Содержание

Аминокислота NaturalSupp L-Carnosine 60 капс.

Карнозин- вещество, молекулы которого состоят из остатков 2-х альфа-аминокислот: гистидина и аланина. В разной концентрации оно присутствует практически во всех клетках организма, но больше всего содержится в тканях, а именно в нервной, мышечной и кожных покровах. Употребление продуктов с этим веществом имеет ряд других благоприятных последствий для человека: антиоксидантные свойства, предотвращает преждевременное старение, улучшает состояние кожи, разрушает избытки ионов металлов, которые повреждают мембраны клеток, подавляет воздействие патогенных факторов на нервные клетки, повышает стрессоустойчивость, защищает организм от воздействия тяжелых металлов, нормализует циркуляцию крови.

Для покупки товара в нашем интернет-магазине выберите понравившийся товар и добавьте его в корзину. Далее перейдите в Корзину и нажмите на «Оформить заказ» или «Быстрый заказ».

Когда оформляете быстрый заказ, напишите ФИО, телефон и e-mail. Вам перезвонит менеджер и уточнит условия заказа. По результатам разговора вам придет подтверждение оформления товара на почту или через СМС. Теперь останется только ждать доставки и радоваться новой покупке.

Оформление заказа в стандартном режиме выглядит следующим образом. Заполняете полностью форму по последовательным этапам: адрес, способ доставки, оплаты, данные о себе. Советуем в комментарии к заказу написать информацию, которая поможет курьеру вас найти. Нажмите кнопку «Оформить заказ».

Оплачивайте покупки удобным способом. В интернет-магазине доступно 3 варианта оплаты:

  1. Наличные при самовывозе или доставке курьером.
    Специалист свяжется с вами в день доставки, чтобы уточнить время и заранее подготовить сдачу с любой купюры. Вы подписываете товаросопроводительные документы, вносите денежные средства, получаете товар и чек.
  2. Безналичный расчет при самовывозе или оформлении в интернет-магазине: карты Visa и MasterCard. Чтобы оплатить покупку, система перенаправит вас на сервер системы ASSIST. Здесь нужно ввести номер карты, срок действия и имя держателя.
  3. Электронные системы при онлайн-заказе: PayPal, WebMoney и Яндекс.Деньги. Для совершения покупки система перенаправит вас на страницу платежного сервиса. Здесь необходимо заполнить форму по инструкции.

Экономьте время на получении заказа. В интернет-магазине доступно 4 варианта доставки:

  1. Курьерская доставка работает с 9. 00 до 19.00. Когда товар поступит на склад, курьерская служба свяжется для уточнения деталей. Специалист предложит выбрать удобное время доставки и уточнит адрес. Осмотрите упаковку на целостность и соответствие указанной комплектации.
  2. Самовывоз из магазина. Список торговых точек для выбора появится в корзине. Когда заказ поступит на склад, вам придет уведомление. Для получения заказа обратитесь к сотруднику в кассовой зоне и назовите номер.
  3. Постамат. Когда заказ поступит на точку, на ваш телефон или e-mail придет уникальный код. Заказ нужно оплатить в терминале постамата. Срок хранения — 3 дня.
  4. Почтовая доставка через почту России. Когда заказ придет в отделение, на ваш адрес придет извещение о посылке. Перед оплатой вы можете оценить состояние коробки: вес, целостность. Вскрывать коробку самостоятельно вы можете только после оплаты заказа. Один заказ может содержать не больше 10 позиций и его стоимость не должна превышать 100 000 р.

L-Лизин — описание ингредиента, инструкция по применению, показания и противопоказания

Описание L-лизина

Лизин – это незаменимая аминокислота. Она не синтезируется в организме человека, но крайне важна для поддержания его жизнедеятельности. Получить ее можно из мясо- или молокопродуктов, некоторой растительной пищи либо добавок. 

Лизин существует в виде двух изомеров – L и D. Биологическую ценность имеет только первый – Л-лизин. Он необходим для полноценного роста мышц и синтеза карнитина – вещества, содержащегося в большинстве клеток человеческого тела. Помимо этого, аминокислота участвует в транспортировке жиров в клетки для высвобождения из них энергии.

Пищевые источники L-лизина

Продуктами-лидерами по содержанию L-лизина являются:

  1. Курица.
  2. Индейка.
  3. Рыба.
  4. Говядина.
  5. Свинина.
  6. Молочная продукция.


Признаки дефицита

Недостаток лизина в организме приводит к потере аппетита, обильному выпадению волос, усталости, перепадам настроения, репродуктивным нарушениям, тошноте, головокружению, стрессу, задержке роста, малокровию.

Возможно образование камней в почках.

Нормы потребления

Организм человека нуждается в 23 мг лизина на 1 кг веса в день. Норма потребления аминокислоты для детей чуть больше – 170 мг/кг. Они активно растут, поэтому нуждаются в повышенном поступлении в организм строительного материала для белка.

Биологическая ценность L-лизина

Вместе с другими незаменимыми аминокислотами лизин участвует практически во всех протекающих в организме процессах. 

Внимание! Основные функции вещества – поддержание полноценного функционирования внутренних органов, снабжение организма строительным материалом для синтеза белков, из которых состоят все клетки и ткани тела.

Польза для организма

Лизин важен для поддержания иммунитета, поскольку участвует в выработке антител. Благодаря противовирусным свойствам его используют в производстве мазей, предназначенных для лечения герпетических высыпаний и некоторых инфекционных болезней.

Принимая непосредственное участие в синтезе мышечных волокон, L-лизин ускоряет заживление поврежденных мышечных тканей и стимулирует образование новых. Употребляя добавку в дни тренировок, можно повысить мышечную выносливость и предотвратить катаболические процессы.

Аминокислота помогает снять симптомы беспокойства. По принципу антистрессового действия она схожа с гормоном радости серотонином: связывается с рецепторами и блокирует ощущение тревожности.

Лизин необходим для нормальной работы мозга. При его дефиците ухудшается краткосрочная память. Кроме того, он повышает концентрацию внимания, улучшает деятельность сердечно-сосудистой системы, предотвращает формирование на стенках сосудов холестериновых бляшек и является отличным источником энергии.

Внимание! L-лизин улучшает усвоение кальция и тормозит его выведение из организма, обеспечивая прочность костных тканей и снижая риск переломов.

Противопоказания и побочные эффекты

Добавки Л-лизина нельзя принимать в период беременности и кормления грудью, при наличии индивидуальной непереносимости отдельных компонентов, болезнях печени и почек. С пищей аминокислоту можно употреблять в любых количествах. Однако БАД злоупотреблять не стоит. Признаки передозировки препаратом – метеоризм, диарея.

Правила применения

Л-лизин принимают перед едой, по 23 мг на 1 кг веса в день. Если добавка используется в лечебных целях, дозировка может повышаться. К примеру, при острых проявлениях герпеса рекомендуется выпивать по 3–6 капсул ежедневно.

Если лизин применяется в качестве спортивной добавки, то его прием осуществляется перед тренировкой или сразу после нее. 


Внимание! Для более качественного восстановления мышц можно пить БАД перед сном. Это поможет предотвратить катаболические процессы в ночное время.

Таурин: важный элемент здорового образа жизни

Когда речь заходит о здоровом образе жизни, то в первую очередь подразумевается спорт и правильное питание. Однако, есть еще одна его составляющая — полезные добавки. Таурин пользуется огромной популярностью среди спортсменов, косметологов, фармацевтов.

В нашем обществе сложилось достаточно противоречивое мнение относительно пищевых добавок. Одни считают, что они по-настоящему полезны, другие — что это пустая трата денег. А третьи утверждают что они вполне способны принести вред. Такое положение вещей объясняется слабой информированностью в данной области, непроверенным слухам. Если вы хотите разобраться в ситуации, понять что лучше подойдет для здоровья, стоит попробовать таурин — незаменимый элемент для новорожденных детей, веганов, спортсменов, людей перенесших травмы и пожилых людей.

Интересные факты

Таурин это серосодержащая аминокислота не белкового происхождения, которая синтезируется в организме каждого человека под воздействием ферментов. Это первый факт, который заставляет взглянуть на добавки под другим углом, но не единственный.

  1. Таурин отлично растворяется в воде, при этом устойчив к другим растворителям, в числе которых — кислоты. Таким образом обеспечивается его лучшее усвоение в организме.
  2. Стимулирует энергетическую активность, поэтому во время приема в сочетании с соком гуараны заряжает бодростью на весь день. По своим свойствам в этом направлении в несколько раз превосходит кофеин.
  3. Метаболические процессы под воздействием таурина происходят активнее.
  4. Таурин купить стоит в том случае, если вы проходите курс реабилитации после травм. Он активизирует регенерационные процессы, позволяет мышцам быстрее восстанавливаться.
  5. Мозговая деятельность с участием таурина протекает более интенсивно, при этом он помогает справиться с перенапряжением, служит отличной профилактикой стрессовых состояний.

