Содержание

Химические свойства аминокислот | Химия онлайн

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация  — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН<7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н+.

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями 

Образуются соли:

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с  аммиаком 

Образуются амиды:

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота

пролин дает с нингидрином  желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Аминокислоты

От зубов отскакивает. Ученые придумали, как защититься от кариеса

https://ria.ru/20191224/1562739461.html

От зубов отскакивает. Ученые придумали, как защититься от кариеса

От зубов отскакивает. Ученые придумали, как защититься от кариеса — РИА Новости, 24.12.2019

От зубов отскакивает. Ученые придумали, как защититься от кариеса

По данным Всемирной организации здравоохранения, хотя бы раз жизни с кариесом сталкивается каждый взрослый человек. Лечение, как правило, стоит дорого — в… РИА Новости, 24.12.2019

2019-12-24T08:00

2019-12-24T08:00

2019-12-24T10:40

наука

вино

открытия — риа наука

зубы

бактерии

здоровье

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdn25.img.ria.ru/images/156273/48/1562734857_0:0:2000:1126_1920x0_80_0_0_17b7e4c48184ff65f873a6e2f6c3b5fb.jpg

МОСКВА, 24 дек — РИА Новости, Альфия Еникеева. По данным Всемирной организации здравоохранения, хотя бы раз жизни с кариесом сталкивается каждый взрослый человек. Лечение, как правило, стоит дорого — в большинстве развитых стран на него приходится около пяти процентов всех расходов на здравоохранение. В бедных государствах спрос на эти услуги в принципе превышает возможности национальной медицины. Выгоднее меньше болеть и тщательно следить за гигиеной полости рта. А для этого к привычным зубным щеткам, пастам и нитям ученые предлагают добавить еще несколько не совсем обычных способов противокариесной защиты. Опасные пленкиВ возникновении кариеса повинны микроорганизмы, живущие в ротовой полости человека. Образуемая ими биопленка — зубной налет — превращает свободные сахара, содержащиеся в пищевых продуктах и напитках, в кислоты, которые постепенно растворяют зубную эмаль и твердую ткань. В зубах появляются отверстия, и если их вовремя не запломбировать, можно лишиться зуба. Согласно работе американских ученых, предрасположенность к кариесу никак не зависит от наследственности. Вызывающие его микробы живут и размножаются во рту человека благодаря внешним факторам — главным образом питанию. Изучив ротовые полости 485 пар близнецов, авторы исследования установили, что количество таннерелл — бактерий-предшественников возникновения кариеса — с возрастом увеличивается. А число превотелл и лептотрихий — бактерий, отвечающих за поддержание здоровой микрофлоры полости рта, наоборот, уменьшается. Причем это напрямую зависит от того, сколько сахара ежедневно съедает человек. Приручить бактерииДля профилактики кариеса американские биологи предлагают внедрять в полость рта полезные микроорганизмы, как это сейчас делают с микробиомом кишечника при расстройствах пищеварения. Среди главных претендентов на подселение — необычный штамм стрептоккока А12, не позволяющий развиваться Streptococcus mutans — бактериям, чью жизнедеятельность тоже связывают с кариесом. Эксперименты на культурах этих микробов показали, что А12 выделяет в окружающую среду много перекиси водорода и несколько ферментов, которые блокируют активность «кариозного штамма» стрептококка. Кроме того, полезные бактерии нормализуют кислотно-щелочной баланс, разлагая молекулы мочевины и аминокислоты аргинина, содержащиеся в слюне, на углекислоту и аммиак. Последний, в свою очередь, соединяется с молекулами кислот и нейтрализует их, и это дополнительно улучшает состояние ротовой полости и зубов. Нанозубной порошокПохожим образом действует и наноматериал, разработанный американскими химиками. Микроскопические частицы оксида железа, покрытые пленкой из полисахаридов и других органических веществ, при повышенной кислотности (микроорганизмы, вызывающие кариес, выделяют много кислоты в слюну и на поверхность зубов) начинают вырабатывать перекись водорода. Это соединение убивает вредоносные бактерии и разрушает микробные биопленки, защищая зубы от кариеса. Ученые протестировали наночастицы на фрагментах зубного камня нескольких добровольцев, а затем на крысятах, чью ротовую полость заразили «кариесными» штаммами стрептококка. В обоих случаях подобный «зубной порошок» очень быстро разрушал наросты и убивал микробов. Более того: ни у кого из подопытных животных не возникло новых повреждений эмали, а состав микрофлоры не изменился. Авторы работы предлагают добавлять противокариесные частицы в зубную пасту или раствор для промывки рта. К клиническим испытаниям подобных средств должны приступить в самое ближайшее время. Неожиданная польза красногоПока инновационных антикариесных разработок нет в продаже, защитить зубы можно обыкновенным красным вином. По данным испанских биологов, содержащиеся в нем полифенолы мешают бактериям, вызывающим кариес, периодонтит (воспаление корня зуба и окружающих его тканей) и гингивит (воспаление десен), закрепиться на ткани ротовой полости. Исследователи проверяли воздействие полифенолов на культуру клеток десен. В нее добавляли Streptococcus mutans, Fusobacterium nucleatum или Porphyromonas gingivalis — бактерии, связанные с кариесом, гингивитом и периодонтитом соответственно. Затем клетки обрабатывали экстрактом красного вина или виноградных косточек, а также содержащимися в вине полифенолами — кофейной и р-кумаровой кислотами. Оказалось, что даже небольшое количество чистых полифенолов или экстрактов препятствовало «прилипанию» микробов к поверхности фибробластов и блокировало образование бактериальной пленки. Так, кофейная и р-кумаровая кислоты снижали вредоносность Streptococcus mutans на 20 и 40 процентов соответственно.Похожие результаты получены и в опытах с микробами, вызывающими гингивит и периодонтит. Благодаря полифенолам они прикреплялись к фибробластам на 30-50 процентов хуже. Точно так же действовали экстракты красного вина и виноградных косточек. А вот на бактерии, связанные с кариесом, экстракт красного вина практически не влиял.

https://ria.ru/20171102/1508095721.html

https://ria.ru/20180731/1525694541.html

https://ria.ru/20190426/1553095421.html

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2019

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

https://cdn22.img.ria.ru/images/156273/48/1562734857_93:0:1872:1334_1920x0_80_0_0_b2615ec04be7116fb22dca32769967e1.jpg

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

вино, открытия — риа наука, зубы, бактерии, здоровье

МОСКВА, 24 дек — РИА Новости, Альфия Еникеева. По данным Всемирной организации здравоохранения, хотя бы раз жизни с кариесом сталкивается каждый взрослый человек. Лечение, как правило, стоит дорого — в большинстве развитых стран на него приходится около пяти процентов всех расходов на здравоохранение. В бедных государствах спрос на эти услуги в принципе превышает возможности национальной медицины. Выгоднее меньше болеть и тщательно следить за гигиеной полости рта. А для этого к привычным зубным щеткам, пастам и нитям ученые предлагают добавить еще несколько не совсем обычных способов противокариесной защиты.

Опасные пленки

В возникновении кариеса повинны микроорганизмы, живущие в ротовой полости человека. Образуемая ими биопленка — зубной налет — превращает свободные сахара, содержащиеся в пищевых продуктах и напитках, в кислоты, которые постепенно растворяют зубную эмаль и твердую ткань. В зубах появляются отверстия, и если их вовремя не запломбировать, можно лишиться зуба.

Согласно работе американских ученых, предрасположенность к кариесу никак не зависит от наследственности. Вызывающие его микробы живут и размножаются во рту человека благодаря внешним факторам — главным образом питанию. Изучив ротовые полости 485 пар близнецов, авторы исследования установили, что количество таннерелл — бактерий-предшественников возникновения кариеса — с возрастом увеличивается. А число превотелл и лептотрихий — бактерий, отвечающих за поддержание здоровой микрофлоры полости рта, наоборот, уменьшается. Причем это напрямую зависит от того, сколько сахара ежедневно съедает человек.

Приручить бактерии

Для профилактики кариеса американские биологи предлагают внедрять в полость рта полезные микроорганизмы, как это сейчас делают с микробиомом кишечника при расстройствах пищеварения. Среди главных претендентов на подселение — необычный штамм стрептоккока А12, не позволяющий развиваться Streptococcus mutans — бактериям, чью жизнедеятельность тоже связывают с кариесом.

Эксперименты на культурах этих микробов показали, что А12 выделяет в окружающую среду много перекиси водорода и несколько ферментов, которые блокируют активность «кариозного штамма» стрептококка. Кроме того, полезные бактерии нормализуют кислотно-щелочной баланс, разлагая молекулы мочевины и аминокислоты аргинина, содержащиеся в слюне, на углекислоту и аммиак. Последний, в свою очередь, соединяется с молекулами кислот и нейтрализует их, и это дополнительно улучшает состояние ротовой полости и зубов.

Нанозубной порошок

Похожим образом действует и наноматериал, разработанный американскими химиками. Микроскопические частицы оксида железа, покрытые пленкой из полисахаридов и других органических веществ, при повышенной кислотности (микроорганизмы, вызывающие кариес, выделяют много кислоты в слюну и на поверхность зубов) начинают вырабатывать перекись водорода. Это соединение убивает вредоносные бактерии и разрушает микробные биопленки, защищая зубы от кариеса. 2 ноября 2017, 17:50НаукаУченые выяснили, почему кариозные бактерии не убивают сами себя

Ученые протестировали наночастицы на фрагментах зубного камня нескольких добровольцев, а затем на крысятах, чью ротовую полость заразили «кариесными» штаммами стрептококка. В обоих случаях подобный «зубной порошок» очень быстро разрушал наросты и убивал микробов. Более того: ни у кого из подопытных животных не возникло новых повреждений эмали, а состав микрофлоры не изменился.

Авторы работы предлагают добавлять противокариесные частицы в зубную пасту или раствор для промывки рта. К клиническим испытаниям подобных средств должны приступить в самое ближайшее время.

Неожиданная польза красного

Пока инновационных антикариесных разработок нет в продаже, защитить зубы можно обыкновенным красным вином. По данным испанских биологов, содержащиеся в нем полифенолы мешают бактериям, вызывающим кариес, периодонтит (воспаление корня зуба и окружающих его тканей) и гингивит (воспаление десен), закрепиться на ткани ротовой полости.

Исследователи проверяли воздействие полифенолов на культуру клеток десен. В нее добавляли Streptococcus mutans, Fusobacterium nucleatum или Porphyromonas gingivalis — бактерии, связанные с кариесом, гингивитом и периодонтитом соответственно. Затем клетки обрабатывали экстрактом красного вина или виноградных косточек, а также содержащимися в вине полифенолами — кофейной и р-кумаровой кислотами.

31 июля 2018, 19:06НаукаУченые создали наночастицы, защищающие зубы от кариеса

Оказалось, что даже небольшое количество чистых полифенолов или экстрактов препятствовало «прилипанию» микробов к поверхности фибробластов и блокировало образование бактериальной пленки. Так, кофейная и р-кумаровая кислоты снижали вредоносность Streptococcus mutans на 20 и 40 процентов соответственно.

Похожие результаты получены и в опытах с микробами, вызывающими гингивит и периодонтит. Благодаря полифенолам они прикреплялись к фибробластам на 30-50 процентов хуже. Точно так же действовали экстракты красного вина и виноградных косточек. А вот на бактерии, связанные с кариесом, экстракт красного вина практически не влиял.

26 апреля 2019, 18:22НаукаУченые раскрыли необычную связь между кариесом и атеросклерозом

Фосфатаза щёлочная (ЩФ, Alkaline phosphatase, ALP)

Что такое щёлочная фосфатаза?

Щелочная фосфатаза (ЩФ) — это фермент, который в наибольшем количестве можно обнаружить в клетках печени, желчного пузыря и желчных протоках. В кровь ЩФ попадает главным образом из гепатоцитов – клеток печени, а также из клеток костной ткани – остеобластов.

Для чего определяют уровень щелочной фосфатазы в крови?

Определение уровня щелочной фосфатазы необходимо при подозрении на патологии печени, желчного пузыря, костей. Однако для точной диагностики заболеваний печени целесообразно измерять уровень ЩФ вкупе с другими показателями, такими как гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТ), билирубин, аспартатаминотрансфераза (АСТ), аланинаминотрансфераза (АЛТ). Их повышение практически полностью исключает патологию костной ткани, но может свидетельствовать о наличии камней в желчных путях и/или желчном пузыре, воспалении желчного пузыря – холецистите, опухолевых процессах, циррозе печени, в меньшей степени – о гепатитах (воспалении ткани печени).

Иногда несколько исследований ЩФ, разнесенных во времени, используют для оценки динамики состояния пациента при лечении болезни Педжета или дефицита витамина Д.

Жалобы пациентов, при которых необходимо измерять уровень щелочной фосфатазы: регулярные приступы тошноты и рвоты, боли в животе, желтый цвет кожи и слизистых, темный цвет мочи, необъяснимая усталость.

При каких заболеваниях меняются значения щёлочной фосфатазы в крови?

Повышение уровня ЩФ в крови часто вызвано заболеваниями печени или желчного пузыря, нарушением пассажа (оттока) желчи по гепато-билиарному тракту (желчные протоки начинаются в печени и открываются в двенадцатиперстную кишку – часть тонкого кишечника). Увеличение показателей ЩФ наблюдается при срастающихся переломах костей. 

Повышение ЩФ при нормальных значениях ГГТ и билирубина, вероятнее всего, связано с патологией скелета. В этой ситуации в качестве дополнительного обследования врач назначает исследование уровня кальция и фосфора, а также рентгенограмму, поскольку причиной увеличения значений ЩФ могут выступать опухолевые поражения костей (в том числе при изначальной локализации новообразования в другом органе и распространении заболевания по кровотоку) или болезнь Педжета, при которой по неустановленным причинам костная ткань локально уплотняется или разрежается (при этом даже небольшое механическое воздействие может привести к перелому).

В норме количество ЩФ в крови выше у детей и подростков, так как у них идет активных рост костей. У беременных может отмечаться увеличение ЩФ из-за развития костной ткани ребенка. Результаты теста должны интерпретироваться врачом с учетом этих состояний организма исследуемого.

Почему результат анализа может быть некорректным?

Основная причина некорректных результатов анализа – несоблюдение правил подготовки к сдаче крови на щелочную фосфатазу, эмоциональное перенапряжение.

Правила подготовки к анализу крови на Фосфатазу щёлочную  

Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. Накануне исследования необходимо исключить повышенные психоэмоциональные и физические нагрузки (спортивные тренировки), приём алкоголя.

Интерпретация результатов исследований содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом. Информацию из этого раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного обследования, так и нужную информацию из других источников: анамнеза, результатов других обследований и т.д.

Трактовка результатов определения уровня Фосфатазы щёлочной в сыворотке крови

Единицы измерения: Ед/л.

