Содержание

Что такое гидролизат? Часть 1 | Доктор Море

Гидролизат — это продукт, который получается в процессе гидролиза. «Гидролиз» в буквальном переводе с древнегреческого — это процесс раздробления какого-нибудь вещества при помощи воды. «Гидро» — вода, «лизис» — разрушение.

У современной промышленности есть много способов расщепления белка (протеина) – с помощью кислоты, щелочи или ферментов. Такие способы переработки применяют для того, чтобы переработать сырье  в легкодоступные для усвоения организмом человека белки и аминокислоты.

Белковый гидролизат (гидролизат протеина) — это частично расщепленный белок, который представляет собой фрагменты из нескольких связанных аминокислот.

При расщеплении растительного или животного белка получают аминокислотные гидролизаты, в состав которых входят кислоты, пептиды и другие компоненты.

Белки подвергают гидролизу, чтобы они лучше усваивались.

Белки необходимы организму человека, они участвуют во многих обменных процессах.

После того, как белки поступают с пищей в организм, крупные белковые молекулы расщепляются с помощью комплекса пищеварительных и внутриклеточных ферментов.

В желудке и кишечнике человека есть специальные пищеварительные железы, которые  выделяют ферменты, необходимые для расщепления сложных белков до аминокислот.

Однако пищеварительная система не всегда справляется с расщеплением белков или делает это недостаточно эффективно. При некоторых физиологических состояниях не полностью осуществляется пищеварительный цикл. Это происходит как в норме, так и при патологии (недостаточная функция пищеварительных желез, механические повреждения органов пищеварения).

Белковые молекулы, которые мы можем получить из пищевых продуктов, бывают очень разными. Например, глобулины и альбумины легко расщепляются ферментами и усваиваются организмом практически полностью. Белки соединительной ткани, такие как

эластин и коллаген, расщепляются гораздо труднее. Для того чтобы организм человека мог усвоить ценные компоненты этих белков, необходимо изменить их структуру с помощью частичного или полного раздробления белков специальными ферментами.

Например, белок коллаген, который есть во многих пищевых продуктах, где присутствует желатин, очень плохо усваивается организмом человека. Однако коллаген очень важен: это основной белок, который обеспечивает прочность и эластичность хрящей, сосудистой стенки, соединительной и мышечной тканей. Если подвергнуть коллаген предварительному гидролизу, то мы сможем получить из него все эти необходимые аминокислоты в том виде, в котором организм может легко их усвоить.

В процессе гидролиза белков

  цепочки белковых молекул дробятся на части.

Получаемые фрагменты называются пептидами.

Пептиды (от греч. «пептос»-питательный) —  это вещества, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями.

Пептиды, которые состоят из 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептиды, более длинные пептиды носят название  полипептиды.  Полипептиды, которые содержат не менее 50 аминокислотных остатков – это уже белки.

История изучения пептидов

Гипотезу о том, что пептиды составлены из цепочки аминокислот, выдвинул немецкий химик-органик Герман Эмиль Фишер в 1900 году. С этого времени  ученые начали изучать аминокислоты и способы их выделения из структуры белка. Герман Эмиль Фишер в 1902 оду стал лауреатом Нобелевской премии, его избрали своим членом  многие научные общества и академии. В 1899 году Герман Эмиль Фишер был избран иностранным членом-корреспондентом  Петербургской Академии наук. В 1912 году Немецкое химическое общество учредило медаль Эмиля Фишера. Этой награды удостаиваются химики за выдающиеся достижения в области органической химии.

Расщепление белка в организме человека

В молекуле белка аминокислоты расположены не хаотично, а в определенной ДНК-последовательности. Для метаболизма человека эта последовательность не важна. Организму нужны только отдельные аминокислоты, которые должна извлечь из цельного белка пищеварительная система. В процессе пищеварения организм измельчает белки до отдельных аминокислот, затем эти аминокислоты попадают в кровь. К сожалению, пищеварительная система не всегда справляется с расщеплением белка. Исходя из того, насколько хорошо продукт усваивается в процессе пищеварения, оценивают его пищевую ценность. 

Гидролиз многократно повышает пищевую ценность белков. 

Полезные свойства пептидов

Пептиды, полученные при расщеплении белка, обладают рядом полезных свойств. Главное из преимуществ пептидов – намного более быстрое усвоение по сравнению с исходной белковой молекулой.

Идеальный гидролиз белка – это расщепление молекулы белка до исходных аминокислот. Однако далеко не всегда необходимо расщеплять белок на отдельные аминокислоты. Для того чтобы повысить усваивание белка, достаточно провести частичный гидролиз белка.

При частичном гидролизе белка исходная молекула дробится на короткие цепочки из нескольких аминокислот, которые называются дипептиды и трипептиды.

Такой же процесс дробления белковых молекул протекает в нашем пищеварительном тракте, поэтому готовые белковые гидролизаты почти не требуют времени на переваривание и начинают усваиваться сразу после поступления. Сложная технология производства белковых гидролизатов значительно повышает их пищевую ценность по сравнению с обычными пищевыми белками и белковыми концентратами.

Отзывы об ИммуноСтимуле  вы можете прочитать в разделе доктор море отзывы нашего сайта.

Что такое гидролизат? Часть 2 | Доктор Море

Основные способы гидролиза белков:

— кислотный гидролиз

энзимный (ферментативный) гидролиз

Кислотный гидролиз

При кислотном гидролизе исходное сырье обрабатывают определенными кислотами. Белок обрабатывают кислотой и нагревают. В результате молекулярные связи разрушаются и белки распадаются на отдельные аминокислоты. Кислотный гидролиз – это наиболее простой и дешевый способ дробления белка.

Недостатки кислотного гидролиза

Расщепление белка с помощью кислоты требует тщательного соблюдения технологии. При этом способе гидролиза очень важны качество реагентов и точность дозировок.  При использовании неподходящих реагентов или при неправильных дозировках может произойти не только разрывание молекулярных связей, но и разрушение самих  аминокислот. В этом случае конечный продукт гидролиза не будет иметь ценности для организма человека. Кроме того, в продукте могут содержаться опасные остатки солей и кислот.

Энзимный (ферментативный) гидролиз

Ферментативный гидролиз белков повторяет естественный процесс пищеварения в организме человека. На первом этапе белковое сырье подвергают легкой температурной обработке. В результате белок частично денатурирует (разрушается). После этого частично раздробленные белки смешивают с ферментами, которые «переваривают» белок до тех пор, пока он не распадется до аминокислот. При ферментативном гидролизе легко удалить излишки ферментов.

В конечный продукт гидролиза не могут попасть опасные для человека вещества, так как они не используются ни на одном из этапов ферментативного гидролиза.

Преимущества белковых гидролизатов

Благодаря гидролизу можно  получить аминокислотные комплексы, ценность которых гораздо выше, чем ценность исходного белка.

  • При гидролизации белка увеличивается скорость и качество его  усвоения.
  • При дроблении бека на отдельные аминокислоты решаются многие проблемы с аллергическими реакциями и индивидуальной непереносимостью компонентов исходного белка. Пищевая аллергия – это реакция на специфические белки, содержащиеся в пищевых продуктах. В процессе гидролиза белки разрушаются до пептидов. Пептиды – это короткие фрагменты белка, которые не вызывают аллергических реакций.

Применение гидролизатов

  • Гидролизаты используются в составе элитной косметики.
  • Гидролизаты входят в состав специального питания для детей, которые из-за недостатка ферментов не могут усваивать лактозу, а также используются в питании детей, больных фенилкетонурией.
  • Из гидролизатов изготовлены многие лекарственные препараты, например, кортексин и церебролизин. Эти препараты улучшают мозговой метаболизм, их принимают после инсульта.

Ферментативные гидролизаты из морепродуктов

Сырье, полученное из морепродуктов, обладает уникальными химическими свойствами. Благодаря полноценному аминокислотному составу и ряду важных компонентов гидролизаты белка, полученного из морепродуктов, можно использовать для профилактики многих болезненных состояний.

Многочисленные полезные свойства гидролизатов  из морепродуктов  использованы при  разработке различных БАДов.

Гидролизаты хрящей лосося, кальмара, ската и акулы входят в состав биологически активной добавки Артрофиш.

Артрофиш –  натуральный  хондропротекторный комплекс, разработанный дальневосточными учеными.

Артрофиш эффективен при  остеоартрозе (ОА), в том числе,  при гонартрозе (артроз коленных суставов) и коксартрозе (артроз тазобедренных суставов), артрите, остеохондрозе, остеопорозе. При  этих заболеваниях в первую очередь страдают суставы, что может приводить к потере трудоспособности и даже к тяжелой инвалидности.

Компоненты комплекса Артрофиш  содержат  натуральные  вещества, питающие хрящевую ткань, способствующие ее  регенерации.

Хотя полностью вылечить болезни суставов  пока нельзя,    можно  предотвратить их возникновение  или существенно  замедлить  развитие.

Уникальный натуральный препарат для усиления потенции и укрепления организма  ЭКСТРА СИЛА  содержит  ферментативный гидролизат коллагена из трепанга и кукумарии.  Комплекс усиливает потенцию за счет сосудорасширяющего эффекта, проявляет антимикробное, антигрибковое и противовоспалительное действие, повышает умственную и физическую активность, улучшает кровоснабжение мозга.

 Рыбьи молоки в косметических и лекарственных средствах

Уникальные свойства рыбных молок лососевых рыб используют в косметических средствах. Питательные вещества из молок помогают сохранить молодость и здоровье кожи. Также молоки осетров используются в средствах, которые помогают улучшить мозговую деятельность и снизить последствия стрессовой нагрузки.

Ферментативный гидролизат молок лососевых рыб

Основой компонент гидролизата молок лососевых рыб – это дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). ДНК обладает общеукрепляющим и противовирусным действием, повышает сопротивляемость организма к воздействию неблагоприятных факторов внешней среды, помогает справиться с болезнетворными микроорганизмами и ядовитыми веществами.

Гидролизат молок лососевых рыб повышает физическую и умственную работоспособность, улучшает сон, способствует быстрому восстановлению организма после болезни или тяжелых физических и интеллектуальных нагрузок.

Незаменимые качества молок лососевых рыб нашли применение при разработке  ИммуноСтимула – оригинального сбалансированного комплекса натуральных биологически активных веществ (БАВ),  обладающего общеукрепляющим, противовоспалительным и противовирусным действием. Компоненты комплекса ИммуноСтимул подобраны таким образом, чтобы максимально защитить организм от внутренних и внешних повреждающих воздействий.

 Метод ферментативного гидролиза открывает широкие возможности для разработки новых перспективных продуктов на базе морских гидробионтов.

Гидролизат — Справочник химика 21

    Гидролиз проводится в специальном аппарате—гидролизере, где продукты реакции смешиваются с водой, после чего гидролизат направляется в отпарную колонну для отгонки спирта из спиртоводной смеси острым паром. [c.224]
    В качестве сырья при получении глицерина и гликолей гидрогенолизом углеводов используются главным образом водные растворы (древесные гидролизаты, меласса) в этом случае вопрос о растворителе предопределен и остальные факторы должны подбираться с учетом этого. Когда же сырьем служит сахароза, то в качестве растворителя можно использовать не только воду, но и смесь метанол — вода [16], и другие спиртовые среды. Известно, что медные катализаторы на носителях плохо работают при гидрогенолизе водных растворов углеводов [36], если же использовать в качестве растворителей спирты, то можно применять для гидро-генолиза медно-хромовый катализатор и хромат бария, гидроокись и фторид меди, алюминат меди и другие катализаторы, которые дешевле никелевых [37]. Однако в этом случае возникает необходимость в рекуперации и очистке растворителя, что не требуется для воды. [c.115]

    Состав и свойство гидролизата  [c.537]

    Гидролизат, выходящий из гидролизаппарата, подается в испарители для снижения давления, причем выделившиеся пары нагревают воду, идущую на приготовление варочной кислоты. Гидролизат после испарителей подается в нейтрализаторы, где кислота нейтрализуется известковым молоком. Образующийся при этом гипс отделяется от гидро лизата в отстойниках, а осветленная жидкость (сусло), пройдя холодильники, направляется в бродильные чаны. Туда же подаются дрожжи, отделяемые от сброженного сусла в сепараторах. Процесс брожения и сепарации дрожжей осуществляется непрерывно. Избытки дрожжей выводятся из цикла. [c.27]

    С происходит также отгонка из гидролизата спирта, диэтилового эфира и части водяных паров. [c.30]

    Были изучены также возможности использования для ацетоно-бутилового брожения сахаров древесных гидролизатов, прошедших специальную обработку. Исследования показали, что из гидролизных сахаров могут быть получены те же продукты, что и при сбраживании пищевого сырья, однако при этом эксплуатационные и капитальные затраты весьма велики, что делает это производство неэкономичным. [c.64]

    Соотношение между циклическими и линейными силоксанами в гидролизате зависит от условий гидролиза и от природы заме- [c.468]

    В отечественной промышленности гидролиз ДДС, содержащего не более 0,1% метилтрихлорсилана, проводят при массовом отношении ДДС вода, равном 1 (1,6 0,2) с образованием 30%-ной соляной кислоты. Процесс ведут в эмалированном реакторе в отсутствие растворителя при интенсивном перемешивании и охлаждении рассолом, поддерживая температуру 20—25 С. Гидролизат отделяют от соляной кислоты во флорентийском сосуде, нейтрализуют сухой кальцинированной содой, промывают водой и направляют на каталитическую перегруппировку (деполимеризацию) [19, с. 187—189 27, с. 490—493]. [c.469]


    Иониты должны быть достаточно стабильны к длительному воздействию растворов серной и соляной кислот, щелочей, а также органических кислот и углеводов, содержащихся в пентозном гидролизате. Иониты должны быть практически нерастворимы в гидролизатах, кислотах и щелочах. Снижение стабильности ионитов может привести к резкому снижению их обменной емкости в процессе эксплуатации. Большое значение имеет механическая прочность ионитов или малая истираемость зерен смолы в процессе ее длительной эксплуатации при очистке растворов. Химическая стойкость и механическая прочность зависят от стойкости высокомо- [c. 149]

    Несомненный интерес с точки зрения генезиса нефти представляет наличие аминокислот в гидролизате металлопорфириновых фракций, выделенных из нефти и других битуминозных компонентов [76, 389-391]. [c.146]

    Перед гидрированием пентозных гидролизатов необходимо удалить максимальное количество посторонних примесей, а также перевести олигосахариды в моносахариды. Это достигается инверсией (гидролизом) олигосахаридов и очисткой пентозных гидролизатов от содержащегося в них неуглеводного материала. [c.147]

    Превращение очищенного раствора древесного гидролизата [c.23]

    Опытная установка по получению глицерина и гликолей производительностью 3—4 кг сырья (углеводов) в час была создана в 1967—68 г. Описан гидрогенолиз сахарозы и ее гидролизата (ин- [c.106]

    Для получения многоатомных спиртов очень важна чистота гидролизатов растительного сырья (например, при производстве низших полиолов из древесины стоимость получения и очистки гидролизата может составлять около 30% всех затрат). Технология получения и очистки пентозных гидролизатов для производства ксилита кратко была рассмотрена в гл. 5. Для получения многоатомных спиртов, глюкозы и других химических продуктов разработаны методы гидролиза трудногидролизуемой части растительного сырья концентрированными кислотами, обеспечивающие высокий выход углеводов, их концентрацию в растворе 10—20% и, главное, минимальное содержание примесей [15, 15а]. Разработаны также методы очистки таких гидролизатов с получением растворов, пригодных для каталитического гидрирования [16] очистка их обычно заключается в обработке раствора адсорбентом и далее (в случае необходимости) ионообменными смолами. [c.189]

    Инверсия и очистка пентозны.х гидролизатов перед гидрированием [c.147]

    Соотношение различных форм азота изменяется в ксилозном сиропе в широких пределах в зависимости от состава сырья и степени очистки гидролизата. [c.148]

    Промышленное производство кристаллического ксилита впервые было организовано в СССР. Сырьем для производства ксилита являются растительные отходы сельского хозяйства, богатые пен-тозанами, а также лиственная древесина. Однако высоко содержание в растительных материалах пентозанов не является единственным критерием, определяющим их техническое достоинство как сырья для производства ксилита. Большое значение имеет физическая структура растительного сырья, а также качество пентозных гидролизатов, получаемых при гидролизе. Наиболее эффективным сырьем для производства ксилита являются кукурузная кочерыжка, хлопковая шелуха и березовая древесина. [c.146]

    Раствор ксилита, полученный в результате гидрирования ксилозных растворов, содержит (в пересчете на сухие вещества) от 1 до 2% зольных элементов, до Р/о органических кислот, до 0,5% РВ, а также сорбит, арабит и дульцит, которые образовались при восстановлении глюкозы, арабинозы и галактозы, присутствующих в пентозном гидролизате. Содержание других многоатомных спиртов, кроме ксилита, колеблется в зависимости от перерабатываемого сырья (сорбита от 4 до 10%, арабита—от 3 до 6% и дульцита менее 1%). Эти соединения влияют на процесс кристаллизации, однако в меньшей степени, чем другие примеси, содержащиеся в растворе ксилита. Учитывая, что очистить раствор ксилита от других присутствующих в нем многоатомных спиртов практически не представляется возможным, необходимо, чтобы содержание в нем остальных примесей было минимальным. Присутствие этих примесей в растворе помимо увеличения растворимости ксилита оказывает большое влияние на вязкость растворов, что затрудняет их дальнейшую переработку. [c.162]

    Эти амиловые спирты, выпускаемые под фирменным названием пентазолы , содержат около 60% первичных и до 40% вторичных спиртов. Содержание первичных спиртов весьма ценно, так как именно они в виде ацетатов представляют исключительно важный растворитель для лакокрасочной промышленности их сложные эфиры винокаменной или фталевой кислоты являются важными мягчителями или (пластификаторами. Если бы гидролиз всех хлоридов амила протекал одинаково, то содержание первичного спирта должно было составлять лишь около-33%. Однако вследствие того, что первичные хлориды практически полностью превращаются в соответствующие спирты, в то время как вторичные и особенно третичные хлориды превращаются главным образом в олефины и, таким образом, в образовании спирта почти не участвуют, содержание первичных спиртов в гидролизате неизбежно увеличивается. Это совершенно ясно из всего сказанного выше. В олефины превращается около 50% не первично замещенных хлористых амилов, что соответствует приблизительно /з общего количества хлоридов. [c.220]

    В гидролизаппаратах осуществляется процесс дерколяциод-ного гидролиза, т. е. одновременной подачи кислоты и выдачи гидролизата. В конце варки в гидролизаппарат подается не кислота, а горячая вода для промывки остатка гидролизуемой массы — лигнина. Для выгрузки лигнина открывают пневматический клапан в нижней части гидролизаппарата, после того как давление в нем снижено до 7 —8 ат. Затем варочный цикл начинается снова. [c.27]


    В гидролизате, отходящем из колонны, помимо воды, серной кислоты и этилового спирта, содержатся также диэтиловый эфир, непрогидролизовавшиеся этилсульфаты и растворенные газы. Окончательный гидролиз происходит в отпарпой колонне, куда вместе с гидролизатом вводят острый пар. В отпарной колонне при давлении около 1,5 а/ге и температуре куба 125° С и верха [c.29]

    Производство кристаллической глюкозы включает три основных стадии превращение крахмала в глюкозу (1 идролиз) очистка и концентрирование гидролизатов выделение глюкозы в виде кристаллов. Обратный осмос и ультрафильтрация перспективны в глюкозном производстве на стадии очистки и концентрироваиия продуктов гидролиза для получения глюкозы с заданным ОЕ. Так, путем подбора мембран удалось разделить глю озпый 1Сироп на фракции с > = 80- 85% и ОЕ= Ъ— 43%. [c.292]

    Сырье для производства ксилита, помимо пентозанов, при гидролизе которых получаются пентозы (главным образом ксилоза и небольшое количество арабинозы), содержит целый ряд Х1имнче-ских веществ, переход которых в пентозный гидролизат затрудняет процесс получения ксилита из ксилозных растворов. Поэтому гидролиз сырья для производства ксилита должен проводиться таким образом, чтобы пентозный гидролизат содержал возможно меньшее количество гексоз, зольных элементов, азотистых, красящих и коллоидных веществ.[c.146]

    Гидролиз диорганодихлорсиланов — очень быстрая реакция. Даже при —45 «С в водном ацетоне константы скорости гидролиза диметилдихлорсилана (ДДС) равны 95 мин» для первого и 25 МИН» для второго атома хлора [26]. При массовом отношении ДДС вода = 1 0,14 (эквимольном) реакция идет с полным выделением газообразного НС1 и поглощением 30,9 кДж теплоты на 1 моль ДДС (240 кДж на 1 кг ДДС). При массовом отношении 1 1 (мольном 1 7), благодаря полному растворению НС1 с образованием 40%-ной соляной кислоты, суммарный тепловой эффект положителен (116 кДж/моль или 896 кДж/кг). Гидролиз с частичным выделением газообразного НС1 при массовом отношении 1 0,32 (мольном 1 2,3) идет без тепловых эффектов. Процессы с выделением газообразного НС1 сложнее в аппаратураом оформлении, чем процессы с его полным поглощением, и приводят к образованию более вязких к более кислых гидролизатов. —- [c.469]

    При переработке растительных материалов сырье предварительно облагораживают, а далее проводят двухстадийный гидролиз на первой стадии — гидролиз пентозанов для получения пен-тозных гидролизатов, применяемых в производстве ксилита, а на второй стадии — гидролиз целлолигнина для получения гексозных гидролизатов, используемых в производстве дрожжей.[c.146]

    В СССР разработан способ получения 70%-ного раствора технического сорбита из гексозных гидролизатов непищевого растительного сырья. Можно получать сорбит из гексозных гидролизатов хлопковой шелухи, кукурузной кочерыжки, древесины [26]. Однако эти виды непищевого растительного сырья содержат помимо целлюлозы значительные количества пентозанов. Поэтому для получения гексозных гидролизатов необходим предварительный пентозный гидролиз. Но даже после этого полученный сорбит содержит 5—10% ксилита. Из непищевого растительного сырья наибольший интерес для производства сорбита представляют отходы хлопководства — линт третьего сорта и делинт, содержащие незначительное количество пентозанов. [c.171]

    При действии каталитических количеств реагентов, расщепляющих силоксановые связи в определенных условиях, на любые бифункциональные силоксаны (как линейные, так и циклические) или их смеси, в том числе на смеси продуктов гидролиза диорганодихлорсиланов, происходит перегруппировка, приводящая к установлению равновесия между линейными силоксанами различной молекулярной массы (включая высокомолекулярный полимер) и циклосилоксанами. Для гидролизатов оно описывается уравнением  [c.469]

    Инверсия пентозных гидролизатов хлопковой щелухи проводится путем нагревания их при 100 °С в течение 3 ч или при 120 °С в течение 30 мин. В присутствии серной кислоты, содержащейся в гидролизате, олигосахариды превращаются в моносахариды. При гидролизе кукурузной кочерыжки гидролизаты не содержат олигосахаридов. [c.147]

    В практических целях удобнее смещать равновесие (10) вправо не с помощью разбавления растворителем, а путем перегруппировки гидролизата в массе с непрерывной отгонкой образующихся циклов при нагревании в вакууме. Это позволяет получать с высокими выходами смеси низших циклосилоксанов (п — 3—5), а в случае совмещения перегруппировки с ректификацией—даже чистые гексаорганоциклотрисилоксаны, хотя их со- [c.470]

    В промышленности деполимеризацию гидролизата ДДС в указанных выше условиях осуществляют полунепрерывным способом (длительность цикла около 10 сут), постепенно подавая гидролн-зат и 50%-ный водный раствор КОН в нагретый до 150—160 С реактор с мешалкой, из которого под вакуумом непрерывно отгоняют циклосилоксаны. Сконденсированный в охлаждаемых водой теплообменниках деполимеризат собирают и сушат цеолитом до содержания влаги менее 0,01%. Накопившийся кубовый остаток периодически сливают и деполимеризуют над КОН в другом реакторе при 220 С, получая дополнительное количество циклосилоксанов [19, с. 190—191 27, с. 493—495]. [c.471]

    Известно, что в процессе И. Г. Фарбениндустри [1—5] на 1 ч. свежего катализатора добавляли 4 ч. отработанного (возвратного) катализатора, и при общей дозировке катализатора 6% доля свежего составляла 1,2%. В противоположность этому, патенты Атлас Кемикл Ко [13, 14] не предусматривают повторного использования катализатора. Разработанные в последнее время процессы гидрогеиолиза моносахаридов с применением интенсивного леремешивания [23, 35] предусматривают использование 3% свежего катализатора никель на кизельгуре и 5—9% возвратного катализатора. Такое же использование катализатора возможно не только при гидрогенолизе чистых исходных веществ (глюкоза, инвертированная сахароза), но также при переработке древесных гидролизатов после очистки их адсорбентами и анионитом [39]. Таким образом, катализатор в этих процессах совершает в среднем 3—4 оборота, прежде чем выводится на регенерацию регенерация никеля из дезактивированного катализатора описана недавно Т. И. Полетаевой и сотр. [46]. [c.120]

    Недавно было установлено, что соли железа не только ускоряют гидрогенолиз моносахаридов (или гидрогенолиз образующихся из них высших полиолов, как считает Э. М. Сульман [27, с. 75]). Оказалось [59], что добавление хлорного железа также снижает температуру начала заметного гидрогеиолиза сахарозк с никелевым катализатором в присутствии Са(ОН)г на 30 °С (от 140—145 °С в отсутствие сокатализатора до ПО—115°С в его присутствии). Объясняется это, очевидно, ускорением гидролиза (инверсии) сахарозы в присутствии хлорного железа. Особенно полезно такое действие сокатализатора при использовании для гидроге-нолиза древесного гидролизата, содержащего заметные количества олигосахаридов [39], которые вовлекаются в реакцию гидрогено-лиза после дополнительного их гидролиза, происходящего пол влиянием хлорного железа даже в слабощелочной среде.[c.124]

    Очень важную роль играет степень очистки гидролизатов растительного сырья [39]. Поскольку с чистотой раствора непосредственно связана стабильность работы катализатора, а очистка является весьма дорогостоящим процессом, оптимум должен определяться по экономическому критерию. Для гидролизатов, получаемых с применением концентрированных кислот, т. е. сравнительно мало загрязненных продуктами распада углеводов, достаточной считается очистка адсорбентом (активированный уголь, коллакти-вит) и анионитами. При этом катализатор совершает в среднем 3 цикла, прежде чем выводится на регенерацию. Влияние степени очистки сырья на гидрогенолиз со стационарным катализатором пока не исследовалось, хотя для стационарного катализатора чистота сырья еще более важна, чем для суспендированного. [c.127]

    Пентозные гидролизаты после инверсии подвергаются осветлению коллактив итом при температуре 80—85 °С в течение 30— 40 мин осветленный гидролизат должен меть цветность не выше 15 Штаммера. При осветлении гидролизатов коллактивитом удаляется значительная часть красящих, азотистых и коллоидных веществ, гуминоБЫх веществ, меланоидинов и др. Производительность ионообменных фильтров и качество получаемых растворов зависят от полноты удаления азотистых, красящих и коллоидных веществ коллактивитом. [c.147]

    После осветления коллактивитом гидролизат нейтрализуют з-вестковым молоком таким образом, чтобы почти полностью. нейтрализовать серную кислоту, оставляя несвязанными органические кислоты. Это достигается нейтрализацией до pH 2,8—3,0 более глубокая нейтрализация приводит к образованию растворимых кальциевых солей органических кислот, резко возрастает в нейтра-лизате содержание ионов Са2+, для удаления которых при дальнейшей очистке ксилозных растворов потребуется дополнительное количество катионообменных смол. Кроме того, при упаривании нейтрализатов удаляется значительное количество летучих органических кислот (уксусной, муравьиной), поэтому необходимо, чтобы эти кислоты при нейтрализации не переводились в их нелетучие кальциевые соли.[c.147]

    При ионообменной очистке ксилозных растворов необходимо удалить не только максимально возможное количество зольных элементов и кислот, но также красящих и азотистых веществ, которые в дальнейшем отрицательно влияют на процесс гидрирования, В золе ксилозного сиропа, полученного из гидролизатов хлопковой шелухи, содержится SiOj 26% Р2О5 5% MgO 13 /о СаО 7% SO3 23% окислов МегОз 20%. [c.148]

    Полученные из линта гексозные гидролизаты содержат 13— 15% РВ, имеют доброкачественность 70—72%. Для получения из гидролнаата сорбита они подвергаются осветлению активным углем (5% к сухим веществам), затем ионообменной очистке, которая осуществляется в четырехзвенной батарее по схеме АН-1—> —>-ЭДЭ-10п—>-КУ-1— -ЭДЭ-Юп (при соотношении объемов набухших смол 1,0 1,0 1,27 1,27 [28]). В результате ионообменной очистки доброкачественность гексозного гидролизата повышается до 91,8%. Очищенный гидролизат подщелачивают раствором едкого натра до pH 7,4—7,6 и гидрируют с применением стационарного никель-алюминиевого катализатора, промотированного титаном, под давлением 10 МПа при температуре в подогревателе 90°С, внизу реактора 110°С, в середине и на выходе из реактора 125—130 °С. Полученный после гидрирования раствор сорбита с концентрацией сухих веществ около 10% подвергают ионообмен- [c.171]


Что такое гидролизат коллагена?

Коллаген гидролизат представляет собой вещество, созданное из коллагена, извлеченного из костей и кожи коров, рыб и свиней. Это больше известно как желатин. В качестве пищевой добавки, гидролизат коллагена используется в качестве загустителя в сладостях, салатах и ​​других продуктах, требующих загустителей. Это также исследуется как возможное обезболивающее для людей с остеоартритом, распространенным заболеванием суставов.

Коллагеновый гидролизат использовался в качестве источника пищи в течение тысячелетий — есть даже свидетельства, что его использовали фараоны в Египте. Самое раннее зарегистрированное коммерческое использование этого не имело место до середины 1650-х, когда это было произведено коммерчески в Голландии, Англии, и в конечном счете Франция и Соединенные Штаты. Сегодня его использование в качестве пищи распространилось по всему миру, и в настоящее время оно используется в Европе, Северной и Южной Америке, Азии и Австралии.

Коллаген в этом веществе содержит волокнистый белок, незаменимый белок, необходимый для поддержания структуры соединительной ткани, кожи, сухожилий, костей и мембран внутри человеческого тела. Некоторые эксперты в области здравоохранения утверждают, что это может остановить или обратить вспять дряблость кожи и морщин или морщин, но клинические данные еще не подтверждают эти утверждения.

Однако это может помочь уменьшить боль, связанную с остеоартритом. Согласно нескольким клиническим исследованиям, прием более 10 г гидролизата коллагена в день помог уменьшить боль, вызванную остеоартритом коленного или тазобедренного сустава, и было также показано, что он прекращает распад коллагена. Расщепление коллагена было названо причиной многих видов артрита, потому что он помогает смягчить суставы, предотвращая их трение друг о друга.

Многие участники исследования жаловались на побочные эффекты, хотя они не носили серьезного характера. Наиболее распространенными побочными эффектами были желудочно-кишечные расстройства и сытость. Некоторые люди также жаловались, что вкус был неприятным.

Гидролизованный коллаген обычно доступен в виде твердого, безвкусного, хрупкого листа, который может иметь цвет от желтого до медового. Коммерчески, это измельчено в гранулированный порошок, таким образом это может быть сохранено и использовано позже. Как и некоторые пищевые добавки, это вещество не имеет срока годности.

Из 2 столовых ложек (около 0,5 унций) гидролизата коллагена можно приготовить до 2 чашек (около 0,4 литра) твердого желатина. Помещение порошка в миску с горячей водой может помочь ему раствориться и затвердеть. Кипячение может предотвратить его сгущение, поэтому рекомендуется оставлять его в горячей воде. Чтобы смягчить форму листа, его следует погрузить в теплую воду и оставить на 5 минут для замачивания.

ДРУГИЕ ЯЗЫКИ

Белковый гидролизат в сравнении со стандартной смесью для недоношенных детей

Вопрос обзора

Улучшает ли пищеварение и снижает ли риск возникновения серьезных проблем с кишечником кормление недоношенных детей смесью на основе коровьего молока, содержащей предварительно расщепленные (гидролизованные), а не цельные белки?

Актуальность

Молочная смесь на основе коровьего молока обычно является более трудноперевариваемой для недоношенных детей по сравнению с человеческим молоком, и молочная смесь на основе коровьего молока может увеличить риск возникновения серьезных проблем с кишечником у недоношенных (родившихся раньше срока) детей. Если недоношенных детей кормить смесью на основе коровьего молока (когда человеческое молоко недоступно), тогда использование смеси, в которой белок уже частично расщеплен (называется гидролизованный’), а не стандартной смеси (с интактными белками) может снизить риск возникновения этих проблем. Однако гидролизованные смеси стоят дороже, чем стандартные, и могут иметь специфичные побочные эффекты, не наблюдаемые при использовании стандартных смесей. Учитывая эти опасения, мы рассмотрели все доступные доказательства из клинических испытаний, в которых сравнивали эти типы смесей для кормления недоношенных детей.

Характеристика исследований

Во время поисков в медицинских базах данных по состоянию на 28 января 2019 года мы нашли 11 подходящих испытаний, большинство из которых были небольшими (с участием всего 665 младенцев) и имели методологические недостатки.

Основные результаты

Имеющиеся в настоящее время доказательства позволяют предположить, что кормление недоношенных детей гидролизованной смесью (а не стандартной) во время их первичной госпитализации не имеет значимой пользы или вреда. Однако эти результаты не являются окончательными, и необходимы более крупные испытания более высокого качества, чтобы предоставить доказательства, которые помогут клиницистам и семьям делать осознанный выбор по этому вопросу.

Качество доказательств

Данные этих испытаний не предоставляют убедительных или согласованных доказательств того, что кормление недоношенных детей гидролизованной смесью, а не стандартной, улучшило или ухудшило пищеварение или изменило риск возникновения серьезных проблем с кишечником.

Дрожжевой гидролизат имеет очевидные преимущества в качестве нового функционального белка — Знания

Дрожжевой гидролизат имеет очевидные преимущества как новый функциональный белок

Рыбная мука всегда была незаменимым источником белка в аквакормах и продуктовых магазинах. Однако в настоящее время рыбная мука подвержена многим проблемам, таким как нехватка рыбных ресурсов, и крайне важно найти подходящий источник белка, чтобы частично заменить или полностью заменить использование рыбной муки. В конце 2013 года, поскольку дрожжевой гидролизат был классифицирован как одноклеточный пропротеин в списке кормовых ингредиентов, дрожжевой гидролизат привлекал все больше внимания ученых.

1. Происхождение дрожжевого гидролизата

В 1910 году г-н Дельбрюк из Германии впервые использовал дрожжевой шлам в производстве пива в качестве дополнительного корма и назвал его «кормовые дрожжи». Его многочисленные питательные вещества и функции здоровья в области питания животных были постепенно обнаружены и стали широко использоваться.

На первой международной конференции по одноклеточным белкам, состоявшейся в США в 1967 году, все белки, продуцируемые одноклеточными микроорганизмами, были официально названы «Singel Cell Protein» (SCP), а промышленно развитый одноклеточный белок был почти все из дрожжей.

В 1995 году Angel Yeast Co., Ltd. осуществила национальный научно-технологический исследовательский проект «Девятая пятилетка» «Разработка и развитие дрожжевого гидролизата», направленный на решение проблемы низкой скорости усвоения и использования кормовых дрожжей с помощью целевых ферментативных технология гидролиза, при этом полностью высвобождается дрожжевое содержимое. Вещи для повышения их пищевой ценности.

В 2013 году Министерство сельского хозяйства Китайской Народной Республики объявило (№ 2038), что исходное сырье для дрожжей, такое как порошок пищевых дрожжей, клеточная стенка Saccharomyces cerevisiae, гидролизат Saccharomyces cerevisiae и экстракт Saccharomyces cerevisiae, были перенесены из списка кормовых добавок в список пищевых добавок. список кормовых ингредиентов. Определение «дрожжевой гидролизат» представляет собой продукт, полученный Saccharomyces cerevisiae в качестве штамма, который получают жидкой ферментацией и затем подвергают автолизу или гидролизу, катализируемому экзогенным ферментом, с последующим концентрированием или сушкой.

2 Пищевые характеристики дрожжевого гидролизата

Дрожжевой гидролизат представляет собой природный высокоактивный штамм дрожжей, который подвергается глубокой жидкостной ферментации с использованием эндогенных ферментов (внутриклеточного фермента автолизинга) и экзогенных ферментов для прямого гидролиза, а затем концентрируется и высушивается для полного высвобождения дрожжевых клеток посредством ряда процессов. Содержит вещества, которые максимизируют эффективность их функциональных веществ. Дрожжевой гидролизат богат нуклеотидами, питательными мелкими пептидами, пищеварительными ферментами и богатыми витаминами группы В, а также содержит определенное количество полисахаридов клеточной стенки. Это новое функциональное белковое сырье.

Характеристика 1: богатые питательными веществами маленькие пептиды

Как правило, содержание небольших пептидов гидролизата дрожжей из чистых источников культуры может достигать около 27%, в то время как гидролизат дрожжей, полученный из пивных дрожжей, составляет около 17%, тогда как источник спиртовых дрожжей составляет всего около 4%.

Особенность 2: Богат нуклеиновых кислот и нуклеотидов

Являясь одним из широко промышленных микроорганизмов, дрожжи имеют содержание нуклеиновых кислот от 2,7% до 15% и могут использоваться в качестве источника нуклеотидов в исследованиях и производстве продукции аквакультуры.

3 Преимущества дрожжевого гидролизата как нового функционального белкового материала

Преимущества промышленного производства. Развитие дрожжевой промышленности имеет более чем 200-летнюю историю. В настоящее время глобальные производственные мощности составляют около 3,5 млн тонн. Исходя из этого, дрожжевой гидролизат обладает преимуществами быстрого производства и относительно рыхлых производственных ресурсов.

Никакой угрозы биологической безопасности. Являясь источником микробной ферментации, дрожжевой гидролизат не несет скрытой опасности гомологичного белка из-за различных видов. Во-вторых, благодаря контролю сырья для ферментации и строгому контролю бактерий в процессе производства, безопасность сырья может быть полностью обеспечена.

Устойчивые технологические обновления. С непрерывным расширением дрожжевой промышленности и постоянным улучшением уровня технологии производства, это приведет к непрерывной технологической модернизации и развитию биологического корма, полученного из дрожжей. В будущем могут быть разработаны продукты с высокой добавленной стоимостью, такие как высокий глутатион, высокая нуклеиновая кислота и богатые. Селен, богатые стронцием, цинковые дрожжи и т.д .; и может оптимизировать существующие параметры процесса для улучшения качества продукта для различных питательных веществ или привлечения потребностей сельскохозяйственных животных; также может быть соответствующим образом сопоставлено с другим сырьем, соответствующим соотношением питательных веществ, отличными дрожжами. Питательная ценность белковоподобного сырья и т. д.

Гидролизаты — обзор | ScienceDirect Topics

24.5.1 Экстенсивный гидролиз

Экстенсивные гидролизаты белков используются в качестве пищевых добавок и фармацевтических препаратов. Любой поиск в Интернете выявит десятки компаний, предлагающих разнообразные подобные продукты. Обширный протеолиз устранит аллергенность белка, поэтому этот подход использовался для производства гипоаллергенных продуктов (Cordle, 1994). В фармацевтической промышленности экстенсивные гидролизаты используются для перорального и внутривенного питания (Schmidl et al . , 1994). Скорее всего, эти коммерческие продукты изготавливаются из смесей растворимых ферментов; однако использование иммобилизованных форм было бы выгодным, поскольку устранялась бы проблема удаления протеиназы во избежание загрязнения гидролизата.

Исследования в нашей лаборатории привели к разработке иммобилизованной протеиназно-пептидазной системы, способной к полному гидролизу белков-субстратов (Church et al. ., 1984; Swaisgood and Horton, 1989). Было показано, что эта система может быть использована для определения аминокислотного состава белка.Преимущество перед классическим методом кислотного гидролиза очевидно; более точно определены кислотолабильные аминокислоты Trp, Asn, Gln, Met и Cys (Swaisgood, Horton, 1989). Биореактор содержал проназу (коммерческую смесь четырех активностей из Streptomyces griseus ), пептидазы слизистой оболочки кишечника, пролидазу и аминопептидазу P из E. coli , каждая из которых была иммобилизована отдельно путем ковалентного присоединения к стеклу с контролируемым пористостью сукцинамидопропила. Гидролиз проводили путем циркуляции субстрата в 2 М мочевины через реактор при 37°С в течение 24 часов.Сравнение аминокислотного состава карбоксиметилированного β -лактоглобулина, определенного с помощью стандартного хроматографического анализа ферментативного гидролизата, с ожидаемым исходя из первичной структуры показало превосходное совпадение (Swaisgood and Horton, 1989). Аналогичные результаты были получены для ферментативного гидролизата лизоцима.

Протеиназа, которая может быть очень полезна при приготовлении белковых гидролизатов из-за ее общей протеолитической активности, была обнаружена в Bacillus licheniformis (Williams et al ., 1990). Этот фермент способен разрушать кератин пера. Бифункциональный слитый белок был разработан для обеспечения одностадийной очистки и иммобилизации кератинолитической активности (Wang et al. ., 2003). Белок с С-концом кератиназы, связанным с N-концом стрептавидина или кор-стрептавидина, экспрессировали в Bacillus subtilis или E. coli и связывали с биотинилированными гранулами. Иммобилизованная протеиназа показала хорошую кератиназную активность, которая была более термостабильной, чем растворимый фермент.

Питательный анализ усвояемости белков пищевых продуктов и кормов является еще одним потенциальным применением систем иммобилизованных протеиназ/пептидаз (Swaisgood and Catignani, 1991). Ферменты ковалентно иммобилизовали на сукцинамидопропиловом или аминопропиловом пористом стекле с использованием водорастворимого карбодиимида для активации карбоксильных групп (Porter et al. ., 1984; Chung et al. ., 1986; Chang et al. ., 1990; Thresher et al. и др. ., 1989). Было выбрано стекло с регулируемыми порами с большим размером пор (200–300 нм), чтобы обеспечить легкий доступ крупных белковых комплексов к иммобилизованным ферментам.Были использованы два биодигестора; один содержит пепсин, работающий при низком pH, для имитации желудка, а другой содержит трипсин, химотрипсин и пептидазы слизистой оболочки кишечника, работающие при pH 7,5, для имитации кишечника. Сначала субстраты обрабатывали в пепсиновом биореакторе в течение 18–20 часов при 37 °C, а затем в течение 20–24 часов в кишечном биореакторе при 37 °C. Преимущества использования иммобилизованных ферментов для этого анализа включают предотвращение автолиза, гидролизат не загрязняется ферментами или продуктами автолиза, гидролизат легко отделяется от ферментов, а реакторы можно использовать для многочисленных анализов.С помощью этого анализа была установлена ​​прямая зависимость между степенью рацемизации и сшивки (образование лизиноаланина) и степенью реакции Майяра и усвояемостью (Chung и др. , 1986; Culver and Swaisgood, 1989). Усвояемость, измеренная этим методом, хорошо коррелировала с in vivo усвояемостью (Chang et al. ., 1990). Кроме того, в совместном исследовании усвояемости различных пищевых продуктов этот метод хорошо коррелировал с другими методами in vivo , определенными в различных лабораториях (Thresher и др. ., 1989). Этот метод был дополнительно разработан Novus International для анализа кормов для животных. Их результаты, полученные этим методом, хорошо согласовывались с перевариваемостью, определенной in vivo на домашней птице.

Гидролизаты белков – обзор

10.9 Гидролизаты

Гидролизаты белков молочной сыворотки (WPH) представляют собой продукты белков молочной сыворотки (WPC или WPI), которые подверглись ферментативному гидролизу пептидных связей и агрессивному нагреванию для инактивации добавленных ферментов (Drake et al. ., 2009; Лексрисомпонг, Чудо и Дрейк, 2010 г .; Smith et al., 2016a) (см. также главу 4). Гидролиз улучшает усвояемость белков и изменяет функциональные свойства, включая растворимость и термостабильность (Nnanna & Wu, 2006; Nongonierma & FitzGerald, 2015; Pedrosa, Pascual, Larco, & Esteban, 2006; Tang, Moore, Kujibida, Tamopolsky, & Phillips, 2009). ). Несмотря на пользу для здоровья, их использование в пищевых продуктах ограничено сильными отрицательными вкусовыми качествами. WPH отличается по вкусу от WPC и WPI из-за их ферментативной обработки и стадии нагревания (Lekrisompong et al. , 2010). Степень гидролиза, используемый фермент и условия гидролиза — все это влияет на вкус WPH (Leksrisompong et al., 2010; Ziajka, Dzwolak, & Zubel, 1994). WPH обычно имеют отчетливый горький вкус из-за протеолиза, а интенсивность горького вкуса обычно связана со степенью гидролиза (Harwalker et al., 1993; Lekrisompong et al., 2010, 2012).

Лексрисомпонг и др. (2010) продемонстрировали, что горечь в WPH коррелирует с более мелкими пептидами (<600–4142 Да), которые содержат гидрофобные остатки на С-конце.Более крупные пептиды (3000–6000 Да) имели гораздо менее горький вкус, вероятно, из-за способности этих пептидов связывать свои собственные С-концевые гидрофобные сайты, блокируя гидрофобные взаимодействия (Lekrisompong et al., 2012; Pedrosa et al., 2006). . Пептиды длиной от трех до шести аминокислот вносили свой вклад в горечь, как и многие аминокислоты с L-конформацией и гидрофобными боковыми цепями (Lekrisompong et al., 2010). Таким образом, степень гидролиза продукта менее важна для горечи WPH, чем концентрация пептидов (Newman et al. , 2014а).

WPH имеют много других сенсорных проблем, кроме горького вкуса. Лексрисомпонг и др. (2010) продемонстрировали, что WPH содержит высокие уровни вареного/серного, картофеля/бульонного, тортильи и животных ароматов из-за длительного нагревания и протеолиза, необходимых для производства WPH. Newman, O’Riordan, Jacquier, & O’Sullivan (2014b) подтвердили эти выводы и разработали лексикон для WPH и гидролизатов на основе казеина, который содержал металлические, капустные, злаковые и жженые вкусы. Этот сенсорный язык был подобен тому, который независимо разработали и использовали Leksrisompong et al.(2010). Неудивительно, что соединения, разрушающие белок, играют ключевую роль в составе летучих веществ WPH. Эти соединения включают соединения серы, такие как диметилтрисульфид, который придает вкус капусты, и метионал, который придает картофельный вкус WPH и другим ингредиентам сывороточного белка (Lekrisompong et al., 2010; Wright et al., 2006) (рис. 10.7).

Рисунок 10. 7. Двойная диаграмма анализа основных компонентов сенсорных профилей выбранных регидратированных гидролизатов сывороточного белка (WPH) на обученной панели.h2-h20=образцы WPH.

Адаптировано из Lekrisompong, P.P., Miracle, R.E., & Дрейк, Массачусетс (2010). Характеристика вкуса гидролизатов сывороточного белка. Сельскохозяйственный журнал & Пищевая химия, 58 , 6318–6327.

Гидролизаты для здорового питания | Ингредиенты Арла Фудс

Гидролизаты сывороточного белка в продуктах здорового питания

Белок необходим каждый день и в любом возрасте, чтобы тело оставалось здоровым и сильным. Все белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами.Из 20 необходимых аминокислот 9 незаменимы, так как организм не может их вырабатывать. Сывороточный протеин является превосходным источником белка, поскольку он содержит все незаменимые аминокислоты, в том числе аминокислоты с разветвленной цепью, изолейцин, валин и лейцин, которые играют решающую роль в построении и поддержании мышц.

Гидролизаты — это белки, которые уже «расщеплены» до определенного уровня, что означает, что они быстрее всасываются в кровь. Это может быть очень полезно для ряда групп людей, от спортсменов, желающих быстрее восстановиться после тренировок, до пожилых людей, которые борются с саркопенией, до пациентов с высокой потребностью в белке, но с ограниченным его усвоением.

Узнайте больше о пользе для здоровья, связанной с приготовлением здоровой пищи с использованием наших гидролизатов:

Степень гидролиза (DH) — это уровень, до которого расщеплен белок, и сигнализирует о процентной доле пептидных связей в белке, которые были расщеплены в процессе гидролиза.

Ассортимент продуктов с гидролизатами

Arla Foods Ingredients предлагает ряд гидролизатов сывороточного белка, включая:

  • Lacprodan ® SP-3071 : UHT-стабильный гидролизат сывороточного белка для нейтральных напитков с низким профилем горечи и высокой растворимостью. DH (6-10) и 80% белковый концентрат ок. сухое вещество
  • Lacprodan ® DI-3065 : UHT-стабильный гидролизат сывороточного белка с низким профилем горечи, подходящий для прозрачных напитков с высоким содержанием белка в широком диапазоне pH (23-29) и 81% белкового концентрата прибл. сухое вещество
  • Lacprodan ® DI-2021 : гидролизат казеинового протеина, содержащий большое количество казеинового фосфопептида (CPP) DH (8) и 93% белкового концентрата прибл. сухое вещество

Безопасность белковых гидролизатов, их фракций и биоактивных пептидов в питании человека

  • Affertsholt T (2007).3A Business Consulting, Орхус, Дания, личное общение.

  • Билсборо С., Манн Н. (2006). Обзор вопросов потребления белка с пищей у человека. Int J Sport Nutr Exerc Metab 16 , 129–152.

    КАС Статья Google ученый

  • Бютикофер У. , Мейер Дж., Зибер Р., Векслер Д. (2007). Количественное определение трипептидов, ингибирующих ангиотензинпревращающий фермент, Val-Pro-Pro и Ile-Pro-Pro в твердых, полутвердых и мягких сырах. Int Dairy J 17 , 968–975.

    Артикул Google ученый

  • Комиссия Codex Alimantarius (1992 г.). Инвентаризация технологических вспомогательных средств. Кодекс Алимантариус 1A , 1–39.

    Google ученый

  • Комиссия Европейского сообщества (1992 г.). Научный комитет по пищевым продуктам Европейского сообщества, двадцать седьмая серия, Руководство по представлению данных о пищевых ферментах, мнение, выраженное 11 апреля 1991 г.Люксембург, офис официальных публикаций Европейских сообществ, стр. 13–21.

  • Комиссия Европейских сообществ (1997 г.). Регламент (ЕС) № 258/97 Европейского парламента и Совета от 27 января 1997 г., касающийся новых пищевых продуктов и новых пищевых ингредиентов. Официальный журнал Европейских сообществ № L 43/1.

  • Комиссия Европейских сообществ (2001 г.). Директива Комиссии 2001/15/ЕС от 14 февраля 2001 г. о веществах, которые могут быть добавлены в пищевых продуктах для особых пищевых целей.Официальный журнал Европейских сообществ № L 52/19.

  • Комиссия Европейских сообществ (2002 г.). Регламент ЕС № 178/2002 Европейского парламента и Совета от 28 января 2002 г., устанавливающий общие принципы и требования пищевого законодательства, учреждающий Европейское управление по безопасности пищевых продуктов, устанавливающий процедуры в вопросах безопасности пищевых продуктов. Официальный журнал Европейских сообществ № L31/1.

  • Комиссия Европейских сообществ (2006a).Предложение по регламенту Европейского парламента и Совета. Установление общей процедуры авторизации пищевых добавок, пищевых ферментов и пищевых ароматизаторов, Брюссель, 28 июля 2006 г. COM (2006)423 final, 2006/0143 COD.

  • Комиссия Европейских сообществ (2006b). Регламент (ЕС) № 1925/2006 Европейского парламента и Совета от 20 декабря 2006 г. о добавлении витаминов, минералов и некоторых других веществ в пищевые продукты. Официальный журнал Европейского Союза No.Л 404/27.

  • Комиссия Европейских сообществ (2008 г.). Предложение по регламенту Европейского парламента и Совета по новым продуктам питания и поправке к Регламенту (ЕС) № xxx/xxx. Брюссель, 14 января 2008 г., COM (2007) 872, окончательный вариант.

  • Комитет по питанию Американской академии педиатрии (1989). Гипоаллергенные детские смеси. Педиатрия 83 , 1068–1069.

    Google ученый

  • Декси Т., Вейтл В., Сас М., Пинтер З., Мехес К. (1996).Концентрация аминокислот в плазме у здоровых доношенных детей, получающих гидролизат детской смеси. J Pediatr Gastroenterol Nutr 22 , 62–67.

    КАС Статья Google ученый

  • Ди Паскуале М. Г. (1997). Аминокислоты и протеины для спортсмена; Анаболический край . CRC Press: Бока-Ратон, Флорида.

    Google ученый

  • Дзюба М., Даревич М. (2007).Пищевые белки как предшественники биоактивных пептидов — классификация по семействам. Food Sci Technol Inter 13 , 393–404.

    КАС Статья Google ученый

  • Эйзенштейн Дж., Робертс С.Б., Даллал Г., Зальцман Э. (2002). Высокобелковые диеты для похудения: безопасны ли они и работают ли они / Обзор экспериментальных и эпидемиологических данных. Нутр Рев 60 , 189–200.

    Артикул Google ученый

  • Эрландсен Х., Патч М.Г., Гамез А., Штрауб М., Стивенс Р.К. (2003).Структурные исследования фенилаланингидроксилазы и значение для понимания и лечения фенилкетонурии. Педиатрия 112 , 1557–1565.

    ПабМед Google ученый

  • Европейский совет по информации о пищевых продуктах (2006 г. ). Пищевая аллергия и пищевая непереносимость. Основы №. 06. http://www.eufic.org/article/en/page/BARCHIVE/expid/basics-food-allergy-intlerance.

  • FDA (2001 г.). Частичный список ферментных препаратов, которые используются в пищевых продуктах.Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США. Центр безопасности пищевых продуктов и прикладного питания, Управление безопасности пищевых добавок.

  • FDA (2003 г.). Свод федеральных правил: 21 CFR 184, Прямые пищевые вещества, признанные общепризнанными безопасными, 1551. http://www.cfsan.fda.gov/~lrd/FCF184html.

  • Федерация американских обществ экспериментальной биологии (1992 г.) В: Anderson SA, Raiten DJ (ред.). Безопасность аминокислот, используемых в качестве пищевых добавок . Федерация американских обществ экспериментальной биологии: Bethesda, США.

  • Чеснок П.Дж. (2001). Оценка безопасности глютамина и других аминокислот. Дж Нутр 132 , 2556S–2561S.

    Артикул Google ученый

  • Совет по здравоохранению Нидерландов (1999 г.). Комитет по добавкам аминокислот Безопасность добавок аминокислот . Совет по здравоохранению Нидерландов, публикация № 1999/06: Гаага.

  • Совет по здравоохранению Нидерландов (2001 г.). Диетические нормы потребления; энергетические белки, жиры и легкоусвояемые углеводы . Совет по здравоохранению Нидерландов, публикация № 2001/19E: Гаага.

  • Хернелл О., Лённердал Б. (2003 г.). Пищевая оценка смесей с гидролизатом белка у здоровых доношенных детей: аминокислоты плазмы, гематология и микроэлементы. Am J Clin Nutr 78 , 296–301.

    КАС Статья Google ученый

  • Хост Х, Халкен С (2004).Гипоаллергенные формулы — когда, кому и как долго: спустя более 15 лет мы знаем показания!. Аллергия 59 , 45–52.

    Артикул Google ученый

  • Медицинский институт (2002). Институт медицины в США. Диетические нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементы). Издательство национальных академий: Вашингтон, округ Колумбия, 2005 г.

  • Каджимото Ю., Айхара К., Хирата Х., Такахаши Р., Накамура Дж. (2001). Оценка безопасности избыточного приема таблеток, содержащих лактотрипептиды (ВПП, ИПП), у здоровых добровольцев. J Nutritional Food 4 , 37–46.

    Google ученый

  • Kluifhooft JD (2005). Введение в безграничный мир ферментов Симпозиум VMT добавки и технологические добавки в пищевых продуктах. Эде, Нидерланды, 13 апреля 2005 г.

  • Корхонен Х., Пихланто А. (2006). Биоактивные пептиды: производство и функциональность. Int Dairy J 16 , 945–960.

    КАС Статья Google ученый

  • Лессоф М.Х. (1994). Пищевая аллергия и другие неблагоприятные реакции на продукты питания Международный европейский институт наук о жизни Серия кратких монографий . ILSI Europe: Брюссель, Бельгия.

    Google ученый

  • Мэдден Д. (1995). Пищевая биотехнология, введение Международный европейский институт наук о жизни Серия кратких монографий . ILSI Europe: Брюссель, Бельгия.

    Google ученый

  • Маннинен А.Х. (2004 г.). Белковые гидролизаты в спорте и физических упражнениях: краткий обзор. J Sports Sci Med 3 , 60–63.

    ПабМед ПабМед Центральный Google ученый

  • Мередит С. (2005).Аллергенный потенциал новых продуктов. Proc Nutr Soc 64 , 487–490.

    КАС Статья Google ученый

  • Ноллес Дж.А. (2006). Постпрандиальная судьба аминокислот: адаптация к молекулярным формам Тезис . Вагенингенский университет и исследовательский центр: Вагенинген, Нидерланды.

    Google ученый

  • Ponstein-Simarro Doorten AY, van der Wiel JAG, Jonker DD (2009).Оценка безопасности гидролизата молочного белка, содержащего трипептид IPP. Food Chem Toxicol 47 , 55–61.

    КАС Статья Google ученый

  • Риго Дж., Сентерре Дж. (1994). Исследования метаболического баланса и концентрации аминокислот в плазме у недоношенных детей, которых кормили экспериментальными смесями на основе белкового гидролизата. Acta Paediatrica Suppl 405 , 98–104.

    КАС Статья Google ученый

  • Сарвар Г., Пис Р.В. (1994).Качество белка некоторых энтеральных продуктов ниже, чем у казеина, что оценивается методами выращивания крыс и индексами аминокислот с поправкой на усвояемость. Дж Нутр 124 , 2223–2232.

    КАС Статья Google ученый

  • ICC Родригеса (2008 г. ). Европейский Регламент по новым пищевым продуктам, где мы находимся через 10 лет. Оценка, включающая генезис, настоящее и будущее . Магистерская диссертация «Право и управление», Вагенингенский университет и исследовательский центр, факультет права и управления: Вагенинген, Нидерланды.стр. 60–72.

    Google ученый

  • Шаевска Х., Альбрехт П., Стойнска Б., Проховска А., Гавецка А., Ласковска-Клита Т. (2001). Экстенсивные и частичные формулы гидролизата белка на срок: влияние на скорость роста, показатели белкового обмена и концентрацию аминокислот в плазме. J Pediatr Gastroenterol Nutr 32 , 303–309.

    КАС Статья Google ученый

  • Патент США (2003 г.).Патент США 6620778 — Пептиды, богатые цистеином/глицином. http://www.patentstorm.us/patents/6620778/descriptionhtml.

  • Патент США (2004 г.). Патент США 6692933-Способ получения безглютенового пептидного препарата и полученный таким образом препарат. http://www.patentstorm.us/patents/6692933/descriptionhtml.

  • Всемирная организация интеллектуальной собственности (2004 г.). Использование пептидов, богатых триптофаном. № международной заявки: PCT/NL 2003/000084.http://www.wipo.int/pctdb/en/wo.jsp?wo=2004069265.

  • Vanden plas Y, Hauser B, Blecker U, Suys B, Peeters S, Keymolen K, Loeb H (1993). Пищевая ценность смеси на основе гидролизата сыворотки по сравнению со смесью с преобладанием сыворотки у здоровых младенцев. J Pediatr Gastroenterol Nutr 17 , 92–96.

    КАС Статья Google ученый

  • Что такое гидролизованный коллаген? Мы объясняем + 4 преимущества

    Коллагеновые добавки так популярны из-за того, насколько хорошо они поддерживают общее самочувствие; от сияющей кожи и блестящих волос до более сильных мышц и гибких суставов.Но если вы начали изучать популярные порошки, вы, вероятно, заметили несколько запутанных терминов: «гидролизованный коллаген», «гидролиз» и «гидролизат коллагена». Что именно это означает? Вот все, что вам нужно знать.

    Что такое гидролизованный коллаген?

    Коллаген — это семейство волокнистых белков, наиболее распространенных в нашем организме. Однако, когда мы добавляем коллаген, полученный из коровьих шкур и рыбьей чешуи, этот коллаген необходимо сначала расщепить, чтобы наш организм мог его использовать.Эта версия называется гидролизованным коллагеном (также известным как гидролизат коллагена) и создается с помощью процесса, называемого гидролизом, когда молекулы воды разрывают химические связи.

    «Коллаген — это сложный белок, состоящий из трех цепочек аминокислот, тогда как гидролизованный коллаген — это коллаген, который разбит на небольшие белковые цепочки, называемые пептидами коллагена, которые состоят из нескольких аминокислот», — объясняет Нур Зибдех, MS, РДН, ЦЛТ.

    Технически это означает, что все коллагеновые добавки гидролизуются, но они просто расщепляются в разной степени.Когда коллаген полностью гидролизован, его легко использовать, поскольку он растворяется в жидкостях, даже в воде. Он также практически не имеет вкуса и запаха, поэтому его так удобно добавлять в массу различных рецептов.

    Резюме

    Когда мы употребляем коллаген, полученный из коровьих шкур и рыбьей чешуи, этот коллаген необходимо сначала расщепить, чтобы наш организм мог его использовать. Эта версия называется гидролизованным коллагеном (также известным как гидролизат коллагена) и создается с помощью процесса, называемого гидролизом, когда молекулы воды разрывают химические связи.

    Реклама

    Это объявление отображается с использованием стороннего контента, и мы не контролируем его функции доступности.

    Почему гидролизованный коллаген лучше желатина?

    Если коллаген не расщеплен полностью, он частично гидролизован и обычно называется желатином, который можно найти в качестве добавки, но он не так распространен. Желатиновые добавки содержат более крупные пептиды и не так легко растворяются в жидкости. Желатин часто используется для приготовления жевательных резинок или в качестве загустителя, так как он превращается в гель при смешивании с жидкостями. Поскольку он не полностью расщеплен, желатин с большей вероятностью вызовет расстройство желудка и вздутие живота из-за более крупных единиц пептидов.

    Каковы преимущества добавок гидролизованного коллагена?

    • Кожа и волосы: Исследования показали, что прием пептидов коллагена поддерживает эластичность кожи, уровень увлажненности и молодость текстуры.* Коллагеновые добавки также содержат многие аминокислоты и питательные вещества, необходимые для роста волос. *
    • Кишечник: Исследования показывают, что коллаген помогает поддерживать здоровье кишечника.* Как сказал mbg специалист по здоровью кишечника Винсент Педре, доктор медицины: «По тем же причинам, что коллаген помогает восстанавливать и наращивать мышечную ткань, он служит отличным источником питательных веществ для поддержки быстро делящихся клеток, выстилающих внутреннюю часть кишечника».*
    • Суставы: Согласно растущим исследованиям, коллаген помогает справиться с хронической болью в суставах. * Коллаген содержится во всех связках, а добавки содержат незаменимые аминокислоты для поддержания естественного крепкие связки, это поможет справиться с болью.
    • Мышцы: Одно исследование показало, что добавки с гидролизованным коллагеном улучшают мышечную силу и состав тела.* На самом деле, по словам Зибде, «коллаген также может поддерживать мышечную массу и помогает улучшить состав тела лучше, чем другие белки».* В то время как мы этого не делаем. не совсем понимаю, почему это так, исследования показали, что добавки коллагена могут лучше поддерживать скелетные мышцы, что может быть фактором, способствующим этому.*
    Реклама

    особенности доступности.

    Итог:

    Гидролизованный коллаген — это просто коллаген, расщепленный на легко усваиваемые пептиды, и в таком формате он лучше усваивается организмом. Если вы выбираете порошок коллагеновой добавки, он был гидролизован, независимо от того, указано это на этикетке или нет.

    Если вы беременны, кормите грудью или принимаете лекарства, проконсультируйтесь с врачом, прежде чем начинать прием пищевых добавок. Всегда лучше проконсультироваться с врачом, когда вы решаете, какие добавки вам подходят.  

    Производство гидролизатов рыбного белка шаг за шагом: технологические аспекты, используемое оборудование, основные энергозатраты и способы их минимизации анализ основных промысловых источников, которые являются наиболее многочисленными и, возможно, малоиспользуемыми.

    По данным ФАО (2016 г.), Китай, следом за Индонезией, США и Российской Федерацией, был лидером по производству морского рыболовства.Странами, удерживающими лидерство в аквакультуре, были Китай с 45,5 миллионами тонн, или более 60 % мирового производства рыбы, выращенной на фермах, за которым следуют Индия, Вьетнам, Бангладеш и Египет (ФАО, 2016 г.).

    Основными морскими видами, выловленными во всем мире на протяжении ряда лет, были семейства Gardidae (минтай, атлантическая треска, путассу, тихоокеанская треска), Engraulidae (анчоусы, японский анчоус), Scombridae (полосатый тунец, голавль, желтая рыба, атлантический Скумбрия, Seerfishes Nei), Clupeidae (Sardinellas Nei, атлантическая сельдь, европейская сардина, арауканская сельдь, европейская килька, тихоокеанская сельдь), Carangidae (Scads Nei), Trichiuridae (большеголовый волосохвост), Ommastrephidae (кальмар Гумбольдта, аргентинский короткоперый кальмар), Nemipteridae (Threadfin Breams Nei), Scomberesocidae (тихоокеанская сайра), Portunidae (краб Газами), креветка пасты акиами (FAO 2016). Во всем мире наиболее важными семействами рыб, выращиваемыми в аквакультуре, являются Cyprinidae (карп), Salmonidae (лосось, форель), Serranidae (морской окунь), Acipenseridae (осетр), Scophthalmidae (тюрбот), Sparidae (морской лещ), Mytilidae (мидии), Ostreidae. (Устрицы) и некоторые семейства моллюсков (Европейская комиссия, 2012 г.). Таким образом, в связи с обилием вышеуказанных видов в мировой рыбной продукции необходимо обратить внимание на более полное использование большого количества побочных продуктов, остающихся после их переработки.

    Мировой улов рыбы и продукция аквакультуры в 2014 году достигли значения 93.4 и 73,8 млн тонн соответственно, и только 146,3 млн тонн было использовано для потребления человеком (FAO 2016). Из количества, используемого для потребления человеком, большая часть была использована в качестве побочных продуктов или просто потрачена впустую. Например, количество несъедобной рыбной части, оставшейся от филе лосося, по данным ФАО (2017), в целом достигало 45%. По данным Seafoodsource (2016), если перерабатывать всю рыбу во всем мире и собирать все побочные продукты, то 36 миллионов тонн, оставшихся после основной переработки рыбы, будут доступны в качестве сырья для дальнейшей обработки.Однако авторы Seafoodsource (2016) утверждают, что в настоящее время перерабатывается только 5,7 млн ​​тонн побочных продуктов, а 11,7 млн ​​тонн не собирается с перерабатывающих заводов для дальнейшего использования.

    Более точное распределение рыбных побочных продуктов и неиспользованных отходов было опубликовано Richardsen et al. (2015) для норвежского рыболовного сектора. По мнению авторов, основными группами рыбного промысла, произведенными в Норвегии в 2015 г., были продукция аквакультуры, пелагической и белой рыбы, из которых приходилось соответственно 43%, 12% и 29% продукции.Остатки от пелагического сектора практически полностью утилизировались на рыбную муку и другую рыбную продукцию. Количество неиспользованных рыбных остатков от объектов аквакультуры было умеренным (9% от общего количества), а наибольшее количество наблюдалось в промысле сиговых рыб (52% от общего количества).

    Таким образом, недоиспользуемые и недооцененные рыбные остатки от основного производства могут быть переработаны для получения ППР, что может повысить эффективность переработки рыбы за счет перенаправления побочных продуктов на потребление человеком.Это и выгоднее, и экологичнее, чем использование остаточного материала для рыбной муки. В случае с FPH рыбная промышленность избегает двухэтапного цикла потребления рыбных остатков на корм животным, которые будут потребляться человеком, и позволяет доставить пищевой ресурс прямо к конечному потребителю.

    Несмотря на экономическую выгоду от производства FPH, основным препятствием для полной утилизации побочных продуктов является проблема логистики. Возникает необходимость в быстрой транспортировке побочных продуктов во избежание порчи.Однако из-за общего отсутствия налаженной модели сбора, хранения и транспортировки дальнейшая утилизация рыбных субпродуктов затруднена, а имеющийся источник рыбы может быть даже утерян в виде отходов. Примером успешного сотрудничества между рыбоперерабатывающими заводами и предприятиями по переработке побочных продуктов является Исландский океанический кластер, который состоит из почти 70 компаний, расположенных в общем здании площадью около 9000 квадратных метров (SeaFoodSource 2016). Такие модели, если они будут реализованы в глобальном масштабе, могут способствовать лучшему использованию рыбных побочных продуктов за счет легкой транспортировки и высокой скорости вторичной переработки рыбных остатков.

    Вид сырья

    Сырьем для производства ППГ может быть как рыба, так и рыбные отходы. Поскольку использование целой рыбы или только рыбных субпродуктов может повлиять на переработку, Таблица 1 предназначена для приблизительного сравнения химического состава цельной рыбы и рыбных субпродуктов, например, рыбьих голов и хребтов (лосось (ФАО, 2007 г.; Ytrestøyl et al.). ., 2014) и трески (Биков и др., 1998).

    Таблица 1 Химический состав субпродуктов и целой рыбы для лосося и трески

    Как видно из таблицы, возможны колебания и различия химического состава между разными видами рыбного сырья в зависимости от вида сырья; однако аналогичные колебания можно наблюдать с момента выдержки и т. д.Во всех случаях сырье должно быть тщательно оценено на технологической линии, чтобы обеспечить эффективное извлечение белковой фракции. Далее в статье под сырьем будет подразумеваться любой вид сырья, обычно используемого для производства ППК, включая как целую рыбу, так и рыбные субпродукты.

    Технологическая схема

    Принципиальная технологическая схема производства ППГ представлена ​​на рис. 1. Процесс начинается с приемки сырья.В измельченное сырье добавляют воду, химикаты или ферменты для получения соответственно химического (кислотного или щелочного) или ферментативного гидролиза. Через определенное время, когда будет достигнута определенная желаемая степень гидролиза, возникает необходимость остановить процесс гидролиза путем химической или термической обработки по методу гидролиза. После окончания гидролиза белковая смесь поступает на сепарацию твердой фазы, где жидкая часть отделяется от твердой. Затем при желании можно применить процедуру нагревания для обработки гидролизата рыбного белка температурой для снижения микробной активности (пастеризация). Срок пастеризации в технологии FPH отличается от срока пастеризации в молочном производстве из-за использования более высоких температур. В некоторых случаях, когда конечный продукт должен иметь определенное качество, например, для использования в биохимических целях в качестве микробиологических сред, может быть обеспечено удаление солей. После белковую смесь можно сконцентрировать, чтобы удалить немного воды перед процедурой сушки. Это делает процесс сушки более эффективным за счет уменьшения количества удаляемой воды. Однако, в то же время, предварительное обезвоживание концентрированием требует дополнительного оборудования и энергии для обеспечения процесса обезвоживания, поэтому вопрос о необходимости такой доочистки решается производителем в каждом конкретном случае.Затем жидкая суспензия FPH доставляется на сушку, а высушенный FPH отправляется на упаковку и транспортировку. ППГ обычно хранят при температуре 4 °C или ниже, в некоторых случаях в вакуумной упаковке, главным образом для предотвращения окисления липидов (He et al. 2013).

    Рис. 1

    Принципиальная схема получения ПЖГ

    Гидролиз

    Гидролиз белков, как правило, может осуществляться химическими (кислотная или щелочная обработка) или биохимическими методами. Биохимический гидролиз обеспечивается протеолитическими ферментами, уже присутствующими в тканях рыб (автолиз), или предварительным смешиванием коммерческих ферментов для ускорения процесса (ферментативный гидролиз).Некоторая литература по новым методам гидролиза рыбных белков в настоящее время доступна в научных публикациях, например, работа Hoeling and Volkov (2015), описывающая метод гидротермальной экстракции. Однако такие методы должны быть хорошо оценены, прежде чем их можно будет использовать в промышленных масштабах. Другие методы экстракции, кроме упомянутых выше, не гидролизуют белки, а используются для концентрирования белков путем удаления части воды и/или жира (концентрация или выделение белковой фракции) (Kristinsson and Rasco 2000).

    Все методы гидролиза проводятся с одной конечной целью — выделение белковой части путем деформации рыбных белков на более мелкие части (пептиды и аминокислоты) и их дальнейшее разделение. Пептиды и аминокислоты, образующиеся при деградации белка, имеют меньшую молекулярную массу и могут усваиваться системой пищеварения быстрее, чем белки (Di Pasquale 2008). Это особенно важное свойство для тех, чей организм ослаблен болезнью или кто нуждается в быстрой подпитке (например, спортсмены).

    Рыбный материал растворяется в воде до содержания сухих веществ 8–20% (Pasupuleti and Braun 2010). Как правило, вода и рыбный материал смешиваются в пропорции 1:1. Однако также возможен процесс гидролиза без добавления воды (Himonides et al. 2011; Rebeca et al. 1991). Производителям следует оценить количество добавляемой воды на стадии гидролиза, чтобы обеспечить достаточную степень расщепления белка и в то же время избежать дополнительных затрат на обезвоживание ненужной водной фракции из ППГ на стадии сушки.

    Гидролиз обычно проводится в металлических емкостях (гидролизаторах), которые в большинстве случаев изготавливаются и устанавливаются самими производителями ППЗ. Гидролизаторы должны быть сконструированы таким образом, чтобы тепло подводилось к трубной обшивке баков и, желательно, в баке устанавливалась мешалка для перемешивания смеси гидролизата для равномерного температурного и химического распределения. Количество подаваемого тепла, а также температуры, используемые для гидролиза, зависят от типа гидролиза, природы сырья, используемых химикатов и других факторов.

    Во время лечения необходимо знать, как продлить расщепление белков. Для оценки степени гидролиза и наблюдения за его кинетикой используется параметр «степень гидролиза» (DH). DH можно измерить рядом методов, которые описаны Кристинссоном и Раско (2000) и выражены как отношение разорванных пептидных связей к общему количеству пептидных связей в смеси на единицу веса (уравнение 1):

    $$ {\text{DH}} = \frac{{P_{\text{br}}}}{{P_{\text{tot}}}} \cdot 100\%$$

    (1)

    где DH — степень гидролиза в процентах; P br – количество разорванных пептидных связей; P tot — общее количество пептидных связей в смеси.

    DH коррелирует с такими функциональными свойствами готового FPH, как растворимость, эмульгирующая способность, пенообразующая способность, способность к абсорбции жира, а также с таким важным органолептическим свойством, как горечь (He et al. 2013; Kristinsson 1998; Kristensson and Rasco 2010; Kuehler и Стайн, 1974; Квалья и Орбан, 1987, 1990). Ряд исследований показал, что горечь белковой фракции увеличивается с уменьшением размера пептида (Aliani and Eskin 2017; Aubes-Dufau et al. 1995). Слизите и др.(2010) утверждали, что присутствие ди- и трипептидов, которые являются основными белковыми фрагментами FPH (Manninen 2004), придает гораздо более горький вкус по сравнению с FPH, который в основном состоит из более крупных белковых фрагментов. Однако Слизите и соавт. (2010) также заметили, что при дальнейшей деградации пептидов до аминокислот снижается и горечь. В таком случае процесс гидролиза должен быть хорошо отлажен, чтобы избежать нежелательных сенсорных свойств конечного ППГ и, следовательно, контролировать не только DH, но и полученную длину белковых фрагментов. Химические и ферментативные методы гидролиза позволяют в разной степени контролировать процесс, что чрезвычайно важно для выбора метода гидролиза.

    Химический гидролиз

    Химический гидролиз осуществляется кислотой или щелочью. Это достигается за счет расщепления химических агентов связей между различными пептидными группами в белковой последовательности. Поскольку этот процесс проходит при экстремальных рабочих параметрах (высокая концентрация кислоты или щелочи, высокая температура), то процесс гидролиза в этом случае практически неуправляем.В результате пищевые и функциональные свойства конечного ПЖ снижаются (Loffler, 1986; Webster et al., 1982), а также варьируются из-за отсутствия контроля и прослеживаемости (Blenford, 1994; Kristinsson and Rasco, 2000; Skanderby, 1994). Таким образом, ППГ, полученный химическим гидролизом, имеет очень ограниченный спектр использования.

    Кислотный гидролиз

    Кислотный гидролиз более распространен, чем щелочной. Как правило, рыба реагирует с соляной кислотой, но существует множество технологий, использующих серную кислоту. Высокие температура и давление раствора (121–138 °C и 220–310 мПа соответственно) поддерживаются в течение нескольких часов (обычно 2–8) для достижения определенного DH (Пасупулети и Браун, 2010). Затем смесь нейтрализуют до pH 6,0–7,0 и направляют на дальнейшее обезвоживание (Kristinsson and Rasco, 2000). Процесс кислотного гидролиза имеет несколько недостатков, таких как высокое содержание NaCl, что делает конечный FPH непригодным для некоторых пищевых и особенно биохимических применений (Kristinsson and Rasco 2000; Pasupuleti and Braun 2010) или разрушение триптофана, который является незаменимой аминокислотой (Jaswal 1990; Пасупулети и Браун, 2010).

    Щелочной гидролиз

    Щелочной гидролиз проводят при менее повышенных температурах (обычно 27–54 °С) в присутствии таких щелочных агентов, как гидроксид кальция, натрия или калия, в течение нескольких часов до достижения желаемой степени гидролиза (Пасупулети и Браун 2010). Использование щелочных реагентов, главным образом гидроксида натрия, обычно приводит к снижению функциональности и питательной ценности конечного FPH. Более того, при щелочном гидролизе может образовываться ряд веществ, которые не всасываются или даже токсичны для человеческого организма (Kinsella, Melachouris, 1976; Kristinsson, Rasco, 2000; Lahl, Braun, 1994; Linder et al.1995). Ряд аминокислот, таких как серин и треонин, разрушаются при щелочном гидролизе; однако триптофан остается неповрежденным, несмотря на кислотный гидролиз (Пасупулети и Браун, 2010). Несмотря на описанные недостатки, ограниченный щелочной гидролиз используется в рыбоперерабатывающей промышленности для извлечения ряда белков из рыбного сырья и концентратов рыбных белков с целью гидролиза ценной белковой фракции и, таким образом, улучшения функциональности (Kristinsson and Rasco 2000; Sikorski and Naczk 1981; Tannenbaum et al.1970а, б).

    Ферментативный гидролиз

    В данном обзоре внимание уделено обработке, когда к гидролизованной суспензии предварительно подмешивают определенный фермент или смесь ферментов. Это более удобный и контролируемый метод, чем метод с автолитическими ферментами, из-за большого разнообразия оптимальных условий для каждого из ферментов в смеси автолитических ферментов и их варьирования в зависимости от вида, времени года, пола, возраста и т. д. (Kristinsson and Rasco 2000). .

    Ферментативный гидролиз проводят от одного до нескольких часов в мягких условиях: слегка повышенные температуры (обычно около 35–65 °С) и определенный рН в соответствии с оптимальными требованиями используемых ферментных систем: щелочь (например, алкалаза) , нейтральные (папаин, бромелаин, алкалаза, нейтраза и флейворцим) или кислые (пепсины).Для производства FPH используются ферменты животного (пепсины), растительного (папаин, бромелайн) или микробного происхождения (алкалаза, нейтраза, флейворзим). Считается, что ферменты микробного происхождения обладают большей стабильностью pH и температуры (He et al. 2013). Применение ферментов позволяет получать высококачественный ППГ, избегая таких недостатков, как образование нежелательных продуктов рацемизации, как при кислотном и щелочном гидролизе (Gonzalez-Tello et al., 1994). Кроме того, ферментативный гидролиз позволяет контролируемо отвлекать определенный тип белков путем расщепления определенной цепи благодаря специфичности ферментов с легким процессом инактивации фермента после достижения определенного DH (Pasupuleti and Braun 2010). Инактивация ферментативного гидролиза обычно достигается путем применения повышенных температур около 75–100 °C в течение 5–30 минут (Kristinsson and Rasco, 2000).

    Несмотря на вышеупомянутые преимущества, существуют определенные ограничения при использовании ферментативного гидролиза. Среди них высокая стоимость промышленных ферментов, низкий выход, необходимость специальной обработки для дезактивации ферментативного гидролиза, трудности управления технологическим процессом для получения определенной молекулярной массы продуктов деградации белков и горечь конечных ППГ ( Он и др.2013; Кристинссон и Раско, 2000). Тем не менее, недавние исследования различных ферментов, используемых для производства FPH, показали, что смесь папаина и бромелаина является очень многообещающим решением для предотвращения горечи при производстве FPH из сельди (Slizyte et al. 2010). В таблице 2 показано приблизительное сравнение горечи между различными ферментными системами на основе данных, опубликованных Slizyte et al. (2010 г.) по производству ППЗ из сельди. Точные значения относительной горечи, а также материалы и методы ее оценки можно найти в отчете Slizyte et al.(2010). Значения в таблице взяты из рис. 19 (стр. 23), опубликованного Slizyte et al. (2010).

    Таблица 2. Сравнение горечи для различных ферментных систем

    Кроме того, полученный ППГ имеет приемлемые DH и выход (Slizyte et al. 2010.

    Дегидратация ППГ

    Очистка

    Для использования гидролизованных белков в качестве ППГ заключается в необходимости отделения белковой фракции преимущественно от нерастворимой и жировой фракций перед дальнейшим обезвоживанием.Это может быть достигнуто рядом методов, в основном путем центрифугирования и фильтрования на пластинах и рамах.

    В более продвинутых технологиях, когда требуется определенное качество конечного ФПХ, может быть обеспечена фильтрация мелких химических частиц из гидролизационной смеси (микрофильтрация, ультрафильтрация и нанофильтрация от более крупных частиц к более мелким соответственно) (Пасупулети и Браун 2010). В некоторых случаях электромембранная фильтрация также используется для фракционирования ППГ, например, для выделения активных пептидов из сложных гидролизатов (Suwal et al.2018).

    Температура очистки в основном зависит от температуры доставляемой белковой смеси и не изменяется особенно в процессе очистки за счет дополнительного подвода тепла.

    После отделения белковой части смесь обычно пастеризуют при высоких температурах, чтобы исключить возможное микробное загрязнение. Пастеризация может выполняться один или несколько раз в течение производственной линии ППЗ в соответствии с технологией, используемой конкретным производителем (Пасупулети и Браун, 2010).

    Центрифугирование

    Как правило, процесс центрифугирования используется для разделения гидролизованной смеси на несколько фракций для дальнейшего выделения белковой части.

    Центрифугирование обеспечивается различными центрифугами, которые классифицируются в соответствии с определенным свойством, таким как их предполагаемое использование, непрерывная/периодическая работа, конструкция, скорость и т. д. Общее будущее всех существующих центрифуг заключается в том, что основным элементом машины является ротор, который вращается с высокой скоростью, обычно до 20 000 g (где g — ускорение свободного падения) для промышленного применения.Простейшая принципиальная схема центрифуги показана на рис. 2, но может быть модифицирована в зависимости от типа центрифугирования.

    Рис. 2

    Принципиальная схема простейшей центрифуги

    Центрифугирование при обработке ППГ может выполняться в одну или несколько стадий в зависимости от желаемого качества ППГ. Центрифугирование смеси при 4000 г в течение не менее 20 мин в основном разделяет смесь на три фракции: ил и твердый слой внизу, раствор белкового гидролизата в середине и слой рыбьего жира вверху (He et al. .2013). Cui (1996) сообщил о более подробном фракционировании смеси на осадок внизу, водный слой в середине, липидно-белковую фракцию между водным слоем и осадком, водный и масляный слои и масляный слой сверху; визуализированное изображение этих слоев можно найти в статье (Kristinsson and Rasco 2000).

    Твердые вещества отделяются от жидкой белковой смеси, главным образом, для очистки ПЖП от нерастворимых веществ, в то время как фракция рыбьего жира удаляется во избежание нежелательных процессов окисления жиров в конечном ПЖП.Желаемое содержание жира в готовом ПЖ должно составлять 0,5% (He et al. 2013; Spinelli et al. 1972), чтобы избежать влияния изменений липидов на качество конечного ПЖ в течение срока годности. Однако Chalamaiah et al. (2012) проанализировали ряд исследовательских работ, в которых сообщалось о содержании жира как минимум менее 5%, и даже несколько исследований, в которых утверждалось, что содержание жира составляет менее 10%.

    Пластинчатая и рамная фильтрация

    Пластинчатые и рамные фильтрационные прессы, работающие при давлении около 410–550 МПа, являются основными рабочими агрегатами, используемыми промышленными производителями ПЖП для очистки белковой фракции гидролизатов от различных примесей.Что касается исследований, рассматривающих такую ​​фильтрацию для любых исследований с FPH, информация очень ограничена несколькими публикациями (Chakraborty and Madhavan 1977; Loosen et al. 1994). Это объясняется тем, что пластинчато-рамная фильтрация на крупном производстве является скорее технологическим этапом, чем предметом исследования.

    Простейший эскиз такого пресса показан на рис. 3. В корпус фильтра встроены пластины, оснащенные фильтрами из специального тканевого материала. Фильтрующая добавка наносится на поверхность фильтров, чтобы связать различные примеси смеси и удерживать их в фильтровальной ткани, а иногда просто предварительно смешивается со смесью перед фильтрацией.Отфильтрованная смесь поступает в пресс и проходит по каналам между фильтрующими пластинами, оставляя загрязнения на поверхности фильтров. Процесс повторяется до тех пор, пока не будет достигнута определенная чистота смеси.

    Рис. 3

    Принципиальная схема пластинчато-рамного фильтр-пресса

    Природа примесей, которые могут быть собраны фильтрами, зависит от природы фильтрующего материала. Особое внимание следует уделить природе вспомогательного фильтрующего материала, поскольку он также может удалять некоторые желательные соединения из суспензии FPH, такие как некоторые пептиды и аминокислоты (Silvestre et al. 2009). Вспомогательные фильтрующие материалы обычно изготавливаются из пористых инертных материалов, таких как породы на основе кремнезема (кизельгур), древесная целлюлоза, перлит и т. д. опасные компоненты, можно применять угольный порошок (Чае и др., 1998; Джон, 1993).

    Возможности и время работы пресса зависят от количества твердых частиц в фильтруемой смеси. Грубо говоря, производительность варьируется примерно от 2 до 3 л в минуту в зависимости от начального содержания твердых частиц, которое, по оценкам, составляет от 1 до 10 % от общего количества (Кристинссон и Раско, 2000; Руководство по продукции для горных инженеров, 2009 г.).

    Микро-, ультра- и нанофильтрация

    После пластинчатой ​​и рамочной фильтрации, когда более крупные частицы улавливаются фильтрами, белковая смесь может быть доставлена ​​на мембранные фильтры для тщательного фракционирования или концентрирования смеси ППГ. Мембранная фильтрация является полезным инструментом для получения определенных групп пептидов, используемых для разных целей (например, биоактивных пептидов) (Abejón et al. 2018).

    Мембранные фильтры представляют собой микро-, ультра- и нанофильтры в зависимости от целевого размера частиц: примерно до 100, 10 и 1 нм соответственно (рис.4). Пептиды в суспензии FPH также могут быть разделены мембранами на основе их характеристик заряда и гидрофобности (Abejón et al. 2018). Мембраны изготавливаются из нейлона, полиэфирсульфона, поливинилидендифторида, политетрафторэтилена, смешанного эфира целлюлозы, ацетата целлюлозы, полипропилена и других материалов (Microlab Scientific 2018).

    Рис. 4

    Принципиальная схема микро-, ультра- и нанофильтрации

    Микрофильтрация не является популярным методом, используемым исследователями для фильтрации FPH, вероятно, из-за того, что целевые частицы, которые необходимо закупорить (наиболее биоактивные пептиды), обычно имеют меньший размер (≤ 4 кДа) (Abejón et al.2018; Саиди и др. 2014; Ванданжон и др. 2009), чем могут удерживать микрофильтры. Диапазон фильтрации при микрофильтрации обычно составляет менее 100 кДа, что намного больше целевого размера пептида. Напротив, ультра- и нанофильтрация в последнее время исследуется в большом количестве исследовательских статей по FPH (Abejón et al. 2016, 2018; Bourseau et al. 2009; Roslan et al. 2018; Saidi et al. 2014; Vandanjon et al. al. 2009) или использовался в качестве инструмента фильтрации в других исследованиях FPH (Abdelhedi et al.2018; Халим и др. 2018).

    Ультрафильтрация используется в большинстве исследований для фракционирования или разделения, тогда как нанофильтрация используется для концентрации пептидов или аминокислот (Saidi et al. 2014).

    Соединение ультра- и нанофильтров в различных типах каскадов используется многими исследователями для повышения эффективности процесса фильтрации. (Абехон и др., 2016, 2018; Бурсо и др., 2009; Саиди и др., 2014; Ванданжон и др., 2009).

    Важно отрегулировать мембрану в соответствии с желаемым размером частиц, подлежащих отделению, чтобы обеспечить эффективный процесс фильтрации и избежать свободного потока целевых твердых частиц, которые слишком малы, через мембрану. В то же время, принимая решение о размере пор, важно помнить, что все частицы используемого размера пор будут закупорены. Например, если целью является удаление эндотоксинов, используемая мембрана может также отсекать большое количество пептидов одинакового размера (Pasupuleti and Braun 2010). Таким образом, для конкретного случая необходимо найти «золотую середину» между фильтрацией и выходом белка для получения ППГ.

    При использовании мембранного разделения процесс должен быть хорошо отрегулирован, чтобы максимизировать чистоту продукта и выход процесса: следует учитывать размер пор мембран, давление, скорость потока, рН, концентрацию соли в растворе и другие важные параметры.В то же время необходимо учитывать общие затраты и экологические соображения; в этом случае рекуперация воды может быть полезным решением (Abejón et al. 2018). Однако одновременное сочетание высоких показателей чистоты и выхода невозможно даже с учетом всех важных факторов, влияющих на процесс фильтрации (Abejón et al. 2016).

    Эффективность фракционирования пептидов при производстве FPH может быть снижена из-за расположения и, в конечном счете, закупоривания твердых частиц на поверхности мембраны из-за белок-белкового или белок-мембранного взаимодействия.Эти явления известны как засорение мембраны и считаются серьезной проблемой, приводящей к плохому разделению FPH и низкому выходу пептидов (Roslan et al. 2018). Загрязнением мембраны можно управлять с помощью различных методов: применения внешнего электрического, магнитного или ультразвукового поля, регулирования pH (Roslan et al. 2018; Zhu et al. 2017) или применения потоков пресной воды для контроля содержания белка во входном и выходном потоках мембраны. модулей (Абежон и др., 2018).

    Концентрация

    Концентрация используется для снижения содержания воды в белковых смесях перед сушкой и, таким образом, снижения энергозатрат на стадии сушки.Концентраторы — это аппараты, в которых жидкий раствор, подлежащий концентрированию, проходит через большую удельную поверхность, которая нагревается. Таким образом, проходя через нагретые поверхности концентраторов, влага испаряется и вместе с паром удаляется в атмосферу.

    Температуры, используемые для выпаривания, и скорость выпаривания различаются для разных FPH в зависимости от состава смеси и других свойств, влияющих на точку кипения, таких как DH, источник белка или выбор фермента. При этом производительность устройств зависит от их размеров и возможностей и может достигать 150 т/час (GEA 2018).

    В зависимости от возможностей используемых концентраторов и допустимого содержания сухих веществ в смеси для дальнейшей безопасной эксплуатации сушилок раствор белкового гидролизата может быть концентрирован до 50% сухих веществ (Pasupuleti and Braun 2010). Наиболее распространенными модификациями концентраторов являются испарители с падающей и восходящей пленкой, отличающиеся друг от друга способом подачи продукта и, соответственно, конструкцией.

    После выпаривания некоторые производители проводят окончательную пастеризацию перед отправкой концентрата на сушку.

    Испарители с падающей пленкой

    Простой эскиз испарителя с падающей пленкой показан на рис. 5. Белковая смесь начинает кипеть в верхней части аппарата. Затем он проходит сверху аппарата по нагретым трубкам под действием силы тяжести в направлении дна и выходного клапана. Избыток влаги удаляется через специальный паровой клапан.

    Рис. 5

    Принципиальная схема испарителя с падающей пленкой

    Испарители с восходящей пленкой

    В испарителе с восходящей пленкой белковая смесь, в отличие от испарителя с падающей пленкой, идет снизу вверх аппарата по нагретым трубкам (рис.6). Смесь достигает температуры кипения на дне, и части жидкости и пара вместе движутся вверх кверху против силы тяжести. Одновременное движение парожидкостной смеси вверх создает высокую степень турбулентности, что повышает эффективность процесса испарения (NPTEL 2013). Затем избыток влаги испаряется и удаляется через специальный паровой клапан.

    Рис. 6

    Принципиальная схема пленочного испарителя

    Сушка

    Сушка ППЗ – процесс, позволяющий обеспечить стабильные сроки хранения готовых ППУ за счет снижения содержания воды и облегчить транспортировку ППУ за счет уменьшения массы и объема конечного продукта.

    Процесс сушки FPH обычно осуществляется с помощью ограниченного количества сушильных аппаратов: обычно это распылительные сушилки, обеспечивающие конвекционную сушку, а также вакуумные сублимационные сушилки и сушилки с роликовым барабаном, использующие контактный подвод тепла. Исходя из своего опыта, авторы предлагают конвекционные распылительные сушилки в качестве наиболее широко используемых систем сушки в крупномасштабном производстве FPH из-за удовлетворительной производительности, приемлемого качества конечного FPH и относительной простоты эксплуатации. Термин «распылительная сушилка» используется в этой статье для описания конвекционных распылительных сушилок; авторы не посвящают работы распылительной сушке с использованием радиационного или смешанного теплообмена.

    Выбор метода сушки в лабораторных условиях, как правило, зависит от наличия оборудования для сушки в конкретной лаборатории и не зависит от целей исследования или свойств изучаемых ППГ. Таким образом, сложно классифицировать б/у оборудование по изучаемым свойствам ФПХ. Как правило, наиболее часто используемым сушильным оборудованием для исследовательских целей являются распылительные и сублимационные сушилки.

    Распылительная сушка

    Типичная распылительная сушилка представляет собой сушильный аппарат, который состоит из цилиндрической трубы с системой подачи в верхней части и выходной конфигурацией, обычно оборудованной сепаратором высушенного FPH и фильтром для очистки выходящего воздуха (рис. .7). Конструкция сушильной трубы обычно зависит от реологических свойств капель, используемого размера капель, времени пребывания капель в сушильной камере и желаемого содержания влаги в конечном высушенном FPH. Реологическими свойствами высушенных капель, важными для распылительной сушки, являются содержание твердого вещества, плотность, поверхностное натяжение и вязкость. Вопрос конструкции распылительной сушилки, который представляет интерес, заключается в равномерной подаче тепла ко всем каплям и эффективном отделении твердых частиц (Wisniewski 2015).

    Рис. 7

    Принципиальная схема распылительной сушилки

    Жидкий ФПХ подается в систему подачи и распыляется в трубчатую камеру специальным устройством — распылителем. Распылитель может быть выполнен различной конфигурации в зависимости от конструкции осушителя, реологических свойств жидкости и желаемого размера капель.

    Промышленные распылительные сушилки обычно имеют вращающиеся дисковые распылители или одноструйные вихревые форсунки высокого давления. В роторных распылителях (рис. 8а) жидкость центробежно разгоняется до высокой скорости перед выбросом в горячий газ в прямоточном режиме.Роторные атомайзеры подходят для большого количества продуктов. В случае с форсунками высокого давления к жидкости в распылителе прикладывается высокое давление, прежде чем она вытесняется в сушильную камеру в прямоточном (рис.  8b) или фонтанном режиме (рис. 8c). Напорные форсунки обычно применяются для более крупных частиц, чем другие распылители (GEA Process Engineering A/S 2016).

    Рис. 8

    Принципиальная схема конфигурации распылителя: a Роторный распылитель. b Двухжидкостный распылитель с прямотоком. c Распылитель с напорной форсункой и фонтанным режимом

    Небольшие аппараты для распылительной сушки могут быть оснащены вихревыми форсунками, обычно двухжидкостными вихревыми форсунками, в которых капли распыляются высокоскоростной струей сжатого газа. Эти распылители могут быть выполнены с прямоточным или фонтанным режимом капельного выброса. Небольшие лабораторные распылительные сушилки обычно имеют многожидкостные форсунки или ультразвуковые форсунки (Wisniewski 2015).

    В зависимости от типа распылителя жидкость смешивается с горячим осушительным газом и поступает в сушильную камеру по направлению к выходу.При подаче жидкого ТПН в сушильную камеру и распылении распылителем мелкие частицы жидкости сразу же начинают взаимодействовать с горячим инертным сушильным газом, подаваемым из системы отопления. При подводе тепла к каплям от сушильного агента за счет конвекции происходит одновременный тепло- и массоперенос. Температура капель быстро повышается до температуры смоченного термометра, и влага из частиц начинает испаряться с некоторой почти постоянной скоростью.При этом температура осушающих газов снижается. Этот период считается первым этапом распылительной сушки; на этом этапе удаляется большая часть воды. На втором этапе температура частиц повышается до температуры воздуха на выходе из сушильной камеры (Huang et al. 2017, Wisniewski 2015). Окончательно высушенный ППГ собирается из твердого сепаратора, который монтируется на выходе из камеры и доставляется на упаковку и дальнейшую транспортировку.

    Распылительная сушка ППГ, обычно проводимая при высоких температурах в диапазоне 150–220 °С.Конкретные температурные режимы и время пребывания в сушильной камере зависят от реологических и чувствительных свойств высушиваемой смеси и требуемой влажности конечного ППС. Более высокие температуры на входе обеспечивают более высокую скорость испарения, но могут отрицательно сказаться на качестве и биологической активности конечного FPH. Таким образом, температурный режим тщательно регулируется в каждом конкретном случае в соответствии с целями производства. Время сопротивления в распылительной сушилке обычно колеблется от 5 до 100 с (Мастерс, 1991).Расход сухого продукта распылительных сушилок зависит в основном от рабочего объема и производительности, реологических свойств раствора, расхода и типа установленного распылителя. Лабораторные распылительные сушилки, такие как модель GA 32 (Yamato Scientific Co., Ltd.), имеют максимальную скорость испарения воды 1,3 кг воды воды в час, в то время как промышленные распылительные сушилки могут испарять намного больше, чем 1000 кг воды воды в час.

    Распылительная сушка является популярным методом, используемым на различных производствах на протяжении многих лет благодаря высокой производительности.Однако его использование в исследовательских целях ограничено наличием в определенной исследовательской лаборатории, где достаточно доступны сублимационные сушилки. Тем не менее, некоторые исследовательские лаборатории оснащены распылительными сушилками, и опубликован ряд исследовательских работ по FPH. Так, Абдул-Хамид и соавт. (2002) изучали пищевую ценность высушенного распылением FPH из черной тиляпии. Недавно Моралес-Медина и соавт. (2016) использовали распылительную сушку для микрокапсулирования рыбьего жира с помощью FPH, изготовленного из сардины и ставриды.Новое исследование Silveira Alvares et al. (2018) использовали высушенный распылением FPH для изучения его влияния на сосудистую функцию здоровых людей. Публикуемые статьи по распылительной сушке ППГ, как правило, направлены на изучение различных свойств ППГ с использованием однорежимной регулируемой распылительной сушки просто как операции в технологической линии. Этот пробел необходимо восполнить относительными исследованиями, посвященными влиянию режима распылительной сушки на свойства ФПН.

    Сушка вымораживанием

    Сушка вымораживанием – это метод, в котором используется принцип сублимации влаги при пониженном давлении. Из-за этого этот метод часто называют вакуумной сублимационной сушкой. Жидкий ППГ замораживают в виде плоского тонкого блока при низких температурах (ниже — 35,0 °C). Затем блок замороженного ФПХ переносят на сушку в вакуумную камеру (рис. 9) под низким давлением (ниже 1,0 мбар). Энергия для сублимации льда обеспечивается полками, установленными в вакуумной камере. Давление и температура в камере поддерживаются ниже тройной точки воды; за счет этого в замороженном продукте происходит сублимация льда, что формирует мелкопористую структуру высушенного слоя.В процессе сушки водяной пар кристаллизуется на поверхности теплообменника. Температура на поверхности продукта относится к давлению в сушильной камере; оно должно быть достаточно низким, чтобы обеспечить только твердое состояние воды при заданном давлении (обычно ниже — 56,0 C). Скорость удаления влаги зависит от толщины замороженного продукта и толщины льда на поверхности теплообменника: увеличение толщины продукта значительно снижает скорость осушения. Некоторая часть воды трудно удаляется при низких температурах (первичная сушка).Таким образом, температура сушки повышается на завершающей стадии процесса сушки (вторичная сушка).

    Рис. 9

    Принципиальная схема вакуумно-сублимационной сушилки

    Лиофильная сушка — это широко применимый метод, используемый для сушки FPH в лабораторных масштабах благодаря его простоте и скорости. Большое количество авторов использовали сушку вымораживанием для восстановления ППГ в ряде исследований, в которых изучались различные цели ППГ (Jenkelunas and Li-Chan, 2018; Noman et al., 2018; Halim et al.2018) и многие другие. Например, работа He et al. (2013) использовали сушку вымораживанием для изучения функциональных свойств FPH. Элаварасан и др. (2016) использовали сушку вымораживанием для оценки биоактивных, клинических и структурных свойств лиофилизированного FPH пресноводной рыбы. В ходе ряда исследований сублимационная сушка показала щадящую обработку гидролизованной смеси и хорошее извлечение белка вместе с низким содержанием влаги в конечном высушенном FPH.

    Однако при крупносерийном производстве отрицательную роль играет стоимость и ограниченная производительность лиофилизации, где сублимационная сушка в основном используется для производства ППП высшего качества.При производстве ППГ для биохимических или медицинских целей, например, в качестве питательной среды для различных микробиологических культур, в определенной степени можно использовать сушку вымораживанием.

    Вальцовая сушилка

    Принцип барабанной вальцовой сушки в производстве FPH заключается в подаче жидкого сырья FPH на поверхность горизонтально установленного вращающегося полого цилиндра (однобарабанная сушилка) или двух цилиндров, вращающихся навстречу друг другу (двухбарабанная сушилка), или друг от друга (двухбарабанная сушилка).Диаметр цилиндров обычно колеблется от 0,5 до 6 м, а длина варьируется от 1 до 6 м (Juming and Shen 2003). Таким образом, создается тонкое покрытие ФПХ (0,5–2 мм) на нагреваемой поверхности. На рис. 10 показан простой эскиз типичной двухбарабанной сушилки. Нагреваемая поверхность при температуре, как правило, до 200 °С обеспечивает необходимую скрытую теплоту высушиваемому жидкому продукту. Температура продукта повышается до температуры свободного кипения воды в течение нескольких мгновений после нанесения покрытия на барабан.Большая часть влаги испаряется при температуре кипения воды в течение последующего периода постоянной скорости сушки; остальное удаляют при повышении температуры высушенной массы до температуры кипения связанной воды непосредственно перед скребком высушенной массы скребковыми лопастями.

    Рис. 10

    Принципиальная схема вальцовой сушилки

    Такие свойства, как метод и скорость подачи, скорость подачи тепла, скорость валка и толщина пленки продукта, играют ключевую роль в контроле и управлении сушкой вальцового барабана (Juming and Shen 2003).

    Барабанная сушка не является популярным методом, применяемым для исследования FPH, вероятно, из-за относительной сложности операции в небольших масштабах. Поиск работ, в которых применялась барабанная сушка для ФПН, дал исследование Zhou et al. (2016). Авторы применили барабанную сушку для ППП из кальмара и морского гребешка.

    Энергетические аспекты производства ППЗ

    Энергопотребление основных технологических операций

    Отсутствует информация по осушке гидролизатов и анализу энергоэффективности.Однако аналогичные теплофизические свойства и влажность имеют и другие жидкие пищевые продукты; таким образом, соответствующие значения энергоэффективности могут использоваться в качестве эталона для оценки.

    Основными энергозатратными процессами производства ППГ являются этапы гидролиза, концентрирования и сушки. Для сушки в промышленных масштабах в основном используются распылительные сушилки, поэтому их производительность необходимо оценивать для заключения об энергетическом статусе операции. Скорость испарения влаги для большинства распылительных сушилок находится в диапазоне от 600 до 41 000 кг/ч (Бейкер и Маккензи, 2005). Некоторые пилотные модели распылительных сушилок имеют удельный расход энергии в диапазоне от 3 000 до 5 500 кДж/кг испаряемой воды (Аль-Мансур и др., 2011), но реальное потребление тепла промышленными моделями распылительных сушилок намного выше. Среднее потребление энергии для промышленных распылительных сушилок находится в диапазоне от 4 500 до 11 500 кДж/кг (Mujumdar 2007). Обзор, посвященный энергоэффективности распылительных сушилок по отношению к промышленности, показал, что среднее потребление энергии для производства продуктов питания составляет 4880 кДж/кг испаряемой воды в случае многоступенчатых распылительных сушилок (Бейкер и Маккензи, 2005).

    Между тем, для других процессов производства FPH, требующих тепла, тепловые нагрузки намного ниже. Например, при ферментативном гидролизе основные энергозатраты можно разделить на 3 этапа: нагрев сырья и воды до температуры гидролиза, поддержание температуры гидролиза и окончательный нагрев для прекращения гидролиза. Необходимо достичь рабочих температур в короткие сроки. Таким образом, предполагаются высокие тепловые нагрузки от нагревательных устройств первой и третьей ступени из-за высокой удельной теплоемкости смеси.Можно принять теплоемкость смеси в диапазоне от 3,6 до 3,9 кДж/(кг*К) (ASHRAE 1999), учитывая соотношение рыбы и воды 1:1. Таким образом, простые расчеты дают ориентировочные затраты тепла на ферментативный гидролиз в пределах 583–175, 0,032–3,8 и 136–252 кДж/кг на нагрев, процедуру гидролиза и прекращение гидролиза соответственно.

    Стадии концентрирования требуют более высоких теплозатрат, чем гидролиз — около 5000 кДж/кг, но эта стадия является дополнительной операцией, которая может быть добавлена ​​для приготовления смеси перед стадией сушки, а не обязательной технологической стадией.Кроме того, он обычно потребляет гораздо меньше энергии, чем этап сушки при производстве FPH.

    Таким образом, этап сушки производства ППЗ является основным потребителем энергии в технологической цепочке. Ввиду огромного энергозатрат на сушку, энергосбережение в процессе сушки должно стать важным вопросом производства ППЗ. Энергоэффективное решение обеспечивает не только колоссальную экономию средств, но и способствует уменьшению выбросов парниковых газов, а, следовательно, и глобального потепления (Муджумдар, 2007).

    Возможные решения по повышению энергоэффективности процесса осушки для FPH

    Статистические данные по конвективным сушилкам показывают, что 20–60 % подведенного тепла идет на испарение влаги, 15–40 % – на потери тепла с отходящим воздухом, 5 –25 % на нагрев продукта, 3–10 % на потери тепла через стены и 5–20 % на прочие потери (Данилов, Леончик, 1986; Мужумдар, 2007). Таким образом, учитывая основные затраты тепла, усилия по энергосбережению должны быть направлены в основном на снижение энергии при испарении влаги и подогреве продукта; рекуперации тепла отработанного воздуха; и снижению потерь тепла в атмосферу.Снизить энергозатраты на производство ТПН и повысить его эффективность могут следующие предложения по основным затратам тепла:

    Подача тепла на испарение влаги может быть уменьшена на

    • Концентрация продукта перед сушкой: в этом случае увеличение содержания твердых веществ до определенного значения положительно влияет на эффективность сушки (Masters 1991).

    • Повышение температуры сушки или, следовательно, разницы между сушильным агентом (поверхностью) и продуктом: это увеличит скорость сушки, но также может плохо сказаться на качестве чувствительных материалов.

    • Распределение продукта: это свойство способствует равномерному переносу массы и тепла, когда продукт распределяется равномерно и в должным образом отрегулированном количестве в или над определенным объемом распылительной сушилки или барабана и вакуумной сублимационной сушилки, соответственно.

    • Другие методы, подходящие для эксплуатации распылительных сушилок:

      1. 1.

        Многоступенчатая сушка может использоваться как решение для распылительных сушилок, когда введение в систему дополнительного агрегата может дать положительный результат. В такой установке продукт высушивается в течение периода с постоянной скоростью, которая определяется внутренней диффузией влаги и когда влаге требуется больше времени, чтобы выйти из продукта. Примером такой системы является псевдоожиженный слой (стационарный или вибрационный), устанавливаемый в нижней части распылительной сушилки.Этот метод при правильной эксплуатации может сэкономить до 35% потребляемой энергии (Муджумдар, 2007 г.).

      2. 2.

        Контроль влажности: для гигроскопичных материалов относительная влажность воздуха осушителя может быть контролирующим фактором. В этом случае можно рассмотреть возможность осушения сушильного агента. Однако в большинстве случаев относительная влажность воздуха на входе в распылительную сушилку ниже уровня, который может препятствовать завершению процесса сушки (Masters 1991).

    • Рекуперация тепла из отработанного воздуха.

    Эта часть включает рекуперацию тепла от осушения воздуха с помощью тепловых насосов или теплообменников. Утилизированное тепло может быть использовано на различные технологические нужды производства.

    Предварительный нагрев продукта позволяет снизить потребление энергии на нагрев продукта во время сушки.В этом случае можно снизить вязкость продукта, что желательно как для лучшего распыления жидкостей в распылительных сушилках, так и для равномерного распределения продукта по поверхности барабанной сушилки и пластинам вакуумно-сублимационной сушилки.

    Необходимо предусмотреть надлежащую изоляцию для уменьшения потерь тепла в атмосферу через стенки оборудования. Это позволяет значительно снизить энергопотребление оборудования при низких инвестиционных затратах и ​​минимальных трудозатратах.

    Оптимизация процесса гидролиза и функциональная характеристика желатиновых гидролизатов кожи яка

    Як ( Bos grunniens ) — животное, обитающее в основном на Тибетском нагорье. Шкура яка — ценный ресурс, который тратится впустую в процессе производства мяса. Это исследование было направлено на получение гидролизата желатина кожи яка (YSGH) из кожи яка путем ферментативного гидролиза и изучение функциональных характеристик YSGH. Мы показали, что трипсин более эффективен, чем нейтраза, папаин и пепсин, в повышении степени гидролиза (DH) YSGH.Условия ферментативного гидролиза были оптимизированы с использованием центральной композитной конструкции (CCD) и метода поверхности отклика (RSM), и было получено самое высокое значение DH 31,96%. Затем мы проанализировали аминокислотный состав и молекулярно-массовое распределение пептидов в YSGH. Полученный YSGH проявлял определенную антиоксидантную активность и отличную ингибирующую активность АПФ (IC 50  = 0,991 мг/мл). Кроме того, были также оценены растворимость (98,79%), эмульгирующие и пенообразующие свойства разработанного здесь YSGH.Благодаря этим физико-химическим и биологическим функциям YSGH потенциально может применяться в качестве ингредиента в пищевых продуктах, фармацевтике и косметике.

    1. Введение

    Гидролизаты желатина могут быть получены путем гидролиза желатина из животных источников, таких как свиньи [1], крупный рогатый скот [2] и рыба [3]. Сообщается, что гидролизаты желатина обладают различной биологической активностью, такой как антиоксидантная активность [4, 5], ингибирующая активность АПФ [6, 7], антифризная активность [8] и активность против фотостарения [9].Гидролизаты желатина широко используются в производстве фармацевтических препаратов и пищевых продуктов в Соединенных Штатах и ​​Европе и имеют потенциал для нескольких передовых применений, таких как интеллектуальные носители для доставки лекарств для лечения рака [10] и новый тип раневой повязки [11]. . По сравнению с желатином его гидролизаты легче усваиваются. Было обнаружено, что пероральный прием гидролизатов желатина благотворно влияет на восстановление кожи, включая поддержку закрытия ран и уменьшение морщин на коже [12].Пероральный прием гидролизатов желатина также может увеличить костную массу и предотвратить остеопению [13]. В этих предыдущих исследованиях функциональные свойства гидролизатов желатина зависели не только от источника желатина, но также от типов ферментов и условий энзимолиза [14].

    Из-за проблем со здоровьем, связанных с потреблением желатина млекопитающих и морских животных, существует рынок незагрязненных продуктов на основе желатина животного происхождения. Яки ( Bos grunniens ) с населением около 15 миллионов человек по всему миру живут на высоте около 3000 м над уровнем моря, в основном вдоль границы с Китаем, Индией и Непалом.В Китае поголовье яков занимает третье место среди крупного рогатого скота. В процессе эволюции метаболизм яка был адаптирован к суровым условиям жизни, таким как большая высота и сильный холод. Жизнь в незагрязненных местах сделала яков предпочтительным источником питательных веществ и других биологически активных продуктов. Побочные продукты из различных ресурсов животного происхождения привлекли внимание благодаря их потенциалу использования в качестве сырья для биоактивных соединений [15–18]. Остатки от переработки яков, включая голову, внутренности, кожу и кости, следует перерабатывать и превращать в продукты с добавленной стоимостью.Однако в настоящее время отходы переработки яков обычно выбрасываются. Это не только загрязняет окружающую среду, но и экономически неэффективно. Отходы переработки яков могут составлять до 30,98 % от общей массы, из которых большую часть составляет шкура яка [13]. Кожа яка состоит из влаги (60–70 %), белка (30–40 %), жира (2–4 %), неорганической соли (0,5–1,5 %) и углеводов. Желатин кожи яка содержит восемнадцать различных аминокислот, среди которых семь являются незаменимыми аминокислотами и две являются микроэлементами [19].Таким образом, кожа яка может быть идеальным сырьем для производства гидролизатов желатина путем ферментативного гидролиза. Предыдущее исследование продемонстрировало возможность извлечения коллагена и желатина из мясных субпродуктов [20]. Однако на сегодняшний день было проведено мало исследований относительно оптимального процесса ферментативного гидролиза и характеристики гидролизатов желатина, полученных из кожи яка.

    Таким образом, целью данного исследования была оптимизация биопроцесса ферментативного гидролиза для получения гидролизатов желатина из кожи яка с использованием коммерческой протеазы и характеристика функциональных возможностей полученных гидролизатов желатина.

    2. Материалы и методы
    2.1. Материал

    Шкура яка была получена с рынка яков (Цинхай, Китай). Протеазы трипсина, нейтраза, папаин, пепсин, реактивы 1,1-дифенил-2-пикрилгидразил (ДФПГ), восстановленный L -глутатион (GSH), гидроксипролин, синтетический субстрат АПФ гиппурил- L -гистидил- Все L -лейцин (HHL) были приобретены у Sigma-Aldrich (Шанхай, Китай). Все реагенты, использованные в этом исследовании, были аналитической чистоты.

    2.2. Предварительная обработка шкуры яка

    Шкуру яка вымачивали в воде, ее загрязнения и шерсть очищали и удаляли, затем нарезали на куски размером 0,5 × 0,5 см 2 и хранили при –20°C. Кусочки кожи смешивали с раствором н-бутилового спирта (1 : 10, вес/объем) при соотношении твердого вещества и раствора 1 : 20 (вес/объем) для удаления жира и неколлагенового белка. Смесь перемешивали в течение 24 ч при 4°С, затем промывали дистиллированной водой до нейтрального рН. Обезжиренные остатки обрабатывали 0,1 М раствором гидроксида натрия при соотношении образец/щелочной раствор 1:30 (вес/объем) при перемешивании еще 36 часов при 4°С.Наконец, депротеинизированную кожу промывали водой до достижения pH 7,0.

    2.3. Экстракция желатина

    Предварительно обработанную кожу яка промывали 0,2% раствором HCl (вес/объем) (1 : 8, вес/объем) в течение 4 часов при комнатной температуре с последующим ополаскиванием водой до достижения рН 7,0. Затем остатки замачивали в дистиллированной воде (85°С) до полного растворения кожи в растворе. Супернатант собирали центрифугированием при 6580 × в течение 15 мин при комнатной температуре, затем концентрировали на роторном испарителе и лиофилизировали в лиофилизаторе (Alpha1-2, Christ, Германия).Лиофилизированный порошок, названный желатином, хранили в эксикаторе при комнатной температуре до использования. Выход желатина рассчитывали по соотношению лиофилизированного порошка к сырью. Содержание сырого белка, липидов и золы в экстрагированном желатине анализировали в соответствии с национальным текстовым стандартом Китая (GB/T 5009.5-2010, GB/T 5009.6-2003 и GB/T 5009.4-2010).

    2.4. Ферментативный гидролиз

    Тип фермента играет важную роль в качестве DH. Чтобы определить наиболее эффективный фермент для получения гидролизатов желатина из кожи яка, ферментативный гидролиз проводили с использованием четырех протеаз по отдельности: нейтразы (pH 7.0, 45°С), пепсин (рН 2,0, 37°С), трипсин (рН 7,5, 50°С) и папаин (рН 6,2, 25°С) при каждом оптимальном условии с концентрацией протеазы 2000 Ед/г. Оптимальные значения рН и температуры для каждого фермента указаны в скобках выше. После гидролиза с выбранным временем полученный раствор гидролизата инактивировали кипячением в воде в течение 15 мин с последующим центрифугированием (6580×, 15 мин). Супернатанты собирали для измерения DH, а затем лиофилизировали в лиофилизаторе (Alphal-2, Christ, Germany).Лиофилизированный порошок, названный гидролизатом желатина, до использования хранили в эксикаторе при комнатной температуре. Для каждого фермента были выбраны гидролизаты желатина с самой высокой DH для измерения их активности по удалению DPPH.

    2.5. Степень гидролиза (DH)

    DH определяли по отношению количества расщепленных пептидных связей к общему количеству связей на единицу массы веса. Степень гидролиза желатины оценивали по методу тринитробензолсульфокислоты (ТНБС) [21].Все определения были сделаны в двух повторностях. DH определяли следующим образом: где L s – содержание свободных α -аминогрупп в гидролизате, L 0 – содержание свободных α-аминогрупп в желатине, L max представляет собой содержание α -амино в субстрате, прореагировавшем с 6 моль/л HCl в течение 24 ч при 100°C.

    2.6. План эксперимента и анализ данных
    2.6.1. Дробный факторный план экспериментов

    Факторный план проводили для скрининга 5 переменных факторов (pH, температура, отношение фермента к субстрату (E/S), концентрация субстрата и время гидролиза).Целью факторного плана было выявление относительно важных переменных и взаимосвязей между независимыми переменными. Регрессионный анализ переменных проводили с использованием программного обеспечения SPSS версии 20.0 (IBM, США).

    2.6.2. Центральный составной план (CCD) и методология поверхности отклика (RSM) экспериментов

    Условия ферментативного гидролиза были оптимизированы с помощью RSM на основе однофакторных экспериментов и факторных планов. Дизайн ПЗС с 3 факторами и 3 уровнями был применен для изучения влияния независимых переменных на DH.Дисперсионный анализ (ANOVA) оценивали с помощью программного обеспечения Design Expert (версия 8.0.6, State-Ease Inc., Миннеаполис, США). Все эксперименты проводились в трехкратной повторности, а средние значения регистрировались как значения отклика с отклонениями.

    2.7. Анализ физико-химических свойств
    2.7.1. Аминокислотный анализ

    Гидролизаты желатина (10 мг) гидролизовали в 5 мл 6M HCl при 110°C в течение определенного времени в вакууме, а затем нейтрализовали 3,5M NaOH.Раствор после нейтрализации разбавляли 0,2 М цитратным буфером (pH 2,2). Наконец, аминокислоты гидролизатов желатина в растворе идентифицировали и определяли количественно с помощью автоматического анализатора аминокислот (Biochrom 30+, Pharmacia Biotech, Великобритания).

    2.7.2. Определение растворимости

    Индекс растворимости азота (NSI) использовали для демонстрации растворимости белковых гидролизатов. Вкратце, гидролизаты желатина (0,5 г) растворяли в 50 мл 0,1 М NaCl при рН 7,0 с последующим центрифугированием (640×, 30 мин).Содержание азота в супернатанте анализировали на азот макро-методом Кьельдаля [22]. NSI рассчитывали следующим образом: A представляет собой содержание азота в супернатанте, а B представляет собой общее содержание азота в образце.

    2.7.3. Эмульгирующие свойства

    Активность эмульгирования (EA) и стабильность эмульгирования (ES) определяли, как описано Shahidi et al. [23]. Образец гидролизата желатина (0,5 г) растворяли в 25 мл дистиллированной воды (pH 7).Добавляя в приготовленный раствор гидролизата желатина 25 мл масла, смесь переносили в цилиндры на 50 мл и гомогенизировали со скоростью 10280× в течение 2 мин при комнатной температуре. Полученную эмульсию разделяли на две порции. Одну центрифугировали при 230 × в течение 5 минут. EA рассчитывали по следующему уравнению: где V 1 — высота слоя эмульсии, а V 0 — высота раствора смеси.

    Другую порцию инкубировали в воде при 50°C и каждый час регистрировали объем эмульсионной фазы.ES рассчитывали по следующей формуле: где V 2 – общий объем эмульсии каждый час, а V 3 – начальный объем эмульсии.

    2.7.4. Пенообразующие свойства

    Расширение пены (FA) и стабильность пены (FS) определяли в соответствии с методом, описанным Shahidi et al. [23]. Вкратце, 0,5 г высушенного гидролизата желатина растворяли в 50 мл дистиллированной воды, а затем гомогенизировали при 10280×× в течение 2 мин при комнатной температуре.Образец выдерживал 0, 1, 3 и 10 мин. При этом записывали объем раствора. FA и FS рассчитывали по следующим уравнениям: где A — общий объем после взбивания, B — первоначальный объем до взбивания, A t — общий объем после выдержки в течение различных периодов времени ( 0, 1, 3 и 10 мин).

    Все измерения проводились трижды.

    2.8. Анализ биологических свойств
    2.8.1. Определение антиоксидантной активности

    (1) Определение активности удаления DPPH . Анализ удаления радикалов DPPH проводили в соответствии с методом, описанным Nazeer et al. [24] с некоторыми изменениями. Образец смешивали с этанольным раствором DPPH (0,1 ммоль/л) в объемном соотношении 1: 1. Смесь оставляли в темноте на 30 мин и измеряли оптическую плотность при длине волны 517 нм. DPPH рассчитывали по следующему уравнению: где A контроль представляет собой оптическую плотность контроля (дистиллированная вода вместо образца) и A бланк представляет собой оптическую плотность образца с этанолом вместо DPPH.

    (2) Определение активности поглощения супероксидных анион-радикалов . Активность по удалению супероксидных анионов измеряли с использованием методов, описанных Xie et al. [25] с некоторыми изменениями. 0,2 мл образца, 4 мл дистиллированной воды и 4,5мл Tris-HCl буфера (0,05 моль/л, pH 8,2) смешивали вместе и инкубировали в течение 10 мин при 25°C. После инкубации добавляли 0,3 мл пирогаллола. Поглощение измеряли при длине волны 299 нм каждые 30 с в течение 5 мин. Активность по удалению радикалов супероксида рассчитывали по следующему уравнению: где A 0 представляет собой оптическую плотность контроля (дистиллированная вода вместо образца), а A i представляет собой оптическую плотность образца.

    (3) Активность по удалению гидроксильных радикалов . Способность поглощать гидроксильные радикалы измеряли в соответствии с модифицированным методом, описанным de Avellar et al. [26]. Смесь, содержащая 0,2 мл или -фенантролина (0,75 мМ), 0,4 мл 0,2 М фосфатного буфера (pH 7,4), 0,2 мл дистиллированной воды и 0,2 мл 0,75 мМ FeSO 4 , реагировала с 0,2 мл 0,2 мл 0,2 М фосфатного буфера. 2 O 2 (0,1% по объему) и 0,4 мл образца при 37°C в течение 60 мин. Поглощение полученного раствора измеряли при длине волны 536 нм.Активность по удалению гидроксильных радикалов рассчитывали по следующему уравнению: где A S — поглощение контроля (дистиллированная вода вместо образца), A B — поглощение образцов (дистиллированная вода вместо образца). H 2 O 2 ), а A P представляет собой оптическую плотность образцов.

    2.8.2. Анализ ингибиторов ангиотензинпревращающего фермента (АПФ)

    Ингибирующий эффект АПФ определяли спектрофотометрическим методом с некоторыми модификациями [27]. Образец раствора (50  мкл л) и 150  мкл л 2,5 мМ синтетического субстрата АПФ HHL реагировал с 50  мкл л АПФ (25 мЕд/мл) при 37°C в течение 1 ч. Реакцию останавливали добавлением 1 М HCl (150  мкл л). Полученную гиппуровую кислоту экстрагировали добавлением 1,5 мл этилацетата с последующим центрифугированием (2570××, 15 мин). Гиппуровую кислоту растворяли в 3 мл дистиллированной воды и измеряли оптическую плотность при длине волны 228 нм с помощью УФ-спектрофотометра TU-1901 (Пекин, Китай).Эффект ингибирования АПФ рассчитывали следующим образом: где A a — абсорбция контроля, A b — абсорбция образца, а A c — абсорбция контрольного образца. без ACE или образца.

    2.9. Статистический анализ

    Все эксперименты проводились в трех экземплярах. Результаты были записаны как среднее ± стандартное отклонение и подвергнуты одностороннему дисперсионному анализу (ANOVA) с использованием программного обеспечения SPSS версии 20. 0 (IBM, США). Значимость оценивали статистически по значению F при вероятности ( P ) ниже 0,05.

    3. Результаты и обсуждение
    3.1. Приготовление желатина из кожи яка

    Состав желатина зависит от вида животного и среды, в которой оно растет. Схема технологического процесса представлена ​​на рис. 1. Полученный желатин содержал белок (96,58%), липид (1,27%) и золу (1,90%). Выход желатина достиг 52.97%, что намного выше, чем заявленная скорость извлечения многих других животных желатинов [28–30]. Причиной может быть то, что кожа яка содержала больше белков и меньше липидов, так как яки живут на больших высотах с экстремально холодным климатом [31]. Таким образом, более высокий выход желатина обеспечивал целесообразность его использования при получении гидролизатов желатина.


    3.2. Screening of Efficient Enzyme
    Значение DH

    обычно использовали для оценки эффективности гидролиза макромолекулярных белков [32].Более высокое значение DH может представлять большее количество короткоцепочечных пептидов в гидролизатах. Различные протеазы могут проявлять различную каталитическую активность в отношении желатина кожи яка из-за их различных специфических каталитических центров. Поэтому в этом исследовании применяли четыре типа протеаз, включая трипсин, нейтразу, папаин и пепсин. Результаты ферментативного гидролиза желатина кожи яка с использованием этих ферментов с активностью 2000 ЕД/г в течение 7 ч соответственно представлены на рис. 2. На основании значения DH было установлено, что порядок эффективности четырех ферментов следующий: следующее: трипсин > нейтраза > папаин > пепсин.Самое высокое значение DH 20,43% было достигнуто с трипсином через 4 часа. Трипсин, сериновая эндопептидаза, действует на пептидную связь между карбоксильными группами лизина и аргинина. Его эффективность также была подтверждена при ферментативном гидролизе кожи рыб, таких как лосось [33] и камбала [5].


    3.3. Оптимизация ферментативного параметра

    Переменные и закодированные уровни представлены в таблице S1. План эксперимента и результаты представлены в таблице S2. DH варьировался от 8.от 47% до 26,48% с разным уровнем факторов. Это, очевидно, указывало на то, что переменные пищеварения могут напрямую влиять на DH. Значение F составило 4,261, а значение 0,053 (таблица S3). Согласно регрессионному анализу переменных, показанных в таблице S4, было обнаружено, что факторы температуры, E/S и концентрации субстрата оказывают большое влияние на реакцию гидролиза, среди которых концентрация субстрата была наиболее значимым фактором (). Поэтому эти три фактора были выбраны для анализа поверхности отклика.

    На основе факторного анализа ферментативные параметры были оптимизированы с помощью RSM. ПЗС с 3 факторами и 3 уровнями использовался для изучения влияния независимых переменных на DH (таблица S5). Анализ разработанной квадратичной полиномиальной модели для переменных показан в Таблице S6. Значение коэффициента детерминации R 2 составило 0,8562, что выше 0,85. Это указывало на то, что модель была точной и приемлемой. Согласно регрессионному анализу, изменчивость ответа можно объяснить полиномиальной моделью второго порядка, приведенной ниже:

    Уравнение было значимым со значением меньше 0.01 (таблица S6). DH гидролизатов в первую очередь определялась линейными и квадратичными членами температуры, E/S и концентрации субстрата. Среди этих факторов наиболее значимым была концентрация субстрата ().

    Трехмерные (3D) графики поверхности отклика (рис. 3) поясняют результаты статистического и математического анализа влияния температуры, E/S и концентрации субстрата на DH. Квадратичная связь была очевидна между DH и тремя переменными.Значение DH, предсказанное программой Design Expert, достигло своего максимума за счет комбинации кодированных уровней 0,26 ( B ), 0,70 ( C ) и -0,48 ( D ). Соответствующими переменными были температура 51,32°C, E/S 3695,45 (Ед/г) и концентрация субстрата 6,3% (масс./масс.), с предсказанным ответом DH, равным 31,72%.

    Чтобы подтвердить приведенный выше прогноз, были проведены эксперименты с использованием предсказанных переменных (показанных выше) с небольшими корректировками: температура 51°C, E/S 3695 (Ед/г) и концентрация субстрата 6.3% (мас./мас.). DH полученных гидролизатов желатина достигала 31,96%. По сравнению с предсказанным числом 31,72% относительная ошибка составила всего 0,75%. Этот эксперимент подтвердил точность плана эксперимента в этом исследовании. И DH увеличился с 20,43% до 31,96% в оптимизированных условиях.

    3.4. Аминокислотный состав и молекулярно-массовое распределение пептидов в YSGH

    Аминокислотный состав белковых гидролизатов зависит от источника белка, типа протеазы и условий гидролиза и играет важную роль в физико-химических и биологических свойствах гидролизатов.Таким образом, мы определили аминокислотный состав YSGH. Как показано в таблице 1, YSGH содержал значительное количество глицина (19,87 ± 0,24%), пролина (12,87 ± 0,40%), глутамата (10,34 ± 0,11%), гидроксипролина (7,08 ± 0,56%) и аланина (6,50 ± 0,17). %). Было доказано, что эти аминокислоты необходимы для функций многих биоактивных пептидов, таких как антиоксидантная активность [35–37], ингибирующая активность АПФ [38] и антимикробная активность [39]. Кроме того, большое количество гидрофильных аминокислот (65.18%), а также высокая DH YSGH (31,96%) обеспечивала растворимость YSGH (98,79%). Кроме того, вкусовые аминокислоты, такие как аспартат и глутамат, участвовали в формировании вкуса продуктов [40]. Таким образом, ожидается, что YSGH будет обладать превосходными биологическими свойствами и потенциально может использоваться в качестве источника функциональных пептидов в пищевой промышленности.

    91 062
    +

    Аминокислота Состав/100 г желатиновых гидролизатов кожи яка [34].
    аспартат 4,90 ± 0,38
    Треонин 1,35 ± 0,16
    Серин 2,32 ± 0,31
    Глутаминовая кислота 10,34 ± 0,11
    ProLine 12. 87 ± 0.40
    глицин 19.88 ± 0.24
    аланин 6.50 ± 0.17
    Cysteine ​​ 0.46 ± 0,02
    Валин 1,86 ± 0,07
    Метионин 0,98 ± 0,04
    Изолейцин 1,08 ± 0,09
    Лейцин 2,40 ± 0,19
    Тирозин 1.02 ± 0,02
    фенилаланин 2,34 ± 0,25
    0,63 ± 0,03
    Lysine 3,02 ± 0,32
    Arginine 5.73 ± 0,23 91 064 91 065
    гидроксипролин 7,08 ± 0,56
    Гидрофильные аминокислоты 55.25 ± 1.56 (65,18%)
    гидрофобной аминокислоты 29,51 ± 0,48 (34,82%)
    Всего 84,76 ± 2,02

    Значения даны как средние ± стандартные отклонения от трехкратного определения.

    Тем временем мы проанализировали молекулярные массы пептидов в YSGH с помощью ГПХ (гельпроникающей хроматографии).Молекулярные массы пептидов в основном распределялись в диапазоне от 400 до 3500 Да. Пептиды в диапазоне молекулярной массы 1000-2236 Da составляют наибольшую долю компонентов (таблица 2). Кроме того, многие исследователи обнаружили, что пептиды с этим диапазоном молекулярной массы проявляют превосходную биологическую активность, такую ​​как антиоксидантная активность [41] и ингибирующая активность АПФ [7].


    Молекулярное распределение массы (Mw) Вес процент (%)

    198-416 4.96
    418-996 22,43
    1000-2236 42,46
    2245-3502 20,11
    3516-5442 6,95
    5465-16640 3. 09

    3.5. Эмульгирующие и пенообразующие свойства

    Как показано в таблице S7, YSGH проявляет определенную степень эмульгирующей активности (47,6 ± 0.7%) и стабильность эмульсии в диапазоне от 91,7 ± 0,5% до 79,1 ± 0,3%. ES незначительно уменьшилась в течение 5 часов. Гидролизаты с короткоцепочечными пептидами показали приемлемую растворимость и различные гидрофобные группы. Предполагается, что амфифильные полимеры с гидрофобными и гидрофильными фрагментами имеют тенденцию защищать масло в воде с гомогенизацией и образованием пленки. Следовательно, процесс гидролиза может увеличить количество гидрофильных групп, а также обнажить гидрофобные группы на поверхности. Это явление приводит к образованию амфипатических комплексов для снижения поверхностного натяжения и стабилизации поверхностной пленки [42].С другой стороны, высокая степень растворимости способствует быстрой диффузии гидролизатов и делает возможной абсорбцию на границе раздела. Более того, обработка трипсином способствует эмульгирующим свойствам [43, 44]. Благодаря своим выдающимся эмульгирующим свойствам YSGH может использоваться в качестве эмульгатора в пищевой промышленности.

    Способность к пенообразованию является важным свойством пептидов коллагена и часто используется в пищевых продуктах. Пеноемкость (FC) и стабильность пены (FS) YSGH представлены в Таблице S8.Стабильность быстро падает в первые десять минут, но становится более стабильной с увеличением времени. Для образования пены гидролизаты должны быть растворимы в жидкости и способны к быстрой миграции и ориентации с образованием межфазной пленки, которая может снизить поверхностное натяжение. Поскольку одновременная дегидратация и наличие гидрофобных частей гидролизатов благоприятны для термодинамики, спонтанная адсорбция гидролизатов из раствора на границе воздух/вода является основной движущей силой пенообразования [45].Гидролиз желатина может укоротить цепь аминокислот и уменьшить поверхностное натяжение, что приводит к образованию пузырьков газа, а также к повышению стабильности пены. YSGH, продукт гидролиза со многими гидрофобными областями, проявлял определенную пенообразующую способность. Сообщалось, что гидрофобность поверхности тесно связана с пенообразующими свойствами [46].

    3.6. Биологические свойства YSGH
    3.6.1. Антиоксидантная активность

    Антиоксиданты играют важную роль как в пищевых продуктах, так и в организме человека, противодействуя процессам окисления.В последнее время все большее число исследований сосредоточено на изучении содержания антиоксидантов в пищевых продуктах, особенно в побочных продуктах животного происхождения [47]. В этом исследовании оценивали активность по удалению DPPH, активность по удалению супероксидных анион-радикалов и активность по удалению гидроксильных радикалов, соответственно, и результаты сравнивали с восстановленным глутатионом (GSH), который является коммерческим антиоксидантом. Как показано на рис. 4(а), активность YSGH по удалению DPPH увеличивалась линейно с концентрацией гидролизата.При концентрации YSGH 5 мг/мл активность YSGH по удалению DPPH достигала 59,79%, что выше, чем у гидролизатов кожи камбалы [5] и белковых гидролизатов Pseudosciaena crocea [48]. Как и ожидалось, активность YSGH по удалению DPPH намного выше, чем у гидролизатов желатина свиной кожи (19,25%) [34]. Эти результаты согласуются с предыдущими исследованиями, показавшими, что гидролизаты и пептиды, выделенные из желатина бычьей кожи, обладают антиоксидантными свойствами [49].Кроме того, многие исследования показали, что пептиды с меньшей молекулярной массой проявляют более высокую антиоксидантную активность. Хорошо известно, что типы ферментов и условия ферментативного гидролиза могут влиять на молекулярно-массовое распределение и функциональные свойства гидролизатов [14]. Таким образом, гидролизаты трипсина показали самую высокую активность по очистке DPPH, которая положительно коррелировала с высоким DH (таблица 3).



    Trypsin Trypsin Papsin Pepsin

    DPPH Activity (%) 53. 22 ± 0.25 45.75 ± 0.34 39,55 ± 0.12 32,94 ± 0,09

    Значения даны как среднее значение ± SD из трехсторонних определений.

    Супероксидный анион-радикал, как основной источник радикалов в vivo , может продуцировать перекись водорода и гидроксильные радикалы, которые могут привести к цитотоксичности. Рисунок 4(b) показал, что активность YSGH по поглощению супероксидных анион-радикалов поддерживалась на уровне 28.19%, в то время как концентрация колебалась от 1 мг/мл до 5 мг/мл, что указывает на то, что YSGH проявляет определенную активность по удалению супероксидных анион-радикалов.

    Удаление гидроксильных радикалов играет незаменимую роль в организме. Активность YSGH по удалению гидроксильных радикалов была примерно прямо пропорциональна концентрации YSGH и достигала своего максимума (53,28 ± 1,46%) при 5 мг / мл (рис. 4 (c)) (). Сообщалось, что антиоксидантные свойства гидролизатов зависят от аминокислотного состава, структуры и гидрофобности.Прежде всего, YSGH проявлял большую антиоксидантную активность в отношении DPPH, супероксида и гидроксильных радикалов, что указывает на то, что YSGH обладает большим потенциалом в качестве антиоксиданта против окислительного повреждения.

    3.6.2. АПФ-ингибирующая активность

    АПФ-ингибирующая активность играет важную роль в контроле артериального давления. Обычно сообщалось, что пептиды, ингибирующие АПФ, представляют собой короткие пептиды с остатками Pro. Сообщалось, что присутствие остатков Leu положительно коррелирует как с антиоксидантной, так и с ингибиторной активностью АПФ [4].Ингибирующая АПФ активность YSGH увеличивалась с увеличением концентрации от 0 до 4 мг/мл (рис. 5). АПФ-ингибирующая активность YSGH показывает более высокую АПФ-ингибирующую активность (IC 50  = 0,991 мг/мл), чем у гидролизатов желатина бычьей кожи, обработанных трипсином (IC 50  = 1,044 мг/мл) [50]. YSGH проявлял отличные биологические свойства, потому что он имел высокий DH при обработке трипсином, таким образом, молекулярно-массовое распределение вызванных пептидов становится более широким с более маленькими пептидами, относящимися к АПФ-ингибирующей активности.Кроме того, была обнаружена высокая положительная корреляция между активностью ACE-ингибитора и DPPH по удалению радикалов в гидролизатах алкалазы соевого белка [49].


    4. Заключение

    В этом исследовании разработан экономичный и эффективный способ получения биоактивного YSGH из кожи яка путем ферментативного гидролиза. В целом на биодоступность желатиновых продуктов влияет молекулярно-массовое распределение и аминокислотный состав, что было связано с DH гидролизатов.Гидролизаты трипсина показали самую высокую активность по удалению DH и DPPH по сравнению с нейтразой, папаином и пепсином.

    Оптимальные условия для получения YSGH трипсином были следующими: температура 51°C, E/S 3695 (ед/г) и концентрация субстрата 6,3% (вес/вес). В таких условиях было достигнуто максимальное значение DH 31,96 %, что хорошо согласуется с предсказанным моделью RSM (31,72 %). Полученный YSGH содержал большое количество гидрофильных аминокислот (65.18%), а пептиды с молекулярной массой 1000–2236 Да составляли наибольшую долю компонентов. YSGH показал хорошие результаты по свойствам растворимости (98,79%), эмульгирования и пенообразования, что позволяет считать его функциональным пищевым ингредиентом. Что еще более важно, YSGH продемонстрировал определенную антиоксидантную активность и отличную активность по ингибированию АПФ (IC 50  = 0,991 мг/мл). Следовательно, YSGH, полученный в этом исследовании, может быть потенциально полезен в качестве биологически активного ингредиента в здоровой пище и фармацевтической промышленности.

    Доступность данных

    Данные, использованные для поддержки результатов этого исследования, можно получить у соответствующего автора по запросу.

    Конфликт интересов

    Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов в связи с публикацией данной статьи.

    Благодарности

    Это исследование было поддержано Программой исследований и разработок ключевых технологий Тяньцзиня (грант № 14ZCZDNC00008) и Национальной программой исследований и разработок ключевых технологий (грант №2014BAD02B00). Авторы выражают благодарность Государственной ключевой лаборатории химического машиностроения Тяньцзиньского университета за предоставление оборудования и оборудования.

    Дополнительные материалы

    Дополнительная таблица S1: закодированные уровни независимых переменных для дробных факторных планов, используемых для гидролиза желатина кожи яка. Таблица S2: программа и результаты дробных факторных планов, использованных для гидролиза желатина кожи яка. Таблица S3: дисперсионный анализ (ANOVA) для дробных факторных планов DH.Таблица S4: уравнение регрессии для дробных факторных планов DH. Таблица S5: уровни независимых переменных для DH (степень гидролиза) гидролизатов желатина кожи яка и результаты модели поверхности отклика.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.