Таурин в медицине

Таурин впервые был получен еще в 1827 году. Да наших дней свойства и таурин польза изучаются лучшими учеными мира. В первую очередь они были направлены для создания лекарственных препаратов. Интерес он вызвал тем, что положительно воздействовал на больных и пожилых людей, которые быстрее выздоравливали после приема. В составах каких лекарств он входит?

  1. Для лечение заболеваний глаз, таких как катаракта, поражение ультрафиолетовым излучения, конъюнктивит, травма роговицы, поражение или дегенеративное (приобретенное и наследственное) изменение сетчатки.
  2. Таурин участвует в образовании новых клеток в гиппокампе. Это область мозга, которая отвечает за память. Показывает положительные результаты в лечении травм мозга. Также используется для стимуляции мозговой деятельности у пациентов в состоянии комы.
  3. Мази, которые разработаны для восстановления после травм, растяжений также содержат таурин. Он присутствует в ранозаживляющих препаратах, которые назначаются при порезах, ожогах, для лечения ран после огнестрельных ранений.
  4. Служит частью терапии судорог, в том числе хронического характера.
  5. Таурин, польза которого отмечена в регенерации клеток печени, также являются часть лечения людей зависимых от алкоголя.
  6. Применяется для лечения онкологических болезней любого типа происхождения.

Список заболеваний, которые лечит таурин, включает также диабет, повышенных холестерин, аутизм, гепатит, гипертония. Данная аминокислота отлично себя зарекомендовала в качестве составляющей коктейлей для мезотерапии мышц тела. Она обладает расслабляющим действием, снимают перенапряжение, улучшают кровообращение, тонус.

Красота и таурин

Что такое таурин хорошо знают косметологи. Полезные свойства нашли также свое применение в индустрии красоты. Он входит в состав антивозрастной косметики, масок, сывороток, кремов. Отдельное место занимает в мезотерапии, инъекционной косметологии. В результате процедур таурин доставляется в глубокие слои кожи, восстанавливает гладкость и тонус мышц, устраняет морщины.

При выборе косметики против морщин, обязательно прочитайте состав: если в нем есть таурин, с высокой долей вероятности она действительно соответствует заявленному действию. Также можно дополнить уход с помощью специальных добавок, чтобы обеспечить питание кожи изнутри и снаружи.

Как синтезируется в организме

Производство таурина в организме происходит под воздействием ферментов. Процесс происходит в тесной взаимосвязи с другими белковыми аминокислотами.Новые исследования показывают, что за сутки мы производим от 50 до 125 мг таурина. Такая порция вполне покрывает нужды здорового человека среднего возраста. Но его оказывается недостаточно, если речь идет о болезнях, восстановлении после травм.

Точную скорость синтеза вычислить не удалось. Однако, замечено что она повышается при наличии в рационе витаминов группы В. Также на не влияет состояние печени, болезни который снижает способность вырабатывать собственный таурин.

Также прослежена прямая взаимосвязь между питанием и содержанием таурина в крови. При употреблении продуктов богатым таурином, он повышается, при их отсутствии держится в пределах нормы или ниже.

Таблица продуктов с таурином

Медики и специалисты по здоровому питанию рекомендуют максимально сбалансировать свой рацион таким образом, чтобы организм получал все необходимое из продуктов. Таурин — не исключение. Рассмотрим таблицу содержания и процент суточной порции.

 

Название продукта

Таурин (мг/100гр)

% от суточной нормы

Индейка (темное мясо)

360

76,5

Тунец (сырой)

284

71

Цыпленок (темное мясо)

170

42,5

Красная рыба (сырая)

130

32,5

Цыплёнок (сердце и печень)

117,9

29,5

Цыпленок (тушка сырая)

99,6

25

Устрицы (свежие)

130

32,5

Сердце говяжье

65,2

16,3

Калифорнийская мидия

53

14,1

Свинина окорок (сырой)

49,6

12,4

Говядина (сырая)

43

10,8

Говядина (отварная)

38

9,5

Кролик (измельченный целиком)

37

9,4

Тихоокеанский кальмар

31,6

9,3

Индейка (светлое мясо)

30

7,5

Свинина (окорок запечённый)

21,9

5,5

Креветка

20

5,2

Треска (отварная)

16,1

4

Карп

9,2

2,4

Молоко коровье (жирность 3,5%)

2,4

0,6

В продуктах растительного происхождения таурин не обнаружен или содержится в незначительном количестве. Становится очевидно, что для вегетарианцев и людей с непереносимостью животного белка недостаточно только питания — нужны таурин таблетки.

Промышленное производство

Кроме животного, существует также аминокислота синтетического происхождения. Оба вида хорошо усваиваются в организме человека. Однако в пищевых добавках чаще используется синтетическая разновидность. Исходным сырьем для производства является этаноламин. После цепочки сложных химических реакций, его преобразуют в таурин, который помогает восполнять запасы в организме и можно добавлять в лекарственные препараты.

Можно с уверенностью утверждать, что данный вид полностью органического, не животного происхождения. При этом по своему воздействию на организм полностью идентичен.

Что лучше:

таурин в таблетках или в продуктах?

Сторонники натурального питания естественно отдают предпочтение второму варианту. Однако, чтобы получить максимум пользы, стоит учитывать некоторые важные детали:

  • во время длительного кипячения таурин почти полностью распадается;
  • больше всего он сохраняется при обжаривании, запекании;
  • чтобы обеспечить лучшее усвоение, стимулировать синтез собственного таурина, нужно добавлять в рацион больше растительных продуктов, богатыми витаминами группы В.

Правильно будет скорректировать свой рацион, в случае необходимости дополнить его таурин таблетки, цена которых доступна для покупателей с любым уровнем достатка.

Таурин в капельницах

Внутривенно таурин назначают в следующих случаях:

  • снять напряжение в мышцах после тяжелой работы, интенсивных тренировок;
  • восстановить работу мышц после длительного ограничения в движении;
  • хорошо подготовиться к соревнованиям;
  •  убрать глубокие мимические морщины за короткое время на лице и теле.

Преимущество данного метода лечения заключается в том, что нет необходимости длительное время принимать таблетки и капсулы. Срок лечения сокращается всего до 1 недели, вместо 30 дней или приему на регулярной основе. Полученный результат является более выраженным и сохраняется намного дольше.

Можно выделить несколько категорий людей, которым добавки таурина точно будут полезны.

  1. Больные, пожилые люди, у которых замедлен обмен веществ, нет возможности активно двигаться.
  2. Вегетарианцы, которые не употребляют мясных, молочных, других продуктов животного происхождения.
  3. Беременные и кормящие женщины вегетарианки. В Европе и США для них добавки подбирает лечащий врач, поскольку таурин необходим для нормального формирования здорового плода, дальнейшего роста и развития ребенка уже после его рождения.
  4. Взрослым людям, работа которых связана с тяжелыми физическими нагрузками.
  5. Интересные факты
  6. Таурин входит в состав молочных смесей для новорожденных детей. Поскольку у них нет возможности получать его из молока матери, его включают в рецептуру, чтобы обеспечить нормальное развитие мышц и внутренних органов. Дополнительные добавки детям не назначают — достаточно соблюдать указанную дозировку на упаковке для приготовления питания. При недостатке таурина у малышей наблюдается отставание в развитие, замедленные рефлексы. Ученые, врачи также до сих пор изучают взаимосвязь между нехваткой таурина в рационе матери и питании новорожденных детей с умственной отсталостью.
  7. Если вы кормите своих домашних питомцев с помощью готового корма, также убедитесь что в его составе есть таурин. Обычно его производят из продуктов бедных таурином, поэтому его недостаток должен быть компенсирован. Особенно дефицит испытывают кошки. Данный факт связан с особенностями ферментативной системы и слабому биосинтезу собственного таурина. При недостатке у них наблюдается ухудшение зрения, проблемы с сердечной мышцей.

Спорт и похудение

Если вы твердо решили заняться спортом, привести фигуру в порядок, то будьте готовы, что в спортивном зале тренер порекомендует вам принимать таурин в виде добавок. Почему?

  1. Расход таурина при больших нагрузках увеличивается. При этом не рекомендуется увеличивать количество продуктов, которые его содержат, так как они достаточно калорийны и могут свести ваши усилия к нулю.
  2. Таурин положительно воздействует на сердечную мышцы, поэтому активизируется кровообращение, обменные процессы.
  3. Он также задействован в липидном обмене, что очень важно для людей с лишним весом. Небольшая добавка в сочетании с правильным питанием и физической нагрузкой дает отличные результаты.

Противопоказания, передозировка, суточная доза

Примечательно, что еще один довод в пользу безопасности таурина — отсутствие противопоказаний. Исключение — индивидуальная непереносимость вспомогательных компонентов. Также осторожно следует относиться к таурину во время беременности и обязательно консультироваться с врачом. Он учтет ваш рацион и подберет оптимальный вид и дозировки с учетом всех возможных деталей.