Референсные значения

Пол Возраст Референсные значения (Ед/л) 
Оба <15 дней 90-273
15 дней — 1 года 134-518
1год — 10 лет 156-369
10 лет — 13 лет 141-460
Женщины 13 лет-15 лет 62-280
>15 лет 40-150
Мужчины 13 лет – 15 лет 127-517
15 лет-17 лет 89-365
17 лет -19 лет 59-164
>19 лет 40-150

Повышение значений

  1. Патология костной ткани (с повышением активности остеобластов или распадом костной ткани): болезнь Педжета (деформирующий остеит), остеомаляция, болезнь Гоше с резорбцией костей. 
  2. Первичный или вторичный гиперпаратиреоз. 
  3. Рахит. 
  4. Заживление переломов. 
  5. Остеосаркомы и метастазы злокачественных опухолей в кости. 
  6. Заболевания печени (цирроз, некроз печёночной ткани, первичная гепатокарцинома, метастатический рак печени, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные поражения). 
  7. Внутри- и внепечёночный холестаз (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей). 
  8. Нарушения питания (недостаток кальция и фосфатов в пище). 
  9. Цитомегалия у детей. 
  10. Инфекционный мононуклеоз. 
  11. Инфаркт лёгкого, почки. 
  12. Физиологическое (у недоношенных, детей в период быстрого роста, у женщин в последнем триместре беременности и после менопаузы). 
  13. Приём гепатотоксичных препаратов: метотрексат, хлорпромазин, антибиотики широкого спектра действия, сульфаниламиды. больших доз витамина С. магнезии.  
Понижение значений 
  1. Гипотиреоз. 
  2. Цинга. 
  3. Тяжелая анемия. 
  4. Квашиоркор. 
  5. Ахондроплазия. 
  6. Кретинизм. 
  7. Наследственная гипофосфатазия. 
  8. Дефицит витамина В12. 
  9. Пернициозная анемия. 
  10. Дефицит цинка и магния в пище. 
  11. Прием азатиоприна, клофибрата, даназола, эстрогенов, оральных контрацептивов.  
  12. Химические интерференции в пробе: присутствие мышьяка, бериллия, цитрата, цианида, ЭДТА (например, при ошибочном выборе типа контейнера при взятии крови), флюорита, марганца, оксалата, фосфата, сульфгидрильных компонентов, теофиллина, солей цинка и магния (избыток).

Питание

Питание — основа нашей жизни. Питание – это основа жизни. Нам важно сделать так, чтобы оно заряжало наш организм энергией и стало нашим лекарством.
Чтобы баланс в питании не нарушался, необходимо соблюдать кислотно-щелочное равновесие.
Кровеносная система человека находится в диапазоне от 7,35 до 7,45 по уровню pH, т.е. немного смещена в сторону щелочной среды.
Значит, нам надо создавать условия, при которых наш организм будет находиться в более щелочной среде. Так мы сохраним наше здоровье.
Поверьте, наш организм делает все, чтобы сохранить этот баланс. Нам просто нужно ему помогать.
Когда организм уже не в силах справляться с вредной пищей, мы начинаем болеть. Вредная еда забирает ресурсы организма. Чтобы болеть перестать, начните с проверки и восстановления уровня pH.

КАК ПРОВЕРИТЬ СВОЙ УРОВЕНЬ pH?

Можно сделать это медицинским путем, сдав кровь.Или купите в аптеке лакмусовые бумажки и проверьте свою слюну или мочу. Они должны быть щелочными.
Есть еще один интересный способ проверить, какая среда преобладает у вас на данный момент. Закройте сначала правую ноздрю и подышите, а потом левую. Если у вас лучше дышит левая ноздря, то преобладает кислотная среда, если правая — то щелочная.
Все, что не вода, – это уже еда! Запомните это. То, что имеет вкус, – это еда.Вода крайне важна: она восстанавливает pH, заряжает энергией, насыщает организм минералами и микроэлементами, выводит токсины и доносит питательные вещества до клеток.
Для этого нужно, чтобы вода была «живой», с максимальным количеством электронов.
Такую воду хочется пить, от нее организм включает свои ресурсы и поддерживает хорошее состояние здоровья клеток.

ЧТО ТАКОЕ ЗДОРОВОЕ ПИТАНИЕ?

Здоровое питание – то питание, которое ежедневно вас больше очищает, чем захламляет.
90% всего иммунитета человека создает наша микрофлора. Та микрофлора (кишечника), которая преобладает, и диктует свои условия.
Если преобладает патогенная микрофлора (занимается процессами разложения, гниения, газообразования, брожения и т.д.), то ваш организм надо спасать.
Если преобладает симбиотическая микрофлора, то ваш организм работает исправно. Симбиотическая микрофлора– это живая бактериальная среда, синтезирующая необходимые микроэлементы, витамины, минералы и т.д. Она обладает уймой «живительных» функций, которыми не обладает патогенная микрофлора.
Поэтому важно, чтобы в кишечнике больше присутствовала симбиотическая микрофлора и была минимизирована патогенная.
Совсем избавляться от патогенной не нужно, она помогает нам допереваривать пищу. Но если «бактерий-могильщиков» слишком много, то они начинают поедать живую симбиотную микрофлору, что приводит к различным проблемам в пищеварительной системе.
Важно понять, какая микрофлора и какие процессы преобладают у вас на данный момент.
Микрофлора в кишечнике формируется исходя из того, что вы употребляете в пищу.
Формирование микрофлоры кишечника.
Нашему организму нужно минимум белка. Из белка ему приходится «собирать» аминокислоты. Употребляя же растительную пищу, мы сразу предоставляем организму аминокислоты, избавляя его от лишней работы. При необходимости организм может синтезировать и белки, и жиры, и углеводы так, как ему нужно.
ВАЖНО: белки и углеводы должны употребляться отдельно, потому что вместе они не усваиваются. Между их употреблением должно пройти как минимум 2 часа.

ОСНОВЫ ПИТАНИЯ:

Для хорошего пищеварения пища не должна быть холодной (хотя бы комнатной температуры) или горячей. Иначе организму придется тратить силы, чтобы ее нагреть или остудить.
Избегайте нервозных ситуаций или просмотра ТВ во время еды. Подходите к приему пищи в максимально хорошем настроении. Научитесь прислушиваться к своему организму. Но не отказывайтесь от того рациона питания, который у вас сейчас есть, резко. Делайте это постепенно, с пониманием, какая пища и какое влияние оказывает на ваш организм.
В общем, выбирайте правильный рацион! Помните: что мы едим, из того мы и состоим.
Что лучше есть?

Нутрициолог в клинике «Лоримед»

Специалист в нашей клинике поможет Вам составить сбалансированное меню при любом заболевании, а также разработать правильное питания для похудения. Составление рациона в нашей клинике в Кургане подразумевает индивидуальный подход к каждому пациенту.

Лечение заболеваний поджелудочной железы — Услуги


Панкреатит (воспаление поджелудочной железы)

Панкреатит — острое или хроническое воспаление поджелудочной железы. При панкреатите происходят воспалительные изменения и распад ткани поджелудочной железы.

Панкреатитом, по данным специалистов, чаще всего болеют женщины, а также пожилые люди и склонные к полноте. Острый панкреатит может переходить в хроническое состояние. Хронический панкреатит сопровождается болями, отрыжкой, тошнотой, испражнениями непереваренной пищи.

Причины панкреатита

  • Поражения сосудов поджелудочной железы
  • Инфекционные заболевания
  • Травма
  • Воспалительные процессы в брюшной полости
  • образование камней или песка в протоке железы
  • лекарственная аллергия
  • острый холецистит
  • воздействие алкоголя
  • заболевания желчного пузыря
  • воспаление сосочка, через который проток поджелудочной железы выходит в просвет двенадцатиперстной кишки
  • значительные пищевые нагрузки (жирные и острые блюда)

 

Воспаление поджелудочной железы возникает, если проток железы перекрывается камнями из желчного пузыря, опухолью или кистой. В таком случае нарушается нормальный отток пищеварительных соков с ферментами в двенадцатиперстную кишку и начальный отдел тонкого кишечника.

Скопившиеся панкреатические ферменты воздействуют на ткани самой железы, а поджелудочная железа включается в процесс самопереваривания. Это может привести к полному разрушению ткани железы, а также расположенных поблизости кровеносных сосудов и других органов брюшной полости.

Симптомы панкреатита

Как правило, при возникновении панкреатита человека мучают боли в животе – постоянные, тупые или режущие.

С развитием заболевания боли нарастают, иногда приводят к шоку. Локализация — высоко под ложечкой, в правом или левом подреберье, при поражении всей железы носят опоясывающий характер. Возможна частая рвота, не приносящая облегчения. В рвотных массах наблюдается примесь желчи.

Кроме того, общее состояние больного быстро ухудшается: повышается температура тела, учащается пульс, появляется одышка, артериальное давление понижается, выступает липкий пот, язык становится сухим с обильным налетом, кожные покровы бледнеют, далее приобретают землисто-серый цвет, черты лица заостряются.

Острый панкреатит: опасно для жизни!

В некоторых случаях при остром панкреатите необходима операция. Панкреатит — очень серьёзная патология, летальность при которой достигает 30%. При остром панкреатите возникает резкая, нередко опоясывающая боль в верхней половине живота, многократная рвота, падение артериального давления. Острый панкреатит характеризуется внезапным появлением симптомов и повторяющимися острыми приступами. Выздоровление обычно происходит самопроизвольно. Болезнь не приводит к необратимым повреждениям железы, если только не имеет места продолжительное злоупотребление алкоголем, когда происходит постоянное разрушение ее ткани.

Симптомы хронического панкреатита

  • Скудный стул маслянистого вида со зловонным запахом
  • Потеря в весе и признаки витаминной недостаточности
  • Нередко возникает диабет, поскольку происходит разрушение клеток, производящих инсулин

Все другие симптомы схожи с симптомами острого панкреатита.

Лечение панкреатита

Больному, которому поставлен диагноз «острый панкреатит», стоит знать: лечение, начатое в первые часы обострения, может остановить воспаление на начальных этапах.

В первые 3-4 дня назначаются строгий постельный режим, голод, щелочное питье (раствор соды, минеральная вода боржоми), лед на живот. При упорной рвоте иногда показано откачивание содержимого желудка через зонд с последующим введением щелочных питьевых растворов. В лечении острого панкреатита чрезвычайно важно интенсивное наблюдение, голод, введение назогастрального зонда для постоянной откачки желудочного содержимого, питание только парентеральное (глюкоза, электролиты, аминокислоты и тому подобное), введение спазмолитических препаратов и наркотических обезболивающих, назначение антибиотиков широкого спектра действия (цефалоспорины, ампициллин), соматостатин.

Дальнейшая терапия включает в себя средства, регулирующие желудочную секрецию, ферментные и антимикробные препараты. Вводятся спазмолитики, обезболивающие лекарства. Для подавления выработки ферментов, которые усугубляют воспаление железы, назначаются контрикал, гордокс, трасилол. При сильных болях иногда назначаются средства, нейтрализующие соляную кислоту в желудке или снижающие ее количество. Для предупреждения и лечения вторичной инфекции проводится терапия мощными антибиотиками.

Обратите внимание! Полного выздоровления при хроническом панкреатите не наступает. Задачей терапии является предупреждение дальнейшего разрушения железы. В комплекс лечебных мероприятий входят: исключение алкоголя и кофеина; употребление нежирной легкой пищи; прием панкреатических ферментов, витаминных препаратов и лечение диабета, если он имеется.

Рекомендации по питанию при панкреатите

  • Ограничить прием сливочного масла
  • Употреблять в пищу каши, сваренные только на воде
  • Исключить из рациона наваристые супы и бульоны, жирные сорта мяса, грибы, консервы, соленья, маринады, белокочанную капусту, бобовые, лук, чес-нок, редис, торты, пироги, блины, конфеты, газированные напитки, кофе
  • Полезен обезжиренный творог и творожные изделия

Панкреатит может привести к очень тяжелым осложнениям и последствиям!

Первичный прием врача гастроэнтеролога (сбор анамнеза, назначение необходимого обследования для постановки диагноза, (постановка первичного диагноза)

ЦЕНА: 1500

Повторный осмотр врача гастроэнтеролога (постановка диагноза, назначение необходимого курса лечения)

ЦЕНА: 1500

Есть ли продукты, которые помогают от коронавируса — Российская газета

Однако это миф. Нет ни одного продукта, который способен защитить нас от вируса, утверждает директор ФГБУН «ФИЦ питания и биотехнологии», член-корреспондент РАН, доктор медицинских наук, профессор Дмитрий Никитюк. Конечно, и чеснок, и лимон, и имбирь содержат полезные биологически активные соединения, но панацеей — средством, которое способно противостоять инфекции, они не являются.

Чеснок, имбирь, куркума, лимон полезны как для организма в целом, так и для иммунитета в частности, говорит профессор ФМБА России, врач персонифицированной медицины Маргарита Королева. Например, куркума богата железом, кальцием, фосфором, йодом, рядом витаминов и обладает иммуномодулирующими свойствами. А содержащийся в ней куркумин — природный антисептик, способный подавлять рост патогенной флоры в нашем кишечнике. Корень имбиря содержит витамины группы В, витамин С, внушительное количество кремния, бора и йода, много меди, а также сесквитерпен — вещество, способное подавлять рост вирусов. Кроме того, имбирь содержит аминокислоты.

Лимон является неплохим источником витамина С и хорошо поддерживает работу иммунной системы. Несмотря на кислый его вкус, он ощелачивает организм, а в условиях щелочной среды активность вирусной инфекции существенно снижается, обращает внимание Королева. Чеснок улучшает реологию крови и является натуральным антибиотиком (в составе аллицин), убивает большое число самых разнообразных бактерий, вирусов и паразитов уже на уровне кишечного тракта.

Иммунитет бывает специфический и неспецифический, уточняет врач-диетолог Ирина Лизун. Чтобы справляться с конкретным вирусом, будь то COVID-19 или обычный грипп, им нужно переболеть. Тогда иммунная система вырабатывает антитела. А когда мы пьем витамины, мы даем нашей иммунной системе общий способ защиты, это не защита от конкретного вируса. «Это все спекуляции и хайп», — уверена Лизун.

«Швепсу» приписывают лечебное действие от коронавируса, поскольку в нем содержится хинин, который считается одним из средств против малярии

Существует еще одна народная версия борьбы с коронавирусом. В соцсетях предлагают противостоять ему с помощью «Швепса». При его производстве в малых дозах используется хинин — один из алкалоидов коры хинного дерева, который считался одним из средств против малярии. И поскольку сейчас тестируют лекарство против коронавируса на основе противомалярийных препаратов, многие решили, что «Швепс» поможет при COVID-19. «Но это сильно притянуто за уши», — уверена диетолог.

Рацион

Звезды выбирают правильное питание

Ирина Безрукова, актриса театра и кино, телеведущая:

— Утро начинаю с горячей воды — натощак выпиваю полстакана. Пока готовлю завтрак, выпиваю еще пол-литра жидкости. Когда только начался карантин, я не ограничивала свое питание. Вероятно, так организм отреагировал на стрессовую ситуацию. Сейчас я вернулась к привычному рациону — системе раздельного питания. Благодаря ей я не раз приходила к нужному мне весу. Суть в разделении белков и углеводов за один прием пищи. Если это блюдо из мяса или птицы, то исключаются углеводы — хлеб, картофель и крахмалистые овощи, к примеру, кабачки. Кроме воды — стараюсь выпивать не менее двух литров в день — люблю чаи, в том числе травяные, завариваю кофе и цикорий.

Жасмин, российская певица:

— В интернете сейчас огромное количество шуток про то, что холодильник во время карантина — вещь опасная, что пижамы коварны и иногда лучше примерить брюки, а то есть риск не застегнуть их. Но я надеюсь 30 апреля успешно застегнуть брюки. Рацион изменился совсем немного. Всю неделю я придерживаюсь принципов правильного питания, и только один вечер в неделю, во время пятничного ужина с семьей, разрешаю себе абсолютно все. На диетах не сижу, просто стараюсь считать калории и соблюдать правильные пропорции БЖУ (белки, жиры, углеводы. — «РГ»). Мой рацион в основном — это овощи и рыба, в последнее время увлеклась салатами со всевозможными семенами и ростками.

Александр Олешко, актер, артист эстрады и кино, телеведущий, заслуженный артист России:

— Много не ем, не пью алкоголь, встаю в одно и то же время, делаю зарядку, работаю над собой, много читаю. Я должен быть в хорошей форме. Все, что я делаю сейчас, позволит после завершения карантина не потерять форму и не переживать, что наберу лишний вес. К этому делу я подошел очень осознанно. В первую неделю карантина занимался уборкой дома. Теперь я знаю, где и что лежит. Сейчас можно заняться наведением чистоты в своих мыслях, воспоминаниях, планах на будущее. Мне кажется, что сейчас наступил период включения мозгов. Нужно быть серьезным к себе, своему здоровью, своим близким. Ни в коем случае не пытаться кого-либо переделать. Стараться не накапливать обиды, спокойно и вежливо разговаривать друг с другом. Ведь накапливать обиды — значит накапливать свои будущие болезни.

Согдиана, российская певица:

— Сейчас появилось больше времени на приготовление еды. Если раньше это было паровое мясо, салаты — больше еда на скорую руку, то сейчас готовим более основательно. Это национальные блюда, в основном из узбекской кухни. Одно из них — ханум. Это рулет из теста с добавлением картофеля, готовится на пару. Чтобы держать себя в форме, стараюсь ограничивать порции, а также пить много воды. Она помогает снижать аппетит.

Подготовила Екатерина Петрова

Переваривание пищевых веществ и их всасывание в разных отделах желудочно-кишечного тракта

Ротовая полость

Из углеводов во рту начинает частично всасываться только крахмал. Это осуществляет содержащийся в составе слюны энзим амилаза. Под его воздействием крахмал частично расщепляется на мелкие компоненты. Если долго пережевывать крахмалистую пищу (что очень полезно), то небольшая часть крахмала расщепляется до глюкозина (сладкий вкус, возникающий, например, при пережевывании хлеба). Другие содержащиеся в пище углеводы (например, сахароза, лактоза) во рту не расщепляются.

Основными липидами пищи являются жиры (триглицериды). Во рту они существенно не расщепляются, но все же там имеется подъязычный энзим липаза, расщепляющий небольшое количество триглицеридов.

Переваривания белков во рту не происходит.

Желудок

Задача желудка – обеспечить перемешивание поступающей из пищевода пищевой массы и образование хорошо смешанной эмульсии.

Поскольку в желудке сильная кислотная среда (соляная кислота), дальнейшего расщепления углеводов  в желудке практически не происходит. Соляная кислота необходима для коагуляции пищевых белков, превращения расщепляющего их энезима пепсиногена в пепсин и высвобождения гормонов, обеспечивающих разнообразную работу желудочного сока. Соляная кислота также уничтожает бактерии.

В желудке имеется энзим желудочная липаза. Он действует мягко, но поскольку относительно кислотостоек, все же происходит мягкое расщепление некоторого количества триглицеридов.

Соляная кислота желудка коагулирует пищевые белки. Это означает, что большие молекулы пищевых белков разворачиваются, и производимый желудком энзим пепсин может начать частичное переваривание (гидролиз) белков.

Желудок играет еще одну важную роль. В желудке происходит усвоение витамина В12 с соответствующим белком, который помогает этому витамину продвигаться к месту его всасывания.

Тонкая кишка и двенадцатиперстная кишка

В тонкой кишке происходит смешивание поступающей из желудка пищевой массы с энзимами желчного пузыря и поджелудочной железы. Верхняя часть двенадцатиперстной кишки содержит кислый желудочный сок, в нижнюю часть по протокам поджелудочной железы и желчным протокам поступает нейтральный желчный секрет. Железы в самой двенадцатиперстной кишке производят насыщенный гидрокарбонатами щелочной секрет. Бикарбонаты и образующийся CO2 нужны для эмульгирования переваренной пищевой массы. B12 освобождается от белка и смешивается для всасывания с нужным белковым фактором.

Общим местом переваривания всех пищевых макроэлементов (белки, жиры, углеводы) является верхний отдел тонкой кишки (в т.ч. двенадцатиперстная кишка). Это означает, что в нем они преобразуются в более мелкие и простые соединения (сахара, аминокислоты, жирные кислоты).

Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступает амилаза поджелудочной железы. Это самый важный для переваривания углеводов энзим, который расщепляет большую часть крахмала. Амилаза поджелудочной железы в сотрудничестве с собственными энзимами тонкой кишки завершает расщепление крахмала до глюкозы. Под действием энзимов поверхности тонкой кишки (ворсистой слизистой оболочки) – сахаразы, лактазы и др. – распадаются на компоненты также сахароза и лактоза. Триглицериды в верхнем отделе тонкой кишки должны превращаться в мелкодисперсную эмульсию, только тогда соответствующие энзимы (липазы) могут расщепить их на глицерин и жирные кислоты.

Важнейшими производителями эмульсии являются желчная кислота и ее соли. Молочные белки (казеины) также хорошо образуют тонкую пищевую эмульсию. Образованию пищевой эмульсии способствует также то, что поступающие из поджелудочной железы бикарбонаты вступают в реакцию с поступающей из желудка кислой пищевой массой, образуя необходимые для переваривания газы, тщательно перемешивающие пищевую массу. Перистальтика стенок кишки также помогает перемешивать его содержимое.

Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступает основной энзим для переваривания жиров – липаза поджелудочной железы. Совместно с другими энзимами она расщепляет пищевые липиды на простые соединения (триглицериды, глицерин, свободные жирные кислоты), фосфолипиды – также на более простые исходные компоненты

Поджелудочная железа поставляет в двенадцатиперстную кишку также энзимы, необходимые для окончательного переваривания белков. Этими энзимами являются трипсин, химотрипсин и др. Совместное действие пепсина желудка и трипсина поджелудочной железы разлагает на аминокислоты большинство пищевых белков. Образуется также небольшое количество коротких пептидов, которые расщепляются на аминокислоты под действием энзимов ворсистой оболочки тонкого кишечника.

Частичное всасывание пищевых веществ начинается уже в двенадцатиперстной кишке. Здесь же в значительной мере происходит всасывание железа и кальция.

Всасывание пищевых веществ начинается в пищеварительном тракте довольно рано: немного во рту под воздействием слюны, значительная часть при движении по двенадцатиперстной кишке, а наибольшая часть всасывается в отделе тонкой кишки, называемом тощей кишкой. При нахождении хумуса в тощей кишке всасывается значительная часть витаминов и минеральных веществ. Здесь же всасываются образованные из белков или содержащиеся в пище свободные аминокислоты, глицерин, жирные кислоты и большая часть воды. Образовавшиеся вещества поступают в кровообращение или лимфосистему. Кровь переносит питательные вещества, прежде всего, в печень, где используются углеводы и аминокислоты. Витамин B12 в тощей кишке еще не всасывается.

К моменту поступления пищи в отдел тонкой кишки, называемый подвздошной кишкой, большая часть питательных веществ уже всосана. Однако, важность подвздошной кишки прежде всего проявляется в том, что здесь происходит всасывание витамина B12, связываемого соответствующими рецепторами.

Толстая кишка

Небольшая часть пищи к моменту поступления в толстую кишку остается не переваренной. Расщепить эту часть помогает микробиом пищеварительного тракта.

Микроорганизмы расщепляют пищевые волокна, которые не могут расщепить пищеварительные энзимы. В ходе этого образуются короткие жирные кислоты, которые всасываются в кровь и которые организм может использовать для получения энергии, они также активируют перистальтику. Микробиом толстой кишки помогает расщеплять значительную часть целлюлозы, при этом тоже образуются короткие жирные кислоты, а также обеспечивается полутвердая консистенция содержимого кишечника. В толстой кишке происходит самое эффективное всасывание натрия и воды.

Микроорганизмы, помимо усвоения пищевых веществ, участвуют также в выводе вредных веществ, функционировании иммунной системы и других процессах. За счет расщепления не переваренных человеком пищевых волокон микроорганизмы способны снабжать энергией клетки эпителия кишечника и регулировать важные процессы.

В толстой кишке происходит также частичное обратное всасывание в кровь желчной кислоты. Определенная часть желчной кислоты выводится с экскрементами. Это важно с точки зрения регуляции уровня холестерина в крови, поскольку вновь поступающая желчная кислота снова приступает к производству холестерина. Содержащиеся в пище не перевариваемые энзимами человека пищевые волокна (пектин, различные полисахариды, целлюлоза и др.) связываются с желчными кислотами, уменьшая их обратное всасывание в кровь и усиливая их выведение с экскрементами, что является важным механизмом вывода из организма определенного количества холестерина.

Микробиом толстой кишки

Бактерий в пищеварительном тракте в десять раз больше, чем клеток во всем нашем теле.

Микроорганизмы (как полезные, так и проблемные) обнаруживаются на всей протяженности пищеварительного тракта. Меньше всего микроорганизмов обычно в желудке и начале тонкой кишки, поскольку низкий уровень кислотности, желчь и секрет поджелудочной железы тормозят их развитие. Больше всего микроорганизмов в толстой кишке.

Деятельность клеток человеческого организма и населяющих пищеварительный тракт микроорганизмов связана между собой на протяжении всего пищеварительного тракта, но наиболее тесная связь наблюдается в толстой кишке. В ней находится основное «место работы» также для микроорганизмов, называемых пробиотиками.

Сбалансированный микробиом организма:
  • участвует в стимуляции роста лимфатической ткани, что связано со способностью слизистой оболочки пищеварительного тракта производить антитела к патогенам
  • снижает риск воспаления пищеварительного тракта и аллергии
  • может синтезировать также определенные количества некоторых витаминов: например, витамин К, фолаты, биотин, также поступающие в кровообращение
  • помогает расщеплять также часть тех соединений, которые не расщепляются энзимами пищеварительного тракта:
    • Пищевые волокна и устойчивый к пищеварительным энзимам человеческого организма крахмал, в ходе расщепления которых образуются различные жирные кислоты с короткой молекулярной цепью, в большой степени всасывающиеся клетками толстой кишки и вносящие там свой вклад в энергетику человеческого организма. Считается, что некоторые из этих коротких жирных кислот могут также отчасти ограничивать возникновение раковых опухолей.
    • Даже при нормальном пищеварении очень небольшая часть белков (коллаген, эластин, пищеварительные энзимы, мертвые клетки) остается не переваренной в верхних отделах пищеварительного тракта. Микробы толстой кишки помогают разложить до аминокислот и это малейшее количество нерасщепленных белков. Образующиеся аминокислоты в основном используют сами микробы. В результате микробного расщепления могут в крайне малых количествах образовываться также проблемные для организма человека соединения. Если микробиом пищеварительного тракта разнообразен, это не составляет для организма человека никакой проблемы, во-первых, потому что количества этих веществ очень малы, и во-вторых, потому что они быстро переносятся в печень и там очень быстро обезвреживаются.

На микробиом кишечника влияет длительное или частое употребление антибиотиков. Длительное голодание или продолжительный сильный стресс уменьшают разнообразие микробиома кишечника. Для обеспечения максимального разнообразия микробиома пищеварительного тракта используются получаемые с пищей и напитками пробиотики и пребиотики.

Пробиотик

Пробиотик – совокупность живых микроорганизмов, которые при употреблении в достаточном количестве благоприятствуют микробиому человека. Часть этих микроорганизмов может вырабатывать вещества, подобные антибиотикам (бактериоцины) и лактазу, особенно важную при непереносимости лактозы. Некоторые микроорганизмы ослабляют перекисное окисление липидов. Наиболее употребительными пробиотиками являются бактерии видов Lactobacillus и Bifidobacterium.

Пробиотические микроорганизмы, получаемые с пищей и питьем:
  • должны изначально входит в микробиологических состав человеческого организма
  • не должны обладать патогенными свойствами
  • должны оставаться живыми, проходя через пищеварительный тракт человека (особенно желудок) и быть устойчивыми к действию желчной кислоты
  • должны связываться с клетками поверхностного слоя кишечника, содержаться и размножаться в пищеварительном тракте
  • должны положительно влиять на здоровье человека
Сотни продолжительных исследований доказали, что получаемые с пищей и питьем пробиотические микроорганизмы:
  • восстанавливают нормальный микробиологический состав пищеварительного тракта после лечения антибиотиками
  • участвуют в расщеплении молочного сахара, то есть лактозы, благоприятствуя тем самым его перевариванию
  • усиливают всасывание в пищеварительном тракте витаминов группы В
  • способствуют усвоению в кишечнике кальция, железа и фосфора
  • снижают риск возникновения диареи, сокращают ее продолжительность и ослабляют болезненность
  • повышают эффективность пищеварительной деятельности пожилых людей
  • укрепляют иммунную систему
  • косвенно (захватывая места для роста в кишечнике) и напрямую (выделяя соединения, убивающие вредные бактерии) препятствуют развитию в пищеварительном тракте патогенных бактерий
  • ускоряют выздоровление от кишечных инфекций
  • сокращают срок жизни в пищеварительном тракте вредных соединений и таким образом могут препятствовать созданию условий для возникновения опухолей кишечника
  • ослабляют потенциальное аллергическое воздействие молочного белка казеина
  • ослабляют постоянно возникающий в пищеварительном тракте чрезмерный окислительный стресс
  • регулируют экологическое равновесие между различными участниками микробиологического сообщества кишечника
  • через продукты клеточного синтеза организма-хозяина воздействуют на проявление определенных генов
Пребиотики (волокнистые вещества)

Пребиотики (волокнистые вещества)  – присутствующие в нормальной пище соединения, которые не могут быть гидролизованы пищеварительными энзимами человека. Но они являются пищей для микробов пищеварительного тракта (прежде всего, толстой кишки), стимулируя увеличение количества и разнообразие полезных микроорганизмов. Наиболее известными пребиотиками являются, например, инулин и олигофруктоза. Пребиотиками могут быть также идентичные природным синтетические химические соединения.

18.1: Реакции аминокислот

  1. Последнее обновление
  2. Сохранить как PDF
  1. Резюме
  2. Упражнения по обзору концепции
  3. Ответы
  4. Упражнения
  5. Ответ

Цели обучения

  • Чтобы объяснить, как аминокислота может действовать как кислота и основание.

Структура аминокислоты позволяет ей действовать и как кислота, и как основание. Аминокислота обладает такой способностью, потому что при определенном значении pH (разном для каждой аминокислоты) почти все молекулы аминокислот существуют в виде цвиттерионов. Если кислота добавляется к раствору, содержащему цвиттерион, карбоксилатная группа захватывает ион водорода (H + ), и аминокислота становится положительно заряженной. Если добавлено основание, удаление иона H + из аминогруппы цвиттер-иона дает отрицательно заряженную аминокислоту.В обоих случаях аминокислота поддерживает pH системы, то есть удаляет из раствора добавленную кислоту (H + ) или основание (OH ).

Пример \ (\ PageIndex {1} \)

  1. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии глицина (при нейтральном pH) с основанием.
  2. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции глицина (при нейтральном pH) с кислотой.

Решение

  1. Основание удаляет H + из протонированной аминогруппы.
  2. Кислота присоединяет H + к карбоксилатной группе.

Упражнение \ (\ PageIndex {1} \)

  1. Изобразите структуру катиона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с кислотой.
  2. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с основанием.

Конкретный pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).На его pI положительный и отрицательный заряды аминокислотного баланса, и молекула в целом электрически нейтральна. Аминокислоты, боковые цепи которых всегда нейтральны, имеют изоэлектрические точки в диапазоне от 5,0 до 6,5. Основные аминокислоты (которые имеют положительно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют относительно большое количество примеров. Кислые аминокислоты (которые имеют отрицательно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют довольно низкие примеры (Таблица \ (\ PageIndex {1} \)).

Таблица \ (\ PageIndex {1} \): Примеры некоторых типичных аминокислот
Аминокислота Классификация pI
аланин неполярный 6.0
валин неполярный 6,0
серин полярный, незаряженный 5,7
треонин полярный, незаряженный 6,5
аргинин положительно заряженный (основной) 10,8
гистидин положительно заряженный (основной) 7.6
лизин положительно заряженный (основной) 9,8
аспарагиновая кислота отрицательно заряженный (кислотный) 3,0
глутаминовая кислота отрицательно заряженный (кислотный) 3,2

Аминокислоты вступают в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.Реакционная способность этих функциональных групп особенно важна для связывания аминокислот вместе с образованием пептидов и белков, как вы увидите далее в этой главе. Простые химические тесты, которые используются для обнаружения аминокислот, используют реактивность этих функциональных групп. Примером является тест с нингидрином, в котором функциональная аминогруппа α-аминокислот реагирует с нингидрином с образованием соединений пурпурного цвета. Нингидрин используется для обнаружения отпечатков пальцев, поскольку он вступает в реакцию с аминокислотами из белков в клетках кожи, которые переносятся на поверхность человеком, оставляющим отпечаток пальца.

Сводка

Аминокислоты могут действовать как кислота и основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).

Упражнения по обзору концепции

  1. Определите каждый термин.

    1. цвиттерион
    2. изоэлектрическая точка
  2. Изобразите структуру аниона, образующегося при реакции аланина (при нейтральном pH) с основанием.

  3. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции аланина (при нейтральном pH) с кислотой.

Ответы

    1. электрически нейтральное соединение, содержащее как отрицательно, так и положительно заряженные группы
    2. pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона

Упражнения

  1. Изобразите структуру лейцина и определите заряд молекулы в a (n)

    1. кислый раствор (pH = 1).
    2. нейтральный раствор (pH = 7).
    3. щелочной раствор (pH = 11)
  2. Изобразите структуру изолейцина и определите заряд молекулы в a (n)

    1. кислый раствор (pH = 1).
    2. нейтральный раствор (pH = 7).
    3. щелочной раствор (pH = 11).

В чем разница между кислотными и основными аминокислотами

Основное различие между кислотными и основными аминокислотами состоит в том, что кислых аминокислот содержат кислотные боковые цепи при нейтральном pH, тогда как основные аминокислоты содержат основные боковые цепи при нейтральном pH и .Кроме того, боковая цепь кислой аминокислоты содержит группы карбоновых кислот, тогда как боковая цепь основных аминокислот содержит аминогруппы.

Кислотные, основные и нейтральные аминокислоты — это три типа аминокислот, характеризующиеся на основе их полярности боковой цепи или органической группы R. Обычно аминокислота содержит аминогруппу (-Nh3), карбоксильную группу (-COOH), органическую группу R и атом водорода, присоединенный к центральному атому углерода.

Основные области покрытия

1.Что такое кислотные аминокислоты
— Определение, боковая цепь, важность
2. Что такое основные аминокислоты
— Определение, боковая цепь, важность
3. Каковы сходства между кислотными и основными аминокислотами
— Обзор общих характеристик
4. В чем разница между кислотными и основными аминокислотами
— Сравнение основных различий

Ключевые термины

Кислотные аминокислоты, аминокислотные группы, основные аминокислоты, группы карбоновых кислот, полярность

Что такое кислые аминокислоты

Кислотные аминокислоты представляют собой тип полярных аминокислот, которые содержат карбоксильные группы (-COOH) в своих боковых цепях.Это означает; эти аминокислоты содержат две карбоксильные группы в аминокислотной структуре: одну карбоксильную группу в боковой цепи и другую, присоединенную к центральному атому углерода. Таким образом, это снижает pKa в растворе. Следовательно, кислые аминокислоты могут терять протоны своих карбоксильных групп в боковых цепях с образованием кислого раствора.

Рисунок 1: Свойства аминокислот

Два основных типа кислых аминокислот — это глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота.

Что такое основные аминокислоты

Основные аминокислоты — это другой тип полярных аминокислот. Они содержат аминогруппу (-Nh3) в своей боковой цепи. Здесь также основные аминокислоты содержат две аминогруппы. Одна аминогруппа находится в боковой цепи, а вторая присоединена к центральному атому углерода. В отличие от кислых аминокислот, основные аминокислоты, следовательно, состоят из высокого pKa. Таким образом, это позволяет получать протоны к аминогруппе в боковой цепи, получая щелочной раствор.

Рисунок 2: Взаимодействие между кислотными и основными аминокислотами

Три типа основных аминокислот — лизин, аргинин и орнитин.

Сходства между кислотными и основными аминокислотами

  • Кислые и основные аминокислоты — это два типа аминокислот, которые характеризуются свойствами органической группы R.
  • Органическая группа R состоит из этих аминокислот с разной полярностью.
  • Водородные связи между кислотными и основными аминокислотами важны во время образования бета-листов.
  • Кроме того, эти аминокислоты объединяют белковые субъединицы вместе, чтобы сформировать третичную структуру белков.
  • Кроме того, оба типа аминокислот служат каталитическими центрами, стабилизируя различные метаболиты и кислотные или основные промежуточные соединения во время ферментативного катализа биологических реакций. Более того, они стабилизируют гидролиз АТФ, выступая в качестве вторичного сайта связывания.

Разница между кислотными и основными аминокислотами

Определение

Кислотные аминокислоты относятся к аминокислоте со второй кислотной группой, в то время как основные аминокислоты относятся к аминокислоте, содержащей вторую основную группу (обычно аминогруппу).

Боковая цепь / Органические группы R

Основное различие между кислотными и основными аминокислотами состоит в том, что кислотные аминокислоты содержат кислотные боковые цепи при нейтральном pH, в то время как основные аминокислоты содержат основные боковые цепи при нейтральном pH.

Компоненты боковой цепи

Боковая цепь кислых аминокислот содержит группы карбоновых кислот (-COOH), в то время как боковая цепь основных аминокислот содержит аминогруппы (-Nh3). Таким образом, это еще одно различие между кислотными и основными аминокислотами.

мкА

Кроме того, кислые аминокислоты имеют низкие значения pKa, которые позволяют терять протоны, в то время как основные аминокислоты имеют высокие значения pKa, которые позволяют им связывать протоны.

Заряд

Их заряд — это также разница между кислотными и основными аминокислотами. Кислые аминокислоты несут отрицательный заряд в своей боковой цепи, в то время как основные аминокислоты несут положительный заряд в своей боковой цепи.

Примеры

Некоторые кислые аминокислоты — это глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота, а три типа основных аминокислот — лизин, аргинин и орнитин.

Заключение

Кислотные аминокислоты содержат карбоксильные группы в своей боковой цепи, что позволяет им нести отрицательный заряд. С другой стороны, основные аминокислоты содержат аминогруппы в своей боковой цепи, что позволяет им нести положительный заряд. Эти заряды как кислотных, так и основных аминокислот важны для образования вторичных структур белков. Они также важны во время ферментативного катализа биохимических реакций. Следовательно, основное различие между кислотными и основными аминокислотами заключается в типе функциональных групп, присутствующих в их боковых цепях.

Ссылка:

1. Офардт, Чарльз Э. «Характеристики и свойства аминокислот». VERTUAL CHEMBOOK , 2003, доступно здесь

Изображение предоставлено:

1. «Аминокислоты» Автор Dancojocari — собственная работа Распечатать это векторное изображение, не указанное W3C, было создано с помощью Adobe Illustrator. I Исходный код этого SVG действителен. (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia
2. «Следующий пересмотр солевого моста глутаминовой кислоты и лизина» Автор Chem540f09grp6 — собственная работа (общественное достояние) через Commons Wikimedia

кислотно-основное поведение аминокислот

Цвиттерионы в растворах простых аминокислот

Аминокислота имеет как основную аминогруппу, так и кислотную группу карбоновой кислоты.

Существует внутренний перенос иона водорода от группы -COOH к группе -NH 2 , чтобы оставить ион как с отрицательным, так и с положительным зарядом.

Это называется цвиттерионом .

Это форма, в которой аминокислоты существуют даже в твердом состоянии. Если вы растворите аминокислоту в воде, простой раствор также будет содержать этот ион.

Цвиттерион — это соединение без общего электрического заряда, но содержащее отдельные части, заряженные положительно и отрицательно.

 

Добавление щелочи в раствор аминокислоты

Если вы увеличиваете pH раствора аминокислоты путем добавления гидроксид-ионов, ион водорода удаляется из группы -NH 3 + .

С помощью электрофореза можно показать, что аминокислота теперь существует как отрицательный ион.

В своей простейшей форме электрофорез может состоять из кусочка смоченной фильтровальной бумаги на предметном стекле микроскопа с зажимом типа «крокодил» на каждом конце, прикрепленным к батарее.В центр бумаги помещается капля раствора аминокислоты.

Хотя раствор аминокислоты бесцветен, его положение через некоторое время можно определить, опрыскивая его раствором нингидрина . Если дать бумаге высохнуть, а затем осторожно нагреть, аминокислота появится в виде цветного пятна.

Аминокислота перемещается к аноду (положительному электроду).

 

Добавление кислоты в раствор аминокислоты

Если вы уменьшите pH, добавив кислоту к раствору аминокислоты, часть -COO цвиттер-иона захватит ион водорода.

На этот раз во время электрофореза аминокислота будет двигаться к катоду (отрицательному электроду).

 

Изменение pH от одного крайнего значения к другому

Предположим, вы начали с иона, который мы только что получили в кислых условиях, и медленно добавили к нему щелочь.

Этот ион содержит два кислых атома водорода — один в группе -COOH и один в группе -NH 3 + .

Более кислый из них находится в группе -COOH, поэтому его сначала удаляют — и вы снова возвращаетесь к цвиттериону.

Итак, когда вы добавили нужное количество щелочи, у аминокислоты больше не будет чистого положительного или отрицательного заряда. Это означает, что он не будет двигаться ни к катоду, ни к аноду во время электрофореза.

pH, при котором происходит это отсутствие движения во время электрофореза, известен как изоэлектрическая точка аминокислоты. Этот pH варьируется от аминокислоты к аминокислоте.

Если вы продолжите добавлять ионы гидроксида, вы получите реакцию, которую мы уже видели, в которой ион водорода удаляется из группы -NH 3 + .

Инструмент на основе последовательностей для различения кислотных и щелочных ферментов

Abstract

На структуру и активность ферментов влияет значение pH окружающей среды. Хотя многие ферменты хорошо работают в диапазоне pH от 6 до 8, некоторые специфические ферменты имеют хорошую эффективность только в кислых (pH <5) или щелочных (pH> 9) растворах. Исследования показали, что активность ферментов коррелирует с их первичными последовательностями.При выяснении молекулярного механизма и создании высокоэффективных ферментов крайне важно судить об адаптации фермента к кислой или щелочной среде по его аминокислотной последовательности. В этом исследовании мы разработали метод, основанный на последовательности, чтобы отличить кислые ферменты от щелочных ферментов. Дисперсионный анализ использовали для выбора оптимизированных отличительных признаков, полученных из композиций дипептидов с g и с разрывом. И машина опорных векторов была использована для создания модели прогнозирования.При тщательной перекрестной проверке складных ножей общая точность составила 96,7%. Метод может правильно предсказать 96,3% кислых и 97,1% щелочных ферментов. Путем сравнения предложенного метода с предыдущими методами показано, что предлагаемый метод является более точным. На основе этого предложенного метода мы создали онлайн-веб-сервер под названием AcalPred, к которому можно получить свободный доступ с веб-сайта (http://lin.uestc.edu.cn/server/AcalPred). Мы уверены, что AcalPred станет мощным инструментом для изучения адаптации ферментов к кислой или щелочной среде.

Образец цитирования: Lin H, Chen W, Ding H (2013) AcalPred: Инструмент на основе последовательностей для различения кислотных и щелочных ферментов. PLoS ONE 8 (10): e75726. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0075726

Редактор: Владимир Н. Уверский, Медицинский колледж Университета Южной Флориды, Соединенные Штаты Америки

Поступила: 19 июня 2013 г .; Принята к печати: 16 августа 2013 г .; Опубликован: 9 октября 2013 г.

Авторские права: © 2013 Lin et al.Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Финансирование: Эта работа была поддержана Национальным фондом естественных наук Китая (61202256, 61100092) и фондами фундаментальных исследований для центральных университетов (ZYGX2012J113). Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Введение

Фермент способен увеличивать скорость химической реакции за счет снижения энергии активации молекул-участников без каких-либо физических или химических изменений. Благодаря высокой селективности и каталитической эффективности ферменты широко используются в промышленности, медицине и охране окружающей среды. Повышение каталитической эффективности ферментов стало важнейшей задачей ферментной инженерии.Хотя рациональный дизайн и направленная эволюция могут улучшить работу разработанных ферментов, условия окружающей среды также влияют на их активность. Растворимость, температура и значение pH существенно влияют на активность фермента [1]. Растворимость белка — основное условие большинства биохимических экспериментов [2]. Активность ферментов увеличивается с повышением температуры, потому что тепло увеличивает кинетическую энергию как субстратов, так и ферментов, что приводит к большему контакту между ними [3]. Каталитическая эффективность также в значительной степени зависит от значения pH окружающей среды, так как заряд аминокислот зависит от значения pH [4].Обычно фермент имеет оптимальный pH. Хотя большинство ферментов сохраняет высокую активность в диапазоне pH от 6 до 8, некоторые специфические ферменты работают хорошо только в чрезвычайно кислых (т.е. pH <5,0) или щелочных (т.е. pH> 9,0) условиях. Некоторые кислые и щелочные ферменты, происходящие из ацидофилов и алкалифилов, заставляют эти организмы выжить в сильнокислых или щелочных условиях [5]. Эти ферменты также имеют большой потенциал для промышленного применения. Таким образом, определение благоприятного значения pH фермента важно в академических исследованиях и промышленном применении.

Хотя оптимальные условия окружающей среды могут быть получены с помощью биохимических экспериментальных подходов, метод влажных экспериментов требует больших затрат времени и средств. Следовательно, очень желательно разработать теоретические методы для прогнозирования подходящей среды для ферментов. Свойства первичных последовательностей ферментов коррелируют с окружающими их факторами [2], [6], [7]. Согласно этой корреляции, методы машинного обучения были предложены для предсказания растворимых белков [8] — [10] и термофильных белков [3], [11] — [16] с информацией, полученной из первичной последовательности.Однако сообщалось о нескольких успешных случаях предсказания кислотных и щелочных ферментов на основе их последовательностей, потому что было трудно собрать достаточно информации о последовательности и структуре кислотных и щелочных ферментов [6]. Рост числа экспериментально подтвержденных белков в последние годы дает возможность разработать методы биоинформатики для точного отличия кислых ферментов от щелочных. Кислотные и щелочные ферменты содержат определенные аминокислоты [17]. Основываясь на этих выводах, Zhang et al.[6] представили случайную модель леса, чтобы отличить кислые ферменты от щелочных ферментов, используя информацию о последовательности и структуре. Модель может достичь общей точности 90,7% при 10-кратной перекрестной проверке. Однако точность все еще далека от удовлетворения. Кроме того, некоторые последовательности с высокой степенью гомологии в их наборах контрольных данных приводят к завышенной оценке точности. Кроме того, они не предоставили веб-сервер, поэтому их метод не может быть легко использован для получения желаемых данных учеными-экспериментаторами.Недавно Fan et al. [18] создали бесплатный веб-сервер под названием «Пред-фермент» для прогнозирования кислотных и щелочных ферментов. Предиктор может достичь общей точности 94,01% при 10-кратной перекрестной проверке. Однако их предсказателю нужна информация генной онтологии (GO). Наши статистические результаты показывают, что большинство белков не имеют информации о ГО (<50%). Если белок запроса не был аннотирован в базе данных GO и в базе данных GO не найден гомолог, прогноз с помощью модели недоступен.

Чтобы преодолеть эти недостатки, мы разработали эффективный метод отличия кислых ферментов от щелочных ферментов, основываясь только на информации об их последовательности.Методика выбора признаков использовалась для выделения ряда информативных признаков. На основе этих функций была создана машина опорных векторов (SVM) для создания модели прогнозирования. Перекрестная проверка складного ножа была использована для оценки эффективности предложенного метода. Результаты прогнозов показывают надежность предложенного метода. На основе этого метода был создан бесплатный онлайн-сервер под названием AcalPred, который предоставляет полезный инструмент для базовых академических исследований и промышленного применения кислотных и щелочных ферментов.

Материалы и методы

Набор данных эталонного теста

Исходный набор данных, использованный в этом исследовании, был получен от Zhang et al. [6], который извлек информацию об аннотации белков и последовательности из базы данных ферментов BRENDA [19] на http://www.brenda-enzymes.info/. В этом наборе данных были выбраны только кислые ферменты с оптимальным pH ниже 5,0 и щелочные ферменты с оптимальным pH выше 9,0. Ферменты с длиной последовательности менее 100 аминокислот были удалены. Этот исходный набор данных содержит 105 кислых ферментов и 111 щелочных ферментов.Хорошо известно, что данные с высокой степенью сходства могут привести к ошибочной оценке эффективности методов. Чтобы уменьшить гомологичное смещение и избыточность, программа PISCES [20] использовалась для удаления тех ферментов, которые имеют более чем 25% парную идентичность последовательностей с любыми другими. Наконец, набор контрольных данных содержит 54 кислых фермента и 68 щелочных ферментов. 122 фермента можно бесплатно загрузить с нашего веб-сайта (http://lin.uestc.edu.cn/server/AcalPred/data).

Композиция дипептида g-гэпа

В распознавании образов одним из ключевых моментов является создание набора информативных параметров.В прогнозировании белков стало сложной задачей сформулировать белки с эффективным математическим выражением, действительно отражающим внутренние свойства белков. В последние два десятилетия различные параметры последовательности, такие как аминокислотный состав (AAC) [3], псевдоаминокислотный состав (PseAAC) [18] и позиционно-специфическая оценочная матрица (PSSM) [18], были успешно использованы для прогнозирования белка. структура и функции. Поскольку композиции ближайших дипептидов можно использовать для описания корреляции между двумя ближайшими остатками, они широко применялись в предсказании белков [21], [22].Однако внутренние свойства белковых последовательностей могут быть депонированы в корреляции остатков более высокого уровня из-за водородных связей во вторичной структуре [23], [24]. Таким образом, мы расширили приблизительную композицию дипептида до композиции дипептида g с -разрывом, которую можно использовать для описания корреляции между двумя остатками.

Предположим, что последовательность белка P с L аминокислотными остатками выглядит следующим образом: (1) где R 1 представляет собой аминокислотный остаток в положении 1 последовательности, R 2 представляет собой аминокислотный остаток кислотный остаток в положении 2 и так далее.Для каждого g дипептида g с разрывом вектор признаков белковой последовательности содержит 20 × 20 = 400 компонентов и может быть сформулирован следующим образом: (2) где символ T обозначает транспозицию вектора; обозначает частоту λ-го дипептида g-гэпа и определяется как: (3) где обозначает количество λ-го дипептида g-гэпа. g = 0 указывает корреляцию двух ближайших остатков; g = 1 описывает корреляцию между двумя остатками с одним интервалом остатков; g = 2 указывает на корреляцию между двумя остатками с интервалом в два остатка и так далее.

Метод выбора функций

Как правило, вектор большой размерности в наборе функций может вызвать следующие три проблемы [25]: одна — это переоснащение, что приводит к низкой способности к обобщению и переоценке модели прогнозирования; другой — избыточность информации или шум, который приводит к плохой точности предсказания и ошибочному описанию внутренних свойств; другой — размерная катастрофа, которая приводит к затруднению вычислений или увеличению времени вычислений.Чтобы преодолеть эти преимущества и улучшить качество предсказания, необходимо выбрать информативные параметры с помощью методов выбора признаков, чтобы получить более глубокое понимание внутренних свойств белковых последовательностей. Очевидно, что наилучшего сочетания функций можно с уверенностью достичь, исследуя производительность всех видов наборов функций. Однако время вычислений настолько велико, что мы не можем его завершить. Для экономии времени выполнения и вычислительных ресурсов разумной стратегией является использование алгоритма для поиска оптимальных функций.

Благодаря развитию вероятности и статистики, некоторые методы, такие как анализ главных компонентов (PCA) [26], минимальная избыточность-максимальная релевантность (mRMR) [27] и карты распространения [28], были представлены в анализе последовательностей и прогноз. В этом исследовании был предложен алгоритм, основанный на статистике, называемый дисперсионным анализом (ANOVA) для оценки каждой из характеристик. Принцип ANOVA заключается в вычислении отношения (значение F ) признаков между группами и внутри групп для измерения дисперсии признаков [21].Тогда значение F ( F ( λ )) дипептида λ g -разрыв в наборе данных определяется следующим образом: (4) где и — выборочная дисперсия между группами (также называемая Средние квадраты между, MSB) и дисперсия выборки внутри групп (также называемая средним квадратом в пределах, MSW), соответственно. Их выдают:

(5) (6) где и — степени свободы для MSB и MSW соответственно. K и M представляют количество групп и общее количество выборок соответственно.и — суммы квадратов λ -го признака между группами и внутри групп, соответственно, которые могут быть вычислены по формуле:

(7) (8) где обозначает частоту λ -го дипептида g -разрыва j -го образца в i -й группе. m i обозначает количество выборок в i -й группе. Таким образом, мы имеем

Значение F ( λ ) в уравнении (4) показывает корреляцию между λ -м признаком и групповыми переменными. F ( λ ) станет большим, поскольку MSB становится все больше, чем MSW. При отсутствии различий между группами, F ( λ ) будет близок к 1. Другими словами, особенности с большим F ( λ ) указывают на то, что он более актуален для цель, которую нужно предсказать. Следовательно, признаки могут быть изначально ранжированы в соответствии со значением F в уравнении (4). Впоследствии для определения оптимального количества функций используется инкрементный выбор функций (IFS).Процедура IFS включает следующие шаги: начиная с одной функции с наивысшей оценкой в ​​наборе функций, добавляя вторую функцию со второй высокой оценкой, добавляя третью функцию с третьей высокой оценкой и повторяя этот процесс до тех пор, пока не будут добавлены все функции-кандидаты. . Таким образом, для каждого промежутка g существует 400 подмножеств признаков, состоящих из 400 ранжированных дипептидов с промежутком g . Таким образом, t -ое подмножество признаков составлено из t ранжированных дипептидов с промежутком g и может быть выражено как: (9)

Для 400 наборов функций точность прогноза была проверена на эталонном наборе данных с помощью перекрестной проверки складным ножом.Затем мы получили кривую IFS в декартовой системе координат с индексом t в качестве абсциссы (или координаты X ) и общей точности в качестве ее ординаты (или координаты Y ). Когда g был выбран от 0 до g 0 , есть g 0 кривые IFS. С пиками (или максимальной точностью) этих кривых и результатами сравнения этих значений точности можно получить оптимальное подмножество признаков с параметрами t 0 и g 0 и выразить его как: (10), который может обеспечить максимальная точность.Затем данные высокой размерности можно проецировать в пространство низкой размерности. Окончательная модель классификатора была построена по оптимальному подмножеству признаков.

Машина опорных векторов

Машина опорных векторов (SVM), как мощный метод машинного обучения, широко и успешно применяется в биоинформатике белков [29] — [31]. Основная идея SVM состоит в том, чтобы отобразить данные выборок в многомерное гильбертово пространство и использовать функцию ядра для поиска границы решения, которая способна разделить два обучающих данных.Граница решения — это гиперплоскость, которая может максимизировать запас между двумя наборами в векторном пространстве признаков [32].

В этом исследовании для реализации SVM использовалось программное обеспечение LibSVM, разработанное лабораторией Линя [33]. В этом программном обеспечении для выполнения прогнозирования могут использоваться четыре вида функций ядра: линейная функция, полиномиальная функция, сигмоидальная функция и радиальная базисная функция (RBF). Эмпирические исследования показали, что RBF превосходит другие три вида ядерных функций в нелинейной классификации.Таким образом, в данной работе использовалась функция ядра RBF. Параметр регуляризации C и параметр γ ширины ядра были оптимизированы с помощью процедуры оптимизации согласно подходу поиска по сетке. При исследовании сетки пространства поиска для параметра C и γ составляют от 2 15 до 2 -5 и от 2 -5 до 2 -15 с шагом 2 -1 и 2 соответственно. В этом поиске была принята перекрестная проверка складных ножей.

Оценка эффективности

Прогностическая способность и надежность метода оценивается по четырем параметрам: чувствительность ( S n ), специфичность ( S p ), коэффициент корреляции ( CC ) и общая точность ( Ac ), которые определены следующим образом: (11) (12) (13) (14) где TP обозначает номера правильно распознанных щелочных ферментов; FN обозначает количество щелочных ферментов, признанных кислотными ферментами; FP обозначает количество кислых ферментов, признанных щелочными ферментами; TN обозначает количество правильно распознанных кислых ферментов.

Результаты и обсуждение

В статистическом прогнозировании для оценки эффективности предсказателя часто используются следующие три метода перекрестной проверки: тест независимого набора данных, тест подвыборки (перекрестная проверка в K-кратном размере) и тест складного ножа [34], [ 35]. Среди трех методов перекрестной проверки тест складного ножа является наименее произвольным и наиболее объективным, поскольку он может дать уникальный результат для данного набора контрольных данных и, следовательно, все чаще используется исследователями для проверки качества различных предикторов.Соответственно, мы применили перекрестную проверку складного ножа в этом исследовании, чтобы изучить ожидаемые показатели успеха предсказателя.

Точность прогнозирования

Корреляция между двумя произвольными аминокислотами с расстоянием g аминокислот может быть отражена частотами дипептидов g -разрыва (уравнение (3)). Для каждого зазора г мы должны найти лучшее подмножество функций, которое может достичь наилучшего результата. Здесь на примере дипептидов с двумя промежутками мы показываем способ достижения ожидаемого результата.Сначала 400 дипептидов с двумя промежутками были ранжированы в соответствии с их значениями F , как определено уравнением. (4). Ранжированный дипептид с двумя промежутками с более высоким значением F предполагает, что он является более важным для различения кислотных и щелочных ферментов. Впоследствии, на основе ранжированных дипептидов с двумя пробелами, мы можем построить 400 индивидуальных предикторов для 400 наборов подфункций, добавляя ранжированные дипептиды с двумя пробелами один за другим от более высокого ранга к более низкому. Хорошо известно, что наборы подфункций с высоким значением F могут дать более надежную информацию для классификации.Однако количество выбранных функций слишком мало, чтобы предоставить достаточно информации, что приводит к плохой точности прогноза. Например, предсказатель 30 th может дать общую точность только 89,3% в тесте складного ножа. Напротив, высокоразмерные подфункции содержат достаточно информации. Однако снижение кластерно-толерантной способности модели прогнозирования приведет к плохому прогнозированию при перекрестной проверке. Примером может служить то, что точность перекрестной проверки складного ножа предсказателя 400 th составляет всего 82.0%. Следовательно, третий шаг — исследовать эффективность прогнозирования для каждого из 400 предикторов с помощью перекрестной проверки складным ножом, а затем построить кривую IFS. Согласно кривой IFS, показанной на рис. 1, общая точность достигла своего пика (Ac = 96,7%), когда использовались 62 дипептида с двумя промежутками, занимающие первое место. Эти дипептиды имеют оценку F более 6,39 (значение P <0,0128). Показатели успешных прогнозов составили 96,3% и 97,1% для кислотных и щелочных ферментов соответственно.

Необходимо выяснить, могут ли другие наборы подпараметров с зазором г получить более высокую точность или нет. Мы изменили значение g с 0 на 10 и повторили процесс выбора признаков, чтобы найти максимальную точность для каждого дипептида с промежутком g . Для удобства наблюдения и сравнения одиннадцать кривых IFS ( г, , варьирующиеся от 0 до 10) были построены на рис. 1. Эти результаты показывают, что набор подфункций с параметрами t 0 = 62 и г. 0 = 2 — лучший среди 4400 (400 × 11) оптимизированных наборов функций.Площадь под кривой рабочей характеристики приемника (ROC) (AUC) достигает 0,956 при перекрестной проверке складного ножа.

Чтобы обеспечить общее представление, распределение значений F для 400 двухщелевых дипептидов и их роли для модели прогнозирования были приведены на рис. 2. Характеристики в синих прямоугольниках положительно коррелировали с кислыми ферментами, а те, в красных квадратах положительно коррелировали с щелочными ферментами. Как показано на рисунке 2, Arg (R), Leu (L) и Ile (I) предпочтительны в кислых ферментах, а Asp (D), Tyr (Y), Ser (S) и Thr (T) предпочтительны в щелочных ферментах. ферменты.Arg — это основная аминокислота с самой большой изоэлектрической точкой (10,76) среди 20 типов аминокислот, тогда как Asp — это кислая аминокислота с самой маленькой изоэлектрической точкой (2,98) среди 20 типов аминокислот. Среда pH оказывает большое влияние на связывание ионов, которое важно для активации ферментов и химических реакций. Фрагмент δ-гуанидо Arg может обеспечивать большую площадь поверхности для заряженных взаимодействий и более легко поддерживать ионные пары и общий положительный заряд при повышенном pH [36].Следовательно, причина того, что кислотные или щелочные ферменты содержат много основных или кислых аминокислот, заключается в том, что им необходимы такие специфические остатки для нейтрализации в чрезвычайно кислой (pH <5,0) или щелочной (pH> 9,0) среде для выполнения активности ферментов.

Рисунок 2. Диаграмма цветности для значений F 400 двухщелевых дипептидов.

Синие прямоугольники положительно коррелировали с кислыми ферментами, а красные прямоугольники положительно коррелировали с щелочными ферментами.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0075726.g002

Для демонстрации предсказательной способности предложенной модели мы построили независимый набор данных, который содержал 20 кислых и 20 щелочных ферментов. Эти последовательности, полученные из BRENDA [19], можно бесплатно загрузить с нашего веб-сайта. Идентичность последовательности между обучающим эталонным набором данных и независимым набором составляет менее 40%. Наша модель может правильно идентифицировать 19 кислых и 20 щелочных ферментов. Кроме того, мы исследовали точность нашего метода на другом независимом методе, построенном Fan et al.[18]. Результаты показали, что 17 кислых и 16 щелочных ферментов можно правильно предсказать, если было выбрано оптимизированное отсечение.

Сравнение с другими методами

Для дальнейшей демонстрации производительности предложенного метода необходимо сравнить его с другими существующими методами. Однако прямое сравнение результатов не является объективным и строго из-за разных наборов контрольных данных. Поэтому мы повторили процесс выбора признаков и прогнозов на исходном наборе данных (105 кислых и 111 щелочных ферментов).Следует отметить, что результаты, представленные Zhang et al. [6] и Fan et al. [18] были получены с помощью 10-кратного перекрестного теста. Как пояснил Чжоу [35], их тест не может дать однозначного результата. Для текущего случая набор контрольных данных содержит 105 кислых и 111 щелочных ферментов. Согласно уравнениям 28 и 29 в [35], [37], если одна десятая выборка будет выбрана из каждого из двух подмножеств для проведения 10-кратной перекрестной проверки, количество возможных комбинаций будет более 10 29 , который слишком велик для завершения.Поэтому в предыдущих исследованиях [6], [18] случайным образом выбиралась одна из 10 29 возможных комбинаций для выполнения 10-кратной перекрестной проверки. Чтобы сравнить наш метод и их методы с тем же методом тестирования, мы также случайным образом выбрали одну из возможных комбинаций из того же набора контрольных данных для выполнения 10-кратного теста перекрестной проверки, и сравниваемые результаты были записаны в таблице 1.

Согласно таблице 1, когда используются верхние 81 дипептиды с 1 промежутком, наш метод может достичь максимальной точности 94.4% с AUC 0,975 при 10-кратной перекрестной проверке, что выше максимальной точности, полученной с помощью других методов. Хотя Sp , полученный нашим методом, не является лучшим, Sn , CC и Ac значительно лучше, чем у других методов, что позволяет предположить, что предлагаемый метод превосходит другие опубликованные методы.

Мы заметили, что Zhang et al. [6] и Fan et al. [18] также достигли обнадеживающих результатов. Zhang’s [6] предложил использовать аминокислотный состав вторичной структуры в качестве входных параметров.Такая информация получена из программного обеспечения Predator. Следует отметить, что точность программы Predator составила всего около 75%. Если вторичная структура белковой цепи неверно предсказана, она предоставит неверную информацию для дальнейшего описания кислотных / щелочных ферментов. Это возможная причина того, что модели Чжана не могут получить более высокую точность с предсказанными вторичными структурными особенностями. Наборы параметров Fan et al. [18] модель включает информацию о среднем химическом сдвиге (acACS), информацию о Go и информацию об эволюции (PSSM).Фактически, их новая функция acACS может обеспечить общую точность только 85,7%. Информация о Go и PSSM играет важную роль в построении их моделей. Хорошо известно, что некоторые белки не имеют аннотации Go. Мы исследовали количество белков в Uniprot и обнаружили, что менее 50% белков имеют информацию о ГО. Таким образом, их модель не может предоставить никакой информации для белка, который не был аннотирован в базе данных GO. Более того, информация PSSM также имеет недостатки. Генерация PSSM белка во многом зависит от набора данных поиска.Если в поисковом наборе данных не найдена гомологичная последовательность, PSSM не даст точного описания, что приведет к неверному прогнозу. Имея информацию о первичной последовательности, наша модель может получить такую ​​высокую точность, что говорит о том, что предлагаемая модель является более простой и эффективной.

Руководство по веб-серверу

Для удобства подавляющего большинства ученых-экспериментаторов мы создали бесплатный веб-сервер под названием AcalPred, чтобы отличать кислые ферменты от щелочных. Ниже мы дадим пошаговое руководство по использованию веб-сервера AcalPred.Тогда ученые-экспериментаторы могут получить желаемые результаты без сложных математических уравнений. Подробные инструкции приведены ниже:

Шаг 1.

Откройте веб-сервер по адресу http://lin.uestc.edu.cn/server/AcalPred, и вы увидите домашнюю страницу AcalPred на экране вашего компьютера, как показано на рис. 3. Щелкните на Read Кнопка «Я», чтобы увидеть краткое введение в предсказатель и предостережение. Пользователи могут нажать кнопку «Данные», чтобы загрузить набор для обучения и набор тестов.Нажав на кнопку «Цитирование», пользователи могут найти соответствующие статьи с подробным описанием разработки и алгоритма AcalPred.

Шаг 2.

Введите или скопируйте / вставьте последовательность белка запроса, которую вы хотите предсказать, в область ввода текста в центре рисунка 3. Входная последовательность должна быть в формате FASTA. Последовательность в формате FASTA состоит из одной начальной строки, начинающейся с символа «больше» (‘>’) в первом столбце, за которым следуют строки данных последовательности. Слова сразу после символа «>» в ​​единственной начальной строке не обязательны и используются только в целях идентификации и описания.Все строки не должны быть длиннее 120 символов и обычно не превышают 80 символов. Последовательность заканчивается, если другая строка начинается с символа «>», который указывает на начало другой последовательности. Примеры последовательностей в формате FASTA можно увидеть, нажав кнопку «Пример» прямо над полем ввода.

Шаг 3.

Нажмите кнопку «Отправить», чтобы увидеть прогнозируемый результат. Вероятности принадлежности к двум классам будут указаны во втором и третьем столбцах. В первом столбце указан тип прогноза с вероятностью предсказания выше 0.5. Например, если вы используете последовательности белка запроса в окне «Пример» в качестве входных данных, после нажатия кнопки «Отправить» вы увидите на экране следующие контексты: результатом для первого образца запроса будет «кислотный фермент», поскольку вероятности предсказания кислого фермента и щелочного фермента составляют соответственно 0,7 и 0,096373; результат для второй выборки запроса — «щелочной фермент», потому что вероятности предсказания кислого фермента и щелочного фермента равны 0,074938 и 0.925062 соответственно.

Заключение

В данной работе мы разработали многообещающий метод отделения кислых ферментов от щелочных. Методика выбора признаков на основе дисперсионного анализа (ANOVA) была использована для оптимизации составов дипептидов для улучшения предсказательной способности модели. Была достигнута общая точность 96%, демонстрируя, что предложенная модель является мощным инструментом для изучения ферментов при адаптации к кислой или щелочной среде. Для удобства ученых-экспериментаторов был построен бесплатный веб-сервер AcalPred для реализации прогноза.Было дано дружественное руководство для описания способа использования веб-сервера AcalPred. Мы считаем, что предсказатель будет полезен ученым из влажных лабораторий, которые сосредоточены на активности ферментов.

Вклад авторов

Задумал и спроектировал эксперименты: HL. Проведены эксперименты: HL WC. Проанализированы данные: HL WC HD. Предоставленные реагенты / материалы / инструменты анализа: HL HD. Написал статью: HL WC.

Список литературы

  1. 1. Нихил ООН, Карл А.Д., Чжао Х. (2010) Разработка ферментов для селективного катализа.Текущая органическая химия 14: 1870–1882.
  2. 2. Диас А.А., Томба Э., Леннарсон Р., Ричард Р., Багаевич М.Дж. и др. (2010) Прогнозирование растворимости белка в Escherichia coli с помощью логистической регрессии. Biotechnol Bioeng 105: 374–383.
  3. 3. Lin H, Chen W (2011) Прогнозирование термофильных белков с использованием метода отбора признаков. J Microbiol Methods 84: 67–70.
  4. 4. Дубновицкий А.П., Капетаниу Э.Г., Папагеоргиу А.С. (2005) Адаптация ферментов к щелочному pH: атомное разрешение (1.08 А) структура фосфосерин аминотрансферазы из Bacillus alcalophilus. Protein Sci 14: 97–110.
  5. 5. Таками Х., Хорикоши К. (2000) Анализ генома алкалифильного штамма Bacillus с промышленной точки зрения. Экстремофилы 4: 99–108.
  6. 6. Zhang G, Li H, Fang B (2009) Различение кислотных и щелочных ферментов с использованием модели случайного леса с аминокислотным составом вторичной структуры. Биохимия процесса 44: 654–660.
  7. 7.Idicula-Thomas S, Balaji PV (2005) Понимание взаимосвязи между первичной структурой белков и их склонностью к растворимости при сверхэкспрессии в Escherichia coli. Protein Sci 14: 582–592.
  8. 8. Magnan CN, Randall A, Baldi P (2009) SOLpro: точное предсказание растворимости белков на основе последовательностей. Биоинформатика 25: 2200–2207.
  9. 9. Смяловский П., Мартин-Галиано А.Дж., Миколайка А., Гиршик Т., Холак Т.А. и др. (2007) Растворимость белка: предсказание на основе последовательности и экспериментальная проверка.Биоинформатика 23: 2536–2542.
  10. 10. Idicula-Thomas S, Kulkarni AJ, Kulkarni BD, Jayaraman VK, Balaji PV (2006) Машинный метод опорных векторов для прогнозирования склонности белка к растворимости или образованию тельца включения при сверхэкспрессии в Escherichia coli. Биоинформатика 22: 278–284.
  11. 11. Nakariyakul S, Liu ZP, Chen L (2012) Обнаружение термофильных белков путем выбора функций аминокислотного и дипептидного состава. Аминокислоты 42: 1947–1953.
  12. 12. Громиха М.М., Суреш М.Х. (2008) Дискриминация мезофильных и термофильных белков с использованием алгоритмов машинного обучения. Белки 70: 1274–1279.
  13. 13. Тейлор Т.Дж., Вайсман II (2010) Дискриминация термофильных и мезофильных белков. BMC Struct Biol 10 Дополнение 1S5.
  14. 14. Ван Д., Ян Л., Фу З., Ся Дж. (2011) Прогнозирование термофильного белка с псевдоаминокислотным составом: подход на основе комбинированного выбора и сокращения признаков.Protein Pept Lett 18: 684–689.
  15. 15. Zhang G (2013) Простой статистический метод различения термофильных и мезофильных белков на основе аминокислотного состава. Int J Bioinform Res Appl 9: 41–52.
  16. 16. Zhang G, Fang B (2006) Поддержка векторной машины для различения термофильных и мезофильных белков на основе аминокислотного состава. Protein Pept Lett 13: 965–970.
  17. 17. Settembre EC, Chittuluru JR, Mill CP, Kappock TJ, Ealick SE (2004) Ацидофильные адаптации в структуре Acetobacter aceti N5-карбоксаминоимидазолрибонуклеотидмутазы (PurE).Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 60: 1753–1760.
  18. 18. Fan G-L, Li Q-Z, Zuo Y-C (2013) Прогнозирование кислотных и щелочных ферментов путем включения информации о среднем химическом сдвиге и генной онтологии в общую форму Chou’s PseAAC. Биохимия процесса 48: 1048–1053.
  19. 19. Чанг А., Шеер М., Гроте А., Шомбург И., Шомбург Д. (2009) BRENDA, AMENDA и FRENDA — информационная система по ферментам: новое содержание и инструменты в 2009 году. Nucleic Acids Res 37: D588–592.
  20. 20. Wang G, Dunbrack RL Jr (2005) PISCES: последние улучшения в сервере выборки последовательности PDB. Nucleic Acids Res 33: W94–98.
  21. 21. Lin H, Ding H (2011) Прогнозирование ионных каналов и их типов по дипептидному режиму псевдоаминокислотного состава. J Theor Biol 269: 64–69.
  22. 22. Громиха М.М., Сува М. (2005) Простой статистический метод определения белков внешней мембраны с большей точностью. Биоинформатика 21: 961–968.
  23. 23. Дин Х, Го С.-Х, Дэн Э-З, Юань Л-Ф, Го Ф-Б и др. (2013) Прогнозирование типов белков, резидентных по Гольджи, с помощью метода отбора признаков. Хемометрика и интеллектуальные лабораторные системы 124: 9–13.
  24. 24. Chou KC (2001) Прогнозирование клеточных атрибутов белков с использованием псевдоаминокислотного состава. Белки 43: 246–255.
  25. 25. Ding C, Yuan LF, Guo SH, Lin H, Chen W (2012) Идентификация микобактериальных мембранных белков и их типов с использованием чрезмерно представленных трипептидных композиций.J Proteomics 77: 321–328.
  26. 26. Ма Дж, Гу Х (2010) Новый метод прогнозирования субклеточной локализации белка на основе псевдоаминокислотного состава. BMB Rep 43: 670–676.
  27. 27. Jia P, Qian Z, Feng K, Lu W, Li Y и др. (2008) Прогнозирование типов мембранных белков в гибридном пространстве. J Proteome Res 7: 1131–1137.
  28. 28. Yin JB, Fan YX, Shen HB (2011) Предсказание суперсемейства конотоксинов с использованием уменьшения размерности диффузионных карт и классификатора подпространства.Curr Protein Pept Sci 12: 580–588.
  29. 29. Lin H, Ding H, Guo FB, Zhang AY, Huang J (2008) Предсказание субклеточной локализации микобактериальных белков с помощью псевдоаминокислотного состава Чоу. Protein Pept Lett 15: 739–744.
  30. 30. Кумар М., Громиха М.М., Рагхава Г.П. (2011) Прогнозирование РНК-связывающих белков на основе SVM с использованием связывающих остатков и эволюционной информации. J Mol Recognit 24: 303–313.
  31. 31. Chen C, Chen L, Zou X, Cai P (2009) Прогнозирование содержания вторичной структуры белка с использованием концепции псевдоаминокислотного состава Chou и машины опорных векторов.Protein Pept Lett 16: 27–31.
  32. 32. Вапник В. (1998) Статистическая теория обучения. Wiley-Interscience, Нью-Йорк.
  33. 33. Fan RE, Chen PH, Lin CJ (2005) Выбор рабочего набора с использованием информации второго порядка для обучения опорных векторных машин. J Mach Learn Res 6: 1889–1918.
  34. 34. Chou KC, Zhang CT (1995) Прогнозирование структурных классов белков. Crit Rev Biochem Mol Biol 30: 275–349.
  35. 35. Chou KC (2011) Некоторые замечания по предсказанию атрибутов белков и псевдоаминокислотному составу.Дж. Теор Биол 273: 236–247.
  36. 36. Vieille C, Zeikus GJ (2001) Гипертермофильные ферменты: источники, использование и молекулярные механизмы термостабильности. Microbiol Mol Biol Rev 65: 1–43.
  37. 37. Chen W, Feng PM, Lin H, Chou KC (2013) iRSpot-PseDNC: идентификация пятен рекомбинации с псевдодинуклеотидным составом. Нуклеиновые кислоты Res 41: e68.

Доказательства наличия богатой натрием щелочной воды в материнском теле озера Тагиш и ее значения для синтеза и рацемизации аминокислот

Аннотация

Понимание времени и механизмов синтеза и рацемизации аминокислот на астероидных родительских телах является ключом к демонстрации эволюции аминокислот быть в основном левшами у живых организмов на Земле.Было высказано предположение, что рацемизация может происходить быстро в зависимости от нескольких факторов, включая pH водного раствора. Здесь мы проводим наноразмерный геохимический анализ фрамбоидального зерна магнетита в углеродистом хондрите озера Тагиш, чтобы продемонстрировать, что взаимосвязанная кристаллическая структура образовалась в среде щелочного флюида, богатого натрием. В частности, мы сообщаем об обнаружении обогащенных Na границ субзерен и нанометровых слоев Ca и Mg, окружающих отдельные фрамбоиды.Эти промежуточные покрытия дадут нулевое состояние поверхностного заряда в более щелочных жидкостях и предотвратят ассимиляцию отдельных фрамбоидов в единое зерно. Это базовое решение будет поддерживать быстрые темпы синтеза и рацемизации порядка нескольких лет, что позволяет предположить, что низкое содержание аминокислот в озере Тагиш не может быть приписано химическому составу флюидов.

Метеорит озера Тагиш — уникальная часть пояса астероидов, сильно брекчированный несгруппированный углеродистый (C2) хондрит с минимальными земными изменениями после извлечения основной массы в течение нескольких дней (1⇓ – 3).Из-за первозданной природы и извлечения метеорита из озера Тагиш, его нерастворимые и растворимые органические компоненты, такие как аминокислоты, амины и углеводороды, были тщательно изучены, чтобы лучше понять эволюцию пребиотической жизни в нашей солнечной системе (например, ссылка 4 ). Особый интерес представляет скорость рацемизации или естественный процесс изменения хиральности аминокислот с одной стороны (L) на другую (D) на родительском теле. В пределах озера Тагиш большие избытки l-энантиомера (L ee <59%) аспарагиновой и глутаминовой аминокислот соседствуют с почти рацемической (D ≈ L) популяцией аланина (4).Это изменение было приписано усилению начального избытка l-энантиомера во время водного изменения (4). Было высказано предположение, что рацемизация может происходить довольно быстро в зависимости от нескольких факторов, включая температуру и pH водного раствора (4, 5). В то время как продукты изменения многочисленны в записях астероидных метеоритов, особенно в хондритах типа CM (6), прямые изотопные и минералогические свидетельства ранних жидкостей, ответственных за это изменение, в основном отсутствуют (7).

Трехмерные скопления взаимосвязанных кристаллов магнетита шириной от 110 до 680 нм в микрометровом масштабе наблюдались как в обломках, так и в матрице метеорита озера Тагиш (2, 8). В то время как магнитные свойства этих особенностей предполагают образование внутри отдельных капель воды на материнском теле (8), некоторые зерна кажутся псевдоморфными после пирротина, что приводит к гексагональной форме агломерированных кристаллов (2). В обоих сценариях для формирования наблюдаемых структур требуется интенсивное взаимодействие флюидов — наблюдение подтверждается идентичными особенностями магнетита в метеоритах CI Orgueil, Alais и Ivuna (9), которым также приписывается водное происхождение.Ранее предполагалось, что аморфные пограничные слои толщиной от 0 до 3 нм этих нанокристаллических ансамблей содержат остатки их исходного раствора (8). Однако химию этих доменов нанометрового размера практически невозможно решить с помощью аналитических методов микрометрового масштаба. В этом исследовании мы используем атомно-зондовую томографию (APT) для выделения и измерения химического состава этих аморфных межзеренных доменов, чтобы получить представление о кислотности и составе самой старой воды в ранней солнечной системе и лучше ограничить скорость синтеза аминокислот и рацемизация на материнском теле озера Тагиш.

Фрамбоидальный кластер магнетита (Fe 3 O 4 ) с общим диаметром ∼50 мкм (рис. 1 A ) был расположен в тонком срезе метеорита озера Тагиш (инвентарный номер M52292 в Коллекция Королевского музея Онтарио [ROM]). Первоначальная характеристика и визуализация проводились с использованием сканирующего электронного микроскопа (SEM) в Калифорнийском технологическом институте и рамановского спектрометра в ROM. Более крупный элемент состоит из множества кластеров диаметром менее 10 мкм, разделенных участками аморфного углеродистого материала.Хотя эти особенности в основном сферические, некоторые домены кажутся субидиоморфными в результате деформации во время столкновения с соседней сферой, что указывает на неоднородное время формирования отдельных сфер. Каждый кластер, в свою очередь, определяется сетью из сотен округлых, взаимосвязанных сфер магнетита <680 нм, которые кажутся плотно упакованными в округлые кластеры и неплотно упакованными (с повышенным содержанием межузельного углеродистого материала) в деформированных и субсферических элементах (рис. .1 В ). Шесть образцов микронаконечника APT были приготовлены с использованием системы СЭМ со сфокусированным ионным пучком Zeiss NVision 40 (FIB-SEM) в Канадском центре электронной микроскопии Университета Макмастера. Пять наконечников были приготовлены в условиях окружающей среды, в то время как заключительные этапы полировки одного микровыступа проводились в криогенных условиях, чтобы минимизировать возможные потери летучих веществ. Образцы APT анализировали с помощью CAMECA 4000X HR, работающего в импульсном лазерном режиме. Из шести наконечников четыре вышли из строя во время анализа, вероятно, из-за непостоянного испарения между углеродистыми и магнетитовыми областями.Однако наборы данных R47_02212 (микронаконечник, приготовленный в условиях окружающей среды) и R47_02314 (криогенно приготовленный микронаконечник) дали наборы данных, в которых общее количество измеренных ионов превышало 10 миллионов (10).

Рис. 1.

Вторичные электронные изображения фрамбоидов магнетита в озере Тагиш. Более крупная сферическая или гексагональная структура в тонком срезе ( A, ) состоит из многочисленных фрамбоидальных агрегатов, как было показано во время анализа FIB образца ( B ). Обилие углеродистого материала во фрамбоидах коррелирует с плотностью упаковки, при этом деформированные области содержат большее количество углерода.Для справки, место извлечения для подготовки микронаконечника атомного зонда выделено в A .

Набор данных R47_02212, который фиксирует границу между межузельным углеродистым материалом и фрамбоидом магнетита, выявляет границу, обогащенную магнием и кальцием, шириной от 25 до 45 нм между доменами. Похоже, что граница не содержит каких-либо дополнительных наноэлементов. В богатой углеродом области полуколичественный анализ также показывает, что H и Si, а также незначительные количества Na и Mn присутствуют в относительно более высоких концентрациях, чем соседнее зерно магнетита, что коррелирует с падением содержания Fe и O.Для сравнения, набор данных R47_02314 фиксирует изогнутую границу между двумя фрамбоидами магнетита схожей ориентации (подтверждается выравниванием видимого полюса [011] на карте плотности ионов APT). Данные для доменов магнетита более надежно поддаются количественной оценке. В их состав входят почти чистые Fe и O (всего ~ 99,5 атомных%), и было обнаружено, что они химически однородны во всем. Граница субзерен шириной ∼30 нм содержит повышенное содержание однородно распределенных Mg и Mn, а также Na, разделенного на кластеры диаметром ∼10 нм (рис.2). Кластеры Na содержат ~ 30 ат.% Na, значительно более обогащенные, чем окружающие зерна магнетита (0,014 мас.% Na). Учитывая, что эта сегрегация Na состоит из катионов Na + , наблюдение сопоставимого падения содержания Fe, представляющего ионы Fe + , уравновешивает локализованный заряд внутри этих кластеров. Кроме того, несовместимые элементы (в основном Mg, Mn и Na) также определяют дислокационную петлю, непосредственно связанную с границей (рис. 2), что свидетельствует о высокой плотности дислокаций и точечных дефектов в материале.

Рис. 2.

APT-анализ декорированной границы субзерен между фрамбоидами магнетита в метеорите озера Тагиш (криогенно приготовленный микровыступ R47_02314). Изогнутая, обогащенная Mg граница, которая проходит между двумя зернами Fe 3 O 4 (магнетит), плотно декорирована кластерами, богатыми Na, шириной ∼10 нм. Дислокационные петли, украшенные Mg, Na и Mn, также можно наблюдать в связи с границами. Для справки показан спектр отношения массы к заряду для микровыступа (от 0 Да до 200 Да) с выделенными семействами основных пиков, включая пики Na, Mg и Fe, интегрированные в реконструкцию.

Кислотность флюидов, ответственных за изменение материнского тела озера Тагиш, была ограничена pH от 7 до 10 на основе компьютерного моделирования, предполагающего исходный материал CM (11), хотя это трудно согласовать с наблюдаемыми структурами фрамбоида магнетита, которые обычно требуют более кислого раствора (pH 5,4-6,8) для предотвращения накопления поверхностного заряда и последующего объединения зерен в единую массу магнетита (8). Тем не менее, присутствие катионов Ca и Mg в качестве промежуточных покрытий на фрамбоидах, как это наблюдается в микронаконечнике R47_02212, способствовало бы нулевому состоянию поверхностного заряда в более основных текучих средах, предсказанных ранее (11), предотвращая коагуляцию в единое зерно и создавая здесь наблюдаются однородные, упорядоченные коллоидные структуры.В результате эти APT-анализы ограничивают pH формирующейся жидкости на материнском теле озера Тагиш, чтобы она была более щелочной по своей природе. Кроме того, обилие кластеризованного Na на границах субзерен, захваченных внутри фрамбоидов магнетита, в значительной степени поддерживает избыток натрия в исходной жидкости, который, как подчеркивается, был сегрегирован на границах во время роста фрамбоидов магнетита и сгруппирован во время деформации материала. дислокационной петлей, контактирующей с кластерной поверхностью.

При моделировании графиков рацемизации в расчетах часто принимается нейтральный pH. Однако с открытием обогащенных Ca и Mg пограничных слоев и сегрегированных кластеров Na между фрамбоидами магнетита, образованными в водном растворе, мы показываем, что этот раствор будет иметь более высокий pH, чем предполагалось изначально (8). Этот более щелочной раствор обеспечит скорость взаимопревращения, которая намного выше, чем при нейтральном pH (6), поддерживая быструю рацемизацию аминокислот в родительском теле озера Тагиш.Например, аспарагиновая кислота в теплых (80 ° C) щелочных (pH 9) условиях будет рацемизироваться в пределах ~ 176 дней [при допущении опубликованных констант скорости (4) и соотношений D / L (6)], что значительно быстрее, чем в нейтральных условиях (4 ). Кроме того, щелочные растворы также поддерживают более быстрый синтез аминокислот (11), хотя это наблюдение не согласуется с низким содержанием аминокислот в метеорите озера Тагиш (<5400 частей на миллиард) (12, 13). Таким образом, мы показываем, что изобилие аминокислот не ограничивается химическим составом флюидов, и вместо этого в озере Тагиш должен быть дефицит из-за отсутствия другого ключевого компонента (такого как альдегиды или аммиак) для синтеза и рацемизации аминокислот.Этот компонент явно присутствует в других метеоритах, таких как Мерчисон, который может похвастаться обилием l-энантиомеров и подобных аминокислот (14). Таким образом, будущие миссии по возврату образцов должны отдавать приоритет родительским телам, подобным Мерчисону, чтобы гарантировать высокое содержание органических веществ, образцы которых будут первыми кандидатами для химического анализа в наномасштабе с использованием APT.

Доступность данных

Файлы необработанных данных (.pos и .rrng) для поддержки этого исследования могут быть доступны через связанный проект Open Science Framework (DOI 10.17605 / OSF.IO / TJV8W).

Благодарности

Мы благодарим Луизу Хоули Стоун за покупку образца Tagish Lake. K.T.T. признает грант на открытие Совета по естественным наукам и инженерным исследованиям (NSERC) и финансирование Канадского космического агентства, а также L.F.W. и А.Ч. благодарим Hatch за финансирование. Т.В.К. благодарит Фонд выпускников Университета Хэтч и поддержку гранта NSERC CGSD2-534938-2019. Мы благодарим Канадский центр электронной микроскопии за предоставленные возможности и научную и техническую помощь, учреждение, поддерживаемое Канадским фондом инноваций в рамках программы Major Science Initiative, NSERC и Университетом Макмастера (также поддерживаемым другими правительственными учреждениями).

Сноски

  • Вклад авторов: L.F.W., K.T.T. и R.I.N. спланированное исследование; L.F.W., B.L., A.Č., T.V.K., C.M. и O.T. проведенное исследование; L.F.W., B.L., E.A.L., A.Č., T.V.K. и O.T. проанализированные данные; и L.F.W. написал газету.

  • Авторы заявляют об отсутствии конкурирующей заинтересованности.

  • Размещение данных: файлы необработанных данных (.pos и .rrng) для поддержки этого исследования могут быть доступны через связанный проект Open Science Framework (DOI 10.17605 / OSF.IO / TJV8W).

  • Эта статья содержит вспомогательную информацию в Интернете по адресу https://www.pnas.org/lookup/suppl/doi:10.1073/pnas.2003276117/-/DCSupplemental.

  • Copyright © 2020 Автор (ы). Опубликовано PNAS.

Фатальный недостаток щелочной диеты — Компания Amino

Щелочная диета, также известная как диета с щелочной золой, диета с щелочной кислотой, диета с кислотной золой, кислотно-щелочная диета и даже диета с pH, основана на предпосылке, что кислая кровь вызывает всевозможные проблемы со здоровьем, с которыми можно бороться. употребляя больше щелочных продуктов.

Сторонники щелочной диеты утверждают, что она может помочь при потере веса и хронических заболеваниях, таких как диабет 2 типа и болезни сердца, и даже при таких состояниях, как артрит и рак.

Но разве щелочная диета — это все, что нужно?

В то время как щелочная диета включает в себя множество полезных для здоровья рекомендаций, таких как фрукты, овощи и изобилие воды, и предостережения от употребления заведомо нездоровых веществ, таких как алкоголь, сахар и обработанные продукты, ничто из того, что вы едите, не окажет драматического влияния на pH вашей крови.

Но если щелочная диета направлена ​​на создание оптимальных условий для здоровья за счет потребления щелочной пищи, как это может быть так?

Причина в том, что в нашем организме есть механизмы, которые жестко регулируют pH крови.

Более того, употребление слишком большого количества щелочных продуктов и слишком малого количества кислых продуктов может фактически привести к дефициту аминокислот в питательных веществах. И это может иметь катастрофические последствия для всего, от здоровья костей до мышечной массы и кровяного давления.

Диета с балансом pH: взвешивание кислотности и щелочи

pH — это показатель того, насколько что-то является кислым или щелочным, и основан на шкале от 0 до 14, где 0 считается чрезвычайно кислым, 7 нейтральным и 14 чрезвычайно щелочным.

Уровень pH в организме значительно варьируется от одной области к другой. Например, нормальный pH крови составляет около 7,4, но pH желудка остается между 1,5 и 3,5 для поддержания кислой среды, необходимой для расщепления пищи, которую мы едим.

Основываясь на предпосылке, что поддержание pH крови выше 7,4 помогает улучшить общее состояние здоровья, щелочная диета предполагает отказ от продуктов, которые могут снижать уровень pH крови за счет увеличения кислотной нагрузки.

Следовательно, в щелочной диете особенно следует избегать пищевых белков и аминокислот, особенно тех, которые получены из животного белка.

Вместо этого сторонники щелочной диеты выступают за создание щелочной среды в организме, употребляя в основном продукты, не образующие кислоты, и даже бикарбонат (HCO3–), который является основанием, которое может нейтрализовать кислую кровь.

Однако диета с высоким содержанием белка с ее повышенной кислотной нагрузкой на самом деле приводит к очень незначительным изменениям химического состава крови и pH, хотя та же диета действительно оказывает сильное влияние на химический состав мочи и pH.

Причина этого в том, что организм жестко контролирует pH крови, но pH мочи может переходить из кислого в щелочное состояние, чтобы поддерживать баланс pH крови.

Щелочная диета, таким образом, основана на представлении о том, что щелочные продукты повышают pH мочи, тем самым делая мочу менее кислой и, как следствие, менее кислой крови.

Но есть две проблемы с обоснованием теории питания на основе pH мочи. Во-первых, pH мочи не обязательно отражает pH крови. Во-вторых, помимо того, что она способствует образованию камней в почках и подагре, клинических испытаний, подтверждающих утверждение о том, что кислая моча приводит к неблагоприятным последствиям для здоровья, недостаточно.

Аминокислоты и pH крови

Наш организм поглощает все незаменимые аминокислоты — аминокислоты, которые должны быть получены из пищевых источников — необходимые для выживания из белков, которые мы едим.И, как можно догадаться по названию, аминокислоты действительно кислые. Это отражается в снижении pH мочи после употребления богатой белком пищи.

Серосодержащие аминокислоты, такие как метионин и цистеин, считаются особенно проблематичными для сторонников щелочной диеты, поскольку повышенное потребление серы может привести к образованию серной кислоты и создать значительную кислотную нагрузку на организм.

И, поскольку животные белки являются хорошим источником серосодержащих аминокислот, сторонники щелочной диеты предостерегают от потребления этих белков.

Однако предположение о том, что сера отрицательно влияет на здоровье, является врожденным заблуждением. Это связано с тем, что сера играет в организме множество важных ролей, а дефицит серы может иметь множество неблагоприятных последствий.

Кроме того, пищевые аминокислоты, включая серосодержащие аминокислоты, имеют лишь временное влияние на pH крови. Как мы упоминали ранее, это результат высокоэффективной системы регулирования pH крови в организме.

Как организм регулирует pH крови

Почки играют важную роль в поддержании постоянного pH в крови.Например, когда кровь становится кислой после приема аминокислот, почки выделяют с мочой аммиак, который балансирует кислотную нагрузку в крови.

Итак, хотя моча становится более кислой после употребления аминокислот, эта кислотность не отражается на крови. Скорее, моча становится кислой, чтобы предотвратить повышение кислотности крови и поддерживать постоянный pH крови.

Фактически, это естественная функция почек, и нет никаких доказательств того, что высокое потребление белка или аминокислот оказывает какое-либо пагубное влияние на функцию почек.

Щелочная диета Факт:
Потребление животного белка и / или аминокислот не вызывает значительного подкисления крови, поэтому для щелочной диеты нет физиологической основы.

Но выведение аммиака с мочой играет лишь незначительную роль в поддержании нормального уровня pH крови. Основным механизмом поддержания надлежащего баланса pH крови на самом деле является система углекислого газа (CO2) –HCO3–.

Хотя почки играют важную роль в поддержании pH в крови, на самом деле именно легкие играют основную роль в поддержании pH-баланса крови.

Видите ли, легкие выделяют протоны, полученные в результате пищевого метаболизма, с дыханием в виде СО2. И CO2 является кислым, а HCO3–, как мы обнаружили, щелочным или щелочным.

Для поддержания баланса уровней CO2 и HCO3– легкие и почки работают вместе, так что, поскольку HCO3– нейтрализует избыток кислоты и, таким образом, выводится из организма, больше CO2 производится и выводится с дыханием. А HCO3–, потерянный в результате нейтрализации кислоты, затем регенерируется в почках.

Как показывает этот процесс, в организме человека существует очень эффективная процедура для жесткого регулирования pH крови — даже после потребления большого количества белка и / или аминокислот.

Недостаток щелочной диеты

Как мы видели, щелочная диета не учитывает эффективное регулирование pH крови как системой CO2-HCO3–, так и выделением аммиака с мочой. И следование рекомендации сторонников щелочной диеты избегать всех белков животного происхождения и, следовательно, всех серосодержащих аминокислот, приведет к неадекватному потреблению незаменимых аминокислот.

Однако незаменимые аминокислоты выполняют широкий спектр важных метаболических функций и способствуют множеству преимуществ для здоровья, поэтому для достижения оптимального здоровья они должны присутствовать в рационе в достаточных количествах.Также неплохо восполнить любые пробелы в питании с помощью полноценной добавки EAA, такой как Life, смесь активного старения от The Amino Company.

аминокислот

аминокислоты

Химия 240


Лето 2001 г.
Аминокислоты — структура и синтез

Последняя раз мы закончили исследование аминов.Теперь посмотрим, что происходит, когда функциональная группа карбоновой кислоты и функциональная группа амина группы находятся в одной молекуле. Наше внимание будет сосредоточено на альфа-аминокислотах, те, в которых аминогруппа связана с альфа-углеродом — тот рядом с карбонильной группой — карбоновой кислоты. Это основные строительные блоки белков и являются наиболее важным типом аминокислот. Хотя есть много других способов связать аминогруппу и карбоксильную группу. кислотной группы в одной молекуле, мы будем интересоваться только альфа-аминокислоты.

В белках обычно содержится 20 альфа-аминокислот. Они есть перечислено в Таблице 18.1 (стр. 503) коричневым шрифтом. Когда структуры этих молекул исследуются, становится ясно, что они разделяют общую структурную единицу RCH (NH 3 + ) CO 2 , в котором R может быть либо водородом (аминокислота — глицин), либо одной из 19 других возможных. Единственным исключением из этого паттерна является пролин, в котором группа R делает верхняя часть кольца, которая также включает аминогруппу и альфа-углерод атом.Поскольку аминогруппа в пролине участвует в двух углеродно-азотных связях. связей, это вторичная аминогруппа.

Таблица далее разделена на группы в соответствии со структурой группы R. (Группу R часто называют «боковой цепью».) Если Группа R состоит только из углерода и водорода (без гетероатомов), сторона цепь считается неполярной, так как полярность очень мала. с углерод-углеродными и углерод-водородными связями. Эти боковые цепи гидрофобны. (избегание воды) во многом так же, как длинный углеводородный хвост мыло или моющее средство гидрофобны.Это будет важно, когда мы рассмотрим как характеристики белков зависят от их паттернов сворачивания в водной среде. В метионине (сера) есть гетероатомы. и триптофан (азот), но общее поведение этих аминокислот предполагает, что эти гетероатомы вносят очень небольшую полярность в боковая цепь. Боковые цепи, которые содержат более полярные функциональные группы, такие как как амид, спирт и тиол обеспечивают места для полярной молекулы воды к водородной связи. Таким образом, они в некоторой степени гидрофильны, как группы ОН. в сахаре.Эти боковые цепи важны для выработки достаточного количества белка. растворим в воде, чтобы эффективно работать внутри клетки.

В двух случаях (аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) боковая цепь включает группу карбоновой кислоты в дополнение к группе, следующей за аминогруппой. Эти группы ионизируются (присутствуют в виде карбоксилат-аниона), когда pH близка к нейтральной (pH ~ 7). (Мы рассмотрим кислотно-щелочное поведение амино кислоты в ближайшее время.)

Точно так же есть три аминокислоты, боковые цепи которых включают аминогруппа.Эти аминогруппы также ионизированы (присутствуют в виде аммонийных ion) при нейтральном pH. Ионизированные группы довольно полярны, и, как и ионизированные, концы мыла или моющих средств, они делают боковую цепь довольно гидрофильной.


При нейтральном pH (около 7, типичный pH большинства жидкости организма и pH, при котором обычно происходят биохимические реакции) аминогруппы в аминокислотах протонируются с образованием ионов аммония и карбоновые кислоты ионизируются до сопряженных с ними оснований (карбоксилат-ионы).Один из способов взглянуть на это — посмотреть на водный раствор с pH = 7 как на большой резервуар с кислотой, pK a которого поддерживается на уровне 7. Если кислота с a pK a ниже 7 (как карбоновая кислота, pK a ~ 5) растворяется в таком растворе, это более сильная кислота и переносит протон в раствор и стать ионом карбоксилата. Таким образом, когда pH поддерживается на уровне 7, карбоновые кислоты ионизируются.

Таким же образом, когда амин (типичный ион аммония pK a ~ 10) растворяется в воде с pH = 7, вода тем сильнее кислоты, поэтому амин протонируется, чтобы сделать более слабую кислоту.Амины при удерживании при pH = 7 протонируются с образованием ионов аммония. Практически, удерживая pH 7 означает, что раствор забуферен за счет включения слабых кислот. и слабые основания в достаточной концентрации, так что перенос нескольких протонов существенно не меняет концентрацию H + .

Мы можем использовать эту идею при любом pH. Например, если аминокислота растворена в воде, которая поддерживается при pH = 2, раствор является более сильной кислотой, чем карбоновая кислота, которая образовалась бы при переносе протона на карбоксилат-ион.Карбоновая кислота (pK a ~ 5) образуется в виде более слабая кислота. Такая молекула имела бы только положительный заряд от ион аммония. Аналогично, в щелочном растворе (pH> 11) раствор более слабая кислота, чем ион аммония, поэтому ион аммония переносит протон в раствор и становится аминогруппой.

Поскольку есть небольшие отклонения в конкретных значениях pK a амино- и карбоновых кислотных групп в аминокислотах, точное значение pH, при котором преобладающим видом является цвиттерион (молекула с одним положительным ион аммония и один отрицательный ион карбоксилата) несколько различаются.Этот pH называется изоэлектрической точкой (pI), потому что это pH, при котором аминокислота будет притягиваться как к положительному электроду, так и к отрицательный. Значения pI для обычных аминокислот приведены в таблице. 18,2 (стр. 506 в коричневом цвете).

Обратите внимание, что кислотные аминокислоты имеют низкие числа pI. Это имеет смысл потому что потребуется достаточно сильно кислый раствор, чтобы карбоксилат-ионов протонируется. Аналогично для основных аминокислот значения pI выше, так как потребуется довольно простое решение для убедитесь, что один из ионов аммония потерял протон, а положительный плата.


Для всех аминокислот, кроме глицина, Альфа-атом углерода представляет собой стереогенный атом углерода (присоединены четыре разные группы). В двух случаях в молекуле присутствует еще один стереогенный атом углерода. Только один из двух возможных энантиомеров встречается в природе в случаях аминокислот, которые включают стереогенные атомы углерода. Во всех этих случаях абсолютная конфигурация альфа-стереогенного углерода — S .

Абсолютные конфигурации стало возможным определять уже после стереохимические отношения между аминокислотами и сахарами были проработаны из.Эта работа показала, что если мы сориентируем проекцию Фишера амино кислота с группой карбоксилат-иона вверху и группой R внизу, мы обнаруживаем, что ион аммония направлен влево. По этой причине аминокислоты имеют L-конфигурацию (в отличие от конфигураций D, назначенных общему сахара). Вы можете проверить, что L-амино кислота также является аминокислотой S .

Аминокислоты производятся в живых системах биохимическими путями, которые вовлекают несколько ферментов.Ферменты — это белки, которые сами состоят из L-аминокислот, поэтому они обеспечивают хиральную среду в котором образуется только один из двух энантиомеров. Лабораторный синтез аминокислот обычно не включает хиральную среду, поэтому равные количества L- и D-амино кислоты образуются в типичных лабораторных синтезах. Смесь равных количеств энантиомеров называется рацемической смесью .


Лабораторные синтезы аминокислот обычно относящиеся к синтезу аминов и / или карбоновых кислот.Мы посмотрим в одном из таких синтезов — синтез Штрекера. Мы не будем смотреть на его механизм подробно, но мы будем искать сходства с реакциями, которые мы видели до.

Реакция начинается с образования имина из альдегида и аммиака. Кислотный катализ, необходимый для этого, происходит из хлорида аммония, слабого кислота. Далее следует добавление цианистого водорода к имину. Это аналогично к изученным нами присоединениям нуклеофилов к альдегиду или кетону ранее. В этом случае ион цианида служит нуклеофилом.

Аминонитрил, полученный на этих стадиях, очищается и обрабатывается. с водным HCl, а затем OH . Это превращает нитрил до карбоксилатной соли. Мы можем поместить эту реакцию в контекст, подумав тройной связи C-N как карбонильная группа. Это предполагает что электрофильный H + атакует азот, что следует путем нуклеофильной атаки воды на нитрильный углерод. C = N двойная связь остается, и его реакция с водой обратна образованию имина.В результате двойная связь C = N гидролизуется до двойной связи C = O. Наконец, нейтрализация достаточным количеством основания дает нам цвиттерион аминокислоты.


Теперь обратим внимание на то, как аминокислоты соединяются вместе, образуя белки. Ключевой структурный элемент вот пептидная связь. Это амидная связь, которая присоединяется к аммонийной группу одной аминокислоты к карбоксилатной группе другой новой ковалентной связь. O карбоксилата теряется вместе с двумя H + . ионы из группы аммония с образованием воды.Это вполне аналогично образование амида при нагревании карбоновой кислоты и амина. В конкретные условия реакции и процессы, необходимые для этого, могут быть (как мы увидим) довольно сложный, но он помогает вспомнить, что выполняется соединение углерода карбоксилата и азота аммония. новой связью C-N (пептид).

Новое соединение, образованное таким образом, называется пептидом. Наш пример представляет собой дипептид, образованный из двух аминокислот. Если подключена третья аминокислота к дипептиду путем образования новой пептидной связи в любой аммониевой группе или карбоксилатную группу дипептида, мы получаем трипептид, и скоро.Полипептиды могут содержать много аминокислот. Полипептиды с более чем 100 аминокислот считаются белками.

Поскольку аминокислота, группа карбоновой кислоты которой участвовала в образование пептидной связи все еще имеет аммонийную группу, которая содержит атом азота, его называют N-концом пептида. Конечная станция N условно пишется слева. Соответственно, аминокислота который все еще имеет свободную карбоксилатную группу, называется С-концом и написано справа.Когда написан порядок аминокислот в пептиде out, обычно пишут слева направо от конца N до конец C. Полный порядок аминокислот в белке называется его последовательность и удобно выражать с помощью сокращенных названий аминокислот читается от N до C-конца.

Последовательность удерживается вместе пептидными связями. В составе амида функциональной группы, эти связи трудно разорвать, поэтому последовательность белок довольно стабилен.Хотя есть много возможных способов, которыми белок цепь может быть свернута, особый рисунок складывания принят белком полностью определяется его последовательностью.

Во многих случаях схема складывания «блокируется» дисульфидными звеньями. Как мы обсуждали при изучении тиолов, наличие SH-групп вдоль белковой цепи дает возможность для сшивания цепей или образования петель внутри цепи. Эти дисульфидные мостики важны для удержания белковой цепи в специфическая схема складывания.

Взгляд на Таблицу 18.1 говорит нам, что группы SH, необходимые для создания дисульфидные связи находятся в цистеине аминокислоты. Белки, которые жесткие и используются в основном для структурных целей (кератин в волосах, кожа и перья, например) обычно имеют много дисульфидных связей и, таким образом, имеют высокое содержание цистеина.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *