприятное дей­ствие на организм. При окислении не только теряется часть полиненасыщенных жирных кислот, но появляются новые вещества в пище. Прогоркание жиров в результате длительного или непра­вильного хранения (на свету) достаточно хорошо известно и лег­ко определяется органолептическими методами. Гораздо сложнее вопрос о термическом окислении жиров. В зависимости от усло­вий нагревания, длительности его, контактов с другими пищевы­ми продуктами образуются весьма неоднородные по составу и физиологическому действию смеси химических веществ. Неко­торые из них не имеют выраженного запаха и вкуса (хотя для продуктов термического окисления характерен запах и вкус олифы). Кроме того, органолептические свойства могут маскиро­ваться теми продукта

Витамины, стерины, фосфолипиды, содержащиеся в жировых продуктах, также играют существенную роль в обменных процес­сах организма и определяют в известной мере пищевую ценность жира. В сливочном масле содержится 0,4—0,5 мг % витамина А, в других жирах животного происхождения его значительно мень­ше. Жировые продукты не являются единственными источник

Карта сайта

Страница не найдена. Возможно, карта сайта Вам поможет.

• Главная
• Университет
  • Об университете
  • Структура
  • Нормативные документы и процедуры
  • Лечебная деятельность
  • Международное сотрудничество
  • Пресс-центр
    • Новости
    • Анонсы
    • События
    • Объявления и поздравления
    • Конференции
    • Фотоальбом
      • Витебск – Молодежная столица Республики Беларусь-2022
      • Финал республиканского конкурса «Студент года-2021»
      • Акция «Мы за жизнь без наркотиков»
      • Торжественные мероприятия к Дню защитника Отечества-2022
      • Досрочное голосование. Референдум по внесению дополнений и изменений в Конституцию Республики Беларусь
      • Чрезвычайный и Полномочный Посол Индии в Республике Беларусь посетил ГрГМУ
      • Предварительное распределение-2022 (часть 2)
      • Предварительное распределение-2022 (часть 1)
      • Отчетное заседание рабочей группы по координации деятельности Центров мониторинга профессиональных рисков и психологической поддержки медицинских работников
      • Студенты ГрГМУ помогают практическому здравоохранению в борьбе с коронавирусом
      • В ГрГМУ прошла расширенная итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского облисполкома
      • Расширенное заседание совета университета
      • Студенты ГрГМУ помогают практическому здравоохранению
      • Рабочий визит в Грузию в рамках учебной аккредитации вузов-партнеров
      • Новогодний бал во Дворце Независимости
      • Новогодний бал для талантливой молодежи Гродненщины
      • Финал V Турнира трех вузов по ScienceQuiz
      • Встреча представителей учреждений здравоохранения со студентами-выпускниками вуза
      • Визит профессора Джаниты Абейвикремы Лиянаге, Чрезвычайного и Полномочного Посла Демократической Социалистической Республики Шри-Ланки
      • Областной этап конкурса «Студент года-2021″
      • Республиканская онлайн-конференция, посвященная 60-летию кафедры акушерства и гинекологии
      • Alma Mater-2021 (ПФ, МДФ)
      • В ГрГМУ вручили сертификаты слушателям школы резерва кадров
      • Оториноларингологические чтения
      • Alma Mater-2021 (ЛФ, МПФ)
      • Диалоговая площадка с депутатом Палаты представителей Олегом Сергеевичем Гайдукевичем
      • Визит экспертной группы бизнес-премии «Лидер года»
      • Заместитель премьер-министра Республики Беларусь Игорь Викторович Петришенко встретился со студентами ГрГМУ
      • Делегация Багдадского университета с визитом в ГрГМУ
      • Студенческий фестиваль национальных культур-2021
      • Студент года-2021
      • Занятия в симуляционном центре ГрГМУ, имитирующем «красную зону»
      • Торжественная церемония вручения дипломов о переподготовке
      • Праздничный концерт, посвященный Дню Матери
      • Церемония подписания договора о сотрудничестве вуза и Гродненской православной епархии
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома Владимиром Степановичем Караником
      • Выставка-презентация учреждений высшего образования «Образование будущего»
      • Товарищеский турнир по мини-футболу
      • Конференция «Современные проблемы радиационной и экологической медицины, лучевой диагностики и терапии»
      • Посвящение в первокурсники-2021
      • Встреча заместителя министра здравоохранения Д. В. Чередниченко со студентами
      • Открытый диалог, приуроченный к 19-летию БРСМ
      • Группа переподготовки по специальности «Организация здравоохранения»
      • Собрания факультетов для первокурсников-2021
      • День знаний — 2021
      • Совет университета
      • Студенты военной кафедры ГрГМУ приняли присягу
      • День освобождения Гродно-2021
      • Ремонтные и отделочные работы
      • Итоговая практика по военной подготовке
      • День Независимости-2021
      • Студенты военной кафедры ГрГМУ: итоговая практика-2021
      • Выпускной лечебного факультета-2021
      • Выпускной медико-психологического и медико-диагностического факультетов-2021
      • Выпускной педиатрического факультета-2021
      • Выпускной факультета иностранных учащихся-2021
      • Вручение дипломов выпускникам-2021
      • Митинг-реквием, посвященный 80-й годовщине начала Великой Отечественной войны
      • Акция «Память», приуроченная к 80-летию начала Великой Отечественной войны
      • Республиканский легкоатлетический студенческий забег «На старт, молодежь!»
      • Актуальные вопросы гигиены питания
      • Торжественное мероприятие к Дню медицинских работников-2021
      • Совет университета
      • Выездное заседание Республиканского совета ректоров
      • Церемония вручения медалей и аттестатов особого образца выпускникам 2021 года
      • Предупреждение деструктивных проявлений в студенческой среде и влияния агрессивного информационного контента сети интернет
      • Онлайн-выставка «Помнить, чтобы не повторить»
      • Областная межвузовская конференция «Подвиг народа бессмертен»
      • Финал первого Республиканского интеллектуального турнира ScienceQuiz
      • Конференция «Актуальные вопросы коморбидности заболеваний в амбулаторной практике: от профилактики до лечения»
      • День семьи-2021
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского областного Совета депутатов
      • Праздничные городские мероприятия к Дню Победы
      • Областной этап конкурса «Королева студенчества-2021″
      • Праздничный концерт к 9 мая 2021
      • IV Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе – за сильную и процветающую Беларусь!»
      • Университетский кубок КВН-2021
      • Музыкальная планета студенчества (завершение Дней ФИУ-2021)
      • Молодёжный круглый стол «Мы разные, но мы вместе»
      • Дни ФИУ-2021. Интеллектуальная игра «Что?Где?Когда?»
      • Неделя донорства в ГрГМУ
      • Творческая гостиная. Дни ФИУ-2021
      • Открытие XVIII студенческого фестиваля национальных культур
      • Передвижная мультимедийная выставка «Партизаны Беларуси»
      • Республиканский субботник-2021
      • Семинар «Человек внутри себя»
      • Международный конкурс «Здоровый образ жизни глазами разных поколений»
      • Вручение нагрудного знака «Жена пограничника»
      • Встреча с представителями медуниверситета г. Люблина
      • Королева Студенчества ГрГМУ — 2021
      • День открытых дверей-2021
      • Управление личными финансами (встреча с представителями «БПС-Сбербанк»)
      • Весенний «Мелотрек»
      • Праздничный концерт к 8 Марта
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома
      • Расширенное заседание совета университета
      • Гродно — Молодежная столица Республики Беларусь-2021
      • Торжественное собрание, приуроченное к Дню защитника Отечества
      • Вручение свидетельства действительного члена Белорусской торгово-промышленной палаты
      • Новогодний ScienceQuiz
      • Финал IV Турнира трех вузов ScienseQuiz
      • Областной этап конкурса «Студент года-2020″
      • Семинар дистанционного обучения для сотрудников университетов из Беларуси «Обеспечение качества медицинского образования и образования в области общественного здоровья и здравоохранения»
      • Студент года — 2020
      • День Знаний — 2020
      • Церемония награждения лауреатов Премии Правительства в области качества
      • Военная присяга
      • Выпускной лечебного факультета-2020
      • Выпускной медико-психологического факультета-2020
      • Выпускной педиатрического факультета-2020
      • Выпускной факультета иностранных учащихся-2020
      • Распределение — 2020
      • Стоп коронавирус!
      • Навстречу весне — 2020
      • Профориентация — 18-я Международная специализированная выставка «Образование и карьера»
      • Спартакиада среди сотрудников «Здоровье-2020″
      • Конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • Открытие общежития №4
      • Встреча Президента Беларуси со студентами и преподавателями медвузов
      • Новогодний утренник в ГрГМУ
      • XIX Республиканская студенческая конференция «Язык. Общество. Медицина»
      • Alma mater – любовь с первого курса
      • Актуальные вопросы коморбидности сердечно-сосудистых и костно-мышечных заболеваний в амбулаторной практике
      • Областной этап «Студент года-2019″
      • Финал Science Qiuz
      • Конференция «Актуальные проблемы психологии личности и социального взаимодействия»
      • Посвящение в студенты ФИУ
      • День Матери
      • День открытых дверей — 2019
      • Визит в Азербайджанский медицинский университет
      • Семинар-тренинг с международным участием «Современные аспекты сестринского образования»
      • Осенний легкоатлетический кросс — 2019
      • 40 лет педиатрическому факультету
      • День Знаний — 2019
      • Посвящение в первокурсники
      • Акция к Всемирному дню предотвращения суицида
      • Турслет-2019
      • Договор о создании филиала кафедры общей хирургии на базе Брестской областной больницы
      • День Независимости
      • Конференция «Современные технологии диагностики, терапии и реабилитации в пульмонологии»
      • Выпускной медико-диагностического, педиатрического факультетов и факультета иностранных учащихся — 2019
      • Выпускной медико-психологического факультета — 2019
      • Выпускной лечебного факультета — 2019
      • В добрый путь, выпускники!
      • Распределение по профилям субординатуры
      • Государственные экзамены
      • Интеллектуальная игра «Что? Где? Когда?»
      • Мистер и Мисс факультета иностранных учащихся-2019
      • День Победы
      • IV Республиканская студенческая военно-научная конференция «Этих дней не смолкнет слава»
      • Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе — за сильную и процветающую Беларусь!»
      • Литературно-художественный марафон «На хвалях спадчыны маёй»
      • День открытых дверей-2019
      • Их имена останутся в наших сердцах
      • Областной этап конкурса «Королева Весна — 2019″
      • Королева Весна ГрГМУ — 2019
      • Профориентация «Абитуриент – 2019» (г. Барановичи)
      • Мероприятие «Карьера начинается с образования!» (г. Лида)
      • Итоговое распределение выпускников — 2019
      • «Навстречу весне — 2019″
      • Торжественная церемония, посвященная Дню защитника Отечества
      • Торжественное собрание к Дню защитника Отечества — 2019
      • Мистер ГрГМУ — 2019
      • Предварительное распределение выпускников 2019 года
      • Митинг-реквием у памятника воинам-интернационалистам
      • Профориентация «Образование и карьера» (г.Минск)
      • Итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского областного исполнительного комитета
      • Спартакиада «Здоровье — 2019»
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины».
      • Расширенное заседание Совета университета.
      • Научно-практическая конференция «Симуляционные технологии обучения в подготовке медицинских работников: актуальность, проблемные вопросы внедрения и перспективы»
      • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • XVI съезд хирургов Республики Беларусь
      • Итоговая практика
      • Конкурс «Студент года-2018»
      • Совет университета
      • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (14.09.2018 г.)
      • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (13.09.2018 г.)
      • День знаний
      • День независимости Республики Беларусь
      • Церемония награждения победителей конкурса на соискание Премии СНГ
      • День герба и флага Республики Беларусь
      • «Стань донором – подари возможность жить»
      • VIII Международный межвузовский фестиваль современного танца «Сделай шаг вперед»
      • Конкурс грации и артистического мастерства «Королева Весна ГрГМУ – 2018»
      • Окончательное распределение выпускников 2018 года
      • Митинг-реквием, приуроченный к 75-летию хатынской трагедии
      • Областное совещание «Итоги работы терапевтической и кардиологической служб Гродненской области за 2017 год и задачи на 2018 год»
      • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ-2018»
      • Предварительное распределение выпускников 2018 года
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • II Съезд учёных Республики Беларусь
      • Круглый стол факультета иностранных учащихся
      • «Молодежь мира: самобытность, солидарность, сотрудничество»
      • Заседание выездной сессии Гродненского областного Совета депутатов
      • Областной этап республиканского конкурса «Студент года-2017»
      • Встреча с председателем РОО «Белая Русь» Александром Михайловичем Радьковым
      • Конференция «Актуальные вопросы инфекционной патологии», 27. 10.2017
      • XIX Всемирный фестиваль студентов и молодежи
      • Республиканская научно-практическая конференция «II Гродненские аритмологические чтения»
      • Областная научно-практическая конференция «V Гродненские гастроэнтерологические чтения»
      • Праздник, посвящённый 889-летию города Гродно
      • Круглый стол на тему «Место и роль РОО «Белая Русь» в политической системе Республики Беларусь» (22.09.2017)
      • ГрГМУ и Университет медицины и фармации (г.Тыргу-Муреш, Румыния) подписали Соглашение о сотрудничестве
      • 1 сентября — День знаний
      • Итоговая практика на кафедре военной и экстремальной медицины
      • Квалификационный экзамен у врачей-интернов
      • Встреча с Комиссией по присуждению Премии Правительства Республики Беларусь
      • Научно-практическая конференция «Амбулаторная терапия и хирургия заболеваний ЛОР-органов и сопряженной патологии других органов и систем»
      • День государственного флага и герба
      • 9 мая
      • Республиканская научно-практическая конференция с международным участием «V белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
      • «Стань донором – подари возможность жить»
      • «Круглый стол» Постоянной комиссии Совета Республики Беларусь Национального собрания Республики Беларусь по образованию, науке, культуре и социальному развитию
      • Весенний кубок КВН «Юмор–это наука»
      • Мисс ГрГМУ-2017
      • Распределение 2017 года
      • Общегородской профориентационный день для учащихся гимназий, лицеев и школ
      • Праздничный концерт, посвященный Дню 8 марта
      • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ–2017»
      • «Масленица-2017»
      • Торжественное собрание и паздничный концерт, посвященный Дню защитника Отечества
      • Лекция профессора, д. м.н. О.О. Руммо
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • Меморандум о сотрудничестве между областной организацией Белорусского общества Красного Креста и региональной организацией Красного Креста китайской провинции Хэнань
      • Визит делегации МГЭУ им. А.Д. Сахарова БГУ в ГрГМУ
      • «Студент года-2016»
      • Визит Чрезвычайного и Полномочного Посла Королевства Швеция в Республике Беларусь господина Мартина Оберга в ГрГМУ
      • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • День матери в ГрГМУ
      • Итоговая практика-2016
      • День знаний
      • Визит китайской делегации в ГрГМУ
      • Визит иностранной делегации из Вроцлавского медицинского университета (Республика Польша)
      • Торжественное мероприятие, посвященное профессиональному празднику – Дню медицинского работника
      • Визит ректора ГрГМУ Виктора Александровича Снежицкого в Индию
      • Республиканская университетская суббота-2016
      • Республиканская акция «Беларусь против табака»
      • Встреча с поэтессой Яниной Бокий
      • 9 мая — День Победы
      • Митинг, посвященный Дню Государственного герба и Государственного флага Республики Беларусь
      • Областная межвузовская студенческая научно-практическая конференция «1941 год: трагедия, героизм, память»
      • «Цветы Великой Победы»
      • Концерт народного ансамбля польской песни и танца «Хабры»
      • Суботнiк ў Мураванцы
      • «Мисс ГрГМУ-2016»
      • Визит академика РАМН, профессора Разумова Александра Николаевича в УО «ГрГМУ»
      • Визит иностранной делегации из Медицинского совета Мальдивской Республики
      • «Кубок ректора Гродненского государственного медицинского университета по дзюдо»
      • «Кубок Дружбы-2016» по мини-футболу среди мужских и женских команд медицинских учреждений образования Республики Беларусь
      • Распределение выпускников 2016 года
      • Визит Министра обороны Республики Беларусь на военную кафедру ГрГМУ
      • Визит Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан и директора Израильского культурного центра при Посольстве Израиля Рей Кейнан
      • Визит иностранной делегации из провинции Ганьсу Китайской Народной Республики в ГрГМУ
      • Состоялось открытие фотовыставки «По следам Библии»
      • «Кубок декана» медико-диагностического факультета по скалолазанию
      • Мистер ГрГМУ-2016
      • Приём Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан в ГрГМУ
      • Спартакиада «Здоровье» УО «ГрГМУ» среди сотрудников 2015-2016 учебного года
      • Визит Посла Республики Индия в УО «ГрГМУ»
      • Торжественное собрание и концерт, посвященный Дню защитника Отечества
      • Митинг-реквием, посвященный Дню памяти воинов-интернационалистов
      • Итоговое заседание коллегии главного управления идеологической работы, культуры и по делам молодежи Гродненского облисполкома
      • Итоговая научно-практическая конференция Гродненского государственного медицинского университета
      • Новогодний концерт
      • Открытие профессорского консультативного центра
      • Концерт-акция «Молодёжь против СПИДа»
      • «Студент года-2015»
      • Открытые лекции профессора, академика НАН Беларуси Островского Юрия Петровича
      • «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • Открытая лекция Регионального директора ВОЗ госпожи Жужанны Якаб
      • «Открытый Кубок по велоориентированию РЦФВиС»
      • Совместное заседание Советов университетов г. Гродно
      • Встреча с Министром здравоохранения Республики Беларусь В.И. Жарко
      • День города
      • Дебаты «Врач — выбор жизни»
      • День города
      • Праздничный концерт «Для вас, первокурсники!»
      • Акция «Наш год – наш выбор»
      • День знаний
      • Открытое зачисление абитуриентов в УО «Гродненский государственный медицинский университет»
      • Принятие военной присяги студентами ГрГМУ
      • День Независимости Республики Беларусь
      • Вручение дипломов выпускникам 2015 года
      • Республиканская олимпиада студентов по педиатрии
      • Открытие памятного знака в честь погибших защитников
      • 9 мая
      • «Вторая белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
      • Мистер университет
      • Мисс универитет
      • КВН
      • Гродненский государственный медицинский университет
      • Чествование наших ветеранов
      • 1 Мая
      • Cовместный субботник
    • Наши издания
    • Медицинский календарь
    • Университет в СМИ
    • Видео-презентации
  • Общественные объединения
  • Комиссия по противодействию коррупции
  • Образовательная деятельность
• Абитуриентам
• Студентам
• Выпускникам
• Слайдер
• Последние обновления
• Баннеры
• Иностранному гражданину
• Научная деятельность
• Поиск

Основные закономерности метаболических процессов в организме человека.