Примечательно, что передозировка таурина также не приносит серьезных повреждений организму. Но это не повод нарушать таурин инструкцию. Лучше соблюдайте указанные дозировки, рекомендации тренера или доктора, чтобы получать только пользу. Суточная доза составляет от 1 до 3 г в чистом виде, в зависимости от ваших индивидуальных особенностей. Для капельниц дозировка подбирается индивидуально, в зависимости от назначения, массы тела, возраста. Также порция может зависеть от того, получено назначение для внутривенного использования в чистом виде или в составе витаминных коктейлей.  

Не стоит принимать алкоголь вместе с добавками таурина. Такое сочетание негативно сказывается на состоянии нервной системы, приводит к перевозбуждению, бессоннице. Особенно, если принимать их вместе на постоянной основе.

Какой таурин лучше выбрать?

Сейчас в крупных городах, таких как Киев, Харьков, Одессу, Днепр, Запорожье, Николаев, Кривой рог, Полтава, Житомир, легко можно найти широкий выбор добавок с таурином от ведущих мировых производителей. Чтобы сделать оптимальный выбор, можно почитать таурин отзывы тех, кто уже принимал тот или иной вид. Но такой способ понять что же для вас будет лучше имеет ряд недостатков.

  1. Один и тот же препарат действует по-разному, с учетом индивидуальных особенностей (рост, вес, образ жизни).
  2. Следует учитывать рацион человека, чтобы найти лучшее решение. А он отличается даже в зависимости от региона проживания в пределах одной страны, не говоря уже об иностранных государствах. Во многом это объясняет противоречивость отзывов по некоторым препаратам.

Разумно получить консультацию врача или специалиста по правильному питанию, прежде чем таурин купить Киев, который поможет подобрать оптимальный для вас вариант. Например, иногда отсутствие энергии связано не только с дефицитом таурина, но также недостатком магния, калия, витаминов. Такие составы также встречаются в готовых добавках, в растворах для капельниц.

Форма выпуска также бывает разной: таблетки, капсулы, порошок. Остановитесь на той, которую вам легче будет принимать. Для больных людей, у которых есть проблемы с глотанием лучше подойдет растворимый в воде порошок. Для занятых людей оптимальный выбор — таблетки и капсулы. Их удобно брать с собой, поэтому вы никогда не пропустите часы приема.

Помните о том, что таурин цена точна не должна стать главным критерием выбора. Иногда выясняется, что для поддержания отличной формы вполне достаточно недорого средства.

Вопрос-ответ

  • Где можно сделать капельницы с таурином?

Медицинский Центр Ivtherapy предоставляет такую услугу. Однако, получить ее без предварительной консультации врача не получится. Важно, чтобы он определил цель использования, провел предварительный осмотр и точно рассчитал нужную дозировку. В случае необходимости, для вас подберут специальный состав, который кроме таурина включает другие витамины, минералы, аминокислоты. Только так можно гарантировать эффективность и безопасность для здоровья.

  • С помощью таурина можно мышцы накачать?

Подтянуть, привести в тонус — да. А, для того чтобы увеличить мышечную массу нужны белковые добавки с аминокислотами. Профессиональные спортсмены часто используют капельницы с таурином, чтобы повысить выносливость и получить лучшие результаты. Это в равной степени относится к тем, кто занимается тяжелой атлетикой и к тем, кто занимается фитнесом.

  • А сколько составляет суточная доза в мг?

Для взрослого человека средней комплекции 400 мг. Если вы занимаетесь спортом или тяжелой физической работой, тогда доза может быть увеличена до 1000 мг. Следует придерживаться рекомендаций указанных на упаковке, если других не давал врач или тренер.

  • Какие витамины лучше пить с таурином?

Для лучшего усвоения нужны витамины группы В, если точнее — витамин В6. Если его недостаточно в вашем рационе, синтез в организме снижается, при этом хуже усваивается таурин в добавках.

  • Какой лучше таурин взять ребенку 10 лет?

Если у ребенка нормальное питание, то добавки ему не нужны. Если возникает необходимость их принимать из-за недостатка или для компенсации больших нагрузок на спортивных тренировках, то назначение делает тренер. Прием при этом должен происходить под наблюдением врача.

10.08.2020

Fitshop — Sporta un Diētiskais uzturs. Спортивное и диетическое питание — ➡ Что это? Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. Любой живой организм состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах.

В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Если совсем просто, то аминокислоты — это кирпичики, из которых построены молекулы белка. Подобно тому, как дом состоит из кирпичей, а книга — из страниц, все виды белка нашего тела состоят из аминокислот. Каждая клетка нашего тела содержит аминокислоты. Существует 20 аминокислот, из которых 12 (заменимые) синтезируются организмом человека самостоятельно, а остальные 8 относятся к разряду незаменимых. Они не синтезируются организмом и поэтому должны поступать к нам с пищей. Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям — от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста. ➡ Зачем? На фоне занятий спортом, особенно силовым, наш организм испытывает дефицит различных питательных веществ, в первую очередь белка. Для того что бы восполнять дефицит, сохранять, строить мышечную и другие ткани в организме, существует так называемый аминокислотный пул (запас) – это процесс формирования в тканях определенного количества свободных аминокислот, которые будут использованы исходя из потребностей организма. В случае с культуристами и любыми другими спортсменами желающими увеличить мышечную массу и силу, «пул» должен быть постоянно полон. Если же организм испытывает дефицит аминокислотного сырья, «включается» первый уровень естественной защиты организма от истощения и поддержания определенного/достаточного для нормального функционирования организма уровня энергии — печень начинает использовать запасы аминокислот, содержащихся в ней. Если же количества этого аминокислотного резерва недостаточно для ликвидации дефицита и нормализации обменных процессов, а это часто происходит при недостаточном белковом питании и регулярных нагрузках, «включается» второй уровень защиты организма — организм начинает усиленно расщеплять «аминокислотный пул» и мышечные белки! Происходит потеря мышечной ткани, организм начинает экономить энергию, интенсивность нагрузок падает, нарушается сон и настроение. Аминокислоты – это важнейший компонент питания спортсменов. Прием полных аминокислотных комплексов после интенсивных тренировок имеет решающее значение для эффективного мышечного восстановления. ➡ Если тренироваться без аминокислот? Медленнее будете восстанавливаться после тренировки, будет медленнее рост мышечной массы. В последствие может накопиться дефицит каких-то аминокислот, могут быть проблемы со здоровьем (ломкие ногти, сухая «зудящая» кожа, слабые волосы, слабый мышечный тонус). Это актуально для людей, в рационе питания которых, не хватает белка. ➡ Это вредно? У аминокислот отсутствуют побочные эффекты, поскольку это естественные пищевые компоненты. Не ограничивается продолжительность употребления аминокислот. Также не требуются цикличность в употреблении и перерывы. Важно соблюдать дозировку. ➡ Как употреблять? Аминокислотные комплексы рекомендуется принимать до тренировки, через 5-10 минут после тренировки, а также перед сном и утром после сна для компенсации ночного и утреннего дефицита аминокислот. ➡ Кому? Аминокислоты – это универсальный продукт, поэтому употреблять их рекомендуется как профессиональным спортсменам, так и любителям, людям, ведущим активный образ жизни и заботящихся о своем здоровье. ➡ Противопоказания! Если имеются тяжелые или наследственные заболевания – проконсультируйтесь со своим лечащим врачом.

Fitshop — Sporta un Diētiskais uzturs. Спортивное и диетическое питание is on Facebook. To connect with Fitshop — Sporta un Diētiskais uzturs. Спортивное и диетическое питание, join Facebook today.

Аминокислоты

Аминокислоты в клеточной культуре

Аминокислоты, являющиеся строительными блоками белков, имеют решающее значение для включения в среды для культивирования клеток. Заменимые аминокислоты (NEAA) — это те, которые обычно вырабатываются организмом, но могут быть добавлены в питательную среду — по отдельности или в виде коктейля NEAA — в качестве добавки для стимуляции роста клеток и увеличения продолжительности жизни.

Полиаминокислоты

Наши полиаминокислоты обладают свойствами, имитирующими белки, что делает их идеальными как для доставки лекарств, так и для доставки нуклеиновых кислот как в vitro , так и в vivo .Мы поставляем как исследовательские полиаминокислоты, так и полиаминокислоты cGMP с улучшенной растворимостью, стабильностью прикрепления лекарств, инкапсуляцией лекарств, нацеливанием лекарств, обходом факторов множественной лекарственной устойчивости (MDR), минимальной стимуляцией иммунной системы, низкой токсичностью и биоразлагаемостью. Мы производим полиаминокислоты на заказ для определенных диапазонов молекулярной массы или диапазонов полидисперсности (распределение по размерам). Кроме того, мы можем конъюгировать полиаминокислоты с активными фармацевтическими ингредиентами (АФИ) для доставки ваших лекарств.

Ненатуральные аминокислоты

Ненатуральные аминокислоты — это непротеиногенные аминокислоты, которые либо встречаются в природе, либо синтезируются химическим путем. Независимо от того, используются ли наши неестественные аминокислоты в качестве строительных блоков, конформационных ограничений, молекулярных каркасов или фармакологически активных продуктов, они представляют собой почти бесконечное множество разнообразных структурных элементов для разработки новых направлений в пептидных и непептидных соединениях. Из-за их кажущегося неограниченным структурного разнообразия и функциональной универсальности они широко используются в качестве хиральных строительных блоков и молекулярных каркасов при создании комбинаторных библиотек. Используемые в качестве молекулярных зондов, они могут помочь лучше понять функции биологических систем.Оптимизированные и точно настроенные аналоги пептидных субстратов, ингибиторов или эффекторов также являются отличными аналитическими инструментами и молекулярными зондами для исследования путей передачи сигнала или регуляции генов.

Определение, типы и примеры, структура

Наш геном удивителен. Он состоит всего из четырех субъединиц: оснований, называемых A , C , T, и G . Фактически, эти четыре основания составляют всю ДНК на Земле. Основания организованы в группы по три, называемые кодонами , и каждый кодон инструктирует клетку ввести одну конкретную молекулу.Эти молекулы называются аминокислотами , и наша ДНК может кодировать только 20 из них.

Аминокислоты  представляют собой органические молекулы, которые содержат как аминовые (), так и карбоксильные () функциональные группы. Они являются строительными блоками белков .

Аминокислоты соединены вместе в длинные цепи, образуя белков. Подумайте об огромном количестве белков на Земле — от структурных белков до гормонов и ферментов. Все они закодированы ДНК.Это означает, что каждый отдельный белок на Земле был закодирован только этими четырьмя основаниями и состоял всего из 20 аминокислот. В этой статье мы собираемся узнать больше об аминокислотах, от их структуры до их связи и их типов.

  • Эта статья о аминокислотах в химии.
  • Мы начнем с рассмотрения общей структуры аминокислот, прежде чем исследовать, как они могут действовать как кислоты и основания.
  • Затем мы перейдем к идентификации аминокислот с помощью тонкослойной хроматографии .
  • Далее мы рассмотрим связывание аминокислот с образованием полипептидов и  белков .
  • Наконец, мы рассмотрим различные типы аминокислот, и вы узнаете о протеиногенных , стандартных, и незаменимых аминокислотах .

Структура аминокислот

Как мы упоминали выше, аминокислот содержат как аминовые (), так и карбоксильные () функциональные группы.На самом деле, все аминокислоты, которые мы сегодня рассмотрим, имеют одинаковую базовую структуру, показанную ниже:

Структура аминокислот. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Давайте более подробно рассмотрим структуру.

  • Аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же углеродом, выделенным зеленым цветом. Этот углерод иногда называют центральным углеродом . Поскольку аминогруппа также связана с первым атомом углерода, присоединенным к карбоксильной группе, эти конкретные аминокислоты представляют собой альфа-аминокислот .
  • Также к центральному углероду присоединены атом водорода и группа R. Группа R может варьироваться от простой метильной группы до бензольного кольца, и это то, что отличает аминокислоты — разные аминокислоты имеют разные группы R.

Примеры аминокислот. Их группы R выделены. Создано с использованием изображений с сайта commons.wikimedia.org

Именование аминокислот

Когда дело доходит до именования аминокислот, мы склонны игнорировать номенклатуру IUPAC. Вместо этого мы называем их их общими именами.Мы уже показали аланин и лизин выше, но есть еще несколько примеров, включая треонин и цистеин. Используя номенклатуру IUPAC, это соответственно 2-амино-3-гидроксибутановая кислота и 2-амино-3-сульфгидрилпропановая кислота.

Другие примеры аминокислот с выделенными R-группами. Создано с использованием изображений с сайта commons.wikimedia.org

Свойства аминокислот

Давайте теперь перейдем к изучению некоторых свойств аминокислот. Чтобы полностью их понять, нам сначала нужно взглянуть на цвиттерионов.

Цвиттерионы

Цвиттерионы представляют собой молекулы, содержащие как положительно заряженную, так и отрицательно заряженную части, но в целом нейтральные.

В большинстве штатов аминокислоты образуют цвиттерионов . Почему это так? У них вроде нет заряженных частей!

Еще раз взгляните на их общую структуру. Как известно, аминокислоты содержат как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Это делает аминокислоты амфотерными .

Амфотерные вещества представляют собой вещества, которые могут действовать как кислота и как основание.

Карбоксильная группа действует как кислота, теряя атом водорода, который на самом деле является просто протоном. Аминогруппа действует как основание, приобретая этот протон. Результирующая структура показана ниже:

Цвиттер-ион. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Теперь аминокислота имеет положительно заряженную группу и отрицательно заряженную группу. Это цвиттерион-ион.

Поскольку они образуют цвиттер-ионы, аминокислоты обладают некоторыми несколько неожиданными свойствами.Мы сосредоточимся на их температурах плавления и кипения, растворимости, поведении в качестве кислоты и в качестве основания. Мы также рассмотрим их хиральность.

Температуры плавления и кипения

Аминокислоты имеют высокие температуры плавления и кипения. Можете ли вы догадаться, почему?

Как вы уже догадались, это потому, что они образуют цвиттерионы. Это означает, что вместо того, чтобы просто испытывать слабые межмолекулярные силы между соседними молекулами, аминокислоты на самом деле испытывают сильное ионное притяжение. Это удерживает их вместе в решетке и требует много энергии для преодоления.

Растворимость

Аминокислоты растворимы в полярных растворителях, таких как вода, но нерастворимы в неполярных растворителях, таких как алканы. Опять же, это потому, что они образуют цвиттерионы. Между молекулами полярного растворителя и ионными цвиттер-ионами существует сильное притяжение, которое способно преодолеть ионное притяжение, удерживающее цвиттер-ионы вместе в решетке. Напротив, слабые притяжения между неполярными молекулами растворителя и цвиттерионами недостаточно сильны, чтобы разорвать решетку.Следовательно, аминокислоты нерастворимы в неполярных растворителях.

Поведение кислоты

В щелочных растворах цвиттер-ионы аминокислот действуют как кислоты, отдавая протон из своей группы. Это снижает рН окружающего раствора и превращает аминокислоту в отрицательный ион:

Цвиттер-ион в щелочном растворе. Обратите внимание, что молекула теперь образует отрицательный ион. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Поведение как основание

В кислом растворе происходит обратное – цвиттерионы аминокислот действуют как основание.Отрицательная группа получает протон, образуя положительный ион:

Цвиттер-ион в кислом растворе. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Изоэлектрическая точка

Теперь мы знаем, что если поместить аминокислоты в кислый раствор, они образуют положительные ионы. Если вы поместите их в щелочной раствор, они образуют отрицательные ионы. Однако в растворе где-то посередине все аминокислоты будут образовывать цвиттер-ионы — у них не будет общего заряда. pH, при котором это происходит, известен как изоэлектрическая точка .

Изоэлектрическая точка — это рН, при котором аминокислота не имеет суммарного электрического заряда.

Различные аминокислоты имеют разные изоэлектрические точки в зависимости от их R-групп.

Оптическая изомерия

Все распространенные аминокислоты, за исключением глицина, проявляют стереоизомерию . Более конкретно, они показывают оптическую изомерию .

Взгляните на центральный атом углерода в аминокислоте. Он связан с четырьмя различными группами — аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и группой R.Это означает, что это хиральный центр . Он может образовывать две несовместимые друг с другом зеркальные молекулы, называемые энантиомерами , которые отличаются расположением групп вокруг этого центрального углерода.

Два общих стереоизомера аминокислот. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

 

Мы называем эти изомеры буквами L- и D-. Все встречающиеся в природе аминокислоты имеют L-форму, которая представляет собой левостороннюю конфигурацию, показанную выше.

Глицин не проявляет оптической изомерии.Это потому, что его группа R представляет собой просто атом водорода. Следовательно, у него нет четырех разных групп, связанных с его центральным атомом углерода, и, следовательно, у него нет хирального центра.

Узнайте больше о хиральности в Оптическая изомерия .

Идентификация аминокислот

Представьте, что у вас есть раствор, содержащий неизвестную смесь аминокислот. Они бесцветны и, кажется, их невозможно различить. Как узнать, какие аминокислоты присутствуют? Для этого можно использовать тонкослойную хроматографию .

Тонкослойная хроматография , также известная как ТСХ , представляет собой метод хроматографии, используемый для разделения и анализа растворимых смесей.

Чтобы определить аминокислоты, присутствующие в вашем растворе, выполните следующие действия.

  1. Проведите линию карандашом по дну пластины, покрытой тонким слоем силикагеля.
  2. Возьмите свой неизвестный раствор и другие растворы, содержащие известную аминокислоту, чтобы использовать их в качестве эталонов. Поместите небольшое пятно каждого вдоль линии карандаша.
  3. Поместите планшет в химический стакан, частично заполненный растворителем, так, чтобы уровень растворителя был ниже карандашной линии. Накройте стакан крышкой и оставьте установку в покое, пока растворитель не пройдет почти весь путь до верхней части пластины.
  4. Снимите пластину со стакана. Отметьте положение фронта растворителя карандашом и дайте пластине высохнуть.

Эта пластина теперь является вашей хроматограммой . Вы будете использовать его, чтобы узнать, какие аминокислоты присутствуют в вашем растворе.Каждая аминокислота в вашем растворе пройдет свое расстояние вверх по пластине и образует пятно. Вы можете сравнить эти пятна с пятнами, полученными от ваших эталонных растворов, содержащих известные аминокислоты. Если какие-либо пятна находятся в одном и том же месте, это означает, что они вызваны одной и той же аминокислотой. Однако вы могли заметить проблему — аминокислотные пятна бесцветны. Для их просмотра необходимо опрыскать пластину таким веществом, как нингидрин . Это окрашивает пятна в коричневый цвет.

Установка для идентификации аминокислот ТСХ. Растворы, содержащие известные аминокислоты, для удобства пронумерованы. Анна Брюэр, StudySmarter Originals 

Готовая хроматограмма, обработанная нингидрином. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Вы видите, что неизвестный раствор дал пятна, соответствующие аминокислотам 1 и 3. Следовательно, раствор должен содержать эти аминокислоты. Неизвестный раствор также содержит другое вещество, которое не соответствует ни одному из четырех аминокислотных пятен.Это должно быть вызвано другой аминокислотой. Чтобы узнать, какая это аминокислота, вы можете провести эксперимент еще раз, используя различные растворы аминокислот в качестве эталонов.

Для более подробного ознакомления с тонкослойной хроматографией ознакомьтесь с тонкослойной хроматографией, где вы изучите лежащие в ее основе принципы и некоторые области применения этого метода.

Связь между аминокислотами

Давайте перейдем к изучению связи между аминокислотами. Это, возможно, более важно, чем сами аминокислоты, поскольку именно благодаря этой связи аминокислоты образуют белков .

Белки представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных пептидными связями.

Когда всего две аминокислоты соединяются вместе, они образуют молекулу, называемую дипептидом . Но когда множество аминокислот объединяются в длинную цепь, они образуют полипептид . Они соединяются вместе с помощью пептидных связей . Пептидные связи образуются в результате реакции конденсации между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.Поскольку это реакция конденсации, она высвобождает воду. Взгляните на диаграмму ниже.

Здесь атомы, которые удаляются, обведены синим, а атомы, которые соединяются вместе, обведены красным. Вы можете видеть, что атом углерода из карбоксильной группы и атом азота из аминогруппы соединяются вместе, образуя пептидную связь. Эта пептидная связь является примером амидной связи , .

Попробуйте нарисовать дипептид, образованный аланином и валином.Их R-группы  и  соответственно. Есть две разные возможности, в зависимости от того, какую аминокислоту вы рисуете слева и какую аминокислоту вы рисуете справа. Например, верхний дипептид, показанный внизу, содержит аланин слева и валин справа. Но у нижнего дипептида слева валин, а справа аланин! Мы выделили функциональные группы и пептидную связь, чтобы сделать их понятными для вас.

Два дипептида, образованные из аланина и валина. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Гидролиз пептидных связей

Вы, должно быть, заметили, что когда две аминокислоты соединяются вместе, они выделяют воду.Чтобы разорвать связь между двумя аминокислотами в дипептиде или полипептиде, нам нужно снова добавить воду. Это пример реакции гидролиза , для которой требуется кислотный катализатор. Он восстанавливает две аминокислоты.

Вы узнаете больше о полипептидах в разделе «Биохимия белков».

Типы аминокислот

Существует несколько различных способов группировки аминокислот. Ниже мы рассмотрим некоторые из них.

Узнайте, хочет ли ваша экзаменационная комиссия, чтобы вы знали какие-либо из этих типов аминокислот.Даже если эти знания не требуются, все еще интересно узнать!

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенные аминокислоты — это аминокислоты, которые превращаются в белки во время трансляции ДНК.

В начале статьи мы рассказали, насколько прекрасна ДНК. Возьмите любую известную жизнь, распутайте ее ДНК, и вы обнаружите, что она кодирует всего 20 различных аминокислот. Эти 20 аминокислот представляют собой протеиногенные аминокислоты . Вся жизнь основана на этой скудной горстке молекул.

Ладно, это еще не все. На самом деле существует 22 протеиногенных белка, но ДНК кодирует только 20 из них. Два других производятся и включаются в белки с помощью специальных механизмов трансляции.

Первым из этих раритетов является селеноцистеин. Кодон UGA обычно действует как стоп-кодон, но при определенных условиях специальная последовательность мРНК, называемая элементом SECIS, заставляет кодон UGA кодировать селеноцистеин. Селеноцистеин похож на аминокислоту цистеин, но с атомом селена вместо атома серы.

 

Цистеин и селеноцистеин. Создано с использованием изображений с сайта commons.wikimedia.org

Другой протеиногенной аминокислотой, не кодируемой ДНК, является пирролизин. Пирролизин при определенных условиях кодируется стоп-кодоном UAG. Только определенные метаногенные археи (микроорганизмы, вырабатывающие метан) и некоторые бактерии производят пирролизин, поэтому вы не найдете его у людей.

Пирролизин. Изображение предоставлено: commons. wikimedia.org

   

Мы называем 20 аминокислот, закодированных в ДНК, стандартными аминокислотами , а все остальные аминокислоты нестандартными аминокислотами. Селеноцистеин и пирролизин являются единственными двумя протеиногенными нестандартными аминокислотами.

При представлении протеиногенных аминокислот мы можем давать им однобуквенные или трехбуквенные сокращения. Вот удобная таблица.

Таблица аминокислот и их сокращений. Две нестандартные аминокислоты выделены красным цветом. Анна Брюэр, StudySmarter Originals

Незаменимые аминокислоты

Хотя наша ДНК кодирует все 20 стандартных аминокислот, девять из них мы не можем синтезировать достаточно быстро, чтобы удовлетворить потребности нашего организма.Вместо этого мы должны получать их, расщепляя белок из нашего рациона. Эти девять аминокислот называются незаменимыми аминокислотами  . Очень важно, чтобы мы ели их в достаточном количестве, чтобы должным образом поддерживать наш организм.

Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом достаточно быстро, чтобы удовлетворить их потребности, и вместо этого должны поступать с пищей.

9000 Существенных аминокислот:

  • Гистидин (его)
  • Isolecine (ILE)
  • Lyucine (LEU)
  • Lyucine (LY)
  • Lyucine (Lys)
  • Метионин (Met)
  • фенилаланин (PHE)
  • Thr)
  • Триптофан (Trp)
  • Валин (Val)

Продукты, содержащие все девять незаменимых аминокислот, называются полными белками .К ним относятся не только животные белки, такие как все виды мяса и молочных продуктов, но и некоторые растительные белки, такие как соевые бобы, лебеда, семена конопли и гречка.

Однако вам не нужно беспокоиться о том, чтобы получать полноценные белки с каждым приемом пищи. Употребление определенных продуктов в сочетании друг с другом также обеспечит вас всеми незаменимыми аминокислотами. Сочетание любой фасоли или бобовых с орехами, семенами или хлебом даст вам все девять незаменимых аминокислот. Например, у вас может быть хумус и питта, бобовый чили с рисом или жаркое с арахисом.

Этот жареный продукт содержит все необходимые вам незаменимые аминокислоты. Изображение предоставлено: pixabay.com

Аминокислоты — основные выводы

  • Аминокислоты   — это органические молекулы, содержащие как аминогруппу (), так и карбоксильную () функциональную группу. Они являются строительными блоками белков.
  • Все аминокислоты имеют одинаковую общую структуру.
  • В большинстве штатов аминокислоты образуют цвиттерионы. Это нейтральные молекулы с положительно заряженной частью и отрицательно заряженной частью.
  • Аминокислоты имеют высокие температуры плавления и кипения и растворимы в воде.
  • В кислом растворе аминокислоты действуют как основания, присоединяя протон. В щелочном растворе они действуют как кислоты, отдавая протон.
  • Аминокислоты проявляют оптическую изомерию.
  • Мы можем идентифицировать аминокислоты с помощью тонкослойной хроматографии.
  • Аминокислоты соединяются вместе с помощью пептидной связи с образованием полипептидов, также известных как белки.
  • Аминокислоты можно классифицировать по-разному.Типы аминокислот включают протеиногенные, стандартные, незаменимые и альфа-аминокислоты.

Аминокислоты

Простейшей аминокислотой является глицин. Другими примерами аминокислот являются валин, лейцин и глютамин.

Существуют сотни различных аминокислот, но только 22 встречаются в живых организмах и только 20 кодируются ДНК. Для человека девять из них являются незаменимыми аминокислотами, а это означает, что мы не можем производить их в достаточном количестве и должны получать их из своего рациона.

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, содержащие как аминовые, так и карбоксильные функциональные группы. Они являются строительными блоками белков.

Незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые организм не может вырабатывать в достаточном количестве для удовлетворения потребности. Это означает, что мы должны получать их из нашего рациона.

Аминокислоты являются строительными блоками белков. Белки выполняют самые разные функции: от структурных белков в мышцах до гормонов и ферментов.

Финальная викторина по аминокислотам

Ответ

Органические молекулы, содержащие как амино-, так и карбоксильные функциональные группы.

Ответ

Длинная цепь аминокислот, соединенных пептидными связями.

Ответ

Длинная цепь аминокислот, соединенных пептидными связями.

Ответ

2 аминокислоты, соединенные пептидной связью.

Вопрос

Разные аминокислоты могут иметь одну и ту же группу R. Правда или ложь?

Вопрос

Правда или ложь? Аминокислоты образуют цвиттерионы только в водном растворе.

Ответ

Молекула, содержащая как положительно заряженную часть, так и отрицательно заряженную часть, но в целом нейтральная.

Вопрос

Правда или ложь? Аминокислоты амфотерны.

Вопрос

Аминокислоты имеют относительно _____ температуры плавления и кипения.

Вопрос

Аминокислоты _____ в воде и других полярных растворителях.

Вопрос

Аминокислоты _____ в неполярных растворителях.

Вопрос

Все аминокислоты обладают хиральностью. Правда или ложь?

Вопрос

Какой метод мы можем использовать для идентификации аминокислот?

Ответ

Тонкослойная хроматография

Вопрос

Какое вещество мы используем для выявления аминокислот на хроматограмме?

Вопрос

Назовите связь, образованную между двумя аминокислотами.

Вопрос

Две аминокислоты реагируют вместе в _____ реакции.

Вопрос

Для разрыва пептидной связи требуются ____ и _____.

Вопрос

Что такое протеиногенные аминокислоты?

Ответ

Аминокислоты, которые превращаются в белки во время трансляции ДНК.

Вопрос

Что такое незаменимые аминокислоты?

Ответ

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом достаточно быстро, чтобы удовлетворить его потребности, и вместо этого должны поступать с пищей.

Вопрос

Сколько существует незаменимых аминокислот?

введение в аминокислоты

ВВОДЯЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ

 

На этой странице объясняется, что такое аминокислоты, с упором на 2 аминокислоты, которые являются биологически важными. В нем подробно рассматриваются их простые физические свойства, такие как растворимость и температура плавления.

 

Что такое аминокислоты?

Структуры и названия

Аминокислоты — это именно то, что они говорят! Это соединения, содержащие аминогруппу -NH 2 и группу карбоновой кислоты -COOH.

В биологически важных аминокислотах аминогруппа присоединена к атому углерода рядом с группой -COOH.Они известны как 2-аминокислоты . Они также известны (что немного сбивает с толку) как альфа-аминокислоты . Именно на них мы сконцентрируемся.

Двумя простейшими из этих аминокислот являются 2-аминоэтановая кислота и 2-аминопропановая кислота.

Из-за биологической важности подобных молекул они обычно известны под своими традиционными биохимическими названиями.

2-аминоэтановая кислота, например, обычно называется глицин , а 2-аминопропановая кислота обычно известна как аланин .

 

Общая формула 2-аминокислоты:

. . . где «R» может быть довольно сложной группой, содержащей другие активные группы, такие как -OH, -SH, другие группы амина или карбоновой кислоты и так далее. Это определенно НЕ обязательно простая углеводородная группа!


Примечание:   Для полной точности одна из 20 биологически важных аминокислот (пролин) имеет немного другую структуру.Группа «R» загибается в кольцо, которое снова присоединяется к азоту вместо одного из атомов водорода. Это усложнение на самом деле не имеет большого значения для химического состава соединения — азот по-прежнему ведет себя так же, как и в других аминокислотах. Это не то, о чем вам нужно беспокоиться в целях химии на этом вводном уровне.


Физические свойства

Температура плавления

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества с удивительно высокими температурами плавления. Трудно точно определить точки плавления, потому что аминокислоты имеют тенденцию разлагаться до того, как они расплавятся. Разложение и плавление, как правило, происходят в диапазоне 200-300°C.

Для размера молекул это очень много. Должно произойти что-то необычное.

Если вы еще раз посмотрите на общую структуру аминокислоты, то увидите, что она имеет как основную аминогруппу, так и кислую карбоксильную группу.

Происходит внутренний перенос иона водорода из группы -COOH в группу -NH 2 с образованием иона как с отрицательным, так и с положительным зарядом.

Это называется цвиттерион .

Цвиттер-ион представляет собой соединение, не имеющее общего электрического заряда, но состоящее из отдельных частей, заряженных положительно и отрицательно.

Это форма, в которой аминокислоты существуют даже в твердом состоянии. Вместо более слабых водородных связей и других межмолекулярных взаимодействий, которых вы могли бы ожидать, вы на самом деле имеете гораздо более сильное ионное притяжение между одним ионом и его соседями.

Для разрыва этих ионных притяжений требуется больше энергии, поэтому аминокислоты имеют высокие точки плавления для размера молекул.

 

Растворимость

Аминокислоты обычно растворимы в воде и нерастворимы в неполярных органических растворителях, таких как углеводороды.

Это снова отражает присутствие цвиттер-ионов. В воде ионное притяжение между ионами твердой аминокислоты заменяется сильным притяжением между полярными молекулами воды и цвиттер-ионами.Это почти то же самое, что и любое другое ионное вещество, растворяющееся в воде.

Степень растворимости в воде зависит от размера и природы группы «R».


Примечание:   На этом этапе я обычно пытаюсь связать фактические значения растворимости различных аминокислот с их структурой. К сожалению, по имеющимся у меня значениям растворимости (и я не уверен, что они обязательно верны) я не могу найти никаких очевидных закономерностей — на самом деле, действительно бывают очень странные случаи.


Отсутствие растворимости в неполярных органических растворителях, таких как углеводороды, происходит из-за отсутствия притяжения между молекулами растворителя и цвиттер-ионами. Без сильного притяжения между растворителем и аминокислотой не будет выделяться достаточно энергии, чтобы разорвать ионную решетку.

 

Оптическая активность

Если вы еще раз взглянете на общую формулу аминокислоты, то увидите, что (кроме глицина, 2-аминоэтановой кислоты) углерод в центре структуры имеет четыре разные присоединенные группы.В глицине группа «R» представляет собой еще один атом водорода.

Это в равной степени верно, если вы нарисуете структуру цвиттериона вместо этой более простой структуры.

Из-за этих четырех разных групп, присоединенных к одному и тому же атому углерода, аминокислоты (кроме глицина) являются хиральными .


Важно:   Если вы не знаете, что именно означает , перейдите по этой ссылке на страницу об оптической изомерии. Вы найдете оптическую активность аминокислот, обсуждаемую внизу этой страницы, но прочитайте всю страницу, чтобы убедиться, что вы понимаете, что происходит.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Отсутствие плоскости симметрии означает, что будет два стереоизомера аминокислоты (кроме глицина) — один является несовместимым зеркальным отображением другого.

Изомеры обычной 2-аминокислоты:


Примечание:   Если вы не знаете, что означают различные символы облигаций, вы не должны заходить так далеко! Перейдите по указанной выше ссылке на страницу об оптической изомерии.Прочтите эту страницу и перейдите по следующей ссылке на этой странице, чтобы нарисовать органические молекулы.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Все встречающиеся в природе аминокислоты имеют правую структуру на этой диаграмме. Это известно как конфигурация «L-». Другая известна как конфигурация «D-».

Вам почти наверняка не нужно знать это для целей химии уровня A в Великобритании, но если вам интересно, вы можете распознать L-конфигурацию, представив, что вы смотрите сверху вниз на правую структуру на последней диаграмме. — , другими словами, с ближайшим к вам атомом водорода .Если вы прочитаете другие группы по часовой стрелке, вы получите слово МУКОЗУ.


Предупреждение:   Существуют различные другие способы определения этого, также основанные на слове CORN, но если посмотреть на молекулу с другой точки зрения, что может означать, что CORN следует наносить против часовой стрелки, а не по часовой стрелке для L- форма.

Если вы уже выучили другое правило, придерживайтесь его. Если вы изучаете химию на уровне A (или эквивалентном), выясните, чего (если вообще ожидают) ваши экзаменаторы, и узнайте об этом.Если вам не нужно об этом знать, забудьте об этом!



Глядя на структуру, нельзя сказать, будет ли этот изомер вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света по часовой стрелке или против часовой стрелки. Все встречающиеся в природе аминокислоты имеют одинаковую L-конфигурацию, но среди них есть примеры, которые вращают плоскость по часовой стрелке (+), и наоборот (-).

Например:

  • (+)аланин

  • (-)цистеин

  • (-)тирозин

  • (+)валин

Природные системы обычно работают только с одним из оптических изомеров (энантиомеров) оптически активного вещества, такого как аминокислоты.Нетрудно понять, почему это может быть. Поскольку молекулы имеют различное пространственное расположение своих различных групп, только одна из них, вероятно, правильно впишется в активные центры ферментов, с которыми они работают.

 
 

Куда бы вы хотели отправиться сейчас?

К меню аминокислот и белков. . .

К списку прочих органических соединений. . .

В главное меню .. .

 

© Джим Кларк, 2004 г. (последнее изменение: апрель 2016 г.)

Глава 3. Аминокислоты и белки – Введение в молекулярную и клеточную биологию

Рисунок 4.1 Атомная структура большой субъединицы рибосомы из Haloarcula marismortui . Рибосомы представляют собой большие соединения нуклеиновой кислоты (РНК) и белков. На этом рисунке белки окрашены в синий цвет, а РНК — в охру. (Кредит: Yikrazuul.Данные были взяты из PDB 3CC2, обработаны с помощью PyMOL.)
  • 3.1 Биологические макромолекулы
  • 3.2 Типы и функции белков
  • 3.3 Аминокислоты
  • 3.4 Структура белка

Теперь мы начнем наш обзор четырех основных типов макромолекул, встречающихся в живых организмах. Молекулы первого типа, белки, представляют собой молекулярные машины, выполняющие работу клеток. Они имеют огромное разнообразие строения и функций. Но прежде чем мы углубимся в то, как структура белка связана с функцией белка, мы сначала должны обсудить макромолекулы.

К концу этого раздела вы сможете:

  • Назовите четыре основных класса биологических макромолекул.
  • Понимание синтеза макромолекул.
  • Опишите реакции синтеза дегидратации и гидролиза.

Биологические макромолекулы — это большие молекулы, необходимые для жизни, построенные из более мелких органических молекул. Существует четыре основных класса биологических макромолекул: углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты.Каждый из них является важным компонентом клетки и выполняет широкий спектр функций. В совокупности эти молекулы составляют большую часть сухой массы клетки (напомним, что вода составляет большую часть ее полной массы). Биологические макромолекулы являются органическими, то есть содержат углерод. Кроме того, они могут содержать водород, кислород, азот и дополнительные второстепенные элементы.

3.1.1 Реакции синтеза дегидратации

Большинство макромолекул состоят из отдельных субъединиц или строительных блоков, называемых мономерами . Мономеры соединяются друг с другом с помощью ковалентных связей, образуя более крупные молекулы, известные как полимеры . При этом мономеры выделяют молекулы воды в качестве побочных продуктов. Этот тип реакции известен как дегидратация синтез (также известная как конденсация ), что означает «делать при потере воды».

 

Рисунок 3.2 I В показанной выше реакции синтеза дегидратации две молекулы глюкозы соединяются вместе, образуя дисахарид мальтозу.В процессе образуется молекула воды.

В реакции синтеза дегидратации водород одного мономера соединяется с гидроксильной группой другого мономера, высвобождая молекулу воды ( рис. 3.2 ). В то же время мономеры разделяют электроны и образуют ковалентные связи. По мере присоединения дополнительных мономеров эта цепь повторяющихся мономеров образует полимер. Различные типы мономеров могут комбинироваться во многих конфигурациях, образуя разнообразные группы макромолекул. Даже один вид мономера может комбинироваться различными способами с образованием нескольких разных полимеров: например, мономеры глюкозы входят в состав крахмала, гликогена и целлюлозы.

3.1.2 Реакции гидролиза

Полимеры расщепляются на мономеры в процессе, известном как гидролиз , что означает «расщепление воды». ( Рисунок 3.3 ). В ходе этих реакций полимер распадается на две составляющие: одна часть получает атом водорода (H+), а другая – молекулу гидроксила (OH–) от расщепленной молекулы воды.

 

Рисунок 3.3 В показанной здесь реакции гидролиза дисахарид мальтоза расщепляется с образованием двух мономеров глюкозы с добавлением молекулы воды.Обратите внимание, что эта реакция обратна реакции синтеза, показанной на рис. 3.2.

Реакции дегидратации и гидролиза катализируются или «ускоряются» специфическими ферментами; реакции дегидратации включают образование новых связей, требующих энергии, в то время как реакции гидролиза разрывают связи и высвобождают энергию. Эти реакции сходны для большинства макромолекул, но каждая реакция мономера и полимера специфична для своего класса. Например, в нашем организме пища гидролизуется или расщепляется на более мелкие молекулы каталитическими ферментами в пищеварительной системе.Это позволяет легко усваивать питательные вещества клетками в кишечнике. Каждая макромолекула расщепляется определенным ферментом. Например, углеводы расщепляются амилазой, сахаразой, лактазой или мальтазой. Белки расщепляются ферментами пепсином и пептидазой, а также соляной кислотой. Липиды расщепляются липазами. Расщепление этих макромолекул обеспечивает энергию для клеточной активности.

К концу этого раздела вы сможете:

  • Опишите функции белков в клетке и тканях.

Белки являются одними из самых распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить при транспортировке, хранении или мембранах; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию.Их структура, как и их функции, сильно различаются.

Структурные белки составляют цитоскелет внутри клеток и каркас снаружи клеток. Они включают кератин нашей кожи и коллаген нашей соединительной ткани. Сократительные белки включают актин и миозин, которые позволяют мышцам сокращаться. Антитела, которые помогают вызвать иммунный ответ, представляют собой белки, как и гемоглобин, который переносит кислород в нашей крови. Клеточные мембраны содержат много белков, включая рецепторы, каналы и насосы, и многие сигнальные молекулы, которые связываются с рецепторами, такими как гормоны, являются белками.Ферменты – это белки, катализирующие биохимические реакции. Основные типы и функции белков перечислены в таблице 3. 1 .

Таблица 3.1 Типы белков и их функции.

Т Тип

Примеры

Функции

Пищеварительные ферменты

Амилаза, липаза, пепсин, трипсин

Помощь в переваривании пищи путем катаболизма питательных веществ в мономерные единицы

Транспорт

Гемоглобин, альбумин

Переносят вещества с кровью или лимфой по всему телу

Структурный

Актин, тубулин, кератин

Создание различных структур, таких как цитоскелет

Гормоны

Инсулин, тироксин

Координация деятельности различных систем организма

Защита

Иммуноглобулины

Защита организма от чужеродных патогенов

Сократительный

Актин, миозин

Эффект сокращения мышц

Хранение

Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин)

Обеспечивают питание на раннем этапе развития зародыша и проростка

Отражая их разнообразные функции, белки имеют очень разные формы и размеры. Некоторые белки, такие как гемоглобин, имеют глобулярную форму, в то время как другие, такие как коллаген, имеют волокнистую форму (, рис. 3.4, ). Форма каждого белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается множеством различных типов химических связей. Изменения температуры, рН и воздействие химических веществ могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация .

Рисунок 3.4  Разнообразие структур белков отвечает за их разнообразные функции.(Источник: A. Белок гемоглобина от Zephyris из англоязычной Википедии, CC BY-SA 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=2300973 B. Белок коллагена от Nevit Dilmen [CC BY -SA 3.0 (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) или GFDL (http://www.gnu.org/copyleft/fdl.html)], через Викисклад.)

К концу этого раздела вы сможете:

  • Обсудите связь между аминокислотами и белками.
  • Опишите строение аминокислоты.
  • Понимание пептидной связи.

Аминокислоты Кислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Все белки состоят из одних и тех же 20 аминокислот в разном порядке. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (Nh3), карбоксильной группы (COOH), атома водорода и вариабельной группы «R» ( Рисунок 3.5 ). Название «аминокислота» происходит от наличия аминогруппы и кислой карбоксильной группы.

 

Рисунок 3.5 Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).

Одни и те же 20 распространенных аминокислот присутствуют в белках всех видов живых существ. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны поступать с пищей. Каждая аминокислота отличается только группой R (или боковой цепью). Химическая природа группы R определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).Например, такие аминокислоты, как валин, метионин и аланин, являются неполярными или гидрофобными по своей природе, в то время как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, являются полярными и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, а боковые цепи аспартата и глутамата заряжены отрицательно. ( Рисунок 3.6 ).

 

Рисунок 3.6 В белках обычно встречается 20 аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (боковую цепь), которая определяет ее химическую природу.

Аминокислоты связаны вместе в линейные цепи, называемые полипептидами . Хотя термины «полипептид» и «белок» иногда используются взаимозаменяемо, технически полипептид представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин «белок» представляет собой полипептид или полипептиды, которые имеют определенную форму и уникальную функцию. Последовательность и количество аминокислот определяют форму, размер и функцию белка. После синтеза белка (трансляции) большинство белков модифицируются. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Каждый полипептид имеет N-конец со свободной аминогруппой и С-конец со свободной карбоксильной группой. Аминокислоты присоединены к другим аминокислотам ковалентными связями, известными как пептидные связи , которые образуются в результате реакций синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты соединяются, высвобождая молекулу воды и образуя пептидную связь ( рис. 3.7 ). Дополнительные аминокислоты всегда добавляются к С-концу, пока цепь не будет завершена.Полученная полипептидная цепь имеет пептидный остов (или углеродно-азотный остов), который идентичен для всех белков, с вариабельными группами R, отходящими от остова. Полипептиды отличаются друг от друга только порядком R-групп.

Рисунок 3.7 Образование пептидной связи является реакцией синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом высвобождается молекула воды.

Эволюционное значение цитохрома с
Цитохром с — белок, важный для клеточного дыхания.Секвенирование белка цитохрома с разных видов показало, что у разных видов существует значительная степень гомологии аминокислотных последовательностей. Эволюционное родство можно оценить, измерив сходство или различие последовательностей ДНК или белков разных видов. Цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении в образцах цитохрома с из множества разных видов. Цитохром с человека и шимпанзе идентичен, а цитохром с человека и макаки-резуса отличается только одной аминокислотой.Удивительно, но цитохром с человека и дрожжей также различается всего одной аминокислотой.

К концу этого раздела вы сможете:

  • Объясните четыре уровня организации белка.
  • Опишите, как связаны структура и функция белка.

Структура белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в месте, известном как активный центр. Если этот активный центр изменен из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть не в состоянии связываться с субстратом.Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

3.4.1 Первичная структура

Уникальной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи является ее первичная структура . Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, которые связаны друг с другом дисульфидными связями. Первичная структура каждой цепи обозначена трехбуквенными аббревиатурами, которые представляют названия и порядок аминокислот. N-концевой аминокислотой цепи A является глицин, тогда как C-концевой аминокислотой является аспарагин (, рис. 3.8, ). Последовательности аминокислот в цепях А и В уникальны для инсулина.

 

Рисунок 3.8  Инсулин сыворотки крупного рогатого скота представляет собой белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).

Аминокислота цистеин (цис) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи.Две дисульфидные связи соединяют цепи А и В вместе, а третья помогает цепи А принять правильную форму.

Уникальная первичная последовательность каждого белка определяется геном, который кодирует белок. Даже небольшое изменение в гене может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи. Например, при генетическом заболевании человека серповидноклеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на рисунке 3. 9A ) имеет единственную аминокислотную замену (валин на глутаминовую кислоту). Это изменение одной аминокислоты в цепи заставляет молекулы гемоглобина образовывать длинные волокна, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии и приводит к серьезным проблемам со здоровьем, таким как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе. ( Рисунок 3.9B ).

Рисунок 3.9 A. Замена одной аминокислоты в бета-цепи гемоглобина приводит к серповидноклеточной анемии. Б.В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с использованием светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска. (Источник: модификация работы Эда Утмана; данные масштабной линейки от Мэтта Рассела)

3.4.2 Вторичная структура

Локальная укладка полипептида в некоторых областях приводит к образованию вторичной структуры белка. Наиболее распространены конструкции α -спираль и β -гофрированный лист ( рисунок 3. 10 ). Обе структуры образованы водородными связями, образующимися между частями пептидного остова полипептида. В частности, атом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты взаимодействует с другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

 

Рисунок 3.10 α-спираль и β-складчатый лист являются вторичными структурами белков, которые образуются из-за водородных связей между карбонильными и аминогруппами в пептидном остове.

3.4.3 Третичная структура

Уникальной трехмерной структурой полипептида является его третичная структура ( Рисунок 3.11 ). Эта структура в первую очередь обусловлена ​​​​взаимодействиями между R-группами. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу через ионные связи. Когда сворачивание белка происходит в водной среде, например внутри клеток, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот располагаются внутри белка, а гидрофильные R-группы обращены наружу. Гидрофобные R-группы также взаимодействуют друг с другом за счет сил Ван-дер-Ваальса. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи, которые являются единственной ковалентной связью, образующейся при сворачивании белка. Все эти взаимодействия определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

 

Рисунок 3.11 Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий, включая гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

3.4.4 Четвертичная структура

В природе некоторые белки образуются из нескольких отдельных полипептидов, известных как субъединиц . Взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру белка. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, шелк — это волокнистый белок, образующийся в результате водородных связей между различными цепями.

Четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный) проиллюстрированы на рисунке 3.1 .

Рисунок 3.12 На этих иллюстрациях можно наблюдать четыре уровня структуры белка. (Источник: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

3.4.5 Денатурация и сворачивание белков

Если белок подвергается изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, он может потерять свою форму. Этот процесс называется денатурацией . Первичная структура белка не изменяется при денатурации, но частично или полностью утрачивается сворачивание.Денатурация часто бывает обратимой, что позволяет белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима и приводит к необратимой потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является приготовление яичного белка. Разные белки денатурируют в разных условиях. Например, бактерии из горячих источников имеют белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения. Хотя желудочная кислота денатурирует белки в процессе пищеварения, пищеварительные ферменты желудка в этих условиях сохраняют свою активность.

Правильная укладка белков имеет решающее значение для их функционирования. Хотя некоторые белки сворачиваются автоматически, недавние исследования обнаружили, что некоторые белки получают помощь в фолдинге от белков-помощников, известных как шапероны .

Странный биологический факт дня: Аминокислоты в зеркальном отображении

Осциллятор

В своем увлекательном и обширном докладе о многомерных пространствах и человеческом сознании Тауба Ауэрбах кратко упомянула тот факт, что после смерти организма его молекулы будут постепенно изменяться. леворукость» — от энтропии, бросающей вызов леворукому фаворитизму, обратно к 50-50 за многие тысячи лет.

Реклама

Я узнал много интересного на симпозиуме Центра искусства, науки и технологий Массачусетского технологического института в эти выходные, но есть один факт, который полностью поразил меня. В своем увлекательном и обширном докладе о многомерном пространстве и человеческом сознании Тауба Ауэрбах вкратце упомянула тот факт, что после смерти организма его аминокислоты постепенно меняют «христианность» — от энтропии, не поддающейся леворукому фаворитизму, обратно до 50-кратной. 50 на протяжении многих тысяч лет.

Небиологические аминокислоты, производимые в лабораториях органической химии, представлены в виде равных смесей их зеркально отраженных ароматов.Однако в живых клетках аминокислоты почти полностью левосторонние, за некоторыми исключениями. Все новые белковые цепи, созданные живой клеткой, будут на 100% состоять из левых аминокислот, но со временем крошечный процент случайным образом превратится в правые. Белки, которые не часто перерабатываются в организме, будут накапливать эти перевернутые аминокислоты в течение всей жизни. Используя оценку около одного флипа на тысячу аминокислот в год, исследователи смогли угадать возраст людей, взглянув на количество аминокислот в их зубной эмали, или возраст китов по аминокислотам в линзах. их глаз.

Датировать организмы, которые давно мертвы, используя хиральность аминокислот, сложнее, потому что скорость случайного переворачивания зависит от температуры (у теплокровных животных, таких как человек или кит, температура достаточно стабильна с течением времени, чтобы дайте довольно хорошую оценку, пока он еще жив). В местах с похожей «термической историей» датирование по аминокислотам можно использовать для определения относительного возраста организмов в гораздо более длительных временных масштабах.

Астробиологи тоже много думают о хиральности аминокислот.Тот факт, что все живые существа на Земле используют левостороннюю версию, приводит ко многим интригующим вопросам: существует ли «теневая биосфера» праворуких организмов, которую мы не смогли обнаружить? Указывает ли немного более высокая доля левых аминокислот, обнаруженных в метеоритах, на существование внеземной жизни? Как жизнь «выбрала» леворукий вариант?

Выраженные взгляды принадлежат автору (авторам) и не обязательно совпадают с мнением Scientific American.

ОБ АВТОРАХ

Кристина Агапакис — биолог, дизайнер и писатель, придерживающийся экологического и эволюционного подхода к синтетической биологии и биологической инженерии.Ее проекты докторской диссертации в Гарвардской медицинской школе включают разработку метаболических путей у бактерий для производства водородного топлива, персонализированную генную инженерию растений, инженерный фотосинтетический эндосимбиоз и омику запаха сыра. В Oscillator и Icosahedron Labs она работает над тем, чтобы представить будущее биологических технологий и дизайна синтетической биологии. Следите за новостями Кристины Агапакис в Твиттере

Последние статьи Кристины Агапакис

Читать далее

Информационный бюллетень

Будьте умнее.Подпишитесь на нашу новостную е-мэйл рассылку.

Read More

предыдущие

кулачковых ударов для гильгрофобов

  • Christina Agapakis 30 июля 2014
  • 1

следующие

5 метод квартал
  • Christina Agapakis 12 ноября 2014 г.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.