Часть 2.

Рассматривая обмен веществ в условиях нормального функционирования организма, следует остановиться на безусловно взаимосвязанных, но в то же время достаточно специфичных составляющих метаболизма, а именно на углеводном, белковом, липидном и водно-электролитном обмене.

Очевидно, что основная роль углеводов в метаболизме определяется их энергетической функцией. Именно глюкоза крови вследствие наличия простого и быстрого пути гликолитической диссимиляции и последующего окисления в цикле трикарбоновых кислот, а также возможности максимально быстрого извлечения ее из депо гликогена, обеспечивающей экстренную мобилизацию энергетических ресурсов, является наиболее востребованным источником энергии в организме. Использование циркулирующей в плазме глюкозы разными органами неодинаково: мозг задерживает 12% глюкозы, кишечник— 9%, мышцы — 7%, почки — 5%. При этом уровень глюкозы плазмы крови является одной из важнейших гомеостатических констант организма, составляя 3, 3—5, 5 ммоль/л. Как известно снижение уровня глюкозы ниже допустимого передела имеет своим незамедлительным следствием дискоординацию деятельности ЦНС, проявляющуюся соответствующей клинической симптоматикой: головной мозг содержит небольшие резервы углеводов и нуждается в постоянном поступлении глюкозы, поскольку энергетические расходы мозга покрываются исключительно за счет углеводов. Глюкоза в тканях мозга преимущественно окисляется, а небольшая часть ее превращается в молочную кислоту.

Единственной формой углеводов, которая может всасываться в кишечнике, являются моносахара. Они всасываются главным образом в тонкой кишке, током крови переносятся в печень и к тканям. Основная часть поступающей с пищей глюкозы (около 70%) окисляется в тканях до воды и углекислого газа, около 25—28% пищевой глюкозы превращается в жир и только 2—5% ее синтезируется в гликоген. Гликоген печени представляет собой основной резерв углеводов в организме, достигая по своей массе у взрослого человека 150—200 г. Синтез гликогена происходит достаточно быстро, что, наряду с быстрой мобилизацией гликогена и поступлением глюкозы в кровь в процессе гликогенолиза, является одним из механизмов поддержания гликемии в константных пределах. Помимо печени в качестве депо гликогена выступают также мышцы. Однако запас гликогена в мышечной массе по отношению к всему гликогену организма составляет всего 1 — 2%. В мышцах под влиянием фермента фосфорилазы, которая активируется в начале мышечного сокращения, происходит усиленное расщепление гликогена, являющегося одним из источников энергии мышечного сокращения. При распаде мышечного гликогена процесс идет до образования пировиноградной и молочной кислот. Этот процесс называют гликолизом. В фазе отдыха из молочной кислоты в мышечной ткани происходит ресинтез гликогена.

При полном отсутствии углеводов в пище они образуются в организме из продуктов трансформации жиров и белков. В печени возможно новообразование углеводов как из собственных продуктов их распада (пировиноградной или молочной кислоты), так и из продуктов диссимиляции жиров и белков (кетокислот и аминокислот), что обозначается как глюконеогенез. В результате трансформации аминокислот образуется пировиноградная кислота, при окислении жирных кислот — ацетилкоэнзим А, который может превращаться в пировиноградную кислоту — предшественник глюкозы. Это наиболее важный общий путь биосинтеза углеводов. Между двумя основными источниками энергии — углеводами и жирами — существует тесная физиологическая взаимосвязь. Повышение содержания глюкозы в крови увеличивает биосинтез триглицеридов и уменьшает распад жиров в жировой ткани. Поступление в кровь свободных жирных кислот уменьшается. В случае возникновения гипогликемии процесс синтеза триглицеридов тормозится, ускоряется распад жиров и в кровь в большом количестве поступают свободные жирные кислоты. Гликогенез, гликогенолиз и глюконеогенез являются тесно взаимосвязанными процессами, обеспечивающими оптимальный уровень глюкозы крови сообразно степени функционального напряжения организма.

Центральным звеном регуляции углеводного и других видов обмена и местом формирования сигналов, управляющих уровнем глюкозы, является гипоталамус. Отсюда регулирующие влияния реализуются вегетативными нервами и гуморальным путем, включающим эндокринные железы. Единственным гормоном, снижающим уровень гликемии, является инсулин — гормон, вырабатываемый β-клетками островков Ланхгерганса. Снижение гликемии происходит за счет усиления инсулином синтеза гликогена в печени и мышцах и повышения потребления глюкозы тканями организма. Увеличение уровня глюкозы в крови возникает при действии нескольких гормонов. Это глюкагон, продуцируемый α-клетками островков Ланхгерганса, адреналин — гормон мозгового слоя надпочечников, глюкокортикоиды — гормоны коркового слоя надпочечников, соматотропный гормон гипофиза, тироксин и трийодтиронин — гормоны щитовидной железы. Данные гормоны в связи с однонаправленностью их влияния на углеводный обмен и функциональным антагонизмом по отношению к эффектам инсулина часто объединяют понятием «контринсулярные гормоны».

Таким образом биологическая роль углеводов для организма человека определяется прежде всего их энергетической функцией. Обладая энергетической ценностью в 16, 7 кДж (4, 0 ккал) на 1 грамм вещества, углеводы являются основным источником энергии для всех клеток организма, при этом выполняя еще пластическую и опорную функции. Суточная потребность взрослого человека в углеводах составляет около 500 г.

Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Собственно белки (протеины и протеиды), высокомолекулярные соединения, построенные из мономеров — аминокислот, занимают ведущее место среди органических элементов организма, составляя более 50 % сухой массы клетки. Как известно, белки в организме выполняют ряд важнейших биологических функций, а именно:

— пластическая (структурная) функция заключается в том, что белки являются главной составной частью всех клеточных и межклеточных структур тканей;

— ферментная (каталитическая, энзимная) функция состоит в обеспечении всех химических реакций, протекающих в ходе обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение), деятельностью ферментов, являющихся по своей структуре белками;

— транспортная функция белков заключается в их способности к соединению с целым рядом метаболитов и переносе последних в связанном состоянии в межтканевой жидкости и плазме крови к области их утилизации;

— защитная функция белков проявляется реализацией иммунного ответа образованием иммуноглобулинов (антител) и системы комплемента при поступлении в организм чужеродного белка, а также способностью к непосредственному связыванию экзогенных токсинов; белки системы гемостаза обеспечивают свертывание крови и остановку кровотечения при повреждении кровеносных сосудов;

— регуляторная функция, направленная на сохранение гомеостаза с поддержанием биологических констатнт организма, реализуется буферными свойствами молекулы протеинов, белковой структурой клеточных рецепторов, активируемых в свою очередь регуляторными полипептидами и гормонами, также имеющими белковую структуру;

— двигательная функция, обеспечивается взаимодействием сократительных белков мышечной ткани актина и миозина;

— энергетическая роль белков состоит в обеспечении организма энергией, образующейся при диссимиляции белковых молекул; при окислении 1 г белка в среднем освобождается энергия, равная 16, 7 кДж (4, 0 ккал).

В организме постоянно происходит распад и синтез белков. Единственным источником синтеза нового белка являются белки пищи. В пищеварительном тракте белки ферментативно расщепляются ферментами до аминокислот и абсорбируются в тонкой кишке. Транспорт их осуществляется двумя путями: через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30 — 50 мин после приёма белковой пищи (углеводы и жиры замедляют всасывание аминокислот). Всасывание L-аминокислот (но не D-изомеров) — активный процесс, требующий затраты энергии. Аминокислоты переносятся через кишечную стенку от слизистой её поверхности в кровь. Перенос через щеточную кайму осуществляется целым рядом переносчиков, многие из которых действуют при участии Na+-зависимых механизмов симпорта, подобно переносу глюкозы.

Из аминокислот и простейших пептидов клетки тканей синтезируют собственный белок, который характерен только для данного организма. Белки не могут быть заменены другими пищевыми веществами, так как их синтез в организме возможен только из аминокислот. Вместе с тем белок может замещать собой жиры и углеводы, то есть использоваться для синтеза этих соединений. В тканях постоянно протекают процессы распада белка с последующим выделением из организма неиспользованных продуктов белкового обмена и параллельно с этим — синтез белков. Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления α-аминогруппы результате реакций трансаминирования и дезаминирования. Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных — глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты — α—кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат. Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование — заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование — первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, то есть начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется. В свою очередь дезаминирование аминокислот — реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение — мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования.

При катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак. При необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых а-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты. В случае использования белков в качестве источника энергии большинство аминокислот окисляются в конечном счёте через цикл лимонной кислоты до углекислого газа и воды. Прежде, чем эти вещества вовлекаются в заключительный этап катаболизма, их углеродный скелет превращается в двухуглеродный фрагмент в форме ацетил-КоА. Именно в этой форме большая часть молекул аминокислот включается в цикл лимонной кислоты.

Белки организма находятся в динамическом состоянии: из-за непрерывного процесса их разрушения и образования происходит обновление белков, скорость которого неодинакова для различных тканей. С наибольшей скоростью обновляются белки печени, слизистой оболочки кишечника, а также других внутренних органов и плазмы крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез и еще медленнее — белки мышц, кожи и особенно опорных тканей (сухожилий, костей и хрящей). Важнейшими азотистыми продуктами распада белков, которые выделяются с мочой и потом, являются мочевина, мочевая кислота и аммиак. Преобладание в организме в данный момент времени синтеза или распада белка отражается понятием азотистого баланса — разностью между количеством азота, содержащегося в пище человека, и его уровнем в выделениях. Азотистым равновесием называют состояние, при котором количество выведенного азота равно количеству поступившего в организм. Азотистое равновесие наблюдается у здорового взрослого человека, если минимальное количество белков в пище соответствует 30-50 г/сут. Оптимальное количество поступления белка с пищей при средней физической нагрузке составляет около 100-120 г/сут. При положительном азотистом балансе количество азота в выделениях организма значительно меньше, чем содержание его в пище, то есть наблюдается задержка азота в организме. Положительный азотистый баланс отмечается у детей в связи с усиленным ростом, у женщин во время беременности, при усиленной спортивной тренировке, приводящей к увеличению мышечной массы, при заживлении обширных ран и при разрешении патологического процесса, связанного с выраженными системными нарушениями. Отрицательный азотистый баланс отмечается тогда, когда количество выделяющегося азота больше содержания его в пище, поступающей в организм. Отрицательный азотистый баланс наблюдается при белковом голодании, лихорадочных состояниях, нарушениях нейроэндокринной регуляции белкового обмена.

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей в готовом виде. Эти аминокислоты принято называть незаменимыми, или эссенциальными. Экспериментально установлено, что из 20 входящих в состав белков аминокислот 12 синтезируются в организме (заменимые аминокислоты), а 8 не синтезируются (незаменимые аминокислоты) . К незаменимым аминоксилотам относятся: валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан и лизин. Две аминокислоты — аргинин и гистидин — у взрослых образуются в достаточных количествах, однако детям для нормального роста организма необходимо дополнительное поступление этих аминокислот с пищей. Поэтому их называют частично заменимыми. Две другие аминокислоты — тирозин и цистеин — условно заменимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты. Тирозин синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина необходим атом серы метионина. Белки, содержащие весь необходимый набор аминокислот, называют биологически полноценными (табл. 1. 1. ). Наиболее высока биологическая ценность белков молока, яиц, рыбы, мяса. Биологически неполноценными называют белки, в составе которых отсутствует хотя бы одна аминокислота, которая не может быть синтезирована в организме. Неполноценными белками являются белки кукурузы, пшеницы, ячменя.

Таблица 1. 1. Аминокислоты, входящие в состав белков человека.

1. Незаменимые Валин Лейцин Изолейцин Треонин Метионин Фенилаланин Триптофан Лизин

2. Частично заменимые Гистидин Аргинин 3. Условно заменимые Цистеин Тирозин

4. Заменимые Аланин Аспарагиновая кислота Аспарагин Глутаминовая кислота Глутамин Пролин Глицин Серин

Жиры (липиды) по своей химической структуре представляют собой триглицериды — сложные эфиры глицерина и жирных кислот (табл. 1. 2). Изначально эти соединения были объединены в одну химическую группу по общему признаку растворимости: они не растворяются в воде, но растворяются в органических растворителях (эфир, спирт, бензол). Жиры делят на простые липиды (нейтральные жиры, воски), сложные липиды (фосфолипиды, гликолипиды, сульфолипиды) и стероиды (холестерин). Основная масса липидов представлена в организме человека нейтральными жирами — триглицеридами олеиновой, пальмитиновой, стеариновой, линолевой и линоленовой жирных кислот.

Таблица 1. 2. Классификация липидов организма человека.

1. Гликолипиды.	Содержат углеводный компонент.
2. Жиры.	Эфиры глицерина и высших жирных кислот. Химическое название — ацилглицерины. Преобладают триацилглицерины.
3. Минорные липиды.	Свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, биологически активные вещества липидной природы — простагландины и др.
4. Стероиды.	В основе строения — полициклическая структура циклопентанпергидрофенантрен-стеран.
А. Стерины (спирты).	Наиболее важен холестерин.
В. Стериды.	Эфиры стеринов и высших жирных кислот. Наиболее распространены эфиры холестерина.
5. Фосфолипипы.	Отличительная особенность — остаток фосфорной кислоты в составе молекулы.

Жиры растительного и животного происхождения имеют различный состав жирных кислот, определяющий их физические свойства и физиолого-биохимические эффекты. Жирные кислоты подразделяются на два основных класса — насыщенные и ненасыщенные. Насыщенность жира определяется количеством атомов водорода, которое содержит каждая жирная кислота (или, иначе, количеством двойных связей С=С). Жирные кислоты со средней длиной цепи (С8-С14) способны усваиваться в пищеварительном тракте без участия желчных кислот и панкреатической липазы, не депонируются в печени и подвергаются β-окислению. Животные жиры могут содержать насыщенные жирные кислоты с длиной цепи до двадцати и более атомов углерода, они имеют твердую консистенцию и высокую температуру плавления. Как известно высокое потребление насыщенных жирных кислот является важнейшим фактором риска развития диабета, ожирения, атеросклероза. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся миристолеиновая и пальмитолеиновая кислоты (жиры рыб и морских млекопитающих), олеиновая (оливковое, сафлоровое, кунжутное, рапсовое масла). Мононенасыщенные жирные кислоты помимо их поступления с пищей в организме синтезируются из насыщенных жирных кислот и частично из углеводов. Жирные кислоты с двумя и более двойными связями между углеродными атомами называются полиненасыщенными – ПНЖК. Особое значение для организма человека имеют такие ПНЖК как линолевая, линоленовая, являющиеся структурными элементами клеточных мембран и обеспечивающие нормальное развитие и адаптацию организма человека к неблагоприятным факторам окружающей среды. ПНЖК являются предшественниками образующихся из них биорегуляторов – эйкозаноидов. Двумя основными группами ПНЖК являются кислоты семейств ω-6 и ω-3. Жирные кислоты ω-6 содержатся практически во всех растительных маслах и орехах. ω-3 жирные кислоты также содержатся в ряде масел (льняном, из семян крестоцветных, соевом). Основным пищевым источником ω-3 жирных кислот являются жирные сорта рыб и некоторые морепродукты. Из ПНЖК ω — 6 особое место занимает линолевая кислота, которая является предшественником наиболее физиологически активной кислоты этого семейства — арахидоновой. Арахидоновая кислота является преобладающим представителем ПНЖК в организме человека и служит субстратом для синтеза простагландинов и лейкотриенов.

Источниками жира в организме являются экзогенный жир, поступающий с пищей, и эндогенный жир, синтезируемый в печени из углеводов. Жир, всасывающийся из кишечника, поступает преимущественно в лимфу и в меньшем количестве — непосредственно в кровь. Большая часть жиров в организме находится в жировой ткани, меньшая часть входит в состав клеточных структур. В жировой ткани жир, находящийся в клетке в виде включений, легко выявляется при микроскопическом и гистохимическом исследованиях. Жировые вакуоли в клетках — это резервный жир, используемый для обеспечения прежде всего энергетических потребностей клетки. Больше всего запасного жира содержится в жировой ткани, а также в некоторых органах, например в печени и мышцах. Количество запасного жира зависит от характера питания, количества пищи, конституциональных особенностей, а также от величины расхода энергии при мышечной деятельности; количество же протоплазматического жира является устойчивым и постоянным. В жировой ткани нейтральный жир депонируется виде триглицеридов. Сложные липиды — фосфолипиды и гликолипиды — входят в состав всех клеток, но в большей степени в состав клеток нервной ткани. Общее количество жира в организме человека колеблется в широких пределах и в среднем составляет 10—20% от массы тела, а в случае патологического ожирения может достигать 50%. Суточная потребность взрослого человека в нейтральном жире составляет 70—80 г. У человека состав и свойства жира относительно постоянны. При употреблении пищи, содержащей даже небольшое количество жира, в теле человека жир все же откладывается в депо. При этом эндогенный жир имеет некоторые видовые особенности, однако видовая специфичность жиров выражена несравнимо меньше, чем видовая специфичность белков.

Основная биологическая роль жиров — обеспечение пластического и энергетического обмена в организме. Пластическая роль липидов состоит в том, что они входят в состав клеточных мембран, в значительной мере определяя их свойства. Фосфатиды и стерины входят в состав клеточных структур, в частности клеточных мембран, а также ядерного вещества и цитоплазмы. Исключительно важное физиологическое значение имеют стерины, в частности холестерин. Это вещество входит в состав клеточных мембран, является источником образования желчных кислот, а также гормонов коры надпочечников и половых желез, витамина D. Печень является практически единственным органом, поддерживающим уровень фосфолипидов в крови и местом синтеза эндогенного холестерина. В плазме крови холестерин находится в составе липопротеидных комплексов, с помощью которых и осуществляется его транспорт. У взрослых людей 67—70% холестерина плазмы крови находится в составе липопротеидов низкой плотности (ЛПНП), 9—10% — в составе липопротеидов очень низкой плотности (ЛПОНП) и 20—24% — в составе липопротеидов высокой плотности (ЛПВП). Давно доказано, что именно липопротеиды определяют уровень холестерина и динамику его обмена.

Энергетическая роль жиров определяется их максимальной среди всех биологических молекул энергоемкостью, более чем в два раза превышающую таковую углеводов или белков. При окислении 1 г жира выделяется 37, 7 кДж (9, 0 ккал) энергии. В отличие от углеводов жиры составляют энергетический резерв организма. Преимущество жира в качестве энергетического резерва заключается в том, что жиры являются более восстановленными веществами по сравнению с углеводами (в молекулах углеводов при каждом углеродном атоме есть кислород — группы -CHOH-; у жира имеются длинные углеводородные радикалы, в которых преобладают группы -Ch3- — в них нет кислорода). От жира можно отнять больше водорода, который затем проходит по цепи митохондриального окисления с образованием АТФ. Еще одним преимуществом жира как энергетического резерва, в отличие от углеводов, является гидрофобность — он не связан с водой. Это обеспечивает компактность жировых запасов — они хранятся в безводной форме, занимая малый объем. В среднем, у человека запас чистых триацилглицеринов составляет примерно 13 кг. Этих запасов могло бы хватить на 40 дней голодания в условиях умеренной физической нагрузки. Для сравнения: общие запасы гликогена в организме — примерно 400 г; при голодании этого количества не хватает даже на одни сутки.

Катаболизм жира включает в себя три этапа: 1) гидролиз жира до глицерина и жирных кислот (липолиз) ; 2) трансформация глицерина с последующим вступлением продуктов в гексозобифосфатный путь, а также окисление жирных кислот до ацетил-КоА; 3) вступление вышеуказанных продуктов в цикл трикарбоновых кислот. Кроме указанных этапов к катаболизму жиров относят также окисление кетоновых тел и перекисное окисление липидов. Обмен полученного в результате липолиза глицерина может осуществляться несколькими путями. Значительная часть образовавшегося при гидролизе липидов глицерина используется для ресинтеза триглицеридов. Второй путь обмена глицерина — включение продукта его окисления в гликолиз или в глюконеогенез. Окисление жирных кислот осуществляется различными путями, наиболее значимым из них является β-окисление. В ходе β-окисления последовательно происходит активация жирной кислоты на мембране митохондрии и ее связывание с молекулой карнитина, прохождение комплекса нв внутреннюю поверхность мембраны митохондрии, внутримитохондриальное окисление жирной кислоты с образованием ацетил-КоА и АТФ.

Одним из продуктов катаболизма жиров, имеющем важное значения для метаболизма в целом являются кетоновые тела. Кетоновые тела — группа органических соединений, являющихся промежуточными продуктами жирового, углеводного и белкового обменов. К кетоновым телам относят β-оксимасляную и ацетоуксусную кислоты и ацетон, имеющие сходное строение и способные к взаимопревращениям. Главным путем синтеза кетоновых тел, происходящего в основном в печени, считается реакция конденсации между двумя молекулами ацетил-КоА, образовавшегося при β-окислении жирных кислот или при окислительном декарбоксилировании пирувата (пировиноградной кислоты) в процессе обмена глюкозы и ряда аминокислот. Данный путь синтеза кетоновых тел более других зависит от характера питания и в большей степени страдает при патологических нарушениях обмена веществ. Из печени кетоновые тела поступают в кровь и с нею во все остальные органы и ткани, где они включаются в универсальный энергообразующий цикл — цикл трикарбоновых кислот, в котором окисляются до углекислоты и воды. Кетоновые тела используются также для синтеза холестерина, высших жирных кислот, фосфолипидов и заменимых аминокислот. При голодании, однообразном безуглеводистом питании и при недостаточной секреции инсулина использование ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот подавляется, так как все метаболически доступные ресурсы организма превращаются в глюкозу крови. В этих условиях увеличивается синтез кетоновых тел. Следует подчеркнуть важную роль кетоновых тел в поддержании энергетического баланса. Кетоновые тела – поставщики «топлива» для мышц, почек и действуют, возможно, как часть регуляторного механизма с обратной связью, предотвращая чрезвычайную мобилизацию жирных кислот из жировых депо. Печень в этом смысле является исключением, она не использует кетоновые тела в качестве энергетического материала.

Процесс образования, отложения и мобилизации из депо жира регулируется нервной и эндокринной системами, а также тканевыми механизмами и тесно связаны с углеводным обменом. Так, повышение концентрации глюкозы в крови уменьшает распад триглицеридов и активизирует их синтез. Понижение концентрации глюкозы в крови, наоборот, тормозит синтез триглицеридов и усиливает их расщепление. Таким образом, взаимосвязь жирового и углеводного обменов направлена на обеспечение энергетических потребностей организма. При избытке углеводов в пище триглицериды депонируются в жировой ткани, при нехватке углеводов происходит расщепление триглицеридов с образованием неэтерифицнрованных жирных кислот, служащих источником энергии. В обмене жиров одна из важнейших ролей принадлежит печени. Печень — основной орган, в котором происходит образование кетоновых тел (бета-оксимасляная, ацетоуксусная кислоты, ацетон), используемых как альтернативный глюкозе источник энергии.

При обильном углеводном питании и отсутствии жиров в пище синтез жира в организме может происходить из углеводов. Источником углерода для синтеза жирных кислот служит ацетил-КоА, образующийся при распаде глюкозы в абсорбтивном периоде. В норме у человека 25—30% углеводов пищи превращается в жиры. Превращение белка в жирные кислоты происходит, вероятнее всего, также через образование углеводов. С другой стороны и нейтральные жиры в энергетическом отношении могут быть заменены углеводами. Тем не менее жиры необходимы для нормальной жизнедеятельности. Известно, что длительное исключение жиров из пищевого рациона может явиться причиной возникновения целого ряда тяжелых метаболических нарушений. Отчасти это связано с отсутствием поступления в организм жирорастворимых витаминов (A, D, E, K). Но основная причина метаболических нарушений кроется в возникновении в организме дефицита незаменимых жирных кислот. Некоторые ненасыщенные жирные кислоты (с числом двойных связей более 1), например линолевая, линоленовая и арахидоновая, в организме человека и некоторых животных не образуются из других жирных кислот и поэтому являются незаменимыми. Особенно остро реагирует организм на дефицит незаменимой линолевой кислоты СН3- (СН2) 4 — СН = СН — СН2 — СН = СН — (СН2) 7 — СООН. Возможно это связано с тем, что эта ненасыщенная жирная кислота в организме человека служит предшественником арахидоновой кислоты, которая в свою очередь необходима для синтеза универсальных биорегуляторов — простагландинов. Основными пищевыми источниками полиненасыщенных жирных кислот, в том числе линолевой, являются растительные масла.

Как указывалось выше метаболизм жиров контролируется нервной и эндокринной системами. Мобилизация жиров из депо происходит под влиянием гормонов мозгового слоя надпочечников — адреналина и норадреналина. Соматотропный гормон гипофиза также обладает жиромобилизирующим действием. Аналогично действует тироксин — гормон щитовидной железы. Тормозят мобилизацию жира глюкокортикоиды — гормоны коркового слоя надпочечника, вероятно, вследствие того, что они несколько повышают уровень глюкозы в крови. Действие инсулина связано с повышением активности внутриклеточной фосфодиэстеразы, что приводит к снижению концентрации цАМФ и угнетению липолиза. Таким образом, инсулин усиливает синтез жира и уменьшает скорость его мобилизации. Имеются данные, свидетельствующие о возможности прямых нервных влияний на обмен жиров. Симпатические влияния тормозят синтез триглицеридов и усиливают их распад. Парасимпатические влияния, напротив, способствуют отложению жира в депо.

Статья добавлена 31 мая 2016 г.

Потребности человека в аминокислотах | Журнал питания

Немногие вопросы в науке о питании вызывали такие давние и глубокие споры, как потребности в белке и аминокислотах. Те, кому посчастливится прочитать описание «Нормальной диеты» Грэма Ласка в его « элементах науки о питании » (Ласк, 1928), будут хорошо осведомлены о дебатах, которые бушевали в начале 20-го века (и до этого) по поводу вопросы пользы или вреда больших или малых количеств животного или растительного белка в рационе человека.Ласк записывает отчет о разговоре между Ласком и Читтенденом о том, отражает ли восторг и удовлетворение Ласка от большого куска холодного ростбифа, съеденного на борту корабля после сурового пребывания в Британии военного времени, пополнение «квоты улучшения» его белковых запасов. (точка зрения Ласка) или возбуждающий аппетит морской воздух (точка зрения Читтендена). Ласк писал, что оба мнения являются подходящими темами для психоанализа. Студенты, изучающие историю науки, наблюдающие за текущими дебатами о потребности в аминокислотах, могут сегодня ответить точно так же.

В центре дискуссии находятся три вопроса: 1 ) обоснованность значений потребности в аминокислотах, впервые собранных для отчета ФАО/ВОЗ о потребностях в белках 1973 года и впоследствии использованных в отчете ФАО/ВОЗ/УООН 1985 года, 2 ) валидность схемы оценки MIT, предложенной в качестве замены модели FAO для взрослых (Young et al., 1989) и 3 ) степень, в которой аминокислотная оценка белков является возможным или даже действительным способом оценки белка качество питания человека (Millward 1994).Уместно рассмотреть эти вопросы здесь, учитывая самую последнюю статью, опубликованную в The Journal of Nutrition в поддержку схемы оценки аминокислот MIT (McLarney et al. 1996). В этом отчете Янг и его коллеги представляют межвидовое сравнение рекомендаций ФАО/ВОЗ/УООН по потреблению аминокислот для человека от 1985 года с рекомендациями для других видов млекопитающих и птиц (McLarney et al. 1996). Они показывают, что при сравнении значений на разных стадиях развития человеческие значения выше для младенцев и ниже для взрослых по сравнению со средними значениями для нечеловеческих видов.На основе этого сравнения они пришли к выводу, что трудно избежать вывода о том, что текущие значения потребности человека в аминокислотах кажутся аномальными, если сравнивать их с данными, полученными от других видов животных, особенно в случае значений для взрослых особей. В конце своей статьи они рекомендуют шаблон MIT в качестве альтернативы значениям FAO 1985 для взрослых, утверждая, что шаблон MIT «приводит данные человека в более точное соответствие с моделями потребностей в аминокислотах и ​​их скоростью изменения с развитием по мере развития». у других видов.

Как и в предыдущие эпохи, это важный вопрос, решение которого имеет последствия для международной политики в области пищевых продуктов и питания. Янг и Пеллетт (1990) использовали схему оценки Массачусетского технологического института для выявления дефицита лизина в диетах на основе злаков, который, по их словам, требует добавок животного белка для его устранения. Для многих читателей аргументы Янга будут убедительны, так как они исходят от человека, который, вероятно, внес наибольшее количество высококачественных опубликованных работ в истории о потребностях человека в белке и аминокислотах.Но такими же были и рассуждения Либиха о роли белка в качестве топлива для мышц, и Либих ошибся. Такими, на мой взгляд, являются Янг и его коллеги.

Изучив научную литературу, я согласен с Reeds (1988) в том, что за очевидными исключениями (например, потребность в аргинине у растущих кошек и растущих и взрослых собак, потребность в таурине у котят и высокая потребность в аминокислотах у видов птиц для роста оперения), между видами млекопитающих мало различий в основах аминокислотного и белкового метаболизма.На этом основании межвидовое сравнение видов млекопитающих представляет научный интерес. Однако такое упражнение имеет ценность только в том случае, если сравнение сравнивает подобное с подобным и использует надежные данные.

Что касается сравнения подобного с подобным, учитывая базовые концепции потребности в аминокислотах для роста и поддержания, которые были поняты с самых ранних экспериментов Осборна и Менделя (1916), межвидовые сравнения имеют ценность только тогда, когда сравнения принимают во внимание резко различаются темпы роста у разных видов. Хорошо известно, что новорожденные поросята растут более чем в 10 раз быстрее, чем новорожденные до отлучения от груди (т. е. 286 г/день, чтобы набрать 4 кг за 14 дней по сравнению с 22 г/день, чтобы набрать 4 кг за 180 дней) и в 60 раз после отлучения от груди (т.е. 571 г/день для достижения 90 кг за 148 дней по сравнению с 10 г/день для достижения 70 кг за 17,5 лет). Это означает, что, как заметили Саид и Хегстед (1970) в своей оценке потребности крыс в аминокислотах, у младенцев человека после первого года жизни потребность в незаменимых аминокислотах для роста приближается к незначительной по сравнению с потребностью в поддержании.Из-за этого мне никоим образом не ясно, какую ценность можно получить, сравнивая человеческие ценности для детей дошкольного возраста или детей старшего возраста (ранний рост и рост) с другими видами, которые растут быстрее, чем человеческие младенцы. Для быстрорастущих видов, таких как свиньи или крысы, потребности в аминокислотах почти полностью связаны с ростом тканей, тогда как для людей после первого года жизни потребности в аминокислотах почти полностью связаны с поддержанием их жизнедеятельности. Хотя в другом месте (Young and El-Khoury 1995) Янг утверждает, что модели роста не обязательно должны иметь какое-либо отношение к содержанию аминокислот в тканях, это факт (принимая по существу некоторые аминокислоты), что модель потребностей роста должна обеспечивать, по крайней мере, содержание роста тканей.Единственный способ, которым он может отличаться, — это любая дополнительная диетическая потребность из-за любой неэффективности использования или любой метаболической потребности, не связанной с ростом. У быстрорастущих крыс характер потребности в незаменимых аминокислотах, описанный Benevenga et al. (1994) (вопреки утверждениям Young and El-Khoury 1995), за одним исключением, очень похож на белок смешанных тел крыс, описанный Davis et al. (1994). Таким образом, после выравнивания каждого паттерна для треонина относительные соотношения всех остальных аминокислот колебались от 0.8 к 1,3, за исключением аминокислот серы, для которых значения потребности крыс выше, чем ожидалось (соотношение 2,3), предположительно отражая рост волос. В случае растущих свиней модель потребности Фуллера для прироста (Fuller et al. 1989) даже ближе к составу белков смешанного тела с относительными отношениями в диапазоне от 0,8 до 1,1. Это означает, что 1 ) не может быть особых споров о потребности в аминокислотах для роста, если не считать эффективности использования, которая будет определять любую дополнительную потребность; и 2 ), поскольку люди растут со скоростью, которая начинает приближаться к скорости роста животных только во время догоняющего роста или у недоношенных детей, модели потребностей большинства других видов в значительной степени не имеют отношения к потребностям человека после первых 6–12 месяцев жизни. .Что необходимо, так это особое внимание, насколько это возможно, к требованиям технического обслуживания. Опять же, если подобное следует сравнивать с подобным, то необходимо учитывать выбранную норму белка, потому что схемы оценки, рассмотренные McLarney et al. (1996) (миллиграммы аминокислот на грамм нормы белка) зависят от выбора значения белка в знаменателе. Модель ФАО/ВОЗ/УООН для взрослых на 1985 год, приведенная Янгом, основана на безопасной норме 1985 года (0,75 г белка), величине, которая в любом случае была получена несколько произвольно (см. Millward et al.1989). Все значения в шкале оценки ФАО/ВОЗ 1973 г. были на 36% выше, поскольку одинаковые значения потребности в аминокислотах были связаны с более низкой потребностью в безопасном белке (0,55 г/кг). Модель MIT основана на 0,6 г белка, средней потребности 1985 года.

Что касается надежности данных, то сначала McLarney et al. (1996) заявляют, что они будут использовать наборы значений, в основном сообщаемые Национальным исследовательским советом как «наиболее широко принятые цифры и, следовательно, полезные для настоящей цели», даже после указания, что другие, более поздние значения (например,г., значения для крыс; Беневенга и др. 1994) могут представлять более точные оценки. Фактически, для наиболее важных данных в данном контексте, т. е. зрелых значений, приведенные данные (индейка, собака, крыса и свинья) обычно плохи, за исключением данных для крыс. Таким образом, как указывают авторы, данные по индейке прогнозируются. Признано, что данные NRC для взрослых собак основаны на очень ограниченных данных (Schaeffer et al. 1989) и фактически получены из одного доктора философии. тезис, и, как сообщают авторы в другом месте (Young and El Khoury 1995), набор данных по кабану обычно считается основанным на очень слабых данных.

Что касается надежности данных о людях, то есть несколько критических замечаний, которые можно сделать по поводу этих данных как описания потребностей человека. Схема оценки младенцев основана на составе грудного молока, который был рекомендован ФАО после того, как было указано, что грудное молоко содержит более высокие уровни триптофана и S-аминокислот, чем экспериментальные оценки значений потребностей младенцев в аминокислотах. Ценности дошкольного образования очень трудно оценить, поскольку они никогда не публиковались полностью.Кроме того, изучение доступных данных (например, по лизину) поднимает вопрос о том, получены ли результаты измерений у детей с аномальным ростом для их возраста из-за предшествующего недоедания (см. Millward 1994). Данные о детях старшего возраста были отвергнуты ФАО/ВОЗ как недостоверные в их отчете за 1991 г. (ФАО/ВОЗ, 1991 г.).

Напротив, данные о взрослых, которым уделяется основное внимание в текущих дебатах, представляют собой результаты большого объема специальной работы, проведенной несколькими исследователями на взрослых мужчинах и женщинах, направленной на установление минимальных требований с конкретными протоколами, разработанными для этого ( как обсуждалось Миллуордом и Риверсом, 1988).Кроме того, окончательные значения, выбранные ФАО/ВОЗ/УООН (1985 г.), взяты из более раннего отчета (ФАО/ВОЗ, 1973 г.), в котором сравнивались значения для мужчин, указанные Роузом (1957 г.), и набором значений, опубликованных Хегстедом (1963 г.) после тщательного рассмотрения всех опубликованных данных до 1963 года, были в основном самые высокие значения, «чтобы подчеркнуть верхний диапазон индивидуальных требований». В основном это были значения, указанные Роузом. Янг отверг всю работу (сосредоточившись в своем анализе исключительно на исследованиях Роуза) на том основании, что 1 ) использовалась чрезмерная энергия, 2 ) не принимались во внимание различные потери и 3 ) баланс азота. не может быть подтверждено.На самом деле первый пункт верен только для исследований Роуза, которые были признаны Хегстедом (1963) уступающими в количественном отношении более поздним исследованиям, но которые в любом случае обычно приводили к более высоким значениям, чем в большинстве других отчетов, в которых использовалась энергия поддержания веса. входы. Пункт 2 будет иметь значение, как указано Хегстедом (1963). Фактически, Фуллер и Гарлик (1994) пересчитали значения из значений регрессии Хегстеда, предполагая потребность в 0,3 г N для неизмеренных потерь, и это привело к удвоению большинства значений.С другой стороны, в случае лизина в нескольких исследованиях в качестве критерия адекватности было принято положительное удержание и в целом подтверждены значения FAO (например, Clark et al., 1963). Что касается вышеприведенного пункта 3, несмотря на известные трудности, связанные со всеми исследованиями баланса, их полный отказ (в пользу исследований баланса углерода ¹³ C) является советом отчаяния и логически означает отказ от всех значений потребности в белке. Таким образом, первоначальные данные о людях вряд ли точно отражают истинные изменения метаболических потребностей в аминокислотах, связанные с развитием, поскольку они не были систематически изучены.

Из вышеизложенного следует, что на самом деле существует большая трудность в проведении разумного межвидового сравнения, учитывая как трудности выявления сопоставимых физиологических состояний у разных видов, соответствующих развитию человека, так и отсутствие однозначных данных. Большая часть работы была проведена на крысах, свиньях и взрослых людях, с конкретными исследованиями на взрослых крысах и лишь ограниченными исследованиями на взрослых свиньях. Хегстед (1973) сравнил свои собственные данные по крысам со значениями FAO для человека, и они показаны в таблице 1.

Таблица 1.

Потребность взрослых крыс и человека в аминокислотах ¹

90 063 мг / г пищевой белок 1-2

.	Взрослая крыса .	Человек .
	Гистидин 14	22
	Изолейцин 31	18
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
ароматических аминокислот	34	25
серосодержащих аминокислот	29	24
Треонин	30	13
Триптофан	7	6.
валин	31	18
Итого	232	173

1-2

.	Взрослая крыса .	Человек .
	мг / г пищевой белок
	Гистидин 14	22
	Изолейцин 31	18
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
ароматических аминокислот	34	25
серосодержащих аминокислот	29	24
Треонин	30	13
Триптофан	7	6.
валин	31	18
Итого	232	173

Таблица 1.

Потребность взрослых крыс и человека в аминокислотах ¹

90 063 мг / г пищевой белок 1-2

.	Взрослая крыса .	Человек .
	Гистидин 14	22
	Изолейцин 31	18
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
ароматических аминокислот	34	25
серосодержащих аминокислот	29	24
Треонин	30	13
Триптофан	7	6.
валин	31	18
Итого	232	173

90 063 мг / г пищевой белок 1-2

.	Взрослая крыса .	Человек . +
	Гистидин 14	22
	Изолейцин 31	18
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
ароматических аминокислот	34	25
серосодержащих аминокислот	29	24
Треонин	30	13
Триптофан	7	6.
валин	31	18
Итого	232	173

Два комментария могут быть сделаны об этом com паризон.Во-первых, оба набора значений отличаются от тех, которые цитирует Янг и его коллеги. Значения для крыс отличаются от значений NRC (1978) как по характеру аминокислот, так и по общему количеству незаменимых аминокислот, однако трудно понять, с какими данными мог работать NRC, помимо данных Хегстеда. Во-вторых, в отличие от выводов, сделанных Янгом и его коллегами, на основе этого сравнения вывод, сделанный Хегстедом (1973), кажется более подходящим: крысы и человек.Относительные потребности различных аминокислот также схожи».

Кроме того, для растущих крыс и свиней были получены поддерживающие значения, которые можно сравнить, зная, что эти значения представляют собой нормы потребления аминокислот в физиологически необычных условиях. Учитывая, что на практике текущие дебаты сосредоточены в основном на потребностях в лизине, я сравнил поддерживающие потребности в лизине для крыс, свиней и людей в Таблице 2 как мг/кг ^0,75 . Ясно, что основание для показателя степени равно 0.75 для межвидовых сравнений потребностей в лизине не было строго установлено, но если предположить, что такое сравнение действительно, человеческие значения совершенно ничем не примечательны и действительно выше, чем «нефизиологические значения», полученные у растущих крыс или свиней. В таблице 2 также показана потребность в лизине как доля от общей потребности в незаменимых аминокислотах.

Таблица 2.

Межвидовое сравнение потребности в лизине

^2-7

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержимое тела .
.	.	.	.
	мг / кг	мг / кг 0,75	% Total IAA	% IAA 2-6	% Total IAA
RAT 2-1	22.9	8	8.6
	32.9	10.5
PIG 2-3 ​​		36.0	14.7
140061 Свинья 2-4	25,0	—
человека 2-5	34. 7	14.4
Все виды
.	Требования к техническому обслуживанию .		Содержимое тела .
.	.	.	.
	мг / кг	мг / кг 0,75	% Total IAA	% IAA 2-6	% Total IAA
RAT 2-1	22.9	8	8.6
	32.9	10.5
PIG 2-3 ​​		36.0	14.7
140061 Свинья 2-4	25,0	—
человек 2-5	34.7	14. 4
Все виды					19.1 2-7

Таблица 2.

Межвидовое сравнение потребности в лизине

^2-7

2

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержимое тела .
.	.	.	.
	мг / кг	мг / кг 0,75	% Total IAA	% IAA 2-6	% Total IAA
RAT 2-1	22.9	8	8.6
	32.9	10.5
PIG 2-3 ​​		36.0	14.7
140061 Свинья 2-4	25,0	—
человека 2-5	34. 7	14.4
Все виды
.	Требования к техническому обслуживанию .		Содержимое тела .
.	.	.	.
	мг / кг	мг / кг 0,75	% Total IAA	% IAA 2-6	% Total IAA
RAT 2-1	22.9	8	8.6
	32.9	10.5
PIG 2-3 ​​		36.0	14.7
140061 Свинья 2-4	25,0	—
человека 2-5	34.7	14. 4
Все виды					19.1 2-7

Какие ценности показывают это по сравнению с средний тканевой белок, поддерживающая потребность в лизине составляет меньшую долю от общего количества незаменимых аминокислот во всех случаях с самыми низкими значениями для крысы.Это снова означает, что в человеческих ценностях нет ничего примечательного.

Однако наиболее поучительным является межвидовое сравнение метаболического поведения с точки зрения адаптивных изменений в окислении аминокислот и последующего сохранения аминокислот в ответ на низкое потребление, поскольку это будет определять пищевую ценность различных источников пищи. Это связано с тем, что в настоящее время совершенно ясно, что для многих незаменимых аминокислот и для лизина, в частности, их потребность состоит прежде всего в восполнении окислительных потерь.Действительно, на основе метаболической модели (Millward and Pacy 1995, Millward and Rivers 1988), в которой метаболическая потребность в незаменимых аминокислотах является функцией 1 ) потребности в росте, 2 ) потребности в обязательной метаболической потребности и 3 ) потребности в регуляторных окислительных потерях со скоростью, отражающей обычное потребление белка, определение простой безоговорочной поддерживающей потребности, независимо от фонового состояния питания, невозможно. В рамках этой модели все, что можно определить, — это минимальное потребление, к которому может приспособиться адаптивное снижение скорости окисления без ущерба для функций или состава организма.Это верно, даже принимая во внимание необходимость постпрандиального отложения белка в рамках суточного цикла постабсорбтивных потерь и постпрандиальных накоплений. Поскольку амплитуда этого суточного цикла изменчива и поскольку, как обсуждалось в другом месте (Millward 1992, Millward and Pacy 1995), может происходить рециркуляция аминокислот (т. е. такие аминокислоты, как треонин и лизин, высвобождаемые в результате постабсорбционного протеолиза, могут быть рециркулированы для постпрандиального накопления белка). ), это позволяет использовать пшеничный белок для отложения белка после приема пищи с эффективностью, близкой к эффективности молока (Fereday et al.1994 и 1997). При адаптивном снижении скорости окисления лизина и других лимитирующих аминокислот баланс может поддерживаться при низком потреблении, как у Young et al. (1975) показали (см. Millward 1994).

В этом контексте межвидовые данные крыс и свиней полностью согласуются с очень низкими обязательными потребностями в лизине по сравнению с другими аминокислотами, такими как треонин и аминокислоты серы. Исследования на молодых крысах (Benevenga et al., 1994), взрослых крысах (Said and Hegsted, 1970, Yokogoshi и Yoshida, 1981, Yoshida и Moritoki, 1974) и растущих свиньях (Fuller et al.1989) очень четко показали, что при поддержании потребности в лизине являются самыми низкими из всех отдельных незаменимых аминокислот, поскольку удаление лизина из рациона оказывает гораздо меньшее влияние на баланс азота по сравнению с удалением аминокислот серы и треонина. у свиней и по сравнению с удалением треонина, аминокислот серы и изолейцина у крыс. Действительно, как указал Хегстед (1973), из-за этого кривая баланс-потребление для лизина чрезвычайно пологая, а это означает, что измерение величины потребности очень сложно, поскольку оно зависит от точного критерия адекватности. Хотя несколько ранних сообщений о том, что крысы сохраняли массу тела в течение 6 месяцев при потреблении диет с очень низким содержанием лизина [например, зеин, Осборн и Мендель (1916) или даже диеты без лизина (Бендер, 1961)], вероятно, объясняются копрофагией, учитывая четких доказательств метаболической потребности в лизине с точки зрения быстрого появления симптомов у людей, употребляющих диету без лизина (Rose 1957), не существует никаких доказательств чего-либо, кроме очень низкой метаболической потребности в этой аминокислоте. Йошида сделал больше всего для изучения концепции, согласно которой аминокислоты, ограничивающие скорость при поддержании, отличаются от аминокислот, ограничивающих скорость роста.Он показал, что у взрослых крыс, получавших ограниченное количество рисовой или пшеничной диеты, лимитирующими аминокислотами были треонин и аминокислоты серы, которые при добавлении к зерновой диете восстанавливали баланс азота и трансформировали потерю массы тела в рост (Yoshida 1983). ). Это может объяснить, почему попытки показать в испытаниях пищевых добавок, что лизин является лимитирующей аминокислотой в пшенице у взрослых людей, оказались столь неутешительными (Scrimshaw et al., 1973).

Хотя природа относительной метаболической потребности в отдельных аминокислотах ни в коей мере не ясна, работа Фуллера на свиньях указала на потери аминокислот в подвздошной кишке как на частичное объяснение, на которые приходится около 60% потребности свиней в поддержании аминокислот (Wang и Фуллер 1989).В таблице 3 сравниваются илеальные потери свиней и людей.

Таблица 3.

Идеальные потери незаменимых аминокислот у свиней и людей по сравнению со значениями потребности взрослых особей ФАО

9004

.	Свинья 40 кг 3-1 .	Взрослый человек массой 66 кг 3-2 .	Требование ФАО 3-3 .
Isoleucine	«> 045	0,114	0,660
Лейцин	1,0	0,21	0,924
Лизин	0,61	0,258	0,792
серосодержащие аминокислоты	0,73	0,116	0.858
ароматические аминокислоты	1.14	0.255	0.924	0,924
Treonine	1.41	0.280	0.462
VALINE	0,73	0.19	0,660
9004 . Свинья 40 кг 3-1 . Взрослый человек массой 66 кг 3-2 . Требование ФАО 3-3 . Isoleucine 045 0,114 0,660 Лейцин 1,0 0,21 0,924 Лизин 0,61 0,258 0,792 серосодержащие аминокислоты 0,73 0,116 0.858 ароматические аминокислоты 1.14 0.255 0.924 0,924 Treonine 1.41 0.280 0.462 0.462 VALINE «> 0,73 0.19 0.19 0,660 Таблица 3. Ileal Неоперативные аминокислотные потери свиней и людей по сравнению с требованиями для взрослых ФАО . Свинья 40 кг 3-1 . Взрослый человек массой 66 кг 3-2 . Требование ФАО 3-3 . г / д Изолейцин 0,45 0,114 0,660 Лейцин 1.0 0.21 0.21 0.924 Lysine 0.61 0.258 0.258 0.792 серы аминокислоты 0.73 0,116 0,858 ароматических аминокислот 1,14 0,255 0,924 Треонин 1,41 0,280 0,462 Валин 0,73 0,19 0,660 90 989 г / д . Свинья 40 кг 3-1 . Взрослый человек массой 66 кг 3-2 . Требование ФАО 3-3 . 90 052 Изолейцин 0,45 0,114 0,660 Лейцин 1,0 0,21 0,924 Лизин 0.61 0,258 0,792 серосодержащие аминокислоты 0,73 0,116 0,858 ароматических аминокислот 1,14 0,255 0,924 Треонин 1,41 0,280 0.462 VALINE 0,73 0,19 0,19 0.660 Эти данные показывают, что в каждом случае треонин является крупнейшим компонентом, и хотя шаблоны различаются в определенной степени, наиболее важно, абсолютные значения у людей намного ниже, чем у свиней.Исходя из этого, значения потребности человека, показанные в таблице 3, ничем не примечательны, как и многие исследования азотистого баланса человека у мужчин и женщин, сообщающие о потребности в лизине в диапазоне от 17 до всего лишь 1 мг/кг в день (см. Ирвин и Хегстед). 1971). В совокупности это неизбежно ограниченное межвидовое сравнение приводит меня к заключению, что 1 ) минимальные метаболические потребности в лизине низки; 2 ) широко распространено адаптивное снижение окисления и рециркуляции лизина в ответ на снижение потребления; и 3 ) значения потребности в аминокислотах FAO и особенно потребности в лизине, полученные в результате испытаний баланса азота на людях, совершенно ничем не примечательны.Кроме того, на основе хорошо проведенных исследований показано, что потребности в лизине для роста намного выше, чем для поддержания [например, соотношение лизин-триптофан в моделях роста и поддержания у крыс составляет 8,2 и 3,4 (Said and Hegsted, 1970) и 5,7 и 1,8 у свиней (Fuller et al. 1989)], неизбежен вывод о том, что минимальные поддерживающие потребности в лизине у людей, как у крыс, так и у свиней, намного ниже, чем относительные потребности для прироста тканей. Таким образом, в периоды очень быстрого нормального и догоняющего роста у недоношенных и доношенных детей модель потребности в аминокислотах должна включать гораздо более высокое содержание лизина, чем у детей старшего возраста и взрослых.Тот факт, что это противоречит гораздо меньшему изменению потребности в лизине от очень молодых до взрослых средних значений NRC для нечеловеческих видов (58–33 мг/г), собранных Янгом и его коллегами (McLarney et al. 1996), приводит меня подвергать сомнению ценности NRC, а не человеческие ценности. Как утверждалось в другом месте (Millward 1990, 1992 и 1994, Millward et al. 1990), схема оценки MIT основана на предположении, что потребность в аминокислотах для поддержания жизни может быть предсказана на основе аминокислотного состава белков организма, а это предположение никогда не Насколько мне известно, это было сделано ранее, и это необоснованно, и которое не нашло никакой поддержки, кроме признания того, что значения потребности в лейцине могут быть выше, чем те, что указаны в схеме ФАО/ВОЗ/УООН (например,г., Фуллер и Гарлик, 1994, Уотерлоу, 1996). Вопреки тому, что было опубликовано, это не тот случай, когда на международной встрече группы экспертов «подавляющее большинство группы приняло в качестве временной рабочей схемы предложенную Янгом и др.». (Clugston et al. 1996), потому что, как сообщалось впоследствии (Millward and Waterlow 1996), это утверждение появилось во время редактирования после собрания. Янг еще не опубликовал надежные исследования стабильных изотопов для лизина, и, на мой взгляд, никаких других однозначных значений опубликовано не было.Исследования метода окисления индикатора, о которых сообщают Zello et al. (1992), которые поддерживают гораздо более высокие значения потребности в лизине, что согласуется с позицией Янга, не делают попыток допустить какую-либо адаптацию окисления лизина в ответ на снижение потребления. Кроме того, хотя они представлены как более простые, чем многие другие исследования, на самом деле они сложны и, на мой взгляд, отнюдь не однозначны. Таким образом, увеличение экскреции 13 CO 2 индикаторной аминокислоты (вводимого фенилаланина), которое указывает на снижение потребления тестируемой аминокислоты (лизина) с пищей ниже потребности, точно предсказывает только истинное увеличение окисления фенилаланина. если нет изменений в истинном обогащении предшественника, которым, согласно моему пониманию биохимии, является тирозин, а не фенилаланин, как предполагают авторы. Как сделан вывод в другом месте (Millward 1994), учитывая 1 ) низкие минимальные обязательные потребности в незаменимых аминокислотах, 2 ) тот факт, что их метаболическая потребность отражает степень, в которой происходят адаптивные изменения в окислении и 3 ) все больше доказательств доступности незаменимых аминокислот, включая лизин, полученных в результате синтеза аминокислот de novo микробами толстой кишки из спасенной мочевины (см. Fuller and Garlick 1994, Yeboah et al. 1996, Gibson et al.1997), на мой взгляд, определение потребности взрослых в незаменимых аминокислотах для оценки качества белка в настоящее время невозможно или вряд ли будет полезно в будущем. Однако, учитывая, что оценка белков, основанная на простой и привлекательной концепции, представляет собой глубоко укоренившийся краеугольный камень оценки качества питания, я признаю, что немногие легко примут мои выводы сегодня так же, как аналогичные взгляды других, высказанные в течение четверть века назад (например, Said and Hegsted 1970, Yoshida and Moritoki 1974) постоянно игнорировались, как и многие опубликованные исследования, демонстрирующие четкие доказательства способности адаптироваться к диете на основе злаков с низким потреблением лизина.Исследование Эдвардса и соавт. (1971), демонстрирующие поддержание как массы тела, так и баланса азота у североамериканских студентов, получавших всего 46 г белка (~0,6 г/кг) пшеницы (76%) и картофеля (20% белка) в течение 60 дней, что обеспечило бы около 17 мг/кг лизина — один из таких отчетов. На мой взгляд, насущный научный вопрос заключается не в том, чтобы определить, в какой степени растительные диеты адекватны питанию человека, поскольку оценка не дает ответа на этот вопрос.Скорее, мы должны сосредоточиться на долгосрочных испытаниях питания с исследуемыми источниками пищевого белка, чтобы лучше понять сложности адаптивных реакций аминокислотного и белкового метаболизма человека на изменения в потреблении, а также степень любых неблагоприятных функциональных последствий. такого приспособления. ЦИТИРОВАННАЯ ЛИТЕРАТУРА 1 Baker D. H. Becker D. F. Norton H.W. Jensen A. H. Hartnen B. G. Количественная оценка потребности взрослых свиней в триптофане, метионине и лизине для содержания. Дж. Нутр. 89 89 1966 441 447 2 447 2 Bender , A. E. ( 1961 ) Определение питательной ценности белков по химическому анализу . В: Прогресс в удовлетворении потребностей в белке младенцев и детей дошкольного возраста, стр. 407 – 415 . NRC опубл. 843, Национальная академия наук , Вашингтон, DC .3 Benevenga N. J. GAHL GAHL M. J. Crenshaw T. D. ВИНК М. D Потребность в белке и аминокислотах для поддержания и потребность в аминокислотах для роста лабораторных крыс. Дж. Нутр. 124 1994 451 453 4 Кларк Х.E. YESS N. J. Vermillion E. J. Goodwin A. F. Mertz E. T. Эффект определенных факторов на удержание азота и лизина потребности взрослых людей. III. Источник дополнительного азота. Дж. Нутр. 79 1963 131 139 5 Клагстон , Г. , Дьюи .G. , Fjeld , C. , Millard , D. J. , REDS , стр. , Scrimshaw , N. S. , TONTISIRIN , K , Waterlow , J. C. и Young , V. R. ( 1996 ) Отчет рабочей группы по потребности в белках и аминокислотах .9005 евро. Дж. Клин. Нутр. 50 🙁 доп. 1 ) S193 – S195 .6 Davis T. A. T. A. Nguyen H. V. Garcia-Bravo R. Fiorotto M. L. Джексон E. M. Lewis D. S. Lee D. R. Reeds P. J. Аминокислотный состав грудного молока не уникален. Дж. Нутр. 124 1994 1126 1132 7 Эдвардс К.H. Booker L. K. L. K. RUMPH C. H. REAGE W. G. Ganapathy S. N. Утилизация пшеницы взрослого человека: азотный метаболизм , аминокислоты и липиды плазмы. Ам. Дж. Клин. Нутр. 24 1971 181 193 8 ФАО/ВОЗ ( 1973 ) и потребность в белке . Доклад Объединенного специального комитета экспертов ФАО/ВОЗ . Серия технических отчетов №. 522, Всемирная организация здравоохранения , Женева, Швейцария .9 ФАО/ВОЗ ( 1991 ) Оценка качества белка в рационе человека . Food and Nutrition paper 51, FAO , Rome, Italy .10 FAO/WHO/UNU ( 1985 ) Потребность в энергии и белке . Отчет совместной консультации экспертов. Серия технических отчетов №.724, Всемирная организация здравоохранения , Женева, Швейцария .11 Fedeay , , Gibson , N. , COX , M. , HALLIDED , D , Pacy P. J. и Millward , D. J. ( 1994 ) Утилизация пшеничного белка у здоровых взрослых5. Проц. Нутр. соц. 53 : 201a (абс.) .12 Fedeay , A. , GIBSON , N. , COX , м. , , мл. , , , D. , Pacy , P. J. & Millward , D. J. ( 1997 ) Постпрандиальное использование белка пшеницы из одного приема пищи у здоровых взрослых . Проц. Нутр. соц. (в печати).13 Fuller M. Garlick P.J. Потребность человека в аминокислотах. Можно ли разрешить спор? год. Преподобный Нутр. 14 14 , 1994 217 241 14 241 14 Fuller Fuller M. F. Milne A. Harris C. I. Reid T.M.S. Кинан R. Потери аминокислот в илеостомической жидкости при безбелковой диете. Ам. Дж. Клин.Нутр. 59 1994 70 70 70002 70 73 15 Fuller F. MCWILLIAM R Wang T. C. GILES L. R. R. Оптимальный состав аминокислот в рационе для растущих свиней; потребности в поддержании и приросте тканевого белка. Бр. Дж. Нутр. 62 1989 255 267 16 Гибсон , Н.R. , AH-SINT , E. , Badalloo , A. , , A. , , , T. , Jackson , A. & Millward , D. j ( 1997 ) Перенос 15 N из мочевины в пул незаменимых и незаменимых аминокислот у младенцев . Проц. Нутр. соц. (в печати).17 Hegsted D. M. Изменение потребности в питательных веществах — аминокислотах. Фед. проц. 22 22 1424 1424 14302 14302 Hegstead , D. M. ( 1973 ) Аминокислотные требования крыс и людей . В: Proteins in Human Nutrition ( Porter , JWG и Rolls , B. A. eds.). Academic Press , Лондон, Великобритания 19 Irwin M. I. и Hegsted D.М. Конспект исследований потребности человека в аминокислотах. Дж. Нутр. 101 1971 539 539 566 20 566 20 Lusk , G. ( 1928 ) Элементы науки о питании, 4-й Эд., С. 447 — 486 . W. B.Saunders , Philadelphia, PA .21 McLarney M. J. Пеллет P.L. Young V. R. Структура аминокислот у человека: межвидовое сравнение с использованием опубликованных рекомендаций по потребности в аминокислотах. Дж. Нутр. 126 1996 1871 1882 22 Millward D. J. Аминокислота для взрослых Ам. Дж. Клин. Нутр. 51 1990 492 493 23 Миллуорд , Д.J. ( 1992 ) Метаболическая основа потребности в аминокислотах . In: Protein-Energy Interactions ( Scrimshaw , N. S. & Schurch , B. eds.), стр. 31 – 05. I/D/E/C/G Nestle Foundation, Lausanne , Switzerland .24 Millward D. J. Можем ли мы определить потребность в незаменимых аминокислотах и ​​оценить качество белка у взрослых? Дж.Нутр. 124 1994 1509 1509 1509 1516 25 Millard D. J. Джексон A. Цена G. Rivers J.P.W. Потребности человека в аминокислотах и ​​белках: текущие дилеммы и неопределенности. Нутр. Рез. 2 1989 109 132 26 Millward D. J. Pacy 2J. Постпрандиальное использование белка и оценка качества белка у человека. Клин. науч. 88 1995 597 597 606 27 606 27 Millard D. J. Цена Г. М. Pacy P.j.h.h. Halliday D. Поддерживающие потребности в белке: необходимость концептуальной переоценки. Проц. Нутр. соц. 49 1990 473 487 28 Миллуорд Д.J. Риверс J.P.W. Питательная роль незаменимых аминокислот и метаболическая основа их потребности. Евро. Дж. Клин. Нутр. 42 1988 367 367 393 393 29 20002 Millard D. J. Waterlow J. C. письмо в редактор. Евро. Дж. Клин. Нутр. 50 1996 832 833 30 Национальный исследовательский совет ( 1978 ) Лабораторные животные Требования к питательным веществам. National Academy Press , Washington, DC .31 Osborne T. B. Mendel L. B. с лизином и триптофаном. Журнал биол. хим. 25 25 1916 1 1 8 32 Reeds , P. J. ( 1988 ) азотный метаболизм и требования белка .В: Comparative Nutrition ( Blaxter , K. и McDonald , J. eds.), стр. 1 – 19 . John Libby , London, UK 33 Rose W. C. Потребность взрослого человека в аминокислотах. Нутр. Абстр. 27 1957 631 647 34 Саид А. К. Хегстед М. Реакция взрослых крыс на низкий уровень незаменимых аминокислот в рационе. Дж. Нутр. 100 100 1363 1363 1363 1363 1376 35 Schaeffer , M. C. , Rogers , Q. R. & MORRIS , J. G. ( 1989 ) Белок в питании собак и кошек . В: Питание собак и кошек ( Burger , I.H. и Реки , J.P.W. изд.), стр. 159 – 206 . Кембриджский университет пресс , Кембридж, Великобритания .36 SCRIMSHAW N. S. Taylor Y. молодые V. R. Лизин Дополнение пшеницы глютена при адекватном и ограниченном энергозатраты у юношей. Ам. Дж. Клин. Нутр. 26 1973 965 972 37 Скримшоу Н.S. Young V. R. Добавление лизина клейковины пшеницы при адекватном и ограниченном потреблении энергии у молодых мужчин. Ам. Дж. Клин. Нутр. 26 26 965 972 38 20002 972 38 20002 972 38 Wang T. C. Fuller M. F. Оптимальный диетический аминокислотный узор для растущих свиней; 1. Эксперименты по аминокислотной делеции. Бр. Дж. Нутр. 62 1989 77 89 39 Уотерлоу , Дж.C. ( 1996 ) Потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах . евро. Дж. Клин. Нутр. 50 ( CUst. 1 ): S151 — S180 .40 Yebah , N. , AH-Sing , E. , Badalloo , A. , Forrester , T. , Jackson , A. & , A. & Millard , D. J. ( D. J. ( 1996 ) Передача 15 N От мочевины в циркуляционный бассейн лизин в человеческий младенец . Проц. Нутр. соц. 55 : 37A : 37A (ABS.). 41 Yokogoshi H. Йошида A. Последовательность ограничения аминокислот для использования эндогенных аминокислот у крыс кормит без белка рацион питания. Нутр. Представитель междунар. 23 23 1981 517 523 42 523 42 Йошида , a. ( 1 ( ) Специфичность аминокислот для продовольственной оценки белков . Проц. Междунар. доц. Зерновые хим. Симпозиум по аминокислотному составу и биологической ценности белков злаков ( Lasztity , R. и Hidvegi , M. eds.), стр. 163 – 182 . Akademiai Kiado, Budapest , Венгрия .43 Yoshida A. Moritoki K. Азотосберегающее действие реметионина на диету. Нутр. Представитель междунар. 9 1974 , 1974 159 168 44 44 R. R Bier D. M. Pellet P. L. Теоретическая основа для увеличения тока оценки потребности в аминокислотах у взрослого мужчины с экспериментальной поддержкой. Ам. Дж. Клин. Нутр. 50 1989 80 92 45 Молодой В.R. Fajardo Fajardo L. L. Murray E. RAND RAND W. M. SCRIMSHAW N. S. Требования к белковым белкам человека: сравнительный отклик баланса азота в пределах для поддержания диапазона потребления белков пшеницы и говядины. Дж. Нутр. 105 1975 534 544 46 Янг В. Р.E. Можно ли приблизительно определить потребность взрослых людей в аминокислотах для поддержания нормального питания по аминокислотному составу смешанных белков организма? Проц. Натл. акад. науч. USA 92 1995 92 1995 300 300 304 47 304 47 47 R. Pellet P. L. Текущие концепции, касающиеся необходимых аминокислотных потребностей у взрослых и их последствия для международных планирование питания. Пищевая нутр. Бык. 12 12 , 1990 289 300 480005 300 48 Zello , G. A. , Pencharz , P. B. & Ball , R. O. ( 1992 ) Потребность в лизине у молодых взрослых мужчин . утра. Дж. Физиол. 264 : E677 – E685 . © 1997 Американское общество диетологов 9 Незаменимые аминокислоты, не вырабатываемые человеческим организмом По определению, незаменимая аминокислота – это аминокислота, которая не вырабатывается человеческим организмом, и чтобы получить ее, мы должны ее потреблять.Всего мы распознаем 20 аминокислот. Аминокислоты — это небольшие фрагменты элементов, которые наш организм использует для производства различных типов белков. Чтобы иметь все питательные вещества, необходимые для производства полноценных белков, нам нужны все 20 аминокислот. Однако наш организм производит только 11 аминокислот, а остальные девять должны быть получены из продуктов, которые мы едим. Лизин — используется нашим организмом, когда мы растем, и для преобразования других химических веществ в карнитин, который помогает в производстве энергии из жиров.- сыр, говядина, рыба, орехи, семечки, бобовые. Лучший источник Tempeh — это ферментированная соевая пища. Лейцин. Это аминокислота с разветвленной цепью (одна из трех), которая помогает нашему организму создавать мышечные клетки, особенно те, которые прикрепляются к скелету. Лучшие продукты включают семена тыквы, петрушку, арахис и бобы. Метионин – помогает нашему телу растить новые кровеносные сосуды. Лучшие продукты для увеличения потребления метионина включают курицу и рыбу. Вы также можете найти эту незаменимую аминокислоту в орехах, зернах и бобах. Треонин – помогает поддерживать здоровье нервной системы. Треонин лучше всего содержится в нежирном красном мясе, соевых продуктах, мясных субпродуктах, таких как печень, большинстве семян, орехах и бобах. Изолейцин – это аминокислота с разветвленной цепью, которую наш организм использует для восстановления мышечных клеток после напряженной деятельности. Лучшие продукты, в которых можно найти изолейцин, — это соевые продукты, нежирное мясо, такое как рыба, яйца и бобы. Валин – это аминокислота с разветвленной цепью, которую наш организм использует для стимуляции мышц и их восстановления.Лучшими продуктами, в которых можно найти валин, являются соевые продукты, молочные продукты, яйца, курица, индейка и сыр. L-фенилаланин – преобразуется нашим организмом в субпротеины, которые помогают нашему организму вырабатывать химические вещества и соединения, необходимые для мозга. Лучшие продукты, в которых можно найти фенилаланин, — это орехи, бобы, молочные продукты, включая сыр и яйца. Триптофан — помогает поддерживать здоровье органов, таких как мозг, сердце, печень и т. д. Лучшие продукты, в которых содержится триптофан, — это грецкие орехи, цветная капуста, соя и тофу. Гистидин – помогает поддерживать здоровую популяцию эритроцитов и может использоваться под наблюдением врача для лечения анемии. Лучшие продукты, в которых можно найти гистидин, — это свекла, яблоки, морковь, пастернак, пищевые дрожжи и листовые зеленые овощи. В этом блоге мы перечислили девять незаменимых аминокислот, которые не могут вырабатываться организмом, а также предоставили обзор продуктов, содержащих каждую из них. Чтобы узнать больше о белках, полноценных белках и о том, как аминокислоты помогают нашему организму, посетите Центр метаболических исследований.Там вы найдете богатый источник информации о питании, которую легко понять и легко применить в жизни. Аминокислоты играют важную роль Мишель Черчилль, Well With Michelle | FNP Все слышали об аминокислотах, но многие ли из нас понимают, что такое аминокислоты или какую роль они играют в организме? Наше тело на 20 процентов состоит из белка. Белок играет важную роль практически во всех биологических процессах, а аминокислоты являются его строительными блоками.Слово «белок» происходит от греческого слова «протеос», что означает «первичный». Большая часть наших клеток, мышц и тканей состоит из аминокислот, а это означает, что они выполняют множество важных функций организма, например, придают клеткам их структуру. Они также играют важную роль в транспортировке и хранении питательных веществ. Аминокислоты влияют на функцию органов, желез, сухожилий и артерий. Они помогают восстанавливать раны и поврежденные ткани, особенно в мышцах, костях, коже и волосах, а также помогают в удалении всех видов отходов, образующихся в связи с обменом веществ. Существует два типа аминокислот: незаменимые и заменимые. Незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы нашим организмом самостоятельно, поэтому они должны поступать с пищей. Многие люди принимают витамины и минеральные добавки, и некоторые из этих добавок содержат незаменимые аминокислоты. Большинство людей слышали о глютамине, который является самой распространенной из всех заменимых аминокислот, содержащихся в организме человека. Он также считается условно незаменимым. Когда вы больны, находитесь в состоянии стресса или получили травму, ваше тело будет обращаться за помощью к вашей диете или добавкам.Таким образом, добавки с аминокислотами могут в некоторой степени укрепить нашу естественную иммунную систему. Нам всегда нужно много глютамина, но при борьбе с болезнью нам нужно гораздо больше. Глютамин — это мягкая, но эффективная добавка, которая помогает при многих заболеваниях и недостатках. Это не стероид с соответствующими рисками и побочными эффектами, а добавка для увеличения естественной выработки L-глютамина в нашем организме. Во время стресса или интенсивной спортивной нагрузки эти добавки могут дать вам преимущество, чтобы работать на пике формы и более эффективно восстанавливаться. Если уровень этой аминокислоты становится слишком низким, наши иммунные клетки теряют силу и борются со всем, что нас атакует. Когда мы даем нашему телу эту аминокислотную добавку, иммунная система укрепляется. Хотя, условно говоря, для укрепления иммунной системы может потребоваться от 5 до 20 граммов в день, и такую ​​дозу будет трудно получить только из пищи. Хорошими источниками глютамина являются говядина, курица, рыба, яйца и молочные продукты. Лизин является незаменимой аминокислотой, поэтому наш организм не может ее вырабатывать, и нам необходимо получать это питательное вещество с пищей или добавками.К счастью, большинство из нас получают достаточное количество этого питательного вещества только с пищей. Хорошие источники лизина включают говядину и птицу. Таурин считается заменимой аминокислотой, а это означает, что наш организм может его производить. Таурин — еще одна аминокислота, которая имеет решающее значение для нашей иммунной защиты. Он защищает наши иммунные клетки от разрушения, поскольку они борются с микробами. Без его достаточного количества эти иммунные клетки не будут нормально функционировать, что приведет к ослаблению иммунной системы. Опять же, к счастью, употребление правильных продуктов может избежать дефицита.Моллюски являются отличным источником таурина. По большей части, многие из нас, если мы потребляем ежедневно рекомендуемое количество белка в нашем рационе, мы будем получать необходимое количество аминокислот. Рекомендации: По данным Института медицины, женщины должны ежедневно потреблять не менее 46 граммов белка. Индивидуальные потребности основаны на общем потреблении калорий женщиной. Гарвардская медицинская школа предполагает, что женщины потребляют около 15 процентов своих ежедневных калорий из белка; поскольку белок обеспечивает 4 калории на грамм, это составляет около 75 граммов белка в день для женщин, придерживающихся диеты на 2000 калорий.Большинству женщин требуется от 1600 до 2400 калорий в день для поддержания здорового веса, согласно Диетическим рекомендациям для американцев 2010 года. Услуги. Существуют добавки для всего, но помните, что по большей части многим из нас не нужно принимать дополнительные добавки — со здоровой сбалансированной диетой мы можем получать почти все наши питательные вещества из наших пищевых источников.Эта статья предназначена только для того, чтобы помочь нам понять, какую роль играют аминокислоты в нашем организме. Мишель Черчилль является директором молодежного и семейного служения пресвитерианской церкви Веры. Определение белка – питание человека [УСТАРЕЛО] Белок составляет примерно 20 процентов человеческого тела и присутствует в каждой отдельной клетке. Слово «белок» — греческое слово, означающее «крайне важное значение». Белки называют рабочими лошадками жизни, поскольку они обеспечивают структуру тела и выполняют широкий спектр функций.Вы можете стоять, ходить, бегать, кататься на коньках, плавать и многое другое благодаря своим богатым белком мышцам. Белок необходим для правильной работы иммунной системы, пищеварения, роста волос и ногтей, а также участвует во многих других функциях организма. На самом деле, по оценкам, в организме человека существует более ста тысяч различных белков. В этой главе вы узнаете о компонентах белка, о важных ролях, которые белок выполняет в организме, о том, как организм использует белок, о рисках и последствиях, связанных с избытком или недостатком белка, а также о том, где найти здоровые источники белка в организме. ваша диета. Что такое белок? Белки, проще говоря, представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислот. Аминокислоты обычно называют строительными блоками белка. Белки имеют решающее значение для питания, обновления и продолжения жизни. Белки содержат элементы углерод, водород и кислород так же, как углеводы и липиды, но белки являются единственным макроэлементом, содержащим азот. В каждой аминокислоте элементы располагаются в определенной конформации вокруг углеродного центра.Каждая аминокислота состоит из центрального атома углерода, соединенного с боковой цепью, водорода, азотсодержащей аминогруппы и группы карбоновой кислоты — отсюда и название «аминокислота». Аминокислоты отличаются друг от друга тем, что специфическая боковая цепь связана с углеродным центром. Рисунок 6.1 Структура аминокислот Изображение Allison Calabrese / CC BY 4.0 Аминокислоты содержат четыре элемента. Расположение элементов вокруг углеродного центра одинаково для всех аминокислот. Отличается только боковая цепь (R). Все дело в боковой цепи Боковая цепь аминокислоты, иногда называемая группой «R», может быть простой, состоящей из одной водородной связи с углеродным центром, или сложной, состоящей из шестиуглеродного кольца, связанного с углеродным центром. Хотя каждая боковая цепь из двадцати аминокислот уникальна, среди них есть некоторое химическое сходство. Таким образом, их можно разделить на четыре различные группы. Это неполярные, полярные, кислотные и основные. Рисунок 6.2 Различные группы аминокислот Аминокислоты делятся на четыре группы.Это неполярные, полярные, кислотные и основные. Заменимые и незаменимые аминокислоты Аминокислоты дополнительно классифицируются на основе пищевых аспектов. Вспомните, что существует двадцать различных аминокислот, и все они нужны нам для производства множества различных белков, содержащихся в организме. Одиннадцать из них называются заменимыми аминокислотами, потому что организм может их синтезировать. Однако девять аминокислот называются незаменимыми, потому что мы не можем синтезировать их вообще или в достаточных количествах.Они должны быть получены из рациона. Иногда в младенчестве, в период роста и в болезненных состояниях организм не может синтезировать достаточное количество некоторых заменимых аминокислот, и с пищей их требуется больше. Эти типы аминокислот называются условно незаменимыми аминокислотами. Пищевая ценность белка зависит от того, какие аминокислоты он содержит и в каких количествах. Таблица 6.1 Заменимые и незаменимые аминокислоты Основной Необязательно Гистидин Аланин Изолейцин Аргинин* Лейцин Аспарагин Лизин Кислота аспарагиновая Метионин Цистеин* Фенилаланин Глутаминовая кислота Треонин Глютамин* Триптофан Глицин* Валин Пролин* Серин Тирозин* *Условно обязательный Множество различных типов белков Как уже говорилось, в организме человека насчитывается более ста тысяч различных белков.Различные белки производятся потому, что существует двадцать типов встречающихся в природе аминокислот, которые объединяются в уникальные последовательности для образования полипептидов. Затем эти полипептидные цепи складываются в трехмерную форму, образуя белок (см. рис. 6.3 «Формирование полипептидов»). Кроме того, белки бывают разных размеров. Гормон инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови, состоит всего из пятидесяти одной аминокислоты; тогда как коллаген, белок, который действует как клей между клетками, состоит из более чем тысячи аминокислот.Титин является самым крупным известным белком. Он отвечает за эластичность мышц и состоит из более чем двадцати пяти тысяч аминокислот! Обильные вариации белков обусловлены бесконечным числом аминокислотных последовательностей, которые могут быть образованы. Чтобы сравнить, сколько различных белков может быть создано всего из двадцати аминокислот, подумайте о музыке. Вся музыка, которая существует в мире, была получена из основного набора из семи нот C, D, E, F, G, A, B и их вариаций. В результате существует огромное количество музыки и песен, состоящих из определенных последовательностей этих основных музыкальных нот.Точно так же двадцать аминокислот могут быть связаны друг с другом в необычайном количестве последовательностей, гораздо большем, чем возможно для семи музыкальных нот, чтобы создать песни. В результате могут быть созданы огромные вариации и потенциальные аминокислотные последовательности. Например, если аминокислотная последовательность белка состоит из 104 аминокислот, возможные комбинации аминокислотных последовательностей равны 20104, то есть 2, за которыми следуют 135 нулей! Рисунок 6.3. Образование полипептидов Изображение Эллисон Калабрезе / CC BY 4.0 Строительные белки с аминокислотами Создание белка состоит из сложной серии химических реакций, которые можно свести к трем основным этапам: транскрипция, трансляция и сворачивание белка. Первым шагом в конструировании белка является транскрипция (копирование) генетической информации из двухцепочечной дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) в одноцепочечную информационную макромолекулу рибонуклеиновой кислоты (РНК). РНК химически похожа на ДНК, но имеет два отличия; во-первых, в его основе используется сахарная рибоза, а не дезоксирибоза; и во-вторых, он содержит нуклеотидное основание урацил, а не тимидин.РНК, которая транскрибируется с данного фрагмента ДНК, содержит ту же информацию, что и эта ДНК, но теперь она находится в форме, которую может прочитать производитель клеточного белка, известный как рибосома. Затем РНК инструктирует клетки собрать все необходимые аминокислоты и добавить их в растущую белковую цепь в строго определенном порядке. Этот процесс называется переводом. Расшифровка генетической информации для синтеза белка является центральной основой современной биологии. Рис. 6.4 шага для создания белка Создание белка включает три этапа: транскрипцию, трансляцию и укладку. Во время трансляции каждая аминокислота соединяется со следующей аминокислотой специальной химической связью, называемой пептидной связью. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, высвобождая молекулу воды. Третий шаг в производстве белка включает в себя складывание его в правильную форму. Конкретные аминокислотные последовательности содержат всю информацию, необходимую для самопроизвольного складывания в определенную форму.Изменение аминокислотной последовательности вызовет изменение формы белка. Каждый белок в организме человека отличается своей аминокислотной последовательностью и, следовательно, своей формой. Вновь синтезированный белок структурирован для выполнения определенной функции в клетке. Белок, полученный с неправильно расположенной аминокислотой, может не функционировать должным образом, что иногда может вызвать заболевание. Белковая организация Структура белка позволяет ему выполнять множество функций. Белки похожи на углеводы и липиды в том, что они представляют собой полимеры простых повторяющихся звеньев; однако белки имеют гораздо более сложную структуру.В отличие от углеводов, которые имеют одинаковые повторяющиеся звенья, белки состоят из различных аминокислот. Кроме того, белок организован на четырех различных структурных уровнях. Первичный : Первый уровень представляет собой одномерную последовательность аминокислот, которые удерживаются вместе пептидными связями. Углеводы и липиды также представляют собой одномерные последовательности соответствующих им мономеров, которые могут быть разветвленными, спиральными, волокнистыми или глобулярными, но их конформация гораздо более случайна и не организована последовательностью их мономеров. Вторичный : Второй уровень структуры белка зависит от химических взаимодействий между аминокислотами, которые заставляют белок сворачиваться в определенную форму, такую ​​как спираль (как спиральная пружина) или лист. Третичный : Третий уровень структуры белка является трехмерным. Поскольку различные боковые цепи аминокислот химически взаимодействуют, они либо отталкиваются, либо притягиваются друг к другу, в результате чего образуется складчатая структура. Таким образом, определенная последовательность аминокислот в белке направляет белок к свертыванию в определенную, организованную форму. Четвертичный : Четвертый уровень структуры достигается, когда белковые фрагменты, называемые пептидами, объединяются в один более крупный функциональный белок. Белок гемоглобин является примером белка с четвертичной структурой. Он состоит из четырех пептидов, которые соединяются вместе, образуя функциональный переносчик кислорода. Структура белка также влияет на его пищевую ценность. Крупные волокнистые белковые структуры перевариваются труднее, чем более мелкие белки, а некоторые, такие как кератин, не перевариваются.Поскольку переваривание некоторых волокнистых белков неполное, не все аминокислоты усваиваются и доступны для использования организмом, что снижает их питательную ценность. Рисунок 6.5. Четыре структурных уровня белков Рисунок OpenStax / CC BY 4.0 Функциональная роль аминокислот в организме человека Вы когда-нибудь задумывались, из чего состоит человеческое тело или продукты, которые мы потребляем ежедневно? Белок является одним из них. Он не только составляет каждую клетку человеческого тела и играет множество ролей, необходимых для вашего выживания, но и является важным компонентом вашего рациона.Диета с достаточным содержанием белка может помочь вам нарастить мышечную массу, подавить чувство голода и поддерживать высокий уровень здоровья в пожилом возрасте. Но что именно составляет белок и его сложную структуру? Что такое аминокислоты? Если белок считается строительным материалом жизни, то аминокислоты можно назвать строительными блоками белка. Каждый белок состоит из нескольких аминокислот, соединенных друг с другом посредством «пептидной связи». Когда белок переваривается, он расщепляется на отдельные аминокислотные компоненты. Всего насчитывается 20 аминокислот, каждая со своей уникальной структурой и химическими свойствами. Когда эти аминокислоты соединены определенным образом, они складываются, создавая особую белковую структуру, которая выполняет уникальную функцию в организме. Другими словами, очень незначительное изменение в структуре аминокислот может быть разницей между созданием белка, используемого в ваших костях, и белка, который используется в ваших мышцах. И трехмерная структура, и биологическая функция белка полностью определяются последовательностью аминокислот. В чем разница между незаменимыми и заменимыми аминокислотами? Незаменимые аминокислоты необходимы для функционирования нашего организма. Однако они не могут вырабатываться нашим организмом и поэтому должны поступать с нашим ежедневным рационом. Всего их 9, а именно: Лейцин Изолейцин Лизин Фенилаланин Треонин Валин Триптофан Гистидин Метионин Заменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые могут вырабатываться нашим организмом.Это требует расщепления белков, присутствующих в нашем организме (то есть из незаменимых аминокислот), но они также могут быть получены с пищей. Всего их 11, а именно: Аспарагин Глутаминовая кислота Глютамин Глицин Аланин Цистеин Аргинин Пролин Тирозин Серин Аспарагиновая кислота В контексте продуктов питания иногда можно услышать слова «полный белок» и «неполный белок».Полноценный белок — это просто диетический источник белка, который содержит достаточное количество всех 9 незаменимых аминокислот. Некоторые соевые продукты, мясо, морепродукты, птица и сыр являются примерами полноценных белков. Вся правда об аминокислотах с разветвленной цепью (BCAA) ВСАА относятся только к изолейцину, лейцину и валину. Термин «разветвленная цепь» относится к их уникальной молекулярной структуре, поскольку все 3 незаменимые аминокислоты имеют длинные цепи, отходящие от центра. Они приобрели популярность за последние несколько лет, особенно в сообществе бодибилдеров, из-за их предполагаемой способности увеличивать мышечную массу и мышечный рост, а также скорости, с которой организм восстанавливает мышечную ткань (т.е. синтез мышечного белка) с течением времени. Однако дальнейшее изучение этой «способности» показывает, что преимущества BCAA для наращивания мышечной массы преувеличены. Во-первых, процесс синтеза мышечного белка требует присутствия сразу всех 9 незаменимых аминокислот. Если вы просто используете только BCAA, в то время как другие 6 аминокислот находятся в коротком ответе, синтез мышечного белка значительно ограничивается. Это означает, что гораздо более эффективным подходом к наращиванию сухой мышечной массы будет добавление сывороточного протеина или потребление таких продуктов, как мясо и яйца, которые уже содержат достаточное количество BCAA.Если человек в конечном итоге потребляет 1,0-1,5 грамма белка на килограмм массы тела в день, добавка BCAA не дает никакой дополнительной пользы. Кроме того, многие исследования, используемые для продвижения добавок BCAA, не проводятся должным образом, чтобы можно было сделать правильный вывод об эффективности BCAA. Испытуемые потребляли недостаточное количество белка по сравнению с уровнем их активности, тренировались натощак или в самом исследовании отсутствовал строгий контроль диеты. Польза для здоровья от добавок аминокислот Как обсуждалось ранее, аминокислоты обладают уникальным действием благодаря своей индивидуальной структуре. В частности, вот несколько полезных для здоровья аминокислот, которые были тщательно изучены учеными. Предупреждение потери костной массы : Лизин может увеличить усвоение кальция, что помогает лечить и предотвращать потерю костной массы как у здоровых пациентов, так и у людей, страдающих остеопорозом. Если вы ищете веганский вариант лизина, который повышает выработку энергии и поддерживает образование коллагена, порошок L-лизина от CanPrev может быть тем, что вы ищете. Снижает уровень стресса уровней: Когда ваше тело вырабатывает кортизол («гормон стресса»), небольшое количество дофамина, вырабатываемого надпочечниками, истощается. L-тирозин может помочь обратить это вспять и, следовательно, улучшить вашу умственную и физическую работоспособность, когда вы испытываете высокий уровень стресса. Энергия : Одно известное исследование включало в себя прием L-аргинина здоровыми мужчинами, активно ездящими на велосипеде. Люди, принимавшие 6 граммов L-аргинина перед тренировкой, смогли выполнить такое же количество упражнений, затрачивая при этом меньше энергии. Восстановление : Несмотря на то, что это не было широко изучено, некоторые данные показывают, что добавки глютамина могут помочь вам быстрее восстановиться после интенсивных тренировок, одновременно уменьшая болезненность мышц. Здоровье сердечно-сосудистой системы : В многочисленных исследованиях было показано, что таурин помогает лечить сердечно-сосудистые заболевания за счет снижения артериального давления и улучшения сердечной функции. Тем не менее, недавнее исследование 2016 года с участием 125 мужчин в возрасте 18-25 лет показало, что комбинация добавок таурина и магния может замедлить прогрессирование сердечно-сосудистых заболеваний. Должен ли я принимать добавки с аминокислотами? Аминокислоты работают синергетически не только с другими витаминами и минералами в организме, но и друг с другом! Кроме того, многие продукты с высоким содержанием белка, которые вы едите, содержат большое количество аминокислот. Аминокислотные добавки могут не понадобиться, если вы получаете их в достаточном количестве только с пищей. Однако, если вы часто употребляете одни и те же продукты, подвергаетесь высокому уровню стресса, физически активны, следуете определенному диетическому протоколу, у вас нарушено пищеварение или у вас есть проблемы со здоровьем, над улучшением которых вы работаете, добавки с аминокислотами могут помочь. быть жизнеспособным и необходимым вариантом для улучшения вашего здоровья. Всегда рекомендуется поговорить со своим лечащим врачом, врачом-натуропатом или кем-то, кто знаком с вашей историей болезни, прежде чем начинать какой-либо новый режим приема добавок. 12. Метаболизм аминокислот • Функции клеток и организма человека Содержание: 1. Введение в метаболизм белков и аминокислот 2. Деградация аминокислот 3. Деградация углеродных скелетов аминокислот 4.Образование заменимых аминокислот в организме человека 5. Важные производные отдельных аминокислот _ Введение в метаболизм белков и аминокислот Белки являются наиболее важными и наиболее распространенными биомолекулами в организме человека — общее количество белка соответствует 14 кг (верно для человека весом 70 кг). Совокупность всех аминокислот в организме называется пулом аминокислот . Как формируется этот пул? И как мы его используем? Взрослый человек расщепляет примерно 300-500 г белков до аминокислот в сутки, это событие называется протеолизом .Примерно такое же количество аминокислот включается в белки в процессе, называемом протеосинтезом . Другой источник аминокислот, белков, содержащихся в пище , составляет приблизительно 70-100 г в день. Конечным источником аминокислот является пул биосинтеза заменимых аминокислот, образующих аминокислоты 30-40 г ежедневно. В день расщепляется около 120 г аминокислот. В этом процессе аминокислотный скелет можно разделить на аминогрупп (-NH 2 и другие атомы азота) и углеродных цепей — каждая из них имеет совершенно другую судьбу, которая будет описана далее в этом разделе. Аминокислоты также могут служить предшественниками многих важных для организма веществ – напр. биогенные амины, гем или пурины и пиримидины. Период полураспада белков заметно отличается от белка к белку и поэтому невозможно дать его среднее значение. Как правило, структурные белки более постоянны (и поэтому имеют более длительный период полураспада), в то время как молекулы многих ферментов существуют очень недолго – всего несколько десятков минут или часов. Протеолиз — это полное расщепление белка до свободных аминокислот. Протеазы и пептидазы (протеолитические ферменты) обнаружены не только в желудочно-кишечном тракте , но и в каждой клетке – лизосомах . Протеолитические ферменты классифицируются на: 1) Экзопептидазы – амино- и карбоксипептидазы – – ферменты, отщепляющие белки/пептиды от концов их цепей 2) Эндопептидазы – трипсин , химотрипсин или пепсин – – ферменты, расщепляющие пептидные связи внутри белковых/пептидных цепей Некоторые белки расщепляются убиквитин-протеасомным комплексом .Убиквитин, небольшой белок, встречается во всех эукариотических клетках. Белок, предназначенный для деградации в протеасомах , помечен убиквитином. Этот процесс называется убиквитинированием (опционально полиубиквитинированием — если присутствует несколько молекул убиквитина). Историческая корреляция: Аарон Чехановер, Аврам Хершко и Ирвин Роуз получили Нобелевскую премию по химии (Открытие убиквитин-опосредованной деградации белка) в 2004 году. Заменимые и незаменимые аминокислоты Организм человека способен синтезировать только определенные аминокислоты (заменимые, незаменимые). Остальные аминокислоты (эссенциальные, незаменимые) должны поступать с пищей. Вот обзор: Незаменимые аминокислоты 1) Разветвленные: Вал, Леу, Иль 2) Ароматические: Phe, Trp 3) Базовый: Lys 4) Серосодержащие: Met 5) С гидроксильной группой: Thr Условно незаменимые аминокислоты Арг, Его Заменимые аминокислоты Gly, Ala, Ser, Pro, Cys, Tyr, Asn, Gln, Asp, Glu Важные реакции метаболизма аминокислот 1) Декарбоксилирование означает удаление карбоксильной группы – образуются биогенные амины 2) Трансаминирование означает замену аминогруппы на 2-оксокислоту – образуются 2-оксокислоты 3) Окислительное дезаминирование означает окислительное удаление аминогруппы – образуются 2-оксокислоты 4) Образование пептидной связи – пептид и белок поколение Дефекты метаболизма аминокислот У людей существует множество различных генетических дефектов метаболизма аминокислот.Некоторые их промежуточные продукты накапливают в организме, вызывая дефекты развития нервной системы , что часто приводит к умственной отсталости . _ Деградация аминокислот Существует 20 (21, если мы включим селеноцистеин​​) основных протеиногенных аминокислот , которые могут быть вставлены в белковые молекулы в процессе трансляции. Катаболизм их углеродных скелетов покрывает примерно 10-15 % энергетических потребностей организма .Аминокислоты также могут служить субстратами (предшественниками) для биосинтеза других питательных веществ – углеводов (глюконеогенез) и липидов. Теперь отдельно обсудим судьбу аминного азота и метаболизм аминокислотного углеродного скелета. Удаление аминогруппы Удаление аминогруппы является важным этапом катаболизма аминокислот. Азот аминогрупп (аминоазот) не может быть использован для производства энергии и должен быть удален из нашего организма. Первый способ – это превращение аминоазота в мочевину (около 95 % ) с последующим выведением мочевины из организма с мочой. Второй путь – высвобождение аминного азота из глутамина в форме NH 3 /NH 4 + в клетках канальцев почек (около 5 % ). Трансаминирование Трансаминирование — это свободно обратимые реакции, катализируемые трансаминазами ( аминотрансферазами ). Аминогруппа α-аминокислоты заменяется на оксогруппу 2-оксокислоты при трансаминировании – из аминокислоты получается 2-оксокислота, а из исходной 2-оксокислоты образуется аминокислота. Аминогруппа переносится кофактором пиридоксальфосфатом ( PLP , производным витамина B6 ) на оксокислоту (образование основания Шиффа). Большинство аминокислот подвергаются переаминированию при их деградации . Ферменты аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ) являются конкретными примерами трансаминаз, которые обычно обнаруживаются в качестве маркеров потенциального повреждения клеток печени. Катализируемые реакции АСТ и АЛТ представлены на схеме. Образующиеся 2-оксокислоты (оксалоацетат и пируват) участвуют в энергетическом обмене внутри клеток. Но есть исключения (например, треонин), который не расщепляется трансаминированием. Преобразование глутамата в глутамин Превращение карбоксильной группы глутамата (в боковой цепи) в амидную группу глутамина катализируется цитозольным ферментом глутаминсинтетазой .Также необходимы ATP и NH 4 + . Эта реакция используется в клетках ЦНС как основной дезинтоксикационный механизм удаления токсического NH 3 из ткани головного мозга. Возникающий глютамин является важнейшей транспортной формой аминного азота (аммиака) в крови – обеспечивает транспорт из внепеченочных тканей кровью в печень и почки. Глютамин имеет самую высокую концентрацию аминокислот в плазме – 0,6 ммоль/л (аланин – 0,3 ммоль/л). Две аминогруппы/аммиак «запасены» в молекуле глутамина. Глутамин способен вводить аммиак в различные биосинтетические процессы – например, в синтез пуриновых оснований. Митохондриальный фермент глутаминаза катализирует высвобождение NH 3 из глутамина (гидролитическое дезаминирование, часто происходит в гепатоцитах и ​​клетках почечных канальцев). Образующийся в митохондриях печени аммиак поступает в цикл мочевины. В почках аммиак выводится с мочой, где служит буфером. Окислительное дезаминирование При окислительном дезаминировании аминогруппа превращается в кетогруппу с одновременным выделением NH 3 . Глутамат – единственная аминокислота, которая дезаминируется с достаточной скоростью в организме человека. Глутаматдегидрогеназа , катализирующая окислительное дезаминирование глутамата , обнаружена в митохондриальном матриксе (в основном в клетках печени). Этот процесс демонстрирует следующую реакцию: Глутамат + НАД + → α-кетоглутарат + NH 4 + + НАДН + Н + Полученный NH 4 + поступает в цикл мочевины, а α-кетоглутарат может использоваться в трансаминировании или цикле Кребса.Указанная реакция полностью обратима – глутамат может быть синтезирован из α-KG и NH 4 + . Можно сделать вывод, что большая часть аминокислоты подвергается трансаминированию при ее деградации и что большая часть амино-азота из аминокислот прямо или косвенно сосредоточена в молекуле глутамата/глутамина. Аминоазот впоследствии высвобождается в реакциях глутаминазы и глутаматдегидрогеназы. Цикл мочевины (орнитина) Токсичность аммиака Аммиак — полярное вещество , свободно проходящее через физические барьеры , а также гематоэнцефалический барьер .При повышении его концентрации в организме нарушается баланс многих важных реакций. Рассмотрим следующие примеры: Глутамат + НАД + → α-кетоглутарат + NH 4 + Глутамат + NH 4 + + АТФ → глутамин + АДФ + Pi При избытке аммиака концентрация глютамина постепенно увеличивается . Но образование глютамина также потребляет α-кетоглутарат цикла Кребса – скорость этого пути постепенно снижается и соответственно производство энергии в клетках.Концентрация аммиака в плазме не должна превышать 35 мкмоль/л . В организме человека большая часть токсичных аммиаков превращается в мочевину в результате реакций цикла мочевины. Реакции в цикле мочевины Мочевина, нетоксичное соединение, транспортируется кровотоком к почкам, где выводится с мочой. Цикл мочевины расположен в матриксе митохондрий и цитозоле клеток печени. Этот путь представляет собой энергоемкий процесс , в который вступают три субстрата – аммиак , углекислый газ (бикарбонат) и аспартат (его аминогруппа). Митохондриальная карбамоилфосфатсинтетаза I является регуляторным ферментом. Орнитиновый цикл связан с циклом Кребса через оксалоацетат и фумарат. Образование мочевины включает пять реакций: 1) Образование карбамоилфосфата катализируется митохондриальной карбамоилфосфатсинтетазой I: NH 4 + + HCO 3 – + АТФ → карбамоилфосфат + 2 АДФ + Pi 2) Образование цитруллина катализируется орнитинтранскарбамоилазой: Орнитин + карбамоилфосфат → цитруллин + Pi Цитруллин проникает в цитозоль. 3) Образование аргининосукцината катализируется аргининосукцинатсинтетазой: Цитруллин + Asp + АТФ → аргининосукцинат + AMP + PPi 4) Расщепление аргининосукцината катализируется аргининосукцинатлиазой: Аргининосукцинат → аргинин + фумарат 5) Гидролиз аргинина катализируется аргиназой: Аргинин + H 2 O → орнитин + мочевина Орнитин возвращается в митохондриальную матрицу. Цикл мочевины тесно связан с циклом Кребса – из возникающего фумарата становится аспартат. Как работают эти отношения? Фумарат сначала гидратируется до малата, который путем окисления превращается в оксалоацетат. Фермент аспартатаминотрансферазы катализирует переаминирование между глутаматом и оксалоацетатом, в результате чего аспартат входит в орнитиновый цикл. Глутамат получают трансаминированием расщепленных аминокислот, которые передают свои аминогруппы на молекулу α-кетоглутарата. Регуляция орнитинового цикла Карбамоилфосфатсинтетаза I , основной регуляторный фермент орнитинового цикла, активируется N-ацетилглутаматом. Фермент N-ацетилглутаматсинтетаза катализирует реакцию между AcCoA и глутаматом, в результате которой образуется N-ацетилглутамат. Аминокислота аргинин повышает активность фермента. Транскрипция ферментов цикла мочевины увеличивается в рационе с высоким содержанием белка или за счет увеличения катаболизма белка (e.грамм. голодание), поэтому в повышенном поступлении аминокислот. Цикл мочевины относится к протонпродуцирующим реакциям, его активность снижается при более низком рН – ацидоз. Глюкозо-аланиновый цикл Аланин участвует в передаче аммиака крови , а также служит через пируват важным источником углерода в глюконеогенезе – см. подраздел 2/9. Глюкозо-аланиновый цикл представляет собой путь, проходящий между клетками печени и мышечными клетками .Пируват, образующийся в мышечных клетках, подвергается переаминированию с образованием аланина. Он высвобождается в кровь и переносится в печень, где снова превращается в пируват путем трансаминирования, которое может участвовать в процессе глюконеогенеза. Образовавшаяся глюкоза высвобождается в кровь и поступает в мышечные клетки, и цикл продолжается. Передаваемая аминогруппа (аммиак) направляется в цикл мочевины. _ Деградация углеродных скелетов аминокислот Белки в организме человека содержат 20 (21, если включить селеноцистеин​) протеиногенных аминокислот.Для катаболизма углеродных скелетов аминокислот существует двадцать (двадцать одна) различных мультиферментных последовательностей. В этом тексте мы ограничимся только основными общими механизмами деградации углеродного скелета аминокислот и несколькими избранными примерами. Катаболизм аминокислотных углеродных скелетов приводит к образованию Семь продуктов: Pyruvate , Acetyl-COA , Acetoacetyl-CoA, α-Ketoglutarate , SUC-COA , FUMARATE и оксалоацетат .У них разная судьба в энергетическом обмене. Стратегия клетки заключается в преобразовании углеродных скелетов аминокислот в соединения, полезные для глюконеогенеза, или в молекулы липидов (жирные кислоты и кетоновые тела). Аминокислоты делятся на глюкогенных и кетогенных аминокислот в зависимости от судьбы продуктов их распада. Аминокислоты лейцин и лизин (начинающиеся с буквы L ) относятся к кетогенным аминокислотам, которые приводят к образованию ацетил-КоА и ацетоацетил-КоА.К глюкогенным аминокислотам относятся те, которые приводят к образованию остальных пяти продуктов – пируват , α-кетоглутарат , сук-КоА , фумарат или оксалоацетат – серин, треонин, аспартат, глутамат, аспарагин, глутамин, глицин, аланин, валин, пролин, гистидин и аргинин. Но некоторые аминокислоты имеют два продукта деградации — один из них глюкогенный, а второй — кетогенный. Эти аминокислоты называются кето- и глюкогенными аминокислотами – к ним относятся изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. В следующем обзоре показаны продукты деградации определенных аминокислот: 1) Ацетил-КоА и ацетоацетил-КоА – Lys и Leu являются чисто кетогенными аминокислотами, некоторые другие аминокислоты (Phe, Tyr, Trp, Ile) дают глюкогенные и кетогенные продукты распада 2) α-кетоглутарат – пятиуглеродные аминокислоты – Glu, Gln, Pro, Arg и His 3) Suc-CoA – неполярные аминокислоты – Met, Ile a Val 4) Фумарат – Phe, Tyr 5) Оксалоацетат – четырехуглеродные аминокислоты – Asp a Asn 6) Пируват – Cys, Ala, Ser, Gly, Thr, Trp Деградация разветвленных аминокислот – Val, Leu и Ile Эти аминокислоты не деградируют в клетках печени, а в основном во внепеченочных тканях – особенно высокая активность в мышечных клетках .Они содержат специфическую трансаминазу , продуцирующую соответствующие α-кетокислоты – так называемые кетоаналоги разветвленных аминокислот . Эта трансаминаза отсутствует в клетках печени. Кетоаналоги превращаются в производные ацил-КоА с помощью комплекса дегидрирования , который катализирует окислительное декарбоксилирование и дегидрирование . Генетический дефект комплекса дегидрирования вызывает заболевание мочи, связанное с кленовым сиропом .Это относительно редкое заболевание может приводить к накоплению соответствующих α-кетокислот в тканях и жидкостях организма (моча пахнет карамелью). Дефект вызывает аномальное развитие мозга, умственную отсталость и может привести к смерти человека. _ Образование заменимых аминокислот в организме человека Организм человека не способен синтезировать незаменимые аминокислоты – Phe, Trp, Val, Leu, Ile, Met, Thr и Lys. Две аминокислоты незаменимы при росте организма (период их повышенного потребления), скорость их синтеза недостаточна для покрытия потребностей организма – так называемые условно незаменимые аминокислоты – Arg, His .Остальные аминокислоты относятся к заменимым аминокислотам. Вот обзор предшественников аминокислот: 1) Оксалоацетат → Asp , Asn 2) α-кетоглутарат → Glu , Gln , Pro , ( Arg и His ) 3) Пируват → Ала 4) 3-фосфоглицерат → Ser , Cys и Gly 5) Phe → Tyr Фенилкетонурия (ФКУ) Фенилкетонурия (ФКУ) является аутосомно-рецессивным нарушением обмена веществ (частота 8-10 случаев/100 000 человек) обусловленным отсутствием или сниженной активностью фенилаланингидроксилазы. Физиологически этот фермент катализирует гидроксилирование Phe до Tyr. Дефектный фермент приводит к накоплению фенилаланина и альтернативной деградации Phe – образуются фенилпируват (трансаминирование), фениллактат, фенилацетат и фенилэтиламин . Такие вещества накапливаются в тканях и жидкостях организма и придают характерный запах мочи (мышиный запах) . Некоторые из них вызывают тяжелых поражений головного мозга .Фенилкетонурия была первым обнаруженным у человека генетическим дефектом метаболизма аминокислот и в настоящее время является одним из заболеваний, на которые проводится скрининг всех новорожденных . Если он обнаружен даже в этом возрасте, мы можем предотвратить повреждение головного мозга с помощью специальной диеты с низким содержанием Phe . _ Важные производные отдельных аминокислот Декарбоксилирование – образование биогенных аминов Некоторые аминокислоты подвергаются декарбоксилированию ( удаление карбоксильной группы ).В результате образуются биогенные амины (моноамины), обладающие широким спектром функций в организме человека. Вот основная схема: 1) Tyr → катехоламины (ДОФА → дофамин → норадреналин (норэпинефрин) → адреналин (эпинефрин) 2) Trp → серотонин (5-гидрокситриптамин) 3) Glu → γ-аминобутират ( ГАМК ) 4) Его → гистамин 5) Ser → этаноламин → холин → ацетилхолин 6) Цис → цистеамин 7) Asp → β-аланин Оксид азота (NO) Оксид азота представляет собой сосудорасширяющее вещество , вырабатываемое эндотелиальными клетками.Образуется из L-аргинина в реакции, катализируемой синтазой оксида азота (NO-синтазой) : NO-синтаза присутствует не только в эндотелиальных клетках, но и в некоторых клетках иммунной системы (один из цитотоксических агентов ), и в некоторых нейронах . Механизм и значение действия NO-синтазы описаны в подразделе 10/2 и подразделе 5/3. Другие важные производные аминокислот Trp → мелатонин Phe и Tyr → гормоны щитовидной железы, меланин Гли → гем, пурины, креатин, конъюгация с желчными кислотами Арг и орнитин → креатин, полиамины ( спермидин, спермин ) Gly, Glu, Asp → пурины и пиримидины Cys → таурин _ Авторы подглавы: Йозеф Фонтана и Петра Лаврикова Белки — Физиопедия Белки представляют собой биополимерные структуры, состоящие из аминокислот, из которых в биологической химии найдено 20 общих [1] , они участвуют почти во всех клеточных действиях. Происходящая в цитоплазме трансляция представляет собой процесс, посредством которого синтезируются белки. Типичный белок состоит из одного набора аминокислот. Каждый белок специально оборудован для своей функции. Любой белок в организме человека может быть создан путем перестановки всего 20 аминокислот. Существует семь типов белков: антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки. [2] Изображение 1: Структура белка Изображение 2: Продукты, богатые белком Белок является жизненно важной частью рациона человека. Содержание белка, например. Мышцы содержат около 30 процентов белка, печень — от 20 до 30 процентов, а эритроциты — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды [3] . Хотя в природе существуют сотни аминокислот, люди используют только 20 из них.Один из способов их дальнейшей классификации — определение того, какие из них могут и не могут производиться здоровыми организмами. Три класса белков: заменимые; условно существенный; Незаменимые аминокислоты Заменимые: существует пять аминокислот, которые называются заменимыми, поскольку они могут быть получены из продуктов питания, а также вырабатываться в организме. Заменимые аминокислоты: аланин; аспарагин; Аспарагиновая кислота; Глютаминовая кислота; Серин Условно незаменимые аминокислоты: существует шесть аминокислот, называемых условно незаменимыми, поскольку здоровые организмы могут вырабатывать их в нормальных физиологических условиях.Они становятся необходимыми при определенных условиях, таких как голодание или врожденные нарушения метаболизма. Условно незаменимые аминокислоты: аргинин; цистеин; глютамин; Глицин; пролин; Тирозин Незаменимые аминокислоты: девять аминокислот называются незаменимыми, потому что они не могут быть выработаны в организме. Таким образом, пищевой белок содержит эти аминокислоты, необходимые для производства определенных гормонов и других важных молекул. Незаменимыми аминокислотами являются: гистидин; изолейцин; лейцин; лизин; метионин; фенилаланин; треонин; триптофан; Валин [1] . Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки. К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки. Антитела: Антитела представляют собой специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет иммунной системе использовать их для выявления и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных вторжений в крови.Одним из способов, которым антитела противодействуют антигенам, является их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами. Сократительные белки: Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц, см. Молекулярные двигатели). Цитоплазма клеток представляет собой коллоидную сеть сократительных белков. Актиновые филаменты являются основными компонентами этой сети [4] . См. Мышечные клетки (миоциты) Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также клеточное движение и процессы деления.Миозин поддерживает задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией. Ферменты: Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, являющиеся катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму создавать необходимые для жизни химические вещества — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, превращать их в другие вещества и разлагать их. Жизнь без ферментов невозможна [3] . Гормональные белки: Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Например: Факторы роста представляют собой высокоспецифичные белки, включающие гормоны и цитокины. Факторы роста стимулируют деление и дифференцировку определенного типа клеток. При гипертрофии скелетных мышц факторы роста включают инсулиноподобный фактор роста (IGF). IGF – это гормон, который секретируется скелетными мышцами. Он регулирует метаболизм инсулина и стимулирует синтез белка. [5] . Тестостерон — это андроген или мужской половой гормон. Основная физиологическая роль андрогенов заключается в содействии росту и развитию мужских органов и характеристик. Тестостерон влияет на нервную систему, скелетные мышцы, костный мозг, кожу, волосы и половые органы. Кортизол представляет собой стероидный гормон (гормоны со стероидным ядром, способным проходить через клеточную мембрану без рецептора), который вырабатывается в коре надпочечников почек.Это гормон стресса. Структурные белки: Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного [3] . Наиболее распространенным примером структурного белка является коллаген, который содержится в костях, клетках и коже. Структурные белки также обнаружены в клетках. Они используются для обеспечения внутренней структуры клетки и иногда участвуют в ее движении. Структурные белки особенно важны в крупных клетках. Запасные белки: Запасные белки запасают аминокислоты для организма до тех пор, пока они не будут готовы к использованию. Примеры запасных белков включают Ферритин запасной белок, в котором хранится железо. Транспортные белки: Транспортные белки — это белки-переносчики, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Дыхательный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям [3] . Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов. [2] См. Аденозинтрифосфат (АТФ) Белок является жизненно важной частью рациона человека и присутствует в различных продуктах, например яйцах, мясе, молочных продуктах, морепродуктах, бобовых, орехах и семенах. Независимо от источника потребляемого белка, он расщепляется и превращается в новые белки в нашем организме. Большинство животных белков называют полными белками, так как они содержат все девять незаменимых аминокислот, тогда как большинство растительных белков считаются неполными, поскольку в них отсутствует по крайней мере одна из незаменимых аминокислот [6] .Соевые продукты, лебеда и семена листовой зелени под названием амарант — это лишь некоторые из белков растительного происхождения, которые содержат все девять незаменимых аминокислот. [6] Люди по большей части не способны запасать белок. Человеческое тело может расщеплять мышечную ткань, чтобы получить определенные аминокислоты или строительные блоки белка, но у него нет специализированных клеток для эффективного хранения белка, как это происходит с жирами и углеводами. По этой причине регулярное употребление белка имеет первостепенное значение. [7] Количество белка, в котором мы нуждаемся, меняется на протяжении всей жизни, и пожилым людям фактически требуется больше белка, чем молодым людям. Продукты, богатые белком, как правило, заставляют людей дольше чувствовать себя сытыми по сравнению с жирами или углеводами [6] . Белки делают это за счет усиления термогенеза и прямого воздействия составляющих его аминокислот (особенно лейцина) на мозг [8] . Миллионы людей принимают спортивные добавки в надежде на ряд преимуществ для здоровья, от потери веса до набора мышечной массы.Но некоторые добавки продаются нелегально и могут быть очень вредными. [9] Сопутствующие заболевания[править | править источник] Белки играют решающую роль в биохимии человека . Основная роль заключается в обеспечении организма строительными блоками. Они являются предшественниками нескольких биологически значимых молекул. Следовательно, как избыток, так и недостаток белка может привести к заболеваниям, дефектам нервной системы, проблемам с обменом веществ, отказу органов и даже смерти.например, самая тяжелая форма дефицита белка называется квашиоркор [6] ; Нервная анорексия. Изображение 5: Девушка с квашиоркором Дисфункциональный белок может привести к различным заболеваниям и часто к смерти. Дисфункциональные белки могут привести к ожирению у детей, разрушению сетчатки, что приводит к слепоте, потере слуха и диабету 2 типа. Например, белковые реснички и как проявляется их дисфункция. Неадекватные реснички жгутиков приводят к нарушению подвижности сперматозоидов. Дефектные реснички в дыхательных путях приводят к хроническим инфекциям легких. Дисфункциональные реснички маточных труб вызывают бесплодие [1] . Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт